Белки растворяющее действие солей

Белки выделяют из водных растворов. введением соли. Этот процесс называют высаливанием. Его проводят в насыщенных или полунасыщенных растворах солей, что указывает на его отличие от коагуляции лиофобных золей, вызываемой растворами малых концентраций. К высаливанию не применимо правило Шульце - Гарди. При высаливании ионы солей сильно связываются с диполь-ными молекулами растворителя, в результате молекулы растворенного вещества вытесняются из сферы действия электрического по-.ля введенных ионов. По влиянию на высаливание анионы натриевых солей располагаются в лиотропный ряд [c.288]

Белковые осадки, полученные при действии солей тяжелых металлов, нерастворимы в первоначальном растворителе (в воде и слабых растворах солей), т. е. реакция необратима. Соли тяжелых металлов полностью осаждают и денатурируют белки. Этими реакциями пользуются для освобождения растворов от белков. Соли тяжелых металлов одновременно с белками осаждают и другие азотистые вещества. Доказано, например, что ряд аминокислот (лейцин, фенилаланин метионин, триптофан, цистеин) образуют с медью труднорастворимые соли. [c.41]

Растворение белков в воде связано с гидратацией каждой молекулы, что приводит к образованию вокруг белковой глобулы водных (гидратных) оболочек, состоящих из ориентированных в определенной форме в пространстве молекул воды. По химическим и физическим свойствам вода, входящая в состав гидратной оболочки, отличается от чистого растворителя. В частности, температура замерзания ее составляет —40°С. В этой воде хуже растворяются сахара, соли и другие вещества. Растворы белков отличаются крайней неустойчивостью, и под действием разнообразных факторов, нарушающих гидратацию, белки легко выпадают в осадок. Поэтому при добавлении к раствору белка любых водоотнимающих средств (спирт, ацетон, концентрированные растворы нейтральных солей щелочных металлов), а также под влиянием физических факторов (нагревание, облучение и др.) наблюдаются дегидратация молекул белка и их выпадение в осадок. [c.26]

Реакция Миллона открывает в белке циклическую аминокислоту тирозин. При добавлении к раствору белка реактива Миллона, состоящего из смеси азотно- и азотистокислых солей закиси и окиси ртути, растворенных в концентрированной азотной кислоте, образуется белый осадок (действие соли тяжелого металла), окрашивающийся при нагревании в красный цвет. Реактив Миллона дает окрашивание почти со всеми фенолами, причем у белков реакция обусловлена присутствием в них фенольной группы тирозина. Белки, не содержащие тирозина, этой реакции не дают. Следует избегать прибавления избытка реактива Миллона, поскольку он содержит азотную кислоту, которая при взаимодействии с белком может дать желтое окрашивание (ксантопротеиновую реакцию), маскирующее реакцию Миллона. [c.25]

Белки из растворов легко осаждаются солями тяжелых металлов (свинца, меди, серебра, ртути и др.), образуя с ними прочные солеобразные и комплексные соединения. В отличие от высаливания солями щелочных и щелочноземельных металлов для осаждения солями тяжелых металлов требуются небольшие концентрации последних. В случае применения уксуснокислого свинца и сернокислой меди избыток этих солей вызывает растворение обра-зовянного ими осадка. Такое растворение объясняется адсорбцией избытка ионов металла и перезарядкой белкового комплекса, вследствие чего в раствор переходит комплекс измененного белка с металлом. Благодаря тому же механизму добавление дссгаточного количества хлористого натрия вызывает рг с творение осадка ртутного соединения белка. Белковые осадки, полученные действием солей тяжелых металлов, однако, нерастворимы в первоначальном растворителе, т. е. в воде или слабых растворах солей. Таким образом, осаждение белков солями тяжелых металлов следует отнести к необратимым реакциям осаждения, связанным с денатурацией белка. [c.23]

Другая цветная реакция на белки носит название реакции Миллона. При приливании к раствору белка реактива, действующим началом которого является смесь азотнокислых и азотистокислых солей окиси и закиси ртути, белок сначала выпадает в осадок, а затем при нагревании окрашивается в кирпичи о-к р а с н ы й цвет. Эта реакция характерна для фенольного ядра тирозина, вследствие чего белки, содержащие в своем составе тирозин, дают реакцию Миллона. [c.32]

Коацервация. Своеобразной формой явной коагуляции в растворах белков, совершающейся также под действием солей и сопровождающейся, как и высаливание, разделением фаз, является процесс, получивший название коацервации От высаливания коацервация отличается тем, что вещество дисперсной фазы не отделяется от растворителя в виде твердообразных [c.224]

Обе эти формулы основаны на допущении, что раствор 100%-ного насыщения соответствует 4,05 М раствору. Следует отметить, чхо на практике из-за присутствия в растворе других солей и белка истинная растворимость сульфата аммония в образце будет несколько меньше, чем 533 г-л при 20°С. Количество необходимого сульфата аммония можно найти в приложении А в таблице I, где оно дано с интервалом в 5%. Значения для других степеней насыщения можно получить исходя из этих цифр путем интерполяции. Значение pH может быть важным при осаждении, однако в большинстве случаев при незначительном изменении pH от эксперимента к эксперименту разница оказывается несущественной. Лучше всего работать при нейтральных значениях pH (6—7,5). Сульфат аммония обладает слабым подкисляющим действием, поэтому раствор должен содержать буфер (например, фосфатный) примерно 50 мМ концентрации. [c.68]

Химические свойства. 1) Денатурация — разрушение вторичной и третичной структуры белка с сохранением первичной структуры. Происходит при нагревании или действии растворителей. 2) Гидролиз белков — разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. 3) Качественная реакция на белки — красно-фиолетовое окрашивание при действии солей меди (П) в щелочном растворе (биуретовая реакция). [c.124]

Обычно чем больше значение константы ро, тем выше равновесная степень набухания при ограниченном набухании. Набу-.хаиие полимерных изделий приводит ие только к увеличению их объема и размеров, искажению формы, но н к ре.зкому снижению прочности. Изменение свойств полимера прн набухании в значительной степени зависит от природы полимера и растворителя, с которым он соприкасается. Так, действию паров воды н водных растворов кислот, солей н других веществ наиболее подвержены полимеры с полярными функциональными группами, например целлюлоза, белкн н др. Равновесное содержание влаги Б полимере (в % к его массе при данной влажности воздуха) минимально у полиолефинов (полиэтилен — 0,1%), более значительно у аминопластов и полиамидов (капрон—до 4%), очень высокое у белкой (10% и более). Влажность существенно влияет на свойства полимеров, особенно прн высокой температуре, в частности снижает прочность, диэлектрические показатели, прозрачность. [c.399]

Видоизменение свойств шерсти. Механическая обработка шерсти во влажном и нагретом состоянии способствует сцеплению или свойлачиванию волокон. Различные виды шерсти и других животных волокон могут сильно различаться по способности к свойлачиванию. В производстве фетра для шляп необходимая способность к свойлачиванию часто достигается путем окисления волокна в тщательно контролируемых условиях. В прошлом для этой цели применяли азотную кислоту, содержащую соли ртути в качестве катализатора, но в 1936 г. сделано открытие, что ядовитый раствор ртутной соли может быть заменен раствором нерекиси водорода, содерж ащим минеральную кислоту [28]. Окисляющее действие, по-видимому, состоит в присоединении кислорода к дисульфидным группам цистина шерсти [29] с последующим разрывом этих цистиновых мостиков в структуре белка [30]. Раньше считали [30], что перекись водорода и амииная или карбиминная группа волокна образуют фактически аддитивное соединение. Описано влияние такого рода обработки иа кроличий пух [31]. Сообщается также о видоизменении пуха ангорских кроликов путем последовательной обработки тиогликолятом натрия, пепсином и окислителем вроде перекиси водорода [32]. [c.487]

Получение чистых нативных биологически активных белков— гораздо более трудная задача, чем их простое осаждение. Для этого обычно используют метод высаливания, которое основано на том, что многие растительные белки выпадают в осадок при насыщении их растворов различными минеральными солями (хлористым натрием, сернокислым натрием, сернокислым магнием и т. д.) и все белки осаждаются при насыщении их растворов сернокислым аммонием. Отдельные группы белков выпадают в осадок при определенной концентрации сернокислого аммония в растворе. Этот метод осаждения белков под действием сульфата аммония уже давно применяется при работе с белками. Осажденные при высаливании белки освобождаются от солей диализом и вновь переходят в раствор, но их свойства при этом не изменяются. [c.213]

У полипептидов много общего с белками водные растворы их вспениваются при встряхивании, как и у белков, они дают реакции, характерные для белков. Полипептиды высаливаются, т. е. осаждаются из растворов нейтральными солями, как и белки. Гидролизуются полипептиды не только при нагревании с кислотами, но и под действием ферментов, расщепляющих белки. Полипептиды — бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде, но нерастворимые в спирте, обладают амфотерными свойствами, т. е. легко растворяются в кислотах и щелочах. [c.377]

Щелочи действуют иа организм вследствие способности их отнимать воду от тканей и разрушать белки тканей. Наиболее сильное действие оказывают едкие щелочи (едкий натр, едкое кали). Растворы щелочных солей, имеющие щелочную реакцию, также могут поражать кожу. [c.105]

Казеиноген относится к числу белков, обладающих ясно выраженным кислотным характером. Молочную плазму — мутную жидкость белого цвета, получающуюся после отделения эмульгированного молочного жира, можно рассматривать как коллоидный раствор кальциевой соли казеиногена. Другими словами, в молоке частицы казеиногена находятся в растворе в виде анионов. Свободный же казеиноген в виде недиссоциированных молекул отличается весьма малой растворимостью в воде. Поэтому при подкислении молока до pH = 4,7 (изоэлектрической точки казеиногена) казеиноген выпадает в осадок — молоко свертывается. Такое же свертывание наблюдается и без прибавления кислоты извне, при скисании молока с образованием простокваши. Дело в том, что в молоко из воздуха обычно попадают молочнокислые бактерии, под действием которых лактоза подвергается брожен 1ю с образованием молочной кислоты, вызывающей смещение pH молока к кислую сторону. Более быстро сбраживание лактозы можно получить путем добавления к молоку закваски, содержащей молочнокислые бактерии. [c.450]

Действие солей на белки. На протяжении долгого времени для высаливания белков применяли концентрированные растворы [c.59]

Действие солей на раствор белка заключается не в его коагуляции (объединении мелких частиц в более круппые и т. п.), а в пониженной растворимости белков в растворах солей, где основная масса воды связана гидрофильными ионами. [c.184]

Таким образом, процесс высаливания представляет собой действие соли на воду, вызывающее уменьшение ее активности, т. е. уменьшение способности воды растворять белки. [c.138]

Обе эти стадии возможно отделить одну от другой. Например если альбумин кипятить некоторое время в разбавленной кислоте, то белок денатурируется, но не выпадает из раствора (не коагулирует). Однако если этот золь действие.м щелочи или при по.мощи диализа довести до изоэлектрического состояния, то наступает явная коагуляция его. Аналогично этому, растворы многих белков, не содержащие солей, могут быть на- [c.436]

Агрегацию гидрофобных участков на поверхности белка при высокой концентрации соли можно описать иными словами по мере того как происходит сольватация ионов соли и свободных молекул воды остается мало, возрастает тенденция к отрыву упорядоченных замороженных молекул воды от гидрофобных боковых цепей с обнажением неполярных участков, которые стремятся взаимодействовать друг с другом. Белки, содержащие на поверхности молекул большое число или скопления гидрофобных аминокислотных остатков, агрегируют быстрее, тогда как белки с незначительным содержанием неполярных остатков на поверхности остаются в растворе даже при самых высоких концентрациях соли. Существуют и другие, более сложные интерпретации действия соли на растворимость белка, оперирующие понятиями свободной энергии. Эффективность действия различных солей коррелирует также с увеличением молярного поверхностного натяжения за счет соли, содержащейся в растворителе [26]. [c.63]

К 2 мл раствора белка до конечной 8 М концентрацип с целью тепловой денатурации раствор белка выдерживали в термостате в течение часа при температуре 39°С третий вариант состоял в том, что к 2 мл белка прибавляли мочевину до той же 8 М концентрации, а затем 1 мл 2 н. раствора роданистого калия, после чего смесь оставляли на час в термостате при температуре 39° С. Добавлявшийся роданистый калий относится к числу солей, способных усиливать и ускорять денатурацию белка иод действием мочевины [30]. [c.100]

Растворимость альбуминов в воде слишком велика для того, чтобы можно было продемонстрировать растворяющее действие солей однако было показано, что альбумины растворяются под действием солей так же, как и другие белки, если их растворимость в отсутствие соли уменьшить в достаточной степени добавлением какого-либо органического растворителя [17, 183]. В этих условиях возрастание растворимости, вызванное добавлением солей, т. е. величина растворяющего эффекта, особенно велико, поскольку уменьшение диэлектрической постоянной, как было показано выше, не только понижает растворимость белка в отсутствие соли, но также увеличивает электростатическое взаимодействие между заряженными группами белковой молекулы и ионами соли. [c.43]

Белки с солями легких металлов и аммония (ЫаС1, MgS04, гп504, (ЫН4)2504 и др.) образуют осадок, который можно опять растворить. Но при действии солей тяжелых металлов (Ее, РЬ, Нд и др.), а также концентрированной азотной кислотой происходит необратимое свертывание белков. Такой же результат получается и при нагревании белков. [c.20]

Лучшим осадителем служит полиэтиленгликоль (ПЭГ). Его действйе подобно действию соли, отбирающей воду из структуры IgG и вызывающей ее денатурацию, в результате чего и происходит осаждение из раствора, но ПЭГ обеспечивает лучший контроль над системой. Метод широко используют в определениях ряда гормонов и стероидов различного типа, в ситуациях, когда гаптеновый антиген остается в растворе в условиях осаждения белка. [c.577]

Чем же объясняется антагонистическое действие солей в водном растворе Как известно, соль диссоциирует на электрически заряженные ионы (катионы и анионы) антагонистическое действие солей обусловливается влиянием ионов на физико-химические свойства цитоплазмы. Очевидно, здесь преледе всего имеет значение противоположное влияние разных ионов иа коагуляцию коллоидов н иа степень их обводненности. Установлено, что белки, находясь в изоэлектрической точке, имеют минимальную адсорбирующую силу и способиость к набуханию, что обусловливается поглощением различных катионов. У большинства растительных белков изоэлектрическая точка находится при pH около 7 если реакция смещена в щелочную сторону, то-. ионы водорода н двухвалентный катион кальция снижают набухание белков наоборот, ионы ОН", К+ н Na+ в этих условиях усиливают набухание коллоидов. [c.314]

Для разделения белков иа фракции можно использовать метод высаливания Na l, K l, NH4 I и особенно (N 14)2504 последний предпочтителен, так как создает высокую ионную силу раствора и очень хорошо растворим в воде (прн 0°С 709,6 г/л). Растворимость отдельных белков помимо прочего зависит от нх заряда. Механизм высаливающего действия солей прн осаждении белка рассмотрен в разд. 3.5.2. [c.346]

Соображения по поводу растворителя. Условия промышленного производства могут существенно отличаться от оптимальных условий, установленных лабораторными экспериментами. Вода из сетей водоснабжения или из буровых скважин, используемая вместо деионизованной воды, содержит небольшие количества не всегда контролируемых солей. Также, принимая во внимание уже упоминавшиеся результаты [103] изучения растворимости белков сои в растворах слабой ионной силы, необходимо проводить растворение при слегка щелочных pH для компенсации действия солей. Этот вывод также применим к другим видам сырья, растворимость которых в чистой воде была низкой. Результат зависит от природы щелочей. Так, если NaOH и КОН действуют одинаково, то Са (ОН)2 снижает растворимость белков гороха и конских бобов [161]. [c.431]

Использование растворов солей для элюирования выделяемых веществ с сорбентов в гидрофобной хроматографии рассмотрено в разд. 7.1. йеннисен и Хейлмейер [20] показали, что элюирующая способность анионов соответствует их расположению в ряду Гофмейстера и элюирующая способность катионов обратна их высаливающему или всаливающему действию. Соли способны проникать непосредственно между белком и гидрофобной поверхностью сорбента, что приводит к десорбции белка. Если за адсорбцию ответ-ствеппы ионные взаимодействия, то элюирование белков должно зависеть от ионной силы раствора, но не от природы и типов используемых солей. Общие аспекты гидрофобной хроматографии, включая реагенты, применяемые для элюирования, были рассмотрены Хьертеном [18]. [c.272]

Растворяющее действие солей особенно четко проявляется в тех случаях, когда белок нерастворим в дестиллированной воде. Так эвглобулины сыворотки крови или растительные глобулины нерастворимы в воде, но легко растворяются после добавления хлористого натрия к суспензии белка в воде. Способность нейтральных солей стимулировать растворение белков объясняется электростатическим взаимодействием между их ионами и заряженными группами белка [37]. Как упоминалось в гл. V, растворы белка в изоэлектрической точке содержат не только изоэлектрические молекулы Р с нулевым свободным зарядом, но также анионы и катионы белков с формулами Р , Р , Р. .. и Р+, Р++,. .. Растворимость этих ионов выше, чем растворимость белка в изоэлектрической точке [36]. Так, например, вычисленная растворимость незаряженных молекул карбоксигемоглобина лошади равна г па л воды при ионной силе, равной нулю, в то время как истинная растворимость смеси незаряженных и заряженных молекул составляет 17 г на 1 л [36]. Количество ионизированных молекул белка увеличивается не только при добавлении кислот или оснований, по также и при добавлении нейтральных солей [36]. Это увеличение может быть причиной повышения растворимости белков, т. е. причиной растворяющего действия солей. Нет необходимости считать, что при этом образуются постоянные прочные связи между ионами белка и ионами добавленных солей [37]. Вероятно, каждая из ионных групп белка окружается, в силу ее электростатического действия, атмосферой солевых ионов противоположного знака. Трудно решить, ведет ли это к образованию постоянных связей между белком и неорганическими ионами (см. гл. V). [c.113]

Обе указанные стадии возможно отделить одну от другой. Например, если альбум ин кипятить некоторое вр мя в разбавленной кислоте, то белок денатурируется, но не выпадает из раствора (не коагулирует). Однако, если этот золь действием щелочи или при помощи диализа довести до изоэлектрического состояния, то наступает явная коагуляция его. Аналогично этому, растворы многих белков, не содержащие солей, могут быть нагреты достаточно сильно, и выпадения денатурированного белка в осадок наблюдаться не будет. [c.374]

Многие вещества, особенно гидрофильные коллоиды, как желатина, декстрин, гуммиарабик, противодействуют коагуляции золей электролитами. Эти вещества называют защитными коллоидами. Если обработать, например, раствор, содержащий соль серебра и яичный белок (так называемый протаргол ), иодидом калия, то раствор этот останется прозрачным. Иодид серебра образуется (это можно показать потенциметрическим методом), но он остается в коллоидном растворе вследствие защитного действия яичного белка. В некоторых случаях можно использовать это явление для аналитических целей. При титровании, например, с адсорбционными индикаторами наилучший [c.220]

Лучше объясняет механизм действия необрастающих составов другая теория, по которой отравление живых организмов происходит в результате попадания ионов ртути и меди в органы дыхания или пищеварения живых организмов, вследствие чего происходит свертывание белка этих органов и организм погибает. По данным этой теории защитное действие окиси ртути и окиси меди(1) объясняется следующим образом. Вследствие диффузии морской коды в красочную пленку окись ртути и окись меди(1) подвергаются воздействию хлорида натрия. В результате этого воздействия образуется, как было указано выше, соль сложного состава eNa l-SHg b- u b. Раствор этой соли, медленно диффундируя в направлении, обратном диффузии воды, создает в непосредственной близости к судну зону, содержащую ионы ртути и меди. Эта зона становится ядовитой уже при незначительном содержании в воде указанных ионов. При таком механизме действия окиси ртути и окиси меди(1) все простейшие живые организмы, попавшие в отравленную зону, гибнут и до судна могут добраться только отдельные экземпляры. Сплошное же обрастание может начаться только после значительного обеднения слоя краски ртутью й медью. Это и наблюдается на практике — обрастание начинается с поселения отдельных экземпляров моллюсков, а сплошное обрастание, значительно менее интенсивное, чем при применении обычной краски, происходит значительно позже. [c.642]

Так как неполярные группы полимеров в процессе изменения состояния макромолекулы выходят на поверхность и становятся доступными для растворителя, влияние солей на коэффициенты активности таких групп может изменить положение равновесия. На основании большого числа экспериментальных данных по влиянию солей на растворы простых органических модельных соединений, таких, как бензол (рис. 4), появляется возиюжность предсказывать относительную эффективность различных солей в тех случаях, когда определяющим является их влияние на неполярные группы соли, которые эффективно высаливают неполярные соединения (например, сульфаты и фториды), должны препятствовать переходу макромолекулы в состояние, в котором неполярные группы становятся доступными для растворителя соли, увеличивающие растворимость неполярных соединений (например, бромистый тетраметиламмоний), напротив, должны облегчать такой переход. Несмотря на то что эффекты такого типа могут существовать и вносить значительный вклад в денатурацию белков под действием концентрированных растворов солей, из имеющихся в настоящее время данных следует, что для большинства белков они не являются основными. Так, ион тетраметиламмо-нпя не оказывает, как правило, существенного влияния на белки, а натриевые п калиевые соли ионов 1 , N0 , СЮ, и хлориды Ва " , Са и вызывают денатурацию и солюбилизацию многих белков, хотя обладают высаливающим действием на бензол и другие неполярные соединения. Более того, часто убеждаются в том, что влияние солей на белки нечувствительно к природе катиона в ряду Na , К , s , Rb" , в то время как коэффициенты активности простых неполярных молекул сильно различаются для различных катионов этой группы. [c.294]

Экстракция растворимых белков из тканей может происходить только после разрушения клеточных оболочек, так как последние непроницаемы для больших белковых молекул. Разрушения клеток можно достичь механическим путем, растирая их с песком или с кизельгуром однако при этом наблюдается некоторая потеря белка за счет денатурации, вызываемой адсорбцией белка на силикате. По этой причине лучше разрушать клетки такими приборами, как мясорубка Латапи или гомогенизаторы. Структура клетки разрушается также при действии органических растворителей, например спирта, ацетона или глицерина. Если концентрация глицерина не превышает 85%, то в глицериновый экстракт переходит значительная часть растворимого белка. Этим способом можно экстрагировать гидролитические ферменты из поджелудочной железы и из других органов. Глицериновые экстракты при комнатной температуре относительно стабильны. Повидимому, рыхлая ассоциация белка с полярными гидроксильными группами глицерина уменьшает скорость его денатурации. Однако эти же полярные группы в молекуле глицерина обусловливают взаимное притяжение его молекул и высокую вязкость этого растворителя. Из глицериновых экстрактов очень трудно поэтому получить чистые препараты белков. В связи с этим глицерин в настоящее время редко применяется для разрушения клеточных оболочек. Вильштеттер и его сотрудники для разрушения клеток пользовались ацетоном. Этот метод основан на том, что многие белки при концентрации ацетона выше 80—90% денатурируются очень медленно. Для экстракции размельченный или пропущенный через мясорубку орган помещают в ацетон. Преимущество этой процедуры заключается в том, что ацетон не только разрушает клеточные оболочки, но одновременно экстрагирует из клеток и большинство липидов. Липиды можно затем удалить количественно при последующей обработке эфиром. Остаток после удаления липидов высушивается на листе фильтровальной бумаги и экстрагируется водой, разведенными растворами солей или буферов. Хотя большинство белков, в том числе много важных ферментов, можно получить из ацетоновых вытяжек в нативном состоянии, однако надо помнить, что некоторые лабильные белки при действии этого растворителя денатурируются. [c.10]

В альтернативном объяснении действия солей на белки на первое место ставится прямое взаимодействие между солью и группами белка. Было показано, что ряд Гофмейстера применим и к растворимости низкомолекулярных соединений, таких, как Н-ацетилтетраглицинэтиловый эфир, моделирующий поли-пептидный остов [34]. В этом случае интерпретация была основана на прямом взаимодействии между солью и пептидными группами. При смешивании водных растворов бромида лития с М-метилацетамидом были получены кристаллы, связи в которых могут служить еще одной моделью пептидной связи [35]. Определение структуры кристаллов методом рентгеновской дифракции показало, что ионы действительно могут взаимодействовать с веществами, моделирующими пептиды, причем это взаимодействие по своему характеру соответствует взаимодействию между ионом и диполем. Влияние солей на устойчивость белков можно объяснить также исходя из теории полимерных растворов, предполагая, что имеет место прямое взаимодействие между белком и солью [36]. [c.274]

Известно, что в клетках различных организмов основная часть липидов присутствует в виде комплексов с белками — липопротеидов, которые разрушаются в процессе экстракции липидов различными органическими растворителями [петролейный эфир, хлороформ, диэтиловый эфир или смесь растворителей различной полярности, например хлороформ— метиловый спирт (2 1), этиловый спирт — диэтиловый эфир (3 2)]. При экстракции необходимо учитывать факторы, которые могут влиять на изменение структуры липидов температура, свет, кислород воздуха, действие липолитических ферментов и другие. Липиды способны растворять многие нелипидные компоненты (углеводы, аминокислоты, пептиды, мочевину и другие), а также образовывать с ними комплексы, что загрязняет липидные экстракты. Удаление этих примесей достигается промыванием липидного экстракта водой и насыщенными растворами минеральных солей или хроматографированием на колонках с различными адсорбентами. [c.187]

Выделение белков из растворов после прибавления различных солей называется высаливанием. Высаливание белков, так же как и растворение, зависит от природы применяемых солей. Растворы разных солей одинаковой концентрации влияют по-разному на растворение, оседание, на электрический заряд и глектрофоретическую подвижность коллоидов. Основную роль при этом играет ионная сила, величина которой определяется концентрацией и валентностью ионов в растворе. Многовалентные ноны, несущие несколько положительных или отрицательных ионов, влияют больше на гидратацию белка, чем одновалентные ионы. Если водный раствор содержит несколько ионов, то их действие выражается в виде суммарного эффекта 2 тг Бсех имеющихся ионов. Ионная сила определяется по следующей формуле [c.8]