Метионин обмен

Выяснено, что при недостаточности холина в организме наблюдается ряд серьезных нарушений в обмене — жировая дегенерация печени и кровоизлияния в почках. Эти явления, как оказалось, обусловлены недостатком лабильных метильных групп в организме и могут быть устранены дачей либо холина, либо метионина. Метионин может полностью заменить цистеин (цистин) в питании. Это объясняется тем, что цистеин и цистин синтезируются в организме животных, но необходимым условием для их синтеза является наличие метионина в пище. [c.367]

Азотистый обмен связан преимущественно с обменом белков, структурными единицами которых являются аминокислоты. Поэтому далее представлены накопленные к настоящему времени данные о нарушениях обмена отдельных аминокислот при патологии. Повышенный интерес биохимиков, физиологов и клиницистов к проблемам патологии обмена аминокислот объясняется рядом обстоятельств. Во-первых, имеются экспериментальные доказательства и клинические наблюдения о развитии патологического синдрома, в основе которого лежат нарушения нормального пути обмена отдельных аминокислот в организме. Во-вторых, в последнее время аминокислоты и их производные нашли широкое применение в клинической практике в качестве лекарственных средств например, метионин используется для лечения ряда болезней печени, глутаминовая кислота — некоторых поражений мозга, глутамин — кетонурии и т.д. Наконец, ряд аминокислот и продукты их декарбоксилирования (биогенные амины) оказывают регулирующее влияние на многие физиологические функции организма. Следовательно, знание закономерностей обмена отдельных аминокислот в норме и особенно при патологии представляет исключительный научно-теоретический и практический интерес. [c.464]

Свободный цистин, введенный per os людям, страдающим цистинурией, пол- ностью окисляется до сульфата и не приводит к увеличению содержания цистина в моче. Этот неожиданный, но многократно подтвержденный факт указывает на то, что цистинурия не связана непосредственно с нарушением обмена самого цистина. В то же время оказалось, что введение цистеина или метионина больным цистинурией приводит к значительному увеличению выделения цистина в моче. Это стоит в явном противоречии с общеизвестными фактами легкой превращаемости цистеина в цистин и обратно и взаимосвязи в обмене цистина, цистеина и метионина (стр. 346). Источниками цистина при цистинурии в основном, вероятно, являются цистеин или метионин. По-видимому, причиной цистинурии является нарушение реабсорбции аминокислот в почках. [c.373]

Применение. Витамин 8,2 применяют при лечении злокачественной анемии, цирроза печени, при нервных и психических расстройствах. Он широко используется в кормопроизводстве. В настоящее время большинство комбикормов для свиней и птиц обогащают витамином В а, особенно благоприятное действие на животных оказывает сочетание витамина с малыми дозами антибиотиков, в частности, биомицина. Витамин В]з воздействует на кроветворную функцию и на обмен белков, принимает участие в регуляции оптимального содержания в организме животного метионина, валина, треонина, лейцина, изолейцина. [c.46]

Выдающееся значение метионина в обмене веществ связано с тем, что эта аминокислота содержит подвижную метильную группу (— Hg), которую она может передавать на другие соединения, участвуя тем самым в процессах переноса метильной группы, — трансметилирования (стр. 444). [c.366]

Аминокислоты являются важнейшими соединениями, которые активно участвуют в обмене веш еств всех живых существ на Земле. В мире налажено промышленное производство аминокислот, объем производства составляет около 1 млн. т в год, что в денежном исчислении составляет около 3 млрд. долларов. В промышленных масштабах микробиологическим и химическим способом получают 30 аминокислот аланин, глицин, лизин, гистидин, цистин, аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту, триптофан и др. Из незаменимых аминокислот налажено широкое производство Х-лизина, В-и Ь-метионина, Ь-триптофана и Ь-треонина. Кроме этих аминокислот в больших количествах производят 1>-глутаминовую кислоту и глицин. Главным разработчиком новых технологий аминокислот является Япония. На долю глутаминовой кислоты в мировом производстве аминокислот приходится 64%, производство О- и Ь-метио-нина составляет 24%, -лизина - 7%. Все остальные 27 аминокислот составляют примерно 5% от общего объема производства аминокислот в мире. [c.114]

Метионин СНз—S—СНг—СНг—СН( Нг)—СООН содержится в белках в сравнительно небольшом количестве, но эта аминокислота играет важную роль в обмене веществ. S-Метильная [c.792]

Нарушения азотистого обмена возникают также при недостатке других витаминов комплекса В, как, например рибофлавина, никотиновой кислоты, входящих в состав многих ферментов аминокислотного обмена. Обмен метильных групп метионина и холина, а также биосинтез белка нарушен при недостаточности витамина Bj2. При недостатке витамина Вха и фолиевой кислоты наблюдаются серьезные нарушения биосинтеза пуринов, порфиринов, серина, гликокола и креатина. [c.396]

При распаде цистатионина образуется цистеин и й-амино-масляная кислота. Последняя найдена в моче у людей, получавших с пищей большие количества метионина [72]. Цистеин образуется также из пировиноградной кислоты по реакции (з), что было доказано при помощи сульфида, меченного [73]. Цистеин легко дегидрируется, образуя цистин (реакция и) эта реакция обратима, и поэтому можно считать, что цистин и цистеин в межуточном обмене превращаются друг в друга. [c.375]

Витамин Bi2 является наиболее активным противоанемическим средством. Механизм действия его недостаточно выяснен, однако доказано, что он участвует в синтезе лабильных метильных групп и в образовании холина, метионина, креатина, нуклеиновых кислот. Он оказывает активное влияние на накопление в эритроцитах соединений, содержащих сульфгидрильные группы участвует в обмене жиров и углеводов. Оказывает благоприятное влияние на функцию печени и нервной системы. Благодаря исследованиям Кастля (1929) стало известно, что для излечения пернициозной анемии, которая ранее протекала со смертельным исходом, необходимы два фактора. Первый получил название внутреннего фактора и содержится в желудочном соке, второй — внешнего фактора, содержится в пищевых продуктах. В 1948 г. Фолкерсу (США) и Смиту (Англия) удалось выделить из печени внешний фактор, оказавшийся витамином и названный витамином или цианокобаламином. [c.680]

Ежегодно в мире производится более 200 тыс. тонн аминокислот, которые используются в основном как пищевые добавки и компоненты кормов для скота. Традиционным промышленным методом их получения является ферментация, однако все большее значение приобретают химические и особенно ферментативные методы синтеза различных аминокислот. Наибольший удельный вес в промышленном получении аминокислот имеет лизин и глутаминовая кислота, в больших количествах производят также глицин и метионин. Аминокислоты, особенно незаменимые, т. е. не синтезирующиеся в организме, представляют большой интерес в первую очередь для медицины и пищевой промышленности. Фенилаланин является предщественником ряда гормонов, осуществляющих многие регуляторные реакции в организме, метионин — основной донор метильных группировок при синтезе адреналина, креатина, а также источник серы при образовании тиамина, валин участвует в синтезе пантотеновой кислрты, треонин — предшественник витамина B 2 и т. д. Следовательно, дефицит аминокислот, способствующий нарушению многих обменных процессов, должен восполняться за счет введения соответствующих экзогенных аминокислот.- [c.26]

Тесная связь между клеточным некрозом и обменом серы не ограничивается только печенью. Так, по Sos, Kemeny, S hnell (1953), у животных при бедной метионином диете возникают участки некроза в поджелудочной железе, почках и других органах. Существует мнение о том, что некроз печени является результатом сочетанного действия самого бромбензола и белкового истощения печени (Varga е. а., 1960). [c.193]

О, -Липоил-1-фенилаланин - -валин - -метионин [24]. Эти же соединения описаны в литературе [25 ]. Комплексы липоевой кислоты с аминокислотами, по-видимому, играют важную роль в обмене веществ [2, 26, 27 ], Синтез заключается в коиденсаг1ии липоевой кислоты с соответствующей аминокислотой при участии изобутилхлоругольного эфира. [c.234]

При белковой недостаточности, помимо нарушений общих процессов аминокислотного обмена, отмечены специфические изменения обмена отдельных аминокислот. Так, нарушения обмена триптофана выражаются как в снижении синтеза никотинамида, так и в накоплении в организме 3-оксиантраниловой и ксантуреновой кислот. Последняя, по некоторым данным, оказывает токсическое действие на 3-клетки панкреатических островков, являясь тем самым одним из патогенетических факторов диабета. Нарушения в обмене гистидина сводятся к снижению активности гистидин-аммиак-лиазы и гистаминазы и, напротив, к повышению активности гистидиндекарбоксилазы. Все это способствует накоплению гистамина в тканях со всеми вытекающими отсюда отрицательными последствиями. При белковой недостаточности обмен метионина практически не нарушен. Все эти данные свидетельствуют о дискоординации ферментных систем обмена аминокислот, что в значительной степени затрудняет терапевтические подходы к устранению последствий белковой недостаточности. [c.466]

Для животного организма витамин Вс является важнейшим витамином, входящим в состав ферментов, катализирующих белковый обмен он выполняет важную функцию в превращениях аминокислот. Для каждого животного организма необходимо получать с пищей некоторые аминокислоты (например, для человека незаменимы валин, лейцин, нзолейшш, лизин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан), которые он не в состоянии синтезировать все же другие необходимые аминокислоты синтезируются организмом нз продуктов расщепления белков или из а-кетокислот. [c.355]

Известно, что многие заболевания связаны с мутациями гена, приводящими к понижению активности одного из важных ферментов в организме человека. Такое понижение ферментативной активности может быть обусловлено образованием измененного апофермента со значительно более, низкой константой К реакции соединения со своим коферментом. Примером такого заболевания может служить цистатионинурия, которую распознают по наличию в моче цистатионина — производного аминокислоты метионина (табл. 24.1). Циетатионинурия приводит к задержке умственного развития и сопровождается неприятными физическими проявлениями. Обменные процессы цистатионина катализируются ферментом, роль кофермента которого играет пиридоксин (витамин Ве). Пиридоксин обычно назначают в дозах 1 мг в день. Установлено, что стократная доза [c.501]

Холпп играет важную роль в обмене веществ в живых организмах. Он является витамином, обычно относящимся к группе витаминов В. Он служит оргапи.чму источником метильных групп в синтезе метионина (см. дальше) и сырьем в синтезе [c.348]

У бактерий найдены ферменты, катализирующие рацемизацию аланина, метионина, глутамата, пролина, лизина и серина, а также эпимеризацию оксипролина и диаминонимелата. Последний фермент, как точно известно, участвует в биосинтезе L-лизина. Кроме того, в обмене пролина ж аланина у некоторых организмов участвуют D-формы, а не L-изомеры. Метаболическая роль других ферментов не столь ясна мон но думать, что они участвуют в синтезе D-аминокислот, используемых для построения клеточных оболочек. [c.446]

БЕЛКОВЫЕ ГИДРОЛИЗАТЫ — нродук ты неполного расщепления белков, получаемые путем кислотного или щелочного гидролиза. Содержат незаменимые аминокислоты, ионы натрия, калия, магния и др. В косметической промышленности используют гидролизаты кератина, желатины, отходов колбасной оболочки, которые различаются между собой составом аминокислот. Так, в гидролизатах кератина несколько больше серосодержащих аминокислот (цистеина, цистина, метионина), и они применяются в основном в средствах для ухода за волосами. Они нормализуют белковый обмен в коже волосистой части головы, который, как правило, нарушен у людей, страдающих преждевременным выпадением волос, усиливают кровоснабжение кожи. Белковые гидролизаты кератина в составе лосьонов для волос способствуют значительному уменьшению салоотделения кожи и поэтому более эффективны при жирной себорее. При сухой себорее более действенными оказываются косметические средства в кремообразной форме. [c.157]

Производные пиридоксина — фосфопиридоксаль и фосфо-пиридоксамин—(см. стр. 192) являются коферментами ряда ферментов, участвующих в обмене аминокислот (аминотранс-феразы, декарбоксилазы аминокислот, кинуренинаминотране-феразы, цистеиндесульфуразы, фосфорилазы и др.). При недостатке пиридоксина нарушается обмен многих аминокислот, особенно триптофана, метионина, цистина, глютаминовой кислоты и др. Введение пиридоксина оказывает благоприятное действие при нарушении белкового, жирового и углеводного обмена. Суточная потребность в пиридоксине около 2 мг. [c.65]

Для всасывания кобаламина (как показал Кастль) необходимо присутствие в желудочном соке внутреннего фактора — глюкопротеида, который, связывая кобаламин, предохраняет от разрушения и способствует его всасыванию. При отсутствии внутреннего фактора в желудочном соке всасывание кобаламина нарушается и наступает авитаминоз. Кобаламин наряду с фолиевой кислотой участвует в процессах метилирования. Особенно необходимо его участие в обмене тиамина, метионина и др. Он является коферментом изоме-разы — фермента, превращающего метилмалонилкоэнзим А в сукцинилкоэнзим А. [c.74]

Эти соединения обнаружены в растениях лишь в последнее время в связи с использованием методов хроматографии на бумаге. Изучение гидролизатов белков показало, что эти три аминокислоты в состав белковых молекул не входят, но довольно часто встречаются в растениях в свободном состоянии. Процессы превращения этих аминокислот тесно связаны с обменом ряда аминокислот, входящих в состав белков. Гомосерин и а-аминомасляная кислота могут переходить в метионин и треонин. у-амнномасляная кислота легко образуется при декарбоксилировании глутаминовой кислоты [c.195]

Серусодержащие аминокислотные остатки имеют важное значение в связи с особыми химическими свойствами серы. Высокая поляризуемость атома серы делает серусодержащие группировки особенно эффективными в реакциях нуклеофильного замещения (в качестве как замещаемых, так и замещающих группировок). Тиоловая группа цистеина является отличным нуклеофильным агентом. Даже тиоэфирная группа метионина обладает нуклеофильными свойствами, о чем свидетельствует ее способность к образованию сульфониевых производных типа 8-аденозилметионина. Цистеин легко окисляется в цистин, и эта реакция в белках служит единственным способом образования истинно ковалентной связи между разными полипептидными цепями или между остатками одной цепи. Такие дисульфидные связи при некоторых условиях могут вступать в обменные реакции, в результате которых происходит обмен радикалов, соединенных с атомами серы [c.23]

Метионин. Метионин — незаменимая серусодержащая аминокислота, которая играет важную роль в обмене веществ в организмах как донатор метильных групп. Метионин синтезируется из гомоцистеина, который, в свою очередь, образуется в результате взаимодействия цистеина и гомосерина. Донатором метильной группы при метилировании гомоцистеина служит бетаин. Цепь реакций, приводящих к синтезу метионина, можно схематически представить следующим образом [c.253]

L-Цистеин и L-цистин. В составе белков обнаружены 3 серусодержащие аминокислоты цистеин, цистин и метионин, которые оказались определенным образом связанными между собой в обмене. Особенностью этих аминокислот является наличие серы в их молекуле. Можно считать, что обмен серы в организме в основном представляет собой превращение серы, содержащейся в указанных аминокислотах. Цистеин и цистин могут легко превращаться друг в друга, как видно из следующей схемы [c.346]

Кроме того, аминоазот других аминокислот, например, валина, лейцина, изолейцина, глицина и метионина, может путем переаминирования переходить на кетоглютаровую кислоту, давая глютаминовую кислоту. Таким образом, доля азота аминокислот, подвергающаяся обмену через указанную систему, еще более увеличивается. [c.354]

Гомосерин был обнаружен при хроматографическом исследовании растительных экстрактов и выделен из Pisum sativum в виде соответствующего лактона [193]. Гомосерин является промежуточным продуктом в обмене треонина, аспарагиновой кислоты и метионина (стр. 333 и 368). [c.46]

Широкое распространение реакций переаминирования и участие в йих многочисленных аминокислот свидетельствуют о существенном значении этих реакций в обмене веществ. Роль реакций переаминирования в процессах окислительного дезаминирования L-аминокислот и мочевинообразования у млекопитающих рассмотрена выше (стр. 171). Возможность замещения незаменимых а-аминокислот в пищевом рационе растущих животных соответствующими кетокислотами определяется наличием в организме активных трансаминаз (стр. 137). Сравнительно недавно было показано, что молодые крысы растут примерно с одинаковой скоростью при кормлении синтетической диетой, содержащей 10 незаменимых аминокислот и глутаминовую кислоту, и рационом, в котором 5 незаменимых аминокислот (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин и метионин) заменены соответствующими кетокислотами и эквивалентным источником азота [321]. Эти данные свидетельствуют о том, что общая активность трансаминаз в организме крысы очень велика поскольку для синтеза белков необходимо одновременное присутствие всех аминокислот, приведенные выше факты говорят о том, что указанные пять а-кетокислот быстро подвергаются переаминированию. [c.233]

ИМИ прием лучше всего можно продемонстрировать на примере сигналов при +3,3 м. д. в спектре восстановленного цитохрома и при +23,4 м. д. в спектре окисленного белка. Предполагается, что оба эти сигнала принадлежат метильной группе метионино-вого лиганда. Причины такого отнесения сигнала в восстановленном состоянии уже были рассмотрены, что же касается окисленного белка, то для него при отнесении указанного сигнала руководствовались следующими соображениями. Интенсивность сигнала соответствует трем эквивалентным протонам, а ширина достаточно велика, чтобы быть обусловленной релаксацией за счет близости атома железа. Кроме того, величина сдвига сигнала также соответствует ядрам, находящимся вблизи железа. Редфилд и Гупта взяли смесь восстановленного и окисленного цитохрома (1 1) и подвергли образец воздействию излучения при частоте, соответствующей сигналу +23,4 м. д., при мощности излучения, достаточной для насыщения сигнала в этом положении. Другими словами, они провели эксперимент по методике двойного резонанса таким образом, что сигнал при +23,4 м. д. исчез. Было замечено, что при этом уменьшился и сигнал при +3,3 м. д. Отсюда было сделано заключение, что электронный обмен между двумя формами белка идет быстрее, чем успевают релаксиро-вать метильные протоны метионина к своему равновесному состоянию в магнитном поле. Другими словами, насыщение резонансного сигнала метильных протонов в окисленном белке передается на резонансный сигнал тех же протонов в восстановленном белке. Эти эксперименты подтверждают, что указанные два сигнала действительно принадлежат одной и той же метильной группе. Следует отметить два обстоятельства. Во-первых, если насыщать сигнал, имеющий химический сдвиг 3,3 м. д., то это никак не влияет на сигнал при 23,4 м. д., поскольку последний очень быстро релаксирует. Во-вторых, два отдельных сигнала могут наблюдаться от смеси окисленного и восстановленного белка только в том случае, когда частота обмена между двумя состояниями окисления меньше, чем разность частот между двумя сигналами. Скорость переноса электрона между восстановленным и окисленным цитохромом с была оценена путем измерения степени уменьшения резонансного сигнала при 3,3 м. д. и времени спинрешеточной релаксации Т для этого сигнала с использованием некоторых теоретических построений [28, 29]. Было показано, что в отсутствие малых ионов транспорт электрона происходит быстрее при pH 10, т. е. в изоэлектрической точке цитохрома с, причем добавление солей при этом pH не влияет на скорость переноса электрона, тогда как уже при небольшом отклонении от изоэлектрической точки скорость обмена зависит от ионной силы [30]. [c.398]

Аминокислоты в глюконеогенезе. Обмен белков тесно связан с обменом углеводов через цикл трикарбоновых кислот. Атомы углерода различных аминокислот мотут преобразовываться в ацетил-КоА или промежуточные продукты цикла, т. е. аминокислоты могут служить источником в синтезе углеводов. По способности участвовать в глюконеогенезе аминокислоты делятся на три группы I) гликогенные, 2) кетогеи-иые, 3) гликогенные и кетогенные. Гликогенные — это аминокислоты, которые могут быть предшественниками пировиноградной кислоты, а следователбно, и глюкозы. К гликогенным относятся 15 аминокислот аланин, аргинин, аспарагиновая кислота, аспарагин, глутаминовая кислота, глутамин, глицин, гистидин, метионин, цистеин, пролин.серин, треонин, триптофан, валнн. Кетогенные — это, аминокислоты, при катаболизме которых может образоваться ацетоуксусная кислота. Лейцин — только кетогевяая аминокислота. Четыре аминокислоты (фенилаланин, тирозин, лизин, изолейцин) являются одновременно и гликогенными, и кетогенными. [c.6]

Рассмотрение обмена аминокислот по биогенетическим семействам [7] показало, что наибольший удельный вес во все изучавшиеся периоды роста и развития яровой вики принадлежит аминокислотам группы аспартата (лизин, метионин, треонин, изолейцин, аспарагиновая и аспарагин), связанным с обменом ок-салоацетата, и глутамата (аргинин, пролин, глутаминовая, глутамин и у-аминомасляная), сопряженным в обмене с а-кетоглута-ратом, т. е. аминокислотам, связанным с циклом ди- и трикар-боновых кислот (см. табл. 3). Содержание этих групп от 28-го до 67-го дней после посева снижается более чем в 3,5—4 раза, что связано с изменением удельного веса азотистых соединений в метаболизме растений по мере роста и развития за счет интенсификации обмена и возрастания удельного веса углеводов [8]. На долю семейств нирувата (аланин, валин, лейцин) и серина (серии, цистеин, цистин, глицин) приходится менее 1/3 общего количества свободных аминокислот. Содержание их в процессе вегетации растений также убывает. [c.91]

АМИНОКИСЛОТЫ. Производные карбоновых кислот, в которых один или два атома углеводородного радикала замещены аминогруппой NHj. Входят в состав белков, которые являются полимерами А. По числу карбоксильных групп (СООН) различаются moho- и дикарбоновые А., по числу аминных групп различаются MOHO- и диаминовые А. В зависимости от положения аминогрупп различают альфа-, бета- и гамма-кислоты. Получаются синтетически или выделяются из белков. А. занимают центральное место в обмене азотистых соединений в животных, растениях и микроорганизмах, так как служат источником образования белков, гормонов, ферментов и многих других соединений. В настоящее время известно более 90 природных А. В белках содержится лишь около 20 А. Растения и автотрофные микроорганизмы способны синтезировать все входящие в их состав А. Животные могут синтезировать лишь следующие А. аланин, аргинин, аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту, гистидин, глицин, серин, тирозин, цистеин, цистин и так называемые иминокислоты — пролин и оксишролин. А., которые могут синтезироваться в организме животных, называются заменимыми. Для всех видов животных безусловно незаменимыми являются лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин, лейцин, валин, изолейцин. Ряд А. используется в кормлении с.-х. животных. [c.22]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология