Особенности растворов белков

Лучше всего применять раствор декстрина и в особенности свежий яичный белок. Чтобы разрушить тоненькие пленки, белок сбивают, затем дают ему растечься. Белок кисточкой наносят на этикетку и прижимают ее к стеклу. Если этикетки приклеивать резиновым клеем то целесообразно смазать клеем также и сосуд. [c.1048]

В отличие от коллоидной частицы, макромолекула обладает способностью изменять свою форму в весьма широких пределах, что позволяет применять к растворам ВМС статистику гибких цепей. Особенности свойств растворов ВМС (например, существование отдельных молекул, гибкость цепей) породили в последние годы тенденцию к выделению растворов ВМС из круга дисперсных систем с перспективой создания специальной дисциплины — физической химии ВМС и их растворов. Подобная тенденция вряд ли имеет достаточные основания. Отличительные признаки в известной мере формальны и не устраняют общности, существующей между этими двумя классами, несмотря на целый ряд различий, которые в настоящее время не представляются столь абсолютными. Так, исследование некоторых свойств (светорассеяние и другие) растворов ВМС позволяет обнаружить известную гетерогенность этих систем, а теории, основанные на представлении о макромолекуле как отдельной микрофазе, получают в настоящее время широкое признание и оказываются весьма перспективными. Общность же двух классов проявляется не только в свойствах, непосредственно связанных с размерами частиц, но и в существовании непрерывного перехода от одного класса к другому. Растворы ВМС легко превращаются в типичные гетерогенные золи при непрерывном, часто незначительном изменении состава среды. Так, белок, растворенный в воде до молекул, при добавлении спирта переходит в лиофобный золь при непрерывном изменении состава среды. [c.15]

Для наклеивания бумаги на стекло меньше всего пригоден клейстер, ибо он теряет свою клеящую силу и покрывается плесенью при этом образуются пятна и надпись нарушается. Лучше всего применять раствор декстрина и, особенно, свежий яичный белок. Белок сбивают, а затем дают ему растечься. Кисточкой наносят белок на этикетку, которую платком прижимают к стеклу. Если этикетки приклеивать резиновым клеем, то целесообразно наружную поверхность ее также покрыть клеем, а затем этикетку покрыть даммаровым лаком. [c.403]

До сих пор мы рассматривали очень простую картину действия типичного фермента. отдельную молекулу белка в воде. В этом и последующих разделах мы постепенно должны будем отходить от этой простой схемы, так как белок в растворе, и в особенности белок в растворе при физиологических условиях, редко, если вообще когда-либо, бывает один в своей сольватной оболочке, подобно простой органической молекуле [81]. Поверхность белка в целом гидрофильная, весьма разнообразна по природе, в результате чего на ней более или менее прочно связываются все типы лигандов, от маленьких противоионов до других макромолекул. В любой момент времени несколько таких лигандов могут присоединяться или удаляться с поверхности время их пребывания на поверхности зависит от силы связывающих взаимодействий. Эти взаимодействия могут изменяться в щироких преде- [c.503]

Амфотерный электролит—белок (ср. опыт 272) в растворе проявляет буферные свойства, т. е. может связывать как появляющиеся водородные, так и гидроксильные ионы. В результате окраска индикатора конго переходит от синей к красной (снижается кислотность), а розовая окраска фенолфталеина исчезает (снижается щелочность системы). В этих опытах особенно наглядно обнаруживается амфотерность белка, который в опыте А реагирует как основание, а в опыте Б—как кислота. [c.351]

Общее понятие о коллоидах. В 60-х годах прошлого столетия при изучении растворов было обнаружено, что растворы таких вешеств, как клей, желатина, яичный белок, и некоторых других обладают. рядом особенностей по сравнению с растворами соли, сахара и т. д. Оказалось, что первые в растворенном состоянии не могут проходить через животную перепонку (например, бычий пузырь) или пергаментную бумагу. Для опытов пользовались простым прибором, называемым диализатором (рис. 92). [c.300]

Золи гидрофильных коллоидов. Коллоидные растворы таких веществ, как яичный белок, желатина, столярный клей и т. п., отличаются рядом особенностей. Золи гидрофильных коллоидов могут быть приготовлены более высоких концентраций по сравнению с гидрофобными. Вязкость золей первых выше, чем у вторых. Внутри золя из длинных вытянутых коллоидных частиц гидрофильного вещества образуется невидимый каркас, который охватывает весь объем золя, сообщая ему некоторые механические свойства твердого тела (более значительное сопротивление изменению формы, чем у [c.306]

Склеропротеины (белки скелета и покровных тканей животных). Нерастворимы в воде и растворах солей, кислот и щелочей. Отличаются значительной устойчивостью по отношению к гидролизующим агентам, особенно к ферментам. К этой группе относится большое число белков коллаген — белок костей и кожи (применяется для приготовления желатины и клея), эластин — белок животных связок кератины — шерсть, волосы, ногти, рога, копыта, фиброин шелка, спонгин губки и т. д. Кератины характеризуются высоким содержанием серы. [c.711]

Выше представлено описание группы явлений, наблюдаемых при проведении экспериментов по ЯМР-д с растворами диамагнитных белков. Следует подчеркнуть, что полученные результаты отражают влияние растворенного белка и суспендированных клеток на усредненную динамическую предысторию молекул растворителя. Авторы формулируют на основании этих данных точку зрения на гидратацию и взаимодействия растворитель— белок и белок — белок, которые имеют гидродинамическую природу в масштабах, сравнимых с размером белковой молекулы, и кинетическую природу на уровне атомных размеров. Гидратация, в той степени, в которой она отождествляется с особым слоем воды на поверхности белка, относится к молекулам воды с определенной геометрией. Предполагается, что эта геометрия согласована с возможностями образования водородных связей с аминокислотными остатками, выходящими на поверхность макромолекулы, но эти молекулы воды могут быстро обмениваться с объемной водой. Любое замедление движения молекул растворителя обусловлено пространственными затруднениями, возникающими при их диффузии вблизи поверхности молекулы белка, особенно вблизи полярных групп. Шкала времени имеет порядок 10 с. Хотя это время соответствует в 100 раз более медленному движению, чем движение молекул растворителя, оно все же достаточно мало по сравнению с соответствующими временами релаксации во много раз больших по своим размерам молекул белка. Авторы не обнаружили никаких признаков существования особых связывающих центров со значениями времен обмена больше 10 9 с. [c.181]

Нельзя больше сомневаться в том, что процессы образования эфирных масел миндаля и горчицы принадлежат к одному роду явлений, совершаются по одним законам почти равная степень подобия замечается между этими двумя процессами и процессом брожения Азотистое вещество, легко изменяющееся при посредстве воды и атмосферного воздуха, разлагает другое, постоянное в подобных случаях, тело, которое находится с ним в прикосновении. В процессе спиртового брожения сахаристых веществ, который более прочих исследован, разлагающим телом может быть растительный белок и всякое азотсодержащее органическое тело, в котором от действия особенных причин начался уже процесс разложения — гниение. В смеси растворов сахара с растительным белком или вообще в растительных соках, содержащих сахар, брожение начинается только при содействии воздуха потом может продолжаться уже без посредства его, причем образуется, кроме продуктов разложения сахара, еще особенное вещество, называемое дрожжами, которое содержит весь азот растительного белка и растворимой части, которого способность производить брожение и в растворе чистого сахара. Образование дрожжей из белка прекращается, коль скоро весь сахар уже разрушен брожением в растворе чистого белка, не содержащем сахара, дрожжей вовсе не образуется. При разложении чистого белка, без содействия воздуха, отделяется углеродная кислота и водород.— Это явление объясняет некоторым образом, откуда происходят вещества, содержащие много водорода, во время брожения различных тел. Способность дрожжей приводить в брожение сахаристые растворы сохраняется только до тех пор, пока не прекратился в них самих процесс разложения, который, если не устранена вода, совершается медленно, но беспрерывно. При этом разложении кислород прикосновенного воздуха превращается в углеродную кислоту и, сверх того, отделяется еще определенное количество углеродной кислоты из самого тела, образуясь на счет его углерода и кислорода или кислорода находящейся в прикосновении с ним воды. По окончании этого процесса дрожжи уже совершенно нерастворимы и не действуют на сахаристые растворы. Настой дрожжей, сделанный с горячею водою, не действует при устранении атмосферного воздуха на сахар, по если остудить его в воздухе, причем часть его углерода соединится с кислородом и образуется углеродная кислота,— следовательно, на- [c.18]

Косвенные методы основаны на наблюдении максимума или минимума того или иного физического свойства, изменяющегося с изменением С-потенциала испытуемого раствора. Особенно удобен метод, основанный на наблюдении максимума мутности в серии буферных смесей с различными значениями pH, в которые добавляют испытуемый коллоид (белок). [c.178]

Независимо от схемы иммунизации одним и тем же антигеном следует одновременно иммунизировать группу животных, так как обычно наблюдаются весьма большие индивидуальные различия в иммунном ответе. Чем больше группа иммунизируемых животных, тем выше вероятность получения антисыворотки достаточно высокого титра в наиболее короткий срок. Это особенно важно при получении антисыворотки к смеси белков, например при иммунизации кроликов белками сыворотки крови для получения антисыворотки, используемой в] иммунселектрофорезе. Именно в этом случае можно ожидать образования антител к ряду компонентов смеси. Для получения антисыворотки к белковым антигенам вполне достаточно иммунизировать 1%-ными белковыми растворами. Белок обычно растворяют в 0,15 М растворе ЫаС1 этим же раствором разбавляют сыворотку крови для иммунизации. [c.116]

Очень важный и принципиальный вопрос химии белка заключается в том, определяется ли вторичная и третичная структура белка однозначно его первичной структурой, т. е. порядком чередования аминокислот в полинентидной цепи. Ответ на этот вопрос дается опытами Анфинсена, выполненными с рибопуклеа-зой. В белке 8—8-мостики постепенно разрывались путем восстановления меркаптоэтанолом в растворе 8М мочевины. По мере разрушения дисульфидных связок происходит инактивация фермента рибонуклеазы, вплоть до полного исчезновения каталитических свойств. После окисления сульфгидрильных групп воздухом наблюдается полный возврат к исходному белку как в отношении числа мостиков, так и ферментативной активности. В этом случае сшивка 8—8-связей осуществляется обязательно в том же порядке, как в активном белке. Однако известны и противоположные примеры, особенно если белок состоит из нескольких цепей, соединенных дисульфидными сшивками. Так, например, восста- [c.85]

В трудах Бойля (1660) дано описание способа обезвоживания винного спирта перегонкой над прокаленным винным камнем (ио-ташем) и пад едкой известью. Ученый установил, что винный спирт растворяет соли некоторых металлов (например, хлориды железа и меди), а также серу и фосфор он наблюдал, что яичный белок свертывается при действии на него винным спиртом. Р. Бойль использовал винный снирт в смеси со снегом для получения холода, применял пламя спирта для получения высоких температур, например для плавления золотых пластинок. Он был одним из первых учепых, который довольно четко сформулировал отличительные признаки кислот по способности 1) энергично растворять различные тела, осаждать серу и другие вещества, растворенные в щелочах 2) изменять синюю окраску сока некоторых цветов в красную (использовал цветные индикаторы лакмус, куркума, кошениль, фиалковый и васильковый сок, настой морены и фернамбукового дерева). Все эти особенности кислот исчезают, если привести их в соприкосновение со щелочами. [c.34]

Свойства Хлорацетопирокатехин кристаллизуется в бесцветных призмах, плавящихся при 173° и содержащих одну молекулу кристаллизационной воды, которая может быть удалена нагреванием при 110°. Кетон растворяется легко в горячей, трудно в холодной воде легко растворим в алкоголе, хуже в хлороформе, эфире, бензоле и сероуглероде. Водный раствор кетона дает с хлорным железом зеленое окрашивание, которое по прибавлении соды переходит в пурпурнокрасное. Хлоркетон восстановляет, подобно пирокатехину, соли серебра, но не восстановляет солей окиси меди. В растворах едких и углекислых щелочей кетон легко растворяется, окрашивая раствор в желтый цвет. Хлоркетон окрашивает лакмусовую бумажку в красный цвет и свертывает белок. Он обладает антисептическими свойствами. На кожу и особенно на слизистые оболочки кетон действует раздражающим образом и производит ожоги. [c.191]

Пептидные связи по обеим сторонам остатка аспарагиновой кислоты в молекуле белка особенно легко гидролизуются разбавленными кислотами [233], приче степень гидролиза зависит от pH раствора, а не от концентрации используемой кислоты [32, 189]. Так, из альбумина сыворотки крови быка за 18 час при 100° и pH 2,14 выделяется 44% остатков аспарагиновой кислоты в виде аминокислоты, в то время как при pH 3,15 освобождается всего 26% остатков кислоты [189]. При экстракции эластина 0,25 М щавелевой кислотой при 100° был получен растворимый белок единственной выделенной свободной аминокислотой оказалась аспарагиновая кислота [235]. Однако присутствие в продукте реакции пептидов с короткой цепью и результаты определения концевых груМп [24, 234] указывают на значительную степень гидролиза и других пептидных связей. Исследования, проведенные на модельных соединениях [73], позволили сделать вывод о лабильности связей остатков серина и треонина. Применение описанного выше метода гидролиза для исследования цепи А окисленного [c.226]

Рядом особенностей отличается кислый белок L7/L12. Уже указывалось, что в рибосоме он образует тетрамер. В растворе стабильной является его димерная форма. Димер белка L7/L12 —это жесткая вытянутая палочкообразная молекула с радиусом инерции около 4 нм (длина около 10 нм при молекулярной массе 25000 дальтон). В тетрамере они уложены, по-видимому, параллельно, формируя палочкообразный стержень 50S субчастицы (см. гл. Б.1). Мономерная субъединица белка L7/L12 оказалась построенной из двух доменов.—глобулярного С-концевого (около 70—80 аминокислотных остатков) и неглобулярного (вытянутого) N-концевого (приблизительно 40 амино-96 [c.96]

Из органических соединений, помимо давно применяемых водных растворов глицерина, широко используют (особенно для солюбилизации) слабые растворы сахарозы. На растворимость белков при экстракции большое влияние оказывает pH среды, поэтому в белковой химии применяют фосфатные, цитратные, боратные буферные смеси со значениями pH от кислых до слабощелочных, которые способствуют как растворению, так и стабилизации белков. Особенно широкое распространение получили трис-буферные системы, представляющие собой смеси 0,2 М раствора трис-(оксиметил)-аминометана (НОСН,)зСКН, (сокращенно обозначают трис ) с 0,1 М раствором хлороводородной кислоты в разных соотношениях. Для выделения белков сыворотки крови используют способы их осаждения этанолом (см. метод Кона), ацетоном, бутанолом и 1гх комбинации. Почти все органические растворители разрывают белок-липидные связи, способствуя лучшей экстракции белков. [c.24]

УФ-светом, рентгеновскими лучами, сильное механическое воздействие, давление, ультразвук - приводят к разрушению связей, обеспечиваюшлх сохранение четвертичной, третичной и даже вторичной структур, и, следовательно, к разрушению уникальной нативной (созданной природой) структуры белка. Этот процесс носит название денатурации белка. Нарушение нативной конформации белка может быть обратимым (если изменение структуры легко устранимо и нативная структура восстанавливается легко) и необратимым (особенно выражено при повышении температуры, лучевом воздействии, обработках сильными кислотами и щелочами). Денатурация белка сопровождается снижением гидрофильности белковых молекул, уменьшением стабильности растворов белка в изоэлектриче-ской точке, повышением реакционной способности таких функциональных групп молекулы, как -8Н, -КНо, -С6Н4ОН, -СООН и др. Большинство белковых молекул проявляют специфическую функциональную активность только в узком интервале значений pH и температуры (физиологические значения). В результате изменений указанных параметров белок теряет активность из-за денатурации. Денатурированные белки существуют в виде случайных хаотических петель и клубков, форма которых подвержена изменениям. [c.72]

Хайден обратил внимание на белок S-100, концентрация которого в определенной области мозга четко возрастала вО время обучения. Уже долгое время S-100 известен как нейрон-специфичный белок, в еще более высокой концентрации он был найден в глиальных клетках [16]. Название этого белка произошло благодаря его способности растворяться в 100%-ном по насыщению растворе сульфата аммония. Это маленький М 24 000), очень кислый, слабо антигенный белок, преимущественно находящийся в мозге (его концентрация в мозге в. 100 000 раз превышает содержание в других тканях), в основном в белом веществе особенно высока его концентрация в мозжечке. Он также присутствует в периферической нервной системе. Если антисыворотка крысы против S-100 вводится в мозг животного, его способность к обучению значительно уменьшается (рис. 11.9) [17]. [c.344]

Измерения вязкости проводили почти исключительно с целью изучения действия облучения на водные растворы дезомсирибо-нуклеиновой кислоты. Действие облучения на вязкость было очень значительным, особенно, если измерения проводили при низкой скорости сдвига, Тиксотропный гелеобразный характер растворов этой кислоты значительно уменьшается даже при таких малых дозах, как 5600 р[124]. При высоких скоростях сдвига действие облучения уменьшается, но еще легко измеримо. Гель дезоксирибонуклеопротеида также очень чувствителен к облучению даже такие небольшие дозы, как 250 р, вызывают значительное снижение структурной вязкости [125, 126], Если гель дезоксирибонуклеопротеида приготовлен на 0,1 М растворе хлористого натрия, белок и дезоксирибонуклеиновая кислота диссоциируют в это же самое время ионное отталкивание вдоль цепочки нуклеопротеида уменьшается вследствие увеличения ионной силы, В результате спираль кислоты сокращается в размерах, межмолекулярное взаимодействие уменьшается и вязкость резко падает, стремясь к обычной характеристической вязкости. Рентгеновские лучи в дозах, которые резко снижают структурную вязкость, обладают крайне незначительным действием на характеристическую вязкость [126], [c.253]

При тяжелых острых отравлениях через рот следует немед ленно обильно промыть желудок водой с 20—30 г активиро ванного угля или белковой водой, после чего дать молоко, взбитый с водой яичный белок, а затем слабительное. При острых, особенно ингаляционных, отравлениях парами Р. после выведения пострадавшего из зоны поражения необходим полный покой. Помимо унитиола, внутривенно вводят 10 мл 10 % раствора хлорида кальция, 20—40 мл 40 % раствора глюкозы, [c.187]

Для повышения эффективности связывания белок рекомендуется предвари-тельно обогатить меркаптогруппами с помощью иммунотиола. Ценная особенность этого метода состоит в том, что носитель можно регенерировать связанный белок легко отмывается раствором цистеина. [c.237]

МетафосфОрная кислота и метафосфаты. Если продолжать нагревание фосфорной кислоты после отщепления одной молекулы воды, то постепенно образуется метафосфорная кислота (НРОз) [п=3 или 4], образующая твердую стекловидную массу (A idum phosphori um gla iale), которая растворяемся в воде с потрескиванием. Раствор метафосфорной кислоты с нитратом серебра, подобно пирофосфорной кислоте, дает белый осадок, но в отличие от пирофосфорной кислоты метафосфорная кислота обладает свойством свертывать белок в водном растворе. При продолжительном стоянии, быстрее при кипячении, особенно в присутствии крепких кислот, раствор метафосфорной кислоты превращается в раствор обычной фосфорной кислоты. При прокаливании метафосфорная кислота заметно летуча. [c.689]

Еще одно важное следствие денатурации белка заключается в том, что белок почти всегда утрачивает характерную для него биологическую активность. Так, если водный раствор фермента кипятить в течение нескольких минут, а затем охладить, то фермент, как правило, становится нерастворимым и, что особенно важно, уже не обладает каталитической активностью. Денатурацию белков вызывает не только нагревание, но и воздействие экстремальньк значений pH, добавление к раствору белка некоторых органических растворителей, таких, как спирт или ацетон, обработка мочевиной или детергентами и даже сильное взбалтывание бежевого раствора на воздухе до тех пор, пока он не вспенится. Каждый из этих способов денатурации можно рассматривать как относительно мягкую обработку. В самом деле, прямые эксперименты показывают, что денатурация не сопровождается разрывом ковалентных связей в полипептидной цепи. Следовательно, аминокислотная последовательность белка после денатурации не изменяется тем не менее большинство белков при этом утрачивает биологическую активность. Отсюда [c.159]

Получение и состав. Обработка раствором гидроксида натрия а1 етонового порошка хряща ушей и аорт крупного рогатого скота, ее промывание деминерализованной водой, обезвоживание ацетоном и сушка, Представляет собой белок группы склеропротеинов со значительным содержанием аминокислот с неполярными боковыми группами (чем, очевидно, объясняется высокая эластичность волокон эластина). Основная часть эласунновых волокон соединительной ткани, особенно богаты им шейные связки и стенки аорты, [c.448]

Многие вещества, особенно гидрофильные коллоиды, как желатина, декстрин, гуммиарабик, противодействуют коагуляции золей электролитами. Эти вещества называют защитными коллоидами. Если обработать, например, раствор, содержащий соль серебра и яичный белок (так называемый протаргол ), иодидом калия, то раствор этот останется прозрачным. Иодид серебра образуется (это можно показать потенциметрическим методом), но он остается в коллоидном растворе вследствие защитного действия яичного белка. В некоторых случаях можно использовать это явление для аналитических целей. При титровании, например, с адсорбционными индикаторами наилучший [c.220]

Подобные нуклеопротеидные комплексы РНК —белок будут рассмотрены в следующей главе. Настоящая глава посвящена конформации полирибонуклеотидов и свободной от белка РНК в растворе. Так же как и белки, природные полирибонук-леотиды анализировать трудно, и поэтому исследователи направили свои усилия на изучение синтетических полимеров известного состава. Часто эти полимеры представляют собой цепочки из одинаковых нуклеотидов. Данные, полученные при исследовании синтетических полирибонуклеотидов, позволяют сделать определенные выводы об особенностях строения свободной РНК. [c.339]

Итак, кроме сгуденистой формы гидратов кремнезема, существует еще и растворимое в воде видоизменение этого вещества, как для глинозема. Такою же изменчивостью в свойствах и совершенно такими же отношениями к воде характеризуется и целый огромный ряд других веществ, имеющих большое значение в природе. Особенно велико число подобных веществ между органическими и преимущественно между такими классами их, которые составляют главный материал, образующий тело животных и растений. Достаточно упомянуть, напр., о клее, известном каждому в виде так называемого столярного, рыбьего и тому подобного клея, и всякий знает эти вещества также в форме студени и желе. Известно всем то же вещество и в виде раствора, потому что этим веществом в растворенном виде склеиваются предметы. То же вещество, в особом нерастворимом состоянии, входит в состав кожи и костей. Эги разные формы клея совершенно таковы же, как и разные формы кремнезема. Способность давать студень совершенно такова, как и в кремнеземе, и даже растворимый кремнезем так же клеит, как и раствор клея. То же самое повторяется для крахмала, камеди и белка, для творожистого вещества [казеина] и для целого ряда других подобных веществ. Перепонки, служащие для диализа, суть также нерастворимые, студенистые формы коллоидов. Тело животных и растений состоит из подобной же, в воде нерастворимой, массы, отвечающей студени, или нерастворимому гидрогелю. Белок, свернувшийся при варении яиц, составляет типическую форму студенистого состояния, Э каком являются подобные вещества в массе тел животных. Достаточно немногих указаний, чтобы видеть, как велико значение тех превращений, какие столь резко наблюдаются над кремнеземом, в общей совокупности явлений природы, и в этом отношении факты, добытые Г ремом в 1861 —1864 гг., составляют одно из существенных приобретений для истории образования органических форм. Легкость перехода из гид- [c.144]

Последний участник циклической электронтранспортной цепи — медьсодержащий белок пластоциа-пин — располагается между цитохромом и хлорофиллом а фотохимического центра (пигментом Р700). Характерные особенности этого белка Е = + 0,37 в, М = 21 ООО, изоэлектрическая точка меньше 4. Одна молекула пластоцианина содержит два атома меди, каждый из которых, по-видимому, связан с сульф-гидрильпой группой остатка цистеина в белке. Медь может вымываться из белка подкисленным раствором сульфата аммония, что сопровождается потерей способности пластоцианина участвовать в переносе электронов. Функции белка восстанавливаются с помощью раствора сульфата меди. Свое название этот белок получил в связи с тем, что в окисленном состоянии имеет синий цвет, в то время как восстановленная форма зеленоватого цвета. Окисленная форма имеет три характерные полосы в спектре поглощения в области 597 нм (главная), 460 нм и 780 нм. Один грамм-атом меди пластоцианина приходится на 300— 400 молекул хлорофилла. [c.162]

ЭЛАСТИН — белок группы склеропротеинов, составляет основную массу эластиновых волокон соединительной ткани. Особенно богаты Э. шейные связки и стенки аорты. Количество Э. (в % на сухой вес) в аортах быка, свиньи и крысы равняется соответственно 39,8 57,1 и 47,7. 3. нерастворим в воде, разб. р-рах солей, кислот и щелочей даже прц нагревании растворим при кипячении в течение 5 час. в 0,25 М р-ре щавелевой к-ты при этом происходит разрыв пептид- [c.461]

Л. широко распространена в растительном мире, особенно высоко ее содержание в семенах бобовых растений, в частности сои. Л. соевых бобов, полученная в кристаллич. состоянии, представляет собой белок с мол. в. 102400 изоэлектрич. точка р/ 5,4 практически нерастворима в воде, хорошо растворяется в разб. солевых р-рах, при диализе к-рых против воды вновь выпадает в осадок. 1 моль Л. катализирует окисление 360 молей линолевой к-ты в секунду. Михаэлиса константа для линолеата Na [c.488]

Изоэлектрическая точка. Как мы видели, изоэлектрическое состояние, т. е. состояние, при котором С-потенциал равен О, для гидрофобных золей наступает в тот момент, когда число зарядов ионов-коагуляторов, проникших за плоскость скольжения в, адсорбционный слой мицеллы, становится равным числу зарядов противоположного знака потенциалобразующих ионов, причем момент этот всецело зависит от концентрации электролита-коагулятора и лишь косвенным образом связан с значением pH среды. В растворах же белков изоэлектрическое состояние всецело и непосредственно зависит от pH среды, т. е. от концентрации ионов водорода, и лишь косвенно связано с концентрацией других ионов в растворе. При этом особенно интересно и важно то, что значение pH, отвечающее нейтральному—изоэлектри-ческому—состоянию белковой макромолекулы, отнюдь не является постоянным и равным 7, а зависит от природы аминокислот, образующих белок. Даже в случае одинакового числа групп ЫНа и СООН в аминокислотах и в сложных макромолекулах белков изоэлектрическая точка обычно находится в слабокислой зоне, т. е. при рН<7. [c.177]

Еще в 1907 г. Фильд и Тигре [24] изучали электромиграцию коллоидов в агаровом геле, но серьезное применение этого метода к проблемам исследования структуры белка относится к 1946 г. когда Консден, Гордон и Мартин [25] исследовали смесь пептидов из гидролизатов шерсти. Гордон и др. [26] разработали метод для разделений белка в 1 6-ном агаровом геле. Особенностью их прибора является простое приспособление для непрерывного орошения буфером и эффективное охлаждение нижней поверхности тонкой стеклянной пластинки, которая служит опорой агарового геля. Когда используют буферные растворы с ионной силой ниже 0,05, на границе геля со стеклом возникает быстрый электроэндосмос. Другой недостаток метода заключается в трудности удаления из элюпро-ваннык белков последних следов агара. При помощи устройства, показанного на фиг. 86, можно добиться выхода белков из геля. Участок агара, содержащий белок, помещают на полоску влажного целлофана, лежащего в лотке, и концы целлофана приподнимают, оставляя вдоль края геля пространство шириной около 1 см. Белки перемещаются в электрическом поле в буфер, находящийся в пространстве между барьером из целлофана и гелем. [c.258]

Растворяющее действие солей особенно четко проявляется в тех случаях, когда белок нерастворим в дестиллированной воде. Так эвглобулины сыворотки крови или растительные глобулины нерастворимы в воде, но легко растворяются после добавления хлористого натрия к суспензии белка в воде. Способность нейтральных солей стимулировать растворение белков объясняется электростатическим взаимодействием между их ионами и заряженными группами белка [37]. Как упоминалось в гл. V, растворы белка в изоэлектрической точке содержат не только изоэлектрические молекулы Р с нулевым свободным зарядом, но также анионы и катионы белков с формулами Р , Р , Р. .. и Р+, Р++,. .. Растворимость этих ионов выше, чем растворимость белка в изоэлектрической точке [36]. Так, например, вычисленная растворимость незаряженных молекул карбоксигемоглобина лошади равна г па л воды при ионной силе, равной нулю, в то время как истинная растворимость смеси незаряженных и заряженных молекул составляет 17 г на 1 л [36]. Количество ионизированных молекул белка увеличивается не только при добавлении кислот или оснований, по также и при добавлении нейтральных солей [36]. Это увеличение может быть причиной повышения растворимости белков, т. е. причиной растворяющего действия солей. Нет необходимости считать, что при этом образуются постоянные прочные связи между ионами белка и ионами добавленных солей [37]. Вероятно, каждая из ионных групп белка окружается, в силу ее электростатического действия, атмосферой солевых ионов противоположного знака. Трудно решить, ведет ли это к образованию постоянных связей между белком и неорганическими ионами (см. гл. V). [c.113]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология