Белки аминокислотный регуляция

Активный, нли каталитический, центр фермента — это сравнительно небольшой участок молекулы белка. Аминокислотный состав остальной части молекулы, особенно тех ее участков, которые находятся на поверхности структуры, может довольно сильно меняться в результате мутаций без изменения каталитической активности фермента. Тем не менее присоединение к различным участкам поверхности фермента других молекул может косвенно повлиять на катализ. В концентрированных растворах, каким является цитоплазма, молекулы могут агрегировать. Присоединение какой-либо молекулы к определенному участку на поверхности фермента способно изменить его структуру и в свою очередь вызвать увеличение или уменьшение каталитической активности. Так, при избыточном накоплении продукта какого-либо метаболического пути ингибитор, действующий по принципу обратной связи, взаимодействует указанным образом с ферментами и выключает их. Взаимодействия такого рода составляют один из распространенных способов регуляции. [c.64]

Помимо общей регуляции с помощью БАК-сАМР существует индивидуальная регуляция катаболитных оперонов. Классическим примером является негативная регуляция лактозного оперона. В отличие от ранее рассмотренных димерных белков-регуляторов репрессор лактозного оперона представляет собой тетрамер и содержит два идентичных центра связывания ДНК- Пространственная структура этих центров формируется Х-концевыми участками полипептидных цепей, которые, судя по их аминокислотной последовательности, способны образовывать биспиральные элементы, аналогичные биспиральным ДНК-узнающим элементам репрессора фага л и БАК - С-концевые домены субъединиц лактозного репрессора формирует два центра связывания индуктора лактозного оперона. [c.150]

Книга начинается с глав, посвященных структуре клеток и важнейшим принципам органической химии, относящимся к биомолекулам материал, изложенный в этих главах, может оказаться полезным для тех, кто недостаточно подготовлен по биологии и органической химии. После рассмотрения свойств воды подробно описываются структура и биологические функции белков. На примере гемоглобина детально показано, как аминокислотная последовательность определяет его конформацию и как конформация белковых макромолекул может влиять на структуру и функцию клеток. Далее подробно рассматриваются ферменты и способы регуляции их активности, причем постоянно подчеркивается значение трехмерной структуры белка и для иллюстрации приводится целая галерея структур ферментов. [c.8]

В тех случаях, когда нарушение структуры ДНК (или РНК) под действием мутагенов произошло в участках, которые принимают участие в процессах регуляции биосинтеза белков, отмечаются изменения белкового синтеза всего организма. А. С. Антонов и А. Н. Белозерский показали, что отдельные мутагены могут быть использованы для весьма специфичного и направленного изменения аминокислотного состава белков. [c.88]

Мы приводили данные, полученные при анализе аминокислотной последовательности в двух изоферментах ЛДГ, соотношение количеств которых очень закономерно сдвигается в ту или иную сторону в зависимости от пролиферативной активности ткани. Ряд этих данных косвен-ио свидетельствует о возможном участии (наряду с механизмом генетической регуляции) в изменении аминокислотного состава белка и рибосомального механизма ошибочного включения аминокислот, зависящего в основном только от продолжительности экспонирования кодонов. [c.106]

Итак, при аллостерической регуляции активность фермента изменяется в результате конформационных изменений его структуры, индуцированных присоединением небольшой молекулы эффектора. Этот переход аллостерического фермента из одного состояния в другое не сопровождается образованием ковалентной химической связи. В последние годы стало известно о важной роли еще одного способа регуляции метаболизма изменения активности ферментов в результате ковалентной модификации их структуры. В некоторых случаях активная и неактивная формы фермента различаются числом содержащихся в них аминокислотных остатков. Переход из одной формы в другую осуществляется в результате ограниченного протеолиза. Это высокоспецифический необратимый процесс, который может инициировать физиологическую функцию путем превращения белка-предшественника в его активную форму. С другой стороны, ограниченный протеолиз может служить механизмом, обеспечивающим прекращение какой-либо биологической активности. [c.13]

Выделение клонированного гена необходимо для изучения деталей его структуры и регуляции позволяет установить аминокислотную последовательность белка, который им кодируется [c.17]

Изменение нуклеотидной последовательности молекулы ДНК может отразиться на первичной (аминокислотной) структуре белка или на регуляции его синтеза. Так, большой опыт изучения молекулярной природы мутаций гемоглобина показывает, что значительная часть таких мутаций не изменяет функции гемоглобина. Такие мутации нейтральны и не подвергаются отбору. Другие мутации приводят к функциональным отклонениям в молекуле белка. Эти отклонения в каких-то условиях жизни организма могут оказаться полезными, т.е. иметь адаптивное значение, поэтому сохранятся, а иногда и умножатся в последующих поколениях. Именно таким путём возникали и сохранялись в популяциях разнообразные варианты структурных, транспортных и ферментных белков организма. Свойственный организму человека широкий белковый полиморфизм, благодаря которому каждый индивид биохимически неповторим, обусловлен исходно мутационной изменчивостью и отбором адаптивных белковых вариантов. [c.35]

Гомеостаз ионов кальция регулируется сложным путем. Ключевые роли в этом процессе играют паратиреоидный гормон (ПТГ) и тиреоидный гормон кальцитонин. При уменьшении концентрации ионов Са + возрастает секреция ПТГ — пептидного гормона, содержащего 83 аминокислотных остатка. Непосредственно под влиянием этого гормона остеокласты увеличивают растворение содержащихся в костях минеральных соединений. ПТГ увеличивает также реабсорбцию ионов a + в почечных канальцах. Суммарный эффект проявляется в повышении уровня кальция в сыворотке крови. В свою очередь при увеличении содержания ионов Са + сек-ретируется гормон кальцитоцин, действие которого состоит в снижении концентрации ионов Са2+засчет ускорения отложения кальция в результате деятельности остеобластов. Таким образом, эти два гормона действуют по системе пуш-пул (push-pull) с обратной связью (гл. 6, разд. Е.4). В процессе регуляции концентрации ионов кальция принимает участие также витамин D (дополнение 12-Г), который, судя по всему, требуется для синтеза Са2+-связывающих белков, необходимых для всасывания ионов Са" + в кишечнике, реабсорбции его в почках и растворения костной ткани. Своевременное поступление нужных количеств витамина D является [c.374]

Синтез рибосомных РНК строго скоординирован с синтезом рибосомных белков так, что в клетках в заметных количествах не обнаруживается ни свободных рибосомных РНК, ни свободных рибосомных белков. Скорость образования рибосом регулируется в быстро растущих на богатых питательных средах культурах эта скорость высокая, в медленно растущих на бедных средах — низкая. Механизмы координированной регуляции синтеза компонентов, рибосом отличаются большой сложностью и изучены еще недостаточно. Здесь будет рассмотрен только один элемент этой регуляции, основанной на взаимодействии с РНК-полимеразой низкомолекулярного эффектора гуанозинтетрафосфата. Этот нуклеотид синтезируется на рибосомах в условиях аминокислотного голодания клеток. Накопление гуанозинтетрафосфата в голодающих по аминокислотам клеткам приводит к значительному замедлению синтеза рибосомных РНК и мРНК рибосомных белков и может стимулировать транскрипцию оперонов биосинтеза аминокислот. [c.154]

Гурский, Готтих и соавторы предложили код белково-нуклеинового узнавания, определяющий регуляцию транскрипции (1976). Предполагается, что участок регуляторного белка состоит из двух антипараллельных сегментов полипептидной цепи, образующих -структуру. Узнавание основано на комплементарности этой структуры и последовательности нуклеотидных нар ДНК. Важное свойство такой последовательности состоит в асимметричном распределении гуанинов между двумя нитями ДНК. В предлагаемом коде шесть аминокислотных остатков — Сер, Тре, Асп, Гис, Глн, Цис—и их последовательность в сте-реоспецифичном участке белка определяет последовательность пар оснований ДНК, с которой данный белок преимущественно связывается. Код, разработанный на основе стереохимии, подтвержден взаимодействием Лак-репрессора с Лак-опероном и другими примерами. [c.288]

Сборка тубулина ингибируется ионами кальция при участии кальмодулина. Далее, кальмодулин играет специфическую роль при регуляции секреции нейромедиатора из нервного окончания— это также Са2+-зависимый процесс (гл. 8). Очень высокая концентрация кальмодулина в мозге (10 мкмоль/л), а также необычно высокая консервативность аминокислотной последовательности при эволюции указывают на значимость этого белка. Кроме участия в функционировании нейронов, кальмодулин работает как медиатор кальциевой регуляции аденилатциклазы, фосфодиэстеразы, фосфорилазы, киназы и фосфорилирования многочисленных мембранных белков. [c.314]

Гистоны — ядерные белки, играющие важную роль в регуляции генной активности. Они найдены во всех эукариотических клетках и разделены на пять классов (A[, hj, h , h , h ), различающихся по молекулярной массе и аминокислотному составу. Молекулярная масса гистонов находится в интервале от 11 до 22 kDa, а различия в аминокислотном составе касаются лизина и аргинина, содержание которых варьирует от 11 до 29% и от 2 до 14% соответственно. [c.48]

Очевидно, что для выявления ключевых стадий вероятного механизма каталитического действия фермента существенно количественное описание металл-лигандного центра как до, так и после связывания субстрата. Поэтому необходимо знать стереохимию координационного окружения иона металла и его ориентацию относительно ближайших аминокислотных остатков, вовлекаемых в связывание субстрата. Кроме того, детальное выяснение химической природы реакционной способности иона металла в ферментах тре- бует установления корреляции между молекулярной структурой, . Гч стереохимией, электронной структурой и биологической функцией. Описание принципиального механизма стадий ферментативной реакции на основе сведений о структуре должно соответствовать результатам кинетических исследований, указывающих на срод-ство к субстратам, вероятную природу промежуточных продуктов реакции и лимитирующие стадии. Предлагаемый механизм должен также находиться в согласии со спектроскопическими данными, которые характеризуют электронные и атомные перегруппировки, включающие фермент и молекулы субстрата. Как и в простых координационных комплексах, детальная информация о строении молекулы позволяет определить электронную структуру и характер связывания ионов металлов и лигандов в белках. Кроме того, характер изменении стереохимии металл-лигандных центров в ходе катализа позволяет понять, какие изменения электронной структуры ответственны за каталитическое действие. Исходя из этого, большое значение для понимания регуляции биологической активности и функции белков приобретает взаимосвязь между молекулярной структурой, стереохимией и электронной структурой центров координации металла. Экспериментальные средства, при по-мошл которых это понимание становится возможным, основываются на точном, детальном описании структуры белковой молекулы и [c.17]

В регуляции скорости важную роль могут играть аминокислотные остатки, окружающие координационный центр. Белок может ускорить реакцию путем связывания субстрата вблизи металла в предравновесном состоянии, что приведет к увеличению времени контакта, или путем более благоприятной ориентации субстрата по отношению к металлу. В этом отчасти состоит механизм, удерживающий ион НОг вблизи активного центра (см. выше), который способствует ускорению реакций Ре -каталазы и Ре -пероксидазы с перекисью водорода (разд. 8.6). Порфириновый лиганд также может играть определенную роль в связывании гидрофобных субстратов. Связывание субстратов белком и лигандами, вероятно, должно быть довольно слабым и происходить в зависимости от природы субстрата при участии водородных связей, электростатических или вандерваальсовых взаимодействий. Очевидное условие протекания реакций, в которых участвуют несколько активных центров, состоит в том, чтобы эти центры находились вблизи друг друга. Так, по всей вероятности, осуществляется фиксация азота, для которой требуется один активный центр (по-видимому. [c.242]

Все это показывает, как широко используется ультрацентрифугирование при изучении нуклеиновых кислот и биосинтеза белка. Ультрацентрифугирование незаменимо также при все более расширяющемся изучении смежных проблем — в частности при изучении механизмов регуляции ферментативных реакций. Метаболические потребности клетки удовлетворяются, как известно, благодаря тонкой согласованности скоростей различных биохимических последовательностей. Такая согласованность возможна благодаря чувствительности аллостерических ферментов к изменениям концентраций отдельных метаболитов, что в свою очередь зависит от конформационных изменений, вызываемых соответствующим метаболитом и, очевидно, передающихся путем взаимодействия субъединиц ферментного белка. Успехи, достигнутые в изучении свойств аллостериче-ского фермента — аспартат-карбамоилтрансферазы, хорошо иллюстрируют большое значение ультрацентрифугирования — особенно когда оно используется в сочетании с другими методами анализа. Так, Герхарт и Шахман [5] показали, что этот фермент, представляющий собой глобулярный белок с молекулярной массой около 3-10 , после обработки соединениями ртути распадается на субъединицы двух типов. Каталитической активностью обладают лишь субъединицы одного типа, в субъединицах же другого типа, не обладающих каталитической активностью, находится центр по которому происходит присоединение цитидинтрифосфата. С этой регуляторной субъединицей связывается 5-бромцитидин-трифосфат, о чем свидетельствует соответствующая картина седиментации. Позже Вебер [6] определил аминокислотный состав и Ы-концевые остатки субъединиц обоих типов и установил, что одна молекула фермента содержит четыре регуляторных и четыре каталитических субъединицы. [c.9]

Сайт мономера белка его, контактирующий с ДНК, образован последовательностью из 20 аминокислот, формирующих две а-спирали, которые разделены коротким витком. Такой фрагмент спираль-виток-спираль обнаружен и у ряда других бактериальных сайт-специфических ДНК-свя-зывйющих белков, трехмерные структуры которых известны (рис. 9-13). Более того, анализ аминокислотных последовательностей (обнаруженная при этом гомология) свидетельствует о том, что такой фрагмент присутствует и в составе других белков, участвующих в регуляции активности генов у бактерий, дрожжей и дрозофилы. [c.105]

Структура гистонового кора нуклеосомы. Гистоны объединяют пять разновидностей небольших структурных белков Н1, Н2А, Н2В, НЗ и Н4, аминокислотные последовательности которых содержат соответственно 220, 128, 124, 134 и 102 остатков. Они обеспечивают плотную упаковку двойной спирали ДНК, которая в растянутом состоянии имеет большую длину. Например, в каждой хромосоме человека она составляет в среднем около 5 см. Поэтому компактизация ДНК с помощью гистонов необходима прежде всего для упорядоченного расположения длинной двухцепочечной полинуклеиновой кислоты в небольшом объеме клеточного ядра. Однако не только для этого характер упаковки ДНК влияет на активность соответствующих участков генома. Следовательно, его гистоновая структурная организация является одним из способов регуляции и контроля транскрипции РНК с ДНК. Аминокислотные последовательности гистонов содержат около четверти положительно заряженных остатков Lys и Arg, что позволяет им эффективно связываться с двойной спиралью ДНК, независимо от ее нуклеотидного состава. [c.109]

Нам остается сделать вывод, что гены, важные для эволюции человека в течение периода, когда происходило преобразование его мозга, совершенно неизвестны. Поскольку большая часть ДНК человека не кодирует белков и либо вообще не нужна, либо участвует в регуляции генной активности (разд. 4.8), можно предположить, что соответствующие изменения локализованы именно в этой, не содержащей структурных генов ДНК [1993]. Такие изменения могли произойти в неэкспрессируемых участках ДНК, относительно которых постулируется, что они имеют регуляторные функции. Возможно, что нуклеотидные последовательности ДНК, несущественные для реализации функций структурных генов, необходимы для развития, и, следовательно, изменения таких последовательностей могли оказать особое влияние на преобразования функции мозга. Однако эта идея весьма спекулятивна и носит слишком общий характер. Чтобы сформулировать более конкретные гипотезы, необходимо больше знать о генетической детерминации эмбрионального развития и о генах, влияющих на межвидовую изменчивость поведенческих признаков (гл. 8). Даже если исключить из рассмотрения все фенотипические эффекты и ограничиться анализом таких известных генетических феноменов, как хромосомные перестройки, добавление или потеря материала хромосом, изменчивость сателлитной ДНК и аминокислотных последовательностей белков, все равно придется констатировать слабое понимание многих аспектов эволюционного процесса. Например, мы не знаем, как происходит фиксация хромосомных перестроек в популяциях. Идентичны ли механизмы их фиксации тем процессам, которые приводят к фиксации аминокислотных замен Какие элементарные события привели к образованию разных типов сателлитной [c.27]

С другой стороны, данные табл. I—IV Приложения демонстрируют разницу в аминокислотном составе пептидов, принадлежащих разным тканям и участвующих в регуляции тканеспецифических функций. Аминокислотный состав каждой группы РП можно использовать для сравнения их между собой по частоте включения аминокислотных остатков, подобно тому как это сделано для усредненного белка в работе В. А. Конышева (1985). Для такого сравнения и использованы данные, приведенные в вышеупомянутых таблицах, и полученные результаты даны в табл. 6. где представлены только 9 первых разрядов, так как в исследуемых системах аминокислотные остатки, относящиеся к первым 6 рангам, занимают более 55%, а остатки первых 9 рангов — более 80% всех мест в полипептидных цепях. В табл. 6 также включены данные для нескольких регуляторных белков, которые будут рассмотрены в следующем разделе. Хочется отметить, что распределение аминокислот по рангам частоты для природных регуляторных пептидов и белков отличается от такового синтетических протеиноидов (см. табл. 5) высоким рангом лейцина, глутаминовой кислоты и цистеина, но сходно с ним высоким рангом глицина, аланина и лизина. [c.78]

При исследовании набухания ооцитов было установлено, что понижение pH внешнего раствора от 7.2 до 6.5 увеличивает проницаемость клеточных мембран ддя воды в 3 4 раза. Изучение этого эффекта при вариации аминокислотных остатков в полипептидной цепи аквопорина О показало, что pH-регуляция водного потока в клетку осуществляется всего одним аминокислотным остатком His °, расположенным на внешнем участке белка, имеющего в составе 263 аминокислотных остатка. Значение рК гистидила находится в области pH 7.0. Снижение pH внешнего раствора до 6,5 приводит к протонированию имидазольного кольца и соответствующему переходу его гидратации от клатратной к гидратной. Это открывает канал для интенсивного транспорта воды внутрь клетки. В предпоследнем столбце табл. 1 (см. главу 1) представлены значения гидро- [c.124]

Но, конечно, нет правил без исключений. В природе встречаются белки, вообще не содержащие некоторых из приведенных на рис. 13 аминокислотных остатков, например цистеина. В пепсине, протеолитическом ферменте с молекулярной массой около 35 ООО имеются не два десятка, как этого можно было бы ожидать, а всего лишь две аминогруппы одна в-лизина и одна Л -концевая. Но недостаток одних групп на поверхности белковой молекулы компенсируется другими. В общем, количество функциональных групп в белках, доступных модифицирующим агентам, достаточно велико и, казалось бы, нет особых проблем для ковалентной иммобилизации белковой молекулы с использованием хотя бы одной из этих групп. Тем не менее проблемы существуют и не малые. Дело в том, что в процессе ковалентной иммобилизации должны участвовать только те группы молекулы белка, которые не существенны для его функции (в нашем случае — катализа). С этой позиции попытаемся выявить в белке группы-мишени, наиболее предпочтительные для целей ковалентной иммобилизации. Для этого используем следующие критерии. Во-первых, группы-мишени должны быть высокореакциоиноспо-собными, чтобы по возможности обеспечить избирательность реакции модификации, а также ее протекание в мягких неденатурирующих условиях. Во-вторых, таких групп в белке должно быть достаточно много, чтобы обеспечить широкие возможности для введения новых химических связей в белковую молекулу с регуляцией их числа и локализации и снизить таким образом вероятность модификации активных центров ферментов. Данные о сравнительной реакционной способности и относительному содержанию аминокислотных остатков приведены на рис. 13.. [c.84]

Итак, в основе механизма регуляции транскрипции, открытого Ж. Моно и Ф. Жакобом, лежит принцип оперонной организации ДНК, в которой кроме генов, кодирующих аминокислотные последовательности белков, имеются регуляторные, некодирующие участки. Один или несколько структурных генов вместе с прилегающими к ним регуляторными участками образуют элементарную единицу транскрипции — оперон. Совокупность всех регуляторных участков, определяющих эффективность транскрипции, часто называют регуляторной областью или промотор-ной зоной. [c.20]

Формы с измененными системами общей регуляции метаболизма в связи с нарушением процессов транскрипции и трансляции и их координации можно получать как варианты, устойчивые к антибиотикам, которые ингибируют соответствующие процессы. Так, мутация устойчивости к антибиотику тиострепто-ну вызывает у бациллл фенотип Rel (т. е. ослабленный аминокислотный контроль синтеза РНК) в связи с повреждением белка большей субъединицы рибосомы, участвующего в связывании фактора строгого контроля (см. гл. 1). [c.81]

Опосредованная аминокислотами регуляция синтеза G N4 зависит от сложных взаимодействий между продуктами по крайней мере трех генов дсп и десяти или более генов ged. Для усиления синтеза G N4 при аминокислотном дефиците нужны белки [c.154]

Белки, прикрепляющиеся вдоль нятя актина. Это довольно разнообразная группа белков. Бероятно, наиболее распространенным представителем этой группы является тропомиозин. Это димер, состоящий из одинаковых или очень похожих друг на друга мономеров с мол. массой 30 000—40 ООО. Первичная структура тропомиозина имеет много общего с первичной структурой хвостовой части миозина. Действительно, оба мономера тропомиозина формируют почти идеальную а-спираль. В первичной структуре тропомиозина можно выявить гептад-ные повторы аминокислотных остатков (см. анализ структуры миозина). Мономеры тропомиозина закручиваются относительно друг друга и формируют стабильную суперспираль (со1-1е(1-соЛ). К- и С-концевые части молекулы тропомиозина не спирализованы и способны вступать в липкие контакты с соседними димерами тропомиозина по типу голова к хвосту , образуя длинные линейные тяжи тропомиозина. Благодаря своеобразной периодичности в первичной структуре на поверхности суперспирали тропомиозина формируется 7 а- и 7 Ь-участ-ков связывания с акгином. Молекулы тропомиозина уложены в две канавки спирали актина на всем ее протяжении (рис. 116). В зависимости от положения в этой канавке молекула тропомиозина контактирует с семью мономерами актина посредством своих а- или Ь-контактов. Перемещение тропомиозина в канавке актина играет важную роль в регуляции взаимодействия миозина с акгином. [c.206]

Как отмечалось, кальций связывается в центре 12-членной аминокислотной петли, шесть лигандов которой прямо участвуют в координации ионов Са " . Са +-связывающие петли довольно консервативны по своей первичной структуре. Так, в положении 1, как правило, располагается остаток Asp, а в положении 12 — остаток Glu. Положения 4 и 6 часто заняты остатками Gly, а остатки в положениях 3, 5 и 9 имеют в боковой цепи атомы кислорода (Asp, Asn, Thr, Ser, реже Glu и Gin). Кальций координируется шестью (или семью) лигандами, расположенными в вершинах октаэдра (рис. 119—см. вклейку) или в вершинах пентагональной бипирамиды. При этом главную роль в связывании ионов Са играют атомы кислорода карбоксильных или спиртовых групп, кислород карбонильной группы пептидной связи (лиганд в положении 7, -Y), а также кислород молекулы воды. Связывание ионов Са2+ в Са2+-связывающей петле сопровождается конформационными изменениями, которые затрагивают как структуру петли, так и структуру ограничивающих ее с двух сторон а-спиральных участков. Следствием этих конформационньгх перестроек часто является изменение (как правило, увеличение) а-спиральнос-ти, ориентации а-спиралей относительно друг друга, а также изменение гидрофобности молекулы белка. Все вместе это влияет на способность Са2+-связывающего белка взаимодействовать с белками-мишенями и обеспечивает Са -зависимую регуляцию многочисленных реакций, протекающих в клетке. Ионы имеют меньший радиус, чем ионы Са . Вследствие этого они менее прочно связываются в катионсвязываю-щих центрах и вызывают заметно меньшие конформационные изменения в общей структуре анализируемых белков. [c.210]

Белковый состав каждого из этих типов мышц имеет свои особенности. Очень важным источником разнообразия служит тканеспецифическая регуляция сплайсинга пре-мРНК, позволяющая комбинировать различные наборы экзонов, так что продуктами одного гена могут быть несколько слегка различающихся молекул мРНК (разд. 10.4.2). Характер сплайсинга пре-мРНК может изменяться под действием гормональных, нервных и иных факторов, и в результате изменяются аминокислотные последовательности определенных мышечных белков в зависимости от ткани и стадии онтогенеза. Например, ген тропонина Т, который экспрессируется в скелетных мышцах, благодаря альтернативному сплайсингу РНК дает по меньшей мере 10 различных форм белка. Эти варианты, вероятно, по-разному взаимодействуют с тропонином С и тропомиозином, модифицируя таким образом регуляцию мышечного сокращения. [c.273]

Смотреть страницы где упоминается термин Белки аминокислотный регуляция: [c.154] [c.624] [c.3] [c.3] [c.183] [c.192] [c.104] [c.273] [c.37] [c.64] [c.426] [c.172] [c.18] [c.109] [c.183] [c.36] [c.18] [c.46] [c.40] [c.159] [c.104]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология