Распад белков и аминокислот

Как показывает опыт, жировое перерождение печени может быть предотвращено введением с пищей достаточного количества лецитина. Впоследствии выяснилось, что способностью предотвращать ожирение печени и даже удалять уже отложенный жир из печени обладают и другие вещества, в частности входящий в состав лецитина холин, а также аминокислота метионин. Причина отложения жира в печени при отсутствии холина в настоящее время до некоторой степени выяснена. Как указывалось, в печени постоянно происходит не только интенсивный распад фосфатидов, но и одновременный синтез их из нейтральных жиров. Для этого синтеза, помимо высших жирных кислот и неорганических фосфатов, необходимо наличие азотистого основания холина. Но при недостаточном образовании или недостаточном поступлении в печень уже готового холина синтез липоидов из жиров становится либо невозможным, либо резко задерживается, и нейтральный жир отлагается в печени. Метионин обладает способностью отдавать свою подвижную метильную группу, необходимую для синтеза холина (стр, 347). Этим и объясняется тот факт, что белок казеин, в состав которого входит большое количество метионина, также обладает липотропным действием, т. е. способствует удалению из печени избытка жира. [c.298]

Переваривание белков представляет собой сложный процесс и совершается в несколько этапов. Начинается этот процесс в желудке под действием фермента пепсина. Дальнейший гидролиз пептидов происходит в тонком кишечнике протеазами поджелудочной железы трипсином, химотропсином, карбоксипептидазами. В переваривании пептидов участвуют также ферменты слизистой кишечника аминопептидаза и дипептидазы. Благодаря последовательному воздействию на белковую молекулу всех ферментов желудочно-кишечного тракта белок распадается на аминокислоты, которые всасываются в кровь. [c.160]

Против использования для кормовых целей биомассы дрожжей и бактерий имеется ряд возражений, в частности в связи с высоким содержанием в ней нуклеиновых кислот. Дрожжи содержат до 12% нуклеиновых кислот, быстрорастущие бактерии— до 16% ( допустимая норма нуклеиновых кислот в питании человека составляет 2 г в день). При разрушении в организме животных таких количеств нуклеиновых кислот образуется много нежелательных продуктов распада — мочевой кислоты и др. В то же время в грибах при тех же условиях выращивания содержится 1,5—2,8% нуклеиновых кислот. Кроме того, у дрожжей имеется толстая и прочная клеточная стенка, которая с трудом разрушается в организме животного и вследствие этого снижается доступность питательных веществ дрожжей. Дрожжевой белок не сбалансирован по серусодержащим аминокислотам. Среди дрожжей мало культур с целлюлазной активностью. Из всего сказанного выше ясно, что эта группа микроорганизмов не может использоваться для культивирования на целлюлозных средах. Необходимо также отметить, что дрожжи из продуктов гидролиза древесины могут усваивать только целлюлозу, геми- [c.117]

Когда пептид или белок гидролизуется, т. е. обрабатывается химически так, что к пептидной связи присоединяются элементы воды, он распадается на аминокислоты. Воздействие заключается в нагревании пептида с кислотами или щелочами. Для того чтобы разорвать все пептидные связи и разложить белок на аминокислоты, его необходимо нагревать в течение 24 час. или более. При не столь длительном или более мягком воздействии (т. е. при так называемом частичном гидролизе) получается смесь аминокислот, пептидов и не- [c.94]

Следует учитывать некоторые особенности переваривания и всасывания белков у жвачных животных. У жвачных на белки в первую очередь действуют микроорганизмы, населяющие преджелудки. У них, главным образом в рубце, белки распадаются до аминокислот и аммиака под влиянием ферментов, вырабатываемых соответствующими микроорганизмами. Аммиак и СОг усваиваются микробами. Они способны синтезировать из МНз и СОг аминокислоты и строить белки своего тела. После гибели микроорганизмов их белки перевариваются в сычуге и кишечнике, как любой белок корма. [c.120]

Гемоглобин (и миоглобин) пищи, находящийся в ней в денатурированном состоянии, легко гидролизуется, распадаясь на простетическую группу и белок. Последний расщепляется далее пепсином и трипсином с образованием пептидов и аминокислот. Следовательно, глобиновая часть гемоглобина подвергается обычным превращениям в желудочно-кишечном тракте, которые свойственны простым белкам. Простетическая группа гемоглобина (оксигемоглобина) — гем — окисляется в гематин. Гематин, так же как и хлорофилл, всасывается в кишечнике очень плохо. Эти пигменты выделяются с калом частью в неизмененном виде, частью в внде различных продуктов, образующихся под влиянием бактерий кишечника. [c.364]

Эта последовательность расщеплений и, возможно, другие сходные реакции, в которых исходными веществами служат различные сахара, играют важную роль в деструкции аминокислот, освобождающихся при гидролизе гликонротеинов. Некоторые промежуточные продукты расщепления сахаров способны реагировать с аминокислотами, хотя в сильнокислом растворе реакция протекает с очень малой скоростью, так как в нее вступают лишь непротонированные формы аминокислот (стр. 115). С другой стороны, сахара разлагаются независимо от того, реагируют ли промежуточные продукты их распада с аминокислотами или расщепление проходит до конечных продуктов [схемы (7) и (9), гл. 4, стр. 113,1151, которые не взаимодействуют с аминокислотами. Степень разложения сахаров при гидролизе веществ, содержащих и белок и углеводы, должна поэтому быть больше, нежели степень разложения аминокислот. Это подтверждается экспериментами по гидролизу мукополисахарид-белкового комплекса из костей и ретикулина. При этом происходит сравнительно небольшое разложение аминокислот, на что указывает выход общего азота, несмотря на интенсивное образование гумина (см. стр. 134). [c.132]

Микроорганизмы используют в большинстве случаев азот белка в виде промежуточных продуктов распада (аминокислот) и в форме конечного продукта — Рис. 83. Схема круговорота углерода солеи аммония — для ВТОричногО в природе синтеза протеинов. Но белок со- [c.264]

Химический состав и строение белков. При кипячении с кислотами, щелочами, а также под действием ферментов белковые вещества распадаются на более простые соединения, образуя в конце концов смесь а-аминокислот. Такое расщепление белков получило название гидролиза белка. Гидролиз белков имеет большое биологическое значение и широко представлен в растительном и животном организмах. Попадая в желудок И кишечник животного и человека, белок расщепляется под действием ферментов пепсин желудочного сока, трипсин поджелудочной железы и эрепсин стенок кишок) на аминокислоты образовавшиеся аминокислоты в дальнейшем усваиваются животным организмом и под влиянием ферментов снова преобразуются в белки, свойственные данному организму. [c.340]

Микробы используют в большинстве случаев азот белка в виде промежуточных продуктов распада (аминокислот) и в форме конечного продукта — солей аммония — для вторичного синтеза протеинов. Но белок содержит и другие органогены (С, Р, 5, Н, О), необходимые для построения бактериальной клетки. Кроме того, белок как соединение высококалорийное может служить и для удовлетворения энергетических потребностей организма. [c.270]

Допустим, что клетка в силу каких-то причин перестает синтезировать белок. Тогда аминокислоты остаются без применения, и если их синтез продолжается, то они накапливаются ненужным балластом. Та клетка, которая в этих условиях прекращает синтез аминокислот, без сомнения, работает рентабельнее, экономичнее, чем клетка без такого тормоза . Попробуем на примере только одной аминокислоты — аргинина — выяснить, как может происходить подобное торможение. Синтез аргинина из предшественников (их природа в данном случае не имеет значения) идет по меньшей мере в 4 этапа. Следовательно, для него требуется соответственно 4 фермента, синтез которых в свою очередь контролируют 4 гена. Действуют эти 4 фермента всегда согласованно и притом последовательно. Фермент 1 преобразует исходное вещество А в вещество В, фермент 2 из В производит С, фермент 3 из С продуцирует О и, наконец, фермент 4 превращает О в конечный продукт Е, который в данном случае представляет собой аргинин (рис. 121). Когда нужда в аргинине отпадает, ферменты Ф —Ф4 становятся лишними, они распадаются (составляющие их строительные блоки используются в другом месте) и одновременно с этим прекращается их синтез. [c.273]

Еще в 70-х годах XIX века известный русский биохимик профессор Харьковского университета А. Я. Данилевский предположил, что в белках кислая группа одной аминокислоты соединяется с аминогруппой другой. В 1886 году он же впервые в истории человечества сделал попытку собрать , или, иначе говоря, синтезировать, белок. Данилевский взял продукты, получившиеся после распада белка, добавил [c.37]

Сапрофитные микроорганизмы наряду с органическими веществами используют для питания и различные минеральные вещества. Например, в качестве источника азота для них может служить белок или продукты его распада — аминокислоты, амиды и т. д. Но в то же время многие бактерии, грибы и дрожжи способны усваивать азот также из минеральных соединений (солей аммония, солей азотной кислоты). [c.24]

Комбинируя 20 природных аминокислот любыми возможными способами, теоретически можно, получить 20 пептидов, содержащих п остатков, например 400 дипептидов, 8000 трипептидов и т. д. Конечно, Же вое теоретически возможные сочетания встречаются >а практике, так как открытая цепь из N остатков может дать только (N — п- - 1) пептидов с п остатками например, для цепи из 100 остатков могут быть получены 99 дипептидов, 98 трипептидов и т. д. Таким образом, общее число различных веществ (исходный белок, пептиды, аминокислоты), -которые могут находиться в гидролизате, равно (N/2) (N- 1), причем это количество является максимальным, поскольку здесь е принимается во внимание тот факт, что отдельные продукты распада могут быть одинаковыми. Возможность образования одинаковых молекул тем больше, чем короче пептиды. Сложность состава гидролизата [329] очень быстро возрастает от единицы (исходный белок) в начале гидролиза до большой величины, а затем прогрессивно убывает до 20 (20 природных аминокислот). Таким образом, при неспецифическом гидролизе имеются две веские причины стремиться к получению небольших пептидов 1) такие пептиды легче идентифицировать и 2) состав смеси менее сложен. [c.177]

Постепенный гидролитический распад белков можно выразить схемой Белок Пептоны Полипептиды Аминокислоты [c.305]

Такое протеолитическое расщепление белков до отдельных аминокислот имеет большое значение в питании животных. Белки, будучи коллоидами, не диффундируют через пористые перегородки (не диализируют) и не могут сквозь стенки кишечника проникнуть в кровь кристаллические аминокислоты, на которые белок распадается в результате гидролиза, хорошо растворимы в воде и легко диффундируют сквозь стенки кишечника. Из этих аминокислот животное строит в соответствующих органах свои белки. [c.327]

Мышечная работа вызывает изменение содержания в крови белков и продуктов их распада. Отмечается увеличение содержания белков в плазме крови (в частности, белков-ферментов) за счет их выхода из работающих мышц, а также изменяется соотношение между различными белками крови, увеличивается количество продуктов белкового распада — аминокислот, поступающих из мышечных клеток и печени, аммиака, мочевины. Изменения белкового обмена зависят от длительности работы. Так, при кратковременной работе выход белков из тканей в кровь незначителен, а при длительной работе, когда проницаемость клеточных мембран сильно изменяется, белок может проникать через клеточные мембраны почек и появляться в моче. Уровень аммиака особенно возрастает в случае, когда не устанавливается устойчивое состояние метаболизма, а также при длительной утомительной мышечной нагрузке. Длительная работа приводит также к увеличению содержания в крови мочевины. [c.344]

Если отсутствует хотя бы одна незаменимая кислота, белок не синтезируется. Некоторые незаменимые аминокислоты используются и для получения других биологически важных веществ. Так, из фенилаланина через стадию образования тирозина возникают гормоны тироксин, адреналин. При распаде их теряется фенилаланин. Кроме того, часть незаменимых аминокислот расходуется на синтез белков шерсти, рога. Белки этих образований не могут вновь вовлекаться в обменные процессы и теряются организмом, а вместе теряются и незаменимые аминокислоты. Поэтому необходимо поступление этих аминокислот в составе белков корма. [c.121]

Белки плазмы крови, поглощаемые молочной железой, прежде чем превратиться в белки молока, должны подвергнуться значительной переработке. Главный по своему содержанию белок молока—казеиноген—значительно отличается по строению от альбуминов и глобулинов плазмы крови. Эта перестройка белков плазмы крови может заключаться в распаде их на аминокислоты с последующим синтезом из них белков молока или же в распаде их на полипептиды, которые путем транспептидации (стр. 430) могут быть использованы для синтеза белков молока. [c.532]

Свободная энергия регулирует точность. При образовании одной пептидной связи расщепляются четыре связи аденозинтрифосфата (АТР) и гуанозинтрифосфата (GTP) [22] с выделением свободной энергии, 25 ккал на моль аминокислоты [23]. Лишь часть этой энергии расходуется на образование пептидной связи в эндергони-ческой реакции, стандартная свободная энергия которой в воде составляет 5 ккал/моль [24]. Остальное затрачивается на трансляцию информационной РНК к полипептиду и на максимально точное проведение трансляции. Гидролитическому распаду пептидных связей препятствует высокий барьер энергии активации, который, однако, легко преодолевают многочисленные ферменты,, расщепляющие белок (протеазы). [c.26]

В последние годы вьыснено, что время полужизни белков детерминировано природой его N-концевой аминокислоты. Если она легко соединяется с убиквитином — небольшим белком с молекулярной массой 8,5 kDa, состоящим из 74 аминокислотных остатков, то такой убиквитированный белок атакуется протеиназами и разрушается. Наиболее подвержены убиквитированию аргинин, лизин, аспарагиновая кислота, аспарагин, триптофан, лейцин, фенилаланин, гистидин, глутаминовая кислота, тирозин, глутамин, изолейцин менее подвержены — метионин, серин, аланин, треонин, валин, глицин, цистеин, их относят к стабилизирующим гидролитический распад белков. [c.369]

Аммонификация. В растительных и животных остатках, попадающих в почву и водоемы, всегда содержатся органические азотсодержащие вещества — белок и мочевина. Под действием микроорганизмов происходит минерализация этих веществ, сопровождающаяся накоплением аммиака. Разложение белка связано с развитием гнилостных микроорганизмов. Это сложный, многоступенчатый процесс, начинающийся с расщепления белков на пептоны под действием микробных ферментов про-теиназ. Далее пептоны расщепляются до аминокислот при участии ферментов пептиназ. Образующиеся в процессе распада белков различные аминокислоты в свою очередь подвергаются разложению. [c.143]

Нуклеопротеиды, подобно белкам, подвергаются в желудочно-кишечном тракте расщеплению. В желудке под влиянием соляной кислоты и пепсина, а в кишечнике под влиянием трипсина нуклеопротеиды распадаются на белок и нуклеиновые кислоты. Далее белок под влиянием ферментов гидролизируется до аминокислот нуклеиновые кислоты подвергаются воздействию нуклеоти-даз или полинуклеотидаз и расщепляются до мононуклеотидов. Примером последних может служить аденозинмо-нофосфорная кислота (АМФ) и аденозинтрифосфорная кислота (АТФ) [c.228]

Схематическое изображение тех процессов, которые, но мнению Манро и Кларка [146], происходят в нечени нри введении белка в нищу и при исключении его из рациона, показаны на фиг. 102. Постунленне белка в организм приводит к образованию эндоплазматической сети и накоплению на ее элементах РНК. По-видимому, эта РНК синтезируется не на сети, а в каких-то других участках клетки, откуда, уже будучи синтезированной, и иереносится на эндоплазматическую сеть в частности, источником РНК эндоплазматической сети может служить РНК клеточного сока (s-PHK) [147]. Когда белок (или незаменимые аминокислоты) выключают из рациона, элементов эндоплазматической сети становится меньше, а распад РНК временно усиливается. [c.289]

Организм при диабете теряет способность нормально использовать глюкозу и откладывать ее в тканях в виде гликогена. Введенный с пищей белок в значительной степени выделяется в виде глюкозы из организма, диабетика. В опытах на собаках с экспериментальным сахарным диабетом-было показано, что свыше 50% (иногда до 80%) введенного белка превращается в глюкозу. Естественно, возник вопрос, какие аминокислоты играют в этом процессе наиболее важную роль. В настоящее время можно считать доказанным, что способностью к гликонеогенезу обладают преимущественно те аминокислоты, при распаде которых тем ил иным путем образуется пировиноградная кислота. Такого рода связь вполне понятна, если принять во внимание, что пировиноградная кислота является-нормальным промежуточным продуктом распада и синтеза углеводов. [c.380]

Гемоглобин (и миоглобин) пищи, находящийся в ней в дена-, турированном состоянии, легко гидролизуется, распадаясь на простетическую группу и белок. Последний расщепляется далее пепсином и трипси- J ном с образованием пептидов и аминокислот. Следовательно, глобиновая часть гемоглобина подвергается обычным превращениям в желудочно-кишечном тракте, которые свойственны простым белкам. Простетическая группа гемоглобина (оксигемоглобина) — гем — окисляется в гематин., [c.385]

Современное развитие исследований в области химии питания выявило решаюш,ее значение аминокислот во всех вопросах, которые до сих пор связывали с функциями белков. Попытки полностью заменить белок в питании продуктами его полного гидролиза, так называемыми аминокислотными кирпичами (Bausteine), были весьма успешными и привели к многообещаюш,им исследованиям, посвященным судьбе фрагментов пищевого белка по ту сторону пищеварительного барьера в кровяно.м русле, в тканях, и едва ли не до стадии их превращения в конечные продукты распада. Вопрос о синтезе белка перешел в настоящее время в проблему биохимического поведения аминокислот . Осборн и Мендель (1914). [c.119]

Что произойдет, если ввести синтетический рибонуклеотид в бесклеточную систему, синтезирующую белок Ниренберг и Маттеи вводили поли-У в систему, содержащую отмытые рибосомы из Е. соН, и обнаружили, что включение L-фенилаланина усиливалось при этом в 1000 раз. Для остальных 17 аминокислот никакого усилия включения не наблюдалось. Очевидно, в си-, стеме шел синтез полифенилаланина. Отсюда можно было заключить, что кодом фенилаланина служит последовательность остатков урацила. Обладая свойствами информационной РНК, большая часть поли-У после введения в систему быстро распадается. Нераспавшаяся часть поли-У (она была мечена тритием) образует комплексы с агрегатами рибосом (полисомами), в состав которых входил фенилаланин, меченный С . Эти результаты подтверждают точку зрения, согласно которой поли-У играет роль синтетической информационной РНК. При введении в эту систему также поли-А образуются сложные двух- и трехцепочечные спирали поли-(У-ЬА) и поли-(ГУ-f А), причем включение фенилаланина прекращается. Следовательно, для синтеза белка необходима одноцепочечная информационная РНК- [c.376]

По-видимому, основная масса синтезированных в ядрышке белков иснользуется для образования рибосом. Наличие в ядрышке рибосом впервые было показано с помощью электронной микроскопии на электронных микрофотографиях в ядрышке обнаруживалось большое количе-ство частиц, по своим размерам сходных с рибосомами цитоплазмы. Было найдено, что[в экстрактах целых клеточных ядер содержатся частицы, состав и коэффициент седиментации которых сходны с соответствующими параметрами рибосом, описанных Тео и Сато [54]. Бёрнстил иего коллеги выделили эти частицы из изолированных ядрышек и показали, что они обладают основными свойствами рибосом, т. е. имеют коэффициент седиментации 80S, распадаются на субъединицы] при удалении ионов магния, а аминокислотный состав их белка сходен с аминокислотным составом белка цитоплазматических рибосом. Факт синтеза рибосомного белка в ядрышке был подтвержден опытами, в которых изолированные ядра инкубировали в течение короткого времени с меченой аминокислотой. Затем из таких ядер выделяли ядрышки, а из них выделяли белок, обладавший самой высокой скоростью включения аминокислот. [c.40]

Значение полипептидов состоит в том, что по внешним свойствам, по некоторым реакциям и по отношению к ферментам они приближаются к белкам. Водные растворы высших полипептидов, как и белков, вспениваются при встряхивании, дают биуре-товую реакцию (фиолетовое окрашивание щелочных растворов медного купороса), высаливаются нейтральными солями, гидролизуются не только при нагревании их с кислотами, но и под действием ферментов, расщепляющих белок (эрепсин), распадаясь на первоначально взятые аминокислоты. [c.334]

Химический состав и строение белков. При кипячении с кислотами, щелочами, а также под действием ферментов белковые вещества распадаются на более простые соединения, образуя в конце концов смесь а-аминокислот. Такое расщепление белков получило название гидролиза белка. Гидролиз белков имеет большое биологическое значение и щироко представлен в растительном и животном организмах. Попадая в желудок и кишечник животного и человека, белок расщепляется под действием ферментов (пепсин желудочного сока, трипсин поджелудочной железы и эрепсин стенок кищок) на аминокислоты образо-вавщиеся аминокислоты в дальнейшем усваиваются животным организмом и под влиянием ферментов снова преобразуются в белки, свойственные данному организму. Гидролиз белков не идет сразу до аминокислот. Выделены промежуточные продукты гидролиза, более сложные, чем аминокислоты, но проще, чем белки, известные под названием альбумоз и пептонов. [c.338]

После расщепления дисульфидных связей белок либо распадается на составляющие его цепи (подобно инсулину), либо разворачивается, образуя одну длинную цепь (подобно рибонуклеазе). Как известно, не все белки содержат цистин однако имеются и другие возможности сшивки цепей, например при помощи фосфо-эфирных связей. Кроме того, следует иметь в виду, что трехмерная структура белка, несомненно, приводит к взаимодействию боковых цепей аминокислот друг с другом или с какими-либо участками пептидной цепи. Важную роль в образовании уникальной структуры белка, обеспечивающей его биологическую функцию, играют прочно связанные с ним вещества небелковой природы, такие, как металлы, пигменты и сахара. Молекула гемоглобина человека состоит из четырех пептидных цепей (двух а- и двух -цепей), соединенных с четырьмя геминовыми группами, которые и являются переносчиками кислорода. Структуры обеих цепей гемоглобина (по Брауницеру и др. 1 ]) и миоглобина [2, 3] приведены на фиг. 50. Интересно, что, согласно недавно опубликованной структуре субъединицы белка вируса табачной мозаики [4], в цепи из 158 аминокислотных остатков отсутствуют поперечные связи (фиг. 51). [c.113]

К продуктам распада, общим для различных ДНФ-аминокислот, относятся 2,4-динитрофенол, 2,4-динитроанилин и различные артефакты , описанные в работе Редфилда и Анфинсена [20]. Поскольку ДНФ-цистеиновая кислота более стабильна к гидролизу, чем ди-ДНФ-цистин, считается целесообразным окислять белок надмуравьиной кислотой перед гидролизом. [c.142]

При анализе аминокислотного состава белков Т-4 бактериофага Е. oil был установлен крайне интересный факт, состоящий в том, что аминокислотный состав этого вирусного белка почти идентичен аминокислотному составу белков самих кишечных бактерий [127]. Это удивительное сходство аминокислотного набора заставляет думать, что вирусный белок образуется путем перегруппировки аминокислот хозяина и что превращение белка хозяина в вирусный белок может не сопровождаться дезаминированием или другими процессами глубокого распада аминокислот. Однако, с другой стороны, было показано, что Н Нз, добавленный к среде, на которой происходит размножение ука-за шого вируса, проникает в вирус, тогда как бактериальный азот вирусом не используется [128]. Это как будто дает основание считать, что вирусный белок бактериофага образуется за счет веществ, находящихся в питательной среде, а не за счет бактериального белка. Однако опыты с радиоактивным фосфором показали, что около 75% входящего в состав данного вируса фосфора состоит из радиоактивного фосфора среды, а для построения остальных 25% используется бактериальный фосфор. Очень трудно интерпретировать эти разноречивые данные. Не исключена возможность того, что бактерия-хозяин доставляет ферменты, необходимые для синтеза белков вируса [128]. [c.399]

Целая молекула белка, по Шютценберже, состояла из центрального ядра, роль которого выполняла молекула тирозина, и присоединенных к нему (с замещением четырех атомов водорода), упомянутых выше сложных группировок. Таким образом, белок (в данном случае альбумин сыворотки крови) представлял собой сложный уреид, сочетание производных остатков мочевины СО сложными радикалами, при распаде которых в общем случае могли образовываться аминокислоты ряда СпНзлКОг, где /г = 4-5-7. [c.59]

Было также доказано подавление синтеза белка циклогексимидом в клетках тела млекопитающих [96, 270] и подавление им перекоса аминокислот от sPHK к полипептидным цепям в бесклеточных системах, приготовленных из клеток млекопитающих [78, 79]. Веттштейн и др. [263] в дополнение к подавлению механизма переноса установили, что антибиотик препятствует нормальному разложению рибосом, зависящих от гуанозинтрифосфата, что связано с синтезом белка. Распад полирибосом подавлялся примерно в такой же степени, как и включение аминокислот в белок. [c.198]

Возможно, что в этиолированных проростках при распаде углеводов ибразуется щавелевоуксусная кислота НООССОСНоСООН, которая путем переаминирования принимает на себя аминогруппы от аминокислот, нозникающих при распаде белков семени. Таким путем возникает аспарагиновая кислота. Последняя реагирует с аммиаком, возникающим при прямом дезаминировании аминокислот, и дает аспарагин. Этот процесс повторяется до тех пор, пока не исчерпается весь белок семени. [c.369]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология