Аминокислоты синтез ферментативный

ПЕРЕАМИНИРОВАНИЕ (ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ). Это процесс синтеза аминокислот путем ферментативного переноса аминогруппы с аминокислоты на оксокислоту, в результате чего образуются новые аминокислота и оксокислота. В общем виде реакция выглядит следующим образом [c.426]

Ферментативный гидролиз проходит в мягких условиях и не сопровождается вторичным распадом аминокислот. К числу недостатков этого метода можно отнести возможный вторичный синтез пептидов. [c.516]

После ферментативного синтеза пептидов из Ы-защищенных аминокислот и анилидов аминокислот трудно гидролизовать а и-лидную группу без одновременного расщепления пептидных связей. Это затруднение удалось преодолеть путем применения Ы -фенил-гидразидов вместо анилидов. Защитную группу в образовавшихся пептидах можно удалить окислением солями меди(П) [1221 или хлорным железом [425]. [c.248]

Например, триплет (кодон) 11-11-0 (урацил-урацил-гуанин) в цепи п-РНК является кодоном, определяющим встраивание лейцина в растущую цепь белка. Чтобы такое встраивание оказалось возможным, в цепи т-РНК, которая доставляет молекулу лейцина, должен присутствовать антикодон А-А-С. Аналогично кодон А-А-А в цепи п-РНК специфичен для лизина. т-РНК, которая доставляет молекулу лизина к месту синтеза, должна обладать антикодоном и-и-11, чтобы присоединиться к указанному месту в цепи п-РНК. Каждое присоединение т-РНК к п-РНК сопровождается ферментативной реакцией (в составе рибосомы), в результате которой остаток еще одной аминокислоты встраивается в растущую молекулу синтезируемого белка. [c.542]

Одним из. наиболее важных научных положений микробиологического синтеза аминокислот считается вопрос об их происхождении находящиеся в среде аминокислоты — продукты ферментативного распада белков в результате автолитического процесса или они результат синтеза из других соединений При использовании синтетических сред для культивирования продуцентов достаточно определенно показано, что аминокислоты, обнаруживаемые в среде, представляют собой продукты синтеза de novo. [c.341]

В заключение следует отметить, что два фермента достаточно строго ориентированы в пространстве, чтобы узнавать нужные аминокислоты и соединять их в процессе синтеза определенной асимметричной циклической молекулы. Именно наличие специфических белок-белковых взаимодействий обеспечивает эффективный полииеитидный синтез. Другими словами, вся информация, необходимая для синтеза грамицидина 5, позволяющая узнать аминокислоты и осуществить синтез пептидных связей, содержится в макромолекулярном ферментативном комплексе. [c.65]

Лабильная связь всегда перпендикулярна плоскости пиридинового кольца, и совокупность ионных, полярных и гидрофобных взаимодействий в ферменте определяет, какой из конформеров будет преобладать. Это легко показать, например, с помощью пью-меновской проекции процесса ферментативного декарбоксилирова-ния. В конформации, необходимой для декарбоксилирования, карбоксильная группа в значительной степени выходит из плоскости конъюгированной системы. Следовательно, специфичность реакции определяется главным образом этой стадией. Так, ферментативное декарбоксилирование аминокислот идет с сохранением конфигурации и обеспечивает, таким образом, синтез оптически чистых а-дейтерированных аминов, если реакцию проводят в тяжелой воде [304]. [c.439]

В природе в условиях ферментативного катализа осуществляется АС с исключительно высокой стереоселективиостью. Являясь асимметрическими продуктами, ферменты способствуют синтезу веществ строго определенного строения. Например, при действии ( >ермента химотрипсина па рацемические эфиры окси- и аминокислот идет АС пептидов. [c.226]

Такое планирование оправдано в тех случаях, когда потенциальное исходное соединение является бросовым товаром (например, является отходом того или иного производства и желательна его рациональная утилизация, либо когда в целевой молекуле легко распознать структурные фрагменты, отвечающие доступным соединениям. Наиболее выразите.льньш примером второй ситуации может служить синтез биополимеров (белков, полисахаридов, нуклеиновых кислот). Все они построены из небольших мономерных блоков, соединенных через гетероатомы. Такими мономерами для полипептидов и белков являются аминокислоты, для полисахаридов — моносахариды, а для нуклеиновых кислот — нуклеотиды. В биополимерах эти мономеры соединены амидной, 0-гли-козидной и фосфодиэфирной связями соответственно. Такие связи легко расщепляются при химическом или ферментативном гидролизе. Обратное превращение — сборка межмономерных связей — представляет собой обыч- [c.295]

Действие аскорбиновой кислоты в качестве восстановителя можно рассматривать как часть ее физиологической функции. Известно, что она необходима для синтеза белка соединительной ткани — коллагена, в частности для превращения пролильных остатков в оксипролильные остатки, которые составляют седьмую часть аминокислот этого белка. Быть может, аскорбиновая кислота выполняет и другие физиологические функции, но пока нет данных, свидетельствующих о том, что она служит коферментом в какой-либо ферментативной системе. Этот витамин содержится во многих пищевых продуктах, особенно же им богаты зеленый перец, пастернак, шпинат, апельсиновый и томатный соки, картофель. Суточная потребность в витамине С составляет для большинства людей примерно 45 мг этого количества достаточно, чтобы предотвратить заболевание цингой. Однако прием больших количеств витамина до 1000—5000 мг в сутки способствует предотвращению или снижению остроты протекания простудных и других заболеваний. [c.414]

Как мы увидели выше, шикимовая кислота — достаточно универсальный ключевой интермедиат, так как наряду с фенолами и фенолокислотами она образует и целую серию протеиногенных аминокислот. Но в то же время шикимовая кислота не столь универсальна, чтобы единолично решить задачу синтеза всех фенольных производных. Биосинтез флавоноидов представляет собой случай комплексного биосинтетического пути наряду с шикиматны-ми реакциями здесь используются и поликетидные. Активированные коэнзимом А коричные кислоты способны вступать во взаимодействие с типичными интермедиатами поликетидного биосинтеза, такими как малонил-З-СоА, образуя смешанные поликетиды, которые после восстановления и внутримолекулярной конденсации превращаются в гидроксилированные халконы, способные к последующему формированию у-пиронового цикла. Ступеней на этом пути немало, но все они достаточно логичны и реализуемы в рамках ферментативной химии (схема 8.4.12). [c.221]

ИСКУССТВЕННАЯ ПИЩА, пищ. продукты, к-рые олуча -ют из разл. пищ. в-в (белков, аминокислот, липидов, углеводов), предварительно выделенных из прир. сырья или полученных направленны.м синтезом из минер, сырья, с добавлением пищевых добавок, а также витаминов, минер, к-т, микроэлементов и т. д. В качестве прир. сырья используют вторичное сырье мясной и молочной пром-сти, семена зерновых, зернобобовых и масличных культур и продукты их переработки, зеленую массу растений, гидро-бионты, биомассу микроорганизмов и низших растений прн этом выделяют высокомол. в-ва (белки, полисахариды) и иизкомолекулярные (липиды, сахара, аминокислоты и др ) Низкомол. пищ. в-ва м. б. получены также микробиол. синтезом из глюкозы, сахарозы, уксусной к-ты, метанола, углеводородов, ферментативным синтезом из предшественников и орг. синтезом (вкл очая асимметрич. синтез для оптически активных соед ). Высокомол. в-ва должны обладать определенными функциональными св-вамн, такими, как р-римость, набухание, вязкость, поверхностная активность, способность к прядению (образованию волокон) и гелеобразованию, а также необходимым составом и способностью перевариваться в желудочно-кишечном тракте. Низкомол. в-ва химически индивидуальны или являются смесями в-в одного класса в чистом состоянии их св-ва не зависят от метода получения. [c.273]

Известно неск. типов РНК. Рибосомные рибонуклеиновые кислоты, связываясь с рибосомными белками, образуют рибосомы, в к-рых осуществляется синтез белка. Матричные рибонуклеиновые кислоты служат матрицами для синтеза белков (трансляции). тРНК осуществляют связывание соответствующей аминокислоты и ее перенос к рибосомам. Обнаружены т.наз. малые ядерные РНК, участвующие в превращ. первичных продуктов транскрипции в функционирующие молекулы т.наз. антисмысловые РНК участвуют в регуляции биосинтеза белка и репликации плазмидных ДНК. В виде РНК представлены геиомы мн. вирусов (РНК-содержащие вирусы), в к-рых матрицами для синтеза РНК служат вирусные РНК. Нек-рые РНК обладают ферментативной активностью, катализируя расщепление и образование фосфодиэфирных связей в своих собственных или др. молекулах РНК. [c.298]

В главе Аминокислоты изменения коснулись главным образом разделов, посвященных синтезу и анализу, причем особое внимание уделено биотехнологическим способам получения аминокислот, асимметрическому синтезу и новейшим методам выделения. В главе Пептиды более точно изложены и обоснованы цели химического синтеза и введен краткий исторический очерк развития этой области. Защитные группы представлены в таком порядке, как это обычно принято в литературе. При описании методов синтеза пептидов, которых в настоящее время известно около 130, авторы ограничивались наиболее широко применяемыми в практике пептидного синтеза. Кроме того, затронуты новые интересные направления пептидного синтеза, как, например, ферментативный. В разделе Пептидные синтезы на полимерных носителях рассмотрены важнейшие варианты этих синтезов. Семисинтез белков описывается во вновь введенном разделе Стратегия и тактика . В этом же разделе авторы попытались критически оценить синтез пептидных и белковоподобиых соединений и определить его возможности и границы применения. [c.7]

Аминокислоты можно получать путем выделения из белковых гидролизатов, с использованием микробиологических методов, с помощью ферментативных методов или путем химического синтеза. Первые три подхода дают ь-аминокислоты, а при химическом синтезе получаются оь-соедине-ния, которые нужно еще разделить на оптические антиподы. До недавнего времени аминокислоты удавалось полущть только в очень малых количествах, но в последние годы их производство приняло индустриальные масштабы и в 1977 г. достигло 400 ООО т. Аминокислоты используются как вкусовые добавки в пищевой промышленности (глутамат натрия, аспарагиновая кислота, Щ1СТИН, глицин и аланин), как питательные растворы и терапевтические средства в медицине (все протеиногенные аминокислоты), как добавки для улучшения неполноценных питательных белков и фуража (лизин, метионин, триптофан), как промежуточные вещества в косметической промышленности (серин, треонин, цистеин), а также как исходные вещества для синтеза различных пептидов. [c.38]

Большого внимания заслуживает описаннЬ1Й Кульманом [348] ферментативный синтез Leu- и Met-энкефалинов (ср. разд. 2.3.3.2) с использованием только катализируемой протеазами конденсащ1И, причем из семи ферментативных реакций пять было проведено с папаином. Скорость катализируемого папаином пептидного синтеза существенно повышается при применении в качестве карбоксильного компонента алкиловых эфиров вместо N-замещенных аминокислот или пептидов (Якубке и др., 1981 г.). [c.168]

Как удалось установить на некоторых белках, слияние генов имело исключительно важное значение в процессе эволюции. Такого рода документация возможна потому, что составной ген в отличие от случая У-С-гена может оказаться и в линии клеток зародыша. Подобные случаи обнаружены при исследовании путей синтеза аминокислот и синтеза жирных кислот. Классическим примером одной полипептидной цепи, выполняющей две ферментативные функции, является аспартокиназа I — гомосериновая дегидрогеназа Е. соИ [578]. Сравнительное изучение ферментов, участвующих в синтезе Тгр, выявило большое разнообразие в размещении по полипептидной цепи нескольких ферментативных центров [579], что указывает на возможнссть как слияния, так и расщепления генов. [c.228]

Наиболее долгоживущим изотопом азота является азот-13 (период полураспада 10 мин). Аминокислоты, содержащие эту метку, синтезированы из NHg с использованием ферментов, иммобилизованных на пористых щариках из кремнезема [75]. Стабильный изотоп азот-15 изучен гораздо лучще реакции одностадийного аминирования дают возможность осуществлять наиболее короткие синтезы. Широко используется восстановительное аминирование а-ке-токислоты как химическими, так и биохимическими методами. С помощью цианоборогидрида натрия в присутствии NHs можно восстановить, например, индолил-З-пировиноградную кислоту в [2- N]триптофан с выходом 23 7о (pH 6—8, в МеОН, 25°С) [76]. Ферментативные синтезы, например превращение 2-оксоглутаровой кислоты в глутаминовую в присутствии NH4 1 и восстановленного фосфата NAD, представляются удобными для синтеза скорее [c.253]

Имеются доводы в пользу того, что TRH может быть аномалией по отнощению к биосинтезу. Трипептид мог образоваться in vitro из исходных аминокислот и экстрактов гипоталамуса. Его синтез не ингибировался белок-блокирующими антибиотиками, но ингибировался добавлением иодацетамида или хлорида ртути, которые инактивируют больщинство ферментных систем [26]. Можно предположить, что этот синтез можно провести ферментативно с помощью TRH-синтетазы, весьма сходной с глутатион-синтетазой (см. разд. 23.4.2.1). [c.293]

Наиболее распространенным пептидом этого типа несомненно является глутатион (20). Он, по-видимому, присутствует во всех живых организмах и найден преимущественно в межклеточном пространстве, обычно в относительно высокой концентрации. Поскольку он выделен и охарактеризован почти 60 лет назад, изучены многие его биологичёские функции, и он включают сохранение тиольных групп в протеинах и других соединениях, разрушение пероксидов и свободных радикалов, выполнение роли кофермента для некоторых ферментов, а также детоксификация чужеродных соединений по пути образования меркаптуровой кислоты. Многие эти исследования, включая полученные таким путем химические данные, рассмотрены в обзорах [48, 49]. Наиболее крупное достижение, которое привлекло пристальное внимание, касалось роли у-глутаминового цикла 50] схема (4) . Этот важный биохимический процесс, в котором глутатион обеспечивает перенос аминокислот сквозь клеточные мембраны, описан достаточно хорошо. Следует отметить, что этот цикл описывает ферментативный синтез глутатиона с промежуточным образованием ферментно-связанного ацилфосфата. [c.298]

При чисто химическом (но не ферментативном) синтезе аминокислот в лаборатории обычно образуется оптически неактивная смесь Ь- н О-нзомеров, обозначаемых как ВЬ-амннокнслоты, или рацематы. [c.40]

Следует отметить, что в выяснение биологической роли витамина В и пиридоксальфосфата в азотистом обмене существенный вклад внесли А.Е. Браунштейн, С.Р. Мардашев, Э. Снелл, Д. Мецлер, А. Майстер и др. Известно более 20 пиридоксалевых ферментов, катализирующих ключевые реакции азотистого метаболизма во всех живых организмах. Так доказано, что пиридоксальфосфат является простетической группой аминотрансфераз, катализирующих обратимый перенос аминогруппы (КН,-группы) от аминокислот на а-кетокислоту, и декарбоксилаз аминокислот, осуществляющих необратимое отщепление СО от карбоксильной группы аминокислот с образованием биогенных аминов. Установлена коферментная роль пиридоксальфосфата в ферментативных реакциях неокислительного дезаминирования серина и треонина, окисления триптофана, кинуренина, превращения серосодержащих аминокислот, взаимопревращения серина и глицина (см. главу 12), а также в синтезе б-аминолевулиновой кислоты, являющейся предшественником молекулы гема гемоглобина, и др. [c.227]

При недостаточной секреции (точнее, недостаточном синтезе) инсулина развивается специфическое заболевание—диабет (см. главу 10). Помимо клинически выявляемых симптомов (полиурия, полидипсия и полифагия), сахарный диабет характеризуется рядом специфических нарушений процессов обмена. Так, у больных развиваются гипергликемия (увеличение уровня глюкозы в крови) и гликозурия (выделение глюкозы с мочой, в которой в норме она отсутствует). К расстройствам обмена относят также усиленный распад гликогена в печени и мышцах, замедление биосинтеза белков и жиров, снижение скорости окисления глюкозы в тканях, развитие отрицательного азотистого баланса, увеличение содержания холестерина и других липидов в крови. При диабете усиливаются мобилизация жиров из депо, синтез углеводов из аминокислот (глюконеогенез) и избыточный синтез кетоновых тел (кетонурия). После введения больным инсулина все перечисленные нарушения, как правило, исчезают, однако действие гормона ограничено во времени, поэтому необходимо вводить его постоянно. Клинические симптомы и метаболические нарушения при сахарном диабете могут быть объяснены не только отсутствием синтеза инсулина. Получены доказательства, что при второй форме сахарного диабета, так называемой инсулинрезистентной, имеют место и молекулярные дефекты в частности, нарушение структуры инсулина или нарушение ферментативного превращения проинсулина в инсулин. В основе развития этой формы диабета часто лежит потеря рецепторами клеток-мишеней способности соединяться с молекулой инсулина, синтез которого нарушен, или синтез мутантного рецептора (см. далее). [c.269]

Химия распозгагает мегадами синтеза пептидной связи, т. е. линейной сшивки аминокислот (см. [20]). Эти методы, не имеющие ничего общего со способом синтеза белка в живой клетке (см. ниже гл. 9), обычно применяются для получения полиаминокислот — гомополимеров аминокислот, сходных с белками. Однако если первичная структура белка известна, то осуществим его химический синтез in vitro. Так были синтезированы белковые гормоны кортикотропин и инсулин. Меррифилд автоматизировал метод синтеза и впервые получил настоящий искусственный белок, обладающий ферментативной функцией,— рибонуклеазу [21]. [c.78]

В наших лабораториях мало применялся ферментативный гидролиз протеинов. Причина этого лежит в неуменьи разделять ферменты, идентифицировать, очищать от примесей. Действие смеси ферментов, добываемых нами из желудочного сока животных, из секретов желез, из клеток организмов, не позволяет вести процесс распада строго по стадиям от протеина до аминокислоты аналогично ходу его в организмах, отклоняет реакцию в сторону получения вторичных образований и даже не исключает одновременно и синтеза (Данилевский). Только в самое последнее время Вильштетером, а за ним другими исследователями открыты способы очистки и изолирования ферментов один от другого. Эти успехи в области исследования ферментов, даже при нынешнем начальном, далеком от совершенства состоянии, дали в руки исследователей новое средство к изучению белковых веществ. Реакции с протеинами приближены к естественным, имеющим место в организмах условиям, а это во многом поможет разобраться в трудно разрешаемой белковой проблеме. [c.18]

На схеме 6.2 представлены основные ступени образования предшественников лигнина [104, 106, 107, 206, 242]. Биосинтез лигнина начинается с образованием глюкозы (I) при фотосинтезе. Она превращается в шикимовую кислоту (И)—важнейшее промежуточное соединение в так называемом пути шикимовой кислоты. В качестве конечных соединений на этом пути образуются две ароматических аминокислоты Ь-фенйлаланин (IV) и Ь-тиро-зин (V) восстановительным аминированием через префеновую кислоту (III). В свою очередь эти аминокислоты служат исходными веществами ( аминокислотная совокупность ) для ферментативного синтеза фенилпропаноидных соединений (путь коричной кислоты), который приводит через активированные производные ко- [c.104]

Так как в пищевой промышленности и медицине применяют только ь-изомеры аминокислот, рацемические смеси необходимо разделять на отдельные энантиомеры. Для этой цели используют различные хроматографические методы, в том числе и основанные на ионном обмене. Химические методы разделения, связанные с взаимодействием рацематов с определенными асимметрическими соединениями, достаточно сложны и не находят применения в промышленных условиях. Гораздо более эффективным является ферментативный метод разделения рацематов аминокислот, впервые разработанный и использованный японскими исследователями. В основу метода положена способность фермента ацилазы ь-аминокислот специфически гидролизовать только ацилированные ь-аминокислоты без воздействия на О-сте-реоизомеры. Ацилированные аминокислоты, полученные методом химического синтеза, подвергаются воздействию иммобилизованного фермента ацилазы, причем после полного ферментативного гидролиза образуется смесь ацилированной о-аминокислоты и свободного ь-стереоизомера, легко разделяющиеся простой кристаллизацией или посредством ионообменной хроматографии. [c.22]

Ежегодно в мире производится более 200 тыс. тонн аминокислот, которые используются в основном как пищевые добавки и компоненты кормов для скота. Традиционным промышленным методом их получения является ферментация, однако все большее значение приобретают химические и особенно ферментативные методы синтеза различных аминокислот. Наибольший удельный вес в промышленном получении аминокислот имеет лизин и глутаминовая кислота, в больших количествах производят также глицин и метионин. Аминокислоты, особенно незаменимые, т. е. не синтезирующиеся в организме, представляют большой интерес в первую очередь для медицины и пищевой промышленности. Фенилаланин является предщественником ряда гормонов, осуществляющих многие регуляторные реакции в организме, метионин — основной донор метильных группировок при синтезе адреналина, креатина, а также источник серы при образовании тиамина, валин участвует в синтезе пантотеновой кислрты, треонин — предшественник витамина B 2 и т. д. Следовательно, дефицит аминокислот, способствующий нарушению многих обменных процессов, должен восполняться за счет введения соответствующих экзогенных аминокислот.- [c.26]

Образование и созревание гормонов. Эти процессы связаны с различными внутриклеточными механизмами. Предшественниками гормонов могут быть стероиды, ароматические аминокислоты или белки. Некоторые гормоны синтезируются в активном состоянии, для других необходимо постсинтетиче-ское созревание. К первым относятся кортикостероиды, ко вторым — белковые гормоны, например инсулин, который синтезируется в виде белка-предшественника проинсулина, а затем превращается в активный инсулин. Прогормоны после завершения их синтеза, как правило, локализуются в секреторных гранулах и по мере надобности ферментативным путем превращаются в активные гормоны. Активация гормонов возможна и в периферических тканях. Например, гормон щитовидной железы тироксин в печени превращается в более активный 3-иод-тиронин. [c.133]

Таким образом, при наследственных заболеваниях первичные нарушения обмена отдельных аминокислот чаще всего связаны с синтезом дефектных ферментных белков или их полным отсутствием (ферментопатии, или энзимо-патии). Идентификация химической реакции или ферментативной системы, нарушение функции которой является первопричиной развития тяжелого наследственного заболевания, представляет не только большой теоретический интерес, но и играет решающую роль в диагностике и терапии этих болезней. [c.410]

Смотреть страницы где упоминается термин Аминокислоты синтез ферментативный: [c.219] [c.541] [c.180] [c.194] [c.469] [c.624] [c.81] [c.41] [c.229] [c.231] [c.408] [c.692] [c.698] [c.122] [c.408] [c.295] [c.325] [c.85] [c.409]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология