Глутаминовая кислота белках

Анализ белков. — Белки обычно гидролизуют кипячением с 20,%-ной соляной кислотой или 35%-ной серной кислотой. Щелочной гидролиз сопровождается глубокой рацемизацией и применяется толыко лри определении триптофана и тирозина, чувствительных к минеральным кислотам. Ферментативный гидролиз протекает медленно и, вероятно, не полностью, однако он не осложняется деструкцией лабильных продуктов, образующихся ири гидролизе. Если аспарагиновая и глутаминовая кислоты присутствуют в белке в виде амидов,, то кислотный гидролиз превра1цает амидный азот в соответствующие аммонийные соли. Методом Кьельдаля определяют количество общего- [c.654]

По полярности боковой цепи Я различают полярные и неполярные аминокислоты. К неполярным аминокислотам относятся глицин и аланин, а также гидрофобные аминокислоты — валин, лейцин, изолейцин, пролин, метионин и фенилаланин. К полярным аминокислотам причисляют серин, треоиин, цистеин, аспарагин, глутамин и триптофан (нейтральные соединения), аспарагиновую и глутаминовую кислоты и тирозин (кислые гидрофильные аминокислоты), а также лизин, аргинин и гистидин (основные гидрофильные аминокислоты). Гидрофильные полярные соединения увеличивают растворимость пептидов и белков в водных системах, в то время как нейтрально-полярные аминокислоты ответственны за каталитическую активность ферментов. В противоположность неполярным гидрофобным аминокислотам полярные аминокислоты обычно находятся на поверхности молекулы белка. [c.17]

Расположение, или последовательность, аминокислот вдоль белковой цепи определяет первичную структуру белка. Первичная структура ответственна за неповторимую индивидуальность белка. Замена хотя бы одной аминокислоты может привести к изменению биохимических свойств белка. Например, серповидноклеточная анемия представляет собой генетическое (наследственное) заболевание, вызываемое единственной ошибкой в построении белковой цепи гемоглобина. Эта белковая цепь содержит 146 аминокислот. Первые семь аминокислот в нормальной цепи-валин, гистидин, лейцин, треонин, пролин, глутаминовая кислота и снова глутаминовая кислота. У человека, страдающего серповидноклеточной анемией, шестая аминокислота в этой цепи-валин, а не глутаминовая кислота. Замещение всего одной аминокислоты с кислотной функциональной группой в боковой цепи на аминокислоту с углеводородной боковой цепью настолько изменяет растворимость гемоглобина, что в конечном итоге приводит к нарушению нормального кровообращения (см. также разд. 12.8, ч. 1). [c.448]

В результате аэробного и анаэробного распада углеводов дрожжами доставляется энергия и обеспечиваются процессы синтеза биомассы различными предшественниками. Из щавелево-уксусной и а-кетоглутаровой кислот в результате восстановительного аминирования и переаминирования образуются соответственно аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Синтез этих двух аминокислот занимает главное место в синтезе белков из углеводов. [c.1051]

Определение качественного и количественного аминокислотного состава белков и пептидов проводят после их гидролиза кислотой или щелочью. Оба вида гидролиза разрушают некоторые аминокислоты. При щелочном гидролизе частично разрушаются цистеин, серии, треонин и происходит частичная рацемизация некоторых аминокислот. При гидролизе соляной кислотой (5,7 н., 105—110° С), которая обычно используется при кислотном гидролизе пептидных связей, практически полностью разрушается триптофан. В связи с этим содержание триптофана в пробах обычно определяют после щелочного гидролиза или спектрофотометрическим методом Кроме того, наблюдаются значительные потери оксиаминокислот (серина, треонина, тирозина), се-русодержащих аминокислот (цистеина, метионина) и частично пролива. При этом степень разрушения аминокислот зависит от чистоты и концентрации НС1, используемой для гидролиза, а также длительности и температуры гидролиза. Следует отметить, что примеси альдегидов при кислотном гидролизе приводят к значительной потере тирозина, а также цистеина, гистидина, глутаминовой кислоты и лизина, а примеси углеводов в больших концентрациях — к разрушению аргинина. [c.123]

Рис. 7.4. Механизм действия, Ыа+,К+-АТРазы. а —фермент участвует в цикле фосфорилироваиия-дефосфорилирования, в результате АТР гидролизуется до АОР и Р(. Стадия фосфорнлирования (киназная реакция) зависит от Ыа+ и М 2+, дефосфорилирование (фосфатазная реакция) активируется К" " б — образование ангидрида остатка глутаминовой кислоты белка с фосфатной

Аминокислотный состав белков. — Анализ гидролизата белков, содержащего до двадцати различных аминокислот (см. табл. 39), является чрезвычайно сложной задачей. Риттенберг (1940) разработал метод изотопного разбавления, согласно которому радиоактивную кислоту определенной удельной активности, например меченую глутаминовую кислоту, добавляют в известном количестве к анализируемой смеси, после чего выделяют глутаминовую кислоту обычным образом. Так как химические свойства природной и меченой кислоты одинаковы, то выделяемое вещество является смесью добавленной аминокислоты и первоначально присутствовавшей в пробе. Количество кислоты в гидролизате вычисляют по изотопному составу выделенной кислоты. Если добавляется рацемическая меченая кислота, то аминокислоты гидролизата перед выделением рацемизуют или же из выделенного рацемата отделяют чистую -форму. Точность анализа не зависит от метода выделения, выхода кислоты или концентрации ее в гидролизате. [c.655]

Дикарбоновые аминокислоты. Аспарагиновая и глутаминовая кислоты содержатся не только в белках, но в виде свои.к амидов— глутамина и аспарагина — широко распространены в природе. [c.473]

В 1902 г. английский врач А. Е. Гаррод (1857—1936) исследовал вольных, у которых моча темнела при стоянии на воздухе, и обнаружил, что изменение цвета вызвано присутствием в моче гомогентизино-вой кислоты, или 2,5-диоксифенилуксусной кислоты. Он описал это явление как врожденную ошибку обмена веществ . Позднее было установлено, что это результат генетической мутации фермент, который превращает гомогентизиновую кислоту в теле здорового человека в другие вещества, у больных или не синтезируется совсем или, возможно, синтезируется в измененной форме, не обладающей каталитической активностью. В 1949 г. была открыта причина другой генетической болезни— серповидноклеточной анемии, которая обусловлена присутствием в организме мутантного гена, детерминирующего синтез аномальной полипептидной цепи гемоглобина. В -цепи молекулы гемоглобина у больных серповидноклеточной анемией происходит замена одного аминокислотного остатка глутаминовой кислоты на валин, что уже было описано в разд. 15.6. Поскольку появление аномальных молекул гемоглобина влечет за собой болезнь, серповидноклеточная анемия была названа молекулярной болезнью. С 1949 г. обнаружены сотни молекулярных болезней. Для многих из них установлена природа генной мутации и соответствующее изменение в структуре молекулы белка, зависимого от мутировавшего гена. Для ряда таких болезней обнаружение нарушения на молекулярном уровне позволило практически полностью объяснить симптомы заболевания. [c.467]

Спектрополяриметрический метод был использован для изучения изменений конформации, вызываемых введением дополнительных пептидных цепей в молекулу инсулина по трем его свободным аминогруппам [15]. Исходный инсулин спирален на 25%, модифицированный лизином — на 32—33%, модифицированный глутаминовой кислотой — на 3—16%. Если к растворам синтетической полиглутаминовой кислоты добавить некоторые красители (акридин оранжевый, псевдоизоцианин) и измерить дисперсию оптического вращения в области 560—360 нм, то при pH 5,5 кривая ДОВ имеет плавный характер (полимер в неупорядоченной конформации) при pH ниже 5,1, когда полимер приобретает спиральную конформацию, дисперсия оптического вращения становится аномальной, причем величина вращения резко возрастает. Это связано с адсорбцией красителя на спиральной полипептидной цепи, в результате чего полоса поглощения красителя становится оптически активной [16]. Дальнейшее развитие спектрополяриметрического метода позволило перейти к прямому измерению эффекта Коттона в области 185—240 нм, непосредственно связанного со спиральностью молекул белков и полипептидов (обзор см. [17]). [c.638]

Глутаминовая кислота не является незаменимой, однако она имеет большое значение для улучшения вкусовых качеств пищи (см. том I 3.12). Ее г олучают из растительных белков (глутеин, соевый жмых) кислотным гидролизом. Источником получения фенилаланина и аргинина также является белковое сырье (яичный альбумин, зеин). Основные аминокислоты осаждаются из гидролизата желатина в виде флавиана-тов (солей 2,4-динитро-1-нафтол-7-сульфокислоты). Лнзин осаждается из белковых гидролизатов в виде труднорастворимого монопи-крата. [c.658]

Янтарная кислота НООССНоСНаСООН. Название этой кислоты связано с тем, что она находится в янтаре. Кроме того, янтарная кислота найдена во многих растениях (например, в незрелых ягодах крыжовника, винограда, в свекольном соке, в стеблях ревеня), в буром угле и окаменелом дереве. Она образуется также в больших количествах при некоторых процессах бактериального разложения яблочной и винной кислот и прн брожении белковых веществ (например, казеина). Существенно также ее образование при спиртовом брожении, где она, вероятно, получается из глутаминовой кислоты (одной из аминокислот белка). Щитовидная и зобная железы некоторых животных должны содержать янтарную кислоту. [c.343]

Что касается аминокислотного состава, то во всех этих случаях он такой же, как у запасных белков. В наибольшей степени представлены аргинин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты и их амиды концентрация серосодержащих аминокислот незначительна (табл. 6А.2). [c.156]

Белки, подобно аминокислотам, амфотерны и образуют соли как с кислотами, так и с основаниями. В их полипептидных цепях имеются свободные карбоксильные группы и аминогруппы двухосновных кислот и диаминокислот, не участвующие в образовании цепей и находящиеся в боковых ответвлениях. В отрезке полипептидной цепи, представленном на стр. 292, такая свободная карбоксильная группа имеется в остатке глутаминовой кислоты, а аминогруппа — в остатке лизина. [c.295]

Из вышерассмотренного анализа третичной структуры белковой молекулы можно вывести следующее определение третичной структуры это структура белка, обусловленная взаимодействием цистеиновых аминокислотных остатков, либо это клубок, фиксированный дисульфидными мостиками. Хотя в общем случае не исключено, что отдельные элементы (т.е. петли) клубка могут быть образованы взаимодействием и других аминокислот водородными связями с участием ОН-групп серина и треонина, ионными связями аммонийно-карбоксилатного типа ОСО-) остатков лизина (аргинина) и аспарагиновой (глутаминовой) кислоты. Но такие петли будут нестойкими и легко разрушаться при действии рас-т орителя, изменении pH среды и т.д. [c.99]

Единственная установленная функция витамина К — это его связь со свертыванием крови. Как удалось проследить, недостаточность витамина К приводит к понижению содержания протромбина (рис. 6-16), некоторых факторов свертывания крови (факторов VII, IX и X) н одного плазматического белка, функция которого пока еще не установлена. В 1972 г. было обнаружено, что дефектный протромбин, образующийся в печени в отсутствие витамина К, не способен связывать ионы кальция, необходимые для последующего связывания протромбина с фосфолипидами и активации его в тромбин. Основываясь на этих сведениях, удалось локализовать структурные различия между нормальным и дефектным белком в М-концевом участке этого гликопротеида, содержащего 560 остатков . Из триптических гидролизатов нормального и дефектного протромбина были выделены пептиды, различающиеся по электрофоретической подвижности. Тщательный химический анализ в сочетании с изучением ЯМР-спектров показал, что в нормальном протромбине остатки в положениях 7, 8, 15, 17,20, 21, 26, 27, 30 и 33, которые при определении аминокислотной последовательности были все идентифнцнро-ваны как глутаминовая кислота, в действительности являются остатками карбокснглутамата. [c.389]

Гл и а д н н ы (проламины). Эти белки, в отличие от других, растворимы в 70—80%-ном спирте. Они богаты пролином и глутаминовой кислотой. К ним принадлежат глнаднн пшеницы, зеин кукурузы и гордени ячменя. [c.399]

Свободные аминокислоты нужны в живом организме и для выполнения специфических задач. Так, глутаминовая кислота выполняет особую функцию переноса при переаминировании, метионин — при переметилировании. Главными продуктами разложения аминокислот являются аммиак, мочевина и мочевая кислота. Восполнение потерь аминокислот происходит в основном в результате расщепления белков, а также переаминирования а-кетокислот и взаимных превращений аминокислот. [c.10]

Глутаминовая кислота —одна из двадцати аминокислот, служащих строительными элементами белков, поэтому ее соль в. принципе не вредна для человека. Однако большой избыток глутаминовой кислоты вызывает у некоторых людей слабость и головную боль. Поскольку она содержится в больших количествах в некоторых морских водорослях, используемых для приготовления японских и китайских блюд, то такая пища может вызвать у некоторых людей упомянутые недомогания. [c.329]

Гемоглобин — основной компонент эритроцитов (красных кровяных шариков)—представляет собой белок молекулярного веса около 68 ООО. На примере гемоглобина легко проиллюстрировать важную роль состава и структуры белка для его функции. Так, при незначительном изменении аминокислотного состава гемоглобина (замещение глутаминовой кислоты на валин) свойства этого белка резко нарушаются такой аномальный гемоглобин обусловливает развитие тяжелого наследственного заболевания—серповидноклеточной анемии. [c.483]

В сорго содержится похожий на зеин белок — кафирин, экстрагируемый 60%-ным водным раствором этанола или изопропанола при 40—60 °С. Кафирин составляет 83 % белка эндосперма сорго и включает в себя значительное количество глутаминовой кислоты. В золе сорго содержится калия — 18 %, магния — 8, кальция —0,9, железа — 0,02, фосфора — 16, серы — 0,3. Фосфор находится в зародыше в виде фитина. [c.25]

Установлено, что важными составляющими белков являются двадцать три аминокислоты. Названия этих кислот приведены в табл. 14.1 там же указаны формулы характеристических групп К. Некоторые аминокислоты имеют дополнительную карбоксильную группу или дополнительную аминогруппу. Так, имеется двухосновная диаминокислота — цистин, очень близкая к простой аминокислоте цистеину. Четыре из указанных в таблице аминокислот содержат гетероциклические кольца (кольца, состоящие из атомов углерода и одного или нескольких атомов других элементов, в данном случае атомов азота). Две из приведенных аминокислот — аспарагин и глутамин — родственны двум другим — аспарагиновой и глутаминовой кислотам, от которых аспарагин и глутамин отличаются только тем, что имеют вместо дополнительной карбоксильной группы амидную группу [c.385]

Это различие между глобулинами и альбуминами по их физиологической роли в семенах обусловлено существенными различиями в аминокислотном составе этих двух фракций. В частности (табл. 6А.1), альбумины обычно имеют повышенное количество серосодержащих аминокислот и лизина. Аминокислотный состав глобулинов характерен для запасных белков, богатых аспарагиновой и глутаминовой кислотами и их амидами, с одной стороны, и аргинином — с другой. [c.151]

Промотор гена глутаминсинтетазы замечателен не только те.м, что он регулируется с участием минорной сигма-субъединицы и нуклеотидных последовательностей, удаленных на большие расстояния от старта транскрипции, но и тем, что действие регуляторного белка. модулируется не путе.м связывания лигандов-эффекторов, которыми могли бы быть глута.мин или глутаминовая кислота, а путем хи.мической модификации — фосфорилирования и дефосфо-рилирования NR,,— осуществляемой несколькими ферментами, реагирующими на обеспеченность клетки источниками азота. [c.153]

Взаимосвязь между генами и молекулами белка можно проследить на примере разных форм гемоглобина, обнаруженных в эритроцитах человека. В 1949 г. было установлено, что у некоторых людей, страдающих серповидноклеточной анемией, эритроцит содержит форму гемоглобина (гемоглобин S), которая отличается от гемоглобина эритроцитов большинства людей (гемоглобин А). Различие этих форм невелико две а-цепи молекулы гемоглобина S идентичны а-цепям молекулы гемоглобина А, а -цепи различаются одним аминокислотным остатком. -Цепь гемоглобина А имеет в шестом положении, считая от ЫНа-конца полипептидной цепи, остаток глутаминовой кислоты, в то время как -цепь гемоглобина S имеет в этом положении остаток валина все другие остатки аминокислот те же, что и в гемоглобине А. [c.453]

В специальных кальций-связывающих белках, или парвальбуми-нах , ион Са + связан как с амидной группой, так и с кластером карбок-силат-ионов. Установлена трехмерная структура такого белка из мышцы карпа (рис. 4-5). В этом белке имеется два центра связывания для кальция. В одном из них (рис. 4-5, Л, слева) ион Са + связан с четырьмя карбоксильными группами боковых цепей остатков аспарагиновой и глутаминовой кислот, с гидроксильной группой остатка серина, а также с карбонильным кислородом 57-го остатка пептидной цепи. Заметим, что эта Же самая пептидная группа связана водородной связью с карбонильной группой другого сегмента полипептидной цепи, расположенного рядом со вторым центром связывания иона Са + (рис. 4-5, Л справа). Этот центр содержит четыре карбоксилат-иона (один из которых осуществляет координационное связывание иона a + обоими ато-мами кислорода) и карбонильную пептидную группу. Значение данной [c.268]

Глутаминовая кнслота представляет собой а-аминоглутаро-вую кислоту. Глутаминовая кислота входит в состав ряда белковых веществ миозина, казеина, i -лактоглобулина и др. В большом количестве глутаминовая кислота содержится е белках мозга, злаках. Из последних она и получалась ранее путем кислотного гидролиза. В настоящее время глутаминовая кислота получается синтетически. [c.189]

То обстоятельство, что Y-кapбoк иглyтaмaт ранее никогда в белках не находили, объясняется легкостью, с которой это производное малоновой кислоты подвергается декарбоксилированию в обычную глутаминовую кислоту. Функция витамина К заключается в том, что он содействует включению дополнительных карбоксильных групп в остатки глутамата в предобразованном протромбине. Почвидимому, аналогичной посттранскрипционной модификации подвергаются и другие факторы свертывания крови"". Вызванное такой модификацией повышение способности к связыванию ионов кальция легко объясняется введением дополнительных карбоксилатных анионных групп, поскольку тем самым увеличивается число имеющихся в белке хелатных центров связывания металла. [c.389]

РИС. 4-5. А. Часть полипептидной цепи кальций-связывающего белка мышцы карпа, содержаш,ей 108 аминокислотных остатков. Показаны две петли, связывающие ионы кальция, и водородная связь между ними. Б. Система водородных связей, связывающих два сегмента полипептидной цепи внутри молекулы. Обратите внимание на связь между гуанидиновой группой остатка аргинина (75) и карбоксилатом остатка глутаминовой кислоты (81), а также карбонильной группой пептидной связи 18-го остатка. Обратите внимание и на то, что карбоксилат взаимодействует также с двумя пептидными NH-группами [32, 32а]. [c.269]

Если неизвестно, какая аминокислота стоит в цепи белка — аспарагин или аспарагиновая кислота — используют обозначение Азх или В. В случае глутамина или глутаминовой кислоты применяется обозначение 0 х или 2 [c.82]

Признаком проламинов является высокое содержание глутаминовой кислоты (30 — 45 Ь) и пролина (15%). Они нерастворимы в воде, но растворяются в 50 — 90%-ном этаноле. Вместе с содержащими глутаминовую кислоту (до 45%) глутелинами они чаще всего встречаются в белках зерна. [c.345]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология