Конфигурация аминокислот и аминов

Длины межатомных расстояний и размеры валентных углов в аминокислотных -остатках Р-аланина близки к величинам, наблюдаемым в структурах других аминокислот. Амино- и карбоксильные группы остатков находятся в гош-конфигурации относительно Сг — Сз-СБязи (угол между плоскостями, проходящими через атомы С1, Сг, Сз и Сг, Сз, N. равен 70°). [c.43]

Конфигурация аминокислот и аминов [c.244]

КОНФИГУРАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ И АМИНОВ [c.249]

НОМЕНКЛАТУРА СТЕРЕОХИМИЧЕСКАЯ, предназначена для обозначения строения молекул пространств, изомеров. Для обозначения энантиомеров пользуются В, Ь- или Я, З-номенклатурой. В первом случае конфигурацию соед. (аминокислоты, оксикислоты, сахара), имеющих в Фишера формуле амино- или оксигруппу слева, обозначают знаком справа — В (рис. 1). В К, З-системе прежде всего опре- [c.390]

НОЙ причины для предпочтения ь-конфигурации ее зеркальному отображению, по-видимому, нет. Правда, было показано, что внутренняя асимметрия в распределении продуктов при -распаде проявляется через молекулярную асимметрию путем предпочтительного разрушения о-аминокислот [9]. Но наблюдаемый эффект (несколько процентов) слишком слаб для объяснения отбора. По-видимому, выбор произошел случайно, а не вследствие немного более высокой концентрации среди исходных продуктов ь-амино-кислот. На последующих этапах о-система оказалась подавленной более развитой ь-системой. Не исключено также, что обе системы развивались параллельно и ь-система победила благодаря более удачным флуктуациям под действием внешних факторов, влияние которых, по-видимому, значительно превосходило влияние незначительного различия концентраций аминокислот. [c.15]

Стереохимия природных а-аминокислот характеризуется тем, что все они, кроме глицина, имеют асимметрический атом углерода (атом, связанный и с амино-, и с карбоксильной группами), конфигурация которого может быть отождествлена с конфигурацией Ь-глицеринового альдегида путём цепи химических превращений при этом эти превращения либо не должны затрагивать хиральный центр, либо реакции должны протекать строго стереоспецифично. Следовательно, все природные а-аминокислоты являются Ь-энантиомерами. [c.38]

При спектроскопическом исследовании простейших аминокислот в инертном окружении было найдено, что в этих условиях, в отличие от водных растворов или от кристаллической фазы, мономерные молекулы аминокислот часто находятся в молекулярной форме, а иногда можно наблюдать таутомерное равновесие между молекулярной и цвиттер-ионной формами [108—110]. Это согласуется с данными диэлектрических измерений растворов [111]. Особенность этих соединений состоит в том, что карбоксильная группа, участвующая во внутримолекулярной, связи ОН- N, имеет, как правило, гранс-конфигурацию, что затрудняет сравнение со случаем межмолекулярной связи в комплексах кислота—амин. [c.238]

И амино-группа занимают одинаковое положение относительно группы К у а-атома углерода. Такая конфигурация называется /-конфигурацией все природные белки целиком построены из 1-аминокислот. [c.486]

Атом, углерода, связанный с карбоксильной группой и аминным азотом, асимметричен (за исключением частного случая, когда вместо радикала присутствует водород). Все природные аминокислоты, получаемые при гидролизе белков, принадлежат к -ряду и обладают абсолютной конфигурацией, соответствующей приведенной, поскольку их можно рассматривать как результат замены гидроксильной группы у асимметрического центра -глицеринового альдегида на аминный азот. [c.159]

Для удобства написания пептидных фрагментов предложено пользоваться сокращенными названиями аминокислотных остатков, которые состоят из первых трех букв тривиального названия аминокислоты, например Ala для L-аланина и Met для L-метионина (сокращения для других аминокислот см. в табл. 1-1). Оптическая конфигурация аминокислоты указывается символами, причем специально отмечаются только о- и DL-амино-кислоты, например о-А1а и DL-Met. длло-Соединения обозначаются символом а , например alle для алло-ь-изолейцина. [c.11]

К счастью, несколько иная методика измерения была разработана рядом хроматографистов, одним из которых был Г. Поллок, работающий в том же самом Научном центре в Эймсе. Основанный на газовой хроматографии, метод Поллока требует всего лишь нескольких микрограммов пробы и может быть применен к сложным смесям атаино-кислот. Первым этапом методики была этерификация аминокислот чистым (только одним энантиомером) 7 -2-бутанолом. Полученный эфир имел два асим метрических центра и мог существовать в виде-двух диастереомеров ЯЯ и где первая буква относится к конфигурации спирта, а вторая — к конфигурации аминокислоты. Затем эфиры были переведены в амиды обработкой трифторуксусным ангидридом для уменьшения полярности амино-группы и повышения летучести производных аминокислот, что позволило проводить успешное их хроматографирование. Используя капиллярные колонки, имеющие характеристики, приведенные на рис. 17-16, Поллок получил хроматограмму смеси диастереомерных производн ых аминокислот. Заметим, что каждая аминокислота дает пару пиков. Эксперименты доказали, что каждый пик отвечает одному из двух диастереомеров и что характеристики удерживания диастереомеров, которые отличаются только конфигурацией при асимметрическом углеродном атоме, как оказалось, были вполне достаточными, чтобы можно было проводить их разделение на газохр оматографической колонке. Таким образом, относительные количества Я- и 5-энантиомеров для некоторых отличающихся между собой аминокислот можно было определить хроматографированием,, сравнивая относительные высоты ЯЯ- и 5-пиков для каждого производного аминокислоты, причем для обнаружения требуется всего несколько нанограммов каждой аминокислоты. [c.585]

Совершенно очевидно, что метиловые эфиры N-ТФА-дипептидов, образующихся при частичном гидролизе высшего пептида,— это не единственно возможные диастереомерные производные, пригодные для определения конфигурации аминокислот методом ГЖХ. Исследуемый пептид можно подвергнуть также полному гидролизу, а получающиеся аминокислоты превратить затем в подходящие производные, вводя для образования разделяемых ГЖХ диастереомеров второй асимметрический центр. Длг этой цели успешно используются метиловые эфиры N-ТФА-аминокислот, если, как сообщалось Гил-Авом [32], применять стеклянный капилляр, покрытый оптически активной жидкой фазой в таких условиях разделение энантиомерных производных l- и о-амино-кислот достигается за счет образования водородносвязанного дцастереомерного ассоциативного комплекса с жидкой фазой. В качестве производного можно взять также эфир с оптически активным спиртом, согласно Чарльзу [37] и Гил-Аву [38, 39], применившими 2-бутиловые или 2-н-октиловые эфиры. Аналогичной методикой пользовались Поллок и сотр. [40—42, 78]. [c.172]

В 1949 г. на XV конференции Мен дународного союза чистой и прикладной химии в Амстердаме были приняты правила обозначения конфигурации аминокислот и других соединений [252]. Согласно этим правилам пространственная конфигурация обозначается знаками в и ь заглавные буквы строчного написания). Для указания ключа , к которому отнесена конфигурация, при этих знаках ставятся подстрочные индексы g (глицериновый альдегид) или 5 (серин) например в -глюкоз-амин. [c.97]

К настоящему времени подобраны стационарные фазы, позволяющие разделять методом ГЖХ ГАС практически любого класса и решать самые сложные стрз ктурные проблемы, вплоть до установления оптической конфигурации молекул (например, аминокислот [164], изоирепоидных жирных кислот и их эфиров [269]. Получены необходимые для идентификации экспериментальные данные по параметрам удерживания характерных для нефтей летучих ГАС, в том числе тиолов [270], диалкилсульфидов [271], тиацикланов [272], аминов [273, 274], производных пиридина и хинолина [274—276], свободных жирных [277] и ароматических [278] кислот и их метиловых эфиров, фенолов [279, 280], кето-нов [281], спиртов [282] и т. д. Выведены корреляции между хроматографическим поведением и строением ГАС отдельных типов. Надежность идентификации чисто газохроматографическими средствами можно значительно повысить путем изучения так называемых спектров хроматографического удерживания [283]. На основе характеристик удерживания идентифицирован, например [c.34]

Лабильная связь всегда перпендикулярна плоскости пиридинового кольца, и совокупность ионных, полярных и гидрофобных взаимодействий в ферменте определяет, какой из конформеров будет преобладать. Это легко показать, например, с помощью пью-меновской проекции процесса ферментативного декарбоксилирова-ния. В конформации, необходимой для декарбоксилирования, карбоксильная группа в значительной степени выходит из плоскости конъюгированной системы. Следовательно, специфичность реакции определяется главным образом этой стадией. Так, ферментативное декарбоксилирование аминокислот идет с сохранением конфигурации и обеспечивает, таким образом, синтез оптически чистых а-дейтерированных аминов, если реакцию проводят в тяжелой воде [304]. [c.439]

При полном гидролизе белки и пептиды распадаются иа а-амино-карбоновые кислоты, H2N— HR—СООН. К настоящему времени из гидролизатов белков удалось выделить более 20 так называемых природных аминокислот , которые по конфигурации асимметрического атома углерода принадлежат к одному и тому же стернческому ряду (L), отличаясь друг от друга лишь остатками R. Помимо природных аминокислот, выделяемых из белков, известны также редкие аминокислоты (см. ниже). Все а.минокислоты можно рассматривать как С-замещенные производные аминоуксусиой кислоты. Их строение может быть установлено окислительным расщеплением, в результате которого боковая цепь вместе с а-углеродным атомом превращается в альдегид [c.349]

Аминокислоты в свою очередь послужили основой для установления конфигураций других, более простых азотсодержащих соединений—аминов. Работами Лейте в 1931 г. была установлена конфигуративная связь а-фенилэтиламина с аланином [c.193]

Особенно удобным реактивом для установления конфигу-ративной связи аминокислот и аминов (а также оксикислот и спиртов) является алюмогидрид лития. С помощью этого реактива легко осуществить превращение аминокислот в амины. В качестве примера приведем определение конфигурации. [c.193]

Благодаря мягким условиям р-ции, М. р. применяют в синтезе и превращениях прир. соед. (нуклеозидов, углеводов, стероидов, макроцшслов), аминов и аминокислот определенной структуры, для обращения конфигурации исходного спирта. [c.98]

За немногими исключениями (например, р-аланин или у-аминомас-ляная кислота) все природные аминокислоты являются а-аминокисло-тами. Известно более 200 соединений, имеющих структуру такого типа. В состав белков входят лишь около двадцати аминокислот. Обычно природные аминокислоты имеют -конфигурацию при С-2. В некоторых метаболитах микроорганизмов можно, однако, обнаружить К-амино-кислоты. [c.554]

Свободные аминокислоты как первичные амины реагируют с HNOj с отщеплением азота. При этом аминогруппа замещается гидроксилом и изменения конфигурации у хирального атома углерода не происходит. Измерение количества выделяющегося азота служит для количественного определения аминокислот по ван Слайку (1910 г.) [c.68]

Структуры всех 20 нормальных аминокислот (компонентов, выделенных из гидролизатов белков) были установлены к 1935 г. самым первым Браконно в 1820 г. был охарактеризован глицин, самым последним — треонин. Хотя цистеин входит в состав многих пептидов и белков как таковой, Однако их функционирующие формы содержат окисленный продукт — цистин, дисульфидные мостики которого могут образовываться как внутри-, так и межмолекулярно. За исключением глицина, все кодируемые аминокислоты белков оптически активны и одинаково хиральны при асимметрическом ос-углеродном атоме. По аналогии, с обычной номенклатурой для углеводов, их обычно рассматривают как соединения, обладающие -конфигурацией, при этом -серин считают родоначальным соединением. За исключением цистеина, конфигурация всех аминокислот соответствует S-конфигурацни по системе Кана-Ингольда-Прелога положение серы в цистеине таково, что -цистеин имеет / -конфигурацию. Изолепцин и треонин имеют по второму центру асимметрии при -углеродных атомах найденные в белках (2S, 35)-2-амино-3-метилвалериановая и (2S, 3/ )-2-амино-3-гидроксимасляная кислоты являются стереоизомерами. [c.227]

Для установления конфигурации Са в 2-амино-2-дезоксисахарах обычно используют следующий призм подвергают окислению йодной кислотой или тетраацетатом свинца какое-либо ациклическое производное исследуемого N-ацетиламиносахара, а фрагмент, содержащий ацетамидо-группу, окисляют до соответствующей аминокислоты, которую идентифицируют подходящим методом. Так, при окислении 2-ацетамидо-1,2-дидезокси-D- opOHTa XLIV, полученного из диэтилмеркапталя N-ацетил- )-глюкозамина обессериванием скелетным никелем, образуется альдегид XLV, содержащий асимметрический атом, конфигурацию которого и предстоит определить. При окислении этого альдегида с последующим гидролизом был получен L-аланин . [c.282]

Природные высшие олигопептиды и полипептиды, как правило, имеют тривиальные названия. Для краткости структура низкомолекулярных пептидов чаще изображается с помощью трехбуквенных обозначений однобуквенные обозначения в этом случае не используются, поскольку они в меньшей степени ассоциируются с названиями соответствующих аминокислот. Вышеупомянутый трипептид в трехбуквенных обозначениях выглядит следующим образом Ьеи-А1а-Н18. Отсутствие Стереодескриптора перед аминокислотными остатками однозначно указывает на природную Ь-конфигурацию для В-аминокислот в пептидной последовательности их конфигурация должна быть указана. Замещенные амино-или карбоксильная группа концевых аминокислот пептидной последовательности обозначают добавлением символа соответствующего заместителя, например, Лс-Ьу8-01у (Л -ацетиллизилгли-цин) или 01у-8ег-0Ме (метиловый эфир глицилсерина). Обозначения защитных групп концевых функций указаны в табл. 47 9. [c.315]

Относительная. конфигурация а-аминокислот определяется как и у гидроксикислот, по конфигурационному стандарту -глицериновому альдегиду — с использованием гидроксикислот ного ключа. Расположение в (правильно построенной ) проеь ционной формуле Фишера аминогруппы слева (как ОН-группы L-глицериновом альдегиде) соответствует L-конфигурации, спрг ва — D-конфигурации хирального атома углерода (см. 3.2.4) По R, S-системе обозначений а-углеродный атом у всех а-амин( кислот L-ряда имеет S-, а у D-ряда — R-конфигурацию (исклн чение составляет цистеин). [c.322]

Внутримолекулярный характер перегруппировки подтверждается с.охране-нием конфигурации в случае оптически активных амидов. Реакция позво.тяет получать алифатические, ароматические, алициклические, гетероциклические амины и аминокислоты. Если R = Ar, то наличие электронодонорных заместителей в мета- или пара-положениях ускоряет реакцию. [c.147]

По-видимому, встречающиеся в природе пептиды (но не из микроорганизмов) содержат аминокислотные остатки, принадлежащие к Ь-конфигу-рационному ряду. Так, окситоцин, который является гормоном задней Д0Ш1 гипофиза (стимулирует сокращение матки), состоит только из Ь-амино-кислотных остатков. Некоторые из аминокислотных групп, найденных в антибиотиках, имеют В-конфигурацию. Например, остаток В-фенилаланина обнаружен в грамицидине 3 (рис. 24.2). Пенициллин — второй пример пептидообразного вещества, состоящего из аминокислотных групп, среди которых имеются группы с В-конфигурацией. Это вещество можно рассматривать как производное аминокислоты, пеницилламина, который похож по структуре и на аланин, и на цистеин, но имеет В-конфигурацию. Пенициллин был первым открытым природным антибиотиком и до сих пор остается важнейшим. Это вещество в очень малых дозах тормозит рост разнообразных болезне- [c.539]

Оптически активные полимеры оказалось возможным сиите-зировать также из олтически недеятельных мономеров, применяя стереорегулярные оптически активные катализаторы (металлоорганические соединения) или сокатализаторы (амины, аминокислоты), осуществляющие асимметрическую индукцию. При этом происходит либо отбор одинаковых конфигураций асимметрических атомов, возникающих в результате роста полимерной цепи (например, полимеризация замещенных диолефинов К—СН = СН—СН = СН—К ), либо преимущественное вовлечение в реакцию одного из оптических изомеров рацемической смеси мономеров (получение оптически активного полипропиленоксида из рацемической окиси пропилена). [c.426]

Такие полисиликоны с ковалентно подсоединенными аминокислотными или пептидными остатками могут применяться как неподвижные фазы при температуре 70—240 °С для разделения оптических изомеров аминокислот, спиртов, аминов, производных дифенила, причем не обязательно, чтобы стереоизомеры были диастереомерами. На неподвижной фазе с ь-аминокис-лотными остатками о-энантиомер всегда элюируется перед L-энантиомером, так как последний образует максимальное число водородных связей с неподвижной фазой. Для о-конфигурации это невозможно из-за пространственных ограничений. Так, например, значения коэффициентов разделения ol/d N,0-пер (пентафторпропионильных) производных антиподов боль- [c.140]

Механизм действия К. очень сложен и разносторо-нен. Как правило, К. непосредственно взаимодействуют с субстратом. При этом они могут играть роль промежуточных переносчиков (акцепторов и доноров) определенных химич. группировок (ацильных, фосфатных, аминных и т. п.), а также атомов водорода и электронов (аденозинтрифосфорная к-та, кодегидрогеназы и др.). Наряду с этим К. участвуют в процессе активирования субстрата, образуя с его молекулами реакционноспособные промежуточные соединепия, в составе к-рых молекула субстрата претерпевает определенные химич. превращения. Такова, в частности, роль тиаминдифосфата при декарбоксилировании пировиноградно к-ты и роль пиридоксальфосфата при многочисленных и разнообразных провращеггиях аминокислот. Активирование молекулы субстрата К. обычно имеет двоякий характер во-первых, промежуточное соединение субстрата с К. может обладать избыточным запасом свободной энергии, т. е. находиться на более высоком энергетич. уровне, что создает выгодные термодинамич. предпосылки для нужных реакций во-вторых, электронная конфигурация молекулы субстрата или определенной ее части при образовании промежуточного соединения с К. изменяется т. о., что это благоприятствует в кинетич. от-нопгении нужным реакциям вследствие снижения энергии активации. Обычно К. совмещают роль активатора и переносчика молекулы субстрата или ее части (см., напр., Кофермент А). [c.371]

Подобно -эфирам аминокислот действует (—)-трео-1-п-нитро фенил-2-амино-пропандиол-1,3, конфигурация которого соответ ствует конфигурации природного левомицетина. Однако этило вый эфир (+)-трео-р-фенилсерина, также обладающий этой конфигурацией, оказывает противоположное действие и разлагает с большей скоростью (—)-камфоркарбоновую кислоту, чем ее (-Ь)-изомер. Также ведут себя и оптически-активные амины, которые хотя и обладают -конфигурацией, но разлагают (—)-кис-лоту с большей скоростью, чем (-Ь)-кислоту, обнаруживая, таким образом, при одинаковой конфигурации, действие, обратное действию Ь-аминокислот. Следует отметить, что (—)-эфедрин не обнаруживает избирательности действия, тогда как (—)-норэфедрин и (- )-ф-эфедрин оказывают весьма специфическое действие, разлагая (- -)-кaмфopкapбoнoвyю кислоту с большей скоростью, чем (—)-кислоту. [c.114]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология