Реакция микроорганизмов на аминокислоты

Доказано участие витамина Ве в форме пиридоксальфосфата в большей части известных реакций декарбоксилирования аминокислот у животных, растений и микроорганизмов (см. табл. 20). Роль пиридоксальфосфата в декарбоксилировании аминокислот обсуждается ниже (стр. 248). [c.210]

Макро- и микроэлементы обязательно должны входить в состав питательных сред. Многие ионы металлов, являясь составной частью активного центра ферментов или участвуя в поддержании их пространственной структуры, обеспечивают обмен веществ микроорганизмов. Ферменты, содержащие металлы (металлоэнзимы), активируют процессы дыхания, окислительно-восстанови-тельные реакции, синтез аминокислот, жирных кислот, сахаров, нуклеотидов, пиримидиновых оснований, регулируют образование сложнейших молекул белков, гликогена, нуклеиновых кислот, их трансформацию и распад. [c.45]

В процессе минерализации азота почвы образуются разнообразные аминокислоты, которые усваиваются микроорганизмами. В результате ферментативной деятельности почвенных микроорганизмов аминокислоты, расщепляясь, выделяют аммиак. Процесс образования аммиака из органических веществ называется аммонификацией. Интенсивность аммонификации зависит от реакции среды, аэрации почвы и других условий. Наиболее интенсивно выделяется аммиак в аэробных условиях (при доступе кислорода). При недостатке кислорода этот процесс замедляется. [c.11]

АНАЛИЗ АМИНОКИСЛОТ Реакция микроорганизмов на аминокислоты [c.181]

Реакции декарбоксилирования аминокислот часто обнаруживаются у микроорганизмов, они наблюдаются также в организмах животных и растений. Первые протеиногенные амины были получены в результате воздействия на белки бактерий гниения. В 1876 г. М. В. Ненцкий выделил из гниющей желатины фенилэтиламин, являющийся продуктом декарбоксилирования фенилаланина [c.356]

Ферментативные реакции синтеза аминокислот протекают внутри клеток. Первоначально аминокислоты накапливаются внутри клеток в виде так называемых свободных аминокислот. На ранних этапах роста культуры свободные аминокислоты включаются в конструктивный обмен микроорганизма. Активное накопление аминокислот в среде в периодической культуре происходит обычно с середины экспоненциальной фазы ее роста, достигая максимума к концу. [c.342]

Подобно лизину триптофан образуется в ходе разветвленного метаболического пути, поэтому для его производства используют ауксотрофных мутантов, у которых блокированы реакции, ведущие к синтезу фенилаланина и тирозина. Однако при выращивании мутантных щтаммов в среде с минимальной концентрацией этих аминокислот, не вызывающей регуляторных эффектов, избыточное накопление триптофана в среде не наблюдается, что объясняется особенностью процессов регуляции биосинтеза триптофана у микроорганизмов. [c.48]

Помимо аммиака, продуктами дезаминирования являются жирные кислоты, оксикислоты и кетокислоты. Для животных тканей, растений и большинства аэробных микроорганизмов преобладающим типом реакций является окислительное дезаминирование аминокислот, за исключением гистидина, подвергающегося внутримолекулярному дезаминированию. [c.432]

Бактерии можно не только использовать как фабрики для синтеза белков типа рестриктаз, но и получать с их помощью новые продукты, изменяя метаболизм бактериальных клеток введением в них чужеродных генов или модификацией уже существующих. Можно создавать рекомбинантные микроорганизмы, способные синтезировать самые разные низкомолекулярные соединения Ь-аскорбиновую кислоту, краситель индиго, аминокислоты, антибиотики, мономерные единицы различных биополимеров. Общая стратегия при этом состоит во введении в организм хозяина специфических генов, клонированных в подходящем векторе, которые кодируют один или несколько ферментов, катализирующих не свойственные микроорганизму метаболические реакции или влияющих на осуществляемый им в норме биосинтез определенных соединений. По имеющимся данным, создание новых метаболических путей не является технически неосуществимым. Этот подход поможет создать необычные, более эффективные пути синтеза самых разных соединений. [c.272]

Соли сернистой кислоты и сернистый ангидрид взаимодействуют с карбонильными группами ферментов и других соединений, входящих в состав протоплазмы клетки, и тем самым нарушают ее жизнедеятельность. Ядовитое действие на микроорганизмы оказывают и различные органические соединения. Например, спирты благодаря своей поверхностной активности легко проникают в протоплазму клетки, адсорбируются на ее поверхности и нарушают процессы обмена. Губительное действие на микробную клетку оказывают фенол, креозол, фурфурол, формальдегид последний вступает в реакцию с аминными группами аминокислот и тем самым нарушает-деятельность клетки. [c.504]

Отношение к различным источникам азота у микроорганизмов довольно специфично. Они могут использовать азот из самых различных источников. Так, бактерии способны усваивать азот из сложных белковых веществ, простых растворимых белков, из азотнокислых и аммиачных солей, а также потребляют аммиак и свободный азот атмосферы. Для дрожжей лучшим азотистым питанием является водный раствор аммиака и аммиачные соли, аминокислоты, амидокислоты и мочевина, хуже усваивается пептон. Источником кислорода и водорода является в основном вода. Азотистые вещества, поступающие в микробную клетку, с помощью различных синтетических реакций превращаются [c.513]

Реакции, характерные для а-аминокислот. Реакция декарбоксилирования. При отщеплении Og под действием особых ферментов — декарбоксилаз или некоторых микроорганизмов а-аминокислоты превращаются в амины [c.493]

Принципы культивирования микроорганизмов. С момента внесения микробов (засева) в питательную среду имеет место индукция их физиологической активности, особенно — в логарифмическую и/или стационарную фазы размножения. При этом одновременно сопряженно протекают многие реакции, катализируемые иммобилизованными или свободными ферментами. В реакции, особенно — на первых этапах, нередко вовлекаются высокомолекулярные вещества с определенной конфигурацией молекул (сравнить такие источники углерода как глюкоза и крахмал или источники азота—аммония сульфат, какая-либо аминокислота и нативный белок). Поэтому следует учитывать специфику выращивания микроорганизмов. [c.378]

Микроорганизмы путем ряда трансформаций переводят все природные и синтетические вещества в так называемые ключевые соединения — несколько десятков веществ (аминокислоты, пуриновые и пиримидиновые основания, субстраты основных метаболических циклов клетки и др.), из которых синтезируют все необходимые компоненты и получают основную часть энергии. Превращения, в результате которых образуются ключевые соединения, называют реакциями подготовительного метаболизма, реакции основных метаболических циклов — ключевого (основного) метаболизма, а синтез биополимеров и других необходимых клетке соединений — реакциями конструктивного метаболизма [122, 123]. [c.146]

Получение белков, витаминов, отдельных аминокислот и других ценных веществ методами биосинтеза в настоящее время является весьма актуальной проблемой. В основе этого процесса лежит реакция окисления углеводородов в присутствии ферментативных систем. Многие аспекты ферментативного окисления сходны с химическим окислением тех же углеводородов в эмульсии, однако присутствие в реакционной смеси нативных клеток микроорганизмов существенно изменяет и усложняет систему [1]. [c.309]

Число примеров возможных, но пока неосуществленных каталитических реакций можно было бы увеличивать до бесконечности. То, что во многих, а может быть даже в большинстве случаев реакции, разрешенные термодинамически, в принципе поддаются реализации с помощью катализаторов, показывает биокатализ. В любой живой клетке происходят сотни и тысячи тончайших каталитических процессов, поражающих своей слаженностью и совершенством. При этом в клетке исключается использование основных методов форсирования химических реакций с помощью повышения температуры и давления или применения необычных растворителей. При комнатных и даже несколько более низких температурах в растениях совершается каталитический фотосинтез углеводородов и тесно с ним связанные термические каталитические синтезы всей остальной широчайшей гаммы веществ, требующихся для жизнедеятельности организма. Высшие растения, прекрасно ассимилирующие углерод из СО2, неспособны усваивать азот воздуха но существуют микроорганизмы (бактерии, грибки), которые осуществляют эти реакции без прямого участия энергии света. Продукты таких первичных каталитических синтезов у микроорганизмов далее также каталитическим путем превращаются в аминокислоты и азотные основания, из которых построены белки и нуклеиновые кислоты, а также различные другие азотные соединения живой клетки (алкалоиды и т. д.). Существуют бактерии, способные осуществлять каталитически весь комплекс биохимических процессов, в том числе синтез аминокислот,. [c.9]

Некоторым витаминам принадлежит особо важная роль в азотистом обмене. Подвергаясь в организме фосфорилированию, а в некоторых случаях более сложным превращениям, они дают начало образованию небелковых компонентов ферментов, катализирующих реакции превращения аминокислот. Витамин Ва (флавин) является составной частью кофермента оксидазы О- и .-аминокислот и аминооксидаз. Пантотеновая кислота входит в состав кофермента ацилирования, играющего важную роль в обмене безазотистых соединений, образующихся из аминокислот (а-кетокислот и др.) и ряда азотистых веществ. Фолиевая кислота и ее производные участвуют в процессах, приводящих к использованию метильных групп метионина, формильных, оксиметильных групп (остатков муравьиной кислоты и формальдегида), возникающих при превращении ряда аминокислот (серина, глицина, гистидина, триптофана). Особо важное место в азотистом обмене занимает витамин В( (пиридоксаль). В виде своего фосфорного эфира Вд служит коферментом ряда ферментов, участвующих в превращениях аминокислот. В частности, ферменты, катализирующие переаминирование аминокислот, содержат в виде кофермента пиридоксальфосфат. Авитаминоз В сопровождается, особенно у микроорганизмов, ослаблением и даже прекращением реакций переаминирования. Пиридоксальфосфат является также коферментом декарбоксилаз аминокислот. Вместе с этим тшридоксальфосфат входит (в виде кофермента) в состав ряда других ферментов, участвующих в превращениях определенных аминокислот (триптофана, серина, серусодержащих аминокислот). [c.433]

Ферментативные методы аминокислотного анализа основаны на определении продуктов реакции, которые образуются при биохимическом расщеплении аминокислот. Из-за их сравнительно низкой чувствительности (10 — 10 моль/л) зти методы применяют только при серийных анализах определенных аминокислот. К анализируемой смеси аминокислот добавляют специфическую декарбоксилазу (или же производяшле эту декарбоксилазу микроорганизмы), и получающуюся при декарбоксилировании углекислоту определяют манометрически в аппарате Варбурга. [c.67]

При изучении разделения оптических изомеров серии рацемических N-ацилированных аминокислот методом ЖХ на колонках Resolvosil неожиданно выяснилось, что отношение площадей пиков сильно отличается от 1, если буферный раствор анализируемого соединения находился при комнатной температуре в течение 24 ч [104]. Проведенные более систематические исследования микробиологических процессов показали, что как в N-бензоилаланине [105], так и в Ы-( -нитробензоил)серине вследствие гидролиза амидной связи происходит предпочтительное разрушение ь-энантиомеров [105]. Аналогичным образом показано, что микроорганизмы вызывают энантиоселективный гидролиз эфирной связи. В этом случае энантиомерный состав эфирного субстрата и продукта гидролиза можно изучать одновременно [106]. Методика наблюдения за ходом реакции показана на рис. 8.16. [c.214]

Основной путь ассимиляции серы до органических соединений пролегает через синтез аминокислот — цистеина (11), гомоцпстеи-на и метионина. Акцептором сульфид-иона является 0-ацетнлсе-рин (12) растения и микроорганизмы связывают сульфид путем реакции с 0-ацетилсерином, в результате которой образуется ци-стеин (схема 13). [c.405]

Общие пути превращения аминокислот включают реакции дезаминирования, трансаминирования, декарбоксилирования, биосинтеза и рацемизации. Рассмотрим подробно первые четыре реакции, имеющие значение для всех живых организмов. Реакции рацемизации характерны только для микроорганизмов открыты ферменты, катализирующие рацемизацию ряда аминокислот (Ала, Глу, Про, Мет, Лиз, Сер) и эпимеризацию оксипролина и а, -диаминопимелиновой кислоты. Физиологическая роль рацемаз микроорганизмов сводится, вероятно, к синтезу О-изомеров аминокислот для построения клеточной оболочки. [c.431]

Реакции трансаминирования являются обратимыми и, как выяснилось позже, универсальными для всех живых организмов. Эти реакции протекают при участии специфических ферментов, названных А.Е. Браунштейном аминоферазами (по современной классификации, аминотранс-феразы, или трансам и назы). Теоретически реакции трансаминирования возможны между любой амино- и кетокислотой, однако наиболее интенсивно они протекают в том случае, когда один из партнеров представлен дикарбоновой амино- или кетокислотой. В тканях животных и у микроорганизмов доказано существование реакций трансаминирования между монокарбоновыми амино- и кетокислотами. Донорами ЫН,-группы могут также служить не только а-, но и 3-, у- и со-аминогруппы ряда аминокислот. В лаборатории А. Майстера доказано, кроме того, трансаминирование глутамина и аспарагина с кетокислотами в тканях животных. [c.435]

Роль трансаминаз и реакций трансаминирования в обмене аминокислот. Чрезвычайно широкое распространение трансаминаз в животных тканях, у микроорганизмов и растений, их высокая резистентность к физическим, химическим и биологическим воздействиям, абсолютная стереохимическая специфичность по отношению к Ь-аминокислотам, а также высокая каталитическая активность в процессах трансаминирования послужили предметом детального исследования роли этих ферментов в обмене аминокислот. Ранее было указано, что при физиологических значениях pH среды активность оксидазы Ь-аминокислот резко снижена. Учитывая это обстоятельство, а также высокую скорость протекания реакции трансаминирования, А.Е. Браунштейн выдвинул гипотезу о возможности существования в животных тканях непрямого пути дезаминирования аминокислот через реакции трансаминирования, названного им трансдезаминированием. Основой для вьщвижения этой гипотезы послужили также данные Г. Эйлера о том, что в животных тканях из всех природных аминокислот с высокой скоростью дезаминируется только Е-глутаминовая кислота в реакции, катализируемой высокоактивной и специфической глутамат-дегидрогеназой. [c.437]

Поскольку обе реакции (трансаминирование и дезаминирование глутаминовой кислоты) являются обратимыми, создаются условия для синтеза по существу любой аминокислоты, если в организме имеются соответствующие а-кетокислоты. Известно, что организм животных и человека не наделен способностью синтеза углеродных скелетов (а-кетокислот), так называемых незаменимых аминокислот этой способностью обладают только растения и многие микроорганизмы. [c.437]

К основным реакциям обмена веществ, протекающим в животном организме или микроорганизмах, связанным с синтезом и расщеплением некоторых а-аминокислот, пиримидинов, пуринов, нуклеиновых кислот и других соединений, катализируемых птериновым коферментом и его активными формами в содержащих их ферментных системах, относятся три типа обратимого переноса одноуглеродных групп — формильной и формиминой (—СНО и — H=NH), оксиметильной (— HjOH) и метильной (- Hg) [299]. и реакции следующие [c.497]

При наличии эффективной системы экспрессии получение белка - продукта специфического гена - не составляет особого труда. Белок может представлять собой либо тот конечный продукт, который хотят получить (например, рестрицирующую эндонуклеазу), либо фермент, катализирующий определенную химическую реакцию (например, одну из реакций биосинтеза антибиотиков). Иногда в результате генетических манипуляций микроорганизм приобретает способность к синтезу нового фермента и может использоваться для получения in vivo низкомолекулярных соединений - витаминов, аминокислот, красителей, антибиотиков, предшественников различных биополимеров и т. д. Такой микроорганизм становится фабрикой по производству полезных метаболитов. [c.247]

Так как целлюлозоразрушающие. микроорганизмы, разлагая клетчатку, синтезируют и частично выделяют в среду аминокислоты, при обработке остатков полуразрушенного полотна 0,5%-ным раствором нингидри-на в тех местах, в которых активно развивались микробы и разлагалась клетчатка, на полотне образуются сиреневые пятна (реакция аминокислоты с нингидри-ном). [c.168]

Первые три типа дезаминирования характерны для ряда микроорганизмов, иногда встречаются у растений. Для животных, растений и большинства аэробных микроорганизмов преобладаюшим типом реакции является окислительное дезаминирование аминокислот. [c.372]

Как указывалось ранее, незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме человека и животных, их необходимо включать в состав пищи для обеспечения оптимального роста и для поддержания азотистого баланса. Для человека являются незаменимыми следующие аминокислоты лейцин, изолейцин, валин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан, треонин, гистидин и аргинин. Восемь из перечисленных аминокислот оказались незаменимыми для многих изученных видов высших животных. Что же касается гистидина и аргинина, то эти аминокислоты могут синтезироваться в организме, но в количестве, не обеспечивающем оптимального роста и развития. Иначе обстоит дело со всеми остальными незаменимыми аминокислотами, так как организм совершенно утратил в ходе эволюции способность синтезировать их углеродные цепи, т. е. незаменимым у незаменимых аминокислот является их углеродный скелет. Высшие растения и большинство микроорганизмов способны к активному синтезу этих аминокислот. Пути их биосинтеза у различных видов организмов идентичны или близки и гораздо сложнее, чем пути образования заменимых аминокислот. Во многих из этих реакций участвуют такие посредники, как тетрагидрофолиевая кислота (ТГФ), переносчик одноуглеродных фрагментов (—СН3, — Hj, —СНО, — HNH, —СН=) и 5-адено-зилметионин — главный донор метильных групп в реакциях трансметилирования. [c.402]

Аналогичным образом могут быть синтезированы и некоторые другие практически важные L-aминoки лoты, в частности, тирозин, 3,4-диоксифенилаланин. Использование ацилаз аминокислот позволяет разделить их Ь- и В-изомеры. В Японии создано производство Ь-яблочной кислоты из фумаровой на основе использования бактериальной фумаразы. Эта кислота применяется как заменитель лимонной кислоты в пищевой и фармацевтической промышленности. Ряд реакций трансформации, ведущих к получению стероидных препаратов, основан практически на ферментативной активности нерастущих клеток микроорганизмов. [c.64]

Процесс декарбоксилирования аминокислот протекает в тканях животных, растений и в микроорганизмах. Реакция идет с образованием углекислоты и амина и катализируется ферментом декарбоксилазой. Декарбоксилазы аминокислот относятся к классу лиаз, их коферментом является пиридоксальфосфат. В результате декарбоксилирования аминокислот и их производных образуется ряд фармакологически активных веществ — биогенных аминов. При декарбоксилированни глутаминовой кислоты образуется у миномасляная кислота [c.169]

Фермент, катализирующий эту реакцию, — трансаминаза (ранее называемая аминоферазой) — широко распространен в животных и растительных тканях, а также в микроорганизмах (в отличие от аминокислотных оксидаз, содержащихся в большем количестве в ночках и печени). Согласно Браунштейну, дезаминирование а-аминокислот протекает путем нереаминирования, причем достаточно присутствия каталитических количеств а-кетоглутаровой кислоты, непрерывно регенери- [c.388]

В активности ферментов различают много типов и степеней специфичности. В первую очередь следует отметить стереохимическую специфичность, состоящую в том, что фермент, катализирующий реакцию оптически деятельного соединения, не обладает каким-либо действием на его оптический антипод и, вообще говоря, на стерические изомеры этого соединения, находящиеся в тех же условиях. Это явление впервые наблюдал Пастер, применивший его как метод разделения оптических изомеров. Некоторые примеры стереоспецифических ферментативных реакций были рассмотрены на стр. 138. Приведем также мышечную молочную дегидразу — фермент, действующий в совокупности с кодегидразой I, дегидрирующий Ь-молочную кислоту в пировиноградную кислоту и гидрирующий пировиноградную кислоту только в Ь-молоч-ную кислоту. Этот фермент не активен по отношению к О-молочной кислоте (см. стр. 253). Однако во многих микроорганизмах существует фермент, действующий аналогичным образом специфически только на Ь-молочную кислоту (см. стр. 112). Аналогично пептидазы действуют только на аминокислоты ряда Ь, а аргиназа (о которой говорилось выше) превращает в орнитин и мочевину в результате гидролиза только Ь-аргипин и не обладает каким-либо действием на В-аргинин. Можно привести еще много других примеров. [c.795]

Теперь известно много примеров предпочтительного использования микроорганизмами одного из двух энантномеров и установлено, что это явление вызвано действием энзимов, необходимых для роста микроорганизмов. Энзимы, являющиеся катализаторами биохимических реакций, представляют собой белки и, подобно всем белкам, построены из остатков а-аминокислот, связанных между собой в длинные цепи. При гидролизе этих белков образуется смесь входивших в их состав кислот [c.103]

Иммунная система выработалась в процессе эволюции позвоночных как средство защиты от заражения микроорганизмами и более крупными паразитами. Однако большая часть сведений об иммунитете была получена в результате изучения реакции лабораторных животных на введение неинфекционных агентов, таких как чужеродные белки и полисахариды. Почти любая макромолекула, чуждая 01Я анизму реципиента, может вызвать иммунный ответ. Вещество, способное вызвать иммунный ответ, называют янтнгеном. Самое удивительное то, что иммунная система может различать антигены, весьма сходные между собой, например два белка, различающиеся только одной аминокислотой, или два оптических изомера. [c.6]

Опыт показал, что исходный гидролиз белков до аминокислот является одним из серьезных препятствий при проведении анализа. За исключением спектрографических методов для ароматических а.минокислот (см. гл. 1J) и некоторых реакций на цистин (см. гл. III), имеется лишь один общий принцип исследования белков без предварительного гидролиза, при помощи которого можно будет достигнуть достаточной точности. Это наблюдение Видла и Татума Г60], нашедших, что под влиянием рентгеновских лучей возможно вывести определенные штаммы neurospora, которые нормально развиваются на полноценной питательной среде, но почти не растут, если в среде нехва ает одного ингредиента. Удалось среди 2000 выведенных штаммов выбрать три таких. мутанта. Один из них не обладал способностью синтезировать пиридоксин, другой — тиамин, а третий не был в состоянии обойтись без добавления л-аминобензойной кислоты. Если бы удалось вывести подобные штаммы из этого или другого вида микроорганизмов, которые реагировали бы таким же образом на определенные аминокислоты в неизмененной белковой молекуле, то открылся бы путь для создания нового метода анализа. [c.350]