Белки сокращение

Остановимся на характеристике гомогенно-каталитического ферментативного катализа, который осуществляется при использовании биологических катализаторов—ферментов, представляющих собой природные белки, входящие в состав тканей. Ферментативный катализ является основой управления сложных жизненных процессов в растениях и животных организмах. Так, фотосинтез, брожение, дыхание, пищеварение, синтез белков, сокращение мышц являются каталитическими процессами, использующими в качестве катализаторов различные ферменты. [c.183]

Изображая строение грамицидина С, мы воспользовались принятыми в химии белков сокращенными обозначениями аминокислот (лей — лейцин фал — фенилаланин про — пролин вал — валин орн — орнитин). При такой записи условно считают, что начало сокращенного обозначения соответствует аминному концу молекулы аминокислоты, конец—ее кислотному концу, т. е. обозначение — вал представляет собой группировку [c.440]

Правилами ШРАС/ШВ [12] приняты английские трехбуквенные сокращения тривиальных названий аминокислот, начинающиеся с прописной буквы Gly, Ala, Туг и т. д. (применяемые либо для всей молекулы аминокислоты, либо для ее радикала) особенно часто такие сокращения применяются для описания аминокислотной последовательности в пептидах и белках. Разрешена также [13] и однобуквенная система сокращений, но она применяется гораздо реже. Имеются также правила номенклатуры, касающиеся часто применяемых сокращений для синтетических пептидов [14], для синтетических модификаций природных пептидов [15], пептидных гормонов [16] и белков, содержащих железо и серу [17]. [c.187]

Точнее говоря, с помощью этих сокращений обозначают отдельные аминокислотные остатки в пептидах и белках. [c.187]

Все гормоны, вырабатываемые гипофизом, являются белками. Один из них — адренокортикотропный гормон (сокращенно АКТГ) — регулирует деятельность надпочечников, которые выделяют собственные гормоны, в частности адреналин — один из наиболее просто построенных гормонов [c.464]

Сокращение мышцы происходит в результате взаимодействия белковых молекул. Изображение структурной единицы мышечного волокна (саркомера), полученное методом электронной микроскопии, приведено на рис. 15.8. В центре каждого саркомера находится набор филаментов (нитей) белка миозина-, диаметр филамента примерно [c.436]

Особое место среди них занимают ионные насосы (транспортные АТФазы) — белки, способные за счет энергии гидролиза АТФ переносить одно- и двухвалентные катионы (или анионы) через клеточные и внутриклеточные мембранные структуры против градиента концентрации. Так, Са-АТФаза саркоплазматического ретикулума (СР) регулирует процессы сокращения-расслабления в мышцах разных типов, аккумулируя Са2+ из цитоплазмы внутрь СР. [c.358]

Было показано, что сАМР стимулирует инициацию транскрипции многих оперонов у бактерий. Эта реакция протекает с участием специального связывающего белка, для обозначения которого обычно используют сокращения САР ) или RP ) [46]. Комплекс САР — сАМР, [c.204]

Сокращения Г — головка, О — отросток, НО — нити отростка, БП — базальная пластинка, Е — белки, у которых ферментативная функция выражена сильнее, чем структурная. Стрелки, идущие вдоль окружности, охватывают группы совместно транскрибируемых геиов. [c.254]

В принципе любое соединение, которое содержит одновременно и кислотную функциональную группу, и аминогруппу, является аминокислотой. Однако чаще всего этот термин применяется для обозначения карбоновых кислот, аминогруппа которых находится в а-положении по отношению к карбоксильной группе. Ни один из известных нам живых организмов не обходится без аминокислот. Аминокислоты, как правило, входят в состав полимеров — белков. Белки служат питательными веществами, регулируют обмен веществ, способствуют поглощению кислорода, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения и главным опорным материалом живых организмов, участвуют в передаче генетической информации и т. д. [c.382]

Все синтезируемые в процессе трансляции белки построены из остатков 20 аминокислот (т. наз. кодируемых). Какой именно кодон ответствен за включение той или иной аминокислоты, можно определить по таблице, в к-рой буквы А, Г, У, Ц обозначают основания, входящие в нуклеотиды (соотв. аденин, гуанин, урацил, цитозин) в вертикальном ряду слева-в первый нуклеотид кодона, в горизонтальном ряду сверху-во второй, в вертикальном ряду справа-в третий. Трехбуквенные сочетания, напр, фен, сер, лей,-сокращенные назв. аминокислот. Прочерки в таблице означают, что три кодона-УАА, УАГ и УГА в нормальных условиях не кодируют к.-л. аминокислоты. Такие кодоны наз. бессмысленными , или нонсенс-кодонами. Оии являются сигналами остановки синтеза полипептидной цепи. [c.518]

Микробиологический синтез технических белков, липидов, приводящий к сокращению затрат пищевых продуктов на технические нужды [c.8]

В табл. 2-2 приведены структурные формулы боковых цепей аминокислот, обычно встречающихся в белках (формула пролина приведена полностью). Даны также сокращенные трехбуквенные обозначения аминокислот, используемые при выписывании аминокислотных последовательностей пептидов и белков, а также однобуквенные сокращения, принятые в работах по эволюции белков и при составлении программ для вычислительных машин. [c.83]

Если полностью удалить регуляторные белки из актиновых фибрилл, то сокращение будет продолжаться до тех пор, пока не истощится запас АТР. В присутствии же регуляторных белков и в отсутствие кальция блокируется как сокращение, так и гидролиз АТР. Рабочая гипотеза, объясняющая функционирование этой системы [93, 94], постулирует, что вытянутые палочки тропомиозина входят в бороздки между актином и миозиновыми головками [92]. На рис. 4-24 схематически представлена структура комплекса актомиозин-тропомиозин (вид сверху). Головка (S1) молекулы миозина присоединена к одной из субъединиц актина. В покоящейся мышце тропомиозин присоединен к актину около того места, с которым связан S 1-участок миозина. В результате палочка тропомиозина блокирует присоединение Sl-поперечных мостиков миозина к актину и предотвращает стимулируемый актином гидролиз АТР. Молекула тропомиозина, длина которой составляет 41 нм, контактирует одновременно с семью субъединицами актина [95]. Таким образом, комплекс тропомиозин — тропонин синхронно контролирует работу семи субъединиц актина. [c.325]

Проследите за перемещением ионов Са + внутри клетки, благодаря которым запускается процесс сокращения миофибрилл начиная с момента, когда нервный импульс достигает мышечной клетки (в скелетной мышце млекопитающего), и кончая завершением процесса сокращения. Назовите специфические белки и (или) структуры, участвующие в рассматриваемых процессах. [c.399]

Калий Апельсин )вый сок, бананы, хофрукты, карт(>фел1. Обеспечение сердечной деятельности, водного баланса и целостности клеток, необходим pjiy передачи нервного сигнала, метаболизма углеводов и белков Внезапная смерть при увеличении на-фузок. плохая передача нервных сигналов, аритмия сердечных сокращении [c.277]

Почти все, кто упомянут в этой книге, живы и продолжают активно работать. Герман Калькар приехал в США и преподает биохимию в Гарвардском медицинском училище, а Джон Кендрью и Макс Перутц остались в Кембридже, где продолжают рентгеноструктурные исследования белков, за которые в 1962 году получили Нобелевскую премию по химии. Лоуренс Брэгг, перебравшись в 1954 году в Лондон, где он стал директором Королевского института, сохранил свой живой интерес к структуре белков. Хью Хаксли, проведя несколько лет в Лондоне, снова вернулся в Кембридж, где исследует механизм сокращения мышцы. Фрэнсис Крик, проработав год в Бруклине, тоже вернулся в Кембридж, чтобы изучать сущность и механизм действия генетического кода, — в этой области он последние десятилетия считается ведущим специалистом мира. Морис Уилкинс еще несколько л ет продолжал исследование ДНК, пока вместе со своими сотрудниками не установил окончательно, что основные признаки двойной спирали были найдены верно. Потом, сделав важный вклад в изучение структуры рибонуклеиновой кислоты, он изменил направление своих исследований и занялся строением и деятельностью нервной системы, Питер Полинг сейчас живет в Лондоне и преподает химию в Юниверсити-колледже, Его отец, недавно оставивший преподавание в Калифорнийском технологическом институте, сейчас занимается строением атомного ядра и теоретической структурной химией. Моя сестра, проведя много лет на Востоке, живет со своим мужем-издателем и тремя детьми в Вашингтоне, [c.128]

Процессы в живых организмах, которые мы будем рассматривать в наших беседах, основаны на взаимодействиях огромного числа частиц молекул различных белков, гормонов, глюкозы, а также лимфоцитов, макрофагов, вирусньпс частиц, бактерий и т.п. Взаимодействиям этих частиц способствуют их микродвижения в пространствах между клетками организмов. А сами микродвижения взаимодействующих частиц поддерживаются в каждом живом организме постоянно, благодаря сокращениям всех его мышц (включая дыхательные движения грудной клетки и биение сердца). [c.38]

Органические соединения образуются в животных организмах в результате переработки растительных веществ. Это — жиры, углеводы и белки. Одна из основных задач органического синтеза заключается в резком сокращении использования пищевых продуктов для нужд органической химии. Дальнейщая разработка эффективных методов органического синтеза позволит из простейших элементов или соединений получать самые разнообразные органические продукты, [c.31]

Другие природные макромолекулярные соединения — нуклеиновые кислоты (сокращенно НК) — имеют огромное биологическое значение. Они осуществляют перенос генетической информации в живых существах от одного поколения к другому посредством управления точным ходом биосинтеза белков в клетках протеосинтеза). С химической точки зрения НК являются полинуклеотидами (разд. 7.5.1.2). [c.216]

Особенно удивительным следует считать то, что передача аденозинтри-фосфатом свободной (способной произвести химическую работу) энергии оказывается возможной не для протекания вполне определенных специальных (специфически обусловленных набором случайностей) химических реакций, а совершается как-то универсально АТФ является действенным источником свободной энергии для очень большого набора разнообразных химических процессов, делая осуществимыми многие самые трудные и важные для жизни химические превращения к этому списку реакций можно причислить и процессы дыхания, и фотосинтез, и сокращение мышц, и синтез белков, а также нуклеиновых кислот с их наследственной информацией и т. п. [c.330]

Не претендуя на полноту списка, исключительно в целях ориентировки и сопоставления приведем сводку самых необходимых справочных данных о наиболее широко распространенных ионообменниках с указанием основных фирм-поставщиков. Более подробную информацию читатель сможет найти в каталогах этих фирм. В число справочных данных мы включим диапазоны размеров гранул в микрометрах или единицах МЕШ (см. выше), емкость для малых ионов — в миллиэквивалентах (а для глобулярных белков — в миллиграммах) на 1 мл упакованного в колонку набухшего обменника, степень набухания, т. е. объем упакованного обменника, приходящийся ыа 1 г его в сухом виде, и предел исключения (Мискл) т. е. наименьшую массу глобулярного белка, угке не способного проникнуть в поры обменника,— в Дальтонах. Кроме того, там, где это необходимо, в максимально краткой форме отметим индивидуальные особенности ионообменника. Расшифровка сокращенных обозначений ионоген-пых групп (DEAE, СМ и др.) была дана в начале этой главы. [c.268]

Мышечную ткань осторожно срезают по сухожилиям, избегая перерезки мышечных волокон, так как это приводит к сокращению мышечных клеток и увеличению свободного креатина. Изолированную мышцу тотчас же помещают в жидкий азот, измельчают в ступке и. делают навески на 200—300 мг. Навески помещают в предварительно охлажденный раствор H IO4, объем доводит до 10 мл, тщательно перемешивают и осадок белка сразу же удаляют фильтрованием или центрифугированием на холоде. Отбирают 7—8 мл безбелкового раствора и нейтрализуют его рассчитанным количеством 2 н. КОН. Раствор охлаждают, выпавший в осадок K IO4 удаляют фильтрованием и в фильтрате определяют креатин. Для этого к 1 мл фильтрата добавляют 1 мл щелочного раствора а-нафтола и 0,5 мл раствора диацетила. Объем проб доводят водой до 5 мл, тщательно перемешивают и оставляют при комнатной температуре в темноте на 30 мин. Окраску колориметрируют при 540 нм. Одновременно с опытными ставят пробы, содержащие 0,1—0,5 мкмоль стандартного раствора креатина Строят калибровочный график, определяют содержание креатина в опытных пробах и в исследуемой ткани, учитывая произведенные разведения. [c.190]

Молекула киназы фосфорилазы состоит из субъединиц четырех типов ар б. Молекулярная масса фермента — 1,3-10 Да — отвечает формуле (аРуб)4- Киназа фосфорилазы играет, как показано, ключевую роль в регуляции обмена гликогена и в сопряжении гликогенолиза и мышечного сокращения. В скелетной мускулатуре она существует в двух молекулярных формах нефосфорилированной ( неактивированная ) и фосфорилированной ( активированная ). Первая активна лищь при pH 8,2, вторая — при pH 6,8 и 8,2. При активации фермента отнощение активностей, измеренных при pH 6,8/8,2, возрастает от 0,05 до 0,9—1,0. Активация киназы достигается фосфорилированием а- и р-субъединиц, которое катализирует цАМФ-зависимая протеинкиназа. Каталитическую роль выполняет -субъединица б-субъединица идентична a +- вязывaющeмy белку — кальмодулину. Ферментативная активность киназы фосфорилазы полностью зависит от ионов На р-субъединице фермента имеется регуляторный центр, обладающий высоким сродством к АДФ. Константа Михаэлиса для АТФ равна [c.223]

Очевидно, окисление этого Люцифер ина вызывает электронное возбуждение какой-то другой молекулы, по всей вероятности, пурпурного белка , также необходимого для люминесценции. Полагают, что комплекс люциферина и пурпурного белка вступает в реакцию с люциферазой (на рис. 13-30 она сокращенно обозначена как Е—N1 2) -при этом высвобождается формильная группа, ранее участвовавшая образовании енольно-эфирной связи. Образующаяся альдегидная группа взаимодействует с аминогруппой фермента, а шиффово основание реагирует далее с кислородом [схема (13-40)] [c.73]

К пептидным гормонам относятся инсулин, продуцируемый поджелудочной железой, регулирующий метаболизм углеводов, жиров и белков, содержащий 51 аминокислотный остаток секретин, вырабатываемый в желудочно-кишечном тракте, определяющий секреторную функцию желудочно-кишечного тракта, содержащий 21 аминокислотный остаток в передней доле гипофиза вырабатываются адренокор-тикотропин (34 аминокислоты), контролирующий активность коры надпочечников, пролактин (198 аминокислот), влияющий на рост грудных желез и секрецию молока в задней доле гипофиза вырабатываются вазопрессин (9 аминокислот), действующий как диуретик и сосудосуживающее, и окси-тоцин (9 аминокислот), стимулирующий сокращение гладкой мускулатуры. Это только иллюстративный перечень гормонов пептидной структуры — их значительно больше, многие из них еще изучены не полностью, как в плане строения, так и функциональности. Особенно важно и проблематично исследование связи их строения с активностью. Данные по связи структура — активность позволяют иногда получать синтетические полипептиды с активностью, превосходящей природные. Так, варьируя аминокислотный состав нейрогипофизных гормонов (схема 4.4.1) было получено около 200 аналогов, из которых один, [4-ТИг]-оксито-цин оказался высокоактивным. [c.81]

В живых организмах АТФ, АДФ и АМФ присутствуют в связанном с белками состоянии и в виде комплексов с ионами Mg и Са . Скелетные мышцы млекопитающих содержат АТФ до 4 г/кг. У человека скорость обмена АТФ составляет ок. 50 кг в сут. Такая интенсивность обмена объясняется тем, что этот нуклеотид занимает центр, место в энергетике живых организмов. Сокращение мышц, биосинтез белков и нуклеиновых к-т, многие др. процессы, идущие с увеличением своб. энергии, сопряжены с гидролизом АТФ. Часть из них проходит с отщеплением от АТФ НэРО , другая-Н4Р2О,. В живой клетке ЛС гидролиза АТФ составляет — 50 кДж/моль. Сравнительно высокая абс. величина ДС" гидролиза двух ангидридных связей [c.33]

Г.с. оказывают кардиотонич. действие, про-являющееся в замедлении частоты и усилении сердечных сокращений. Механизм этого дей-—О ствия полностью не выяснен. Показано, что Г.с. влияют на биоэнергетику и ф-цию кон-А трактильных белков, на систему обмена элек- [c.577]

ЛИПОПРОТЕИНЫ (липопротеиды), комплексы, состоящие из белков (аполипопротеинов, сокращенно-апо-Л.) и липидов, связь между к-рыми осуществляется посредством гидрофобных и электростатич. взаимодействий. Л. подразделяют на свободные, или р-римые в воде (Л. плазмы крови, молока, желтка яиц и др.), и нерастворимые, т. наз. структурные (Л. мембран клетки, миелиновой оболочки нервных волокон, хлоропластов растений). Нековалентная связь в Л. между белками и липидами имеет важное биол. значение Она обусловливает возможность своб. обмена липидов и модуляцию св-в Л. в организме. [c.603]

В механизме мышечного сокращения важное значение имеют еще два белка-тропомиозин и тропонин. Молекула первого (мол. м. 67 тыс.) полностью построена из а-спиралей и состоит из идентичных по первичной структуре фрагментов, содержащих по 42 аминокислотных остатка. В бессолевой среде тропомиозин полимеризуется, образуя вязкую структуру, обладающую двойным лучепреломлением. При взаимод. с F-актином молек) ла тропомиозина укладывается в бороздки, образованные двойной спиралью актина. Молекула тропонина представляет собой комплекс, состоящий из трех белков,-тропонина Т (мол. м. 37 тыс.), тропонина I (мол. м. 25 тыс.) и тропонина С (мол. м. 20 тыс.). Тропонин I-ингибитор актомиозиновой Mg-АТФазы, тропонин С способен к связыванию ионов Са , тропонин I связывается с актином, тропонин Т с тропо-миозином. [c.93]

АТФ-аденозинтрифосфат, АДФ - аденозиндифосфат, Р-фосфорная к-та нли ее остаток Фосфорилирование сопровождается активацией или инактивацией ферментов, напр, гликозилтрансфераз, а также изменением физ.-хим. св-в неферментных белков. Обратимое фосфорилирование белков контролирует, напр., такие важные процессы, как транскрипция и трансляция, метаболизм липидов, глюконеогенез, мышечное сокращение. [c.103]

Вырабатывается X. в слизистой оболочке двенадцатиперстной кишки и верх, отдела тонкой кишки в ответ на раздражение продуктами распада белков и жиров. Осн. физиол. ф-ции X.- стимулирование сокращения желчного пузыря и секреции пищеварит. ферментов поджелудочной железой. Первоначально эти две ф-ции приписывались двум разным гормонам - соотв. X. и панкреозимину. В 1964 из слизистой оболочки тонкого кишечника был вьщелен высо-коочищенный пептвд, состоящий из 33 аминокислотных остатков и обладающий активностью X. и панкреозимина. [c.299]

Гидролиз белков дает смесь этих и других аминокислот с аминогруппой при С-2. Обычно их называют -аминокислотами. Сокращенная линейная структурная формула а-аминокислот КСН(ЫН2)С00Н. [c.196]

В конце 70-х годов XX в. на основе технологии рекомбинантной ДНК получили гормон роста микробного происхождения. Было показано, то ГР оказывает такое же стимулирующее действие на лактацию и рост животного, как и гипофизарный ГР. Гормон роста, полученный с помощью методов генетическсШ инженерии, при крупномасштабном применении вызывал уветачение удоев на 23 — 31 % при дозе 13 мг в день. Разработаны формы препарата пролонгированного действия, позволяющие использовать его один раз в две недели и даже в месяц. При ежедневной инъекции ГР молодняку крупного рогатого скота, свиней и овец удалось увеличить суточные привесы на 20 — 30% при значительном сокращении расхода кормов на единицу прироста. У молодняка свиней с ускорением роста увеличивалось содержание белка и уменьшалось содержание жира в тканях, что повышало качество мясопродуктов. [c.129]

Количество сокращенной пробы лучше всего определять гравиметрически (см. разд. 7.2). Навески анализируемого материала и контрольных проб в ходе взвешивания следует обрабатывать в точности одинаково и одновременно с сокращенными пробами. При работе с суспензиями (кровь, плазма крови) следует избегать отбора аликвот с помощью мерной посуды, поскольку содержание твердых или коллоидных частиц (таких, как макромолекулы белков) может изменяться от аликвоты к аликвоте. [c.50]

Рис. 7.8-13. Схематическое изображение цепи электронного транспорта фотосинтеза (ЭТФ). На входе — НгО и свет, на выходе—NADP и Ог. Белки ЭТФ представлены с помощью сокращенных названий или в виде темных кружков.

Эти два подкласса четко различаются как по строению входящих в них нуклеотидов, так и по их биологической функции. Нуклеиновые кислоты (обычно сокращенно обозначаемые НК) являются полимерными соединениями с кочень высоким молекулярным весом, достигающим 6 500 000—13 000 000. В зависимости ст того, содержат ли они в своем составе в качестве углеводного комионеита рибозу плп дезоксирибозу, онп называются рибонуклеиновыми кислотами (РНК) или дезоксирибонуклеиновыми кислотами (ДНК). Необходимость такого раздсотеиия диктуется не только различиями в химическом поведении РР1К и ДНК, но и различием их биологических функции. Н клениовые кислоты в комплексах с белками, известных под общи.м названием нуклеопротеидов, играют ключевую роль в процессах жизнедеятельности самых различных организмов. ДНК являются тем первичным химическим материалом, который лежит в основе сложного и далеко еще полностью не выясненного процесса передачи наследственных признаков при делении клетки, а следовательно, и всех процессов, связанных с размножением. Хотя о механизме такой передачи, механизме в чисто химическом смысле этого слова, еще мало что известно, однако решающая роль ДНК в процессе передачи биологического кода не вызывает никакого сомнения и может считаться в настоящее время экспериментально установленным фактом. [c.174]

Хорошо известно, что ионы кальция поступают в цитоплазму в ответ на нервную стимуляцию и что именно они вызывают различные ответные реакции в организме, такие, например, как мышечное сокращение. Весьма вероятно, что в результате присоединения ионов Са- к специфическим центрам связывания (как это имеет место, например, в каль-ций-связывающем белке карпа) в молекуле происходят конформационные изменения, инициирующие биологические ответные реакции. Кальций-связывающий белок содержит интересную систему внутренних полярных групп, связанных между собой специфическим образом с помощью водородных связей (рис. 4-5, ). Присоединение ионов кальция может вызывать перестройку этих внутренних связей (гл. 2, разд. Б.7) и изменять тем самым характер взаимодействия этого белка (функция которого точно не известна) с другим белком (ср., например, с действием тропонина С, разд. Е.1). В других кальций-связывающих центрах в белках содержатся остатки у-карбоксиглутаминовой кислоты, способной образовывать хелатные комплексы (дополнение 10-Г). [c.270]

Тот факт, что комплекс актина и миозина ответствен за сокращение мышцы, был известен задолго до выяснения тонкой структуры миофнб-рилл. Уже примерно в 1929 г. было установлено, что источником энергии при мышечном сокращении является АТР, однако только спустя 10 лет Энгельгардт и Любимова показали, что выделенные из мышцы препараты миозина катализируют гидролиз АТР [88а], доказав тем самым, что энзиматические механизмы, обеспечивающие использование свободной энергии, которая высвобождается при гидролизе АТР, связаны с основными белками, образующими мышечные волокна. Позднее [c.323]

Молекула тропонина состоит из трех полипептидных цепей с мол. массами от 18 000 до 37 000 дальтон. Один полипептид (Т) прочно связывает тропонин с тропомиозииом в участке, расположенном приблизительно на одной трети расстояния от С- до N-конца, со стороны С-конца. Второй полипептид (I), входящий в состав тропонина, взаимодействует с актином в отсутствие ионов Са + и работает вместе с остальными двумя полипептидами, удерживая тропомиозин в таком положении, в котором он ингибирует гидролиз АТР. Когда третий полипептид (С-субъединица) присоединяет ионы кальция, то ингибирование прекращается и может начаться сокращение. Однако общая картина функционирования всей этой машины остается непонятной. По данным рентгеноструктурного анализа и электронной микроскопии [93, 94], при связывании кальция с тропонином тропомиозин отклоняется от S1 примерно на 20°, открывая активный центр для взаимодействия миозин — АТР—актин (рис. 4-24). Возможно, тропомиозин катится наподобие ролика вдоль поверхности актина, открывая центры одновременно в семи молекулах актина Если это действительно так, то какого рода мотор используется при этом и что не позволяет ролику упасть с актина Обо всем этом мы может только догадываться. Вполне возможно, что боковые цепи отдельных аминокислотных остатков тропомиозина, выступающие наподобие зубцов на субмикроскопической шестеренке, входят в комплементарные углубления актина. Тогда возникает вопрос почему связывание иона кальция с тропомиозииом приводит к тому, что тропомиозии начинает катиться , как ролик, по актину Мы знаем, что присоединение металлов к белкам может приводить к очень сильным конформационным изменениям (разд. В.8.в). Не исключено, что конформационное изменение С-субъединицы тропонина [c.325]

Характерная функция ионов Са + у живых существ состоит в способности активировать различные метаболические процессы. Это происходит при резких -изменениях проницаемости плазматических мембран или мембран эндоплазматического ретикулума, в результате которых становится возможной диффузия ионов Са + в цитоплазму. Так, например, при сокращении мышцы в результате освобождения ионов Са + из эндоплазматич0окого ретикулума его концентрация увеличивается приблизительно от 0,1 до 10 мкМ . Связывание ионов Са + с тропонином С инициирует сокращение (гл. 4, разд. Е.1) . Мембраны эндоплазматического ретикулума мышечного волокна содержат большое количество белка кальциевого пасоса, а также ряд белков, связывающих кальций (гл. 4, разд. В.8.в) . Один из Са +нсвязывающих белков мышцы кролика, кальсеквестрин (мол. вес 46 500), способен связывать до 43 молей Са + на моль белка" [c.373]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология