Равновесие металл — субстрат

Равновесие металл — субстрат [c.663]

Оценка прочности взаимодействий субстрат—металл представляется довольно трудной. Один из методов заключается в сравнении констант прочности в присутствии и в отсутствие цинка. По различию между этими константами можно определить изменение свободной энергии, соответствующее взаимодействию металл—субстрат, если допустить, что удаление металла не изменяет структуру Е и ES. На практике в присутствии цинка вместо значений констант равновесия приходится использовать значения Кш- Некоторые пептиды присоединяются к апо-КПА почти с той же константой равновесия, что и к Zn-КПА [86] (табл. 15.4). Прочность связи пептидов с активными формами КПА, получающимися заменой [c.542]

Наиболее важный класс глобулярных белков образуют биологические катализаторы, ферменты. Они характеризуются каталитическим механизмом, позволяющим им ускорять достижение конкретной реакцией состояния термодинамического равновесия, а также специфичность к субстрату, благодаря которой они способны делать выбор между потенциальными молекулами субстратов, воздействуя на одни из них и отказываясь воздействовать на другие. Участок поверхности фермента, на котором происходит катализ, называется активным центром. Механизм катализа может осуществляться при помощи заряженных групп, доноров и акцепторов электрона или протона, а также при помощи атомов металла в активном центре фермента. Избирательность ферментов обусловливается формой их поверхности и характером взаимодействия с субстратом, например водородной связью, электростатическим взаимодействием или гидрофобным притяжением. Фермент и его субстрат соответствуют друг другу по форме и размеру, как ключ и замок. [c.339]

Чтобы установить механизмы, по которым белки усиливают каталитическую активность металлокомплексов, необходимо прежде всего выделить отдельные стадии и промежуточные продукты суммарного ферментативного процесса, а затем сравнить константы скоростей отдельных стадий с константами скоростей аналогичных реакций, протекающих в отсутствие белка. Далее надо выяснить, определяется ли наблюдаемое ускорение той или иной стадии процесса влиянием белка на кинетику или на термодинамику (т. е. на равновесие, в котором участвует только субстрат, только ион металла или некоторое промежуточное соединение). Трудно ожидать, что нам удастся понять, каким образом белок влияет на константы скорости (которые связаны с разностью свободных энергий между основным состоянием с более или менее известной структурой или переходным состоянием, структура которого, как правило, неизвестна), до тех пор, пока не будет изучено влияние белка на константы равновесия (которые связаны с разностью свободных энергий между двумя основными состояниями). [c.135]

На тех же принципах может основываться регуляция связывания субстрата в активных центрах, не содержащих металла, и регуляция равновесий, в которых участвует субстрат. Мы сделали вывод, что полипептидная цепь удерживает в активном центре ион НО2 при рн 7 за счет кооперативного взаимодействия между двумя центрами белка, связывающими ионы № и НОг" соответственно (разд. 8.6). [c.240]

Скорость извлечения металла при промышленном выщелачивании отвалов или куч руды зависит от многих факторов. Некоторые из них относятся к характеристикам перерабатываемой руды, другие —к поддержанию активной культуры требуемых микроорганизмов в контакте с субстратом. Важнейшим фактором является скорость фильтрования раствора и прохождения воздуха в глубь руды. Этот фактор существенно зависит от размера частиц и объема пустот. Быстрое фильтрование приводит к быстрому проникновению кислорода и выщелачивающего раствора в глубь рудного материала и быстрому выносу растворенного металла, но при этом могут образовываться растворы с низким содержанием выделяемого металла, а также происходить вымывание бактерий, содержащихся в руде. Слишком большая скорость фильтрования может также вызывать перенос мелкодисперсного материала к основанию кучи или отвала, что приводит к уплотнению этого материала и последующей забивке стока. Размер частиц перерабатываемого материала также определяет площадь свободной поверхности, доступной для бактериального выщелачивания. Однако снижение размера частиц для увеличения доступной для реакции поверхности приводит к снижению скорости фильтрования и аэрации. Таким образом, необходимо равновесие, которое оптимизирует процесс получения металла, обычно оно достигается при выщелачивании в пилотных масштабах образцов руды различной дисперсности. Скорость извлечения металла в большой степени зависит от минералогических характеристик перерабатываемой руды, важными факторами являются размеры кристаллов минерала и пористость руды. Если размер частиц выщелачиваемого материала не задается специально, то применяемая скорость выщелачивающего раствора будет зависеть от глубины фильтрования, площади поверхности выщелачиваемого материала и требуемой концентрации металла в выходном выщелачивающем растворе. Большая часть процессов выщелачивания отвалов и куч проводится циклично с перерывами между отдельными стадиями применения раствора. Это важно для проникновения воздуха в глубь массы руды [431]. Экспериментально было показано, чтс введение сжатого воздуха в кучу выщелачиваемой медной руды [c.219]

Мы обратили внимание на то обстоятельство, что в реакции нитрат-ионов с катионами U взаимодействуют разноименно заряженные частицы, что, конечно, благоприятствует протеканию реакции, тогда как в случае восстановления нитрат-ионов на катоде взаимодействуют одноименные заряды. Все субстраты, перечисленные вьпие, в условиях возникновения каталитических волн в присутствии уранил-ионов являются либо анионами, либо находятся в диссоциативном равновесии с анионами. Установление причины различия скоростей восстановления субстрата но реакции о ионом металла-катализатора, с одной стороны, и на катоде — с другой имеет большое значение для успешного поиска новых каталитических систем. [c.44]

Подобный механизм образования фермент-металл-субстрат-ного комплекса подтверждается результатами недавно опубликованных работ Каби и сотрудников 1496—499], а также других исследователей [500—502]. В этих работах определялись константы равновесия комплекса субстрат-металл-фермент для некоторых трансфос-форилаз. На основании полученных данных предположили, что число связей между металл-субстратным комплексом и ферментом, по-видимому, равно двум. В образовании таких координационных связей могут участвовать функциональные группы различных аминокислот на поверхности фермента. В частности, такими группами могут быть SH-группа и имидазольное кольцо гистидина [502—505]. Строение подобных группировок может оказывать очень большое влияние на специфичность и скорость каталитических реакций. Так, например, в исследованиях Коти и сотрудников [506] по механизму комплексообразования было показано, что в процессе образования металл-хелатных соединений конфигурации электронных оболочек ионов металлов могут меняться вследствие внедрения электронных пар от лиганда. Показано также, что в зависимости от строения электронных оболочек изменяются и каталитические свойства ионов металлов. [c.596]

Как положения равновесия, так и скорости реакций аденилатной системы зависят от концентраций ионов металлов. Особенно велика роль ионов магния, причем для многих ферментов, катализирующих реакции с участием АТР, истн шы-ми субстратами считаются комплексы MgATP . [c.223]

Третьей концепцией является гипотеза Кошланда о принудительном индуцированном соответствии структуры фермента структуре субстрата при их взаимодействии. Согласно гипотезе, присоединение субстрата к ферменту должно сопровождаться изменением конформации последнего. Применительно к ме-таллоферментам гипотеза об индуцированном соответствии была конкретизирована М.В. Волькенштейном в виде представлений об электронно-конформационном соответствии, каждому электронному состоянию атома металла в ферменте (валентность, спиновость и т. д.) соответствует определенная конформационная структура белковой глобулы. В состоянии равновесия система может быть охарактеризована как конформен (по аналогии с поляроном, характеризующим состояние электрического заряда и окружающей среды в кристаллах). [c.555]

Здесь достаточно напомнить о направлении, начатом работами Бредига [345] по коллоидным растворам металлов как моделям ферментов. Теория промежуточных соединений вн ла свой вклад благодаря работам Михаэлиса [346] и его последователей, доказавших существование промежуточных комплексов между субстратом и ферментом и в ряде случаев определивших константы равновесия их образования. Адсорбционная теория контактного катализа была привлечена главным образом для объяснения ингибирования ферментов, например, в теории действия антиметаболитов Вулли [347]. [c.85]

Любое локальное химическое изменение молекулы белка (присоединение субстрата или ингабитора к активному центру, редокс изменения металла в простетической группе, ионизация кислотной или основной группы и т.д.) приводит к появлению конформационно неравновесного состояния. Быстрая колебательная релаксация активного центра и его ближайшего окружения происходит немедленно после локального возмущения, в то время как структура основной белковой глобулы остается практически неизменной. Молекула становится неравновесной. Новое, кинетически доступное состояние фермент-субстрат-ного комплекса соответствует конформационно измененной структуре с продуктом, связанным с активным центром. Превращение субстрата в продукт реализуется в ходе конформационной релаксации фермент-субстратного комплекса к новому состоянию равновесия. Этот переход протекает чрезвычайно медленно по сравнению с масштабом времени колебательной релаксации. В некоторых случаях этот процесс занимает несколько сотен миллисекунд или даже несколько секунд [37]). [c.68]

Все эти примеры указывают на то, что способность связывать анионы с одновременным присоединением протона (или отщеплением гидроксила) является весьма общим свойством гидропероксидаз, причем участие протона в реакции влияет и на равновесие, и на кинетику реакций. По крайней мере в одном случае — в случае хлоро-перрксидазы — между кинетическими и термодинамическими эффектами установлена строгая корреляция. Ясно также, что анион не обязательно координируется атомом металла. Особенно важен пример взаимодействия каталазы с формиат-ионом, поскольку этот анион представляет собой субстрат неклассической пероксидазной реакции каталазы, и весьма вероятно, что механизм его взаимодействия с комплексом Fe совпадает с таковым в случае реакции с перекисью водорода. Как мы видели выше, протон необходим в следующих случаях когда формиат-ион координируется ионом Fe"i, когда формиат-ион связан с Fe (хотя и не входит в его координационную сферу) и когда происходит восстановление Fe формиат-ионом. [c.208]

Железопорфирины должны присоединяться к белку с высокой константой равновесия образования комплекса, но таким образом, чтобы по крайней мере одно место в координационной сфере железа оставалось вакантным для реакции с субстратом (перекисью водорода). Это, в сущности, проблема такого же типа, как и в случае гемоглобйнов и миоглобинов, и решается она тем же способом. Апофермент цитохром с-пероксидазы связывается с некоторыми не содержащими металла порфиринами почти так же прочно, как и с железопорфиринами. Отсюда следует, что энергия взаимодействия порфирина с боковыми цепями аминокислот белка больше, чем металла с гистидином, выступающим в качестве аксиального лиганда. Белок, таким образом, обеспечивает гораздо более высокое значение константы связывания, чем этот лиганд сам по себе. Это означает, кроме того, что белок может регулировать природу аксиальных лигандов путем соответствующего расположения потенциальных лигандов относительно порфиринового кольца. В частности, он предоставляет для комплексообразования только один гистидиновый лиганд в положении, подходящем для координации с железом. Подобный вьшод относится, по всей вероятности, ко всем каталазам и пероксидазам. Как отмечено в разд. 8.5, точная природа аксиального лиганда, предоставляемого для образования комплекса с железом, не является критической. Это может быть гистидин или карбоксилсодержащий лиганд. Каталазную активность проявляет и хлоропероксидаза с гистидиновым лигандом, и настоящие каталазы в их тетрамерной форме, у которых аксиальный лиганд содержит карбоксильную группу. В то же время диссоциированная на мономеры каталаза, у которой природа аксиального лиганда, вероятно, остается неизменной, проявляет пероксидазную активность, так же как и истинные пероксидазы, с гистидином в качестве аксиального лиганда. [c.223]

В части 2 мы попытались наметить некоторые пути, по которым белок может влиять на реакционную способность комплексов переходных металлов. Более детально были рассмотрены некоторые примеры, показывающие, что белок может влиять на термодинамические параметры отдельных стадий процесса (например, на константу равновесия связывания кислорода с Ее(11) в гемоглобине и миоглобине, гл. 7). Далее, белок может влиять на кинетику отдельных стадий (например, в реакциях железа, входящего в состав пероксидаз и каталаз, с перекисью водорода и другими субстратами, гл. 8). Наконец, белок может изменять термодинамические параметры процесса в целом (например, путем сопряжения термодинамически невыгодной реакции восстановления азота до Ы Нг с другой, термодинамически выгодной реакцией, гл. 9). В каждом случае мы обсудили также, что может и чего не может сделать простой небелковый комплекс или ион и, следовательно, какую именно проблему пришлось решить эволюции и как именно природа подошла к решению каждой из возникавших перед нею задач. В связи с этим были отмечены некоторые дополнительные возможности влияния белка на термодинамические и кинетические параметры реакций. [c.238]

Посвящена применению полярографии в каталиметрии с целью проведения электродных индикаторных каталитических реакций и измерения их скорости по силе тока. Рассмотрены три наиболее распространенных типа электрокаталитических процессов разряд ионов металлов при катализе лигандом, выделение водорода и восстановление окислителей. Приведена подробная классификация по субстрату и катализатору. В анализе механизма процессов учитывались промежуточные реакции комплексообразования. Даны константы скорости объемного и поверхностного комплексообразования, протонизации, димеризации и OB взаимодействия, устойчивости комплексов и равновесия протонизации лигандов. [c.14]

Способность смачивать загрязненные поверхности. Раствор моющего средства, соприкасаясь с масляной (загрязненной) nei-верхностью субстрата (волокно, металл и др.), образует краевой угол. Этот угол получается в результате установления равновесия между поверхностными натяжениями на границах твердое теяо-i жидкость, твердое тело—газ и жидкость—газ. Краевой угол О означает полное смачивание, а 180°—полное отсутствие смачй=-вания. Практически угол 90° соответствует граничному состой-нию между смачиванием и несмачиванием. Краевой угол парафина с водой равен, например, 105°. Имеют значение также и Bon teia смачиваемого материала . t [c.193]

Хотя соли металлов прямо и не участвуют в первичном действии оксидаз, тем не менее они могут косвенно ускорять это действие. Такое ускорение происходит тогда, когда первичные продукты окисления действуют задерживающим образом на дальнейшее присоединение кислорода, вследствие тенденции к установлению равновесия между продуктами окисления и неокисленным субстратом. Выделяя эти первичные продукты окисления из круга реакции путем превращения нх в нерастворимые соединения (ме.ланин, пурпурогалин, хингидрон и т. д.), соли металлов устраняют препятствия к продолжению реакции и тем косвенно ускоряют действие оксидаз. Что касается механизма этого ускорения, то наиболее вероятным является предположение, что соли металлов, как и пероксидаза, соединяются с перекисями, образуя неустойчивые комплексы, которые энергично окисляют своим активным кислородом еще не окисленный субстрат. [c.96]

Во второй категории имеет место тот случай, когда комбинация металла с белком меняет свойства последнего. Если металл объединяется с белковой молекулой, то следует ожидать, что общий заряд комплекса будет отличаться от заряда, первоначально присущего белку. Такое изменение заряда может непосредственно влиять чисто электростатическим путем на сродство фермента к субстрату. Электростатический эффект может проявляться и иначе. Известно, например, что кривые титрования белков заметно изменяются после их связывания с металлами. В результате связывания группы, определяющие каталитическук> активность, могут иметь кривые диссоциации, заметно сдвинутые вдоль шкалы pH. Электростатический эффект связанного в комплекс металла может влиять на равновесие между мономерной и димерной формами ферментов (2Ф Фг). Если, например, Ф заряжен отрицательно, то комбинация с катионом должна способствовать образованию Фг. Если Фг — энзиматически активная форма, то присутствие металла должно увеличивать активность. [c.38]

Скорость процесса определяется температурой ферментации (в термофильных условиях она в 2—3 раза выше, чем в мезофильных), химическим составом сырья, его вязкостью, плотностью бактериальной ассоциации и степенью перемешивания. Ферментация протекает при значениях pH среды, равных 7,0—8,5. При более низком или высоком значении pH она обычно тормозится или прекращается совсем. Снижение величины pH среды ( прокисание ) связано с нарушением равновесия скоростей образования летучих жирных кислот (муравьиной, уксусной, особенно пропионовой, а также масляной) и дальнейшим их превращением, заканчивающимся образованием метана. Подобные дефекты вызываются, как правило, увеличением поступления в реактор легкосбраживаемых углеводов, а также нарушением соотношения углерода и азота в субстрате. Оптимальные значения соотношений С М находятся в пределах 11 —16 1. Повышение значений pH среды (> 8,5) связано либо с высокой концентрацией азотсодержащих органических веществ в субстрате и образованием из них в процессе брожения больших количеств аммония, либо наличием в среде значительных концентраций щелочно-земельных металлов. [c.624]

Нуклеофильное расщепление а-связей металл — углерод часто фигурирует во многих металлоорганических реакциях, особенно в тех, которые используются в органическом синтезе. По-видимому, простейшей формой этого процесса является несколько неожиданный алкильный обмен между нейтральными алкилпроизводными родия(П1) и родственными комплексами родия (I), который был исследован Коллменом [реакция (7.12)] [18]. Это превращение лучше всего рассматривать как нуклеофильную атаку богатых электронами комплексов родия (I) на алкильный атом углерода родий (1П)-содержащих частиц по типу 5м2-замещения. Скорость этого процесса, как и всех реакций по SN2-MexaHH3My, сильно зависит от стерических факторов, и равновесие для метильного производного достигается быстрее, чем для этильного. Такие реакции вырожденного обмена становятся важными при рассмотрении хиральных субстратов, так как по такой реакции может происходить рацемизация хиральных алкилметаллических комплексов. Стилле [19] объяснял рацемизацию, наблюдающуюся при окислительном присоединении хиральных бензилгалогенидов к комплексам палладия (0) таким процессом вырожденного обмена [реакция (7.13)]. [c.394]

Карбокуприрование алкинов, рассмотренное в предыдущем разделе, служит частным примером более общего подхода к синтезу о-алкильных комплексов переходных металлов, а именно присоединения гидридов металлов или алкилметаллов главных групп к ненасыщенным субстратам [50]. Возможность генерировать о-алкильные металлокомплексы реакцией гидрида переходного металла с простыми неактивированными олефинами или алкинами [уравнение (14.28)] представляется исключительно полезной. Она открывает путь к прямому введению функциональных групп в ненасыщенные субстраты, которое невозможно осуществить традиционными методами синтеза. Чтобы достичь этого, необходимо сдвинуть равновесие в уравнении [c.176]