Электроны, перенос и транспорт I также Цепь переноса электронов

Синтез АТР в митохондриях сильно ингибируется олигомицином. Однако имеются и, такие процессы, которые, потребляя энергию из цепи переноса электронов, в то же время нечувствительны к олигомицину. К таким процессам относится ионный транспорт через митохондриальную мембрану и другой энергозависимый процесс — обращенный поток электронов от сукцината к ЫАО+ (разд. Д,7). В обоих случаях олигомицин не оказывает никакого действия, однако динитрофенол и другие разобщающие агенты блокируют оба процесса. Все эти факты станут понятными, если предположить, что в присутствии олигомицина синтезируется высокоэнергетическое промежуточное соединение а обращенный поток электронов и перекачка ионов могут идти за счет свободной энергии гидролиза этого соединения без образования АТР. Динитрофенол разобщает все реакции, вызывая гидролиз Х- , а олигомицин воздействует только на синтез АТР. Эти наблюдения объясняются также гипотезой Митчелла, согласно которой ионный транспорт предшествует синтезу АТР. [c.422]

На рис. 15 приведена упрощенная схема одного из участков внутренней митохондриальной мембраны. Ее основу образует фосфолипидный бислой, в который встроены различные компоненты цепей переноса электронов, молекулы АТФ-аз, а также белки, участвующие в транспорте ионов через сопрягающие мембраны. [c.56]

Согласно хемиосмотической гипотезе, называемой также гипотезой Митчелла (рис. 7.10), молекулы дыхательной цепи располагаются в мембране векторно и различные стадии электронного переноса (от субстрата до кислорода) сопровождаются транспортом протонов наружу, что вызывает падение pH на внешней стороне мембраны по сравнению с внутренней. [c.180]

Препараты изолированных хлоропластов, обладающих функциональной активностью, используются для изучения процессов переноса электронов по редокс-цепям хлоропластов, фотосинтетического фосфорилирования, транспорта ионов, конформационных изменений органоидов, а также для исследования структуры хлоропластов и функционирования углеводных циклов, обеспечивающих образование гексоз. [c.166]

Железо функционирует как основной переносчик электронов в биологических реакциях окисления — восстановления [231]. Ионы железа, и Fe +, и Fe +, присутствуют в человеческом организме и, действуя как переносчики электронов, постоянно переходят из одного состояния окисления в другое. Это можно проиллюстрировать на примере цитохромов . Ионы железа также служат для транспорта и хранения молекулярного кислорода — функция, необходимая для жизнедеятельности всех позвоночных животных. В этой системе работает только Ре(П) [Fe(111)-гемоглобин не участвует в переносе кислорода]. Чтобы удовлетворить потребности метаболических процессов в кислороде, большинство животных имеет жидкость, циркулирующую по телу эта жидкость и переносит кислород, поглощая его из внешнего источника, в митохондрии тканей. Здесь он необходим для дыхательной цепи, чтобы обеспечивать окислительное фосфорилирование и производство АТР. Одиако растворимость кислорода в воде слишком низка для поддержания дыхания у живых существ. Поэтому в состав крови обычно входят белки, которые обратимо связывают кислород. Эти белковые молекулы способствуют проникновению кислорода в мышцы (ткани), а также могут служить хранилищем кислорода. [c.359]

Для выделения хлоропластов используются различные водные и неводные среды. При необходимости исследовать компоненты углеводных циклов, локализацию минеральных элементов и ряда белков обычно используются такие неводные растворители, как петролейный эфир или смесь гек-сана с четыреххлористым углеродом и др. Однако полученные таким образом хлоропласты не могут осуществлять некоторых важнейших светоиндуцируемых процессов фотосинтеза. К их числу относятся транспорт электронов по редокс-цепям хлоропластов и сопряженный с ним перенос ионов, а также реакции синтеза и гидролиза АТФ. Это происходит в результате экстракции неводными растворителями гидрофобных компонентов фотосинтетических мембран, [c.166]

Из хлоропластов уже выделено много различных компонентов (см. гл. 3). Однако на приведенной схеме (рис. 5.2) показаны лишь те из них, роль которых в цепи переноса электронов определена на сегодняшний день достаточно точно. Эти переносчики были выделены и охарактеризованы химически. В настоящее время уже довольно хорошо изучены, например, ферредоксин и пластоцианин и в меньшей степени — цитохромы Ьв и f. Приводились многочисленные опыты по избирательному удалению из хлоропластов того или иного переносчика электронов. Для этого хлоропласты отмывали водой или разбавленными растворами детергентов. Использовали также экстрагирование органическими растворителями, действие ультразвука малой интенсивности и т. д. В результате такой обработки можно наблюдать подавление той или иной реакции переноса электронов, а последующее добавление очищенного экстрагированного компонента приводит к восстановлению процесса электронного транспорта в мембранах хлоропластов. Опыты такого рода были успешно проведены с пластохиноном, пласто-цианином, ферредоксином, а также с ферментом (фла-вопротеидом), переносящим электроны от ферредоксина к ЫАОР+. Результаты этих опытов дают дополнительные сведения о взаимном расположении переносчиков электрона. [c.75]

Два образца одного и того же вещества, находящиеся в разных условиях, могут иметь несколько разные максимумы поглощения, а также несколько разные интенсивности поглощения, но эта разница столь мала, что ее трудно заметить при изучении этих спектров по отдельности. Однако вариации в этих величинах гораздо легче уловить, если один из образцов использовать в качестве стандарта, против которого снимается спектр другого образца. Получаемые при этом дифференциальные спектры являются очень высокочувствительным средством, с помощью которого обнаруживают небольшие изменения в светопоглощающих свойствах. Например, дифференциальные спектры свет — темнота , в которых сравнивают поглощение света освещенным образцом и образцом, содержащимся в темноте, оказались чрезвычайно ценными при выявлении незначительных изменений этой величины, которые имеют место при освещении фотосинтезирующих тканей или частиц. Дифференциальные спектры окисленных и восстановленных форм были использованы для получения информации об участии цито-хромов в цепи переноса электронов и об окислительно-восстановительном состоянии отдельных цитохромов в определенных условиях. С помощью этого основного метода и многих его изощренных модификаций мы узнали очень много нового о физических состояниях пигментов и их функционировании в фотосинтезе и транспорте электронов. [c.26]

Фотосистема I цианобактерий и прохлорофит (как и эубактерий, имеющих только одну фотосистему) фотоиндуцирует также циклический перенос электронов (рис. 75, В), обеспечивающий клетку энергией. В циклическом потоке электроны, акцептированные Ре5-белком, через цепь переносчиков вновь возвращаются к месту своего старта и заполняют электронную вакансию в молекуле П700. Циклический электронный транспорт сопровождается генерированием протонного градиента и синтезом АТФ. [c.289]

Железо, без сомнения, является самым распространенным тяжелым металлом в живых системах. Его соединения выполняют разнообразные функции. Две основиые-- Это транспорт кислорода и участие в цепи переноса электрона. Для этих целей необходимо так много железа, что существует также химическая система накопления и Транспорта железа. Сначала обратимся к соединениям, в которых железо входит в структуру гем а, т. е. присутствует в виде комплекса, представленного на рис. 31.1, в, [c.639]

В клетки животных и бактерий активно транопортируются аминокислоты [38, 39]. У Е. oli существуют специфические системы переноса почти для каждой аминокислоты, а для некоторых аминокислот таких систем даже несколько. Обычно наряду с системой, для которой характерны высокое сродство к аминокислоте и способность перекачивать ее из областей с очень низкой концентрацией, существуют параллельно функционирующие системы с рецепторами, не обладающими столь высоким сродством к субстрату. Системы транспорта аминокислот, а также сахаров достаточно хорошо исследованы у бактерий [38, 45, 46]. В одной из таких систем, детально изученной с помощью химических и генетических методов, процесс проникновения различных сахаров (в том числе альдогексоз) внутрь клетки сопряжен с распадом фосфоенолпирувата (табл. 3-5). Судя по всему, сахара при функционировании этой системы проходят через внутреннюю мембрану в виде фосфатных эфиров (групповая транслокация) [46а, 46Ь]. В другой системе транспорт аминокислот и лактозы сопряжен с системой переноса электронов (гл. 10) в связанной с мембраной окислительно-восстановительной цепи. Считают, что эта система не зависит от синтеза АТР. [c.359]

Многие бактерии, однако, и в анаэробных условиях используют окислительное (электрон-транспортное) фосфорилирование при этом происходит перенос электронов, получаемых при расщеплении субстрата, по (укороченной) электрон-транспортной цепи на экзогенные (добавленные в питательную среду) или эндогенные (образующиеся при разложении субстрата) акцепторы. Акцепторами электронов могут быть ионы нитрата, сульфата, карбоната и фумарата, а также сера соответствующие виды бактерий объединяют в физиологические группы нитратвос-станавливающих, денитрифицирующих, сульфатредуцирующих, метаногенных и ацетогенных бактерий, а также бактерий, восстанавливающих серу. Все эти бактерии играют важную роль в природном балансе. Так как фосфорилирование, сопряженное с транспортом электронов, долгое время считалось характерной принадлежностью аэробного дыхания, то, говоря о преобразовании энергии при окислительном фосфорилирова-нии в анаэробных условиях, в настоящее время пользуются также термином анаэробное дыхание (см. гл. 9). [c.248]

Функции гемопротеидов различны, ются специализированными субстратами переноса кислорода и выполняют в организме транспортные функции. Цитохромы осуществляют транспорт электронов в дыхательной цепи и играют роль специализированных субстратов переноса электрона, принимая участие во многих каталитических процессах в качестве акцептора электронов. Сюда относятся проводимые флавопротеидами реакции окисления NADH и NADPH (подподкласс 1.6.2), а также все процессы, проводимые оксидоредуктазами подподклассов 1.1.2, 1.2.2 и 1.3.2 — всего около двенадцати различных реакций. Цитохромы служат донорами электронов для реакций, проводимых ферментами подкласса 1.9 и в ряде других процессов. Собственно к ферментам относятся три гемопротеида— каталаза (КФ 1.11.1.6) и две пероксидазы (КФ 1.11.1.7) и (КФ 1.11.1.5). Пероксидаза (КФ 1.11.1.7) объединяет под одним общим названием пероксидаза группу ферментов со сходными свойствами. Каталазы также обладают различными свойствами (уровнем активности) в зависимости от источника. Однако видовая специфичность лежит вне рамок нашего рассмотрения и в дальнейшем для простоты говорится просто о каталазе и пероксидазе, хотя фактически речь идет [c.210]

Основные черты последней структуры таковы. Она содержит 11 а-спиральных гидрофобных участков (по 22-31 аминокислот), организованных в близкие к параллельные тяжи, имеющие в хроматофорах трансмембранную направленность. В дополнение к трансмембранным а-спиралям белок РЦ содержит и более короткие а-спиральные участки, которые образуют, в частности, карманы вокруг мест локализации молекул хинонов. В целом структура белка РЦ образует жесткий каркас, с которым связаны две симметричные цепи молекул пигментов с общим для обеих цепей димером Бхл Р Р-Бхл-Бфф-<Э. Локализация пигментов на рис. XXVH.17, Б зачернена. Кружком показано положение иона Fe . Структура белка РЦ достаточно плотно прикрывает место связывания Qa, но в области связывания Qb в этих структурах имеется полость, через которую Qb может диффундировать в пул мембранных хинонов, связывая электрон-транспортную цепь РЦ с другими мембранными переносчиками электрона. Несмотря на наличие в структуре бактериальных РЦ двух ветвей L и М) переносчиков, образующих две электронные тропы, индуцируемый светом транспорт электрона идет преимущественно только по одной из них — по цепи L. Это связано, по-видимому, в первую очередь с асимметрией белкового окружения и особенно распределения ароматических аминокислот, играющих роль электронных мостиков (ХП1, 7) в двух цепях. Определенное значение здесь, вероятно, принадлежит и водородным связям, формируемым кофакторами электронного переноса с белковым окружением, которые играют роль в стабилизации электрона при туннелировании (ХП1, 6). Показана неэквивалентность водородных связей и ароматических остатков для двух ветвей. Так, образованная ветвь L отличается от ветви М наличием водородных связей между пирольным кольцом Бфф и Глю 104, а также присутствием остатков тирозина в белковом окружении кофакторов переноса. Ниже мы увидим, что белковая среда в соответствии с современной концепцией электронно-конформационных взаимодействий (гл. ХП1) играет решающую роль в регуляции электронного переноса в РЦ. Роль неактивной цепи пока не совсем ясна. Возможно, что компоненты этой цепи обеспечивают перенос и диссипацию триплетного состояния молекулы бактериохлорофилла Р на молекулу входящего в структуру РЦ специфического каротиноида. [c.313]

Не исключено также, что рассмотренная выше 2-схе-ма не исчерпывает сложных взаимоотношений между пигментными системами и переносчиками электронов, возникающих в ходе работы реальной фотосинтетической машины. В последние годы получены экспериментальные доказательства энергетических взаимодействий между соседними фотосинтетическими единицами выявляется миграция энергии между субъединицами обеих систем. Все больше аргументируются и представления о том, что существует несколько путей (электронных каскадов) от воды к фотосистеме I. Электроны могут переноситься от фотосистемы И к фотосистеме I не по одной, а по нескольким параллельным цепочкам переносчиков. В то же время фотосистема I, по-видимому, способна питаться электронами, поступающими от нескольких (например, четырех) фотосистем II. Эффективный контроль скорости транспорта электронов осуществляется также с помощью специальных электронных емкостей . Как показали исследования А. Б. Рубина, из общего, представленного в хлоропластах, пластохинона в реакциях транспорта участвует только около 10—20%, а остальные 80—90% используются тогда, когда в этом возникает острая необходимость. Благодаря такому резерву восстановленного пластохинона в цепи транспорта электронов постоянно поддерживается стабильное редокс-состояние переносчи- [c.99]

Проведенный выше анализ переноса электронов при дыхании и фотосинтезе показывает, что, несмотря па значительный прогресс в изучении различных аспектов транспорта электронов, до настоящего времени во многом еще неясны последовательность, механизмы и кинетика переноса электронов для основных электроп-трапспортпых комплексов I—IV дыхательной цепи, а также комплексов ФРЦ. [c.44]

Как уже указывалось в гл. 1, цепь электронного транспорта при фотосинтезе и дыхании образована из небольшого числа встроенных в мембрану мультиферментных комплексов, причем переносчики электронов, входяш ие в тот или иной комплекс, в определенных условиях могут помимо обмена электронами присоединить протон, а также взаимодействовать с теми или иными лигандами. Поэтому в обш ем случае необходимо рассматривать все состояния, в которых может находиться комплекс. Состояния комплекса молекул переносчиков в этом случае могут быть определены [Шипкарев, Венедиктов, 1977] как пересечение состояний отдельных переносчиков, образуюш их комплекс, причем каждый из переносчиков электронов может находиться в окисленной или восстановленной форме, протонированном или депротонрфованном состоянии и т. д. Как известно из гл. 2, перенос электронов можно описать следуюш ей системой линейных дифференциальных уравнений относительно состояний комплекса молекул переносчиков [c.79]

Существенным для понимания всех аспектов переноса электронов в мембранах, а также сопряженных с ним процессов является вращательная и латеральная диффузия не только подвижных переносчиков, но и отдельных комплексов и их агрегатов. Подвижность комплексов приводит к тому, что теряет смысл понятие единой структурной электронтранспортной цепи, так как стехиометрия взаимодействия комплексов определена лишь в среднем и может меняться при изменении внешних условий. Если регулируемая условиями внешней среды латеральная асимметрия в распределении комплексов переносчиков достаточно хорошо установлена для фотосинтетического аппарата высших растений, то, несомненно, аналогичные процессы регулирования пространственной обособленности отдельных реакций могут происходить и у фотосинтезрфующих бактерий и митохондрий. Динамическая организация электронного транспорта, проявляющаяся в процессах агрегации— дезагрегации как отдельных переносчиков электронов с комплексами, так и самих комплексов, приводит к быстрому и высокоэффективному переносу электронов (внутри комплексов), увеличивает надежность функционирования цепи переноса электронов, обеспечивая возможность замены вышедших из строя элементов, а также их встраивание в процессе б иогенеза и, кроме того, обеспечивает возможность эффективных способов регуляции транспорта электронов за счет изменения степени агрегации комплексов, их пространственной обособленности и взаимного положения в мембране. Асимметричная латеральная и трансмембранная организация комплексов в мембране может направленно регулироваться такими факторами, как липидный состав мембраны, соотношение липид/белок, микровязкость, энзиматическая модификация белков, ионный состав среды и др. [c.286]

Механизм окисления Fe +, S и S° бактериями также изучается. При окислении двухвалентного железа по реакции 12 оно поступает в периплазматическое пространство клетки, где электрон, по данным Ингледью, акцептируется медьсодержащим белком рустицианином, а затем переносится по цитохромной цепи через цитоплазматическую мембрану (рис. 33,5, А). При переносе двух электронов на мембране возникает потенциал в 120 мВ, а при транспорте двух протонов — около 210 мВ. Суммарный по- [c.644]

Позднее были получены экспериментальные данные о существовании еще одной формы энергии, также используемой клеткой для совершения разного рода работы. Открытие этой формы энергии принадлежит английскому биохимику Питеру Митчеллу (Р. Mit hell), разработавшему в 60-х гг. хемиосмотическую теорию энергетического сопряжения, объясняющую превращение (трансформацию) энергии, освобождающейся при электронном транспорте, в энергию фосфатной связи АТФ. П. Митчелл постулировал, что при переносе электронов по окислительно-восстановительной цепи, локализованной в мембранах определенного типа, называемых энергопреобразующими, или сопрягающими, происходит неравномерное распределение Н+ в пространстве по обе стороны мембраны (рис. 25). Предложенная им модель предусматривает определенное расположение переносчиков электронов в сопрягающей мембране, например ЦПМ, которые могут быть погружены в глубь мембраны или локализованы у наружной и внутренней ее поверхностей, так что образуют петли в цепи переноса электронов. В каждой петле (у прокариот электронтранспортные цепи в сопрягающих мембранах могут формировать разное число петель ) два атома водорода движутся от внутренней стороны ЦПМ к наружной с помощью переносчика водорода (например, хинона). Затем два элект-рона возвращаются к внутренней стороне мембраны с помощью со- [c.86]

Компоненты, относяхциеся к одной изопотенциальной группе, имеют близкие величины стандартных потенциалов. По ним, а также по данным спектральных измерений степени восстановленности переносчиков могут быть вычислены значения окислительно-восстановительных потенциалов различных компонентов системы транспорта элект ронов в дышащих митохондриях. Расчеты показали, что они также приблизительно равны. Поэтому перенос восста новительных эквивалентов между ними должен происходить при изменениях свободной энергии, близких к нулю, благодаря чему соответствующие реакции обмена должны быть практически равновесными. Действительно, экспериментально удалось показать, что общая скорость обмена восстановительными эквивалентами внутри каждой изопотенциальной группы в 1000 раз больше, чем скорость переноса между изопотенциальными группами [150, 593—597]. Таким образом, изопотенциальные группы представляют собой один из равновесных этапов переноса электронов в дыхательной цепи. [c.61]

Переход в область низких значений рО сопровождается появлением двух характерных для этого случая особенностей в работе дыхательной цепи происходит снижение относительной чувствительности дыхания к амиталу, что может рассматриваться как ограничение НАД-зависимого окисления, и активируется окисление сукцината [32, 34, 43, 44, 74]. Вывод об ограничении транспорта электронов через НАД-зависимый участок дыхательной цепи в условиях низкого рОг не только основывается на данных об уменьшении чувствительности дыхания к амиталу (рис. 27), но и подтверждается снижением эффективности его действия на восстановление пиридиннуклеотидов, а также уменьшением восстанавливающего НАД-зависимый участок дыхательной цепи действия сукцината (ограничение обратного переноса электронов) (рис. 28). [c.110]

Обычно для характеристики эффективности О.ф. используют величины Н /2е или /2е, указывающие сколько протонов (либо электрич. зарядов) переносится через мембрану при транспорте пары электронов через данный участок дыхат. цепи, а также отношение Н /АТФ, показывающее, сколько протонов нужно перенести снаружи внутрь митохондрий через АТФ-синтетазу для синтеза 1 молекулы АТФ. Величина q 2й составляет для г нктов сопряжения 1, 2 и 3 соотв. 3-4, 2 и 4. Величина Н /АТФ при синтезе АТФ внутри митохондрий равна 2 одиако еще один Н может тратиться на вынос синтезированного АТФ из матрикса в цитоплазму переносчиком адениновых нуклеотидов в обмен на АДФ Поэтому кажущаяся величина /АТФ ру,и равна 3. [c.339]

Как видно, за один оборот цикла, состоящего из восьми ферментативных реакций, происходит полное окисление ( сгорание ) одной молекулы ацетил-КоА. Для непрерывной работы цикла необходимо постоянное поступление в систему ацетил-КоА, а коферменты (НАД и ФАД), перешедщие в восстановленное состояние, должны снова и снова окисляться. Это окисление осуществляется в системе переносчиков электронов в дыхательной цепи (в цепи дыхательных ферментов), локализованной в мембране митохондрий. Образовавщийся ФАДН, прочно связан с СДГ, поэтому он передает атомы водорода через KoQ. Освобождающаяся в результате окисления ацетил-КоА энергия в значительной мере сосредоточивается в макроэргических фосфатных связях АТФ. Из 4 пар атомов водорода 3 пары переносят НАДН на систему транспорта электронов при этом в расчете на каждую пару в системе биологического окисления образуется 3 молекулы АТФ (в процессе сопряженного окислительного фосфорилирования), а всего, следовательно, 9 молекул АТФ (см. главу 9). Одна пара атомов от сукцинатдегидрогеназы-ФАДН, попадает в систему транспорта электронов через KoQ, в результате образуется только 2 молекулы АТФ. В ходе цикла Кребса синтезируется также одна молекула ГТФ (субстратное фосфорилирование), что равносильно одной молекуле АТФ. Итак, при окислении одной молекулы ацетил-КоА в цикле Кребса и системе окислительного фосфорилирования может образоваться 12 молекул АТФ. [c.349]

Таким образом, перенос двух электронов по фотосинтетической цепи вызывает транспорт двух протонов из окружающей среды внутрь тилакоида. В результате на сопрягающей мембране возникает градиент pH. Факторами, которые обеспечивают увеличение этого градиента, являются реакции окисления воды, протекающие с выделением двух протонов во внутреннее реакционное пространство, а также реакция восстановления ферредоксин-НАДФ-редуктазы. [c.62]