Аргинин значение

Рис. 43. Определение кинетических и равновесных параметров ингибирования к-бутанолом гидролиза гиппурового эфира Ь-аргинина, катализируемого карбоксипептидазой В, с помощью обработки значений каталитических констант (а) и констант Михаэлиса (б) в координатах уравнения (5.14)

Подобно аминокислотам, белки сочетают в себе как кислотные, так и основные свойства. Являясь амфотерными полиэлектролитами, белки тем не менее существенно отличаются от свободных аминокислот, кислотно-основные свойства которых обусловлены а-амино- и а-карбоксильными группами. В белках основной вклад в формирование кислотно-основных свойств вносят заряженные радикалы аминокислотных остатков, расположенные на поверхности белковой глобулы. Основные свойства белков связаны с такими аминокислотами, как аргинин, лизин или гистидин, а кислые — с аспарагиновой и глутаминовой аминокислотами. Что касается а-аминных и а-кар-боксильных групп аминокислот, то их ионизация не имеет существенного значения, так как подавляющее их число участвует в образовании пептидных связей. Кривые титрования белков достаточно сложны для интерпретации. Это связано, во-первых, с наличием большого числа титруемых групп, а также с тем, что рА для каждой титруемой группы в белке может существенно отличаться от таковой в аминокислоте. Это связано с электростатическими взаимодействиями между ионизированными группами белка, наличием близко расположенных гидрофобных остатков, а также влиянием водородных связей. [c.52]

Гидролазы. Ферменты этой группы играют особенно важную роль в пищеварении и в процессах пищевой технологии. К ним относится большая группа протеолитических ферментов, катализирующих гидролиз белков и пептидов. Большое значение в биохимии пищеварения принадлежит протеолитическим ферментам (пепсин, химиотрипсин, аминопептидаза, карбоксипептидаза и др.), осуществляющим деполимеризацию молекул белка по мере его движения по пищеварительному тракту. Протеолитиче-ские ферменты участвуют в процессах, происходящих при переработке мяса, в хлебопечении. С их помощью проводят умягчение мяса и кожи, их применяют при получении сыров. Действие протеаз очень избирательно. Одни протеазы разрушают пептидные связи внутри молекул белка — эндопептидазы и на конце ее молекулы (экзопептидазы), т. е. отщепляют аминокислоты с N- или С-конца, другие расщепляют пептидные связи только между отдельными аминокислотами. Так, трипсин разрушает пептидную связь между лизином (Лиз) или аргинином (Apr) и другими аминокислотами, пепсин — между аминокислотами с гидрофобными радикалами, например между валином (Вал) и лейцином (Лей). Фермент химотрипсин гидролизует пептидную связь между триптофаном, (см. схему) тирозином и другими аминокислотами. В самом общем виде схема расщепления пептидных связей в полипептидной цепи может быть представлена следующим образом [c.23]

Г.К. называют вырожденным, поскольку 61 кодон кодирует всего 20 аминокислот. Поэтому почти каждой аминокислоте соответствует более чем один кодон. Вырожден-ность Г. к. неравномерна для аргинина, серина и лейцина она шестикратна (т.е. для каждой из этих аминокислот имеется по шесть кодонов), тогда как для мн. др. аминокислот (тирозина, гистидина, фенилаланина и др.) лишь двукратна. Две аминокислоты (метионин н триптофан) представлены единств, кодонами. Кодоны-синонимы почти всегда отличаются друг от друга по последнему из трех нуклеотидов, тогда как первые два совпадают. Т. обр., код аминокислоты определяется в осн. первыми двумя буквами . Вырожденность Г. к. имеет важное значение для повышения устойчивости генетич. информации. [c.519]

Глутаминовая кислота не является незаменимой, однако она имеет большое значение для улучшения вкусовых качеств пищи (см. том I 3.12). Ее г олучают из растительных белков (глутеин, соевый жмых) кислотным гидролизом. Источником получения фенилаланина и аргинина также является белковое сырье (яичный альбумин, зеин). Основные аминокислоты осаждаются из гидролизата желатина в виде флавиана-тов (солей 2,4-динитро-1-нафтол-7-сульфокислоты). Лнзин осаждается из белковых гидролизатов в виде труднорастворимого монопи-крата. [c.658]

Заряд белков обусловлен в первую очередь остатками аспартата и глутамата, имеющими при нейтральном и щелочных значениях pH отрицательный заряд, и остатками лизина и аргинина, имеющими при слабоосновных и тем более при нейтральном и кислых pH положительный заряд. По мере повышения pH заряд белков проходит от положительных к отрицательным значениям и в изоэлектрической точке (см. 3.1) оказывается равным нулю. Вблизи этой области белок оказывается лишенным ионной атмосферы и его молекулы могут беспрепятственно сближаться до радиуса действия ван-дер-ваальсова притяжения. В ряде случаев это приводит к выпадению белка в осадок. Такой способ выделения белков из раствора называют изоэлектрическим осаждением. [c.234]

Рис. 107. Приблизительная оценка значений констант диссоциации ионогенных групп активного центра папаина в реакции гидролиза п-нитроанилида М-бензоил-Ь-аргинина

При изучении кинетики гидролиза п-нитроанилида Ы-бен-зоил-Ь-аргинина, катализируемого трипсином, было обнаружено, что при высоких концентрациях субстрат является также и активатором ферментативной реакции [12]. На основании данных табл. 9 определить кинетические и равновесные параметры реакции, если при изучении кинетики ферментативного гидролиза в области низких концентраций субстрата были найдены значения А ат = 1,2 сек- Кт(кят) = 3 -10- М. [c.121]

В таблице 9 приведена температурная зависимость каталитической константы гидролиза этилового эфира Ы-бензоил-Ь-аргинина, катализируемого трипсином, в 2%-ном геле агар-агара. Вычислить значения стандартных энтальпии и энтропии активации реакции. [c.255]

Глутаминовая кислота, например, кристаллизуется прямо из концентрированного гидролизата, насыщенного хлористым водородом, цистин и тирозин отделяют благодаря их плохой растворимости в воде. Селективное отделение ароматических аминокислот удается выполнить с помощью адсорбции на активированном угле. Полученную при гидролизе смесь аминокислот лучше всего разделить хроматографически. Выделению отдельных компонентов предшествует обычно разделение на кислые, основные и нейтральные группы аминокислот, при этом большое значение имеют электрофорез и специфические иоиообменники. Раннее распространенные методы разделения, такие, как фракционная перегонка эфиров (по Фишеру), экстракция моноаминокарбоновых кислот н-бутиловым или амиловым спиртом (по Дакину), осаждение гексоновых оснований лизина, аргинина и гистидина фосфорновольфрамовой кислотой или флавиановой кислотой, теперь имеют только второстепенное значение. [c.39]

Из производных гуанидина большое физиологическое значение имеют аргинин и креатин. [c.417]

Одноколоночный метод, смола иЯ-ЗО. Повышение температуры колонки с 52 до 55,6 °С при постоянных значениях pH буфера, его концентрации и скорости приводит в общем к увеличению скорости элюирования аминокислот. Подвижность орнитина и лизина мало меняется с температурой. Аргинин элюируется быстрее, и, кроме того, улучшается разделение пар треонин — серин и тирозин — фенилаланин. [c.46]

Следует отметить, что для взрослого человека аргинин и гистидин оказались частично заменимыми. Г. Роуз наблюдал людей, получавших искусственную пищу, в которой белок был полностью заменен смесью 20 аминокислот. Он установил, что для сохранения нормальной массы тела и работоспособности имеют значение не только определенное количество каждой аминокислоты и соотношение незаменимых аминокислот в подобной диете, но и содержание в последней общего азота (табл. 12.2). [c.414]

В работе [14] было показано, что метиловый эфир п-то-луолсульфонил-Ь-аргинина является одновременно субстратом и активатором реакции гидролиза, катализируемой трипсином. Исходя из данных табл. 11, определить кинетические и равновесные параметры ферментативного гидролиза, если из экспериментов, проведенных при низких концентрациях субстрата, были найдены значения /Ст(каж) = 8 -10- М Ут = Ю усл. ед. [c.122]

Карбоксипептидаза Y отщепляет практически все аминокислоты, включая пролин, и ее специфичность аналогична специфичности СРС. Гидролиз проходит наиболее эффективно при pH 5,5 — 6,5. Оптимальное значение pH для отщепления лизина и аргинина — 7,0. [c.68]

Реактивы глициновый буфер с разными значениями pH (8,0 9,0 9,5 10) аргинин, 0,007%-ный раствор ТХУ, 5%-ный раствор цветной реактив для определения мочевины (состав см. в работе 24) мочевина, стандартный раствор (0,02 мг/мл). [c.61]

По незамещенным силанолам может происходить неконтролируемая сорбция белков или малых молекул, например ионов при так называемой ион-парной хроматографии (см. ниже), от чего страдают разрешающая способность и воспроизводимость хроматографического процесса. Во избежание этого силикагель после модифика ции обрабатывают еще и низкомолекулярным модификатором гидрофобной природы — триметилхлорсиланом. О том, какой эффект дает такая дополнительная обработка, молено судить по следующему примеру. Для фенилтиогндантоинового производного аргинина (ФТГ-Arg) на колонке Ultrasphere ODS , не обработанной триметилхлорсиланом, при элюции 50%-ным метанолом значение составляет 4,33. После такой обработки задержание ФТГ-Arg на колонке уменьшается настолько, что ему отвечает значение = 1,67. Между тем для ФТГ-Val подобного эффекта не наблюдается. Очевидно, что положительно заряженный остаток аргинина взаимодействует с отрицательным зарядом ионизированной силанольной группы. Из этого примера ясно, что экспериментатору следует знать, был ли имеющийся в его распоряжении сорбент дополнительно об- [c.189]

Изоэлектрическая точка ряда других аминокислот, содержащих дополнительные кислотные или основные группы (аспарагиновая и глутаминовая кислоты, лизин, аргинин, тирозин и др.), зависит, кроме того, от кислотности или основности радикалов этих аминокислот. Для лизина, например, р1 должна вычисляться из полусуммы значений рК для а- и е-МН,-групп. Таким образом, в интервале pH от 4,0 до 9,0 почти все аминокислоты существуют преимущественно в форме цвиттерионов с протонированпой аминогруппой и диссоциированной карбоксильной группой. Следует отме- [c.38]

Примечание. Приведены только данные, полученные на смесях аргинина и гистидина. Ввиду этого нельзя оценить значение метода в применении к белковым гидролизатам". [c.33]

Группа —NHa Lys H-10 каждой из а-субъединиц связана при помощи водородной связи с карбоксильной группой С-концевого аргинина противоположной а-цепи, гуанидиниевая же группа каждого С-концевого аргинина связана с карбоксильной группой аспарагиновой кислоты Н-9 в противоположной а-цепи. Кроме того, она связана водородной связью с неорганическим анионом (фосфатом или ионом С1 ), который в свою очередь связан (также при помощи водородной связи) с а-аминогруппой валина-1 противоположной а-цепи (пара изологических взаимодействий). На другом конце молекулы С-концевая группа гистидина-146 каждой р-цепи связана с аминогруппой лизина С-6 а-цепи, а имидазольная боковая цепь — с аспарагиновой кислотой FG-1 той же самой р-цепи. По-видимому, именно эти ионные связи обусловливают повышенную устойчивость дезоксигемоглобина и ответственны за высокое значение константы L. [c.307]

Наименее экранированными протонами (см. рис. 14.2) являются протоны NH-группы индольного кольца триптофана (около 0,0 м. д. в t-шкале), пептидных групп NH (1,5—2,0т), протоны при С-2 в гистидине и NH-протоны в аргинине (2—Зт). Протоны пептидных iNH-rpynn обычно не будут проявляться в спектрах белков, растворенных в DgO, а в спектрах растворов в НгО их сигналы будут уширяться и исчезать при больших значениях pH вследствие катализируемого шелочью обмена (см. разд 13.3.4). Ароматические протоны и протон при С-4 гистидиновых остатков дают сигналы в области 2,5—3,2т, за ними следует ясно выраженное окно , которое наблюдается в спектрах всех белков в интервале от 3,5 до 5т. В области от 4 до 6 т обычно расположены широкие и слаборазре-шенные сигналы а-СН-протонов. Они в различной степени (иногда почти полностью) могут быть скрыты пиками НгО или HOD. Далее расположены сигналы от разных метиленовых и метильных групп боковых цепей. В самых высоких полях (- Эт) расположены сигналы метильных групп алиф атических боковых цепей валина, лейцина и изолейцина. В спектрах денатурированных белков в состоянии статистического клубка эти сигналы образуют один ясно видимый и очень широкий пик, но в спектрах нативных белков он может расщепляться в связи с тем, что эти группы находятся в различном локальном окружении. Эти пики и сигналы в самой слабопольной области спектра, а также резонансные сигналы, сдвинутые вследствие контактного взаимодействия, исследовались наиболее интенсивно. [c.351]

Тиализильная пептидная связь, получающаяся в результате восстановления дисульфидных связей и 5-аминоэтилирования образовавшегося остатка цистеина, также расщепляется трипсином (см. разд. 23.3.3), так как ее боковая группа является изостериче-ской боковой группе Lys. Природа R имеет второстепенное значение, хотя связи Arg-Pro и Lys-Pro не разрываются. Известны и многие другие протеиназы, которые по своей специфичности напоминают трипсин. Например, известно, что тромбин разрывает участки Arg-Gly и Arg-Ser в фибриногене — одном из своих природных субстратов, однако для эффективного катализа необходима еще и связь фермента со вторым участком молекулы субстрата. Поэтому тромбин находит лишь ограниченное применение при расщеплении пептидных связей с целью изучения последовательности, хотя в случае секретина он разрывает связь Arg-Asp, в то время как три связи Arg-Leu остаются незатронутыми. Действие трипсина можно ограничить так, чтобы он разрывал либо по остаткам аргинина, либо по остаткам лизина. Модификация белка малеиновым ангидридом приводит к защищенным е-амино-группам лизиновых остатков схема (27) . [c.275]

С-концевой частях пептида. Существенное значение в стабилизации цонформации секретина, по мнению М. Бодански и соавт. [235], должны Лрать взаимодействия между отрицательно заряженными остатками Glu g Asp и положительно заряженными остатками четырех аргининов (Arg , Arg , Arg , Arg ) последовательности молекулы, поскольку замещения Glu и Asp соответственно на нейтральные остатки Gln и Д8п приводило к заметному изменению спектров КД исходного соедине-яяя. Применение ЯМР-спектроскопии [236] привело к предположению о наличии структуры секретина, предпочтительной для кислой среды, стабилизированной взаимодействиями остатков на участках последовательности [c.373]

Приведенные данные свидетельствуют о том, что кроме гидрофобных взаимодействий при образовании комплекса бенздиазепины — ЧСА принимают участие и отрицательные электростатические силы. Об этом говорит и тот факт, что анионная форма ацетилсалициловой кислоты вытесняет диазепам с участка связывания на альбумине [332]. Следовательно, гистидиновые остатки альбумина не принимают участия при взаимодействии макромолекулы с бенздиазепинами, так как при значении pH выше 6,6 они депротонированы, а количество связанных анионных групп транквилизаторов остается неизменным. Скорее всего остатки лизина и аргинина участвуют в электростатическом связывании бенздиазепинов, так как их депротонирование происходит при более высоких значениях pH [333]. [c.237]

Значения рК цистеипа и аргинина в свободных аминокислотах [3.1]. Другие значения рК для аминокислотного остатка X были измерены в модельном пептиде С1у-С1у-Х-А1а методом ЯМР [3.2]. Значения рК, приведенные в скобках, соответствуют наиболее вероятным значениям в протеине [3.3]. [c.98]

Сколько [ ]-аргинина связалось с аргинил РНК-синтетазой Представьте результаты в координатах Скэчерда и вычислите значения константы ассоциации и число центров связывания. [c.127]

После того как Ц, Роуз, Г. Дж. Олмкуист, Р. Ц. Джексон, Г. Г. Митчель и др. доказали незаменимость для питания животного аминокислот — метионина, гистидина, лизина, триптофана, фенилаланина, треонина, лейцина, изолейцина и валина и особую важность цистина, аргинина, тирозина и гликоколя, стало возможно оценивать питательное значение белковых пищевых веществ на основании их аминокислотного состава. Сравнительно точное знание аминокислотного состава белков позволяет давать приблизительную оценку их питательности и, что важнее, дает возможность подбирать разные белки таким образом, чтобы они взаимно дополняли друг друга. Такой метод подбора пищевых рационов сокращает много времени и средств, которые тратились раньше при применявшемся до сих пор способе проб и ошибок в опытах на животных. [c.7]

Таким образом, для чисто химических или физико-химических исследований основным требованием является точность для широкого обзора в области пищевых белков самое первое, что нужно, это — получить возможно больше материала по присутствию и содержанию незаменимых аминокпслот. В нашей практике часто встречалось, что пищевой белок является хорошим источником больщинства незаменимых аминокислот, которые легко определить (именно цистин, метионин, аргинин, гистидин, лизин, тирозин и триптофан), и все же неполноценен в отношении других аминокислот, для выявления которых нет простых и точных способов определения. Если в таких случаях руководствоваться только анализами первой группы аЛтинокислот, то можно было бы впасть в серьезную ошибку при биологической оценке данного белка. Поэтому только полный анализ аминокислот, имеющих значение для питания, может дать правильную и полноценную картину исследуемых продуктов, даже если определение отдельных аминокислот будет произведено не абсолютными, а скорее сравнительными методами. [c.9]

Карбоксипептида1а В катализирует отщепление основных аминокислот (лизина и ар инина). Пептидная связь, образованная остатком аргинина, гидролизуется быстрее, чем связь, образованная остатком лизина. Для пептидазной активности оптимальное значение pH равно 8,0 — 9.0. [c.68]

Коссель и Кучер признают, что этот метод выделения позволяет получать. чини.чальные результаты. Однако авторы ппдчер-, кивают значение этого метода для сравнительных целей, особенно при соблюдении всех условий осаждения (объемы фильтратов" при получении серебряной соли аргинина и фосфорновольфра-мовокислого лизина). [c.16]

Потери аргинина. Во время работы в лаборатории Косселя Гулевич [270] установил растворимость серебряной соли аргинина, взбалтывая в течение 4 час. свежеосажденную соль с холодным насыщенным раствором Ва(0Н)2 в 3% растворе Ва(КОз)2. При этом, как показали опыты, в 1 л растворяется 0,036 г аргинина. Эта поправка обычно применялась Косселем и Осборном и другими исследователями. В 1927 г. Викери и Ливенуорс [642] установили, что если вести осаждение при pH, близком к 11, то поправка Гулевича становится излишней. Другие исследования [385, 86, 104, 451, 619 и т. д.], напротив, подтверждают необходимость насыщения раствора серебряных солей баритом, как рекомендовал Коссель, и необходимость внесения поправки Гулевича. Установить абсолютное значение этой поправки с какой-либо степенью точности невозможно, так как растворимость серебряной соли аргинина варьирует в зависимости от природы и количества других сопутствующих аминокислот [Миллер, 451]. [c.34]

Было предположено компенсировать тормозящее действие аммиака и других веществ вычерчиванием кривой кажущегося содержания аргинина во взятом для анализа количестве белка [127]. Полагают, что при экстраполяции кривой до нулевой концентрации белка можно получить истинное значение аргинина. Такой общий метод был применен ранее Краусом и Ра-гинсом для триптофана и Бёшиллом, Лемпитом и Бекером для определения цистина. [c.53]

В биологических жидкостях и гидролизатах белка аргинин встречается в с.меси с другими азотсодержащими веществами, которые также реагируют с гипобромитом натрия, выделяя газообразный азот. Среди них особое значение и.меют мочевина и соли аммония. Авторы нашли, что их можно предварительно разрушить нагреванием с азотистой кислотой. Аргинин в эти.х условиях дезаминируют только по а-аминной группе, гуанидин-ная группа не реагирует. [c.382]

Одноколоночный метод, смола 11Я-40. Повышение температуры колонки с 48,0 До 50,0 °С при постоянных значениях pH буфера, его концентрации и скорости течения приводит в основном к увеличению скорости элюирования аминокислот. Разделение треонина и серина уменьшается приблизительно до 0,01 (соотношение высот впадины и пика), а серина и глутаминовой кислоты— до 0,17. Подвижность цистина мало меняется с температурой, однако разделение пар глицин — аланин и тирозин — фенилаланин улучшается соответственно до 0,14 и 0,08. Из основных аминокислот только аргинин элюируется быстрее при повышении температуры. [c.46]

Шталлинг и Герке довольно подробно рассмотрели проблемы ацилирования аргинина и пришли к выводу, что трифторацетилирование при комнатной температуре дает гуанидиниевую соль, недостаточно летучую для ГХ. Если ввод пробы в испарители (особенно металлические) проводят в присутствии избытка трифторуксусного ангидрида, то при высокой температуре в какой-то степени образуется три-ТФА-соединение (V) (см. также ссылку [25]) и иногда наблюдают соответствующий пик. (При этом большое значение имеет набивка колонки и выбор жидкой фазы.) В результате разложения, происходящего в той или иной степени в импульсных нагревателях, образуются некоторые количества орнитина. Полностью ацилиро-ванное производное аргинина, не проявляющее тенденции к [c.111]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология