Энтропия процесса гидролиза

Термодинамические характеристики процесса гидролиза—изменения энергии Гиббса, энтальпии и энтропии можно найти по следующим формулам [c.106]

Изменения энергий активации и отклонения скорости реакций от закона Аррениуса могут происходить и в результате температурных изменений физико-химических свойств исследуемой системы, как это было показано в работе [642]. Влияние температуры на физико-химические свойства среды при определении энергии активации и энтропии процесса было проведено с тем, чтобы исключить возможное влияние конформационных изменений молекулы фермента на примере гидролиза га-нитрофенилацетата. [c.239]

Подчиняясь первому закону термодинамики, они потребляют энергию из окружающей среды, преобразуют ее в удобную для использования форму и возвращают часть энергии в окружающую среду в форме, малопригодной для применения. Так, клетки фотосинтезирующих организмов получают из внещней среды энергию в ввде квантов света, а клетки прочих организмов получают химическую энергию, заключенную в химических связях органических и неорганических веществ. Все они преобразуют ее в электрическую энергию и энергию химических связей аденозин-трифосфорной кислоты (АТФ). Электрическая энергия и энергия, выделяющаяся в процессе гидролиза АТФ, используются клеткой для совершения полезной работы. В окружающую среду организм отдает тепловую, бесполезную для него энергию, в результате чего энтропия окружающей среды возрастает (см. главу 10). [c.30]

Энтропии активации для гидролиза эфиров всегда отрицательны и их значения колеблются от —20 до —30 ккал град-моль. Полностью удовлетворительного количественного объяснения столь низким значениям энтропии не существует, однако несомненно, что важным эффектом является частичное связывание молекул воды в переходном состоянии, что вызывается высоким диполярным характером активированного комплекса. В случае кислотного гидролиза, идущего по вышеприведенному механизму, общее изменение энтропии равно сумме изменения энтропии в предравновесной стадии (1) и энтропии активации А52+ медленного процесса (2). Изменения энтропии в процессе (1), вероятно, очень малы, но должно при- [c.317]

Позднее было показано [42], что значение энтропии активации [—103 Дж/(моль-К)] значительно более отрицательно, чем ожидалось для мономолекулярного процесса и реакция щла медленнее в ВгО, чем в воде ( Нго/ ого = 2,2). Кроме того, если гидролиз проводился в воде, обогащенной то метка не входила в молекулу салициловой кислоты [43]. Все эти данные были ин- [c.82]

Из описанных экспериментов ясно, что каталитический эффект вызван и электростатическим и гидрофобным взаимодействием. Поэтому физический смысл параметров активации в таких системах определить очень трудно. В табл. 3.8 они приводятся для реакции изменения цвета основного трифенилметанового красителя бриллиантовый зеленый , что соответствует реакции (3.17) при = Н, Кг = N( 2115)2, Кз = ( 2115)2. В табл. 3.9 приводятся объемы активации для реакции гидролиза ряда эфиров уксусной кислоты. Введение полимерных добавок вызывает гидрофобное взаимодействие между красителем и полимером. Это взаимодействие разрушает имеющиеся структуры, в результате чего процесс намного усложняется, вклад отдельных составляющих в общее изменение энтропии и энтальпии не поддается точному количественному расчету и механизм реакции остается неясным. Физический смысл величин в табл. 3.9 не определен. Эти вопросы требуют дальнейшего исследования. [c.79]

Увеличение концентрации сопровождается уменьшением энтропии (распределение молекул становится менее хаотичным), что, как известно, не может протекать самопроизвольно (см. стр. 407). Однако активный перенос растворенных веществ возможен, если он сопряжен с другой реакцией, идущей с уменьшением свободной энергии, например с гидролизом АТФ, но при этом должен существовать механизм, обеспечивающий передачу свободной энергии гидролиза АТФ процессу переноса вещества. Сложнее, если растворенное вещество заряжено. Уравнение, описывающее изменение свободной энергии в процессе переноса такого вещества, зависит от градиента концентраций и градиента электрического заряда (или потенциала) [c.431]

Константа равновесия этого процесса 10 [7] не слишком сильно отличается от константы диссоциации исследуемых полимерных кислот [8]. Поскольку карбоксильная группа является хорошим акцептором протонов, в ее непосредственной близости равновесие [21 ] может значительно смещаться вправо. Вероятно, процесс диссоциации все же не доходит до конца, и одна из связей К—Н оказывается сильно поляризованной, что и приводит к прочной связи с карбоксильной группой ионита. Следовательно, в данном случав необходимо предполагать значительную фиксацию ионов КН4 у карбоксильных групп, чего, вероятно, нет в фазе сульфокатионита, насыщенного этим ионом. Изучение влияния температуры на равновесие Ме —КН4 показало, что оно практически не зависит от температуры, т. е. тепловой эффект этих процессов и изменения энтропии близки к нулю. Это возможно лишь в том случае, если характер связи ионов щелочных металлов и NH4 со смолой одинаков, т, е. эти ионы также должны быть фиксированы у анионных групп и связь их носит индивидуальный, а не коллективный характер. Такая связь может осуществляться по известному механизму локального гидролиза [7], интенсивность ее должна уменьшаться при переходе от к Сз , что и имеет место в действительности. [c.219]

Значения стандартной максимальной работы и приращения энтропии процесса гидролиза гексафторосиликатиона могут быть вычислены из приведенных выше средних значений [c.341]

А.5 в табл.8. Очевидно,что при 6°= s = о это уравнение превращается в уравнение Аррениуса для фенилацетата в воде с igA= и Eg= -4576aj=I0.50 ккал/моль, что хорошо согласуется с lg А и Eg из табл.5 для этого соединения. Эта регрессия свидетельствует о существенно неаддитивном влиянии только факторов среды и строения уходящей группы на щелочной гидролиз фенилацетатов, а также о том, что константа J) в однолараметровом уравнении Гаммета-Тафта для этого процесса содержит вклад влияния среды и, следовательно, её абсолютное значение не может рассматриваться как критерий степени разделения зарядов в переходном состоянии процесса. Неаддитивный характер влияния факторов среды и строения уходящей группы возникает, по-видимому, из-за различий в интенсивности влияния заместителей на сольватацию исходного и переходного состояний в процессе гидролиза этих эфиров. Регрессия А.5 хорошо объясняет также наблюдаемое при переходе от заместителя р-ко к р-Ие обращение характера влияния среды и практическую независимость величины фенилацетата от состава среды. Аддитивный характер влияния факторов среди и температуры, а также температуры и строения свидетельствует о том, что факторы строения уходящей группы и среды влияют только на энтропию активации при щелочном гидролизе фенилацетатов в водном этаноле. [c.543]

Все внутримолекулярные реакции, приведенные в табл. 24.1.2, протекают в соответствии с механизмом нуклеофильного катализа схемы (11), (11а) . Этот механизм ожидается для внутримолекулярного катализа диметиламиногруппой, так как межмолекулярный катализ гидролиза фенилацетата сильным основанием — триметиламином, также нуклеофилен (реакции 6 и 7 табл. 24.1.2). (Значения констант Гамметта р для ряда уходящих групп, представляющих собой замещенные фенолы, равны 2,2 в случае межмолекулярной реакции с триэтиламином в случае внутримолекулярного процесса эти параметры очень близки и составляют 2,5 [28]. Катализ гидролиза фенилацетата ацетат-ионом, с другой стороны, предполагает участие ацетата в качестве общего основания. Внутримолекулярное протекание реакции делает, очевидно, нуклеофильный механизм предпочтительным в сравнении с общим основным. Возможное объяснение этому заключено в структуре тетраэдрических интермедиатов, например (6) см. схему 11 . Группа СОг является лучшей уходящей группой по сравнению с РЬО (т. е. К2 > Кз) в силу более низкой основности, вследствие чего скоростьопределяющей стадией реакции является распад (6) на продукты (/Сз). На этой стадии происходит высвобождение фе-ноксид-иона и, таким образом, из одной молекулы образуются две, Для такого процесса характерна особенно выгодная энтропия ак [c.466]

В разд. 24.1.3 мы видели, как каталитические механизмы, по которым, как полагают, действуют некоторые ферменты, могут в ряде случаев наблюдаться в простых системах. Так, общий основной катализ имидазолом, например, гидролиза Л ,0-диаце-тилсеринамида (36) [53] представляет собой модель реакции химотрипсина со сложноэфирным субстратом. В ионной реакции этого типа переходное состояние каталитической реакции стабилизуется за счет делокализации заряда на нескольких центрах. В этом случае фиксация положительного заряда на нуклеофильной гидроксильной группе нейтрализуется делокализацией на азо-тах имидазола. В результате происходит понижение энергии активации реакции за счет затрат повышенной энтропии активации (см. разд. 24.1.22). Данные табл. 24.1.4 иллюстрируют это положение мономолекулярная реакция отщепления 2,4-динитрофен-оксида от соответствующего фосфатного моноэфира-дианиона имеет высокую энтальпию активации, однако реакция протекает достаточно легко из-за ее весьма благоприятной энтропии активации. Нуклеофильный катализ этой реакции пиридином характеризуется несколько меньшей энтальпией активации, так как азот пиридина может принимать на себя положительный заряд в переходном состоянии, в результате чего удается избежать образования высокоэнергетического интермедиата — метафосфата [РОЛ- Тем не менее участие молекулы пиридина отражается в виде намного менее выгодной энтропии активации. Близкие активационные параметры наблюдаются и в случае нуклеофильного катализа ацетатом гидролиза триэфира (73) также бимолекулярной реакции. Нейтральный гидролиз (73) проходит, как полагают, по механизму тримолекулярного общего основного катализа (см. табл. 24.1.4). Эта реакция протекает относительно медленно исключительно за счет энтропийного вклада, еще менее выгодного в этом случае. Энтальпия активации, впрочем, для тримолекулярного процесса несколько ниже, поскольку делокализация заряда на трех молекулах еще больше уменьшает его фиксацию в каком-либо одном центре. [c.522]

Табл. 28 является критической сводкой опубликованных кинетических исследований реакций гидролиза комплексов. В тех случаях, когда это возможно, вычислены энтропии активации, и для внутреннего соответствия все реакции акватации рассматривались как диссоциативные процессы типа Еслив стадии, определяющей скорость, в действительности участвует молекула воды, то все приведенные значения Д5+ положительное истинных на 7,9 энтр. ед. [c.129]

Ли изучал приведенную выше реакцию при различных температурах и привел для нее предполагаемые константы равновесия . Однако эти константы равновесия необычны в том отношении, что указанная в работах Ли теплота реакции очень заметно зависит от температуры. Величина 26 ккал, использованная Дуусом, соответствует температуре приблизительно 1000°С, тогда как для температур около 300°С указывается более низкое значение — около 7 ккал. Величина энтропии реакции, совместимая с высоким значением теплоты процесса, составляет 18,9 э. е. Она больше той (8,5 э. е.), которая вычислена из энтропий двуокиси углерода , карбонилфторида и четырехфтористого углерода . Фон Вартенберг дал более надежное значение теплоты образования карбонилфторида (26,7 0,2 ккал/моль) на основании определения теплоты его гидролиза. Это приводит к значению АН/(С0р2) = = —150,1 ккал/моль. С учетом этой величины произведен пересчет данных Дууса, и исправленные результаты включены г приводимую ниже таблицу теплот образования. [c.340]

При каталитическом действии ионов водорода энергия активации реакции составляет 21,2 ккал моль, энтропия активации — 17,4 энтр. ед. Реакция, катализируемая ОН"-ионами, характеризуется энергией активации 29 ккал моль и энтропией +395нтр. ед. Ферментативный гидролиз аденозинтрифосфата под действием миозина был изучен при различных условиях (pH, солевая среда и т. д.). При этом было установлено, что для суммарной реакции энергия активации составляет от 10 до 25 ккал моль (в зависимости от условий). Для значения Е 12,4 ккал моль, найденного в работе Лейдлера и соавторов [1], вычисленная величина А5 составляет—8 знтр.ед. Исследование температурной зависимости образования первичного комплекса фермента с аденозинтрифосфатом — процесса, определяющего каталитический эффект,— показало, что при этом энергия активации равна 21,2 ккал моль, а энтропия активации составляет - -44 энтр. ед. Таким образом, даже при наличии высокого энергетического барьера скорость реакции существенно возрастает за счет благоприятного энтропийного фактора. [c.28]

Многие процессы кислотного гидролиза соответствуют случаю 3. Поскольку при этом обычно присутствует вода, гидролиз А-2 (случай 3) кинетически неотличим от А-1 (случай 2), и, чтобы дифференцировать эти механизмы, необходимы другие критерии. Чаще всего с этой целью сопоставляют энтропии активации и активащюнные объемы, а. также рассматривают зависимость кинетики от кислотности среды. Ранее считалось [221, 374], что может существовать дополнительное линейное соотношение свободных энергий, по которому ys H+ N/) TS+ = onst. Тогда Igfe - линейная функция lg H+ [c.159]

Скоростьлимитирующей стадией, почти несомненно, является атака исходного эфира (164) ионом ОН. Это подтверждается параметрами активации для индуцируемого основанием гидролиза Me 02Et АН = 112 кДж/моль, AS "= 109 ДжДмоль К). Относительно большое отрицательное значение указывает на уменьшение поступательной составляющей энтропии (см. разд. 2.1) для системы частиц (Me 02Et + ОН), реагирующих (в ассоциативном процессе) с образованием соединения (165) на скоростьлимитирующей стадии реакции. В целом реакция [c.266]

Были найдены следующие параметры активации для катализируемого кислотой гидролиза МеСОгСМез АЯ+= 112 кДж/моль, А5+ = +55 Дж/(моль-К). В этом случае положительное значение А5+ (указывающее на увеличение поступательной составляющей энтропии при образовании переходного состояния на лимитирующей стадии) дает возможность предположить, что эта стадия является процессом диссоциации в качестве примера можно привести рассмотренный выше механизм реакции [c.269]

Часто спрашивают, понижает ли фермент энтальпию или энтропию активации реакции Этот вопрос очень сложен по тем же причинам, которые были рассмотрены выше, а именно вследствие различий в кинетике и механизме ферментативной и неферментативной реакций, а также потому, что наблюдаемые термодинамические величины искажены изменениями в структуре фермента и сольватационными эффектами и, во всяком случае, они не отображают прямым образом поверхность потенциальной энергии, которую пересекает фермент-субстратный комплекс. Оценить уменьшение энтальпии и свободной энергии активации можно для реакции гидролиза мочевины, катализируемой уреазой. Неферментативный гидролиз не зависит от pH и характеризуется константой скорости первого порядка, равной 4,15-Ю" с при 100 °С, и энергией активации 32,7 ккал/моль (137 кДж/моль) [2]. Гидролиз мочевипы, связанной с уреазой в фермент-субстратный комплекс, протекает при 20,8 °С и pH 8 с константой скорости первого порядка, равной 3-10 с , и с энергией активации примерно И ккал/моль (46 кДж/моль) [3], что на 22 ккал/моль (92 кДж/моль) меньше энергии активации неферментативной реакции. Значение константы скорости неферментативной реакции, экстраполированное к 20,8 °С, составляет 3-10 с" , и, следовательно, фермент ускоряет реакцию в 10 раз. Такое ускорение соответствует понижению свободной энергии активации на 19 ккал/моль (79,5 кДж/моль). Не исключено, что ферментативная и пефер-ментативная реакции имеют разные механизмы и поэтому увеличение скорости ферментативного процесса по сравнению с неферментативным (ненаблюдаемым), протекающим по тому же механизму, превышает, возможно, величину 10 . [c.13]

Энтропия активации зависит от многих факторов. Когда при бимолекулярной реакции две начальные частицы соединяются вместе, образуя переходное состояние, трансляционная и вращательная энтропия двух частиц уменьшается до значений, соответствующих единой частице незначительное возрастание колебательной энтропии недостаточно для компенсации этого эффекта. Эти факторы дают отрицательный вклад в энтропию активации. Если в процессе образования переходного состояния создаются (или исчезают) заряды, сольватирующие молекулы полярных растворителей стаповятся более компактно (или свободно) связанными, и поэтому энтропия этих сольватирующих молекул уменьшается (или увеличивается). Это дает отрицательный (или положительный) вклад в энтропию активации. Если некоторые связи в реагентах при образовании переходного состояния, частично ослабевают, колебания, обусловленные силами возврата, дают выигрыш в энтропии и, таким образом, положительный вклад в энтропию активации. Рассмотрев первый из перечисленных факторов, Лонг [97] предположил, что в общем Зм2-реакции должны обладать менее положительной или более отрицательной энтропией активации ио сравнению с аналогичными S l-реакцияыи, и это различие должно служить критерием механизма, особенно необходимым в случае трудно интерпретируемых сольволитических реакций. Лонг проиллюстрировал это различие в области кислотно-катализи-руемого гидролиза, например ацеталей и эфиров карбоновых кислот, сопряженные кислоты которых являются субстратами нуклеофильного замещения. Он подчеркнул, что предложенный критерий механизма должен использоваться очень осторожно, так как даже при одном и том же механизме значения энтропии активации могут меняться в широких пределах. В табл. 108 [c.391]

Низкие значения энтропии активации, а также высокие значения лредэкспоненциального множителя, полученные для реакции гидролиза фенилбензилсульфонатов также свидетельствуют о возможности протекания реакции вследствие непосредственного распада карбаниона. Скорость образования сульфена, естественно, должна зависеть от устойчивости продуктов диссоциации карбаниона. В частности, для замещенных фениловых эфиров бензилсульфокислоты от устойчивости соответствующих фенолят-ионов, которая изменяется пропорционально показателям кислотности фенолов. Следовательно, при условии, если процесс щелочного гидролиза фенилбензилсульфонатов лимитируется стадией разрыва связи [c.787]

Значения энтропии активации данного процесса на 15—-20 энтр. ед. отрицательнее соответствующих величин для щелочного гидролиза " и алкоголиза (переэтерификации) эфиров бен-зойньк кислот, мало отличаясь от энтропии активации для пере-этврификации н-бутилхлорацетата втор-бутилортотитаиатом из = - 42 энтр. ед. ). [c.120]