Электрон-транспортная цепь, перенос

Рис. 25. Схема переноса электронов и протонов по электрон-транспортной цепи и протонной АТФ-синтазы

Заключение. В процессе фотосинтеза происходит превращение энергии света в биохимическую энергию. Первичное действие света состоит в том, что в фотохимических реакционных центрах электроны донора переносятся на акцептор в термодинамически невыгодном направлении. По крайней мере часть электронов возвращается по электрон-транспортной цепи к реакционным центрам. Благодаря особому расположению компонентов электрон-транспортной системы в мембране это сопровождается направленным переносом протонов и созданием протонного потенциала. Таким образом, аппарат фотосинтеза-это прежде всего протонный насос, приводимый в действие светом. Протонный потенциал обеспечивает возможность преобразования энергии путем фос- [c.392]

Электронный поток в электроно-транспортной цепи локализован в этих пяти многокомпонентных комплексах, или частицах, которые соответственно участвуют в переносе электронов от субстрата к НАД, от сукцината или НАД-Нг к О,, от С-Нг к цитохрому с и от восстановленного цитохрома с к молекулярному кислороду. Это исключительный случай направленного переноса потока электронов через частицы, или комплексы. [c.300]

Некоторые из этих компонентов переносят электроны, другие переносят водород. Взаиморасположение переносчиков в мембране таково, что при транспорте электронов от субстрата к кислороду протоны (Н ) связываются на внутренней стороне мембраны, а освобождаются на внешней. Можно представить себе, что электроны в мембране проходят зигзагообразный путь и при этом переносят протоны изнутри наружу. Эта система, транспортирующая электроны и протоны, получила название дыхательной или электрон-транспортной цепи. Иногда ее образно называют протонным насосом , так как главная функция этой системы— перекачивание протонов. [c.235]

В табл. 22 [24] приведены данные по электронным спектрам типичных комплексов Мо(1П), Mo(IV) и Mo(V). В большинстве случаев полосы, соответствующие d—d-переходам, имеют очень слабую интенсивность и во многих случаях полностью маскируются сильными полосами переноса заряда. В ряду комплексов Mo(V) полоса переноса заряда смещается в сторону длинных волн при усилении донорных свойств лиганда [21]. В том же направлении смещаются полосы в аналогичных комплексах Fe(III). В обоих этих случаях имеет место перенос заряда от лиганда к металлу [25]. Сильное взаимодействие между атомами металла и соответствующими лигандами в комплексах Mo(V) и Fe(III) и то, что оба эти металла входят в состав всех молибденсодержащих ферментов, являются сильным аргументом в пользу важной роли молибдена и железа как компонентов электрон-транспортной цепи. Из всех молибденсодержащих ферментов только ксантиноксидаза была детально изучена методом электронной спектроскопии. Поглощение, обусловлен- [c.268]

Электрокаталитические эффекты могут оказаться весьма полезными при решении проблемы фотолиза воды видимым светом с применением биологических принципов и биологических объектов. Задача сводится к проблеме переноса электронов из электронно-транспортной цепи фотосинтеза на электроды подходящей природы. На этой основе могут быть созданы как фотоэлектрические преобразователи, так и системы фоторазложения воды на водород и кислород. [c.70]

Цитохром с, имеющий молекулярный вес 12 400 и содержащий одну гемовую группу, участвует в переносе электронов в электрон-транспортной цепи от акцептора водорода на кислород. Гемовое железо находится в низкоспиновом состоянии как в Ре(П)-, так и Ре(1И)-состояниях, так что только окисленный цитохром с имеет парамагнитный центр. [c.397]

Согласно современным данным, наиболее вероятно, что сопряженное с переносом электронов аккумулирование энергии посредством образования АТФ (окислительное фосфорилирование) осуществляется в трех пунктах электронно-транспортной цепи (ЭТЦ) [c.250]

Однако есть и существенное отличие Внутренняя мембрана хлоропластов не образует крист и не содержит в себе цепи переноса электронов. Фотосинтезирующая поглощающая свет система, электрон-транспортная цепь и АТР-синтетаза находятся в третьей мембране. [c.461]

Таким образом, в результате фотореакции донор теряет один электрон-возникает дырка (электронный дефект). Такие дырки должны заполняться электронами, которые могут поступать сюда по одному из двух путей-по пути нециклического или циклического переноса электронов. При нециклическом переносе электроны поступают от экзогенного внешнего донора в случае второй фотореакции-от молекул воды, в случае первой реакции-из электрон-транспортной цепи, связывающей обе фотосистемы между собой. При циклическом переносе электроны возвращаются от восстановленного акцептора (X ) к окисленному донору. Фотохимическая окислитс льно-восстановительная реакция, в ходе которой Р окисляется, а X восстанавливается, представлена на следующей схеме [c.386]

Общепризнано, что световая энергия, необходимая для реакций фотосинтеза, поступает на двух участках фотосинтетической электронно-транспортной цепи (ЭТЦ) с помощью двух последовательных фотохимических реакций, с участием поглощающих свет пигментов. Принципиальная сущность фотосинтеза заключается в отторжении электрона от молекулы воды и переносе его с помощью световой энергии, поглощенной пигментами, на СОз, который и восстанавливается до углеводов. [c.183]

Содержит цепи переноса электронов, сукцинатдегидрогеназу, АТР-синтезирующие ферменты и различные мембранные транспортные системы. Для большинства ионов небольшого размера она непроницаема [c.510]

Ферменты переноса электронов и окислительного фосфорилирова-ния, находящиеся у эукариот в митохондриях, у бактерий локализуются внутри или на поверхности плазматической мембраны. Цитохромы, железосерные белки и другие компоненты электрон-транспортной цепи находятся исключительно в мембранах. Как показало детальное изучение локализации отдельных компонентов, мембрана построена асимметрично например, цитохром с расположен в ее наружном слое, а АТР-синтетаза — на внутренней стороне мембраны [64]. [c.24]

Электрокаталитические эффекты могут оказаться весьма полезными при решении проблемы фотолиза воды видимым светом на основе биологических принципов и биологических объектов. Задача сводится к проблеме переноса электронов из электронно-транспортной цепи фотосинтеза на электроды подходящей природьг. На этой основе могут быть созданы как [c.70]

Ферменты переноса электронов и окислительного фосфорилирова-ния, находящиеся у эукариот в митохондриях, у бактерий локализуются внутри или на поверхности плазматической мембраны. Цитохромы, же-лезо-серные белки и другие компоненты электрон-транспортной цепи находятся исключительно в мембранах. Как показало детальное изуче- [c.45]

АТР. Они обладают особым аппаратом дыхательной электрон-транспортной) цепью и ферментом АТР-синтазой, обе системы у прокариот находятря в плазматической мембране, а у эукариот-во внутренней мембране митохондрий. Ведущие свое происхождение от субстратов восстановительные эквиваленты (Н или электроны) в этих мембранах поступают в дыхательную цепь, и электроны переносятся на О 2 (или другие терминальные акцепторы электронов). В дыхательной цепи происходят реакции, представляющие собой биохимический аналог сгорания водорода. От химического горения молекулярного водорода они отли-чг ются тем, что значительная часть свободной энергии переводится при этом в биологически доступную форму, т.е. в АТР, и лишь небольшая доля рассецвается в виде тепла. [c.235]

Реакцию (1) катализирует цитохромоксидаза-конечный фермент электрон-транспортной цепи. Зжесь одновременно происходит перенос [c.246]

Перенос протонов в фотосинтезе. На рис. XXIV. изображена схема функционирования фотосинтетической цепи высших растений, где последовательно взаимодействуют две фотосистемы I и П (подробнее см. гл. ХХУП-ХХУП1). Каждая фотосистема переносит один электрон с внутренней на наружную сторону мембраны тилакоида за время короче 20 не. Полярность мембраны тилакоида обратна полярности митохондрий (плюс на внутренней и минует на наружной стороне мембраны). Взаимосвязь фотосистем осуш ествляется электрон-транспортной цепью, включаю-ш ей цитохромный комплекс и подвижные переносчики. Так, ФС П и цитохромный комплекс взаимодействуют через подвижный переносчик — пластохинон, который одновременно передает электроны и протоны с наружной на внутреннюю сторону [c.214]

Ясно, что для описания функционирования ферментов в метаболоне не могут быть использованы приемы ферментативной кинетики, разработанные для описания поведения систем с гомогенным распределением ферментов. Для решения этой задачи требуются новые подходы. Так, Рубин и Шинкарев [18J для описания переноса электронов по цепям структурно-связанных переносчиков электронно-транспортной цепи использовали вероятностный подход. При этом подходе мультиферментный комплекс рассматривается как совокупность взаимодействующих центров, каждый из которых может находиться в конечном числе состояний. Нахождение центра в одном из состояний рассматривается как случайное событие, и для описания функционирования комплекса применяются методы теории вероятностей. Однако для этого необходимо постулировать, что состояния индивидуальных ферментов (центров) в комплексе являются статистически независимыми событиями. Поэтому такой подход будет неприменим в тех случаях, когда ферменты в метаболоне тесно взаимодействуют, обуславливая взаимную зависимость состояний своих активных центров. [c.184]

Многие бактерии, однако, и в анаэробных условиях используют окислительное (электрон-транспортное) фосфорилирование при этом происходит перенос электронов, получаемых при расщеплении субстрата, по (укороченной) электрон-транспортной цепи на экзогенные (добавленные в питательную среду) или эндогенные (образующиеся при разложении субстрата) акцепторы. Акцепторами электронов могут быть ионы нитрата, сульфата, карбоната и фумарата, а также сера соответствующие виды бактерий объединяют в физиологические группы нитратвос-станавливающих, денитрифицирующих, сульфатредуцирующих, метаногенных и ацетогенных бактерий, а также бактерий, восстанавливающих серу. Все эти бактерии играют важную роль в природном балансе. Так как фосфорилирование, сопряженное с транспортом электронов, долгое время считалось характерной принадлежностью аэробного дыхания, то, говоря о преобразовании энергии при окислительном фосфорилирова-нии в анаэробных условиях, в настоящее время пользуются также термином анаэробное дыхание (см. гл. 9). [c.248]

Физиологическую группу бактерий, восстанавливающих сульфат (их называют также десульфатируюшими, сульфатредуцирующими или суль-фидобразующими), отличает способность к переносу водорода с субстрата на сульфат как конечный акцептор электронов и, таким образом, к восстановлению сульфата до сульфида, В этом процессе происходит перенос электронов, и в нем участвует цитохром с. Энергия запасается благодаря фосфорилированию в электрон-транспортной цепи в анаэробных условиях [c.309]

Индуцированный светом поток электронов в хлоропластах как циклический, так и нециклический, сопрякен с образованием макроэргических соединений фосфора (АТФ). Вввду сопряженности синтеза АТФ с некоторыми окислительно-восстановительными реакция-ш в транспортной цепи электронов пути переноса последних обсуждаются еще в главе "Фотосинтетическое фосфорилирование". Компоненты транспортной цепи электронов от вОды к СО2, состав обеих фотосистем, реакции, которые осуществляются при их участии, процессы фотофосфорилирования детальнее излагаются ниже. [c.171]

Процессы трансформации энергии при дыхании и фотосинтезе включают в себя в качестве необходимого элемента перенос электронов по электрон-транспортной цепи (ЭТЦ), образованной встроенными в мембрану окислительновосстановительными ферментами. ЭТЦ митохондрий, хлоропластов и хромато-форов фотосинтезирующих бактерий имеют большое сходство как на уровне отдельных переносчиков электронов, так и на уровне отдельных комплексов молекул-переносчиков. Одна полная цепь переноса электрона состоит из нескольких отдельных комплексов. Эти комплексы — естественные субъединицы цепи, в полной мере способные осуществлять перенос электрона. Кроме того, в ЭТЦ имеются участки, на которых перенос электрона происходит с помощью отдельных переносчиков. Соответственно при математическом описании процессов следует учитывать различия в организации отдельных участков электронного транспорта. [c.79]

В основе первичных процессов фотосинтеза ППФ лежит сложная совокупность окислительно-восстановительных реакций переноса электрона между компонентами электрон-транспортной цепи ЭТЦ. Наибольший интерес представляют механизмы трех основных стадий трансформации энергии в ННФ поглощение света фотосинтетическими пигментами и миграция энергии электронного возбуждения на РЦ фотосинтеза первичное разделение зарядов и трансформация энергии в РЦ перенос электрона по ЭТЦ и сопряженные с ним процессы, приводящие к образованию первичных стабильных продуктов (НАДФ и АТФ), используемых в дальнейших темновых реакциях фиксации СО2 и образования конечных продуктов фотосинтеза. [c.280]

Основные черты последней структуры таковы. Она содержит 11 а-спиральных гидрофобных участков (по 22-31 аминокислот), организованных в близкие к параллельные тяжи, имеющие в хроматофорах трансмембранную направленность. В дополнение к трансмембранным а-спиралям белок РЦ содержит и более короткие а-спиральные участки, которые образуют, в частности, карманы вокруг мест локализации молекул хинонов. В целом структура белка РЦ образует жесткий каркас, с которым связаны две симметричные цепи молекул пигментов с общим для обеих цепей димером Бхл Р Р-Бхл-Бфф-<Э. Локализация пигментов на рис. XXVH.17, Б зачернена. Кружком показано положение иона Fe . Структура белка РЦ достаточно плотно прикрывает место связывания Qa, но в области связывания Qb в этих структурах имеется полость, через которую Qb может диффундировать в пул мембранных хинонов, связывая электрон-транспортную цепь РЦ с другими мембранными переносчиками электрона. Несмотря на наличие в структуре бактериальных РЦ двух ветвей L и М) переносчиков, образующих две электронные тропы, индуцируемый светом транспорт электрона идет преимущественно только по одной из них — по цепи L. Это связано, по-видимому, в первую очередь с асимметрией белкового окружения и особенно распределения ароматических аминокислот, играющих роль электронных мостиков (ХП1, 7) в двух цепях. Определенное значение здесь, вероятно, принадлежит и водородным связям, формируемым кофакторами электронного переноса с белковым окружением, которые играют роль в стабилизации электрона при туннелировании (ХП1, 6). Показана неэквивалентность водородных связей и ароматических остатков для двух ветвей. Так, образованная ветвь L отличается от ветви М наличием водородных связей между пирольным кольцом Бфф и Глю 104, а также присутствием остатков тирозина в белковом окружении кофакторов переноса. Ниже мы увидим, что белковая среда в соответствии с современной концепцией электронно-конформационных взаимодействий (гл. ХП1) играет решающую роль в регуляции электронного переноса в РЦ. Роль неактивной цепи пока не совсем ясна. Возможно, что компоненты этой цепи обеспечивают перенос и диссипацию триплетного состояния молекулы бактериохлорофилла Р на молекулу входящего в структуру РЦ специфического каротиноида. [c.313]

Предполагаемые механизмы переноса электронов в цитохро-мах. В переносе электронов в электронно-транспортной цепи одну из центральных ролей играют специализированные белки — цитохромы. Наиболее изученным является цитохром с, данные по рентгеноструктурному анализу (РСА) которого, с разрешением 1,5 и 1,8 А° для ферро- и ферри-форм, соответственно, были опубликованы в работе [129]. Существенно, что в ранних работах группы Диккерсона предполагался механизм переноса электронов, основанный на перекрывании л-орбиталей трех ароматических колец — тир 74, тир 67 и три 59. Однако квантовохимические расчеты, проведенные в работе [131], показали, что такой перенос вряд ли возможен. Сами авторы работы [131], исследовавшие ферроцитохром с малого тунца, предложили иную модель. В области гема, по данным РСА, локализована довольно протяженная система из полярных аминокислот, связанных водородными связями. Особенностью этих аминокислот является их эволюционный консерватизм. Была предложена гипотетическая схема переноса электронов по системе из аминокислот, сопровождающаяся перестройкой водородных связей и смещением некоторых аминокислот. В целом, однако, они отмечают, что для перехода из окисленного состояния в восстановленное необходимы лишь слабые различия в молекуле, что подтверждается данными по структуре феррици-тохрома с малого тунца [83]. [c.52]

Цитохромы. Эти белки, участвующие в переносе электронов в электронно-транспортной цепи, также содержат в своем составе гемные группировки, атом железа в которых имеет в качестве 5 и 6 лигандов аминокислоты белка. Мы рассмотрим наиболее детально цитохром с тунца [74, 75] изученный в кисленном и восстановленном состояниях. Приводим следующую, наиболее важную, на наш взгляд, ССИВС из этого цитохрома [c.74]

Б а к те о р и о р од о п с и н — наиболее простой и хорошо изученный продуцент A[iH+. Этот белок, содержащий в своем активном центре ретиналь, был обнаружен в бактерии Haloba terium halobium в 1971 г. Д. Остерхельтом и Б. Стокениусом. Вскоре было показано, что бактериородопсин является светозависимым Н-насосом. Бактериородопсин имеет два существенных отличия от остальных Д яН+-генераторов. Во-первых, это белок сравнительно небольшой массы — 26 кДа, что значительно меньше, чем у всех других известных в настоящее время ДцН-генераторов, во-вторых, он функционирует один, без участия других белков, осуществляющих перенос электронов и составляющих электрон-транспортные цепи. Состав электрон-транспортных цепей некоторых энергопреобразующих мембран и микросом будет описан ниже (см. разд. IV.3). [c.122]

Рис. 25. Схематическое изображение переноса электронов и протонов по электронтранспорт-ной цепи и протонной АТФ-синтетазы АНг и В — донор и акцептор электронов соответственно 1, 2, 3 — компоненты электрон-транспортной цепи. Объяснение см. в тексте

В одном хлоропласте около 2 10 активных фотосинтетиче-ских центров. Под влиянием поглощенного света в его структурах возникает перенос электронов по электронно-транспортной цепи, сопряженный с образованием АТФ. [c.127]

Количество электричества, рас-ходз емого на восстановление кислорода, составляет 2,5Х ХЮ- К- При объеме рабочей камеры ячейки 3,24-10- мл (диаметр дискового золотого электрода — 0,65 см высота зазора — 50 мкм) и концентрации хлорофилла в суспензии 300 мкг/мл содержание хлорофилла в ячейке составляет 1,1-10- М. Действие одиночной вспышки вызывает перенос одного электрона примерно на 4000 молекул хлорофилла. Учитывая, что число молекул хлорофилла, приходящихся на одну электрон-транспортную цепь, оценивается обычно величиной 300—500 (Андерсон, 1975 Витт, 1979), можно заключить, что одиночный световой импульс в данном случае вызывает однократную редокс-реакциЮ примерно в 10 % цепей переноса электронов, локализованных на мембранах хлоропластов. [c.202]

Процесс переноса электронов при нециклическом фосфорилировании схематически показан на рис. 5.2, А. В основе этой схемы лежит остроумная гипотеза Хилла и Бендалла (Bendall), выдвинутая ими в 1960г. На шкале слева отложены потенциалы всех переносчиков — компонентов электрон-транспортной цепи при этом подразумевается, что последовательность переноса электрона во многом зависит от потенциала переносчиков. Приведенная схема довольно точно отражает путь переноса электронов. О ее справедливости с высокой степенью вероятности свидетельствуют и все имеющиеся в настоящее время данные. Современные представления о расположении переносчиков электронов в мембране проиллюстрированы на рис. 5.2, Б. [c.72]

Митчелл (Mit hell) выдвинул хемиосмотическую гипотезу для объяснения синтеза АТР на мембранах. Согласно Митчеллу, образование АТР происходит в результате рекомбинации положительных и отрицательных зарядов, которые накапливаются по разные стороны мембраны гран при переносе электронов по электрон-транспортной цепи. Для этого нужно, чтобы мембраны имели определенную ориентацию, т. е. были бы способны разделять заряды (рис. 5.2, Б). Гипотеза Митчелла привлекательна своей общностью, поскольку она предложена для описания любых биологических мембран, а мембраны хлоропластов действительно подобны другим мембранам, участвующим в синтезе и гидролизе АТР, например мембранам митохондрий (см. Tribe, Whittaker, 1981). [c.77]

У аэробных бактерий Дц н+ генерируется в процессе аэробного дыхания. В этих случаях перенос протона через мембрану (протондвижущая сила) связан с потоком электронов в мембранных электрон-транспортных цепях. При этом биоэнергетика микроорганизмов зависит от экологического фактора -pH окружающей среды. Так, у микроорганизмов, предпочитающих низкие значения pH среды (ацидофилов), например, у ТЬ1оЬас111и8 Геггоох1с1ап8 при рН=1 Дц н+ имеет высокие значения (-70 мВ), при этом протондвижущая сила представлена главным образом своей составляющей -ДрН. Концентрация Н в окружающей клетку среде гораздо выще, чем в клетке. [c.34]

Установлено, что от цитозольного НАДН + Н восстановленные эквиваленты сначала при участии фермента малатдегидрогеназы (рис. 10.11) переносятся на цитозольный оксалоацетат. В результате образуется малат, который с помощью системы, транспортирующей дикарбоновые кислоты, проходит через внутреннюю мембрану митохондрии в матрикс. Здесь малат окисляется в оксалоацетат, а матриксный НАД восстанавливается в НАДН + Н, который может теперь передавать свои электроны в цепь дыхательных ферментов, локализованную на внутренней мембране митохондрии. В свою очередь образовавшийся оксалоацетат в присутствии глутамата и фермента АсАТ вступает в реакцию трансаминирования. Образующиеся аспарат и а-кетоглутарат с помощью специальных транспортных систем способны проходить через мембрану митохондрий. [c.351]

Завершающим этапом биологического окисления является тканевое дыхание, в результате которого происходит перенос водорода (протонов электронов) от субстрата (НАД-Н или сукцината) на молекулярный кис-лород. Этот процесс осуществляется при каталитическом участии системы коферментов, входящих в электроно-транспортную дыхательную цепь ми- I тохондрий животных тканей, последовательно осуществляющих реакции окислительно-восстановительных превращений. [c.559]

В растениях бутидазол ингибирует процесс переноса электронов в двух точках транспортной цепи, из которых первая расположена в восстанавливающей стороне фотосинтетического аппарата, а вторая — в окисляющей стороне системы. Бутидазол не действует как разобщитель фосфорилирования или ингибитор переноса энергии [56]. [c.616]

ЦИТОХРОМРЕДУКТАЗЫ — ферменты или ферментные системы класса оксидоредуктаз, катализирующие перенос электронов и (или) водорода от различных субстратов па цитохромы. Цптохромредук-тазы делятся на две группы 1) сложные системы ферментов, входящие в электроно-транспортные дыхательные цепи митохондрий животных тканей 2) растворимые ферменты, имеющие относптельно простые структуру и функции. [c.441]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология