Строение белков и их функции

Миоглобин — железосодержащий белок мышц, по химическому строению и функциям близок к гемоглобину крови. Связывает кислород и транспортирует его в мышцах к местам использования. [c.491]

Опишите строение биологических мембран и специфические функции липид-, белок- и углевод-содержащих компонентов. В чем состоят различия между внутренней и наружной поверхностями мембраны [c.398]

Прежде чем рассмотреть исследования Астбери, кратко остановимся на предложенной им классификации белков, в основу которой был положен структурный признак [11, 12]. По этому признаку все белки делятся на два больших класса фибриллярных и глобулярных белков. Первые имеют вытянутую, волокнистую структуру вторые -форму глобулы (во времена Астбери они назывались корпускулярными белками). Такое разделение отчасти согласуется со спецификой функционирования белков и растворимостью их в воде. Фибриллярные белки входят в состав кожи, соединительных тканей, хрящей, скелета, волос, рогов и т.д. Как правило, в обычных условиях они химически инертны, не растворяются в воде и выполняют структурную или защитную функцию. Глобулярные белки играют активную роль в метаболизме, участвуя во всех процессах жизнедеятельности организма. Многие глобулярные белки растворимы в воде. Четкой структурной или функциональной границы между двумя классами белков, однако, провести нельзя. Например, миозин (белок мышц), хотя и имеет волокнистое строение, тем не менее химически не инертен. Функция миозина связана с превращением химической энергии в механическую работу. Несмотря на значительную условность, предложенная Астбери и сохранившаяся до сих пор классификация белков по структурному признаку остается все еще целесообразной. Сама идея разделения белков в зависимости от топологии структуры хорошо согласуется с одной из задач молекулярной биологии, а именно с установлением связи между строением (в том числе пространственным) и функцией биологических молекул. У. Астбери были изучены структуры разнообразных фибриллярных белков [13, 14]. Оказалось, что эти белки по структурному признаку могут быть разделены на две конформационные группы. Первая группа, названная по начальным буквам входящих в нее белков группой к.т.е.Г., включает такие белки, как кератин (белок волос, шерсти, ногтей и т.д.), миозин (белок мышц), эпидермин (белок кожи) и фибриноген (белок плазмы крови). Во вторую группу фибриллярных белков (группа коллагена) входят белки сухожилий, соединительных тканей, хрящей и др. Белки каждой группы имеют близкие картины рентгеновской дифракции, что указывает на их конформационную аналогию. [c.11]

Было обнаружено, что ДНК эукариотических клеток состоит на 50% из повторяющихся последовательностей оснований, а остальная часть представляет собой уникальные последовательности. Вполне вероятно, что эти короткие повторяющиеся последовательности ДНК распределены по всему геному и перемежаются с более длинными отрезками уникальных последовательностей. Функция повторов в организации генов и транскрипции неизвестна, ще одну трудность в понимании строения генома эукариот представляет то, что гены не всегда состоят из непрерывных последовательностей кодонов, которые кодируют весь белок. Некоторые гены расщеплены и имеют некодирующие последовательности оснований (интроны), распределенные между последовательностями, кодирующими белок (экзонами). [c.33]

Изучение строения белков, выполняющих важные физиологические функции, позволило в ряде случаев вскрыть химическую первопричину некоторых болезней. Так, при тяжелой наследственной болезни, так называемой серповидной анемии, аномальным оказывается белок крови — гемоглобин в сложной цепи этого белка всего одна аминокислота заменена другой. Подобных молекулярных болезней (термин, предложенный известным американским ученым Полингом) в настоящее время известно уже несколько. [c.389]

Биологические функции белков тесно связаны с их пространственной структурой. Действительно, ферментативная активность, например, белка лизоцима определяется тем, что внутри него имеется полость, необходимая для захвата субстрата — полисахаридных оболочек бактерий. Если изменить внешние условия, свойственные живым клеткам, а именно повысить температуру или изменить кислотность среды, то белок денатурирует. Денатурация означает сохранение первичной структуры белка, но изменение его пространственного строения, т. е. конформации, и именно благодаря изменению конформации белок утрачивает свои биологические свойства в случае лизоцима форма белковой глобулы станет более беспорядочной и размеры полости не будут соответствовать размеру субстрата. [c.359]

Так как при статистическом анализе невозможно учесть взаимодействия боковых цепей и определить их конформации, то и нельзя на основе эмпирического подхода прийти к пониманию принципов пространственной организации белковой молекулы. Ведь именно сложнейшая, строго упорядоченная, однако не сводящаяся к регулярной, система взаимодействий боковых цепей специфична для каждого природного аминокислотного порядка, а поэтому только она и ответственна за практически беспредельное многообразие трехмерных структур белковых молекул и их динамических конформационных свойств. Реализующееся пространственное строение белка определяется конкретной аминокислотной последовательностью. В силу уникальности последней ее нативная геометрия непредсказуема на основе среднестатистических характеристик уже изученных белков. Вероятностный подход адекватен синтетическим полипептидам, строение и свойства которых статистичны и описываются равновесной термодинамикой и статистической физикой. Белок же в физиологических условиях однозначно детерминирован как в отношении своих конформационных свойств, так и функции, и должен являться объектом рассмотрения нелинейной неравновесной термодинамики. [c.80]

Сведения о белках, их составе, строении и биологических функциях начали формироваться еще в ХУП —XIX вв. На этом этапе в разнообразных природных объектах (семена и соки растений, мышцы, хрусталик глаза, кровь, молоко и др.) в достаточно больших количествах были обнаружены вещества, при сжигании которых ощущался запах паленой шерсти и аммиака. Эти вещества растворялись в воде с образованием вязких, клейких растворов при испарении воды из этих растворов получалась роговидная масса, свертывающаяся при нагревании. Именно из-за этих специфических свойств данные соединения получили название белки, поскольку аналогичными свойствами обладает яичный белок. [c.35]

В этой главе мы занимались, так сказать, общими свойствами полимеров. Но ведь природа создала большие молекулы определенного химического состава и строения, и поэтому, кроме этих общих свойств, каждый полимер имеет свои, присущие только ему особенности. Поэтому полисахарид выполняет иные функции в живом организме, чем белок. Да и белки имеют разное назначение. [c.33]

Основываясь на этих данных, Вильштеттер не только не разделял мнения Ненцкого о химическом и генетическом сродстве хлорофилла и гемоглобина, а, наоборот, всегда стремился подчеркнуть различие между этими биохромами, отмечая наличие разных металлов в их молекулах (у хлорофилла — магний, у гемоглобина — железо), различие в самом химическом строении (хлорофилл — сложный эфир двухосновной кислоты, гемоглобин—сложный белок), а главное противоположный характер осуществляемых функций (фотосинтез и дыхание). [c.173]

Коллаген — это наиболее распространенный фибриллярный белок организма. Он включает целое семейство белков со сложным строением и разными функциями, поэтому правильнее называть их коллагенами. Коллагены имеют большую молекулярную массу (около 300 ООО), не растворяются в воде и обладают высокой прочностью на разрыв. Фибриллы коллагена могут выдерживать нагрузку, в 10 ООО раз превышающую их массу, а по прочности превосходить стальную проволоку их диаметра. Особенность коллагенов заключается в том, что они не способны растягиваться. [c.241]

В 1927 г. Варбург пришел к выводу, что во всех клетках находится особый термолабильный ж елезосо дер жащий катализатор, активирующий, как думал Варбург, кислород воздуха. Этот катализатор был назван дыхательным ферментом . Изучение его спектра поглощения показало, что этот фермент по своему строению весьма близок к гемоглобину он содержит белок и прочно связанную с ним простетическую группу —гем, в состав которой входит атом железа. Дыхательный фермент получил впоследствии название цитохромоксидаза , так как его функция, как было позднее установлено, сводится к катализу реакции между кислородом и восстановленной формой одного из цитохромов. Никаких других окислительных реакций этот фермент не катализирует. [c.232]

На долю белков саркоплазмы приходится 25-30% от всех белков мышц. Среди саркоплазматических белков имеются активные ферменты. К ним в первую очередь следует отнести ферменты гликолиза, расщепляющие гликоген или глюкозу до пировиноградной или молочной кислоты. Еще один важный фермент саркоплазмы — креатинкиназа, участвующий в энергообеспечении мышечной работы. Особого внимания заслуживает белок саркоплазмы миоглобин, который по строению идентичен одной из субъединиц белка крови - гемоглобина. Состоит миоглобин из одного полипептида и одного гема. Молекулярная масса миоглобина - 17 кДа. Функция миоглобина заключается в связывании молекулярного кислорода. Благодаря этому белку в мышечной ткани создается определенный запас кислорода. В последние годы установлена еще одна функция миоглобина - это перенос Ог от сарколеммы к мышечным митохондриям. [c.126]

Коферменты или кофакторы в отдельных случаях очень слабо связаны с белковой частью, иногда (метал-лопорфириновые комплексы) их связь относительно прочна, и соединение кофермент— белок практически не диссоциирует в растворе. В случае слабой связи и почти полной диссоциации этого соединения бывает трудно провести границу между субстратом и коферментом. В ферментных системах кофермент одного фермента может служить субстратом для другого. Такие вещества связки создают возможности проявления не только пространственных, но и временного кода, так как являются важными звеньями систем биокатализаторов. Хотя кофермент для проявления биокаталитической функции нуждается в белке, так что ферментная реакция совершается в комплексе кофермент — субстрат — белок, тем не менее строение и конфигурация молекул многих коферментов строго специфичны, причем не только первичная, но и структура, и конфигурация всей молекулы кофермента кодируют возможности проявления ее каталитической активности. Примером может служить молекула никотинамидениндинуклеотида (НАД), имеющая изогну- [c.178]

Белок, выделенный из подчелюстной слюнной железы, имеет более сложное строение (рис. 11.3, а) он представляет собой димер с двумя нековалентно связанными идентичными цепями ([з-Ы6Р). Этот димер в свою очередь входит в состав белкового комплекса, называемого в соответствии с величиной коэффициента седиментации 75 N0 , и содержит еще две а- и две у-цепи, каждая с М 26 000. Для всего комплекса М 130 000. а- и "(-Цепи необязательны для проявления биологической активности. О функции а-цепи известно лишь, что она ингибирует Р-МОР. В то же время у-субъединица имеет аргининспецифич-ную протеазную активность и структурную гомологию с трипсином. Она участвует в протеолитическом превращении высокомолекулярного предшественника р-ХОР. Такой про-р-НОР с М 22 ООО уже найден. [c.326]

Ферменты представляют собой вещества или чисто белковой структуры, или протеиды — белки, связанные с небелковой простетической группой. Число уже известных ферментов очень велико. Считают, что одна клетка бактерии использует до 1000 разных ферментов. Однако лишь для немногих установлено строение. Примерами чисто белковых ферментов могут служить протеолитические ферменты пищеварения, такие, как пепсин и трипсин. Известны случаи, когда один и тот же белок несет в организме и структурную и ферментативную функцию. Примером служит белок мышц миозин, каталитически разлагающий аденозинтрифосфат— реакция, в данном случае дающая энергию сокращения мышцы (В. А. Энгельгардт, М. Н. Любимова). [c.698]

Сложность состава, строения и функций белков такова, что даже на настоящем уровне развития биохимии четкое определение понятия белок Ьвязано с известными трудностями. Трудности эти и обоснование правильного определения станут понятны при последовательном рассмотрении главных особенностей состава, строения и функций белков. [c.7]

Функции белков чрезвычайно многообразны. При этом, как уже подчеркивалось, каждый данный белок как вещество с определенным химическим строением выполняет одну узкоспециализированную функцию и лишь в отдельных случаях несколько, как правило, взаимосвязанных функций. Об одной из центральных функций, участии их в подавляющем большинстве химических превращений в качестве ферментов или важнейшего компонента ферментов речь уже шла в 1.1. Ферменты в большинстве своем обеспечивают протекание необходимых для жизнедеятельности процессов при невысоких температурах и pH, близких к нейтральным. Кроме того, они обладают высокой, в некоторых случаях уникальной, изби- [c.34]

Используя приведенные выше данные, можно провести сравнение пространственных структур ряда функционально неродственных белков, таких, как, например, Ка , К+-АТРаза почек, белок быстрых натриевых каналов и аденилатциклаза мозга. Их объединяет то, что все они относятся к интегральным мембранным белкам и выполняемые ими функции имеют трансмембранный характер перенос веществ или передача химических сигналов. По-видимому, благодаря этому их пространственная организация имеет ряд общих особенностей. Все они содержат в своем составе гидрофобный сегмент, локализованный в средней части молекулы. Значительные части полипептидной цепи экспонированы на обеих мембранных поверхностях. Причем в некоторых случаях, таких, как, например, аденилатциклаза, одна полипептидная цепь образует три последовательно расположенных домена надмембранный, мембранный и внутриклеточный. В других, — например, Ка" , К -АТРаза, внутриклеточный домен образован а-субъе-диницей, тогда как Р-субъединица экспонирована практически целиком на внешней мембранной поверхности. Аналогичные особенности строения прослеживаются также и для других белков, функции которых имеют трансмембранный характер (ацетилхолиновый рецептор, цитохром-с-оксидаза или цитохром-редуктаза). [c.214]

Белки, имеющие четвертичную структуру, часто называют олигомерными. Различают гомомерные и гетеромерные белки. К гомомерным относятся белки, у которых все субъединицы имеют одинаковое строение. В качестве примера можно привести белок каталазу, состоящую из четырех абсолютно равноценных субъединиц. У гетеромерных белков отдельные субъединицы не только отличаются по строению, но и могут выполнять различные функции. Например, белок РНК-полимераза состоит из пяти субъединиц различного строения и с неодинаковыми функциями. [c.40]

Качественное изменение ситуации в изучении механизмов свертывания белковых цепей наметилось в самом конце 1980-х годов. Оно вызвано открытием нового класса белковых молекул, существование которых мало кто предполагал, во всяком случае, оно представлялось маловероятным. Их функции в жизнедеятельности клеток заключаются в содействии правильной невалентной сборки других белков, не становясь, однако, компонентами их окончательных физиологически активных структур. Белки этого класса получили название молекулярных шаперонов . Открытие шаперонов вместе с известными ранее, но необобщенными и не привлекшими к себе должного внимания данными поколебало, особенно на первых порах, общепринятую точку зрения на принципы структурной организации белковых молекул. Новые факты неизбежно вели к заключению, что существовавшее представление о свертывании полипептидной цепи in vivo как о самосборке белка, по меньшей мере не совсем точно отражает реальный процесс. Необходимость пересмотра устоявшегося мнения о взаимосвязи между химическим и пространственным строением белковых молекул диктовалась новыми экспериментальными данными, число которых начинает возрастать лавинообразно. Все они свидетельствовали об уменьшении выхода, замедлении скорости и даже полном прекращении сборки трехмерных структур одних белков по мере снижения вблизи рибосом концентрации других белков. Стали известны две группы молекулярных посредников, функции которых в клеточной сборке белковых цепей оказались значительными и разнообразными. Они влияют на скорость свертывания цепи, целенаправленно ускоряя или замедляя созревание нативной конформации, определяют порядок формообразования сложных комплексов, стимулируя реорганизацию белок-белковых взаимодействий в олигомерных структурах, облегчают деградацию неправильно свернутых цепей, стабилизируют, транспортируют и соединяют в соответствующих клеточных компартментах [c.412]

Трансйортные белки. В крови позвоиочпых животных имеется особый белок — гемоглобин. Он очень активно связывает молекулярный кислород. При прохождении крови через легкие гемоглобин соединяется с кислородом, когда же кровь попадает обратно в сердце и другие ткани, связанный кислород освобождается и используется ткапями. Таким образом, гемоглобин пе катализирует химическую реакцию, а выполняет функцию переносчика определенного вещества. Строение гемоглобина способствует тому, что он узнает молекулы кислорода и связывается с ними. В клетках и на их наружных мембранах также содержится много разнообразных белков, которые облегчают поступление в клетки необходимых веществ и выделение из них отработанных продуктов обмена. Все известные транспортные белГки узнают специфические вещества и взаимодействуют с ними. [c.18]

Биологическая роль клеточных рецепторов не ограничена их способностью избирательно связывать те илн иные лиганды. Помимо этой функции, которую можно обозначить как афферентную, рецепторные белки могут обладать рядом других функций, реализация которых зависит от строения участков их молекул, погруженных в цитоплазму и, следовательно, в известной степени изолированных от лигандсвязывающих участков в структурном отношении. Как будет обсуждаться ниже, рецепторР1ые белки могут обладать, в частности, ферментативными свойствами. Для некоторых из них установлена способность взаимодействовать с ДНК, белками хроматина. В тех случаях, когда собственно рецепторный белок лишен ферментативной активности, он может приобрести ее за счет формирования комплексов с мембраносвязанными ферментами. [c.28]

Следует подчеркнуть, что многообразие форм жизни обусловлено невероятно большим числом изомерных макромолекул, которые могут быть получены из аминокислот 20 типов. Согласно расчету биохимика Р. Синджа, белок, содержащий 288 аминокислотных остатков, может содержать Ю оо изомеров. Каждая из жизненно важных функций, например катализ биохимических реакций, выполняется белком определенного строения и только им. Классическим примером является белок гемоглобина. Изменение порядка чередования около 300 аминокислотных остатков, входящих в его макромолекулу, путем перестановки местами хотя бы пары из них, приводит к тяжелому заболеванию животных - серповидной анемии. [c.14]

Наша модель по той роли, которая придается ван-дер-ваальсовым взаимодействиям липид-белок, а также периодичности строения, приближается к модели Бенсона [19]. Однако модель Бенсона нарушает один из важных принципов, установленных для мембраны — непрерывности липидного бислоя, в то время как в нашей модели он полностью реализуется. Кроме того, возникновение периодичности в нашей модели является непосредственным следствием симметрии олигомерных белков, формирующих структурно-функциональный блок, в то время как в работе [19], олигомерная природа входящих в повторяющуюся структуру белков не вскрывается. Существенно также, что модель [19] не позволяет объяснить, в чем состоит молекулярная функция фосфолипидов при переносе электронов, в то время как в нашей модели бифункциональные группировки фосфолипидов участвуют в формировании зон ССИВС, обеспечивающих перенос энергии в мембранах. [c.161]

Такое строение ДНК-последовательностей У-генов в зародышевой линии трудно объяснить в рамках любой теории, опирающейся на полное запрещение переноса генетической информации от сомы к зародышевой линии. Во-первых, V-элементы половых клеток никогда не могли быть прямой мишенью для естественного отбора (т. е. связывания антигена). Отбору подвергается только полностью собранный белок антитела (H+L гетеродимер) на поверхности В-лимфоцита, и только он проходит проверку на антигенсвязывающую функцию. Сами по себе У-элементы клеток зародышевой линии никогда не превращаются в РНК (не транскрибируются) или в белок (не транслируются). Они экспрессируются в зрелом В-лимфоците только после перемещения ДНК в хромосоме соматической клетки, приводящего к созданию типичного перестроенного У(0)1-участка (рис. 4.5). Функциональные исследования обнаружили, что только половина репертуара V-генов зародышевой линии появляется в У(В)1-последовательностях. Многие, возможно, никогда не использовались в зрелых У(В)1-перестройках и, по-видимому, никогда не подвергались отбору. [c.155]

Ферритин — это крупный белок (молекулярная масса около 450 ООО), отлича-юш ийся своеобразным строением. Он содержит 24 идентичных протомера, об-разуюш их полую сферу диаметром около 12 нм диаметр полости 7,5 нм. В белковой оболочке имеется шесть каналов, ведуш их в полость. Через эти каналы в полость проникают ионы железа, образуя железное ядро молекулы. Содержание железа в молекуле ферритина непостоянно оно может быть равным нулю (апоферритин) и может достигать 4500 атомов железа на одну молекулу ферритина. Железо в ферритине находится в форме гидроксидфосфата примерного состава [(ГеО ОН)д(ГеО ОРО Н2)]. Функция ферритина — депонирование железа в наибольших количествах он содержится в печени, селезенке и костном мозге, но имеется также и в большинстве других органов. [c.492]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология