Трипсин функция

Поджелудочная железа относится к железам со смешанной секрецией. Внешнесекреторная функция ее заключается в синтезе ряда ключевых ферментов пищеварения, в частности амилазы, липазы, трипсина, химотрипсина, карбоксипептидазы и др., поступающих в кишечник с соком поджелудочной железы. Внутрисекреторную функцию выполняют, как было установлено в 1902 г. Л.В. Соболевым, панкреатические островки (островки Лангерганса), состоящие из клеток разного типа и вырабатывающие гормоны, как правило, противоположного действия. Так, а- (или А-) клетки продуцируют глюкагон, 3- (или В-) клетки синтезируют инсулин, б-(или В-) клетки вырабатывают соматостатин и Р-клетки —малоизученный панкреатический полипептид. Далее будут рассмотрены инсулин и глюкагон как гормоны, имеющие исключительно важное значение для жизнедеятельности организма . [c.267]

Иммуноглобулины, ингибитор трипсина ai (дополнение 7-В), десяток или больше факторов свертывания крови (рис. 6-16) и белки системы комплемента (дополнение 5-Ж) несут защитные функции этот вопрос будет рассмотрен несколько позже. Гормоны, многие из которых являются белками (табл. 16-1), присутствуют в крови в процессе их переноса к органам-мишеням. Функции целого ряда сывороточных белков пока не известны. К ним, в частности, относятся многие гликопротеиды. Концентрация некоторых из них, например гаптоглобина (а также аа-макроглобулина), имеет тенденцию повышаться при самых разнообразных патологических состояниях организма. [c.104]

Традиционно все названия ферментов отражают их функцию и в простейшем случае фермент именуют или по субстрату, или по реакции, добавляя окончание аза , например, декарбоксилаза, гидролаза. Некоторые ферменты получили традиционные названия, не связанные с их функцией, например трипсин, пепсин, лизоцим. [c.27]

Биологическая эволюция заключается не только в замещении аминокислотных остатков в соответствующих молекулах из различных видов. Очевидно, что дублированный ген существовал в различные периоды, приводя к эволюции гомологичных белков из одного и того же гена наследственности. Так, примерно 40% аминокислотной последовательности трипсина и химотрипсина идентичны и примерно еще 10% представляет собой небольщие замещения. Поэтому неудивительно, что обе молекулы имеют сходные конформации и биологические функции. [c.282]

Дезактивирующее действие ультразвуковых воля проявляется и при обработке фермента в присутствии кислорода при работе в водной среде, насыщенной водородом, активность фермента сохраняется. Таким образом, биокаталитические функции трипсина, обработанного ультразвуком в присутствии кислорода, уменьшаются на 75—85%, в то время как в присутствии водорода они остаются неизменными (табл. 48). [c.250]

Поджелудочная железа имеет две основные биохимические функции. Одна-это биосинтез ряда ферментов, в частности трипсина, химотрипсина и карбоксипептидазы, которые вьще- [c.795]

Перечислите функции трипсина. [c.372]

Таким образом, происходящая реакция сводится к образованию промежуточного ацилфермента, а затем к переносу ациль-ного остатка к молекуле воды, если протекает гидролиз, или к иному акцептору ацетильной группы. Серии, конечно, содержится в активном центре не всех ферментов. Так, например, у рибонуклеазы его нет, и в этом ферменте, как предполагается, два остатка гистидина выполняют функцию акцептора и донора протонов. Серии и гистидин, несомненно, являются не единственными остатками, необходимыми для работы активного центра. Имеются факты, говорящие об участии триптофана в активных центрах химотрипсина, трипсина, лизоцима, однако об этом пока еще известно мало. [c.84]

Ферментативные реакции часто исследуют, присоединяя к молекулам субстрата фрагмент, поглощающий свет (хромофор), атомная конфигурация которого остается неизменной в течение реакции, хотя его энергетические уровни меняются. Электронные изменения обнаруживают, изучая поглощение системы как функцию времени. Приведенный рисунок показывает изменение поглощения такого хромофора в ходе реакции, катализируемой трипсином при величине pH 5,3 и температуре 25 °С длина волны 470 нм. Предложите вероятный механизм п опишите количественно порядки реакций и константы скоростей. [c.409]

В живых организмах для проведения практически всех химических превраш,ений кроме чрезвычайно быстрых реакций переноса протона используются специальные катализаторы — ферменты (или энзимы). Ферменты представляют собой белковые молекулы, которые в зависимости от типа катализируемой реакции либо сами выполняют функцию катализатора, либо работают в комплексе с ионом металла или каким-нибудь сложным органическим соединением. Например, пищеварительные ферменты трипсин и химитрипсин, выделяемые поджелудочной железой в кишечный тракт для переваривания белков, являются чисто белковыми катализаторами, а фермент, катализирующий разложение пероксида водорода (последний образуется в. клетках в ходе некоторых окислительных реакций и его нужно немедленно убирать) содержит связанные с белком органические-молекулы, включающие ион железа, — так называемый гем. [c.310]

Белки представляют особый интерес не только потому, что их строение очень сложно, но и потому, что их очень много и они весьма различны. В одном только человеческом организме имеются десятки тысяч, быть может до 100 000, различных видов белков. Они служат для самых различных целей. Главной задачей коллагена — составной части сухожилий, костей и кожи — является, по-видимому, создание каркаса, обладающего соответствующими механическими свойствами основная функция гемоглобина, находящегося в красных кровяных тельцах, заключается в связывании кислорода в легких и отдаче его в тканях кератин представляет собой важную составную часть волос, рогов, когтей, эпидермиса, шерсти — структур, служащих животному организму для защиты и для нападения пепсин, трипсин и многие [c.80]

Непосредственно окружающей хромосомы средой является ядро клетки. Чтобы понять, как функционируют хромосомы, необходимо изучить условия, существующие в ядре. Результаты деятельности хромосом обнаруживаются в цитоплазме. Цитоплазма каждого вида клеток специально приспособлена для выполнения своих специфических функций в цитоплазме мыщечных клеток содержится сократительный белок миозин в цитоплазме красных кровяных телец находится красящее вещество гемоглобин, переносящее кислород в цитоплазме клеток поджелудочной железы имеется пищеварительный фермент трипсин и т. д. В каждом типе клеток хромосомы действуют на специализированную цитоплазму. Для того чтобы такая система работала эффективно и слаженно, между ее частями должна существовать обратная связь, которая позволяла бы изменять активность хромосом в соответствии со специальными потребностями цитоплазмы. Доказательства существования такой обратной связи следует искать в химическом составе ядра. [c.120]

Одним из наиболее исследованных семейств ферментов являются сери-нопротеазы. Все они предназначены для расщепления полипептидньгх цепей белков по механизму, в котором участвует боковая цепь аминокислоты серина (— Hj—ОН), находящейся в активном центре фермента. Три такие протеазы (трипсин, эластаза и химотрипсин) синтезируются в поджелудочной железе и вьщеляются ею в кишечник, где они превращают содержащиеся в пище белки в аминокислоты, способные всасываться через стенки кишечника. Благодаря возможности легко изолировать эти ферменты и их сравнительно высокой устойчивости их удалось интенсивно исследовать химическими способами еще до того, как стало возможным проведение рентгеноструктурного анализа белков. В настоящее время биохимический и рентгеноструктурный анализы позволили установить достаточно ясную картину функции этих ферментов, иллюстрирующую два аспекта действия любых ферментов каталитический механизм и специфичность к субстрату. [c.318]

Химотрипсин, Химотрипсин (КФ 3.4.21.1) секретируется вфор-ме профермента — химотрипсиногена поджелуд очной железой позвоночных животных активация профермента происходит в двенадцатиперстной кишке под действием трипсина. Физиологическая функция химотрипсина — гидролиз белков и полипептидов. Химотрипсин атакует преимущественно пептидные связи, образованные карбоксильными группами остатков тирозина, триптофана, фенилаланина и метионина. Он эффективно гидролизует также сложные эфиры соответствующих аминокислот. Молекулярная масса химотрипсина равна 25 ООО, молекула его содержит 241 аминокислотный остаток. Химотрипсин образован тремя полипептидными цепями, которые связаны дисульфидными мостиками. Первичная структура фермента установлена Б. Хартли в 1964 г. [c.197]

Не менее поучительно сопоставление сорбционных функций а-химотрипсина и другой сериновой протеазы — трипсина. Размеры и форма субстратсвязывающего (сорбционного) участка в активных центрах обоих ферментов примерно одинаковы [3]. Единственное различие в первичной структуре полипептидных фрагментов, образующих гидрофобный карман , состоит в том, что в а-химотрипсине остаток 189 — это серин (см. рис. 9), а в трипсине в соответствующем положении находится отрицательно заряженная аспарагиновая кислота. Это приводит к тому, что в отличие от а-химотрипсина трипсин обнаруживает специфичность к гидролизу пептидных связей, образованных положительно заряженной аминокислотой (Lys, Arg). Сорбция положительно заряженного субстрата на ферменте (вблизи каталитически активного нуклеофила активного центра) происходит в данном случае за счет электростатических взаимодействий (рис. И, б). [c.35]

В живых организмах для проведения практически всех химических превращений кроме чрезвычайно быстрых реакций переноса протона используются специальные катализаторы — ферменты (или энзимы). Ферменты представляют собой белковые молекулы, которые в зависимости от типа катализируемой реакции либо сами выполняют функцию катализатора, либо работают в комплексе с ионом металла или каким-нибудь сложным органическим соединением. Например, пищеварительные ферменты трипсин и химитрипсин, выделяемые поджелудочной железой в кишечный тракт для переваривания белков, являются чисто белко- [c.395]

Создание теории протеина совпало по времени с форми- ванием представлений о функции Б. в организме. В 1835 И. Я. Берцелиус высказал идею о важнейшей ф-ции Б.-био-каталитической. Вскоре были открыты первые протеоли-тич. ферменты-пепсин (Т. Шванн, 1836) и трипсин (Л. Кор-визар, 1856). Открытие протеаз стимулировало интерес биохимиков к физиолопш пищеварения, а следовательно, и к продуктам переваривания Б. К сер. 19 а было показано, что под действием протеолитич. ферментов Б. распадаются на близкие по св-вам фрагменты, получившие наза пептонов (К. Леман, 1850). [c.248]

Результаты использования эмпирических и экспериментальных методов в исследованиях аспартатных протеиназ, как и аналогичные результаты исследований химотрипсина, трипсина, карбоксипептидазы, лизоцима и других ферментов [108], дают основание заключить, что появление уникальной количественной опытной информации о пространственном строении белков и их комплексов не привело к концептуальному развитию энзимологии и переосмыслению сложившихся представлений о природе биокатализа. Не изменилась также направленность биокаталитическпх исследований, по-прежнему следующих от функции к структуре Это не случайно, поскольку результатом такого подхода может быть лишь знание морфологии белков на атомно-молекулярном уровне, которая сама по себе не является конечной целью изучения элементарных биосистем. [c.546]

Рис. 8.3.7. Ароматические области в фазочувствительных корреляционных спектрах основного панкреатического ингибитора трипсина, а — обычный эксперимент OSY б— OSY-спектр с двухквантовой фильтрацией. Оба спектра обработаны с одинаковыми функциями увеличения разрешения. Следует обратить внимание иа дисперсионные компоненты на рис. а, которые на рис. б в значительной степени подавлены, что позволяет однозначно определить число кросс-пиков вблизи диагонали. (Из работы [8.30].)

Разработанные в последние годы методы селективного гидролиза, разделения и идентификации открыли новые возможности для химического изучения структуры полипептидов и белков. Как уже указывалось, эти природные продукты включают разнообразный материал антибиотики, гормоны, токсины, ферйенты,. вирусы, волокна и т. д. Хотя за короткий период времени был достигнут большой прогресс в выяснении структуры различных природных продуктов, работа по установлению химической структуры белков в значительной степени осложнена их макромолеку-лярной природой. Изучение последовательности аминокислот в полипептидах и белках показывает наличие в них своеобразных группировок аминокислот. Например, из семи основных аминокислот, имеющихся в АКТГ, четыре расположены по соседству, а все семь включены в последовательность из 14 аминокислот из семи кислых аминокислот, ирисутствуюпщх в этом гормоне, три находятся по соседству друг с другом. В рибонуклеазе три остатка серина и три остатка аланина находятся рядом аналогична располагаются три ароматические аминокислоты в инсулине. Для ряда ферментов — тромбина, трипсина, химотрипсина и фосфоглюкомутазы было отмечено наличие одинаковой последовательности из шести аминокислот. Отмечено, что в структуре-и механизме действия протеолитических ферментов важную роль играют определенные трипептиды [160]. В настоящее время из-за ограниченности наших знаний относительно точного молекулярного механизма действия гормонов и ферментов можно делать только предположения о значении тёх или иных аминокислотных группировок. Вопрос о связи определенной последовательности аминокислот с функциями различных соединений может быть выяснен лишь по мере накопления экспериментального материала. Тем самым, по-видимому, станет возможным значительно более полное понимание механизма действия природных соединений на молекулярном уровне. [c.418]

Вкратце рассмотрим a +.Mg + ATPaay мембраны саркоплазматического ретикулума, биохимические особенности которой подробно охарактеризованы. Молекула фермента состоит иэ одной полипептидной цепи (AI 100 000), возможно, это протеолипид. Частичное расщепление трипсином показало, что обе функции —гидролиз АТР и транспорт ионов — осуществляются на разных участках одной и той же полипептидной цепи. Фрагмент триптического расщепления с М 30 000 содержит участок, который, как и в Na+,K+-Ha o e, кратковременно фосфорилируется АТР другой фрагмент с М 20 000 может быть встроен в искусственную липидную мембрану с появлением селективной кальциевой проводимости. Возможно, что он представляет собой ионофор [9]. При этом, однако, не выяснен механизм сопряжения энергии гидролиза АТР с ионным транспортом. [c.179]

Ферментами называются специфические белки тканей живых организмов, выполняющие функцию биологических катализаторов. Среди ферментов имеется немало простых белков. Это однокомпонентные ферменты, такие, как пепсин, трипсин и др. Многие ферменты являются сложными белками, их молекулы содержат белковую часть и небелковую (простетическую) группу. Такие ферменты называются двухкомпонентными. К числу двухкомпонентных относятся многие ферменты окислительно-восстановительных процессов. Простетические группы ряда ферментов легко отделяются от белковой части молекулы. Такие группы называются коферментами. Примером являются никотинамидаде-ниндинуклеотид (НАД) (кофермент дегидрогеназ). [c.109]

Белок, выделенный из подчелюстной слюнной железы, имеет более сложное строение (рис. 11.3, а) он представляет собой димер с двумя нековалентно связанными идентичными цепями ([з-Ы6Р). Этот димер в свою очередь входит в состав белкового комплекса, называемого в соответствии с величиной коэффициента седиментации 75 N0 , и содержит еще две а- и две у-цепи, каждая с М 26 000. Для всего комплекса М 130 000. а- и "(-Цепи необязательны для проявления биологической активности. О функции а-цепи известно лишь, что она ингибирует Р-МОР. В то же время у-субъединица имеет аргининспецифич-ную протеазную активность и структурную гомологию с трипсином. Она участвует в протеолитическом превращении высокомолекулярного предшественника р-ХОР. Такой про-р-НОР с М 22 ООО уже найден. [c.326]

Интенсивное изучение биологических катализаторов дало возможность составить целостное представление об этих, по сути, наиболее важньгх структурах живой материй. В частности, было установлено, что все ферменты являются макромолекулами белковой природы. (Каталитическая активность специфичных полинуклеотидов, принимающих участие в сплайсинге РНК, является исключением, подтверждающим общее правило.) Первостепенное значение для функций ферментов имеет первичная структура, определяющая тип катализируемых реакций. Гидролиз пептидных связей трипсином или пепсином необратимо инактивирует ферменты. Для проявления каталитического действия большое значение имеет также нативность высших белковых структур (гл. 3). Обратимая денатурация является фактором подавления или восстановления ферментативной активности. Физико-химические свойства ферментов соответствуют таковым для белков, причем заряд играет существенное значение для каталитического акта. Молекулярные массы ферментов лежат в пределах от 10 до 1000 kDa и более, т. е. в большинстве случаев фермент по размерам гораздо больше, чем субстрат. [c.61]

Тот факт, что растительная протеаза (бромелаин) вполне пригодна для заместительной терапии при нарушениях функции желудочно-кишечного тракта, был установлен при помощи сравнительной гель-хроматографии гидролизата казеина на сефадексе G-25 гидролизат получали, переваривая казеин бромелаином и (или) желудочным соком с последующей обработкой трипсином [107]. [c.226]

Выяснение деталей механизма любой ферментативной реакции — чрезвычайно трудная задача. Даже определение функциональных групп для такого небольшого фермента, как а-химо-трипсин (мол. вес 25 000) [9,67], которые тем или ииым способо% участвуют в каталитическом процессе, является испытанием для исследователя. На сегодняшний день известны следующие функциональные группы ос-химотрипсина, выполияюьцие те или иные функции в каталитическом действии фермента 1) имидазольная группа остатка гистидина 2) метилольная группа остатка серина 3) карбоксильная группа остатка аспарагиновой кислоты [c.256]

Теперь мы знаем, что при обмене веществ кровь играет важнейшую роль транспортного средства. Перенос газов, удаление чужеродных веществ, заживление ран, транспортировка питательных веществ, продуктов обмена, ферментов и гормонов являются главными функциями крови. Вся пища, которую человек съедает, подвергается в желудке и кишечнике химической переработке. Эти превращения осуществляются под действием особых пищеварительных соков — слюны, желудочного сока, желчи, поджелудочного и кишечного сока. Активным началом пищеварительных соков являются, главным образом, биологические катализаторы — так называемые ферменты, или энзимы. Например, ферменты пепсин, трипсин и эрепсин, а также сычужный фермент химозин, действуя на белки, расщепляют их на простейшие фрагменты — аминокислоты, из которых организм может строить свои собственные белки. Ферменты амилаиза, мальтаза, лактаза и целлюлаза участвуют в расщеплении углеводов, тогда как желчь и ферменты группы липаз способствуют перевариванию жиров. [c.317]

Протеолитические ферменты. Под влиянием энтерокиназы киш ечного сока зимоген трипснноген превращается в активный протеолитический фермент трипсин. Одна из функций трипсина — [c.368]

Ферменты широко распространены во всей живой природе, сотни их имеются в каждой животной, растительной или микробной клетке. Распределены они неравномерно в определенных тканях (часто в связи с их функцией) некоторых ферментов находится особенно много. Так, например, пепсин содержится толь-до в слизистой оболочке желудка (в виде профермента пепсино-гена) трипсин—в виде трипсиногена—в поджелудочной железе в ней же содержится большое количество липазы, которая, кроме [c.40]

На приведенной схеме изображены фрагменты цитохромов С, близколежащие от активного центра. У многих видов они совпадают, у более отдаленных — сходство меньшее, и в пределе оно сводится к рассмотренному вьшхе трипептиду. В других частях полипептидной цепи (в молекуле цитохрома С 104 аминокислотных звеньев) корреляция между последовательностями аминокислот становится малозаметной. Значительные видовые различия, за исключением области вблизи активного центра, найдены в ряде ферментов (химотрипсин, трипсин). Даже в пределах одного сложного организма строение ферментов с идентичными функциями варьирует от одной ткани к другой. В последнее время для подобных ферментов с одинаковыми функциями и идентичным строением активного центра, но с различным строением и химическим составом полипептидной цепи в целом предложен термин — изозимы (по аналогии с изотопами). [c.152]

Тщательное исследование рН-функций оказалось весьма ценным при изучении механизма действия гидролаз. Возможность изолировать индивидуальные кинетические стадии с помощью методов остановленного потока, стационарной кинетики и релаксационной техники позволила получить вполне четкие результаты. Наиболее определенные данные при использовании некоторых субстратов были получены для трипсина и химотрипсина [2,3]. Именно с помощью такого подхода впервые было уста-йовлено участие остатков гистидина в механизме действия химотрипсина на стадиях ацилирования и деацилирования. Некоторые данные стационарной кинетики привели к полезным выводам о механизме действия негидролитических ферментов. Можно думать, что этот метод анализа механизмов ферментативных реакций будет быстро развиваться. Группа Альберти [4] провела очень тщательное измерение величин р/С и энтальпии ионизации связывающих группировок фумаразы. Данные о [c.217]

Одним из уникальных свойств белка является его способность к денатурации — утрате ряда характерных физи-ко-химических и биологических свойств при незначительных воздействиях, не нарушающих системы пептидных связей. Следует, однако, отметить, что известно немало белков, отличающихся очень высокой устойчивостью к денатурации, например, белки Термофильных бактерий, трипсин, химотрипсин и многие другие. Представляется более правильным считать денатурацию проявлением наиболее общего свойства белков. А именно, для всех белков не только при денатурации, но и при выполнении нативными белками их функций в живом организме характерна способность к существенным изменениям физико-химических и биологических свойств без одновременного изменения состава и без расщепления пептидных связей в молекуле. Примерами могут служить реакции сверхосаждения актомиозина под действием АТФ, резкие изменения активности ферментов под влиянием незначительных изменений условий среды и многие другие. Это общее свойство белков должно быть непременно признано их характерным отличием. [c.9]

Универсальность автоматического устройства для обработки проб АС 60 возросла после разработки двух приспособлений для сопряжения его с рядом спектрофотометров фирмы "Руе Uni am". Одно приспособление позволяет соединять АС 60 со спектрофотометрами SP 500 и SP 600, а другое выполняет сходную функцию по отношению к моделям SP 1800 и SP 8000. В литературе описаны некоторые из этих конструкций. На их основе разработаны методы фармацевтических испытаний активности трипсина, химотрипсина тетрациклина [4] и пенициллина [5]. В последнем случае коэффициент вариации составляет всего 1,5%. Доведен до совершенства метод автоматического определения промежуточных глико.1Штических соединений в пищевых продуктах [6]. Предлагаются также методики определения алюминия, магния и кремния в мягких и углеродистых сталях [7] при этом коэффициенты вариации почти такие же, как в ручных методиках. [c.117]

Об активном центре эстераз мы знаем еще довольно мало. Илюется много оснований думать, что наряду с серином в него входит гистидин. Это следует, во-первых, из данных но фотоокис-лительной инактивации ферментов, во-вторых, из зависимости активности фермента от pH. Кривые активности ферментов как функции pH имеют характерную колоколообразную форму. Для сахаразы п трипсина подобные кривые изображены на рис. 50. Их можно истолковать как результат наложения двух кривых титрования. Так, например, можно полагать, что для действия трипсина необходимо, чтобы какая-то группа с р порядка 5—6 и вторая группа с рК 8—9 находились в ионизованном состоянии. Первая группа — кислая, вторая — основная. У химотрипсина [c.149]

Белки, функции. По функциональному признаку белки можно раздедйть на ферменты (РНК-азы, цитохромы, трипсин и др.), запасные белки (казеиноген, зеин, глиадин и др.), транспортные (гемоглобин, церулоплазмин и др.), сократительные (миозин, актин и др.), защитные (антитела, фибриноген и др.), токсины (дифтерийный токсин, змеиные яды и др.), гормоны (инсулин, адренокортикотропный гормон и др.), структурные белки (гликопротеиды, а-керотин, фиброин, мукопротеиды и др.). [c.17]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология