Ускорение энтропия активации

Ускорение процесса при гетерогенном катализе также объясняется образованием активированного комплекса, сопровождающимся затратой меньшей энергии активации и более значительным приростом энтропии активации. [c.157]

Замена 1,1,1-трихлорэтана в качестве растворителя на нитробензол сопровождается ускорением реакции (5.16) в 52 раза, что соответствует уменьшению на 10,6 кДж-моль . Для бимолекулярных реакций типа (5,16), в которых заряды возникают в процессе активации, обычно характерны большие отрицательные величины энтропии активации. Отрицательная [c.209]

Сравнение с приближенной расчетной скоростью образования фенилацетата из фенола и уксусной кислоты в тех же условиях дает значение эффективной концентрации соседних групп в (79) более чем 10 моль-л . Эта величина на несколько порядков превышает ту, какую могло бы дать максимальное ускорение в силу наиболее выгодной энтропии активации внутримолекулярной реакции. В данном случае в качестве основной движущей [c.525]

Сильное ускорение реакции от метил- к изопропилбромиду обусловливается практически исключительно уменьшением энтальпии активации. Сильно отрицательные энтропии активации имеют сложную природу, но, во всяком случае, их постоянство исключает возможность изменения механизма при переходе от метил-к изопропилбромиду. [c.507]

Снижение энергии активации — не единственная причина ускорения процесса. Имеет значение и увеличение энтропии активации при образовании активированного комплекса с катализатором. Рост энтропии активации вызывает возрастание скорости взаимодействия. [c.157]

Эта зависимость справедлива в предположении, что процесс отверждения является изобарно-изотермическим. Ускорение процесса, зависящее от энтропии активации, возможно, например, за счет увеличения температуры, так как при этом повышается вероятность столкновения реагирующих частиц. [c.17]

Оболочка активного комплекса. Под оболочкой активного комплекса подразумеваются те изменения среды, окружающей ядро к, которые необходимы для возникновения активного комплекса, т. е. ведут к локальному разогреву системы—увеличению ее энтальпии и энтропии. Из табл. 13 следует, что энтальпия и энтропия активации постепенно растут с увеличением числа атомов углерода в радикале R и степени разветвленности углеродного скелета радикала. Наибольшая энтальпия активации среди изученных спиртов ROH наблюдается у циклогексанола 31 кДж/моль. Для объяснения этой закономерности можно предложить следующую рабочую гипотезу. Энтальпия активации в данном случае необходима, главным образом, для создания в молекуле А колебательной энергии возбуждения, достаточной для того, чтобы разорвать две связи О — И...О в ядре активного комплекса (см. Vni.145). С увеличением числа атомов С в углеводородном радикале и степени его разветвленности возрастает число связей С — Н...С и С — Н...0 между радикалом R и окружающими молекулами ROH. Связи с окружающими молекулами способствуют колебательной дезактивации возбужденных ассоциатов [38]. Кроме того, при большем числе связей энергия возбуждения распределяется между большим числом колебательных степеней свободы. Для появления активного комплекса нужно, чтобы число связей С — H...С и С — Н...0 с окружением уменьшилось, энергия возбуждения комплекса увеличилась, возможности ее притока к ядру активного комплекса возросли, а отток энергии возбуждения в окружающую среду упал. Так как усложнение радикала R сопровождается ускорением оттока энергии колебательного возбуждения в окружающую среду, то для поддержания энергии возбуждения в Pi на должном уровне требуется разорвать большее число связей с окружением. Возрастание энтальпии активации сопровождается увеличением энтропии активации системы. [c.302]

Напомним, что весьма значительное ускорение давлением характерно и для другой медленной реакции — димеризации циклопентадиена (см. стр. 186), Сходство между этими реакциями становится еще более наглядным, если сопоставить данные табл. 51 с результатами расчета [6] энтропии активации реакции пиридина с иодистым этилом в растворе ацетона прн различных давлениях по данным табл. 59 [c.207]

Как мы видели, общим для реакций радикальной жидкофазной полимеризации является их значительное ускорение при повышении давления. Это ускорение лишь в малой степени обусловлено увеличением концентрации в результате сжатия жидкости. Основной причиной здесь является рост константы скорости продолжения (роста) цепи. Реакции роста цепи характеризуются большой отрицательной энтропией активации и большими отрицательными значениями объемного эффекта активации. Как уже отмечалось в главе VII части 2, особенно большое ускорение должны претерпевать реакции роста цепи, для которых характерна пространственная затрудненность взаимодействия растущего полимерного радикала с молекулой мономера. [c.344]

Рассмотрим в качестве примера ферментативный синтез белков из простых аминокислот. Прежде чем произойдет соединение молекул аминокислот в молекулу белка, каждая из них должна быть точно ориентирована (иногда даже в высшей степени точно). Поэтому скорость образования белка может быть незначительной. Ферментами, или энзимами, называются биологические катализаторы. Некоторые из них катализируют синтез белков. Один из способов их действия может заключаться в удержании аминокислот в нужной взаимной ориентации, что и вызывает ускорение реакции синтеза белка. Таким образом, фермент может снижать энтропию активации. Но он ускоряет также и обратную реакцию — распад белка, причем распад он ускоряет в точно такой же мере, как и синтез. Итак, никаких изменений равновесия не происходит, но скорость реакции увеличивается благодаря тому, что фермент помогает ориентации. [c.106]

Из зависимости констан гы скорости электронного обмена от температуры для гетерогенной электрохимической реакции определены энтальпия и энтропия активации А = 46,5 кДж моль и А = 42,7 Дж моль -К , которые резко отличаются от значений Д Н = 67 кДж моль" и = —94,7 Дж-моль" К", установленных для гомогенной реакции электронного обмена в системе Т1 + +. Каталитическое ускорение платинированной платиной переноса электронов между Т1 (I) и Т (111), проявляющееся, в частности, в изменении знака энтропии активации, объяснено [261 ] участием в электрохимической сталии специфически адсорбированных на платине катионов Т1+ и Т] +. [c.138]

Установлено, что реакция обычно протекает через образование очень нестойкого промежуточного соединения, а ее ускорение обусловлено возрастанием энтропии активации, а но снижением энергии активации. Образование халатов и присоединение метилов к комплексно связанному азоту ведет к резкому возрастанию активности рост активности почти всегда соответствует уменьшению прочности комплекса, — по-видимому, имеется некоторый оптимум энергии связи лиганда с ионом, отвечающий максимальной активности и т. п. [311]. Некоторые аминные комплексы (особенно комплексы с аминоспиртами) оказались активными в реакциях окисления пирогаллола и других полифенолов. Исследовались также комплексные соединения кобальта, [c.135]

В биохимических системах ускорение реакций вызывается иногда за счет одновременного изменения энергетического Е) и энтропийного факторов, а иногда только за счет энтропийного. Так фермент уреаза, катализирующий гидролитическое разложение мочевины, влияет и на энергию активации и на энтропию активации, а миозин, ускоряющий разложение аденозинтрифосфорной кислоты, действует только на энтропию активации, причем реакция ускоряется в 10 раз. [c.276]

Уравнения (X, 69) показывают, что скорость реакции определяется не теплотой активации, а изменением изобарного потенциала при переходе к активному комплексу. Очевидно, ДЯ может компенсироваться величиной AS. Действительно, известны реакции, например, денатурация белков, для которых АН оказывается очень большим. И тем не менее эти реакции протекают быстро. Ускорение обусловлено большой энтропией активации Д5. По-видимому, это связано с разрывом большого числа водородных связей при денатурации и значительной хаотизацией переходного комплекса. [c.405]

Отметим, что уменьшение степеней свободы на единицу увеличивает скорость реакции в 200 раз. В случае жестких молекул реакционноспособные группы соответствующим образом расположены для реакции, и скорость реакции гораздо выше. Б результате ускорение реакции — прямое следствие эффекта сближения, т. е. простраиствеиной близости реакционных групп. Это приводит к выгодному изменению поступательной и вращательной энтропий активации. Брюс считает, что основным объяснением эффективности ферментов служит замораживание внутреннего вращения субстрата, а также энч-ропийный эффект. [c.211]

ТОЧНЫМ образованием ангидрида [5]. Скорость нуклеофильной реакции должна быть еще меньше наблюдаемой скорости гидролиза. Следовательно, отношение kjk может дать в этом случае лишь нижний предел ускорения. По оценке Брюса [27], это отношение достигает 5-10 М для моноэфира 5,6-эндоксо-А -тетрагидрофталевой кислоты (последнее соединение в табл. 16), что находится уже на пределе возможностей механизма сближения и ориентации [см. гл. И, уравнение (2.30)]. Рассмотрение активационных параметров реакции (3.2) показывает, что увеличение скорости гидролиза соединений, приведенных в табл. 16, связано с увеличением именно энтропии активации [261. Это также согласуется с выводом об определяющей роли эффектов сближения и ориентации в наблюдаемом ускорении. [c.83]

Механизм ускорения удалось вскрыть при исследовании температурной зависимости ферментативной реакции [70, 71]. На рис. 35 приведены активационные параметры стадии гидролиза для двух рядов ацилферментов (уравнение 4.6). Из этих данных видно,, что реакции гидролиза ацилхимотрипсинов, содержащих в субстратном остатке ту же самую группу К, протекают с почти одинаковой энтальпией активации. В то же время наличие в субстратном остатке а-ацетиламидной Труппы приводит к выигрышу в энтропии активации порядка 10—12 кал/моль/град (42—50,4 Дж/моль/град). Этот результат показывает, что активный центр выступает в роли энтропийной ловушки субстрата. Иными словами, энтропийный характер ускорения реакции, наблюдаемого в случае специфических субстратов, подтверждает представление о том, что сорбционное взаимодействие между а-ацил- [c.137]

Реакция включает внутримолекулярную нуклеофильную атаку гидроксильной группы на карбонильную группу, что более вероятно в случае конформера 12.66, а не 12.6а. Ускорение циклоамилозой сопровождается повышением энтропии активации (АА5= = 4,3 энтр. ед.), причем энтальпия активации при этом практически не меняется (ААЯ = 0,2 ккал/моль). Эти величины согласуются с уменьшением вращательной степени свободы. В результате часть свободной энергии, получаемой при образовании комплекса включения, расходуется на увеличение содержания более реакционноспособного изомера 12.66. [c.329]

Попытаемся теперь сформулировать основные закономер-пости, характеризующие специфику влияния высокого давления на реакции полимеризации в жидкой фазе. Общим для этих реакций является значительное ускорение при повышении давления. Это ускорение лишь в малой степени обусловлено увеличением концентрации вследствие уменьшения объема жидкости основным фактором здесь является рост констант скорости реакции продолжения цепи (а в случае термической кеинициируемой полимеризации — также и реакций зарождения цепей). Реакции продолжения цени характеризуются боль- шой отрицательной энтропией активации и большими от- [c.208]

В последнем случае активными являются лабильные комплексы, причем измерение скорости реакции и энергии активации, как правило, указывает на значительную роль энтропийного фактора. Так, в каталазном процессе ускорение реакции следует целиком отнести за счет высокого значения энтропии активации. Оксидазно активные комплексы обнаруживают зависимость величины энтропийного фактора от природы адденда. [c.208]

Мы полагаем, что в тех случаях, когда ускорение зависит от большой величины энтропии активации, превращение исходного промежуточного продукта (например, продукта присоединения Н2О2 и НО2 к комплексу металл-адденды ) в переходный (в смысле Эйрипга [8]) комплекс заканчивается восстановлением первоначальной структуры катализатора за счет ориентирующего поля иона и наличия в окружающей среде избытка свободного амина. Тем самым делается возможным функционирование комплекса в качестве катализатора. [c.245]

Ряды ионов, установленные прн дейтерообмене, практически одинаковы с теми, которые ранее стали известными при изучении солевого эффекта реакций аммонолиза лактонов, эфиров и галоидных соединений в жидком аммиаке 1119—121]. Общей оказалась и другая закономерность — увеличение энергии активации реакций дейтерообмена и аммонолиза в присутствии солей. Ускорение реакций достигается при одновременно происходящем возрастании энергии и энтропии активации (пред-экспонента в уравнении Аррениуса). В 3,9 ТУ растворах азотнокислого кальция энергия активации обмена водорода в -нафтилметилкетоне возрастает на 3300 ккал, а предэкспонент уве.личивается в 1500 раз (соответственно энтропия активации повышается на 15 энтропийных единиц). [c.91]

Полученные результаты показывают, что введение катализатора приводит к увеличению константы скорости акта взаимодействия изоцианата со спиртом примерно в 10 раз по сравнению с некаталитической реакцией. Сопоставление кинетических параметров некаталитической и каталитической реакции ХФИ с метанолом показывает, что уменьшение энергии активации с некат.= 8,2 ккал моль до Екат. = 6,7 ккал моль приводит к увеличению скорости примерно в 10 раз, а основное ускорение процесса (в 10 раз) происходит за счет резкого снижения абсолютной величины отрицательной энтропии активации с А5некат, = = —44,5 кал моль-град) до ASta t.——23,7 кал моль град), т. е. становятся менее строгими структурные требования при взаимодействии реагентов друг с другом в реакционном акте. Благодаря тому, что реакционной средой в этих опытах являлся н-гептан, роль сольватациопных явлений [c.223]

Хаманн отметил в своей книге [29], что повышение давления благоприятствует протеканию реакций, в которых переходное состояние более упорядочено, чем исходное состояние. Он пишет В общем мы можем ожидать грубой пропорциональности между ускорением реакции с повышением давления, измеряемым посредством—Аи, и ее отрицательной энтропией активации — [c.271]

Сопоставление активационных параметров кислотного гидролиза алкилсульфатов с длинной цепью и немицеллярного этилсуль-фата показывает, что ускорение реакции при образовании мицелл связано главным образом с уменьшением энтальпии активации, а не с увеличением энтропии [212]. Этот вывод был получен с использованием потенциометрических данных. Однако энергия активации кислотного гидролиза додецилсульфата натрия, полученная из спектрофотометрических измерений, оказалась одинаковой в мицеллярных и истинных растворах (табл. 8), тогда как энтропия активации была на 6,9 энтр. ед. больше в случае мицеллярного раствора [215]. Это противоречие, вероятно, объясняется неодинаковым выбором стандарта для сравнения (раствор этилсульфата и неми-целлярный раствор додецилсульфата). Возможно также, что расхождения связаны с отклонениями температурной зависимости от уравнения Аррениуса и зависящими от температуры ошибками потенциометрического метода. [c.282]

Исследования Инграма и Грина [360] показали, что влияние. металл-хелатов в подобных реакциях закючается в снижении свободной энергии активации на стадии, определяющей скорость реакции. Это осуществляется двумя путями а) снижением теплоты активации [361] и б) благодаря ступенчатому механизму, при котором устраняются неблагоприятные значения энтропии активации на стадии, определяющей скорость реакции. В основе последней предпосылки лежит следующее так как энтропия сольватации для заряженных ионов является более отрицательной, чем для нейтральных молекул, то в том случае, когда происходит нейтрализация заряда при образовании активированного комплекса, энтропия активации возрастает, что приводит к ускорению реакции. Иначе говоря, реакция идет легче, если заряды размазываются во время образования переходного состояния и если процесс протекает ступенчато [360]. По-видимому, именно такую функцию и выполняют ионы металла. [c.574]

Из табл. V. 5 видно, что условие Og < О ф = 0 действительно верно. Приняв, что Х+ является активированным комплексом, включающим молекулу реагента, ион и молекулу воды, представим возможные структуры таких комплексов для реакций, приведенных в табл. V.5 (рис. V. 11), На основании этих структур были найдены значения С ф [см. уравнение (V.43а)] и вычислены Охф = Схф/ > помещенные в табл. V. 5. Естественно, что рассчитанные по уравнению (V. 113) значения 6 —- х+ изменяются в пределах от 4,6 до 1,3 А в зависимости от наклона экспериментальной прямой. Многие из полученных значений б Ф не соответствуют критерию > макс - Основной ВЫВОД авторов расчетов [23] состоит в том, что ускорение реакций гидролиза с увеличением е среды связано с высокой полярностью активированного комплекса. Высокая полярность (большие О ф) циклического активированного комплекса способствует, в свою очередь, ориентационной поляризации близ него молекул воды, что приводит к снижению энтропии активации и служит причиной малого значения предъэкспоненциального множителя этих реакций. [c.231]

Часто спрашивают, понижает ли фермент энтальпию или энтропию активации реакции Этот вопрос очень сложен по тем же причинам, которые были рассмотрены выше, а именно вследствие различий в кинетике и механизме ферментативной и неферментативной реакций, а также потому, что наблюдаемые термодинамические величины искажены изменениями в структуре фермента и сольватационными эффектами и, во всяком случае, они не отображают прямым образом поверхность потенциальной энергии, которую пересекает фермент-субстратный комплекс. Оценить уменьшение энтальпии и свободной энергии активации можно для реакции гидролиза мочевины, катализируемой уреазой. Неферментативный гидролиз не зависит от pH и характеризуется константой скорости первого порядка, равной 4,15-Ю" с при 100 °С, и энергией активации 32,7 ккал/моль (137 кДж/моль) [2]. Гидролиз мочевипы, связанной с уреазой в фермент-субстратный комплекс, протекает при 20,8 °С и pH 8 с константой скорости первого порядка, равной 3-10 с , и с энергией активации примерно И ккал/моль (46 кДж/моль) [3], что на 22 ккал/моль (92 кДж/моль) меньше энергии активации неферментативной реакции. Значение константы скорости неферментативной реакции, экстраполированное к 20,8 °С, составляет 3-10 с" , и, следовательно, фермент ускоряет реакцию в 10 раз. Такое ускорение соответствует понижению свободной энергии активации на 19 ккал/моль (79,5 кДж/моль). Не исключено, что ферментативная и пефер-ментативная реакции имеют разные механизмы и поэтому увеличение скорости ферментативного процесса по сравнению с неферментативным (ненаблюдаемым), протекающим по тому же механизму, превышает, возможно, величину 10 . [c.13]

Умозрительно вклад концентрационного и ориентационного эффектов в ускорение внутримолекулярной реакции можно было бы отделить от того вклада, который обусловлен частичным преодолением энергетического барьера реагентами уже в исходном состоянии реакции. Следует полагать, что первый вклад приводит к более благоприятной энтропии активации, а второй обусловливает понижение энтальпии активации внутримолекулярной реакции. Однако, как уже было отмечено выше, высокая скорость внутримолекулярного аминолиза фениловых эфиров обусловлена разностью в энтропии активации, в то время как высокая скорость гидролиза полуанилида тетраметилзамещенной янтарной кислоты, протекающего с внутримолекулярным участием карбоксильной группы, характеризуется неблаго- [c.25]

Уравнения (Х].99) и (ХМОО) показывают, что скорость реакции определяется не теплотой активации, а изменением изобарного потенциала прн пере.ходе к активному комплексу. Энтальпия АН может компенсироваться величиной А5. Действительно, известны реакции, например денатурация белков, для которых АН оказывается очень большим. П тем не менее эти реакции протекают быстро. Ускорение обусловлено большой энтропией активации Д5 [c.335]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология