Соли, взаимодействие с белками

Цветные реакции белков. Биуретовая реакция. При взаимодействии в щелочной среде с солями меди (Си504) все белки дают фиолетовое окрашивание. Аналогичную реакцию дает уже упомянутый ранее биурет (стр. 215), откуда и происходит название этой реакции [c.296]

Осаждение белков (высаливание) обусловлено степенью замещения растворителя солью, т. е. уменьшением взаимодействия белка с растворителем (водой). [c.138]

Существенна роль солюбилизации в живых организмах — в процессах миграции и усвоения различных олеофильных веществ, например жиров, лекарственных средств, при взаимодействии белков с липидами. Функцию солюбилизаторов в этом случае выполняют соли желчных кислот (холевой кислоты и ее производных). Солюбилизация в растворах солей желчных кислот жиров (и других олеофильных веществ) является одной из ступеней сложного процесса их ассимиляции организмом. [c.87]

Характер взаимодействия белков с ионами тяжелых металлов сложен и многогранен. Это прежде всего образование комплексных соединений, нерастворимых в воде, но растворяющихся в избытке соли (кроме Л КОз и Н С12) соли тяжелых металлов, адсорбируясь на белковых мицеллах, изменяют их электрический заряд (вплот1> до полной нейтрализации). Денатурация белкой солями тяжелых металлов вызывается глубокими нарушениями вторичной и третичной структур макромолекул белка, изменением положения пептидных цепей, которое обусловливается в основном разрывом связей между ними ( лавным образом днсульфидшлх). Дисульфидным связям принадлежит видная роль в поддержании вторичной и третичной структур белка. Разрыв их влечет за со- [c.24]

Белки осаждаются при добавлении алкалоидных реактивов — пикриновой кислоты, танина, солей железистосинеродистой, вольфрамовой, фосфорномолибденовой и фосфорновольфрамовой кислот. Эти реакции указывают на наличие в молекуле белка положительно заряженных группировок. Для того чтобы улучшить осаждение белка алкалоидными реактивами, обычно добавляют немного уксусной или другой кислоты. Это увеличивает количество положительных зарядов в белковой молекуле и тем самым облегчает взаимодействие белка с алкалоидным реактивом. [c.65]

Гидролизу могут подвергаться химические соединения различных классов соли, углеводы, белки, эфиры, жиры и т. д. В неорганической химии чаще всего приходится иметь дело с гидролизом солей, т. е. с обменным взаимодействием ионов соли с ионами воды, в результате которого смещается равиовесие электролитической диссоциации воды. [c.202]

Белки при взаимодействии с солями тяжелых металлов Си, Ре, РЬ, 2п, Ag и др.) образуют нерастворимые в воде комплексные соединения (чаще всего с группами 5Н). При добавлении избытка соли осадок белка растворяется. Это явление носит название адсорбционной пептизации и обусловлено адсорбцией ионов тяжелого металла на поверхности коллоидных частиц и появлением положительного заряда на частицах белка. [c.43]

В основе взаимодействия белков со стенкой лежит в основном механизм катионного обмена. Это возможно, поскольку и в случае отрицательного полного заряда молекулы (особенно при основных pH) всегда имеются в наличии катионные группы, например аргинин-радикалы в цепочках полипептидов. Поэтому путем добавления солей щелочных металлов (например сульфата калия) к буферу, как и в случае ионообменной хроматографии, достигается конкуренция кулоновскому притяжению и вызванное этим притяжением взаимодействие белок - стенка явно уменьшается. Следуя этой концепции, можно для стандартных белков в широкой области р1 (р1 5-11) достичь эффективности 50000-100000 тарелок на метр. И в этом случае недостатком является сравнительно высокая электропроводность буфера (эффективное охлаждение ) которая вынуждает использовать поля низкого напряжения (5 кВ) и длинные капилляры с маленьким внутренним диаметром (25 мкм). Кроме того, большие ионные силы уменьшают как ЭОП, так и -потенциал пробы, что вместе с вышеназванными факторами приводит к длительным временам анализа. [c.67]

Повышение концентрации солей в коагулирующих и промывочных растворах ослабляет (посредством нейтрализации ионизируемых групп) силы электростатического отталкивания и способствуют сближению цепей и установлению взаимодействий белков. В результате этого повышается механическая прочность с одновременным уменьшением водоудерживающей способности [c.540]

Растворение веществ в воде часто сопровождается химическим взаимодействием обменного характера. Подобные процессы объединяют под названием гидролиза. Гидролизу подвергаются самые различные виды веществ соли, углеводы, белки, сложные эфиры, жиры и т. д. [c.154]

Изоэлектрическая точка. Теоретически изоэлектрическая точка может быть определена как величина pH, при которой средний заряд молекулы Z равен нулю. Согласно экспериментальному или рабочему определению, изоэлектрической точкой называют такое значение pH, при котором в среднем никакого переноса белка в электрическом поле не происходит. Поскольку опыты можно вести только в буферных растворах, содержащих соли, взаимодействие потоков (см, разд. 4 гл. IX) может привести к ошибкам и отклонениям, так как в присутствии некоторых солей даже сахара могут перемещаться в электрическом поле. Однако в большинстве случаев теоретическое определение и то, которое принято в повседневной практике, почти идентичны. Изоэлектрическая точка не зависит явным образом от концентрации белка, но зависит от состава растворителя. [c.119]

Медиков особенно интересуют жидкие растворы, к которым относятся плазма крови, моча, лимфа и другие биологические жидкости, представляющие собой очень сложные смеси белков, липоидов, углеводов, солей и т. п. Физико-химические закономерности взаимодействия этих разнообразных ио свойствам и размерам частиц как между собой, так и с окружающими их молекулами воды оказались чрезвычайно важными для жизнедеятельности организма. [c.9]

Определенное взаимодействие электролитов (солей) с белком определяет условия получения кристаллических ферментов. [c.139]

Рис. 4.50. Электростатические взаимодействия белков с поверхностью неорганической соли. А. Простое взаимодействие. Б. Взаимодействие в присутствии ионов буфера.

Из приведенного выше краткого рассмотрения вопроса о влиянии солей на белки ясно, что до конца понять этот вопрос еще не удалось. В настоящее время он активно изучается во многих лабораториях. Наиболее вероятной представляется точка зрения, согласно которой действие лигандов при высаливании белков зависит как от степени их гидратации, так и от их способности непосредственно взаимодействовать с макромолекулами. В обоих случаях наиболее существенны свойства лигандов, присущие им как льюисовским основаниям. Идеи, лежащие в основе теории поля лигандов, могут быть распространены и на тяжелые металлы, хотя расчеты в этом случае могут быть выполнены лишь для элементов с незаполненными -орби-талями. [c.274]

Непосредственные электростатические взаимодействия между заряженными группами существенны нри низких концентрациях солей, но обычно имеют меньшее значение при их высоких концентрациях, когда простую теорию Дебая — Хюккеля уже нельзя применять для расчета с солями. Денатурация белков при высоких и низких значениях pH вызывается главным образом взаимным отталкиванием одноименно заряженных групп, которое уменьшается в разбавленных растворах солей, экранирующих заряженные группы. Аналогично высокая плотность заряда двойной спирали ДНК [c.292]

Детали микроскопического механизма влияния концентрированных растворов солей на белки, пептиды, нуклеиновые кислоты и другие полярные растворенные вещества довольно неопределенны. Высаливание этих соединений и их составных частей, по-видимому, происходит по слон ному механизму, являющемуся результатом наложения нескольких различных механизмов, как и в случае высаливания менее полярных соединений. Значения кд для полярных растворенных веществ меньше, чем для неполярных того же объема, так как полярные молекулы сильнее взаимодействуют с растворителем при достаточно высокой полярности наблюдается всаливание. Теория, основанная на рассмотрении внутреннего давления, но-видимому, дает в настоящее время наиболее удовлетворительное объяснение высаливанию как полярных, так и неполярных веществ. [c.295]

НО может также привести к ослаблению взаимодействия белка со свободным лигандом при аффинной элюции (повышение величины Kl). Повышение концентрации соли ослабляет любые неспецифические ионные взаимодействия, но при этом усиливаются гидрофобные взаимодействия белка с адсорбентом, в особенности с удлиняющим мостиком. Если взаимодействия последнего типа важны, более эффективным может быть снижение концентрации соли. Кроме того, используют вещества, снижающие поверхностное натяжение (уменьшающие гидрофобные вандерваальсовы взаимодействия). Это может быть неионный [c.161]

Хотя при низких концентрациях соли с короткими иммобилизованными алифатическими цепями связывается относительно мало белков, гидрофобную хроматографию можно распространить практически на все белки, поскольку гидрофобные взаимодействия усиливаются с повышением концентрации соли. В частности, соли, проявляющие наибольшую эффективность при высаливании (см. разд. 3.3), такие, как сульфат аммония, характеризуются наибольшим усилением гидрофобных взаимодействий. Это объясняется тем, что в основе обоих эффектов лежат одинаковые механизмы при высаливании основной причиной агрегации служит усиление гидрофобных взаимодействий между белками. Следовательно, при высоких концентрациях соли большинство белков можно адсорбировать на гидрофобных группах, связанных с инертной матрицей (однако сама матрица может и не быть инертной см. ниже). [c.183]

В 1951 г. Полинг выдвинул в качестве модели пространственного строения белковых молекул так называемую а-спи-раль, в которой полипептидную цепь надо представлять себе в виде нити, обвивающей поверхность цилиндра. Соседние витки располагаются таким образом, что между группами ЫН и СО каждого третьего звена устанавливаются водородные связи (рис. 65). Один виток спирали содержит 3,6 аминокислотных остатка. Степень развития спирали зависит от природы белка и внешних условий. Так, например, поли-1-аланин начинает приобретать в чистой воде конформацию а-спирали, если в полипептидной цепи содержатся более 10 звеньев. В присутствии неорганических солей спираль лучше стабилизируется за счет гидрофобных взаимодействий. [c.636]

Кроме поли(А)-мРНК, на поли(и)-агарозе удается сорбировать и очищать обратную транскриптазу и интерферон. В этом случае специфическое взаимодействие белка с поли(и)-последовательностью осуществляется не за счет водородных связей, а по-видимому, за счет взаимодействия ионов, так как элюцию удается осуществить с помощью высокой концентрацип соли (при элюции мРНК соль пз элюента удаляют). Следует помнить, что поли(и) атакуется рибо-нуклеазой, которую необходимо удалить пли блокировать в препаратах, вносимых на полп(и)-сефарозу, [c.372]

Гидролиз (от греч, hydor — вода и lysis — разложение) — взаимодействие веществ с водой с образованием различных соединений (кислот, оснований и др.). Г. подвергаются соединения различных классов соли, углеводы, белки, эфиры, жиры и др. Наиболее хорошо изучен Г. солей. Г. соли слабой кислоты и сильного основания [c.39]

Вопросы. 1. Наличие каких фуикциоиальаых групп обусловливает взаимодействие белка с солями яжелых металлов [c.461]

Растворимость белков зависит от концентрации нейтральных солей в растворе, его pH и температуры. При этом соли оказывают двоякий эффект на растворимость. В малых количествах они значительно повышают растворимость и переводят в раствор те белки, которые плохо растворяются или совсем не растворяются в чистой воде (эвглобулины). При низких концентрациях солей возрастание логарифма растворимости 5 прямо пропорционально ионной силе раствора, что обусловлено взаимодействием их ионов с заряженными группами белка, равно как и увеличением числа таких группировок. Вероятно, каждая из ионных групп окружается атмосферой солевых ионов противоположного знака. При достаточно высоких концентрациях солей большинство белков осаждается из водных растворов. При этом растворимость многих белков убывает с повы- цением концентрации соли по логарифмическому закону в соответствии со следующим уравнением [c.180]

В альтернативном объяснении действия солей на белки на первое место ставится прямое взаимодействие между солью и группами белка. Было показано, что ряд Гофмейстера применим и к растворимости низкомолекулярных соединений, таких, как Н-ацетилтетраглицинэтиловый эфир, моделирующий поли-пептидный остов [34]. В этом случае интерпретация была основана на прямом взаимодействии между солью и пептидными группами. При смешивании водных растворов бромида лития с М-метилацетамидом были получены кристаллы, связи в которых могут служить еще одной моделью пептидной связи [35]. Определение структуры кристаллов методом рентгеновской дифракции показало, что ионы действительно могут взаимодействовать с веществами, моделирующими пептиды, причем это взаимодействие по своему характеру соответствует взаимодействию между ионом и диполем. Влияние солей на устойчивость белков можно объяснить также исходя из теории полимерных растворов, предполагая, что имеет место прямое взаимодействие между белком и солью [36]. [c.274]

ГИДРОЛИЗ — реакции обменного разложения между водой и различными соединениями частный случай сольволиза. Г. протекает как в водных р-рах, так и нри взаимодействии поды или водяных паров с твердыми, ж идкими и газообразными веществами. Г. цодворжены химич. соединения различных классов, в том числе соли, углеводы, белки, эфиры, жиры и др. Суммарный результат Г. какого-либо соединения может быть описан одной из след, схем [c.459]

Для обнаружения белков с давних пор применяют несколько проб, основанных главным образом на осаждении. Малые количества нативных белков можно обнаружить, применяя чувствительную микрореакцию, предложенную Файглем и Ангером [8], в которой появляется синяя окраска водорастворимых щелочных солей этилового эфира тетрабромфенолфталеина, окрашенного в желтый цвет. При действии разбавленной уксусной-кислоты эти соли превращаются в соответствующий фенол. При взаимодействии этого эфира с белками, находящимися обычно в коллоидном состоянии, появляется синее окрашивание (вероятно, образуется солеобразное соединение), устойчивое к действию уксусной кислоты. Появление такой же окраски наблюдается и при взаимодействии белков с другими индикаторами, что мешает анализу. [c.258]

Агрегацию, а следовательно, и осаяадение белковых молекул можно вызвать добавлением к раствору белка солей, например сульфата аммония. Молекулы белка и неорганические ионы при гидратации конкурируют за молекулы воды, и по достижении определенной концентрации соли взаимодействия белок — белок начинают преобладать над взаимодействиями белок — вода, что приводит к агрегации, а затем и осаждению белка. Этот метод широко применяется на начальных стадиях очистки белков. Различия в изоэлектрической точке разных белковых молекул используются при разделении белков с помощью электрофореза. [c.24]

Для получения растворов молекулярных коллоидов достаточно привести сухое вещество в контакт с подходящим растворителем. Менолярные макромолекулы растворяются в углеводородах (например, каучуки — в бензоле), а полярные макромолекулы — в полярных растворителях (например, некоторые белки — в воде и водных растворах солей). Вещества этого типа назвали обратимыми коллоидами потому, что после выпаривания их растворов и добавления новой порции растворителя сухой остаток вновь переходит в раствор. Название лиофильные коллоиды возникло из предположения (как оказалось, — ошибочного), что сильное взаимодействие со средой обусловливает их отличие от лиофобных коллоидов. [c.314]

При взаимодействии же с щелочами в реакцию вступает кислога и вместо сильного основания образуется слабоосновная соль белка [c.216]

Помимо воды, из неорганических соединений в жидком НР хорошо растворимы фториды, нитраты и сульфаты одновалентных металлов (и аммония), хуже — аналогичные соли Мд, Са, 8г и Ва, По рядам Ь1—Сз и Мд—Ва, т, е. по мере усиления металлического характера элемента, растворимость повышается. Щелочные и щелочноземельные соли других галоидов растворяются в НР с выделением соответствующего галоидоводорода. Соли тяжелых металлов в жидком НР, как правило, нерастворимы. Наиболее интересным исключением является Т1Р, растворимость которого исключительно велика (в весовом отношении около 6 1 при 12°С). Практически нерастворимы в жидком НР другие галондоводороды. Концентрированная серная кислота взаимодействует с ним по схеме + ЗНР НзО + НЗОдР + НР . Жидкий фтористый водород является лучшим из всех известных растворителем белков. [c.247]

Возможные ошибки при определении pH колориметрическим методом. Неточности определения pH могут зависеть от солевой ошибки, обусловленной высокой концентрацией солей в растворе, изменяющей растворимость и диссоциацию индикатора от белковой ошибки, связанной с наличием в растворах белковых веществ (кровь, плазма и др.) от индикаторной ошибки, так как белки, обладающие амфотерными свойствами, взаимодействуют с кислотными и основными индикаторами, а также адсорбируют индикатор при этом происходит изменение общей концентрации его в испытуемом растворе таким образо.м, добавление значительных количеств индикаторов, которые, являясь слабыми кислотами и основаниями, могут, особенно в незабуференных растворах, изменять значение pH от температурной ошибки, зависящей от изменения константы диссоциации индикатора при колебаниях температуры так, -нитрофенол имеет при 0 С р/С = 7,30, а при 50° С рК = 6,81 с изменением температуры изменяется и pH стандартных растворов. [c.67]

Гидролиз солей — одии нз важных примеров гидролиза веществ. В более широком смысле слова под гидролизом следует поиимать реакции обменного взаимодействия между веществами и водой. Помимо солей гидролизу подвергаются карбиды, некоторые простые вещества, галогенангидриды, сложные эфиры, углеводы, жиры, белки и др. Например [c.119]