Аспарагиновая кислота белках

Какую роль играют гистидин и аспарагиновая кислота в активном центре фермента при расщеплении белка трипсином [c.343]

Молекула белка заканчивается с обоих концов остатками аспарагиновой кислоты (расщеплению по Акабори подвергалась проба в 3мг, аспарагиновая кислота была идентифицирована в виде динитрофенильного производного). [c.700]

Селективное выделение из белков аспарагиновой кислоты. [c.226]

В состав природных белков обычно входят следующие аминокислоты аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, цистеин, глицин, глутаминовая кислота, гистидин, глутамин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, оксипролин, пролин, серии, тирозин, треонин, триптофан и валин. Восемь аминокислот организм животных не может синтезировать, поэтому их называют биологически незаменимыми аминокислотами. К ним относятся фенилаланин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и валин. Эти аминокислоты должны регулярно и в нужном количестве поступать в организм вместе с пищевыми продуктами. Недостаток одной из этих аминокислот в пище может стать фактором, лимитирующим рост и развитие организма. В табл. 15 показано химическое строение незаменимых аминокислот и рекомендуемое для человека количество их в сутки. [c.155]

Анализ аминокислотного состава включает полный кислотный гидролиз исследуемого белка или пептида с помощью 5,7 н. соляной кислоты и количественное определение всех аминокислот в гидролизате. Гидролиз образца проводится в запаянных ампулах в вакууме при ПО "С в течение 24 ч. При этом полностью разрушается триптофан и частично серии, треонин, цистин и цистеин. а глутамин и аспарагин превращаются соответственно в глутаминовую и аспарагиновую кислоты. В то же время пептидные связи, образованные аминокислотными остатками с разветвленной боковой цепью (Val, Не. Leu), из-за стерических препятствий гидролизуются частично. Особенно стабильны связи Val—Val. Ile—Ile, Val—De и Ile—Val. [c.34]

В клетке осуществляется синтез многих белков, для формирования которых требуется определенное соотношение аминокислот, поэтому контролируется не только синтез данной аминокислоты, но и общее координирование синтеза аминокислот в клетке. В бактериальной клетке, особенно молодой, эта координация хорошо изучена на примере Е.соИ для 4 аминокислот, ведущих начало от аспарагиновой кислоты — лизина, треонина, метионина и изолейцина (рис. 5.2). [c.123]

Амид аспарагиновой кислоты, структурное звено белков. [c.43]

Однако при гидролизе белков имеют значение и другие факторы. Так, было показано, что в кислой среде наблюдается особенно быстрое расщепление пептидных связей между такими аминокислотами, как серии и треонин [42, 63]. С большой легкостью отщепляются также остатки аспарагиновой кислоты [15 [c.389]

АСПАРАГИН С4НаМ20а — моноамид аспарагиновой кислоты, бесцветные кристаллы, растворимые в воде. Содержится в белках и полипептидах,распространен в растительных и жквотных тканях. [c.32]

Поскольку парциальные заряды на полярных атомах боковых групп (лизина, аргинина, глутаминовой и аспарагиновой кислот)обычно в несколоко раз выше, чем для атомов основной цепи [101, то электростатические контакты между ними должны давать значительный вклад в стабилизацию белковой конформации. Исследование атом-атомных взаимодействий в -спиральных белках с известной пространственноЛ структурой позволяет сделать вывод о значительном количестве (9 ) электростатических контактов внутри структуры белка. Вклад одного гидрофобного контакта дает выигрыш энергии л/ o.s ккал/моль, а одного электростатического до 4 ккал/моль. В связи с этим проведенный адализ подтверждает необходимость учета этого типа взаимодействий при расчете энергии определенных конформаций белка. [c.141]

Это, наверное, самая неопределенная структура. Единственное, что можно сказать о ней — то, что это комплекс из нескольких полипептидных цепочек, связанных между собой самыми различными связями как слабыми водородными и ионными, так и прочными ковалентными, включая дисульфидные, сложноэфирные и амидные. Типичным случаем четвертичной структурной организации белка является молекула гемоглобина, состоящая из четырех полипептидных цепочек, связанных между собой водородными, гидрофобными и ионными связями. Особую роль выполняют ионные связи между аспарагиновой кислотой с одной стороны, лизином и аргинином с другой стороны — они образуются только в дезок-сигемоглобине и разрываются при ок-сигенировании атома железа. В свою очередь, гемы связаны с белковыми [c.99]

По хим. св-вам Г. к.-типичная алифатич. а-аминокисло-та. При нагр. образует 2-1шрролидон-5-карбоновую, или пироглутаминовую, к-ту, с Си и Zn-нерастворимые соли. В образовании пептидных связей участвует гл. обр. а-кар-боксильная группа, в нек-рых случаях, напр, у прир. трипеп-тида глутатиона,-у-аминогруппа. В синтезе пептидов из L-изомера наряду с a-NH2-rpynnon защищают у-карбок-сильную группу, для чего ее этерифицируют бензиловым спиртом или получают mpem-бутиловый эфир действием изобутилена в присут. к-т. у-Группу СООН остатков Г. к. в белках модифицируют так же, как у аспарагиновой кислоты. [c.588]

Если неизвестно, какая аминокислота стоит в цепи белка — аспарагин или аспарагиновая кислота — используют обозначение Азх или В. В случае глутамина или глутаминовой кислоты применяется обозначение 0 х или 2 [c.82]

Аминокислоты можно получать путем выделения из белковых гидролизатов, с использованием микробиологических методов, с помощью ферментативных методов или путем химического синтеза. Первые три подхода дают ь-аминокислоты, а при химическом синтезе получаются оь-соедине-ния, которые нужно еще разделить на оптические антиподы. До недавнего времени аминокислоты удавалось полущть только в очень малых количествах, но в последние годы их производство приняло индустриальные масштабы и в 1977 г. достигло 400 ООО т. Аминокислоты используются как вкусовые добавки в пищевой промышленности (глутамат натрия, аспарагиновая кислота, Щ1СТИН, глицин и аланин), как питательные растворы и терапевтические средства в медицине (все протеиногенные аминокислоты), как добавки для улучшения неполноценных питательных белков и фуража (лизин, метионин, триптофан), как промежуточные вещества в косметической промышленности (серин, треонин, цистеин), а также как исходные вещества для синтеза различных пептидов. [c.38]

Глиадины относятся к белкам с наименьшими зарядами в самом деле, они содержат только от 6 до 11 основных остатков на молекулу (лизин, гистидин, аргинин). С другой стороны, приблизительно от 85 до 95 % остатков глутаминовой и аспарагиновой кислот находятся в форме амидов (глутамин, аспарагин) (например, [73]). На молекулу приходится только 8—9 свободных карбоксильных групп. Для сравнения, сывороточный бычий альбумин с молекулярной массой, близкой к молекулярной массе ы-глиадинов, содержит 95 основных групп и 92 свободные карбоксильные группы на молекулу [116]. [c.186]

Наличие в полипептидах необычных типов связей свидетельствует о существовании биологического механизма их образования, а также о том, что они могут присутствовать белках. Трудности исследования белков делают маловероятным обнаружение одиночного аминокислотного остатка, например е-аминогруппы лизина, участвующего в образовании необычного типа связи. Однако для низкомолекулярных полипептидов, например бэцитрацина А и полимиксина В, имеются данные, свидетельствующие о наличии связей необычного типа. Так, в бацитрацине А е-аминогруппа лизина и р-карбоксильная группа аспарагиновой кислоты участвуют в образовании пептидной связи, приводящей к появлению [c.169]

Пептидные связи по обеим сторонам остатка аспарагиновой кислоты в молекуле белка особенно легко гидролизуются разбавленными кислотами [233], приче степень гидролиза зависит от pH раствора, а не от концентрации используемой кислоты [32, 189]. Так, из альбумина сыворотки крови быка за 18 час при 100° и pH 2,14 выделяется 44% остатков аспарагиновой кислоты в виде аминокислоты, в то время как при pH 3,15 освобождается всего 26% остатков кислоты [189]. При экстракции эластина 0,25 М щавелевой кислотой при 100° был получен растворимый белок единственной выделенной свободной аминокислотой оказалась аспарагиновая кислота [235]. Однако присутствие в продукте реакции пептидов с короткой цепью и результаты определения концевых груМп [24, 234] указывают на значительную степень гидролиза и других пептидных связей. Исследования, проведенные на модельных соединениях [73], позволили сделать вывод о лабильности связей остатков серина и треонина. Применение описанного выше метода гидролиза для исследования цепи А окисленного [c.226]

Названия АК сохранились традиционными, они часто именуются по источнику выделения (например, аспарагиновая кислота была выделена из аспарагуса (спаржи), тирозин - из сыра, серин - из шелка, глутаминовая кислота - из растительного белка глутелина так же как и глицин (прежнее название - гли-колол) означает сладкий ). Первые аминокислоты получены в начале XIX в. Сейчас общеупотребительны их краткие названия, например, для аланина ала, или ala, в полипептидных последовательностях для аминокислот вводят однобуквенные обозначения. [c.8]

Один из видов РНК, так называемая РНК-посредник, или информащон-ная РНК переносит информацию на рибосому, где собственно и происходит синтез белка. В рибосому к информационной РНК поступает набор транспортных РНК, каждая из которых связана с определенной аминокислотой (о последовательности оснований в одной из этих 20 транспортных РНК, а именно об РНК, переносящей аланин, и шла речь на стр. 1062). Порядок поступления молекул транспортной РНК в рибосому, а следовательно, и последовательность включения аминокислотных остатков в белковую цепь зависит от последовательности оснований в цепи информационной РНК- Так, ГУА является кодовым словом для аспарагиновой кислоты, УУУ — для фенилаланина, УГУ — для валина. Существует 64 трехбуквенных слова (64 кодона) и лишь двадцать аминокислот, и поэтому одной и той же аминокислоте могут соответствовать несколько кодонов для аспарагина — АЦА и АУА, для глутаминовой кислоты — ГАА и АГУ. [c.1065]

Для гидролиза белков до составляющих их аминокислот обычно используют хлороводородную кислоту (бМ, 24 ч, 120°С, эвакуированные запаянные ампулы). Однако этот метод не лищеи побочных реакций. Из генетически кодированных аминокислот интенсивно распадается триптофан, в то время как выходы серина и треонина составляют только 90—95%. Может происходить также хлорирование тирозина и образование орнитина из аргинина. Нередко метионин частично превращается в соответствующий сульфоксид, а цистеин полностью окисляется в цистин. Глутамин и аспарагин, естественно, гидролизуются до глутаминовой и аспарагиновой кислот. Использование п-толуолсульфокислоты может повысить выход триптофана [11], однако эту аминокислоту обычно определяют после гидролиза с помощью гидроксида бария. С другой стороны, щелочной гидролиз, помимо того, что вызывает рацемизацию, приводит к больщим потерям серина, треонина, цистеина и аргинина. [c.231]

Мутагенные факторы могут изменить нормальный биосинтез аминокислот в клетке, воздействуя на генетический аппарат. Если в результате облучения или воздействия химических факторов ДНК не дает информацию для синтеза фермента и в клетке не синтезируется, например фермент гомосериндегидроге-наза, катализирующий превращение полуальдегида аспарагиновой кислоты в гомосерин, то клетка может синтезировать необходимые для своего существования белки только в том случае, если в питательной среде уже содержится готовый гомосерин. Так как аспарагиновая кислота является исходным пунктом биосинтеза не только гомосерина, но и треонина, изолейцина, метионина, а также лизина, то отсутствие упомянутого фермента влияет на биосинтез всех этих аминокислот. Прекращение биосинтеза гомосерина одновременно прекращает биосинтез треонина, изолейцина и метионина, поэтому эти аминокислоты также должны содержаться в среде роста данной культуры. В данных условиях весь ход биосинтеза аминокислот в клетке идет в направлении от аспарагиновой кислоты к лизину. [c.158]

В составе белков находятся также аминоянтарная (аспарагиновая кислота ) и глютаминовая кислота (а-аминоглютаровая кислота) [c.659]

Как отмечалось, а- и 3-глобулиновые фракции белков сыворотки крови содержат липопротеины и гликопротеины. В состав углеводной части гликопротеинов крови входят в основном следующие моносахариды и их производные галактоза, манноза, рамноза, глюкозамин, галактозамин, нейраминовая кислота и ее производные (сиаловые кислоты). Соотношение этих углеводных компонентов в отдельных гликопротеинах сыворотки крови различно. Чаще всего в осуществлении связи между белковой и углеводной частями молекулы гликопротеинов принимают участие аспарагиновая кислота (ее карбоксил) и глюкозамин. Несколько реже встречается связь между гидроксилом треонина или серина и гексозаминами или гексозами. [c.573]

В нервной ткани обнаружен ряд спещ1фических белков, в частности белок 8-100 и белок 14-3-2. Белок 8-100, или белок Мура, называют также кислым белком, так как он содержит большое количество остатков глутаминовой и аспарагиновой кислот. Этот белок сосредоточен в основном в нейроглии (85-90%), в нейронах его не более 10-15% от общего количества белка в головном мозге. Установлено, что концентрация белка 8-100 возрастает при обучении (тренировках) животных. Пока нет оснований считать, что белок 8-100 непосредственно участвует в формировании и хранении памяти. Не исключено, что его участие в этих процессах опосредованно. Белок 14-3-2 также относится к кислым белкам. В отличие от белка 8-100 он локализован в основном в нейронах в нейроглиальных клетках его содержание невелико. Пока неясна роль белка 14-3-2 в выполнении специфических функций нервной ткани. [c.630]

Хиральность свойственна и белкам, и углеводам, и нуклеиновым кислотам, и ряду низкомолекулярных соединений в клетке. Углеводы в ДНК и РНК всегда фигурируют в D-форме, Азотистые основания имеют плоское строение и, следовательно, лишены х1фальности. В процессах метаболизма, происходящих без рацемизации, т. е. без превращений зеркальных антиподов друг в друга, клетка усваивает лишь те из них, которым отвечают структуры ее биологических молекул. Организм усваивает L-, но не / -аминокислоты. Попав в антимир , в котором растения и животные содержат молекулы с противоположными конфигурациями, земной организм погиб бы от голода Для организма D- и -антиподы разнятся. Известны вещества, ядовитые в одной форме и безвредные в зеркальной форме -аспарагиновая кислота безвкусна, ее антипод сладок. Еще Пастер установил, что некоторые бактерии питаются преимущественно одним антиподом данного вещества. [c.44]

Второй гликопротеин куриного белка — овомукоид имеет молекулярный вес примерно 28 ООО и содержит около 20% углеводов, в числе которых находится манноза, галактоза, глюкозамин и небольшие количества N-ацетилнейраминовой кислоты. Считается наиболее вероятным, что овомукоид содержит три одинаковые или близкие по структуре олигосахаридные цепи , из которых для одной однозначно доказана гликопеп-тидная связь ацилгликозиламидного типа через аспарагиновую кислоту и N-ацетилглюкозамин. Высказано предположение, что другие связи могут быть О-гликозидными . Строение углеводных цепей- овомукоида еще не установлено, однако в результате протеолиза и частичного кислотного гидролиза выделено несколько гликопептидов. По имеющимся данным, углеводная цепь овомукоида содержит галактозу, маннозу и глюкозамин в соотношении 1 4 8. Распад по Смиту показывает, что концевыми остатками являются галактоза и манноза олигосахаридные цепи гликопротеина, по-видимому, сильно разветвлены . [c.576]

Определение аспарагиновой и глютаминовой кислот (по В. Л. Кре-товичу и А. А. Бундель). Большие количества аспарагиновой СООНСНаСНКНгСООН (а-аминоянтарной) и глютаминовой СООНСНаСНаСНКНаСООН (а-аминоглутаровой) дикарбоновых моноаминокислот содержатся в белках растений. Содержание аспарагиновой кислоты в отдельных белках достигает 10%, а глютаминовой более 40%. Эти аминокислоты содержатся, в белках как в свободном [c.22]

Аминокислоты являются карбоновыми кислотами, содержащими аминную и карбоксильную группы, которые находятся у одного и того же углеродного атома. В организме человека найдено около 70 аминокислот, причем 20 из них входят в состав белков. Это так называемые протеиногенные аминокислоты. Применительно к аминокислотам используют как систематическую номенклатуру, так и тривиальные названия. Последние чаще всего связаны с источником их получения. Так, тирозин был впервые вьщелен из сыра (от греч. tyros — сыр), аспарагиновая кислота — из спаржи (от лат asparagus — спаржа) и т. д. Аминокислоты кроме карбонильной и аминной группировок содержат боковые радикалы, причем именно эти химические группировки определяют большинство свойств той или иной аминокислоты. В общем виде формула аминокислоты может быть представлена следующим образом [c.17]

В последние годы вьыснено, что время полужизни белков детерминировано природой его N-концевой аминокислоты. Если она легко соединяется с убиквитином — небольшим белком с молекулярной массой 8,5 kDa, состоящим из 74 аминокислотных остатков, то такой убиквитированный белок атакуется протеиназами и разрушается. Наиболее подвержены убиквитированию аргинин, лизин, аспарагиновая кислота, аспарагин, триптофан, лейцин, фенилаланин, гистидин, глутаминовая кислота, тирозин, глутамин, изолейцин менее подвержены — метионин, серин, аланин, треонин, валин, глицин, цистеин, их относят к стабилизирующим гидролитический распад белков. [c.369]

Подсчитано, что время полужизни цитоплазматических белков, имеющих в качестве TV-концевой аминокислоты аргинин, составляет 2 мин аспарагиновой кислоты, лизина — 10 мин, глутаминовой кислоты и изолейцина — 30 мин. [c.369]

В получаемом кормовом продукте содержатся многообразные питательные вещества, необходимые макроорганизму (белки — 52 %, жиры — до 18 %, углеводы — до 21 %, зольные элементы — 5 %). Белки включают такие аминокислоты, как аланин, аргинин, аспарагиновая кислота, валин, гистидин, глицин, глутаминовая кислота, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, пролин, серин, тирозин, треонин, фенилаланин, цистин липиды представлены свободными жирными кислотами, триглицеридами, фосфолипидами (фосфатидилхолин, кефалин, сфингомиелин, лизоке-фалин) полисахариды состоят из глюканов, маннанов, глюкоманнанов, небольшого количества хитина. Дрожжевые клетки содержат следующие витамины биотин, инозин, пантотеновую кислоту, пиридоксин, рибофлавин, тиамин, холин, фолиевую кислоту, эргостерол (провитамин D2) [22]. [c.203]

После гидролиза п-толуолсульфоной кислотой в составе токсического белка обнаружено 18 аминокислот, среди которых преобладает аспарагиновая кислота, серин, лейцин и глутаминовая кислота (табл. 12.2). [c.363]

Нуклеиновые кислоты - белки. Эта взаимосвязь выражается прежде всего в том, что новообразование как нуклеозидтрифосфатов, так и самих нуклеиновых кислот зависит от наличия в клетке соответствующего набора белков-ферментов (ДНК- и РНК-полимераз, лигаз, топои-зомераз, а также ферментов биосинтеза пуриновых и пиримидиновых циклов). Кроме того, аминокислоты (аспарагиновая - в случае пиримидиновых нуклеотидов и глицин, аспарагиновая кислота и глутамин [c.458]

Гис -метиленовых звеньев аспарагиновой кислоты и аспарагина у-метиленовых звеньев глутаминовой кислоты и глутамина). Спектр, как и можно было ожидать, очень сильно упростился. Положение сигналов известных протонов, таких, как протон при С-2 в гистидине, не изменилось, что свидетельствует об отсутствии заметных изменений в характере овернутости полипептидной цепи при замещении большинства протонов на дейтерий. В области резонансных сигналов S-СНз-группы метионина около 8,3т можно ясно различить острые резонансные сигналы четырех остатков Мет, которые в спектре недейтерированного белка скрыты большим числом разных пиков в этой области. Влияние ионов Са + (см. разд. 14.2.5) и ингибитора 3, 5 -тимидиндифосфата можно легко проследить с помощью ЯМР. [c.387]

Вследствие относительной стабильности некоторых пептидных связей для осуществления полного гидролиза белков или пептидов до индивидуальных аминокислот требуются жесткие условия, такие, как нагревание в течение 70 ч с 6 н. НС1 в эвакуированной запаянной ампуле. В этих условиях триптофан почти полностью разлагается, причем скорость его распада увеличивается в присутствии углеводов и других карбонилсодержащих соединений [43]. В аналогичных условиях наблюдается некоторое разложение лейцина, аспарагиновой кислоты, пролииа, но этого можно избежать при добавлении фенилгидроксиламина [59]. Для полного гидролиза более стабильных пептидов, содержапщх, например, валин и изолейцин, необходимо увеличение времени гидролиза. При этом наблюдается значительная потеря других аминокислот, в частности цистина, серина и треонина [66, 132]. В тех случаях, когдалеобходимо измерить степень разложения отдельных аминокислот, постепенно увеличивают продолжительность гидролиза. Если время гидролиза химотринсиногена (5 и. HG1, 110° С, запаянная эвакуированная ампула) увеличивают с 24 до 72 ч, то количество определяемого пролина увеличивается на [c.391]

N-Бpoм yкцkнимид был использован также для декарбоксилирования аминокислот (кроме аспарагиновой кислоты) и для определения С-концевых групп в белках [29]. Позднее были определены оптимальные условия (pH и концентрации реагентов) для количественного декарбоксилирования аминокислот [96]. Добавление Р(1С12 ускоряло выделение СОг- [c.399]

Водородные связи, которые обычно образуются в результате взаимодействия фенольного гидроксила тирозина (14) и карбоксила глутаминовой (24) или аспарагиновой кислоты, могут вносить свой вклад в стабилизацию третичной структуры. Ионные взаимодействия, например между р-карбоксильной группой аспарагиновой кислоты (18) и е-аминогруппой лизина (8), также, по-видимому, участвуют в стабилизации структуры. Ди-сульфидные связи могут быть образованы между боковыми цепями или группами К двух остатков цистеина (4, 10) естественно ожидать, что белковая структура, фиксированная такими связями, будет очень стабильна. Недавно было высказано предположение, согласно которому внутренняя часть белковой молекулы представляет собой каплю масла . Это дает основания утверждать, что гидрофобные взаимодействия могут быть важным фактором в определении третичной структуры. Неполярные группы К таких аминокислот, как фенилаланин (11), лейцин (13), триптофан (15), изолейцин (16) и валин (19), несовместимы с высокополярными молекулами воды. Рентгеноструктурное исследование подтвердило предположение, что эти группы стремятся разместиться во внутренней части пептидной цепи и исключить воду из своего непосредственного соседства. Стабилизация структуры белка, являющаяся результа-татом этого процесса, имеет энтропийную природу, и, хотя для белков оиа не может быть точпо рассчитана, ее можно оценить, измеряя термодинамические параметры переноса углеводородов из неполярных растворителей в воду. Например, переход [c.381]

Конфигурационное родство этой аминокислоты с (—)-цистеином и (—)-серином было уже давно определено (Э. Фишер, 1907 г.) нри помощи химических превращений [исходя из (—)-серина], в результате которых не происходит замещения при асимметрическом атоме углерода. Таким образом, все эти аминокислоты относятся к ряду L. Химическими методами было также установлено конфигурационное родство между (—)-серином и другими аминокислотами, полученными из белков (П. Каррер, 1930 г.), как это можно увидеть из приведенной ниже схемы. Установлено также аналогичное конфигурационное родство между L-(—)-аспарагиновой кислотой и следующими природными аминокислотами (—)-лейцином, (4-)-валином, (—)-метионином, (—)-треонином, (-1-)-орпитином, (-f)-лизипом, (—)-пролином и (- -)-глутаминовой кислотой. При помощи подобных методов пришли к заключению, что большинство природных аминокислот имеет ту же конфигурацию, что L-серин и L-аланин, и что, по всей вероятности, это заключение справедливо и для тех немногих а-аминокислот, выделенных из белков, конфигурация которых еще не определена химическим путем (а только оптическим сравнением, например на основании правила Клафа, согласно которому оптическое вращение аминокислот ряда L смещается вправо при добавлении минеральной кислоты). [c.384]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология