Митохондрия матрикс

Принимая во внимание отрицательный итог всех попыток найти высокоэнергетические промежуточные соединения, а также очевидную необходимость интактной мембраны, Митчелл в 1961 г. предложил химио-осмотическую теорию окислительного фосфорилирования [97, 98]. В этой теории также принимается в расчет наличие энергозависимых процессов, таких, как накопление митохондриями катионов. Принципиальные положения теории Митчелла проиллюстрированы на рис. 10-12. Предполагается, что во внутренней мембране митохондрии имеется протонный насос, приводимый в действие потоком электронов этот насос выкачивает протоны из матрикса через мембрану. Идея о выкачивании протонов путем переноса электронов сама по себе не нова еще ранее высказывалось предположение, что этот механизм лежит в основе накопления в желудке соляной кислоты. Как указано на рис. 10-12, окисленный переносчик В при восстановлении в форму ВН приобретает два протона. Эти протоны не обязательно должиы поступать от восстановленного переносчика АНг, и Митчелл предположил, что они захватываются из раствора на внутренней стороне мембраны, т. е. со стороны матрикса. Затем, когда ВНг вновь окисляется под действием переносчика С, протоны освобождаются, но уже с наружной стороны мембраны. Митчелл привел данные, свидетельствующие о наличии требуемой стехиометрии процесса на каждые два протона, прошедшие через мембрану, синтезируется одна молекула АТР. Отсюда следует, что в цепь переноса электронов должно быть встроено три разных протонных насоса, соответствующих трем участкам фосфорилирования. [c.419]

Образовавшийся в результате окислительного декарбоксилирования пирувата в митохондриях ацетил-КоА вступает в цикл Кребса. Данный цикл происходит в матриксе митохондрий и состоит из восьми последовательных реакций (рис. 10.9). Начинается цикл с присоединения ацетил-КоА к оксалоацетату и образования лимонной кислоты (цитрата). Затем лимонная кислота (шестиуглеродное соединение) путем ряда дегидрирований (отнятие водорода) и двух декарбоксилирований (отщепление СО,) теряет два углеродных атома и снова в цикле Кребса превращается в оксалоацетат (четырехуглеродное соединение), т.е. в результате полного оборота цикла одна молекула ацетил-КоА сгорает до СО, и Н,0, а молекула оксалоацетата регенерируется. Рассмотрим все восемь последовательных реак-ций (этапов) цикла Кребса. [c.345]

Ионы Са2+ играют важную роль в регуляции многих биохимических реакций, протекающих в клетке. В поддержании низкой по сравнению с внеклеточным пространством концентрации ионизированного Са + в цитоплазме принимают участие митохондрии. Эти внутриклеточные органеллы способны аккумулировать большие количества Са + и вместе с тем им принадлежит решающая роль в обеспечении энергетических потребностей клетки в целом. Накопление Са + в митохондриях существенно влияет на активность многих ферментов, локализованных в матриксе и катализирующих отдельные стадии цикла трикарбоновых кислот, окисления кетокислот с разветвленной цепью, липолиза и др. Ярким примером участия Са + в регуляции собственных метаболических функций митохондрий является торможение окислительного фосфорилирования. [c.476]

Возникает градиент концентрации Н , или pH, который способен совершать работу. Выкачивание протонов из митохондрий приводит также к появлению мембранного электрического потенциала, так как в результате выхода ионов Н из матрикса в среду наружная сторона мембраны становится более электроположительной, а внутренняя - более электроотрицательной. Таким образом, перенос электронов создает электрохимический градиент ионов Н" , включающий два компонента - градиент pH и мембранный потенциал [c.87]

РИС. 9-1. Последовательность реакций р-окисления. Слева окисление СоА-производных жирных кислот справа окисление сукцината. Обе последовательности реакций протекают внутри митохондрий эукариотических клеток и катализируются специфическими ферментами по-видимому, все эти ферменты (за одним исключением) растворены в митохондриальном матриксе. FAD означает особый вид FAD-производного, обнаруженного в сукцинат-дегидрогеназе (гл. 8, разд. И, 3) этот фермент прочно связан с внутренней митохондриальной мембраной. [c.309]

Митохондрии. В растительных клетках митохондрии представлены округлыми или гантелевидными елами диаметром 0,4-0,5 мкм и длиной 1-5 мкм. Количество митохондрий варьирует от десятков до 2000 на клетку, меняясь в онтогенезе клетки и в зависимости от ее функционального состояния. Органоиды ограничены наружной и внутренней мембранами толщиной 5-6 нм каждая (рис. 1.5). Внутренняя мембрана образует складки различной формы, называемые кристами (гребнями). Мембраны отделяют от цитоплазмы внутреннее содержимое митохондрий — матрикс. В матриксе содержатся рибосомы и митохондриальная ДНК, ответственные за синтез части белков митохондрий. ДНК в митохондриях имеет кольцевое строение. [c.21]

Объектом исследования служат ферментные препараты высокой степени гомогенности, а также ферменты в составе фракций субклеточных структур. В связи с этим проводится анализ активности ферментов, находящихся в растворе, в ограниченном мембранами пространстве (межмембранном пространстве и матриксе митохондрий), в адсорбированном на мембранах состоянии, а также в качестве структурных компонентов мембран (плазматических мембран, саркоплазма-тического ретикулума). [c.329]

Процесс окислительного декарбоксилирования пирувата происходит в матриксе митохондрий. В нем принимают участие (в составе сложного мультиферментного комплекса) 3 фермента (пируватдегидрогеназа, ди-гидролипоилацетилтрансфераза, дигидролипоилдегидрогеназа) и 5 коферментов (ТПФ, амид липоевой кислоты, коэнзим А, ФАД и НАД), из [c.344]

При хорошо проведенном фракционировании удельные активности митопластов и митохондрий, разрушенных детергентом, примерно, равны, а удельная активность интактных митохондрий составляет не более 10% от этой величины. В препаратах внешних мембран, матрикса и межмембранного пространства обнаруживаются лишь следовые количества цитохромоксидазы. [c.412]

Так как внутренняя мембрана митохондрий непроницаема для растворенных в матриксе веществ, гипотоническая обработка привод дит к набуханию матрикса, что сопровождается разрывом внешней мембраны. При этом свободный цитохром с выходит в окружающую среду, а адсорбированный может быть легко удален экстракцией солевым раствором. [c.419]

В настоящей работе предлагается количественно изучить зависимость скорости окислительного фосфорилирования в митохондриях печени крысы от содержания Са + (или других двухвалентных катионов) в матриксе. [c.476]

В 1961 г. английский биохимик П. Митчел выдвинул хемиосмо-тическую (электрохимическую) гипотезу энергетического сопряжения окисления и фосфорилирования, которая в дальнейшем получила подтверждение и развитие во многом благодаря работам советских ученых (В. П. Скулачев, Е. А. Либерман). Принцип хемиосмотического сопряжения иллюстрирует рис. VI. 14. Субстрат АНг —донор водорода — окисляется на активном центре фермента, встроенного на внешней стороне мембраны митохондрии. При этом 2Н+ и А выбрасываются в окружающую среду, а два электрона переносятся на внутреннюю сторону мембраны по так называемой дыхательной цепи, ориентированной поперек мембраны. Локализованный на внутренней стороне переносчик электронов передает электроны акцептору водорода В (например, кислороду), который присоединяет 2Н+ из внутримитохондриального матрикса. Таким образом, окисление одной молекулы АНг приводит к возникновению 2Н+ во внешнем пространстве и исчезновению 2Н+ из внутреннего пространства митохондрии. Возникший градиент ионов водорода генерирует трансмембранный потенциал, который оказывается достаточным по величине для осуществления реакции фосфорилирования. Последняя состоит во взаимодействии АДФ с фосфатом Ф и приводит к образованию АТФ с поглощением 2Н+ из внешнего пространства и выделением 2Н+ в матрикс. Величина трансмембранного потенциала сравнительно 160 [c.160]

Образование мочевины в О.ц. характерно для т.наз. уреотелических животных. Путь биосинтеза аргинина, подобный тому как происходит в О. ц., присущ почти всем живым организмам. Р-ции I и II в О. ц. осуществляются в матриксе митохондрий, остальные р-ции-в цитозоле. [c.410]

Митохондрии окружены белково-фосфолипидной мембраной. Внутри митохондрий (в т. наз. матриксе) идет ряд метаболич. процессов распада пищ. в-в, поставляющих субстраты окисления АНз для О.ф. Наиб, важные из этих лроцессов-трикарбоновых кислот цикл и т. наз. р-окисление жирных к-т (окислит, расщепление жирной к-ты с образованием ацетил-кофермента А и к-ты, содержащей на 2 атома С меньше, чем исходная вновь образующаяся жирная к-та также может подвергаться Р-окислению). Интермедиаты этих процессов подвергаются дегидрированию (окислению) при участии ферментов дегидрогеназ затем электроны передаются в дыхат. цепь митохондрий-ансамбль окислит.-восстановит. рментов, встроенных во внутр. митохондриальную мембрану. Дыхат. цепь осуществляет многоступенчатый экзэргонич. перенос электронов (сопровождается уменьшением своб. энергии) от субстратов к кислороду, а высвобождающаяся энергия используется расположенным в той же мембране ферментом АТФ-синтетазой, для фосфорилирования АДФ до АТФ. В интактной (неповрежденной) митохондриальной мембране перенос электронов в дыхат. цепи и фосфорилирование тесно сопряжены между собой. Так, напр., выключение фосфорилирования по исчерпании АДФ либо неорг. фосфата сопровождается торможением дыхания (эффект дыхат. контроля). Большое число повреждающих митохондриальную мембрану воздействий нарушает сопряжение между окислением и фосфорилированием, разрешая идти переносу электронов и в отсутствие синтеза АТФ (эффект разобщения). [c.338]

Характерной особенностью клеток эукариот является присутствие митохондрий — сложных образований с двойной мембраной, близких по величине к бактериям (рис. 1-3 и 1-4). Внутренняя мембрана митохондрий образует многочисленные глубокие складки, так называемые кристы (гребневидные выросты). Наружная мембрана проницаема для соединений с небольшим молекулярным весом, но проникновение веществ во внутреннее пространство митохондрий (в матрикс) и выход из него находятся под строгим контролем внутренней мембраны. Хотя отдельные окислительные реакции протекают в ЭР, все же основные процессы, связанные с образованием и накоплением энергии, у аэробных организмов локализованы в митохондриях именно в этих органеллах происходит утилизация основной части кислорода. В свое время многие биохимики были крайне удивлены, обнаружив в митохондриях кольцевую ДНК с небольшим молекулярным весом. Далее оказалось, что ми- [c.33]

При сгорании углеводородов выделяется значительно больше энергии, чем при сгорании большинства других органических соединений, и неудивительно, что жиры, являющиеся основной формой запасания питательных веществ в организме, имеют в основном углеводородную природу. С энергетической точки зрения наибольшее значение имеют жирнокислотные компоненты. Большинство аэробных клеток способно к полному окислению жирных кислот до СО2 и воды в результате процессов, протекающих в матриксе митохондрий эукариотических клеток. [c.306]

Перенос ацил-КоА через мембрану митохондрий из цитоплазмы в матрикс митохондрий. [c.98]

Цитохромоксидаза представляет собой сложный белковый комплекс, в состав которого входит по меньшей мере 8 индивидуальных полипептидов. Во внутримолекулярном переносе электронов участвуют простетические группы фермента гемы а и з, а также 2 атома меди ua и ub. Трансмембранный перенос электронов от цитохрома с к молекулярному кислороду сопровождается векторным переносом протона из матрикса митохондрий в межмембранное пространство. Разность электрохимических потенциалов ионов водорода, генерируемая в цитохромоксидазной реакции на мембране митохондрий, может быть использована для синтеза АТФ. [c.432]

Наряду с активностью аспартатаминотрансферазы в каждом случае определяют активность малатдегидрогеназы — маркерного фермента матрикса митохондрий. [c.353]

Один из методов получения субмитохондриальных частиц (СМЧ) основан на обработке предварительно выделенных интактных митохондрий ультразвуком. Полученные таким способом СМЧ представляют собой замкнутые везикулы, образованные внутренней мембраной митохондрий. Формирование везикул под действием ультразвука происходит таким образом, что обращенная в матрикс интактных митохондрий поверхность внутренней мембраны становится наружной, обращенной в окружающую среду поверхностью мембраны СМЧ. Такое изменение ориентации мембраны делает СМЧ весьма удобным, а иногда и единственно пригодным объектом для изучения механизма реакций, протекание которых в интактных митохондриях опосредовано (и может контролироваться) трансмембранным переносом веществ. Препараты СМЧ широко используются, в частности, при изучении АТФ-синтетазного комплекса, активный центр которого в этом объекте экспонирован в окружающую среду и свободно доступен для субстратов и продуктов катализируемой им реакции. [c.408]

Интактные митохондрии представляют собой осмотически активные пузырьки, отделенные от гиалоплазмы (или среды инкубации при эксперименте in vitro) двумя мембранами. Таким образом, существуют четыре топологически различных пространства внешняя мембрана, межмембранное пространство, внутренняя мембрана и внутреннее пространство — матрикс. Ферменты цикла трикарбоновых кислот сосредоточены в матриксе компоненты дыхательной цепи, транглоказа адениннуклеотидов и АТФ-синтетазный комплекс прочно связаны с внутренней мембраной, в межмембранном пространстве локализована аденилаткиназа, а во внешней мембране — моноаминооксидаза. [c.410]

Рассмотрим процессы, происходящие при уравнивании концентрации ионов К+ во вне- и внутримитохондриальном пространстве (рис. 53). Внутренняя мембрана митохондрий плохо проницаема для К" . Поэтому если митохондрии с высоким содержанием калия в матриксе поместить в бескалиевую среду, то калий в окружающей среде практически не появляется. Специфическую проницаемость мембраны для К можно индуцировать антибиотиком валиномицином, представляющим собой циклический депсипептид с выраженными гидрофобными свойствами и способным к комплексообразованию с К+. Добавление к ми- [c.442]

Протекающие в митохондриях метаболические процессы сопровождаются непрерывным обменом интермедиатов между матриксом и окружающей средой с помощью ферментов-переносчиков, локализованных во внутренней мембране митохондрий. Вклад транслоказных реакций в регуляцию путей метаболических превращений можно оценить по количественному определению промежуточных продуктов обмена. [c.460]

Для проведения следующей части работы на полярографе подбирают максимальную концентрацию Са +, добавление которого к митохондриям в среде с сукцинатом вызывает обратимую активацию дыхания. Для прочносопряженных митохондрий печени крысы (4—5 мг белка в пробе) это составляет около 200—400 мкМ Са +. Дальнейшие измерения проводят на регистрирующем рН-метре. В ячейку рН-метра со средой инкубации и погруженными электродами добавляют последовательно митохондрии, сукцинат и выбранную концентрацию Са +. Регистрируют быстрое освобождение ионов Н+ (закисление среды) из матрикса в ответ на добавление Са +. После аккумуляции всего добавленного Са + изменения pH среды прекратятся и на фоне нового стационарного значения pH в суспензии добавляют 1—2 раза одинаковое количество титрованной НС1 или КОН для калибровки шкалы (конечная концентрация НС1 или КОН в используемых условиях должна составлять около IO М). Проводят серию аналогичных проб, содержащих увеличивающиеся концентрации ДНФ, и каждый раз регистрируют скорость закисления среды в процессе активного транспорта Са2+. Для полного торможения транспорта Са + в митохондриях диапазон концентрации ДНФ должен быть значительно (в 2—3 раза) расширен по сравнению с опытами по измерению сукцинатоксидазной активности. Делают 5—6 измерений и строят графическую зависимость скорости транспорта Са + от концентрации разобщителя (5—6 экспериментальных точек). [c.470]

На основании проведенных измерений строят графическую зависимость скорости дыхания митохондрий в присутствии ДНФ и АДФ, скорости окислительного фосфорилирования и коэффициентов АДР/О и ДК от количества предварительно накопленного a + в матриксе митохондрий. Если вследствие ограниченной емкости препарата митохондрий для Са + степень торможения окислительного фосфорилирования невелика, то для проведения этих опытов можно рекомендовать увеличение концентрации Mg2+, увеличение pH среды (до - 7,8), увеличение буферной емкости среды или добавление в срду инкубации 50— 100 мкМ ионола (антиоксидант). Каждая из перечисленных модификаций предотвращает спонтанную активацию дыхания в нагруженных a + митохондриях. [c.478]

Изучить влияние накопленного в матриксе Са + на кинетику Гидролиза АТФ в митохондриях. Процесс гидролиза АТФ в митохондриях регистрируют рН-метрическим методом (с, 475). При проведении этого исследования следует иметь в виду, что процесс аккумуляции a + в митохондриях может протекать в отсутствие субстратов дыхательной цепи (а также в анаэробных условиях) за счет энергии, освобождающейся в процессе гидролиза АТФ. Кроме того, прочносопряженные митохондрии в таких условиях катализируют гидролиз АТФ с. очень низкой скоростью. В связи с этим в предварительных экспериментах измеряют зависимость скорости гидролиза АТФ в митохондриях от концентрации разобщителя (ДНФ). В дальнейшем измерения скорости гидролиза АТФ в предварительно нагруженных Са2+ митохондриях проводятся после добавления насыщающих концентраций ДНФ. Чтобы исключить возможность быстрого выхода a + из матрикса под действием ДНФ (проверяют в специальных опытах), добавлению разобщителя должна предшествовать обработка нагруженных Са + митохондрий 10 М рутениевым красным. Результаты исследования представляют в виде графической зависимости скорости ДНФ-ин-дуцируемого гидролиза АТФ от количества Са + в матриксе митохондрий. [c.478]

Продемонстрировать обратимость (или необратимость) вызванных накоплением Са2+ в матриксе изменений скорости АТФ-синтетаз-ной и АТФ-гидролазной реакций. Для проведения этого исследования следует воспользоваться ионофором А23187, катализирующим электронейтральный Са2+/2Н+-обмен через мембрану. Обработка нагруженных Са + митохондрий ионофором А23187 в присутствии избытка ЭГТА в среде приведет к быстрому выходу Са + из матрикса. [c.478]

Обычно для характеристики эффективности О.ф. используют величины Н /2е или /2е, указывающие сколько протонов (либо электрич. зарядов) переносится через мембрану при транспорте пары электронов через данный участок дыхат. цепи, а также отношение Н /АТФ, показывающее, сколько протонов нужно перенести снаружи внутрь митохондрий через АТФ-синтетазу для синтеза 1 молекулы АТФ. Величина q 2й составляет для г нктов сопряжения 1, 2 и 3 соотв. 3-4, 2 и 4. Величина Н /АТФ при синтезе АТФ внутри митохондрий равна 2 одиако еще один Н может тратиться на вынос синтезированного АТФ из матрикса в цитоплазму переносчиком адениновых нуклеотидов в обмен на АДФ Поэтому кажущаяся величина /АТФ ру,и равна 3. [c.339]

Одним из главных факторов, определяющих скорость окисления жирных кислот, является скорость их проникновения в митохондрии [10, 11]. В то время как некоторые из жирных кислот с длинной цепью (примерно 30% общего количества жирных кислот) проникают в митохондрии как таковые и превращаются в СоА-производные уже в митохондриальном матриксе, большая часть жирных кислот активируется в ацил-СоА-производные вне митохондрий. Проникновение таких ацил-СоА-производных через внутреннюю мембрану митохондрии значительно облегчается в присутствии карнитина (у-триметиламино-р-оксибутирата) [c.314]

Типичная митохондрия имеет почти такие же размеры, как клетка Е. oli, но вообще форма и размеры этих органелл могут быть весьма различны. Во всех случаях митохондрия образована двумя замкнутыми мембранами наружной и внутренней) каждая толщиной 5—7 нм (рис. 10-9). В печени внутренняя мембрана развита слабо и основная часть пространства заполнена матриксом, а в митохондриях сердечной мышцы внутренняя мембрана имеет значительно больше складок и скорость окислительного фосфорилирования там выше. Ферменты, катализирующие реакции цикла трикарбоновых кислот, тоже более активны в митохондриях сердечной мышцы. Более того, ввиду высокой метаболической активности сердечной мышцы почти треть ее общей массы приходится на долю митохондрий. Типичная митохондрия сердечной мышцы имеет объем 0,55 мк на каждый кубический микрон объема митохондрии приходится 89 мк поверхности внутренних митохондриальных мембран [62]. [c.392]

Митохондрии могут разбухать и сжиматься, и, помимо ортодоксальной формы, обычно наблюдаемой иа электронных микрофотографиях препаратов, фиксированных осмием, были описаны и другие формы. Б конденсированных формах митохондрия имеет разбухшие кристы объем матрикса сильно уменьшен, а площадь внутренней мембраны увеличена. Быйтро дышащие митохондрии, фиксированные для электронно-микроскопических препаратов, находятся в форме, которая была названа энергизованной или энергизованно скрученной [63]. [c.392]

Где же внутри митохондрии локализованы специфические Ф >ММ1 -ты Один из подходов к выяснению этого вопроса состоит в исследовании выхода ферментов из митохондрий. Некоторые ферменты легко выходят наружу в гипотонической среде. Другие освобождаются только при действии ультразвука, из чего следует, что они находятся в митохондриальном матриксе. Ряд ферментов, в том числе цитохромы и флавоиротеиды, действующие на сукцинат и NADH, настолько прочно связаны с митохондриальными мембранами, что могут быть солюбилизированы только после обработки детергентами. Согласно существующим представлениям, эти прочно связанные ферменты встроены во внутреннюю мембрану. [c.393]

Субмитокондриальные астицьп поверхность внутренней мем -браны, обращенная в митохондриях к матриксу, у нш обычно оказывается снаружи [c.394]

Одна из систем транслокации производит обмен ADP на АТР. Этот адениннуклеотидный переносчик поставляет ADP в матрикс, где он подвергается фосфорилированию, и в отношении 1 1 переносит АТР в цитоплазму [60, 100—102 [. Отдельный переносчик ведает доставкой Pi, вероятно, в форме HjPO . Обычно полагают, что степень фосфорилирования = [ATP]/[ADP] [Pi]l имеет одно и то же значение снаружи и внутри митохондрии. Однако Клингенберг установил, что Rf снаружи в 10 раз больше, чем внутри [102]. Это должно означать, что вновь синтезированный АТР освобождается преимущественно снаружи внутренней митохондриальной мембраны. Меньшая часть АТР должна освобождаться внутри митохондрии, где она затрачивается на активацию жирных кислот, синтез белков и т, д. Пируват, по-видимому, тоже попадает в митохондрию с помощью собственного переносчика — по всей вероятности, вместе с протоном. С другой стороны, анионы дикарбоновых кислот, например малат или а-кетоглутарат, обмениваются в отношении 1 1, равно как и аспартат, и глутамат. [c.423]

Так, в растительной клетке белки образуют макромолеку-лярный остов цитоплазматического матрикса, ядерных структур, основное вещество, или строму митохондрий и пластид. В соединении с липидами они участвуют в построении всех мембранных систем плазмалеммы, эндоплазматического ретикулума, ядер-ной оболочки, аппарата Гольджи, мембраны митохондрий и пластид. Различные белки обнаруживаются даже в скелетной перегородке, называемой пектоцеллюлозной оболочкой, которая окружает клетку. Кроме того, к этим структурным белкам добавляются ферментные белки, более или менее характерные для того или иного клеточного компартмента. [c.125]

Следующая стадия называется сукцинатдегидрогеназной. Акцептором водорода в данной реакции является ФАД. Поскольку он постоянно связан с белковой частью, то сукцинатдегидрогеназу (СДГ) часто называют флаво-протеином. Особенностью СДГ является абсолютная стереоспецифичность при отщеплении атомов водорода только в трянс-положении, в результате образуется только транс-изомер - фумаровая кислота. Другая особенность СДГ - связь с мембранами митохондрий, в то время как остальные ферменты ЦТК находятся в растворенном состоянии в митохондриальном матриксе. [c.84]

Установлено, что от цитозольного НАДН + Н восстановленные эквиваленты сначала при участии фермента малатдегидрогеназы (рис. 10.11) переносятся на цитозольный оксалоацетат. В результате образуется малат, который с помощью системы, транспортирующей дикарбоновые кислоты, проходит через внутреннюю мембрану митохондрии в матрикс. Здесь малат окисляется в оксалоацетат, а матриксный НАД восстанавливается в НАДН + Н, который может теперь передавать свои электроны в цепь дыхательных ферментов, локализованную на внутренней мембране митохондрии. В свою очередь образовавшийся оксалоацетат в присутствии глутамата и фермента АсАТ вступает в реакцию трансаминирования. Образующиеся аспарат и а-кетоглутарат с помощью специальных транспортных систем способны проходить через мембрану митохондрий. [c.351]

В последнее время появились данные, доказывающие, что креатинфосфат в мышечной ткани (в частности, в сердечной мышце) способен выполнять не только роль как бы депо легкомобилизуемых макроэргических фосфатных групп, но также роль транспортной формы макроэргических фосфатных связей, образующихся в процессе тканевого дыхания и связанного с ним окислительного фосфорилирования. Предложена схема переноса энергии из митохондрий в цитоплазму клетки миокарда (рис. 20.7). АТФ, синтезированный в матриксе митохондрий, переносится через внутреннюю мембрану с участием специфической АТФ—АДФ-транслоказы на активный центр митохондриального изофермента креатинкиназы, который расположен на внешней стороне внутренней мембраны в меж-мембранном пространстве (в присутствии ионов Mg ) при наличии в среде креатина образуется равновесный тройной фермент-субстратный комплекс креатин—креатинкиназа—АТФ—Mg , который затем распадается с образованием креатинфосфата и АДФ —Mg . Креатинфосфат диффундирует в цитоплазму, где используется в миофибриллярной креатинкиназной реакции для рефосфорилирования АДФ, образовавшегося при сокращении. Высказываются предположения, что не только в сердечной мышце, но и в скелетной мускулатуре имеется подобный путь транспорта энергии из митохондрий в миофибриллы. [c.655]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология