Неполярные группы, определение

Дэвис попытался создать теорию ГЛБ, основываясь на энергетических концепциях. Многие попытки модернизировать теорию Дэвиса пока не дали принципиально нового подхода, вследствие того, что они учитывают только энергии взаимодействия полярной и неполярной групп, в то время как свойства ПАВ, как и всех продуктов, зависят и от геометрии, и от массы молекулы. Но Дэвисом сделана полезная попытка, используя метод аддитивности, дать групповые числа ГЛБ — каждой группе приписывалось определенное число ГЛБ [18, с. 14]. [c.188]

Геометрическим — минимальные отрезки молекул эмульгатора в фазах (— 6 А) и определенное соотношение размеров полярной и неполярной групп. [c.416]

Сильно разбавленный раствор полимера небольшой молекулярной массы в очень хорошем растворителе представляет собой гомогенный молекулярный раствор. С увеличением концентрации или с ухудшением растворяющей способности растворителя макромолекулы полимера или сворачиваются в относительно плотный клубок — глобулу, или образуют агрегаты из нескольких макромолекул. Оба эти процесса приводят к возникновению новой фазы, т. е. к образованию мицелл. Раствор полимера, содержащий мицеллы, приобретает свойства обычного золя. Агрегативная устойчивость такого золя обусловлена тем, что при образовании мицеллы полярные или неполярные группы полимера определенным образом ориентируются на границе макромолекула — среда, благодаря чему вокруг мицелл возникает сольватная оболочка. Этот процесс аналогичен процессу ориентации при образовании мицелл из молекул ПАВ. [c.254]

Перейдем теперь к рассмотрению экспериментальных данных для соединений различных классов. Как видно из Приложения I, парциальные мольные объемы неэлектролитов в воде изучаются в настоящее время очень интенсивно. Достаточно красноречиво говорят о прогрессе, достигнутом за последнее время, такие цифры из 38 работ лишь три относятся к периоду 1965—70 гг. (самые ранние), а более двадцати выполнены после 1975 г. Конечно, определению величин УГ в водных растворах посвящено много и более ранних работ. Так, первая попытка исследования групповой аддитивности в гомологических рядах-органических соединений была предпринята Траубе еще в конце прошлого столетия. Однако, прежние данные не были достаточно точными для надежной оценки вкладов от различных функциональных и неполярных групп. Только в настоящее время это стало возможным, так как ошибка экспериментальных определений значений УТ составляет не более 0,1—0,3 см - моль-. [c.49]

Эти функциональные полярные группы отличаются от неполярных групп химических веществ тем, что они способны образовывать ионы и нести на себе определенный электрический заряд. К химическим полярным функциональным группам относятся так называемые гидроксильные (—ОН), карбоксильные (—СООН), эфирные [c.27]

Роль баланса между полярными, поляризующимися и неполярными компонентами в молекулах пластификатора можно проиллюстрировать на примере поливинилхлорида (табл. 3.1). Баланс в этом случае достигается за счет определенного соотношения между сложноэфирными (полярными) группами, бензольными (поляризуемыми) и метиленовыми (неполярными) группами [6]. [c.69]

Взаимодействие нескольких неполярных групп, сопровождающееся освобождением воды и образованием в ней новых водородных мостиков, достаточно для создания устойчивой поперечной связи. Это обусловлено тем, что при ассоциации углеводородных цепей в водной среде освобождается энергия, приблизительно равная 1,2 ккал на 1 моль групп СНг. Следовательно, при определенных условиях взаимодействие неполярных радикалов может оказаться эквивалентным образованию водородной связи как внутри белковой молекулы, так и между определенными молекулами. При этом определенные положения больших неполярных остатков в пептидных цепях могут обеспечить устойчивость структур, несовместимых с Конфигурацией спирали. Правда, притяжению подобных остатков препятствует ряд факторов сближение групп, несущих одноименный заряд, отрыв диполей воды от заряженных групп, разрыв водородных связей и нарушение спиральной структуры, т. е. все те процессы, которые требуют затраты энергии. [c.93]

Структурные данные, указывающие способ пространственной укладки полипептидной цепи, т. е. раскрывающие третичную структуру белковых глобул, подтверждают наличие адсорбционных центров, построенных в виде щели и расположенных недалеко от каталитических центров. Так, активный центр карбоангидразы представляет собой некоторую щель , на дне которой и располагается каталитический участок. Эти щели имеют вполне определенные геометрические размеры и такое распределение полярных и неполярных групп, которое позволяет пропускать к каталитическим центрам и придавать необходимую ориентацию молекулам со строго определенным строением и химическими свойствами. Этим самым обусловливается специфичный отбор субстратов. [c.506]

Чтобы ПАВ было эффективным эмульгатором, пенообразователем, моющим реагентом и т. д., в его молекуле должен быть определенный баланс между полярными и неполярными группами. [c.14]

Механизм образования белковых пленок изучен очень мало. Вероятно, в молекулах белка, расположенных на поверхности раствора, гидрофильные ионные группы погружены в воду, а неполярные группы, расположенные над слоем цепей главных валентностей, поднимаются над поверхностью воды [41, 52]. Белковые пленки имеют определенную структуру, что может быть показано при помощи индикаторных масел. Индикаторные масла, растекаясь по поверхности пленки, образуют пятна, имеющие форму различных геометрических фигур (например, звездчатые). Эти пятна заметны благодаря радужной окраске, возникающей в связи с интерференцией света в тонких пленках [53]. [c.117]

Помимо того, что аминокислотный анализ существенно важен для изучения пищевых продуктов, определение аминокислотного состава является основным элементарным исследованием при изучении химии белка. У многих авторов имеется тенденция к переоценке значения аналитических данных тем не менее точный анализ может дать сведения о степени чистоты, минимальном молекулярном весе и суммарном распределении полярных и неполярных групп в молекуле белка. [c.211]

НОЙ специфичности, но и прямые структурные данные подтверждают наличие адсорбционного центра, обычно построенного в виде щели над каталитическим центром и как бы играющего роль шаблона, наложенного на каталитический участок. Адсорбционный центр или щель в белковой глобуле обладает заданными геометрическими свойствами и таким распределением полярных и неполярных групп, которые позволяют пропускать к центру катализа и придавать необходимую ориентацию только молекулам со строго определенными геометрическими и химическими свойствами, т. е. осуществлять отбор субстратов. Реальные механизмы действия адсорбционного центра оказались довольно сложными, а сама щель — не простым жестким шаблоном, а подвижной структурой. [c.65]

Детальные расчеты (Д. Ф. Брандте), выполненные с учетом статистического характера распределения гидрофобных, гидрофильных и нейтральных групп в пределах макромолекулы и значений свободной энергии переноса группы на поверхность или внутрь глобулы, показали, что около 10 - 25% гидрофобных групп может располагаться на поверхности глобулы. Эксперименты выявили, что в ряде случаев число неполярных групп на поверхности даже превышает число их внутри белка (в молекуле лизоцима их числа соответственно 32 и 16). Очевидно, гидрофобные силы имеют решающее значение в определении общего характера топографии белковой глобулы, но истинная картина взаимодействий в пределах макромолекулы значительно сложнее. [c.234]

Дальнейший анализ липидов проводят методами гидролиза и количественного определения компонентов сложных смесей фосфолипидов, В результате избирательного гидролиза липидов мембран образуются продукты, которые можно разделить по полярности или по остающимся неполярным группам. Описаны различные способы щелочного или кислотного гидролиза мембранных липидов. При использовании ферментативного гидролиза [c.227]

Г. в. между неполярными атомными группами (углеводородными, гало гену глеродными и т.п.), входящими в состав большинства орг. молекул, определяет особые св-ва их водных р-ров, в т. ч. способность к мицеллообразованию и солюбилизацию (резкое повышение р-римости неполярных в-в типа масел в мицеллярных р-рах). Взаимод. между неполярными группами, входящими в состав полимерных молекул, оказывает решающее влияние иа их конформационное состояние в воде. В частности, устойчивость нативной конформации белковых молекул обусловлена определенной последовательностью расположения гидрофобных аминокислотных остатков в полипептидной цепочке. Г. в. обеспечивает специфич. взаимод. ферментов с субстратами, самосборку и разл. аспекты функционирования биомембран и др. надмолекулярных структур. Г. в.-движущая сила адсорбции ПАВ из водных р-ров на границе с воздухом и неполярными жидкими и твердыми фазами ( маслами , гидрофобными минералами типа угля, серы, полимерами типа полиэтилена, полистирола, фторопластов и др.). С Г. в. связана неустойчивость водиых пленок между неполярными фазами, коагуляция и структуро-образование в водных дисперсиях гидрофобных частиц (суспензиях, латексах, флотационных пульпах и др.). [c.568]

Мицеллярный катализ оказывает сильное влияние на скорости реакций. Мицеллы — это агрегаты с большим содержанием молекул мыла или детергента, довольно рыхло связанные преимущественно за счет гидрофобных (неполярных) взаимодействий. При увеличении концентрации детергента в водном растворе происходит постепенное изменение физико-химических свойств раствора поверхностного натяжения, плотности, pH и электропроводности. Однако наступает такой момент, когда изменения перестают быть плавными и при небольшом увеличении концентрации детергента какое-либо из свойств раствора резко меняется. Концентрация детергента, при которой наступает такой скачок, называется критической концентрацией ми-целлообразования (ККМ). Мицеллы обычно образуются в водном растворе полярные и неполярные группы находятся соответственно на поверхности и внутри мицелл. Известны и обращенные мицеллы, т. е. агрегаты поверхностно-активных веществ в неполярных растворителях, в которых полярные и неполярные группы расположены соответственно внутри и на поверхности мицелл. За счет неполярных взаимодействий мицеллы связывают множество органических субстратов, что приводит к ускорению химических реакций (или порой к их замедлению). Катализируемые мицеллами реакции обычно протекают на поверхности мицелл. Более того, мицеллярный катализ носит определенные ферментоподобные черты например, кинетика мицеллярных процессов подчиняется уравнению Михаэлиса— Ментен, и катализ характеризуется заметной стереоспецифичностью. Все это указывает на то, что мицеллы можно использовать для моделирования ферментативного катализа [22]. [c.337]

Особенности ориентационного взаимодействия в газохроматографических растворах позволяют сформулировать понятие полярности неподвижной фазы с точки зрения физической химии. Если под полярностью неподвижной фазы понимать энергию ориентационного взаимодействия, то она пропорциональна квадрату дипольных моментов микродиполей, входящих в состав молекулы неподвижной фазы, и числу полярных групп в пространстве. Поскольку метиленовые и метильные группы обладают ничтожно малым дипольным моментом, практически стернче-ские препятствия для ориентационного взаимодействия определяются соотношением полярных и неполярных групп в молекуле неподвижной фазы. Чем больше полярных групп находится в молекуле неподвижной фазы, тем больитей полярностью обладает эта молекула. Кроме того, полярность неподвижной фазы должна быть отнесена к определенной температуре опыта, поскольку энергия ориентационного взаимодействия падает по мере повышения температуры. [c.17]

Далее было выяснено влияние гидрофобного связывания углеводородов ферментами (пепсин и химо-трипсин) на биологическую (протеологическую) активность. Показано, что солюбилизация бензола приводит к значительному снижению протеолитической активности пепсина. После солюбилизации активность его падает со 100 до 40—70% (метод определения активности по Метту). Предполагаемый механизм торможения протеолитической активности пепсина заключается в том, что бензол, взаимодействуя с неполярными группами пепсина, экранируют его активный центр. [c.396]

Водородные связи, которые обычно образуются в результате взаимодействия фенольного гидроксила тирозина (14) и карбоксила глутаминовой (24) или аспарагиновой кислоты, могут вносить свой вклад в стабилизацию третичной структуры. Ионные взаимодействия, например между р-карбоксильной группой аспарагиновой кислоты (18) и е-аминогруппой лизина (8), также, по-видимому, участвуют в стабилизации структуры. Ди-сульфидные связи могут быть образованы между боковыми цепями или группами К двух остатков цистеина (4, 10) естественно ожидать, что белковая структура, фиксированная такими связями, будет очень стабильна. Недавно было высказано предположение, согласно которому внутренняя часть белковой молекулы представляет собой каплю масла . Это дает основания утверждать, что гидрофобные взаимодействия могут быть важным фактором в определении третичной структуры. Неполярные группы К таких аминокислот, как фенилаланин (11), лейцин (13), триптофан (15), изолейцин (16) и валин (19), несовместимы с высокополярными молекулами воды. Рентгеноструктурное исследование подтвердило предположение, что эти группы стремятся разместиться во внутренней части пептидной цепи и исключить воду из своего непосредственного соседства. Стабилизация структуры белка, являющаяся результа-татом этого процесса, имеет энтропийную природу, и, хотя для белков оиа не может быть точпо рассчитана, ее можно оценить, измеряя термодинамические параметры переноса углеводородов из неполярных растворителей в воду. Например, переход [c.381]

При окислении масел в процессе их применения, а также в условии хранения и транспортирования в них накапливается влага, которая активно способствует ассоциации и химически воздействует на многие присадки (гидролиз). В этой связи присадки должны представлять собою трудно гидролизируемые вещества и иметь определенный запас растворимости за счет углеводородных радикалов (гидрюфобных групп). Чемсбольше по размерам неполярные группы молекул присадок, тем труднее происходит ассоциавдя из-за своеобразного растягивания полярных составляющих молекул присадок [12 ij. [c.61]

Изучение колебательных спектров водных растворов спиртов и других неэлектролитов, пр01веденное Кочневым [8д], привело к аналогичным выводам. Присутствие молекул неэлектролита приведет к разрыву некоторого числа водородных связей между молекулами воды. Это число зависит от размера молекулы неэлектролита и от степени разветвленно-сти ее неполярных групп. Оставшиеся неразорванными водородные связи в результате упрочняются. Однако считают, что это упрочнение происходит не вследствие образования комплексов молекул воды под действием водородных связей, а главным образом вследствие вандерваальсовых взаимодействий между водой и неполярной частью растворенного неэлектролита. Далее предполагается, что взаимодействие между водой и неполярными группами растворенного вещества становится возможным вследствие существования определенных структурных зон или соответствующих им неполярных групп молекул, форма и размер которых облегчают вандерваальсовы взаимодействия. Контакт с группами ОН в воде осуществляемся наилучшим образом тогда, когда радиусы вандерваальсова взаимодействия для неполярной группы и для структурных зон воды равны между собой. При этом условии водородные связи групп ОН становятся линейными. Согласно этой картине, стабилизирующее действие неэлектролитов на структуру воды связано главным образом с зависимостью взаимодействий между молекулами от их ориентации. При повышении температуры водородные связи постепенно деформируются, что приводит к повышению координационного числа и одновременному уменьшению числа структурных зон. В результате этого ослабляется влияние растворенных электролитов на структуру. [c.77]

Характер связи между липидным и белковым компонентами Л. может быть различен. В одних случаях липидные молекулы (обычно наиболее полярные липиды — жирные к-ты, лизофосфатиды, нек-рые стероиды) связаны с определенными функциональными группами белковой молекулы. Наиболее распростра-ненпой, по-видимому, является такая форма связи, когда белок соединяется с целым комплексом липидных молекул, образующих мицеллярпые агрегаты или пленочные структуры (на границе раздела сред) с определенной ориентацией своих полярных и неполярных групп. Наименее полярные липиды (например, триглицериды) образуют сферич. капли, покрытые белковой обо.чочкой. [c.488]

Судить о молекулярных взаимодействиях только по величинам С 2, разумеется, невозможно, для этого их необходимо с чем-то сравнить. Такое сравнение дается величинами и АСр , содержание которых обсуждалось выше. В гл. II уже отмечалось, что именно необычно большие значения АСр неполярных газов заставили обратить особое внимание на водные растворы. Действительно, величины 2 нормальных алканов превосходят теплоемкости соответствующих молекул в газовой фазе на сотни Дж-моль- -К (см. табл. II. 5). Кабани с соавт. [129] воспользовались данными по АСр алканов как основой для определения вкладов неполярных групп именно в теплоемкость гидратации (в отличие от вкладов в 2, которые исследовались в [127, 128]. [c.79]

Таким образом, если в случае неполярных групп определяющим вкладом во взаимодействие с водой является энтропийный, то для полярных групп монофункциональных производных — эн-тальпийный. Это вновь дает указание на определенные различия в причинах, определяющих значения AS и АЯ/,. [c.89]

Крупные молекулы высокополимеров по гидрофильности отдельных участков неодинаковы. Наряду с резко выраженными полярными гидрофильными группами (—ОН, —СООН, —NHg и т. д.) такие молекулы содержат и неполярные гидрофобные группы —СНд, =СН2, —СцНб и т. п.). Подобные молекулы, по предложению П. А. Ребиндера, называют дифильными. Если такая молекула приходит в соприкосновение с растворителем, то активно взаимодействует с ним не вся молекула, а лишь группы определенного характера полярные группы — с молекулами полярного растворителя, неполярные группы — с неполярным растворителем. [c.394]

Кроме этих электровалентных связей (солевых мостиков), можно себе представить возникновение связей как между полярными, так и между неполярными группами белков и липидов, входящих в комплекс. Пока, однако, нельзя сказать ничего определенного по вопросу об этих связях в растворимых липопротеи-нах плазмы крови. [c.230]

В первой части этой книги была показана целесообразность рассмотрения сложных молекул, как состоящих из определенных фрагментов. Это же относится и к ЖХ. Анализируемая молекула может быть поделена на отдельные фрагменты — функциональные группы, кратные связи, ароматические кольца. Метильная и метиленовая группы в алкильных цепях относятся к неполярным, остальные — к полярным. Удерживание как на полярных, так и на неполярных адсорбентах сильно зависит от соотнощения и расположения в молекулах полярных и неполярных функциональных групп. При разделении веществ на полярных адсорбентах из неполярного или слабополярного элюента неполярные группы анализируемых молекул обычно не влияют либо слабо влияют на их удерживание, в этом случае преимущественный вклад в удерживание вносят полярные группы. При этом важны число, расположение и природа полярных групп. На слабом влиянии метильных групп на удерживание в гомологических рядах основано групповое разделение нефтепродуктов, когда все неполярные углеводороды выходят одним пиком, ароматические— вторым, а полярные — третьим [418]. При разделении на неполярных адсорбентах обычно активную роль играют как полярные, так и неполярные функциональные группы молекул анализируемых веществ. Неполярные группы взаимодействуют преимущественно с неполярным адсорбентом, а полярные группы взаимодействуют с полярным элюентом, и это сильное взаимодействие с элюентом уменьщает удерживание. [c.198]

При растворении в воде веществ с типично неполярными группами, например с длинно цепочечной алкильной группой, часто наблюдается специфическое явление, называемое гидрофобным взаимодействием 16]. Подобные неполярные группы относятся к структурообразующим и приводят к увеличению порядка в системе. При этом энтропия системы (конечно, при определенных условиях) уменьшается. Процессы, происходящие в природе, на- [c.34]

Влияние температуры экстракции на растворимость химических компонентов сырья различного молекулярного строения в неполярных растворителях обсуждалось в 6.2.3. Как видно из рис. 6.4, при пониженных температурах (50 — 70 °С) пропан проявляет высокую растворяющую способность и низкую избирательность и является преимущественно осадителем асфальтенов. При повышенных температурах экстракции (85 °С и выше) у пропана, наобо — рот, низкая растворяющая способность и повышенная избирательность, что позволяет фракционировать гудроны с выделением групп углеводородов, различающихся по структуре и молекулярной массе. Следовательно, в этой температурной области пропан является фракционирующим растворителем. Высокомолекулярные смолы и полициклические ароматические углеводороды, выделяющиеся при предкритических температурах, благодаря действию дисперсионных сил извлекают из дисперсионной среды низкомолекулярные смолы и низкоиндексные углеводороды, повышая тем самым качество деасфальтизата, но снижая его выход. Антибатный характер зависимости растворяющей способЕюсти и избирательности пропана от температуры можно использовать для целей регулирования выхода и качества деасфальтизата созданием определенного тем — перагурного профиля по высоте экстракционной колонны повышенной температуры вверху и пониженной — внизу. Более высокая температура в верхней части колонны будет способствовать повы — шению качества деасфальтизата, а пониженная температура низа колонны будет обеспечивать требуемый отбор целевого продукта. [c.230]

Литлвуд отмечает, что при оценке полярности необходимо учитывать также количество неполярных групп или, точнее, отношение числа полярных и неполярных групп. Действительно, в соответствии с таким определением полярности полиэтилен-гликоль разделяет полярные вещества полнее, чем полипропи-ленгликоль, а трифенилфосфат лучше, чем трикрезилфосфат низшие же члены гомологйческих рядов более эффективны для - разделения полярных веществ, чем высшие. Тем не менее сравнивать таким образо.м полярность неподвижных фаз, относящихся к различным гомологическим рядам, нельзя. Кроме того, указанное определение полярности непригодно для анализа селективности неподвижной фазы при разделении веществ средней полярности и неполярных веществ, которые могут хорошо отделяться друг от друга как при использовании полярных, так и неполярных неподвижных фаз. [c.17]

Применение динитрофенильных производных, введенных в практику Зангером [25] с целью идентификации и количественного определения концевых аминогрупп, позволяет получить ценные сведения о количестве открытых цепей в белке. Кроме того, такие меченые аминокислоты служат в качестве реперных точек при исследовании неполного гидролиза (1346). В этом отношении полезными являются также е -аминогруппы лизина. Путем неполного гидролиза, осуществляемого с помощью кислоты и различных типов ферментов, оказалось возможным разрывать длинные полипептидные цепи в различных точках и путем анализа установить единственно возможную конфигурацию. Этим способом Зангер и Таппи[99]и Зангер и Томпсон [100] определили порядок чередования аминокислот в двух типах цепей, входящих в состав инсулина (табл. 27). Такой подход к проблеме структуры белка был облегчен широким применением новейших микрометодов хроматографии на бумаге и силикагеле и ионофореза. Таким образом, оказывается, что одна из крупнейших проблем химии белка поддается изучению с помощью весьма простых и экономичных методов. Цепи в инсулине имеют различную длину, причем цепь с N-концевым фенилаланином (цепь В) состоит из 30 остатков, а соответствующая глициновая цепь (цепь А) — из 21 остатка. Порядок чередования аминокислот и их содержание даны в табл. 27. Можно отметить следующее. Цепь А не содержит лизина, гистидина, аргинина, треонина, фенилаланина и пролина все эти компоненты входят в состав цепи В, в которой, в свою очередь, совсем нет изолейцина. Не наблюдается ни регулярного чередования аминокислот, ни тенденции к чередованию полярных и неполярных групп. Три ароматические аминокислоты (фен.фен.тир.) расположены последовательно, и два остатка глутаминовой кислоты связаны с двумя остатками ци-стеина (глу.глу.цис.цис.). В обеих цепях содержится шесть цистеиновых остатков, четыре из которых расположены врозь, а только что упомянутые два — рядом друг с другом в молекуле нативного белка все они существуют в форме цистина, но какие из них расположены между пептидными цепями, а какие в самих пептидных цепях — неизвестно. Часть дикарбоновых кислот присутствует в виде амидов — четыре в цепи А и две в цепи В. [c.255]

Если в кольце по соседству в 1,2-положении расположены алкил и какая-нибудь полярная группа, например гидроксильная, то между цис- и транс-формами, при практически равном дипольном моменте, существует такое же характерное различие в распределении зарядов, как и в случае неполярных групп. Однако так как алкильная группа, находящаяся в цис-положении, значительно сильнее экранирует поле, создаваемое полярной группой, чем алкил, находящийся в транс-положении, то, например, для стереоизомерных спиртов следует ожидать меньшей степени ассоциации для цнс-формы, чем для транс-формы. Определения молекулярного веса в растворах подтверждают это предположение [20]. Следовательно, для цис-изомеров с большей величиной т больше также и эффект экранирования. Распределение зарядов и эффект экранирования влияют на ТОЧКУ кипения в противоположных направлениях, и, таким образом, на основании качественного изучения нельзя установить, какое влияние преобладает в каждом отдельном случае. Отсюда следует, правда (что вполне согласуется с опытными данными), что невозможно установить общеприемлемых правил о точках кипения стереоизомерных алициклических спиртов, аминов и т. д. Согласно имеющимся до сих пор опытным данным, влияние эффекта экранирования для спиртов преобладает, так как цис-изомеры обладают более низкими точками кипения, чем транс-изомеры. [c.189]

Принято считать, что основную роль в определении нативной конформации белков играют гидрофобные взаимодействия. Разрыв гидрофобных связей обычно приводит к уменьшению объема примерно на 10—20 мл-моль (Kauzmann, 1959). По-види-мому, прн переносе неполярных групп из гидрофобной среды, которая существует внутри молекулы глобулярного белка, в водное окружение происходит упорядочение молекул воды. Упорядоченная структура воды носит название клатрата или айс- [c.132]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология