также Дикарбоновые аминокислоты

Основная масса больщинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глутаминовую или аспарагиновую кислоты или аланин. Содержание амидов и этих трех аминокислот в белках, особенно в белках растений, обычно не менее 30%, а в некоторых белках, например в глиадине пшеницы, превышает 50% общего количества аминокислот. Кроме того, в процессах обмена эти три аминокислоты могут синтезироваться из других аминокислот. Глутаминовая кислота образуется из пролина, орнитина и гистидина, аланин— из триптофана, цистина, серина и т. д. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, также составляет не менее 30% аминокислот, входящих в состав белковых молекул. Таким образом, не менее 60% аминокислот, содержащихся в молекуле белка, составляют глутаминовая и аспарагиновая кислоты, их амиды, аланин и аминокислоты, связанные с ними прямыми переходами в обмене веществ. Кроме того, аминогруппы других аминокислот, например валина, лейцина, изолейцина, глицина, в результате переаминирования могут переходить на кетоглутаровую кислоту и образовывать глутаминовую кислоту. Следовательно, доля азота, подвергающаяся обмену через эту систему, еще более увеличивается. Эти данные также показывают центральную роль дикарбоновых аминокислот в обмене веществ. [c.257]

Изоэлектрическая точка белков. Молекула белка имеет электрический заряд, обусловленный почти исключительно диссоциацией ионогенных групп —СООН и —КНз. Эти группы принадлежат концевым аминокислотам, т. е. находящимся на концах полипептидных цепочек, а также дикарбоновым и диаминовым аминокислотам, расположенным в середине цепочки. [c.187]

Единственная химическая реакция, которая здесь будет рассматриваться, —это гидролиз. Он может осуществляться как ферментативным, так и химическим путем. Горячая разбавленная минеральная кислота медленно расщепляет амидные связи с образованием с учайных фрагментов, в конечном итоге приводя к простым аминокислотам. Контролируемый кислотный гидролиз разрушает белок с образованием смеси пептидов. Возможен также ферментативный гидролиз протеолитические ферменты очень разнообразны по своему специфическому действию. Некоторые из них, такие, как папаин или фицин, фактически неспецифичны и расщепляют белки до свободных аминокислот, в то время как другие — трипсин, химотрипсин и пепсин— гидролизуют только особые связи в белковых молекулах (ср. мальтаза, эмульсин и т. д., разд. 17.6 и 17.7). Так, пепсин расщепляет амидную связь между карбоксильной группой ди-карбоновой ь-аминокислоты и аминогруппой ароматической ь-аминокислоты при условии, что вторая карбоксильная кислотная группа дикарбоновой аминокислоты не связана. Химотрипсин менее специфичен и расщепляет амидную связь с карбонильной стороны ароматической ь-аминокислоты. Трипсин гидролизует амидные связи, включающие карбоксильные груп- [c.296]

Метод гидразинолиза обладает рядом специфических недостатков. Так, при обработке гидразином распадаются частично иЛи полностью такие аминокислоты, как цистеин и цистин, аспарагин и глютамин, а также дикарбоновые аминокислоты. Гидразиды некоторых аминокислот оказываются недостаточно устойчивыми и в ходе последующей обработки могут перейти в свободные аминокислоты. Это,является основным пороком метода и часто делает его непригодным для анализа ряда белков. Тем не менее этот метод находит широкое применение в ряде лабораторий и по сей день. Причиной этого является его относительная простота и возможность применения для анализа тех белков, у которых гидразиды С-концевых аминокислот достаточно устойчивы. [c.72]

Неферментативное декарбоксилирование проводят путем нагревания различных аминокислот с дифенилметаном или диметил аминобензальдегидом, причем процедура с дифенилметаном дает более высокие выходы аминов. Однако и в данном случае не получено количественного декарбоксилирования разных аминокислот и выход аминов колеблется от 10 до 88%. Наряду с этим некоторые из наиболее важных аминокислот, такие как аргинин, гистидин, триптофан, цистеин, а также дикарбоновые кислоты — [c.260]

При этом обычно отщепляется о-карбоксил, стоящий рядом с а-аминогруппой. Но> в дикарбоновых аминокислотах возможно также отщепление карбоксила, стоящего, не по соседству с а-аминогруппой, а с противоположного конца, как это наблюдается, например, при декарбоксилировании аспарагиновой кислоты некоторыми микробами (С. Р. Мардашев). [c.335]

КАРБОНОВЫЕ КИСЛОТЫ, орг. соед., содержащие карбоксильную группу СООН. По кол-ву этих групп различают одно-, двух- и многоосновные к-ты (см. также Дикарбоновые кислоты). Могут содержать Hal, а также группы NHj, С=0, ОН (соотв. галогенкарбоновые кислоты, аминокислоты, альдегида- и кетокислоты, оксикислоты). Алифатич. к-ты, у к-рых число атомов С в молекуле больше 6, относят к высшим жирны. кислотам. [c.326]

Мембраны эритроцитов содержат около восьми основных полипептидов [6]. Пять из них являются внешними и составляют 40 % общего содержания белка. Основным внутренним белком является гликофорин, один из немногих внутренних белков с установленной аминокислотной последовательностью (рис. 25.3.7) . В его молекуле несколько аминокислотных остатков связано с олигосахаридными фрагментами, которые в основном определяют антигенные и рецепторные свойства эритроцитов эти олигосахариды локализованы исключительно в Л -концевой части аминокислотной последовательности и находятся на внешней поверхности мембраны. Примечательна также высокая концентрация остатков дикарбоновых аминокислот в С-концевой последовательности. Однако наибольший интерес представляет участок между М- и <--концевыми последовательностями, содержащий около двадцати [c.121]

Общим требованием к субстрату для всех карбоксипептидаз является наличие а-карбоксильной группы у С-концевой аминокислоты. Природа боковой цепи у отщепляемого аминокислотного остатка — основной фактор, определяющий скорость гидролиза пептидной связи. На скорость отщепления С-концевой аминокислоты в большой степени влияет также природа соседнего с ней остатка. Расположенные в соседнем положении аминокислотные остатки с ароматической или алифатической боковой цепью, а также остатки дикарбоновых аминокислот значительно ускоряют отщепление С-концевой аминокислоты. Напротив, если в соседнем положении находятся глицин и пролин, скорость гидролиза снижается. [c.67]

В зависимости от числа карбоксильных и аминных групп в. молекулах аминокислот, а также от констант диссоциации этих групп изоэлектрические точки отдельных аминокислот различны. Дикарбоновые аминокислоты имеют изоэлектрические точки в очень кислой среде, а основные аминокислоты (аргинин, лизин, гистидин) — в щелочной. Ниже приводятся значения [c.187]

Как показано многочисленными исследованиями Д. Н. Прянишникова, а также В. Л. Кретовича и других авторов, дикарбоновые аминокислоты играют главную роль в аминокислотном обмене растений. [c.197]

Основная масса азота большинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глютаминовую и аспарагиновую кислоты или а-аланин. Содержание этих трех аминокислот в белках достигает 25—30%. Кроме того, в процессах обмена в животных тканях указанные аминокислоты возникают из других аминокислот. Так, глютаминовая кислота образуется из пролина, оксипролина, орнитина и, возможно, из гистидина аланин образуется из триптофана, цистина и, вероятно, из серина. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, составляет также около 25—30% белковой молекулы. В результате около 50—60% белковой молекулы составляют аспарагиновая кислота, аланин, глютаминовая кислота и аминокислоты, связанные с ними прямым переходом в обмене. [c.354]

Полиамиды на основе диаминов и дикарбоновых кислот, а также из аминокислот получают методом поликонденсации в результате взаимодействия исходных мономеров получается полимер и выделяется побочный продукт — вода. Свойства полимера зависят от его молекулярной массы. Только полимеры с высокой молекулярной массой обладают необходимыми прочностными свойствами. Чтобы получить высокомолекулярный полимер, воду надо тщательно удалять в течение процесса. [c.289]

Пиридоксалевые ферменты также декарбоксилируют дикарбоновые аминокислоты в монокарбоновые, например -глутаминовую кислоту в f-ами-номасляную [c.368]

Из табл. 6 видно, что в казеине особенно много глутаминовой кислоты количество двухосновных кислот в сумме составляет 17 0 по отношению к весу всего казеина или 24,5% по отношению к выделенным аминокислотам. Карбоксильные группы в белковой молекуле компенсируются аминогруппами. Двухосновные кислоты, имея одну аминогруппу и две карбоксильные, сохраняют характер карбоновой кислоты. По Дэкину двухосновные кислоты находятся в молекуле протеина по концам уепи и когда их много и они превышают своим содержанием диаминокислоты—протеин носит ясно выраженный кислотный характер. В казеине на 24,5% двухосновных кислот приходится 17,2% диаминокислот, аргинина и лизина. Вводя поправку на разницу молекулярных весов, которые у диаминокислот выше, нежели у дикарбоновых аминокислот, получаем, что количество вторых карбоксильных групп вдвое больше, нежели количество-вторых аминогрупп в диаминокислотах. Это соотношение между основными и кислотными группами, а также размещение карбоксилов по концам цепи определяют кислотный характер казеина. [c.62]

П. могут быть алифатич. или ароматич. в зависимости от того, с а.лифатич. или ароматич. радикалами связаны группы —СО — NH —. Основную группу П. составляют г о м о п о л и а м и д ы, получаемые поли конденсацией из диамина и дикарбоновой к-ты, из (u-амипокислоты и полимеризацией из лактама аминокислоты. Смешанные П. представляют собой сополимеры, получаемые соноликонденсацией, т. е. из двух или более диаминов с одной дикарбоновой к-той, пз одного диамина с двумя или более дикарбоновыми к-тами, а также из аминокислоты или лактама со смесью [c.368]

В районе активного центра холинэстеразы по соседству с серином обнаружена дикарбоновая аминокислота — глутаминовая кислота (установлена также последовательность 9—10 других аминокислот). Этим, пожалуй, и исчерпываются главные факты, имеющие прямое отношение к обсуждаемому вопросу. Далее идут факты, интерпретация которых, с точки зрения механизма действия. холинэстераз, не всегда вполне ясна. [c.238]

Пики минус 27 и 28 м. ед. обычно присутствуют в масс-спектрах а-пептидов. Их отсутствие можно использовать для обнаружения р-связи у аспарагилсодержащих пептидов и у связи у глутамилсодержащих пептидов, как это было показано Ван Хеенуртом и сотр. [25] для нескольких изомерных пар пептидных производных, содержащих дикарбоновые аминокислоты (а также р-аланиновые производные). [c.194]

До разработки метода перметилирования было показано, что пептиды, содержащие несколько трифункциональных аминокислот, могут быть подвергнуты масс-спектрометрическому анализу при условии, что дикарбоновые аминокислоты (Asp, Glu) этери-фицированы по их свободным карбоксильным группам, тирозин представлен в виде 0-метилового эфира, а лизин — е-ацилирован производные цистина и гистидина дают масс-спектры без модификации боковых цепей [25]. Только аргинин вызывает наибольшие затруднения. Шемякин и сотр. [26] показали, что арги-ниновые пептиды могут быть сконденсированы с Р-дикетонами (например, ацетилацетоном) с образованием пиримидиновых производных, которые дают хорошие масс-спектры (см. также Веттер-Дихтел и сотр. [27]). Шемякин и сотр. [26] далее показали, что обработка аргининовых пептидов гидразином приводит к образованию соответствующих орнитиновых производных. [c.217]

Одновременно с изучением молекулярных весов и структуры белковых молекул проводились исследования по выяснению их химического строения. Как мы видели, аминокислоты в белковой молекуле образуют длинные полипептидные цепи. Но как эти цепи могут быть связаны между собой в виде крупных молекул Оказалось, что, кроме пептидных связей, в построении белковой молекулы важную роль играют дисульфидные связи —5—5—, а также связи, образованные группами —ОН амино-кйслот, свободными аминными —КНг и карбоксильными —СООН группами, соответственно диаминокислот и дикарбоновых аминокислот. Наличие большого числа активных групп в фставе белков обусловливает огромное многообразие реакционных возможностей белковой молекулы в целом. [c.208]

Аминокислоты кислого характера поглощаются на сильноосновных ОН-анионитах типа АВ-17, АВ-16. Они также поглощаются слабоосновными анионитами типа АН-2Ф и ЭДЭ-10. На этих анионитах хорошо поглон1аются дикарбоновые аминокислоты, тогда как аминокислоты нейтрального характера практически не поглощаются анионитами и катионитами. [c.191]

Теоретически рассуждая, связь между полипептидами, имеющими в своем составе дикарбоновые аминокислоты и диаминокислоты, может осуществляться, во-первых, за счет пептидных связей, которые могут образоваться в результате взаимодействия свободных карбоксильных групп одной поли-пептидной цепочки со свободными аминогруппами другой цепочки. Связь между полипептидами может осуществляться далее также и с помощью эфирных связей, образующихся в результате взаимодействия свободных карбоксильных групп со свободными оксигруппами. Эти связи могут возникнуть в том случае, если в составе цепочек имеются оксикислоты или фено-локислоты (серин, треонин, оксиглутаминовая кислота, тирозин). Полипептиды могут быть соединены, наконец, друг с другом с помощью дисульфидных мостиков, если в их составе имеется цистеин. Из упомянутых видов связей твердо доказан пока только последний тип связи, который представлен на таблице 21, отображающей строение белка инсулина. [c.271]

Такой объединяющей системой, обладающей наибольшим числом взаимосвязей с многочисленными реакциями азотистого обмена, является система дикарбоновых аминокислот. К ней относят амннодикарбоновые кислоты и их амиды, безазотистые дикарбоновые и трикарбоновые кислоты (стр. 266), аланин и пировиноградную кислоту, тесно связанные между собой в реакциях азотистого обмена взаимными переходами. Само собой разумеется, что к этой системе относится также совокупность ферментов, участвующих в превращениях указанных веществ. [c.354]

Аспарагин и глютамин имеют также большое значение как резерв дикарбоновых кислот для осуществления реакции ферментативного пере-аминировапия. В процессе переаминирования участвуют не только свободные аспарагиновая и глютаминовая кислоты, но также аспарагин и глютамин, которые к тому же способны к взаимопревращению. Наконец, но данным В. А. Кретовича, амидная группа предохраняет аспарагиновую-и глютаминовую кислоты от окислительного распада. Дикарбоновые аминокислоты в значительных количествах входят в состав растительных белков, поэтому превращения этих аминокислот и их амидов играют существенную роль в азотном обмене у растений. [c.185]

Как правило, хлоргидраты нейтральных и дцхлоргидраты основных аминокислот более растворимы в воде, чем соответствующие свободные аминокислоты большинство хлоргидратов аминокислот хорошо растворяется в спирте. Натриевые соли аминокислот (и динатриевые соли дикарбоновых аминокислот) также гораздо легче растворяются в воде и в спирте, чем свободные аминокислоты. Известно, что тирозин и цистин очень плохо растворяются в воде в интервале pH от 2,5 до 9, однако при более низких или более высоких значениях pH растворимость этих аминокислот повышается. На растворимость аминокислот в водных средах влияет присутствие солей. Некоторые аминокислоты аналогично белкам лучше растворяются при добавлении солей. Так, например, растворимость цистина увеличивается [c.31]

После скармливания М -аспарагиновой кислоты наивысшая концентрация изотопа обнаруживается в выделенной из тканевых белков глутаминовой кислоте. Высокая концентрация изотопа в дикарбоновых аминокислотах хорошо согласуется с большой скоростью переаминирования этих аминокислот и с данными о включении азота аммиака в глутаминовую кислоту под действием глутаматдегидрогеназы. Тот факт, что после скармливания животным Ы -аспарагиновой кислоты наибольшая концентрация изотопа обнаруживается в глутаминовой кислоте, находится в соответствии с широким распространением и высокой активностью глутамат-аспартат-трансаминазы. Исследования Шёнхаймера и его сотрудников показали также, что, хотя введенные per os К °-аминокислоты могут служить прямыми предшественниками соответствующих аминокислот белка, они разбавляются в организме одноименными присутствующими в нем аминокислотами. [c.177]

Аминирование фенилпировиноградной и п-оксифенилпиро-виноградной кислот ферментными препаратами из почек теленка также протекает значительно быстрее за счет глутамина или аспарагина, чем за счет соответствующих дикарбоновых аминокислот [293]. В исследованиях, выполненных в последние годы, реакции переаминирования между глутамином и а-кетокислотами обнаружены у некоторых растений [294] и у насекомых [704]. [c.224]

При гепато-лентикулярной дегенерации (болезнь Вильсона) наблюдается генерализованная аминоацидурия, связанная с поражением печени [87—89]. Однако аминоацидурия может появиться до развития признаков заболевания печени существенное повышение уровня аминокислот в крови обычно отсутствует. Имеются также указания на экскрецию пептидов с мочой при этом заболевании [89]. Особый интерес представляют данные о том, что у таких больных нарушен обмен меди [90—95]. Наблюдается отложение меди в чечевицеобразном ядре мозга, печени и роговице с мочой выделяются необычно большие количества меди в виде клешневидных комплексов с пептидами дикарбоновых аминокислот. В нормальной сыворотке крови медь связана с одним из а-глобулинов, церулоплазмином. Концентрация этого белка снижена при болезни Вильсона, однако общее количество меди в сыворотке крови соответствует норме или превышает ее [93, 95]. Между экскрецией аминокислот и экскрецией меди имеется параллелизм — например, повышенное выделение аминокислот, вызванное пищевым рационом с высоким содержанием белка, сопровождается повышенной экскрецией [c.469]

Первая стадия. Временная защита аминных или карбоксильных групп позволяет соединять аминокислотные остатки в желаемой последовательности, а также лишает аминокислоты амфотерных свойств. Для дикарбоновых аминокислот необходима дополнительная защита второй карбоксильной группы, для диаминокислот — дополнительная зДцита аминогрупп, для аминокислот, содержащих сульфгидрильные группы, — защита этих групп. Защитные группы должны быть устойчивыми в условиях синтеза, и их введение не должно вызывать рацемизации аминокислот. Для обратимой защиты аминогрупп Пригодны следующие группы. [c.514]

Рибосомный белок гороха содержит значительное количество основных аминокислот, что естественно для белка, который должен взаимодействовать с отрицательно заряженными фосфатными группами рибосомной РНК. Рибосомный белок содержит также значительные количества дикарбоновых аминокислот — глутаминовой [c.21]

Жозьен и Фасон [27] заметили интенсивную полосу поглощения в интервале 1232—1215 слг , имеющуюся в спектрах аминокислот, гидрохлоридов аминокислот и дикарбоновых аминокислот. Наличие этой полосы поглощения в тех случаях, когда группа СООН не ионизована, дает основание предположить ее связь с валентными колебаниями С — О или с деформационными колебаниями С—ОН карбоксильной группы, причем следует напомнить, что и многие карбоновые кислоты поглощают вблизи 1250сж" (гл. 10). Это, таким образом, вторая область частот, при исследовании которой можно получить данные, подтверждающие наличие группы СООН. Деспас и др. [37] также связывают полосы в интервалах 1250—1100 сж и 1000—900 с поглощением NHJ, но трудно сказать, какое именно колебание группы могло бы обусловить это поглощение, так как маятниковые колебания приводят к поглощению при более низких частотах. [c.349]

Тироцидин представляет собой кристаллический полипептид, содержащий свободные аминогруппы. Он образует гидрохлорид, растворимый в воде и нерастворимый в эфире. При расщеплении молекулы тироцидина образуются осколки, состоящие из аланина, тирозина, триптофана, фенилаланина и дикарбоновой аминокислоты. В буферных растворах тироцидин обладает бактерицидным действием против большинства бацилл, нарушая их процессы метаболизма однако он является также токсичным для клеток тканей. Фосфолипоиды являются ингибиторами его антибактериального действия. [c.426]

Как указывает Стрейн [15], активированная двуокись титана поглощает глутаминовую кислоту при рЛ = 3,2. Однако разработка методов разделения дикарбоновых аминокислот, а также количественного отделения последних от остальных компонентов протеиновых гидролизатов принадлеягит Виланду [16, 36], Шрамму [9, 37] и другим. Этим исследователям удалось отделить дикарбоновые аминокислоты путем адсо]збции на окиси алюминия, предварительно обработанной разбавленной уксусной иди соляной кислотой. [c.311]

Метчет [43] установил, что винная кислота адсорбируется анионитом (в ОН-форме), если сначала удалить катионы путем пропускания раствора через Н-катионит. Он отметил также, что на амберлите ТЕ-4, обработанном соляной кислотой, тартрат-ионы могут обмениваться на хлор-ионы и без предварительного удаления катионов. Это явление было использовано Дрейком [44] для количественного отделения дикарбоновых аминокислот, которое осуществлялось следующим образом. [c.313]

Дикарбоновые аминокислоты адсорбировались в хроматографической колонне, снаряженной амберлитом 1Е-4 нри pH = 3—4. При чтом значении pH ионит имеет достаточный заряд, чтобы уснешно противодействовать влиянию основных аминокислот. После извлечения 1 н. соляной кислотой дикарбоновые кислоты (до. 5 иг на 1 г ионита) поступали в другую колонну при pH = 2,5. В этих условиях извлекалась сначала глутаминовая, а затем аспарагиновая кислота. Если присутствовала цистеиновая кислота, то она могла быть выделена после извлечения дикарбоновых кислот при pH = 2,5 путем обработки 1 н. раствором соляной кислоты. Скорость фильтрования растворов через колонну была небольшой, благодаря чему достигалось равновесие. Этому способствовало также применение ионита весьма малого зернения. [c.313]

Триптофан претерпевает некоторое разрушение независимо от того, применяется ли в качестве гидролизующего агента кислота или щелочь. В присутствии углеводов его разрушение горячей кислотой обычно протекает сполна [14, 134]. Тирозин при этих -условиях такл е изменяется г134], а цистеин в присутствии углеводов является более лабильным, чем в других случаях [135]. Тирозин может также претерпевать разрушение при щелочном гидролизе [136]. Предполагается, что в горячей кислоте триптофан в присутствии некоторых других аминокислот может быть менее стабилен, чем когда он одни. Доступ кислорода может также усиливать его стабильность и влиять на количество получающегося гумина. Следует ожидать также иЗхМенения других аминокислот, если происходит такое взаимодействие с триптофаном. При обработке кислотами триптофан, вероятно,, переходит в дикарбоновую аминокислоту [137]. В связи с этим аминокислотным распадом интересны полосы, имеющие характер артефактов при хроматографии на силикагеле [78]. Тристрам [138] показал распад аргинина при кислотном гидролизе в присутствии углевода. Шейн и Берг [121а] при кислотном гидролизе [c.57]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология