Денатурация светом

Денатурация светом. Ультрафиолетовый я солнечный свет вызывает денатурацию белков, подобно действию тепла. Она также характерна для альбуминов и глобулинов. [c.376]

Свет и особенно его коротковолновая область оказывают большое влияние на развитие микроорганизмов. Действие лучистой энергии на микроорганизмы зависит от дозы и их физиолого-биохимического состояния. Полагают [33], что воздействие связано в первую очередь с изменением структуры ДНК. Во многих случаях спектр действия ультрафиолетовых лучей соответствует спектру поглощения их нуклеиновыми кислотами. Обнаружено, что при денатурации ДНК, облученной высокими дозами ультрафиолетового света (10-2 возникают разрывы между нуклеотидами, а также образуются поперечные сшивки между комплементарными нитями молекулы ДНК. [c.189]

Вся структурная организация белков (четвертичная, третичная, вторичная) может быть разрушена внешними воздействиями до первичной структуры полипептида - процесс денатурации. Денатурация белков происходит под действием экстремальных значений pH растворов, УФ-света, рентгеновских лучей, высоких давлений, повышенной температуры, физических воздействий (например, ультразвука). [c.273]

Крайний случай конформационно о изменения — денатурация белков, которая может быть вызвана нагреванием или обработкой различными реагентами, например сильными кислотами и основаниями, мочевиной, гуанидингидрохлоридом и додецилсульфатом натрия. Денатурация приводит к развертыванию молекулы белка, и он переходит в более или менее разупорядоченное состояние (здесь уже почти нет ни спиралей, ни (3-слоев, ни любых других типов регулярной укладки цепи). В денатурированном состоянии амидные группы пептидной цепи образуют водородные связи с окружающими их молекулами воды таких водородных связей значительно больше, чем внутримолекулярных. Специфическая биологическая активность белка при денатурации теряется, изменяются и физические свойства, например меняется константа седиментации, вязкость и поглощение света. Легкость, с которой происходит денатурация белка, и тот факт, что денатурация в принципе обратима, свидетельствуют о том, что различия в энергии между свернутыми конформациями и открытой конформацией статистического клубка невелики. [c.105]

В области биохимии Гроссман и др. [78] нашли, что структура термически денатурированной и облученной ультрафиолетовым светом дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК) согласуется с гипотезой, Б соответствии с которой денатурированная ДНК благодаря внутримолекулярным водородным связям с участием аминогруппы пуриновых и пиримидиновых оснований существует в виде хаотически свернутой спирали. Для определения структуры ДНК были изучены реакции денатурации, реактивации и ультрафиолетовое облучение. Было найдено, что быстрое охлаждение после термической денатурации способствует образованию межмолекулярных водородных связей. При повторном нагревании до 45° эти связи могут опять разрушиться. Образование межмолекулярных водородных связей при быстром охлаждении может быть ингибировано формальдегидом, который реагирует с аминогруппами оснований. [c.222]

Если медленно нагревать растворы вирусной или бактериальной ДНК, то их молекулы денатурируют при вполне определенных температурах (рис, 27-16). Переход от нативного дуплекса ДНК к расплетенной беспорядочно скрученной денатурированной форме можно обнаружить по увеличению поглощения ультрафиолетового света или по уменьшению, вязкости раствора ДНК. Для каждого вида ДНК характерна своя температура денатурации, называемая точкой плавления . Чем выше содержание в ДНК пар 0=С, тем выше точка плавления этой ДНК. Это объясняется тем, что пары 0 2 более стабильны и на их диссоциацию требуется больше энергии, чем на разрушение пар А=Т отчасти это обусловлено тем, что пары 0=С соединены тремя водородными связями, а пары А=Т-лишь двумя. Тщательное опреде- [c.866]

Гипохромизм важен не только сам по себе, как чрезвычайно интересное оптическое явление, но главным образом как феномен, дающий нам в руки простой и удобный метод, который можно использовать в химии нуклеиновых кислот для качественной и количественной оценки процессов ориентации — дезориентации (таких, как денатурация, ренатурация, обратимое образование гомополимерных комплексов или образование гибридных спиралей ДНК — РНК), а также для установления генетической связи между ДНК из различных организмов или из различных клеток одного и того же организма. Все, что требуется для проведения такой оценки,— это спектрофотометр или какой-нибудь другой прибор, с помощью которого можно измерять поглощение света в области 260 ммк. Первый максимум поглощения у всех исследованных видов ДНК располагается в интервале 256—265 ммк вблизи 230 ммк находится минимум, а второй максимум поглощения лежит в далекой ультрафиолетовой области, при 195 ммк. Для обычных двухцепочечных ДНК коэффициент поглощения в расчете на 1 моль фосфора колеблется в пределах 6100—6900, что составляет 18,0—19,0 на 1 мг ДНК (для РНК соответствующая величина близка к 23). [c.144]

Переход ДНК в денатурированное состояние сопровождается значительными изменениями свойств ее раствора. Одним из таких изменений является сильное уменьшение вязкости. Течение в растворе денатурированной ДНК приобретает ньютоновский характер, тогда как течение в растворе нативной ДНК является неньютоновским даже при низких градиентах скоростей. Наблюдаются также изменения светорассеяния. При денатурации исчезает оптическая активность раствора, обусловленная спиральной структурой нативной ДНК, и снижается трансформирующая способность. Как правило, денатурация ДНК сопровождается увеличением поглощения света в области 260 ммк приблизительно на 40% аналогичный эффект наблюдается при гидролизе ДНК на составляющие ее нуклеотиды. Имеются данные о том, что величина гипохромного эффекта является линейной функцией содержания спиральных структур в молекуле ДНК, если в каждой спирализованной области содержится не менее восьми нуклеотидных остатков. [c.320]

В результате изучения взаимодействия ферментов с субстратами и ингибиторами удалось выяснить ряд важных вопросов, касающихся механизма ферментативных реакций. Детальное рассмотрение всех этих исследований увело бы нас слишком в сторону. Поэтому мы остановимся только на некоторых выводах, имеющих непосредственное отношение к предмету этой книги. Прежде всего рассмотрим свойства самого фермента. Активность фермента, как правило, зависит от целостности его третичной структуры. Под действием денатурирующих агентов, изменяющих конформацию фермента, его активность либо уменьшается, либо исчезает полностью. По меньшей мере в одном случае — для рибонуклеазы — установлено, что связывание фермента с субстратом способствует сохранению его конформации даже в присутствии агентов, которые в отсутствие субстрата вызывают денатурацию. Вместе с тем не вся первичная структура необходима для обеспечения активности. Например, фермент папаин, по своим свойствам подобный протеолитическим ферментам, сохраняет свою активность при отщеплении 3/5 его молекулы. Активный фрагмент папаина сохраняет чувствительность к действию денатурирующих агентов, и это свидетельствует о том, что для обеспечения активности необходима определенная третичная структура. В свете этих данных вЪз-никает вопрос почему молекулы ферментов так велики [c.395]

Сшивки связывают с димеризацией тимина в цепи ДНК. Эта реакция впервые была обнаружена при облучении растворов тимина ультрафиолетовым светом. Возможно, что она происходит и при воздействии ионизирующей радиацией за счет энергии возбуждения. В таком случае можно было бы ожидать возникновения сшивок как в одной из цепей — с образованием петли , так и между обеими цепями. Однако в опытах по тепловой денатурации ДНК в облученных растворах (при дозах до 100 кр.) не было обнаружено никаких сшивок, которые препятствовали бы расхождению комплементарных цепей. [c.35]

Регенерация родопсина на свету происходит за счет фондов ретинола в пигментном эпителии, обновление которых обеспечивается транспортом ретинола, хранящегося в печени. В экстремальных случаях недостатка витамина А его запасы в печени истощаются и, хотя снабжение сетчатки поддерживается до последней возможности, в конце концов может возникнуть его дефицит. В результате организму не удается регенерировать зрительный пигмент и наступает слепота, вначале обратимая, а при длительном дефиците ретинола переходящая в постоянную из-за денатурации опсина, нестабильного в свободном состоянии. [c.134]

Было проведено исследование восстановления свойств сывороточного альбумина под давлением. Б данном исследовании раствор альбумина предварительно нагревался, вследствие чего мутнел, из-за частичной денатурации белка. Приложение давления свыше 100 МПа к этому раствору вызывало возрастание его прозрачности, что свидетельствовало о превращении денатуриро ванного продукта в нормальный белок. Степень осуществления процесса оценивалась оптическим путем по изменению плотности света, проходящего через реакционную среду. При давлении выше 500 МПа мутность раствора белка снова возрастала, что свидетельствовало о нарушении строения нормального белка. Такое явление восстановления свойств белка при определенном давлении и повторном денатурировании его при более высоком давлении не получило пока научного объяснения. [c.110]

Следующий этап — выбор между сильным и слабым ионообменником. Для низкомолекулярных ионов и цвиттерионов предпочтение, как правило, следует отдать сильным ионообменным мелкопористым смолам высокой емкости. Для биополимеров, с их склонностью образовывать многоточечные связи с обменником, предпочтение следует отдать слабому ионообменнику. Даже если биополимер и удается элюировать с сильного ионообменника, то приходится использовать очень высокие концентрации соли, что, как правило, неудобно для его последующей очистки или исследования. Об опасности многоточечных связей биополимера с обменником в свете возможности его денатурации было сказано достаточно. [c.287]

Температурная зависимость поглощения УФ-света при 260 нм (длина волны, при которой свет поглощается нуклеиновыми кислотами эффективнее всего) называется кривой плавления (рис. 2-28). В нативном состоянии нуклеиновые кислоты поглощают свет менее интенсивно, чем в денатурированном. Этот так называемый гипохромный эффект (гл. 13, разд. Б.4.Д) обусловлен стэкинг-взаимодействием между основаниями, плотно уложенными стопками в структуре нативной молекулы. Температура плавления, Т л, — это точка, при которой прирост поглощения составляет половину максимального (рис. 2-28). Чем выше ОС-содер-жание нуклеиновой кислоты, тем более устойчива она к денатурации, причем зависимость Т л от ОС-содержания почти линейна. Для раствора, содержащего 0,15 М КаС1 + 0,015 М цитрата натрия, pH 7,0, справедливо уравнение (2-15). Точное соотношение между ОС-содержани-ем ДНК и Тпл очень сильно зависит от ионного состава и pH среды [87, 88]. [c.142]

УФ-светом, рентгеновскими лучами, сильное механическое воздействие, давление, ультразвук - приводят к разрушению связей, обеспечиваюшлх сохранение четвертичной, третичной и даже вторичной структур, и, следовательно, к разрушению уникальной нативной (созданной природой) структуры белка. Этот процесс носит название денатурации белка. Нарушение нативной конформации белка может быть обратимым (если изменение структуры легко устранимо и нативная структура восстанавливается легко) и необратимым (особенно выражено при повышении температуры, лучевом воздействии, обработках сильными кислотами и щелочами). Денатурация белка сопровождается снижением гидрофильности белковых молекул, уменьшением стабильности растворов белка в изоэлектриче-ской точке, повышением реакционной способности таких функциональных групп молекулы, как -8Н, -КНо, -С6Н4ОН, -СООН и др. Большинство белковых молекул проявляют специфическую функциональную активность только в узком интервале значений pH и температуры (физиологические значения). В результате изменений указанных параметров белок теряет активность из-за денатурации. Денатурированные белки существуют в виде случайных хаотических петель и клубков, форма которых подвержена изменениям. [c.72]

В ранних исследованиях отмечались изменения оптического вращения, показателя преломления, поверхностного натяжения и электропроводности. Эти данные рассмотрены Арноу [31]. Изменения оптического вращения представляются нам наиболее важными и заслуживающими дальнейшего исследования. Остается неясным, аналогичны ли изменения белков при облучении изменениям при денатурации в отношении действия таких денатурирующих агентов, как тепло, соли и мочевина. Денатурация состоит прежде всего в развертывании полипептидных цепей белка из извитой конфигурации (по крайней мере частично спиральной) в более или менее беспорядочную структуру. Такая перестройка происходит, по-видимому, без агрегации и без образования или разрывов ковалентных связей [77]. Эю развертывание белковых структур связано со значительными изменениями оптического вращения [78]. Действие облучения, например потеря растворимости и увеличение вязкостп, в некотором отношении сходно с денатурацией, но все же на основании современных данных представляется, что оба эти явления различны во многих отношениях. Основное действие облучения заключается в образовании и разрыве ковалентных связей. Исследования оптического вращения, особенно в ультрафиолетовом свете, могут быть полезными при изучении этой области. [c.229]

На деспирализованных однонитчатых участках молекул НК АО образует агрегаты и флуоресцирует красным светом [19], независимо от того, является деспирализация естественной (РНК и однонитчатая ДНК фагов) или искусственной (денатурация). [c.178]

Измерение светорассеяния не вносит никаких изменении в изучаемую систему и может быть выполнено очень быстро. Поэтому этот метод очень удобен для исследования хода реакций (таких, например, как димеризация белков или денатурация коллагена), сопровождающихся сильным изменением молекулярного веса. При подготовке к измерению светорассеяния наиболее трудоемким и важным этапом является очистка растворов, так как при определении молекулярного веса даже небольшие загрязнения высокомолекулярными веществами или пылью могут сильно исказить результат. В особенности это относится к методу Цимма, в котором применяется экстраполяция к нулевому углу. С целью очистки растворы подвергают ультрафильтрованию или центрифугированию. Концентрации определяют обычно после очистки раствора и измерения светорассеяния. Со светорассеянием приходится иметь дело как с побочным эффектом во многих оптических исследованиях, в частности при спек-трофотометрировании растворов макромолекул особенно сильно рассеяние в ультрафиолетовой области. С хорошим приближением можно считать, что уменьшение интенсивности падающего света при прохождении его через вещество обусловлено [c.161]

Другой метод исследования заключается в использовании оптически неактивных катионных красителей, при связывании которых со спиралью поли-Ь-глутаминовой кислоты появляется сильный эффект Коттона. При этом кривая дисперсии пересекает линию нулевого вращения вблизи полосы поглощения красителя (фиг. I). Для поли-О-глутаминовой кислоты также можно получить подобный, но противоположный по знаку, эффект Коттона, который исчезает при переходе от спирали к хаотической конформации, несмотря на то что краситель остается связанным с макромолекулой. Белки, в состав которых входят гемогруппы, содержащие железо (миоглобин, гемоглобин, ката-лаза, пероксидаза), обладают своим собственным красителем , и в их спектрах наблюдается эффект Коттона в видимой области, т. е. в области поглощения гема. При денатурации этот эффект исчезает, но поглощение в видимой области при этом сохраняется. При добавлении оптически неактивного восстановленного никотинадениндинуклеотида к алкогольдегидрогеназе из печени (ферменту, содержащему цинк) наблюдается эффект Коттона в области поглощения нуклеотида. Однако в этом случае эффект Коттона обусловлен, по-видимому, асимметрией связывающей поверхности фермента, а не асимметрией спирали. Аналогичным примером могут служить комплексы оптически активных аминокислот (не поглощающих видимого света) с медью. В полосе поглощения медных комплексов, уже находящейся в видимой области, наблюдается эффект Коттона, индуцируемый аминокислотами. [c.294]

В конце XIX века Мейер [225] и Шимпер [274] отметили гранулярность структуры хлоропластов. Они сообщили, что в хлоропласте можно различить темные граны, погруженные в более светлую стро.чу. Позднее, однако, было решено, что граны представляют собой артефакт, возникающий в результате денатурации гомогенной коллоидной протоплазмы. Эта точка зрения просуществовала до 30-х годов XIX века, т. е. до того времени, когда Хейтц [154] вновь открыл граны. После этого граны наблюдали и фотографировали в хлоропластах многих видов покрытосеменных и низших растений и притом часто в живых клетках (правда, по данным некоторых исследователей, у отдельных видов они отсутствовали). Хейтц [154] описал граны как плоские диски (фото 1,Л) диаметром 0,3—2 мкм, располагающиеся обычно слоями (фото I, ). Доказательства слоистой структуры хлоропластов представил Менке [221, 222], наблюдавший двойное лучепреломление хлоропластов в поляризованном свете. Эти данные были подтверждены [222] при фотографировании срезов хлоропластов в ультрафиолетовом свете (который несколько увеличивает разрешающую способность светового микроскопа). [c.12]

Одним из недостатков бумаги является заметная адсорбция и денатурация белков на ней. Практически это явление всегда в той или иной мере имеет место. В этом отношении многообещающим является сравнительно новый листовой материал — пористая ацетат-целлюлозная пленка, применяемая обычно для изготовления мембранных фильтров. Начало применению этого материала было положено Коном в 1957 г. Сейчас некоторые фирмы производят листы довольно больших размеров (36x5 сж), хотя можно работать и с меньшими листками. Толщина листка такова (около 0,1 мм), что позволяет работать лишь с малыми количествами вещества (около 0,1—20 мкл раствора, содержащего 5— 500 мкг белка). Было показано, что адсорбция белка крайне мала, разделение обычно очень хорошее даже для тех белков, которые сильно адсорбируются на бумаге (инсулин, лизоцим). После окрашивания зон, погрузив листок в жидкость с показателем преломления, близким к 1,474, можно сделать его полностью прозрачным как для видимого света, так и для ультрафиолета, что облегчает количественный анализ. Подробное описание методики работы с ацетатом целлюлозы можно найти в работе [35]. [c.93]

Длительное сжатие протеиновой плёнки, повидимому, лишает её способности вновь расширяться. Возможно, что в этом случае происходит химическая реакция или особенно сильная когезия мзжду длительно прижатыми друг к другу цепями. Эго может быть процесс, аналогичный тому, который имеет место при денатурации протеина повышение внутренней когезии частиц протеина, препятствующее растворению. Уже много лет тому назад Рамсден показал, что адсорбция на поверхности при встряхивании нередко денатурирует протеин до такой степени, что он становится нерастворимым. Недавно Нейрат установил, что растворы яичного или сывороточного альбумина при денатурации нагреванием или облучением ультрафиолетовым светом не растекаются на растворах, на которых они прекрасно растекаются в неденатурированном состоянии. Это указывает на упрочнение внутренних связей в молекуле протеина, представляющее собой основную часть процесса денатурации. [c.122]

Яичные протеины, применявшиеся в старипу для темперных красок, обеспечивали приемлемый срок их службы благодаря тому, что альбумины и глобулины легко выдерживают денатурацию при сушке, под воздействием света, тепла и химических реагентов или при адсорбции на внешних и внутренних поверхностях. Денатурированные протеины вследствие образования внутри- и. межмолекулярных водородных связей и сшивания полипептидных цепей становятся нерастворимыми в воде при pH 7, т. е. их водостойкость сильно увеличивается. [c.459]

Удельное и, следовательно, молярное вращение зависят от длины волны света. Это явление называется дисперсией оптического вращения. Его изучение позволило обнаружить конформащюнные изменения белков в процессе их денатурации. В последние годы для изучения конформационных изменений в белках, синтетических полипептидах и нуклеиновых кислотах применяют метод оптического кругового дихроизма. Этот метод основан на различии коэффициентов поглощения левого и правого циркулярно-поляризованного света в зависимости от длины волны. [c.205]

Правильно, конечно, сказал тогда Кучеров, что подобрать такое вещество, которое удовлетворяло бы всем этим требованиям, представляет едва ли осуществимую проблему. Кучеров, пользуясь случаем, напомнил, что вопросами денатурации спирта занимались первые светила науки — Бертло и Шютценберже во Франции, Гофман и Э. Фишер в Германии, но задача осталась нерешенной. Куперов в качестве денатурируюпргх веществ исследовал древесный спирт с разных заводов и разных сортов, животное масло и пиридиновые основания, ацетон, бензол, скипидар, ацетоновое и кетоновое масла Ссылаясь на опыт эа-граничных алкогольных управлений Швейцарии, Германии, Бельгии и Франции, а также на свой опыт, Кучеров рекомендовал для целей денатурации спирта прибавлять к нему около 4% по объему кетонового масла. Но поскольку в России кетоновое масло не производилось, Кучеров предложил рецепт, составленный из доступных веществ — смолы ( 10 %), древесного спирта с содержанием до 30% ацетона ( 7%), животного масла (0,1%) или пиридиновых оснований (0,2%), русского скипидара (0,5%) и каменноугольного бензола (0,5%). [c.80]

Изучение химических реакций белков проливает свет на их структуру. Способность почти всех аминокислотных остатков в белке принимать участие в химических реакциях, аналогичных реакциям аминокислот, подтверждает общепринятую в настоящее время концепцию о том, что основной ковалентной связью в белках является пептидная связь. Однако наличие экранированных групп, обнаруживаемое нрй помстщг денатурации и химических реакций, заставляет предполагать, что некоторые фенольные, сульфгидрильные и др. группы либо образуют лабильные связи, которые могут разрываться при денатурации, либо остаются стерически недоступными для химических реагентов до тех пор, пока структура белка не будет изменена. Последнее объяснение окажется, пожалуй, более приемлемым, если в дальнейших исследованиях будет вскрыта зависимость реакционной способности групп от размера молекул реагента. Тот факт, что для проявления биологической активности существенно важное значение имеет лишь часть функциональных групп определенного вида, подчеркивает сложность топографии белков. Различие в скорости реакций амино- и фенольных групп в ряде белков указывает на индивидуальные особенности структуры белка. В настоящее время не может быть сделан обобщающий вывод о важности тех или иных функциональных групп белка для обеспечения биологической активности. Поэтому для того, чтобы иметь возможность сделать подробные заключения о природе ферментативной активности или вирусного действия, следует еще очень многое изучить. Например в таблице, составленной Олькоттом и Френкель-Конратом (см. последующие тома настоящего сборника), указывается, что фенольные [c.354]

Денатурация белка в классическом смысле определялась как любая непротеолитическая модификация уникальной структуры нативного белка, приводящая к определенным изменениям химических, физических и биологических свойств [388]. Из этого определения исключаются изменения состояния ионизации, если только они не сопровождаются конформационными переходами. Денатурация может происходить в результате нагревания, изменения pH и добавления неполярных растворителей или некоторых специфических денатурирующих реагентов, например мочевины или солей гуанидина. Она также может быть вызвана восстановительным или окислительным разрывом дисульфидных связей, которые стабилизуют нативные конформации некоторых белков. Денатурация, как правило, сопровождается уменьшением растворимости белка. Это можно легко понять, так как гидрофобное взаимодействие, стабилизующее нативную конформацию, приводит к межмолекулярной агрегации, если полипептидные цепи принимают вытянутые конформации. Другим характерным последствием денатурации является раскрытие реакционноспособных групп, которые расположены внутри третичной структуры и становятся доступны воздействию реагентов при разрушении этой структуры. К числу наиболее пригодных методов наблюдения за процессами денатурации принадлежат спектроскопические измерения, измерения оптической активности и определение каталитической активности ферментов или биологической активности гормонов. Конформационные переходы при денатурации включают ряд процессов, которые в различной степени могут сказываться на каждом из наблюдаемых изменений, и поэтому понятие степени денатурации бессмысленно, если не будет установлен критерий, с помощью которого денатурация измеряется. Эта точка зрения иллюстрируется рис. 44, на котором изображено изменение оптической активности, поглощения света и ферментативной активности рибонуклеазы [389]. [c.136]

С этой целью интактные (т. е. необработанные ферментом) молекулы фаговой ДНК полностью денатурировали ш,елочыо, а затем подвергали отжигу — выдерживали нейтрализованные растворы при 25° в 7,2 М КаС104. (В настоящее время предпочитают использовать именно этот метод денатурации, считая его более щадящим, чем тепловой.) Результаты опытов показали, что в ДНК, выделенной из фагов ТЗ и Т7, преобладают линейные двухцепочечные молекулы одинаковой длины. В случае же фага Т2 молекулы были кольцевыми. Некомплементарные одноцепочечные участки, возникающие при такой циклизации ДНК фага Т2, на электронных микрофотографиях имеют вид кудрей . Как и можно было предположить, частота их составляет 2 на цикл (см. фиг. 29). Расстояние ме-,кду кудрями варьирует очень сильно следовательно, в повторяющуюся область молгет попасть любой или по меньшей мере многие участки молекулы ДНК. Именно этого и следовало ожидать в свете гипотезы о концевой избыточности (обсуждавшейся выше) [383]. Высказано предположение, что концевая избыточность характерна вообще для всех фагов, но что в некоторых случаях повторяющаяся часть может теряться из-за одноцепочечного состояния липких концов. Циклические перестановки также характерны лишь для некоторых, а не всех фагов. На приведенной схеме (фиг. 30) показана корреляция, существующая между тремя параметрами циклической перестановкой (есть или пет), концевой избыточностью (есть или нет), а также вирулентностью в противовес умеренности. При построении этой схемы были учтены данные о всех изученных к настоящему времени фагах, включая и последнюю работу по фагу Р22 [3811. Из приведенной схемы можно вывести интересные корреляции, причем число их по мере поступления новых данных может увеличиваться (фиг. 30). [c.130]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология