Белки схема полипептидной цепи

Фиг. 42. Схема, иллюстрирующая денатурацию и ренатурацию белка. Полипептидная цепь нативного белка, свернутая и скрепленная внутримолекулярными дисульфид-ными мостиками, развертывается в результате восстановительного разрушения этих мостиков в 8 М мочевине с добавлением -меркаптоэтанола. После удаления мочевины и меркаптоэтанола происходит

Гипотеза Данилевского была развита немецким ученым Э. Фишером, который в 1902 г. продолжил и экспериментально обосновал полипептидную теорию строения белков. Согласно этой теории в белковых молекулах имеются полипептидные цепи различной длины. Если строение а-аминокислот представить общей формулой (I), то образование полипептидной цепи (II) можно изобразить схемой [c.290]

Рис. 223. Схема полипептидной цепи глобулярного белка

В природе синтез белков всегда направлен на формирование определенной первичной структуры и протекает в водных средах при обычных температурах в соответствии с универсальным генетическим кодом под влиянием специфических ферментов. Основная схема этого процесса в настоящее время уже известна. Всю генетическую информацию, обеспечивающую формирование определенной первичной структуры полипептидных цепей и макромолекул белка, несут важнейшие биополимеры, относящиеся к классу сложных полиэфиров, - нуклеиновые кислоты. Эта информация определяется последовательностью соединения друг с другом различных нуклеотидных оснований - звеньев этого полимера. [c.349]

Схема комбинированного метода, на первый взгляд, выглядит достаточно логично. В действительности же она не может быть реализована в отношении всех своих положений, что следовало из уже имевшихся к моменту появления метода экспериментальных данных. Первый пункт схемы невыполним, по крайней мере, по трем причинам. Во-первых, у большей части белков вторичные структуры составляют незначительную долю трехмерной структуры в среднем, в а-спирали глобулярных белков входит 25-30% остатков, а в -структуры - 15-20%. Во-вторых, встречающиеся в конформациях белков вторичные структуры, как правило, сильно искажены и лишь условно и при большом желании могут быть отнесены к регулярным. Насколько геометрические параметры реальных конформационных состояний остатков полипептидной цепи могут отличаться от параметров вторичных структур видно из табл. IV. 16, в которой приведены значения двугранных углов остатков некоторых сегментов последовательностей а-химотрипсина и лизоцима. Во всех работах, посвященных поиску эмпирических корреляций, эти сегменты отнесены к а-спиральным или -структурным. И наконец, в-третьих, надежность существующих алгоритмов предсказания, несмотря на оптимистические сообщения (см. ниже), не >50%, что исключает их практическое использование. [c.508]

Структурной основой белков является полипептидная цепь. Геометрические параметры пептидной связи приведены на рис. 6.8, а. Все атомы пептидной связи находятся преимущественно в одной плоскости. Уровни структурной организации белков описываются аналогично другим полимерам. При жесткой пептидной связи и фиксированных геометрических параметрах конформация полипептидной цепи описывается двухгранными углами Ф, и ф, при С -атомах (рис. 6.9). Вращение вокруг амидной связи -N фактически заторможено. Пептидная связь способна к таутомерным переходам по схеме [c.341]

Из этой схемы видно, что боковые ответвления полипептидных цепей могут иметь различный состав и строение и содержать разнообразные функциональные группы (в приведенном отрезке цепи в боковых ответвлениях содержатся группы —СООН, —ОН, —NHa, —SH) некоторые из таких групп, принадлежащие разным цепям, могут взаимодействовать друг с другом, соединяя цепи связями различного типа. Поэтому молекулы многих белков состоят не из одной, а из нескольких соединенных полипептидных цепей. [c.292]

Три основные подхода к созданию полипептидной цепи показаны на схеме (55), части (а) — (в). Первый подход, состоящий в постепенном наращивании со стороны концевой аминогруппы участок (а) на схеме , применяется редко, хотя он и имеет прямую аналогию с биосинтезом белка. Он включает удаление защиты карбоксигруппы и активирование концевой карбоксигруппы пептида. Этот подход, следовательно, делает максимальной возможность рацемизации и других возможных побочных реакций, затрагивающих активированный пептид. Противоположный процесс, т. е. ступенчатое наращивание со стороны концевой карбоксильной груп- [c.408]

Электростатическое взаимодействие фермент-субстрат играет положительную роль также и в катализе карбоксипептидазой А, которая специфически отщепляет аминокислоты от С-конца пептидов и полипептидных цепей белков. Заряженная карбоксильная группа концевого аминокислотного остатка при образовании комплекса Михаэлиса электростатически взаимодействует с положительно заряженной гуанидиновой группой Arg-145 (см. схему на стр. 19 и рис. 7). Метилирование концевой карбоксильной группы, которое элиминирует электростатическое взаимодействие фермент—субстрат, практически полностью тормозит катализ карбоксипептидазой А [17]. [c.46]

Итак, биосинтез белков, по современным представлениям, проходит четыре основных этана 1) активирование аминокислот и взаимодействие их с ферментами 2) соединение аминокислот с растворимой РНК 3) перенос аминокислот на молекулы информационной РНК в рибосомах и образование пептидных связей и 4) высвобождение полипептидной цепи из рибосомы. Последовательность реакций белкового синтеза представлена на схеме (рис. 25). Следует подчеркнуть, что все эти процессы биосинтеза белка в клетке идут очень быстро. Наблюдения над синтезом гемоглобина показали, что построение молекулы белка, состоящей из 150 аминокислотных остатков, заканчивает [c.294]

Вирусные белки могут быть получены генно-инженерным методом, однако нужно учитывать следующие моменты. Как правило, вирусные белки состоят из нескольких полипептидных цепей, в ряде случаев химически модифицированных, Не только в бактериальной, но и в дрожжевой клетке нет структур, осуществляющих созревание таких белков. Следовательно, микробные клетки могут продуцировать только отдельные полипептидные цепи. Это резко снижает или сводит на нет их иммуногенность, которая определяется конформационными антигенными детерминантами, формирующимися в процессе образования третичной или четвертичной структуры белка. Ограниченное применение вирусных белков-антигенов относится к белкам HBS-вируса гепатита В человека и белка УР вируса ящура. HBS-антиген, синтезируемый дрожжевыми клетками, давал иммунный ответ, хотя и меньший по сравнению с инактивированным вирусом, однако достаточно высокий. Образовавшийся белок не секретировался из клеток, а в процессе их разрушения и вьщеления антигена выход его значительно снижался, что ставило под сомнение всю технологическую схему [c.504]

Линейный набор стандартных элементов со стандартными связями. Белковые ферменты возникли по чрезвычайно простой организационной схеме. Аминокислотная последовательность полипептидной цепи белка есть коллинеарное и единственное представление нуклеотидной последовательности исходной нуклеиновой кислоты. Три соседних нуклеотида кодируют одну аминокислоту (рис. 1.5, б). Таким образом, полипептиды сходны с нуклеиновыми кислотами в том, что это линейные цепные молекулы, построенные из стандартных элементов с одной стандартной связью.. Это обеспечивает простое и универсальное считывание с нуклеиновых кислот в процессе синтеза полипептидов. Простота линейных систем широко используется, в частности, в электронно-вычислительной технике, где хранение и вызов информации обычно осуществляются с помощью одномерных блоков, записанных в стандартней форме на линейных носителях, например магнитных лентах. [c.12]

Необходимость самопроизвольного свертывания. После синтеза на рибосоме полипептидная цепь самопроизвольно свертывается в определяемый аминокислотной последовательностью глобулярный белок, принимая состояние с наименьшей свободной энергией. Возможно, что свертывание начинается уже в ходе синтеза. Характер свертывания образующейся цепи определяет специфичность белка. Пространственная самоорганизация молекулы значительно упрощает общую схему, так как в противном случае потребовались бы морфогенетические ферменты или ферменты, способствующие свертыванию . Поскольку возможно огромное число способов свертывания цепи, то возникла бы потребность в большом числе таких вспомогательных ферментов. [c.13]

В отличие от многих природных соединений ферменты обладают тонкой структурой от других белков их отличает особая топография молекул, характерная для активной формы фермента. Высокоспецифическая структура нативного фермента способна легко нарушаться под воздействием внешних факторов. У некоторых ферментов нарушение четвертичной структуры часто влечет за собой потерю активности, причем иногда инактивация необратима. Более глубокие изменения, затрагивающие конформацию всей полипептидной цепи, ведут к денатурации. Известны случаи поверхностной денатурации при контакте фермента с некоторыми сорбентами, основной причиной которой является сильное гидрофобное взаимодействие. Возможность инактивации или денатурации следует всегда учитывать при разработке схемы выделения и фракционирования ферментов. [c.7]

Химические, физико-химические и биологические свойства белков определяются не только составом аминокислот и последовательностью их соединения в белковой молекуле, но и конфигурацией полипептидных цепей и всей молекулы в целом. Основными схемами строения белковой молекулы, повидимому, следует признать спиральную и слоистую конфигурации полипептидных цепей, связанных между собой водородными связями. [c.45]

Если рассматривать а-спираль как цилиндр с чередующимися выпуклостями и впадинами на его поверхности, то выпуклости будут соответствовать боковым цепям, а впадины — промежуткам между ними (Крик). В стабильных белках соседние а-спирали ориентированы так, что выпуклости одной совпадают с впадинами другой и наоборот, в результате чего получается своеобразная шарнирная система, сочетающая устойчивость структуры с подвижностью и допускающая более компактную упаковку полипептидных цепей в белковой молекуле. На рис. 9 представлена схема упаковки семи а-спиралей в своеобразный семижильный кабель (проекция оборота на ось волокна, т. е. шаг большой спирали, содержит 44 аминокислотных остатка). [c.46]

Таблица III. 1 — схематическое изображение начала синтеза белка на рибосоме. 2—схема роста полипептидной цепи. [c.227]

Агрегаты со специфическими свойствами возникают в этой схеме без участия белков. Но полипептидные цепи сами образуются на поверхности агрегатов первичной РНК, которая начинает выполнять функции катализатора (отчасти их выполняют, как мы уже указывали, и частицы глин). Чем быстрее окутывается агрегат полипептидной оболочкой, тем он в общем устойчивей. В аг-ресатах могут возникать сочетания первичных форм матричной— м-РНК и транспортной — т-РНК. [c.385]

Принцип метода. В кислой среде бромциан специфически расщепляет полипептидные цепи белков по метиониновым остаткам с образованием гомосеринлактона (иодацетамид взаимодействует с белками подобно бромциану). Реакция протекает по следующей схеме [c.170]

Полипептидные цепи различных белков отличаются друг от друга главным образом по характеру К-радикалов отдельных аминокислот, а характер этих радикалов, в свою очередь, зависит от того, какая аминокислота находится в том или ином месте основного стержня. Примерную схему полипептидной цепи с боковыгли радикалами можно представить в следующем виде [c.31]

Полипептидная цепь — это первичная структура белковой молекулы с определенной последовательностью расположения рис, во. Схема а-спиралн микрострук-аминокислот. туры белка [c.199]

Рестриктирующие эндонуклеазы, детерминируемые хромосомой Е. соИ, — это крупные белки с мол. весом порядка 300 000—400 000, состоящие из полипептидных цепей трех типов. Они явно связываются со специфическими участками и неспецифически разрушают прилегающие к ним участки. Для их действия необходимо наличие АТР, ионов Mg2+ и S-аденозилметионина. Уникальная особенность этих белков состоит в способности вызывать гидролиз необычно больших количеств АТР [215]. Значение всех этих свойств рестриктирующих ферментов остается до сих пор неясным. Второй класс рестриктирующих ферментов состоит из относительно небольших мономерных или димерных белков с мол. весом 50 000—100 000. Местом атаки этих ферментов служат, как правило, нуклеотидные последовательности с локальной симметрией второго порядка [217]. Так, например, для двух рестриктирующих эндонуклеаз, детерминируемых ДНК плазмиды R-фактора Е. соН, и рестриктирующего фермента Hemophilus influenzae были идентифицированы следующие участки расщепления (в приведенной ниже схеме стрелками показаны места расщепления, звездочками — места метилирования, а точками — локальная ось симметрии второго порядка) [c.279]

Связи между составными субъединицами фибрилл и между фибриллами нековалентны, а водородные связи, видимо, играют важную роль. Ткань, образованная переплетением волокон, позволяет объяснить эластичность и вязкость клейковины. Слабые деформации обратимы за счет возврата взаимодействий их к минимальному энергетическому уровню. После более существенной деформации возможно также прогрессивное и последовательное преобразование первоначальных связей между фибриллами (упругость). Нековалентные связи между волокнами позволяют им перемещаться относительно друг друга под действием значительных ограничений и сил (вязкость). В этой схеме функциональная единица является не полипептидной цепью, а белковой фибриллой. В зависимости от характера фибрилл (глиадины или глютенины) их способность к взаимодействию может варьировать. Так, изменчивость консистенции теста, подвергаемого механическим воздействиям, обусловлена перекомбинацией между фибриллами со слабой или сильной способностью взаимодействия [13]. В отличие от модели Гросскрейца [87] участие липидов здесь не является необходимым образование фибрилл зависит только от белков и наблюдалось при работе с обезжиренной мукой [15]. [c.221]

Причину неудавшегося описания структуры Бэржес и Шерага [132] увидели в несовершенстве расчетной процедуры, которая, по их мнению, учитывала только внутриостаточные и ближние межостаточные взаимодействия. Был сделан вывод, что полученные результаты свидетельствуют о необходимости дополнить схему предсказания учетом средних и дальних взаимодействий. Авторы этой работы, как и предыдущей [131], неправы, утверждая, что в расчете игнорировались межостаточные взаимодействия среднего и дальнего порядка. Как уже упоминалось, в действительности они в неявном виде входили в расчетную модель благодаря отнесению геометрии всех аминокислотных остатков полипептидной цепи БПТИ к нативным конформационным состояниям, являющимся конечным результатом воздействия суммарного эффекта всех внутриостаточных и межостаточных контактов. В силу использования процедур, основу которых составила экспериментальная информация о трехмерных структурах белков, результаты исследований [131] и [39] в принципе не могут претендовать на дифференцированное отражение внутримолекулярных невалентных взаимодействий атомов. Таким образом, вопрос о функциональном назначении внутриостаточных и межостаточных контактов в структурной самоорганизации белковой глобулы остался без ответа по существу, он не рассматривался. [c.503]

Если под кодом понимать ограниченный набор четких правил, вьшол-няемых белковой цепью при структурной самоорганизации с величайшей точностью и высочайшей надежностью, как это имеет место в случае правил, управляющих биосинтезом белка, то можно априори утверждать. Что существование кода А-Л невозможно, Трансляционный генетический код определяет химическое строение полипептидной цепи путем последовательного присоединения аминокислот, каждая из которых (их всего 20) в отношении своей валентной схемы всегда одна и та же. Предполагаемый стереохимический код А-Л не может в принципе фиксировать для каждого аминокислотного остатка одно и то же конформационное состояние. Это однозначно подтверждается экспериментально, [c.535]

Эта взаимосвязь показана в виде предельно упрощенной схемы на рис. 5.1, б, построенной в предположении, что взаимодействия всех видов четко разграничены, нет взаимодействий между несо-седними в полипептидной цепи элементами или между элементами разных уровней. Такое построение в какой-то мере сходно с иерархической социальной системой. В этой главе будут рассмотрены все уровни структурной организации белков, а также обсуждена взаимосвязь между ними. [c.83]

Эта грубая схема, во многом сходная с предложенным строением мицеллы детергента [9], достаточно ясно показывает, как удаленные части полипептидной цепи сблил<аются в наиболее выгодной конформации. Рассмотрим участок первичной структуры белка-фермента (рис. 24.1.1). Процесс сворачивания, вызывающий сближение гидрофобных групп, собирает в этих точках как полипептидную цепь, так и боковые радикалы близлежащих аминокислотных остатков. Если последние несут функциональные группы, то можно легко заметить, что на данном участке структуры белка может возникнуть весьма точное пространственное расположение нескольких таких групп. Таким образом, в процессе сворачивания в характеристическую стабильную конформацию линейного полипептида, образовавшегося в процессе биосинтеза белка, формируется активный центр фермента. По-видимому, именно таким образом возникли первые ферменты, когда оказывалось, что определенные расположения функциональных групп, случайно возникшие указанным выше путем, обладали важными каталитическими свойствами. [c.452]

Гидролазы. Ферменты этой группы играют особенно важную роль в пищеварении и в процессах пищевой технологии. К ним относится большая группа протеолитических ферментов, катализирующих гидролиз белков и пептидов. Большое значение в биохимии пищеварения принадлежит протеолитическим ферментам (пепсин, химиотрипсин, аминопептидаза, карбоксипептидаза и др.), осуществляющим деполимеризацию молекул белка по мере его движения по пищеварительному тракту. Протеолитиче-ские ферменты участвуют в процессах, происходящих при переработке мяса, в хлебопечении. С их помощью проводят умягчение мяса и кожи, их применяют при получении сыров. Действие протеаз очень избирательно. Одни протеазы разрушают пептидные связи внутри молекул белка — эндопептидазы и на конце ее молекулы (экзопептидазы), т. е. отщепляют аминокислоты с N- или С-конца, другие расщепляют пептидные связи только между отдельными аминокислотами. Так, трипсин разрушает пептидную связь между лизином (Лиз) или аргинином (Apr) и другими аминокислотами, пепсин — между аминокислотами с гидрофобными радикалами, например между валином (Вал) и лейцином (Лей). Фермент химотрипсин гидролизует пептидную связь между триптофаном, (см. схему) тирозином и другими аминокислотами. В самом общем виде схема расщепления пептидных связей в полипептидной цепи может быть представлена следующим образом [c.23]

Научные работы посвящены главным образом изучению строения молекул и природы химической связи. Первые исследования относятся к кристаллографии за них он первым в 1931 получил премию И. Ленгмюра. Наряду с американским физикохимиком Дж. Слейтером разработал (1931— 1934) квантовомеханический метод изучения и описания структуры молекул — метод валентных схем (ВС). Создал (1931—1933) теорию резонанса, представляющую собой модернизацию классической структурной теории с ее формульной символикой в рамках квантовомеханическсго метода ВС. Занимается (с 1940-х) вопросами биохимии. Совместно с Дж. Д. Берналом и У. Л. Брэггом заложил (1946—1950) основы структурного анализа белка. Разработал представления о структуре полипептидной цепи в белках, впервые высказав мысль о ее спиральном строении и дав описание а-спи-рали (1951, совместно с американским биохимиком Р. Кори). Открыл молекулярные аномалии при некоторых болезнях крови. Занимался изучением строения дезоксирибонуклеиновой кислоты, структуры антител и природы иммунологических реакций, проблемами эволюционной биологии. В годы второй мировой войны разработал новые горючие смеси и взрывчатые вещества, плазмозаменители для переливания крови и кровезаменители, новые источники кислорода для подводных лодок и самолетов. Автор многих книг, Б том числе монографии Общая химия [c.399]

Рис. 7-18. Миозин и актин-два нитевидных белка сократительной системы. А. Молекула миозина имеет длинный хвост, состоящий из двух суперспирализованных а-спиральньгх полипептидных цепей (тяжелые цепи). Г оловка молекулы, содержащая четыре легкие цепи, обладает ферментативной активностью она способна отщеплять от АТР фосфатную группу. Б. Схема строения р-актина, состоящего из двух обвитых одна вокруг другой цепей С-актина.

В связи с использованием этих методов возникают некоторые проблемы теоретического характера. Для ряда белков было показано присоединение натрийдодецилсульфата. Предполагается, что этот эффект является основой разделения денатурированных белков при электрофорезе в полиакриламидном геле в присутствии детергента. В таком случае необходимо допустить, что индивидуальная картина заряженностн каждой молекулы белка изменяется при связывании анионов натрийдодецилсульфата, так что все макромолекулы становятся отрицательно заряженными. В настоящее время еще трудно сказать, почему белки и сильно различающиеся по аминокислотному составу, и имеющие различные изоэлектрические точки, должны одинаково следовать такой схеме взаимодействия с детергентом. Возможно, что эффект просеивания, описываемый экспоненциальной функцией, преобладает над эффектом заряда. Последний просто не проявляется. В своем исследовании Вебер и Осборн [60] показали, что около 40 различных белков имеют электрофоретические подвижности, не зависящие от изоэлектрической точки и аминокислотного состава (а возможно, и от количества связанного детергента), и скорость их переноса определяется исключительно величинами молекулярных весов их полипептидных цепей. [c.421]

Карлайл с соавторами ( arlisle, S ouloudi, Spier, 1953) высказали мнение, что форма а-спирали не может быть согласована с диффракционной картиной у рибонуклеазы они считают более вероятной структуру типа изображенной на схеме стр. 307. Стало ясно, что в дополнение к первичной , или а-, свернутости полипептидной цепи в глобулярных белках должны иметь место также вторичные изгибы, так как иначе длина полипептидной цепи гемоглобина и рибонуклеазы окажется больше, чем длина их молекул. Поэтому мы можем говорить о первичной изогнутости полипептидной цепи, обусловленной внутрицепными водородными связями, и о вторичных изгибах, приводящих к образованию глобулярной (сферической) молекулы. Вторичные изгибы, по-видимому, обусловлены взаимодействием между боковыми цепями. [c.322]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология