АТФаза определение

Реактивы для определения активности Са—АТФазы. [c.363]

Для определения константы скорости инактивации Са—АТФазы НБД-хлоридом проводят модификацию 5Н-групп в той же среде, которая используется для определения кинетических характеристик 5Н-групп (с. 360). Реакцию начинают добавлением НБД-хлорида. По ходу реакции каждые 0,5—5 мин в зависимости от условий реакции отбирают аликвоты объемом 20—50 мкл и вносят их в 1 мл среды для определения активности Са—АТФазы (с. 359). Пробы инкубируют 1— [c.363]

На рис. 1—3 изображены результаты опытов по изучению влияния тритона Х-100, трис-дезоксихолата, додецилсульфата натрия и дигитонина на Mg " -, Na -, К -АТФазную активность во фракциях микросом, миелина и синаптосом, предварительно инкубированных с различными концентрациями этих детергентов в течение 30 мин. при 4—5° С. Все исследованные ПАВ в определенных концентрациях активируют Mg -, Na" -, К " -АТФазу во всех трех фракциях. [c.119]

Ер клеток высших растений, слабо зависящий от pH внешней среды, обнаруживает, напротив, отчетливо выраженную зависимость от pH цитоплазмы. Данных, свидетельствующих об этом, получено немало. Например, показано, что слабые кислоты (бутират и др.), а также при определенных условиях СО2, действуя на клетки высших растений, вызывают быстрое подкисление цитоплазмы, активацию Н -АТФазы плазмалеммы. усиление электрогенного выхода Н+ и. как следствие, гиперполяризацию мембраны (15. 294, 383, 463. 593. 6061. С изменением pH цитоплазмы, может быть, в той или иной мере связано и влияние на я света, фитогормонов, ингибиторов метаболизма (335, 385, 386. 593.6731. [c.39]

Исходя из этого, можно ожидать, что ионы Са должны оказывать угнетающее действие на трансмембранный потенциал, создаваемый при участии №-АТФазы плазмалеммы в качестве электрогенного протонного насоса. В определенной мере такое предположение подтверждается данными о том, что антагонисты кальмодулина стимулируют секрецию № и вызывают гиперполяризацию клеток интактных растительных тканей [479]. В то же время, по другим данным [1], [c.45]

Таким образом, ситуация с Ка, К -АТФазой высших растений все еще остается недостаточно определенной. Естественно, что в этих условиях сложно оценить возможный вклад данной ферментной системы в электрогенез растительной клетки. Трудность изучения этого вопроса состоит в том, что неизвестны особенности функционирования Ка, К -АТФазы растений, в частности стехиометрия переноса ионов Ка и К, которая, как известно, у животных объектов может варьировать вплоть до электронейтрального режима [248, 345]. По имеющимся наблюдениям [96, 642], Ка, К -АТФаза плазмалеммы клеток высших растений является электрогенной системой и вносит [c.47]

В данной схеме предполагается, что насосы, восстанавливающие исходный ионный гомеостаз в проводящих тканях после ПД, являются в основном Н -АТФазами паренхимных клеток проводящих тканей. Это подтверждает в определенной степени установленный факт увеличения общей АТФазной активности гомогената проводящих тканей стебля тыквы через 1 —3 мин после генерации ПД (177]. Такой эффект известен и для ритмически возбуждаемых животных тканей (мышца, нерв). Он может быть связан с биосинтезом новых молекул фермента под влиянием возбуждения или переходом неактивных форм фермента в активные [148]. [c.179]

Распространенные методы изучения функциональной активности Na" , K -АТФазы основаны на определении количества не-о.рганического фосфата, содержаш егося в исследуемом растворе. Суш ествуют различные методы обнаружения фосфата в биообъектах. Но все они основаны на том, что в кислой среде молибде- [c.241]

Значения Ка для АТФ, рассчитанные из величины защитного эффекта, соответствуют величинам Кт для этого субстрата. Ка для АДФ имеет сходную величину. В ходе этих экспериментов обнаружилась определенная связь между скоростями модификации-5Н-групп фермента НБД-С1 и ингибированием его активности ингибирование фермента протекает в четыре раза быстрее модификации его 5Н-групп, из чего следует, что модификация 5Н-групп одной молекулы белка способна выключить из работы четыре молекулы фермента. Этот факт отражает олигомерную природу Са-АТФазы. АТФ, замедляя модификацию 5Н-групп НБД-С1, одновременно уравнивал константы инактивации и модификации фермента так, что они составляли в его присутствии величины одного порядка. Это позволяет полагать, что АТФ нарушает взаимодействие молекул в олигомерном ансамбле. В его присутствии из работы выводится ровно то количество молекул фермента, которое было модифицировано реагентом. [c.95]

Дайте определение транспортных. АТФаз. [c.104]

В гл. 4 вводится новая система координат, основанная на степенном преобразовании переменных. И хотя многие ранее применяющиеся координаты также являются частным случаем степенного преобразования, исследование системы преобразования в общем виде оказалось полезным для разработки нового метода определения степенных параметров уравнения скорости. Применение этого метода показано на примере Ыа, К-АТФазы в гл. 5 и 6. Авторы максимально сократили количество специальных экспериментальных данных по Ыа, К-АТФазе и привели только материал, необходимый для иллюстрации логики построения кинетической схемы работы фермента. Насколько это удалось — судить читателю. Авторы надеются, что недостатки изложения не помешают получить представление о возможностях ферментативной кинетики в расшифровке механизма действия мембранных транспортных ферментов, и заранее благодарны за все критические замечания и пожелания. [c.6]

Из определения Na, К-АТФазы как ферментной системы, осуществляющей транспорт ионов натрия и калия, следует, что Na+ и К+ одновременно должны выступать в роли активаторов ([Na+] и [/ +]oui и ингибиторов (торможение продуктом — [Na+Jo / H[/ +]in) этой системы в целом. Ясно, что фермент должен иметь транспортные участки, обладающие высоким сродством и селективностью с одной стороны мембраны и высоким коэффициентом диссоциации— с противоположной стороны. Это положение о транспортных участках независимо от физического механизма транслокации не исключает возможности существования дополнительных, не транспортных участков связывания Na+ и К+, где они могут играть роль обычных модификаторов фермента. [c.84]

Определение числа К-центров Na, К-АТФазы [c.93]

Важным фактором, оказывающим влияние на гидролазную активность, является АДФ — продукт АТФазной и субстрат АТФ-синтетаз-ной реакции. В определенных концентрациях АДФ ингибирует гидролиз АТФ по простому конкурентному типу торможения. Действие АДФ очень специфично. Только АДФ является ингибитором гидролиза АТФ и других НТФ. Известны активаторы АТФазы, действие которых обусловлено снятием торможения, вызванного АДФ. К таким активаторам относится, например, сульфит-ион. [c.474]

Для поддержания определенной ионной силы и создания буферной среды необходимо участие однозарядных катионов — ионов амлюния, натрия и калия. Эти катионы в биологических системах не являются взаимозаменяемыми, и существуют специальные механизамы, поддер кивающие необходимый баланс между ними. Об одном из них, К,. а-зависимой АТФазе, вкратце говорилось в 2.1. [c.64]

Поскольку Ыа+К -АТФаза локализована на поверхностях мембран и даже, возможно, является их структурным компонентом, не удивительно, что активность этого фермента зависит от наличия фосфолипида. Присоединение фосфолипида в определенном количественном соотношении к белку ведет к переходу фермента из неактивной формы в полностью активную форму. У разных организмов и в разных тканях активаторами, вероятно, могут служить различные фосфолипиды в солевой железе морских птиц это, по-видимому, не фосфолипид, а сульфатид (рис. 47). [c.145]

Как показали тщательные исследования Холмса и его сотрудников, перечисленным выше событиям предшествует активация синтеза РНК в солевой железе. Полученные данные дают основание думать, что увеличение размеров железы и специфической активпостп транспортной системы обусловлено образованием de novo соответствующих компонентов и, следовательно, зависит от предшествующего синтеза определенных информационных РНК. Насколько можно судить по имеющимся данным, никаких новых компонентов не образуется — возрастает лишь количество тех, которые уже были в железе. По-видимому, особенно активно идет транскрипция той части генома, которая кодирует структуру существенных полипептидных субъединиц Na+K -АТФазного комплекса, и это ведет сначала к увеличению количества соответствующей информационной РНК, а затем и концентрации самого фермента. Одновременно возрастает количество гликолипида, необходимого для Na+K -АТФазы. [c.160]

Накопление АМФ, АДФ приводит к стимуляции гликолиза, ЦТК и окислительного фосфорилирования, что обеспечивает восстановление резервов АТФ и креатинфосфата. В скелетных мышцах кроме аде-ниловых нуклеотидов (АТФ, АДФ, АМФ), креатинфосфата, креатина содержатся и другие небелковые азотистые вещества — карнозин ((3-аланил-гистидин) и ансерин (N-мeтилкapнoзин). Это имидазолсо-держащие дипептиды. Синтезируются из конечного продукта распада пиримвдиновых нуклеотидов — (3-аланина. Эти соединения активируют На , К -АТФазу, а также увеличивают амплитуду мышечного сокращения, предварительно сниженную утомлением. Скелетные мышцы содержат медленные (красные) и быстрые (белые) волокна (волокна I и II типа). Для волокон I типа характерны окислительные процессы, они содержат миоглобин и митохондрии. Волокна II типа получают энергию из анаэробного гликолиза. При определенной тренировке можно изменить состав мышц. У спринтеров работают волокна II типа (гликолитические). В первые 5 с тратится креатинфосфат как источник энергии. Затем используется глюкоза, полученная из гликогена и дающая энергию в гликолизе. Гликоген мышц быстро истощается. У марафонцев работают волокна I типа (окислительные). Основной источник энергии — АТФ, образующаяся при тканевом превращении глюкозы и жирных кислот крови. Гликоген мышц истощается медленно. [c.461]

Некоторая разница в абсолютных величинах коэффициента Хилла связана, согласно данным нашей предыдущей работы (Тарве и др., 1972), с различиями между отдельными ферментными препаратами. Определение коэффициента Хилла в отношении ПС (табл. 1) показало, что и эти вещества связываются с молекулами Ка" -, К+-АТФазы кооперативно п > 1). [c.113]

Присутствие примесей в растворе ПАВ изменяет концентрационную область перехода их из истиннорастворенного в коллоидное состояние. Было определено значение ККМ для чистых водных растворов ПАВ и в системе, содержащей микросомы. Полученные экспериментальные данные представлены в табл. 2. Для удобства сравнения в ней приведены также концентрации ПАВ, активирующие Mg +-, Na -, К " -АТФазу. Оказалось, что для каждого ПАВ величина ККМ превышает его активирующую концентрацию. Разница между этими величинами значительна для всех изученных ПАВ, за исключением дигитонина (препарат № 1), для которого эта разница наименьшая. Возможно, что величина ККМ в данном случае занижена вследствие содержания в этом препарате электролитов. Известно, что добавки электролитов к водным растворам чистых ПАВ приводят к значительному (но до определенного значения) понижению их ККМ (Демченко, 1961, 1962). Дальнейшее увеличение добавок электролитов практически не влияет на ККМ, однако понижает растворимость ПАВ. Растворимость препарата дигитонина № 1 была действительно понижена. Поэтому мы исследовали другой препарат дигитонина (препарат № 2). Значение ККМ для этого препарата значительно выше, а именно в водном растворе 4.2 г/л, а в суспензии микросом 3.4 г/л, что свидетельствует о большей его чистоте. На этом препарате в отличие от первого наблюдали явление снижения величины ККМ под влиянием добавок (суспензия микросом). Этот факт согласуется с утверждением о том, что при добавке других менее эффективных веществ к препарату ПАВ, загрязненному электролитами, изменение ККМ зарегистрировать не удается. [c.124]

Изученггые надш ПАВ — тритон Х-100, трис-дезоксихолат, додецилсульфат натрия и дигитонин — в определенных концентрациях вызывают активирование Mg -, Na -, К -АТФазы. Степень активирования максимальна в микросомной фракции и миелине и минимальна в синаптосомах. Концентрация ПАВ, необходимая для максимальной активации Mg " -, Na+-, К -АТФазы, в синаптосомах ниже концентрации, обусловливающей активацию фермента в других мембранных структурах. Активирующее действие ПАВ проявляется тогда, когда они находятся в молекулярно-диснерсном состоянии. Полученные данные показывают, что существует определенная специфика внутримембранной организации Mg +-, Na+-, К+-АТФазного комплекса в различных клеточных структурах, обладающих этой активностью. [c.125]

Поверхностно-активные вещества — тритон Х-100, трис-дезоксихолат, додецилсульфат натрия и дигитонин — в определенных условиях (концентрация, время воздействия) обусловливали активирование Mg +-, Na+-, К+- АТФазы фракции микросом, миелина и синаптосом, выделенных из мозга кролика. Степень активирования ферментативной активности была значительно более выражена на микросомной фракции и миелине, чем на синаптосомах. Концентрация детергентов, необходимая для максимальной активации Mg +-, Na+-, К+-АТФазы в синаптосомах, была меньше концентрации, оСусловливаюшей активацию фермента в других мембранных структурах. Путем исследования критической концентрации мицеллообразования разных детергентов и сравнения этой величины с активирующими ферментативную систему концентрациями, сделано заключение, что активирующее действие детергентов проявляется при их молекулярно-дисперсном состоянии. Полученные данные свидетельствуют о наличии определенной специфики внутримембранной организации Na+-, [c.212]

Работу Са2 -АТФазы изучают на фрагментах саркоплазматическото ретикулума, выделяемых из мышечной ткани, а также на мембранных пузырьках, которые образуются в определенных условиях в смеси очиш енного препарата Са -АТФазы с фосфолипидами (реконструированная система — протеолипосомы см. 2 гл. XV). [c.157]

Именно с этими представлениями согласуются результаты Дж. Бойера. Элементарный акт образования АТФ может происходить в активном центре Н+-АТФазы в условиях деэнергизации мембраны, когда A[iH+ = О, и даже в активном центре изолированного фактора F, находящегося в растворе. Однако валовой синтез АТФ при деэнергизации практически не происходит. Изучение реакций изотопного обмена 0 (АТФ Н2 0) показало, что стадией, определяющей крайне низкую скорость валового синтеза АТФ в отсутствие АрН , является освобождение синтезированного АТФ из активного центра (Boyer Р. D.). Именно этот процесс ускоряется (в 1000 раз) при энергизации мембраны. Таким образом, энергия АрН+ используется в основном для вытеснения прочносвязанного АТФ из каталитического центра фермента. Энергия также расходуется и при связывании ферментом фосфата и АДФ, причем каталитические центры функционируют, чередуясь в определенном порядке. Все это означает, что энергия АрН+ расходуется не на стадии элементарного акта образования ковалентной связи АДФ Ф в активном центре фермента, а влияет на процессы связывания ферментом субстрата и освобождения продукта реакции из активного центра. [c.221]

ДЦКД и ДЭС может быть обусловлено не только подавлением активности Н+-АТФазы плазмалеммы, но и в определенной степени угнетением клеточного метаболизма в целом [3481. В свою очередь, протонофоры способны снижать электрогенную компоненту как [c.37]

Определенную проблему при этом составляет выбор рабочих концентраций ингибиторов Н -АТФазы. Дело в том, что использование низких концентраций ингибиторов, позволяющих достаточно однозначно судить об их влиянии на Ер путем угнетения активности №-АТФазы [3481, в опытах in vivo далеко не всегда оказывается эффективным. Снижение Ер в зтих условиях обычно составляет менее ЗОХ от исходного уровня, что дает возможность лишь тестировать участие Н+-АТФазы в работе протонного насоса (1861. Особенно неэффективен в опытах in vivo, судя по некоторым данным [186, 354, 6721, ванадат, являющийся, по-видимому, наиболее специфическим ингибитором Н -АТФазы плазмалеммы из числа известных на сегодняшний день [356, 5071. Это обстоятельство нередко заставляет исследователей идти на увеличение рабочих концентраций ингибиторов в ущерб избирательности их действия на Н -АТФазу плазмалеммы. При использовании высоких концентраций ингибиторов Н -АТФазы угнетение Ер достигает 50Х и более. Поскольку такое значительное угнетение Ер оказывается сопоставимым по величине с угнетением Ер в присутствии, например, протонофора КЦХФГ [2151. можно заключить, что Н -АТФаза плазмалеммы. выступая в качестве электрогенного протонного насоса, вносит по меньшей мере определяющий вклад в формирование / интактных клеток высших растений. [c.38]

Особенно важен анализ влияния Е на процессы первичного активного транспорта, которые играют решающую роль в энергизации мембран путем создания соответствующих электрохимических градиентов. Из двух основных систем, обеспечивающих протекание этих процессов — транспортных АТФаз и ЭТЦ. определенные сведения по данному вопросу имеются относительно первой системы. Идея о том. что транспортные АТФазы. являясь электро-генными молекулярными машинами, по принципу обратной связи должны находиться под контролем мембранного потенциала, успешно разрабатывается в последние годы [367]. Однако она еще не получила достаточно полного обоснования. [c.76]

Существенно, что зависимость работы транспортных АТФаз от мембранного потенциала имеет известные пределы. Выше определенной величины Е . которая может быть разной у разных объектов, работа помпы прекращается [367, 518]. Наряду с другими факторами эта особенность работы транспортных АТФаз обеспечивает, по-видимому, предупреждение чрезмерной гиперполяризации мембраны. Потенциалзависимость транспортных АТФаз растительных клеток, по существу, не исследована, хотя отдельные положительные указания на этот счет имеются как для высших растений [509]. так и для харофитов [305, 470]. [c.76]

В ТО-е гг. первым исследованием упаковки липидов вблизи мембранного белка в небольпаих временных интервалах (< 10 с) было определение подвижности спин-меченной жирной кислоты в реконструированной системе цитохромоксидаза — эндогенные митохондриальные фосфолипиды методом ЭПР. В дальнейшем подобные эксперименты проводились с использованием цито-хромоксидазы и цитохрома и липидных бислоев, содержаш их грамицидин А, а также мембраны микросом печени крысы, эритроцитов, вирусов Синдбис и везикулярного стоматита. Было показано, что значительная часть липидов в этих мембранах иммобилизована за счет белок-липидных взаимодействий. Количество иммобилизованных липидов при температурах 20—40 °С составляет примерно 0,2 мг на 1 мг белка (47 молекул фосфолипидов на белковый комплекс) цитохромоксидазы, что соответствует приблизительно одному слою липидов вокруг белковой глобулы. Примерно такое же количество (45—90) молекул иммобилизуется за счет взаимодействия с Са -АТФазой саркоплазматического ре-тикулума. Понижение температуры может приводить к возрастанию количества иммобилизованных липидов в 2—3 раза. [c.59]

Противоречивые данные получены также при исследовании избирательности связывания белков с различными фосфолипидами. Так, селективность взаимодействия фосфолипидов, несущих определенные полярные группы, была выявлена для родопсина, На+, К -АТФазы из 8диа1из a antus, цитохром-с-оксидазы, Са +-АТФазы. Вместе с тем многочисленные эксперименты по реактивации выделенных мембранных ферментов путем добавления экзогенных липидов и детергентов показали, что в большинстве случаев не существует специфических белок-липидных взаимодействий, обеспечивающих ферментативную активность разные типы липидов могут одинаково влиять на функционирование мембраносвязанных белков. Несмотря на то, что взаимодействие липидов с интегральными белками носит в основном гидрофобный характер, электростатические силы связывания заряженной гидрофильной части белковой молекулы и полярных групп окружающих липидов могут существенно влиять на характер липидного микроокружения белка. Кроме того, для активирующего действия липидов по отношению к некоторым мембранным ферментам важны такие факторы, как степень подвижности ацильных цепей и способность липидов образовывать мицеллы. По-видимому, сродство разных липидных молекул к белкам мембраны определяется не спецификой белков, а спецификой липидных молекул. [c.60]

Определение ферментативной активности Ма , К -АТФазы эритроцитарных мембран после жмдукцжж пероксидного окисления липидов [c.245]

Выделить эритроцитарные мембраны по методике, описанной в лабораторной работе № 1. К 1 мл суспензии эритроцитарных мембран добавить 150 мкл смеси растворов Ре80 (100 мкмоль/л) и аскорбиновой кислоты (2 ммоль/л) и инкубировать 5, 15, 30, 45 и 60 мин при 37 С. Затем провести определение ферментативной активности Ка % К -АТФазы нативных и модифицированных мембран. Параллельно исследовать уровень ТБК-реактивных продуктов пероксидного окисления липидов (см. лабораторную работу № 11). После завершения экспериментов сопоставить динамику изменений величин активности Ка" , К+-АТФазы в процессе развития ПОЛ эритроцитарных мембран и уровня накопленных окисленных продуктов липидов. [c.245]

Норби И. Представления об олигомерной структуре и функции На, К АТФазы, основанные на результатах изучения и связывания лигандов и определении размеров молекулярной мишени // Биол. науки. [c.279]

В аппарате Гольджи сомы нейрона формируются мембранные образования в виде пузырьков, не заполнеиных медиатором (фракция СПд). Эти пузырьки направляются в пресинаптическое окончание с помощью системы быстрого аксонного транспорта. В пресинаптическом окончании пузырьки заполняются медиаторами (АХ и АТФ) посредством АТФ-зависимо-го протонного насоса. Молекулы протонной АТФазы входят в состав мембраны синаптических пузырьков и поддерживают определенный уровень мембранного потенциала. Мембрана [c.213]

Транспортные АТФазы, функция которых заключается в энергетическом обеспечении активного транспорта ионов, в нативной мембране также представлены олигомерными конструкциями. Это было достоверно показано с помощью метода радиоинактивации (метод молекулярной мишени). Принцип его заключается в определении кинетики инактивации фермента в нативной мембране после ее облучения потоком высокоэнергетических электронов. Используя эмпирическое уравнение зависимости скорости инактивации от дозы радиации (она пропорциональна размерам функциональной единицы фермента в мембране), можно найти эти размеры и соотнести их с молекулярной массой протомера. Для Ыа, К-АТФазы получено, что фермент в мембране представляет собой молекулярную мишень, по крайней мере вдвое превышающую размеры молекулы. Аналогичные результа- [c.49]

Ряд белков (эффекторов) осуществляет свои функции в результате фосфорилирования цАМФ-зависимыми протеинкиназами. Молекула протеинкиназы состоит из двух субъединиц регуляторной и каталитической. цАМФ связывается с регуляторной субъединицей, после чего происходят отделение каталитической субъединицы и фосфорилирование соответствующего белка. С другой стороны, цАМФ часто используется в клетке для активации другого вторичного мессенджера — ионов Са +. Так, адреналин приводит к повыщению концентрации в клетке миокарда цАМФ, которая открывает кальциевый канал, а вход в миоцит Са-+ усиливает сокращение сердечной мыщцы. Аналогичный механизм обнаружен в ряде мыщечных клеток, в секреторных и нервных клетках. Роль кальция как внутриклеточного регулятора была описана в 1883 г. английским физиологом и медиком С. Рингером. Он обнаружил, что Са + необходим для сокращения мыщечной ткани. В настоящее время Са + признан универсальным вторичным мессенджером, участвующим практически во всех регуляторных процессах — от мышечного сокращения и нервного проведения до передачи митогенного стимула в клетках иммунной системы. Низкая концентрация в клетке Са + поддерживается низкой проницаемостью биомембран для этого иона и постоянной работой Са-АТФаз (см. гл. III. 2.2). Резкое изменение в клетке концентрации Са + происходит за счет специальных кальциевых каналов, которые в ответ на соответствующий стимул (деполяризация, изменение концентрации Са + и т. д., см. гл. III.3), открываются и высвобождают Са + из внеклеточного пространства или из внутриклеточных депо, которыми служат цистерны эндоплазматического ретикулума и иногда мембраны митохондрий. Резко увеличить проницаемость мембран для Са + в ответ на внешний стимул может не только цАМФ (по-видимому, за счет фосфолирирования определенной субъединицы кальциевого канала), но и гидролиз мембранных липидов (рис. 51). [c.147]

Ясно, что необходимость Mg-ATФ для многих стадий экзоци- тоза диктуется двумя обстоятельс1вамн либо тратой М -АТФ как субстрата некоей АТФазы, либо тратой Мд-АТФ как косуб-страта протеинкиназы, фосфорилирующей определенные белки и ферменты в цепи стадии экзоцитоза. Данная трата АТФ после возбуждения нервных окончаний восполняется компенсаторной реакцией — значительным усилением дыхания, окислительного фосфорилирования и гликолиза. Таким образом, процесс деполяризации мембран терминалей наряду с тратой АТФ на экзо-дитоз синхронно включает и компенсаторный процесс — синтез АТФ в митохондриях и цитоплазме за счет гликолиза. [c.76]

В гл. 1 было отмечено, что для кинетического изучения транспортных ферментов особое значение приобретает определение таких параметров уравнения скорости, как наименьший показатель степени в числителе и разность между максимальными степенями знаменателя и числителя (параметры n и m в (1.2)). Задача определения этих параметров для Na, К-АТФазы стимулировала поиск соответствующих методов. Было обнаружено, что указанные параметры удобно определить, если к исходной зависимости v x) применить степенное преобразование (3. П. Кометиани, 1982). Непосредственно метод определения параметров пат приводится ниже, а в данном разделе будет рассмотрено универсальное степенное преобразование, когда одновременно функция и аргумент подвергаются всевозможным изменениям степени извлечению корня, возведению в степень, делению и умножению на элементарную показательную функцию. [c.48]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология