Основная цепь конформация

Статистические веса г " и г — значения вероятности того, что данный остаток принимает в основной цепи конформацию, находящуюся соответственно в ау -, - и -(растянутая цепь)-областях. Эти области определены на рис. 2.3. [c.136]

Отсюда следует вывод, что, хотя строение полимера, наличие и расположение заместителей в основной цепи, конформация макромолекул, надмолекулярная структура и т. д. являются определяющим фактором в формировании углеродистой структуры и ее свойств, условия карбонизации играют существенную роль. Это можно показать на примере пиролиза полистирола, который почти нацело разлагается до мономера и низкомолекулярных осколков при температуре 350—420° С в высоком вакууме [101 ] и образует около 60% кокса в инертной атмосфере в условиях теплового удара при 1100° С (скорость нагрева до 100 град сек). Основным газообразным продуктом деструкции в последнем случае является водород [102]. [c.181]

В соответствии с результатами рентгенографического исследования Тернер-Джонс предлагает схемы упаковок гребнеобразных макромолекул. В полимерах формы I, которую образуют все изотактические поли-а-олефины, боковые ветви располагаются под прямым углом к основной цепи (конформация которой может быть спиральной) и величина большого периода, найденная экспериментально, хорошо совпадает с рассчитанным значением (табл. 2, рис. 4). Автор предполагает, что при образовании кристаллической формы I преобладает кристаллизация основных цепей, имеющих спиральную конформацию, и осуществляется лишь ограниченная упаковка боковых цепей подобного типа упаковка в некоторой степени соответствует триклинной форме полиэтилена (рис. 4, а). [c.136]

Подобное температурное поведение процесса образования трещины серебра и вынужденной эластичности означает, что в обоих случаях изменения конформации молекул и движения основной цепи подобны [c.371]

Гибкость линейных цепных молекул (или линейных участков молекул других структур) и способность их принимать различную форму объясняется возможностью вращения атомов или атомных групп относительно углерод-углеродных С—С-связей. В результате такого вращения изменяется расположение атомов и групп друг относительно друга, а основная цепь может принимать различные формы, или, как принято называть, различные конформации. При свободе вращения число различных конформаций может быть бесконечно большим. В действительности же свободному вращению атомов вокруг связей мешают силы, которые проявляются при взаимодействии между группами атомов, принадлежащих той же цепной молекуле или соседним молекулам. Поэтому степень изогнутости макромолекул, а следовательно, гибкость или жесткость, колеблется в широких пределах. Это одна из причин многообразия структурных форм и их состояний с изменением условий (температуры, внешних сил). [c.13]

На рис. 100 показано схематическое строение элемента линейной макромолекулы углеводорода, имеющей вытянутую форму. Угол между тремя соседними атомами углерода везде имеет постоянное значение, равное 109°28. Атом углерода А может вращаться вокруг связи ВС без изменения валентного угла. Также может вращаться атом В вокруг связи D и т. д. Так как таких связей в молекуле много, то много и возможных ее конформаций. Однако внутреннее вращение в молекулах не может происходить свободно. В каждой макромолекуле кроме атомов углерода, образующих основную цепь, есть атомы водорода, расположенные сбоку от нее, а также атомы или группы атомов других элементов, замещающие водород. Они могут взаимодействовать друг с другом, находясь или в одной макромолекуле, или в разных молекулах. При повороте одного звена в какой-либо макромолекуле изменяется расстояние между этими боковыми атомами или группами атомов, что, в свою очередь, вызовет изменение энергии молекулы. Следовательно, для поворота одной части молекулы относительно другой необходимо совершить работу, значение которой зависит от строения молекулы. Наиболее гибкие цепи —СНг—СИг—, так как взаимодействие атомов водорода в них невелико. Если вместо атомов водорода в молекулу входят полярные атомы и группы, например — I, —ОН, [c.244]

ИХ взаиморасположение в пространстве. Такое изменение формы молекул носит название конформационного изменения. Однако изменение конформаций ограничено потенциальным барьером, величина которого зависит от химического состава основной цепи макромолекул и боковых групп. Следовательно, тепловое движение звеньев — это крутильные колебания вокруг одинарной связи С — С. Вращение звеньев вокруг двойных и тройных связей невозможно, хотя эти связи снижают потенциальный барьер вращения соседних звеньев. [c.247]

Рис. 28. Конформация боковых цепей остатков 4-0-метил- > глюкуроновой кислоты, связанных с основной цепью молекул 4-0-метилглюкуроноксилана

Таким образом, имеющийся экспериментальный материал однозначно указывает на несостоятельность традиционного представления о пространственной организации глобулярных белков как ансамбля регулярных форм и на отсутствие общности в столь же распространенной искусственной классификации белковых структур на вторичные, супервторичные и третичные. Этот вывод, разумеется, не ставит под сомнение сам факт наличия в конформациях белков локальных структур основной цепи, в той или иной мере обладающих регулярностью. [c.78]

При эмпирическом подходе и обсуждении пространственного строения белковых молекул речь всегда идет лишь о конфигурации полипептидной цепи при полном игнорировании конформационных возможностей боковых цепей аминокислотных остатков. Между тем, именно взаимодействия боковых цепей, в которые входят около двух третей атомов молекулы белка, ответственны в наибольшей степени за стабилизацию и уникальные физические и биохимические свойства нативной конформации природной гетерогенной аминокислотной последовательности. В силу этого обстоятельства на локальных участках белковой цепи в зависимости от аминокислотного порядка возможна реализация самых разнообразных структур, причем, главным образом, нерегулярных. Представление о том, что у гетерогенной последовательности наиболее компактными, энергетически предпочтительными во всех случаях оказываются только структуры с регулярной основной цепью, не подкрепляется физическими соображениями общего характера, противоречит экспериментальным данным и результатам теоретического анализа. У белков с нерегулярным расположением вдоль цепи боковых радикалов пространственные структуры с регулярными формами основной цепи, очевидно, не могут во всех случаях обеспечить максимальное число эффективных внутримолекулярных контактов, а поэтому не могут быть всегда самыми стабильными. [c.80]

Проведенный анализ пространственных форм основных цепей амино. кислотных остатков в белках показал, что их конформационные состояния почти полностью определяются ближними взаимодействиями, т.е, взаимодействиями валентно-несвязанных атомов в пределах одного остатка Влияние даже ближайших остатков ни в одном случае не ведет к повышению энергии, а проявляется лишь в характере распределения конформационных точек в пределах низкоэнергетических областей конформационных карт изолированных молекул метиламидов N-ацетил-а-аминокислот. Несмотря на наличие средних и дальних взаимодействий, которые обусловливают образование глобулы, в белках не реализуются состояния остатков с повышенной энергией ближних взаимодействий. О высокой степени соответствия конформационных состояний самым низкоэнергетическим оптимальным конформациям свободных монопептидов свидетельствует, например, отсутствие в белках остатков в формах М и Н, которые проигрывают в условиях водного окружения глобальным оптимальным конформациям не более 3,0 ккал/моль. Распределение конформационных точек (р, 1 остатков в белках на картах метиламидов N-ацетил-а-аминокислот находится в хорошем соответствии со свободной энергией состояний изолированных монопептидов. [c.186]

Причина дестабилизирующего влияния серина и треонина на а-спираль заключается в водородных связях, которые могут образовывать боковые цепи этих остатков с пептидными группами. Такая связь возможна у монопептидов Ser и Thr в конформациях R при соответственно Xi 60° и %2 - -60°. В а-спирали она конкурирует с водородной связью между группой N-H пятого остатка Ser (Thr) и группой С=0 первого остатка, что, естественно, снижает устойчивость спирали. На спиральных участках белков, напротив, внутренняя водородная связь приводит к стабилизации данного состояния основной цепи в конформации R. В конформации В остатков Ser и Thr также возможна водородная связь O -Н. .0=С в пре- [c.188]

Из анализа пространственного строения боковых цепей Phe, Туг, Тф, И других аминокислотных остатков в белках [108, 109] следует вод, который уже был сделан при рассмотрении пространственного [роения основных цепей. В обоих случаях отчетливо видна корреляция жду конформационными состояниями аминокислотных остатков в бел-и оптимальными конформациями соответствующих метиламидов И-ацетил-а-аминокислот. Реализующиеся в белковых трехмерных струк-X конформационные состояния остатков всегда отвечают наиболее годным конформациям свободных монопептидов. Средние и дальние модействия ни при каких обстоятельствах не вступают в противо- [c.189]

Таким образом, уже на уровне дипептида только за счет дополнительных взаимодействий, возникающих вследствие появления у одного остатка боковой цепи, наблюдается заметная дифференциация конформационных состояний по энергии. Глобальными оказываются конформации дипептида с основной цепью В-В. По-прежнему здесь малы (0,2 ккал/моль) взаимодействия между Ь и Ьз, однако имеются благоприятные условия для стабилизирующих взаимодействий между ароматическим кольцом и удален- [c.202]

Расчет фрагментов O-L-Phe-L-Ala-NH и O-L-Ala-L-Phe-NH позволил оценить раздельное влияние предшествующего и последующего остатков фенилаланина (или аланина) на конформационное состояние аланина (фенилаланина). Сравнение двух трипептидных фрагментов с центральными остатками Ala и Phe дает представление об одновременном воздействии на них остатков с обеих сторон. Рассмотрим кратко результаты анализа фрагмента O-L-Phe-L-Ala-L-Phe-NH (см. рис 11.30), у которого рассчитаны все 72 возможные конформации с R и В состояниями остатков Phe и Ala, а также наиболее предпочтительные в отношении энергии пептидного остова 60 конформаций, включающих L состояние одного из остатков. В табл.11.24 для предпочтительных конформаций трех групп основной цепи и для самой невыгодной конформации в каждой группе приведены геометрические параметры и величины общей энергии [c.204]

В целом можно отметить, что у наиболее предпочтительных развернутых конформаций имеет место согласованность всех видов взаимодействий. Специфичная для трипептидного фрагмента дополнительная стабилизация (S1-S3) происходит, во-первых, при низкоэнергетических конформационных состояниях каждого остатка, во-вторых, без существенного нарушения выгодных контактов на дипептидных фрагментах и, наконец, при формах основной цепи, близких по энергии (но не по значениям углов ф, у ср. табл. 11.19 и 11.25) к оптимальным конформациям аланинового трипептида. Следует, однако, иметь в виду, что самые выгодные конформации свободного фрагмента не всегда сохраняют свою предпочтительность будучи встроенными в сложную цепь. На первое место могут выйти структурные варианты, менее выгодные у свободного фрагмента из-за нереализованных внутренних взаимодействий, которые, однако, в условиях сложной цепи будут дополнительно стабилизированы взаимодействиями с более удаленными остатками. [c.206]

Энергетическая дифференциация среди конформеров со свернутыми формами основной цепи R-R-R и R-R-B меньше, чем у рассмотренных. В этом случае пептидные звенья bj и Ь4 сближены и расположены антипараллельно, что приводит к дисперсионной и электростатической стабилизации на -1,2 ккал/моль. У лучшей в этой группе конформации Rj-R-B3 энергия всех взаимодействий типа Ь—меньше суммарной энергии дипептидных форм на 2,3 ккал/моль, причем вклад за счет взаимодействия b]-b4 составляет -1,8 ккал/моль. По сравнению с аланиновым трипептидом основная цепь R1-R-B3 незначительно дестабилизирована (0,7 ккал/моль). Боковые цепи остатков Phe (sj и S3) расположены по разные стороны свернутой формы трипептидного фрагмента и взаимодействовать между собой не могут Как у R-R-R, так и у [c.206]

Хотя прочность связи 51—о высока (энергия разрыва связи равна 452 кДж/моль, тогда как для связи 51—51 она составляет 226 кДж/моль, а для связи 51—С 333 кДж/моль), что приводит к высокой термостабильности полиорганосилоксанов [6], потенциал вращения вокруг связи 51—О низкий. В результате этого, а также из-за слабого межмолекулярного взаимодействия, обусловленного экранирующим влиянием органических групп основной цепи, конформация основной цепи может легко изменяться, чему способствует способность валентного угла связи 51—О—51 меняться в щироких пределах. Эти эффекты в иолисилоксанах выражены значительно сильнее, чем в полимерах с основной углеводородной цепью. [c.145]

Поскольку парциальные заряды на полярных атомах боковых групп (лизина, аргинина, глутаминовой и аспарагиновой кислот)обычно в несколоко раз выше, чем для атомов основной цепи [101, то электростатические контакты между ними должны давать значительный вклад в стабилизацию белковой конформации. Исследование атом-атомных взаимодействий в -спиральных белках с известной пространственноЛ структурой позволяет сделать вывод о значительном количестве (9 ) электростатических контактов внутри структуры белка. Вклад одного гидрофобного контакта дает выигрыш энергии л/ o.s ккал/моль, а одного электростатического до 4 ккал/моль. В связи с этим проведенный адализ подтверждает необходимость учета этого типа взаимодействий при расчете энергии определенных конформаций белка. [c.141]

Хитозан проявляет ярко выраженные полиэлектролитные свойства в водной среде приобретает заряд, фиксированный на основной цепи макромолекулы. В связи с этим на его молекулярную конформацию оказывают влияние взаимодействие электрических зарядов, расположенных вдоль основной цепи макромолекул, и локальное сопротивление звеньев макромолекул продольному изгибу. Электростатические заряды влияют на форму макромолекул в растворах, набор конформационных состояний включает как статический клубок, так и более компактное "квазиглобулярное" состояние, характеристическая вязкость растворов зависит от молекулярной массы. Необходимо отметить, что хитозан сравнительно однороден по молекулярной массе. [c.388]

В отсутствие у фенилаланинового монопептида взаимодействий между основной и боковой цепями молекула должна была бы иметь 27 близких по энергии оптимальных конформаций (три состояния основной цепи и девять - боковой). Расчет, однако, показал, что лишь 16 из них имеют потенциальные ямы в пространстве ф, у и Хь Хг- Проминимизированные значения их геометрических и энергетических характеристик приведены в табл. 11.14. Оптимальные конформации молекулы не эквивалентны. Более предпочтительными являются формы В. В пределах комнатных значений кТ им почти не уступают варианты типа К наиболее высокоэнергетичны конформации Ь. Энергии однотипных по форме конформаций (К, В, Ь) основной цепи при Х1 = 60, 180 и -60° очень близки, т.е. все ротамеры с углами вращения вокруг связи С -СР, соответствующими минимумам потенциала i/тop > возможны для монопептида. Однако их изоэнергетич-ность еще не означает равновероятности. [c.174]

Упомянутые углы в расчете этих молекул считались наряду с дву-%1Нными углами ф и у переменными. Детальный анализ показал, что Ромеры боковых цепей аминокислот и конформация основной цепи практически не влияют на валентные углы пептидных групп. Этот вывод ВЧЗошо согласуется с рентгеноструктурными данными о соединениях, со- [c.175]

Геометрические параметры (град) и относительные величины общей энергии (иобщ), энергии ван-дер-ваальсовых и электростатических (11 ) взаимодействий между боковой и основной цепями в оптимальных конформациях метиламида Ы-ацетил-/,-глутаминовон кислоты [c.178]

Боковые цепи. Результаты предшествующего рассмотрения в определенной степени предопределяют и ответ на вопрос о соответствии конформационных состояний боковых цепей аминокислотных остатков в белках и свободных молекулах метиламидов N-ацетил-а-аминокислот. В самом деле, трудно представить наличие полного соответствия у основных цепей и отсутствие такового у боковых цепей. Тем не менее анализ конформационных состояний последних с точки зрения ближних взаимодействий не лишен целесообразности. Для удобства рассмотрения боковые цепи аминокислот можно разделить на гидрофобные (неполярные) и гидрофильные (полярные). Конформации гидрофобных боковых цепей определяются прежде всего ван-дер-ваальсовыми взаимодействиями, которые могут иметь как стабилизирующий, так и дестабилизирующий характер, В первом случае они называются дисперсионными, или лондоновскими, взаимодействиями. У монопептидов из-за небольшого числа атомов в молекулах энергия дисперсионных взаимодействий невелика, и поэтому их конформационные состояния определяются в основном мощными силами отталкивания. У полярных боковых цепей значительную роль могут играть также (но не исключительно ) электростатические взаимодействия и водородные связи. Среди боковых цепей гидрофобных остатков можно выделить цепи, имеющие разветвление при атоме СР (Val, Не) и не имеющие такого разветвления. К последним относится группа аминокислотных остатков Phe, Туг, Тгр, His с ароматическими боковыми цепями. Изложенные в предшествующем разделе результаты теоретического конформационного анализа метиламида N-aцeтил- -фeнилaлaнинa (см. табл. 11,14) свидетельствуют о том, что в этой молекуле пространственные формы основной и боковой цепей взаимосвязаны каждой форме основной цепи соответствуют определенные энергетически выгодные положения заместителя, На рис, 11.26 представлена конформационная карта ср-у фенил аланинового монопептида, разделенная пунктирными линиями на области, [c.186]

Иными словами, в белках пространственная форма основной цепи остатка типа Phe в значительной мере предопределяет положение его боковой цепи. Обратное влияние проявляется в уменьшении значений углов ф основной цепи, что также следует из расчета монопептида. Распределение по углам Xi = -60, 180 и 60° конформаций боковых цепей Phe и его стереохимических аналогов Туг, Тгр и His в белках составляет соответственно 56, 24 и 20% от их общего количества. Интересно, что согласно теоретической и экспериментальной оценкам приблизительно такие же веса трех ротамеров имеет свободная молекула метиламида К-ацетил- -фенилаланина. Наиболее вероятной величиной угла вращения вокруг связи С -С Х2 в монопептиде Phe является 90° (см. табл. 11.14). Такое же значение %2 чаще всего имеют остатки типа Phe в белках. Например, в миоглобине из 23 остатков этого типа угол %2. равный -90°,. имеют 16 остатков, %2 150° - 3 и - 30° - 4 в а-химотрипсине из 20 остатков угол Х 90° имеют 16. Из шести остатков на неспиральных участках в обоих белках с иными чем -90° значениями углов в пяти остатках углы близки к 150°. Теоретически такое положение ароматических колец также возможно только при %] = -60°. Действительно, во всех случаях, где Xi 150°, угол Xi близок к -60°. На а-спиральных участках белков боковые цепи остатков типа Phe имеют углы Xi —60 и 180° угол Xi - 60° в отношении ближних взаимодействий столь же вероятен, как и два отмеченных. Однако в а-спирали он не может реализоваться из-за наталкиваний, возникающих между ароматической группой и соседними боковыми цепями. Таким образом, в белках конформации всех остатков типа Phe близки к наиболее предпочтительным оптимальным конформациям метиламида М-ацетил- -фенилаланина. Распределение углов вращения в боковых цепях соответствует свободным энергиям ротамеров монопептида Phe. Идентичность распределения конформаций [c.187]

Рассмотрение пространственного строения пептидов и метода их конформационного анализа начнем с изучения всех возможных конформаций у простейших молекул этих соединений, а именно A -Gly-Gly-NHMe (1) A -L-AIa-Z.-Ala-NHMe (II) и A -L-Val-L-Val-NHMe (III) [110, 111]. Можно полагать, что молекулы с выбранными аминокислотными остатками достаточно полно отражают конформационные возможности основных цепей дипептидов с любыми боковыми цепями стандартных аминокислот. Между тем конформационные задачи этих молекул наиболее просты, поскольку фактически сводятся к установлению оптимальных форм только основных цепей. В качестве переменных были выбраны углы вращения ф , Фг. 2, углы Xi и %2 У молекул II и III отвечали минимумам торсионных потенциалов и имели возможность изменяться при минимизации энергии (рис. 11.27). [c.194]

Аланиновый трипептид. В исходных для минимизации приближениях геометрия каждого остатка аланинового трипептида соответствовала одной из оптимальных форм R, В или L молекулы A -L-Ala-NHMe (табл. 11.19). В табл. 11.20 представлены результаты минимизации всех 27 возможных конформаций. В зависимости от характера формы основной цепи они подразделяются на три группы. О формах пептидной цепи и их классификации подробно будет рассказано в следующей главе. Сейчас лишь отметим, что конформации любого трипептидного участка по форме основной цепи могут быть разделены на свернутые, развернутые и полусвернутые. Группу со свернутой формой составляют конформации, в которых звено Ь сближено с з и 4, а 2 - с (рис. 11.29) они являются комбинациями свернутых форм смежных дипептидов R-R, R-B, B-L и др (табл. П.21). Развернутые формы трипептида образованы из развернутых дипептидных форм В-В, B-R, R-L и др. В группу полусвернутых форм входят конформации, которые являются комбинациями свернутых и развернутых дипептидных форм Целесообразность такого разделения, как будет показано позже, обусловлена наличием у конформаций каждой группы специфических средних взаимодействий. [c.198]

Самыми выгодными конформациями аланинового трипептида являются R-R-R и R-R-B (табл. 11.20). Сближенность всех звеньев основной цепи приводит к возникновению дисперсионных взаимодействий между й и Ь , 2 и 4, 1 и 4, энергия которых составляет около —4,0 ккал/моль. Такие же дисперсионные взаимодействия характерны и для других конформаций этой группы - R-B-L, B-L-L, L-L-L, Меньшая предпочтительность последних связана с невыгодными в форме L ближними взаимодействиями. Дисперсионные взаимодействия в основной цепи имеют место и в конформациях группы полусвернутых форм (от -2,0 до -3,0 ккал/моль). Однако в отличие от предшествующей группы они осуществляются в пределах одного из дипептидных фрагментов. Полностью вытянутые конформации аланинового трипептида имеют максимальную энергию. Так, В-В-В и B-B-R проигрывают R-R-R и R-R-B 2 ккал/моль. Это происходит из-за отсутствия дополнительных стабилизирующих взаимодействий между звеньями основной цепи. Конформационная энергия здесь вкладывается практически аддитивно из энергий ближних взаимодействий. [c.199]

Форма основной цепи Угол вращения, град oG/ц. ккал/моль Частота встреч конформаций трипептидных фрагме1ггов в белках [c.200]

У аланинового дипептида энергия более компактных форм основной цепи R-R и R-B, как уже отмечалось, меньше энергии развернутых форм В-В и B-R (см. табл. 11.21). В случае же фрагментов с остат-..ками Phe эти формы становятся значительно менее выгодными К1,5-3,0 ккал/моль). Энергетический диапазон скелетных взаимодействий дипептидных конформеров R-R и В-В невелик (0,3 ккал/моль) (см. табл. 11.21). Хотя свернутые формы стабилизируются дисперсионными взаимодействиями между пептидными звеньями Ь) и Ьз (—1,5 ккал/моль), выигрыш анергии компенсируется более высокой, чем у развернутых >Орм, энергией отталкивания между смежными звеньями Ь и Ь2, Ь2 и Ьз. Поэтому соответствующие конформации обеих групп в отношении взаимодействий элементов основной цепи различаются не столь суще-i Tb hho. у наиболее выгодных конформаций R-R и R-B боковые цепи Sj S2 сближены и могут взаимодействовать между собой. Но в данном учае из-за небольших размеров боковой цепи Ala эффект таких контак- [c.203]

Смотреть страницы где упоминается термин Основная цепь конформация: [c.213] [c.213] [c.168] [c.19] [c.566] [c.193] [c.426] [c.19] [c.53] [c.135] [c.173] [c.173] [c.176] [c.179] [c.185] [c.188] [c.189] [c.199] [c.205] [c.208]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология