Общие свойства пептидов

Общие свойства пептидов [c.83]

В химии высокомолекулярных соединений форма макромолекулы приобретает очень важное значение. Так, макромолекула линейного полимера в зависимости от геометрии элементарных звеньев и порядка их чередования (если они различаются по химическому составу и стереометрии) может по своей форме приближаться к жесткой палочке (полифенилены, полиацетилены), свертываться в спираль (амилоза, нуклеиновые кислоты, пептиды) или в клубок — глобулу (глобулярные белки). В зависимости от формы макромолекулы линейные полимеры могут значительно различаться по свойствам. Но в то же время они имеют ряд общих свойств, характерных именно для линейных полимеров, которые отличают их от полимеров с иной геометрической формой молекул. [c.47]

ПЕПТИДЫ И БЕЛКИ. КЛАССИФИКАЦИЯ. ОБЩИЕ СВОЙСТВА [c.381]

Как показывают данные табл. I—IV Приложения, регуляторные пептиды (РП) различных групп обладают некоторыми общими свойствами. С одной стороны, все они имеют сравнительно малый размер (молекулярная масса этих пеп- [c.77]

Образование пептидов. Поскольку аминокислоты содержат обладающую кислотными свойствами карбоксильную группу и обладающую основными свойствами аминогруппу, то они могут образовывать друг с другом соединения, называемые пептидами. В зависимости от количества молекул аминокислот, образующих пептиды, их называют дипептидами, трипептида-ми, тетрапептидами, или в общем виде полипептидами [c.239]

Несмотря на значительные успехи, классическое направление в синтезе пептидов связано с осложнениями, которые мешают дальнейшему упрощению и стандартизации приемов синтеза. Главными из них являются низкая растворимость высших пептидов в органических растворителях и трудности при удалении побочных продуктов на последних стадиях. Новый принцип, в последние годы введенный в пептидную химию благодаря работам Меррифилда заслуживает специального упоминания в связи с тем, что он, по-видимому, позволяет с честью выйти из ряда затруднений и ограничений. Это так называемый синтез на полимерной основе. Общая идея метода заключается в том, что растущая полипептидная цепь связывается на протяжении синтеза ковалентной связью с полимерной частицей, которая настолько крупнее молекулы пептида, что однозначно определяет физико-химические свойства (прежде всего растворимость) всего соединения. Это дает возможность удалять побочные [c.129]

Часто утверждается, что комплексы такого типа, лак обсуждаемые в этой главе, представляют биологический интерес . Иногда это верно, так как некоторые комплексы встречаются в биологических системах. Однако гораздо чаще фраза биологический интерес выражает надежду, что систематическое изучение многих комплексов поможет понять закономерности, в соответствии с которыми осуществляется взаимодействие между ионами металлов и встречающимися в природе лигандами. Многие встречающиеся в природе лиганды — чрезвычайно сложные молекулы. Исследовать систематичеоки можно только комплексы с относительно простыми лигандами. Комплекс металла с пептидом может иметь некоторые общие свойства с комплексом металла с белком. Когда речь идет только об этих общих свойствах, простой комплекс является модельным соединением для биологического взаимодействия. Но мы должны помнить, что это модель, а не копия [154]. [c.196]

Как видно из приведенной выше формулы, открытые пептиды и аминокислоты должны иметь ряд общих свойств. Во-первых, поведение концевых NH2- и СООН-групп открытых пептидов должно быть подобно в химическом отношении поведению соответствующих групп в аминокислотах. И только те свойства, которые обусловлены сосуществованием обеих этих групп в а-тюложении, в пептидах не повторяются или, по крайней мере, ослабевают по мере возрастания расстояния между группами. Во-вторых, функциональные группы в боковых цепях Ri, R2.. . сообщают пептидам свои индивидуальные свойства, которые выше уже обсуждались. Таким образом, нет необходимости посвящать специальный раздел химическим свойствам пептидов , и в следующих разделах будут рассмотрены только методы систематического их разделения и определения их структуры. [c.147]

Очевидно, что природа многих биологических функций зависит от характера продуктов, образующихся в реакциях конденсации с дегидратацией. Поскольку цель экспериментов, рассматриваемых в данной книге, состоит в выяснении вероятных механизмов по которым могли протекать реакции, необходимые для появления живых систем, природа этих реакций заслуживает тщательного рассмотрения. Например, белок представляет собой линейный полимер, состоящий из аминокислот, связанных в определенной поааедовательности, а отнюдь не беспорядочным образом. Белки различаются между собой последовательностью аминокислот, а также аминокислотным составом. Если бы связывание аминокислот происходило беспорядочно, то возникало бы бесконечное разнообразие последовательностей. Однако для осуществления биогенеза, несомненно, требовалось накопление пептидов со сходными последовательностями аминокислот. Когда говорят о каком-то частном ферменте (мы не рассматриваем сейчас изоферменты), имеются в виду многочисленные полипептиды с одинаковой последовательностью аминокислот и, следовательно, с одинаковыми биологическими свойствами. Если существует только одна такая полимерная молекула, то ее влияние на общие свойства окружения будет несущественным. Поэтому необходимо отыскать такие способы образования полипептидов, посредством которых в условиях первобытной Земли могли бы возникать большие количества пептидов с одинаковой или сходной последовательностью аминокислот. [c.236]

Г. Перекрывающиеся структура и функция пептидов желудочно-кишечного тракта. Аминокислотные последовательности желудочно-кишечных пептидов в настоящее время уже известны (табл. 52.5). Большинство этих гормонов по сходству их последовательностей и функции могут быть отнесены к одному из двух семейств. Это семейство гастрина (гастрин и холецистокинин) и семейство секретина (секретин, глюкагон, желудочный ингибиторный полипептид, вазоактивный кишечный пептид и глицентин). Нейроэндокринные пептиды—нейротензин, бомбезиноподобные пептиды, вещество Р и соматостатин— не обнаруживают структурного сходства с каким-либо желудочно-кишечным пептидом. Общее свойство этой последней группы молекул состоит в том. [c.268]

Наличие протеолитических ферментов с разнообразной специфичностью позволяет использовать различные подходы к расщеплению полипептидных цепей с целью получения определенных наборов пептидов. Этой проблеме посвящено много обзоров в одних рассматриваются общие свойства ферментов [7, ()2, 76], в других основное внимание уделяется технике ферментативного расщепления полипептидной цепи [42, 50, 56, 99]. Сведения опюсительно недавно открытых ферментов можно 11айти в работе [51]. [c.135]

Мономерными единицами, из которых построены белки, являются 20 а-аминокислот. Эти малые молекулы наделены свойством, общим для всех молекул, способных к полимеризации они содержат по меньшей мере две разные химические группы, способные реагировать друг с другом с образованием ковалентной связи. У аминокислот такими группами служат аминогруппа (—ЫНг) и карбоксильная группа (—СООН), а связь, которой определяется образование белкового полимера, представляет собой пептидную (амидную) связь. Образование пептидной связи можно представлять себе как отщепление молекулы воды от присоединяющихся друг к другу —СООН- и —NH2-гpyпп [уравнение (2-7)]. В водной среде равновесие в реакциях такого типа сдвинуто в сторону образования свободных аминокислот, а не пептида. Следовательно, синтез пептидов (как в естественных условиях, так и в лаборатории) осуществляется непрямым путем и не сводится к простому отщеплению воды. [c.80]

Научный уровень отдельного исследования, как и целых областей естественнонаучных знаний, имеющих дело с множеством объектов или явлений, единичный анализ каждого из которых практически невозможен, определяется состоянием классификации изучаемых объектов или явлений, и не просто классификации, а естественной классификации, т.е. выполненной по совокупности самых существенных, внутренних признаков. К такому типу исследований, безусловно, принадлежит конформационный анализ пептидов и белков. Характерной особенностью всех рассматриваемых работ (см. табл. Ш.ЗЗ) является отсутствие какой-либо классификации конформационных состояний молекул этого класса, не говоря уже о такой, которая была бы обоснована с физической точки зрения и охватывала бы все возможные структурные варианты, систематизированные в соответствии с субординационными взаимоотношениями по таксономическим категориям. Отсутствие структурной классификации может служить объективным признаком принадлежности изучаемых соединений к чисто случайным образованиям (статистическому клубку) или непонимания самых существенных свойств их пространственной организации. Поскольку первое исключено, то справедливо альтернативное предположение. В этом причина того, что выполненные расчеты не гарантированы ни от случайных пропусков, ни от неправильных оценок получаемых результатов. Без структурной классификации, четко сформулированных принципов общей теории и физической модели (также отсутствующих в обсуждаемых работах) невозможен объективный выбор конформационных состояний. Все оценки оптимальных конформаций в расчетах Галактионова, Шераги, Де-Коэна и их сотрудников вьшолнены на основе относительных величин общей энергии, без количественного анализа вкладов от отдельных внутри- и межостаточных взаимодействий в структурных вариантах всевозможных форм различных типов. [c.401]

Рассматриваемый в этой главе метод решения обратной структурной задачи [26, 367] строится на общих принципах количественной конформационной теории пептидов и белков (см. гл. 2), учете особой роли ближних взаимодействий в пространственной организации эволюционно отобранных аминокислотных последовательностей (см. гл. 5) и на использовании естественной классификации пептидных и пространственных ртруктур (см. гл. 7). Ближние взаимодействия обладают одним, важным для решения обратной структурной задачи свойством, отсутствующим у средних и дальних взаимодействий. Основополагающее положение физической теории структурной организации белков, согласующееся с экспериментом и подтвержденное результатами расчета конкретных объектов, состоит в том, что реализующиеся в биологических условиях у пептидов и белков пространственные формы всех остатков отвечают наиболее выгодным конформациям свободных монопептидов (см., например, рис. 11.23 и [c.547]

Архитектура иммуноглобулина может служить основой для синтеза in vitro пептидов с заданными связывающими свойствами. Для теоретических и практических исследований может оказаться крайне полезным синтез in vitro полипептидной цепи с определенной специфичностью и сродством к данному соединению. Один из возможных путей может начаться с природной или синтетической области VlIVh без гипервариабельных петель в качестве остова. Путем включения подходящих последовательностей на место гипервариабельных сегментов можно затем сформировать специфичный центр связывания рассматриваемого лиганда без нарушения процесса свертывания и стабильности остова [498]. Пример Си —Zn -содержащей пероксид-дисмутазы [286] можно рассматривать как. природный прецедент этого метода пептидной инженерии. В этом случае геометрия координации атомов металла в активных центрах имеет очень много общего с соответствующими фрагментами кристаллических структур медь-имидазольных и цинк-имидазольных. комплексов [661]. Таким образом, обе основные особенности этогО фермента, структура иммуноглобулина и комплекс металла, могуг быть воспроизведены химиками-органиками. [c.246]

Аналогично использованию многих уретановых производных для защиты аминогрупп существует целый набор простых эфиров, которые можно использовать для защиты карбоксильной группы. Так, бензиловые эфиры (расщепляемые гидрогенолизом илн сильными кислотами) и г/ ет-бутиловые эфиры (расщепляемые кислотной обработкой, но в более мягких условиях) нашли широкое применение для защиты С-терминальиых и боковых карбоксильных групп в производных аминокислот и пептидов. Подобным образом могут быть использованы некоторые содержащие заместители в кольце бензиловые и другие сложные эфиры, аналогичные урета-нам, приведенным в табл. 23.6.1. Эфиры с простыми алкилами (метил или этил), расщепляемые омылением, находят лишь ограниченное применение для защиты карбоксильной функции. Хотя производные пептидов со сложноэфирной группой на С-конце существенно более электрофильны, чем обычные алифатические сложные эфиры (благодаря электронооттягивающим свойствам а-кар-боксамидного заместителя), условия для их расщепления в щелочной среде слишком жестки для пептидов, за исключением самых простых. В общем случае они также непригодны для защиты карбоксильной функции в боковой группе (см. разд. 23.6.2.3) соответствующие уретаны в этих условиях продвергаются внутримолекулярной циклизации в производные гидантоина (см. разд. 23.6,2.1) вместо обычного гидролиза. Тем не менее метиловый и этиловый эфиры являются важными промежуточными продуктами для получения С-терминальных гидразидных производных для продолжения пептидного синтеза азидным методом (см. разд. 23.6.3.4). [c.380]

Как и аминокислоты, полипептиды содержат свободные аминную и карбоксильную группы, при различных значениях pH проявляют как положительный, так и отрицательный заряд, а также имеют изоточку. Химические свойства аминной и карбоксильной групп пептидов имеют много общего с таковыми у аминокислот, например, они вступают в одни и те же химические реакции, за исключением протекающих одновременно для карбоксильной и аминной группировок. [c.24]

Кристаллизация и кристаллические структуры. 9. Электрические и магнитные явления. 10. Спектры и некоторые другие оптические свойства. 11. Радиационная химия и фотохимия, фотографические процессы. 12. Ядерные явления. 13. Технология ядерных превращений. 14. Неорганическая химия и реакции. 15. Электрохимия. 16. Аппаратура, оборудование заводов. 17. Промышленные неорганические продукты. 18. Экстрактивная металлургия. 19. Черные металлы и сплавы. 20. Цветные металлы и сплавы. 21. Керамика. 22. Цемент и бетон. 23. Сточные воды и отбросы. 24. Вода. 25. Минералогическая и геологическая химия. 26. Уголь и продукты переработки угля. 27. Нефть, нефтепродукты и родственные соединения. 28. Детонирующие и взрывчатые вещества. 29. Душистые вещества. 30. Фармацевтические препараты. 31. Общая органическая химия. 32. Физическая органическая химия. 33. Алифатические соединения. 34. Алициклические соединения. 35. Неконденсированные ароматические системы. 36. Конденсированные ароматические системы. 37. Гетероциклические соединения (с одним гетероатомом). 38. Гетероциклические соединения (более чем с одним гетероатомом). 39. Элементоорганические соединения. 40. Терпены. 41. Алкалоиды. 42. Стероиды. 43. Углеводы. 44. Аминокислоты, пептиды, белки. 45. Синтетические высокомолекулярные соединения. 46. Краски, флуоресцентные отбеливающие агенты, фотосенсибилизаторы. 47. Текстиль. 48. Технология пластмасс. 49. Эластомеры, включая натуральный каучук. 50. Промышленные углеводы. 51. Целлюлоза, лигнин и др. 52. Покрытия, чернила и др. 53. Поверхностно-активные вещества и детергенты. 54. Жиры и воска. 55. Кожа и родственные материалы. 56. Общая биохимия. 57. Энзимы. 58. Гормоны. 59. Радиационная биохимия. 60. Биохимические методы. 61. Биохимия растений. 62. Биохимия микробов. 63. Биохимия немлекопитающих животных. 64. Кормление животных. 65. Биохимия млекопитающих животных. 66. Патологическая химия млекопитающих. 67. Иммунохимия. 68. Фармакодинамика. 69. Токсикология, загрязнение воздуха, промышленная гигиена. 70. Пищевые продукты. 71. Регуляторы роста растений. 72. Пестициды. 73. Удобрения, почвы и питание растений. 74. Ферментация. [c.50]

С конца 60-х годов Лондонское химическое общество выпускает серии библиографических обзоров, имеющих общий подзаголовок А Spe ialist Periodi al Report . Выходят следующие серии механизмы неорганических реакций, неорганическая химия переходных элементов теоретическая химия радиохимия электронное строение и магнетизм неорганических соединений коллоидная химия электрохимия кинетика реакций термодинамика фотохимия масс-спектрометрия спектральные свойства неорганических и элементоорганических соединений алифатические, алициклические и насыщенные гетероциклические соединения химия ароматических и гетероароматических соединений фторорганические соединения органическая химия фосфора органические соединения серы, селена и теллура алкалоиды аминокислоты, пептиды, протеины, терпеноиды и стероиды химия углеводов и другие. [c.180]

В четвертом издании сохранены методические принципы и классификация по структуре углеродного скелета. Внесены некоторые изменения в последовательность изложения так, в I части рассматриваются не только ациклические, но и алициклические углеводороды, а затем их производные. Целесообразность изучения особенностей образования карбоциклов, теории напряжения, конформаций циклогексанового кольца, геометрической изомерии замещенных циклов и т. п. до рассмотрения ангидридов дикарбо-новых кислот, циклических форм моносахаридов, а также циклических эфиров и амидов, соответственно, гидрокси- и аминокислот и т. п. очевидна , а свойства функциональных групп в ациклических и алициклическнх соединениях достаточно сходны. Во II части описаны ароматические карбоциклы (арены) и их производные. Это дает возможность более четко выделить особенности ароматической группировки бензольного кольца и ее влияния на связанные с ней функциональные группы. Амиды карбоновых кислот рассматриваются в гл. XII в сопоставлении с аминокислотами, пептидами, белками. После углеводов выделена самостоятельная гл. X — Терпены, каротиноиды и стероиды. В гл. VII раздел о жирах дополнен общими представлениями о липидах и, в частности, характеристикой фосфатидов. В книге расширены представления о способах разрыва ковалентных связей, о механизмах реакций замещения и присоединения. [c.4]

Эти выражения, если бы их можно было применить к гидролизу бечка как в. приведенной выше, так и в дифференциальной форме, были бы в высшей степени полезными, поскольку они дают возможность знать общий состав гидролизата в каждый данный момент и, следовательно, заканчивать гидролиз в наиболее благоприятной точке. К сожалению, строение белковых молекул не соответствует большинству предположений, на которых основаны эти выводы. В частности, аминокислотные остатки вовсе не одинаковы и их химические свойства оказывают влияние на прочность соседних с ними связей. Кроме того, прочность данной связи зависит от структуры того пептида, которому она принадлежит и, следовательно, непрерывно изменяется в ходе гидролиза. Если учесть указанные факторы, то расчеты становятся слишком затруднительными [411, 412] и в настоящее время следует довольствоваться результатами, полученными опытным путем. Несмотря на все это, было бы интересно сделать некоторые предположения и затем проверить, насколько расчет, отвечающий каждому такому предположению, совпадает с опытными данными. [c.167]

Степень полимеризации исходного пептида оказывает большое влияние на устойчивость ламепона к кальциевым солям и на другие свойства, обусловливающие применение этих продуктов в качестве поверхностноактивных веществ. В общем при высокой степени полимеризации полипептида повышается устойчивость к кальциевым солям и кислотам, но в то же время уменьшается поверхностная активность вещества. При степени полимеризации от 2 до 5 продукт имеет оптимальные свойства, и для ламепонов выбрана именно эта длина полипептидных цепочек. Пептиды из коллагена или альбумина указанной степени полимеризации, еще не сконденсированные с хлорангидридом жирной кислоты, часто называют соответственно лизальбиновой и протальбиновой кислотами. [c.31]

Химические свойства аминокислот определяются в первую очередь наличием у одного и того же атома углерода карбоксила и аминогруппы. Специфика бокового радикала аминокислоты (ароматические и гетероциклические циклы, ЗИ- и ОН-группы, дополнительные амино- и карбоксильные функции) определяет различия в реакционной способности и индивидуальность поведения каждой аминокислоты нри типичных превращениях, а также возможность протекания специфических реакций, характерных только для данной аминокислоты. В данном ра.зделе рассмотрены общие типы реакций, причем ряд подробностей и методы получения некоторых производных не обсуждаются в связи с тем, что они освещены в разделах Первичная структура белковой молекулы и Синтез пептидов . Это касается таких производных аминокислот, как N-aцильиыe и Х-алкильные производные, ангндриды, азиды и активированные эфиры аминокислот. [c.37]

Описанные в данной главе эксперименты свидетельствуют в пользу использования in vitro мутагенеза клонированных генов НА для изучения функции гидрофобных областей белка. Существуют многочисленные возможности распространения этой технологии на другие участки молекулы, включая пептид слияния, антигенные сайты, сайт связывания рецептора и точки прикрепления углевода. Точный анализ роли индивидуальных аминокислот в структуре и функции белка может быть проведен при введении изменений в одном основании в определенных сайтах в гене НА с использованием олигонуклеотидуправляемого мутагенеза [32]. Хотя подобные эксперименты будут особенно уместны для нашего анализа молекулы НА, эти дополнительные результаты весьма ценны для понимания структуры и функции цельных мембранных белков в общем смысле. Не говоря об особенных свойствах, связанных с антиген-ностью и биологическим значением, структура молекулы НА характерна для основного класса клеточных мембранных белков. Более того, поскольку биосинтез НА включает ферменты клетки хозяина и процессы во время трансляции, мембранного транспорта, гликозилирования и созревания, НА представляет собой полезную модель для изучения мембранных белков и органелл. [c.184]