Зависимость ген — белок

Действие гормонов на внутриклеточные процессы может осуществляться ионами кальция (Са ). При взаимодействии гормона с рецептором активизируются системы транспорта ионов через мембрану. Кальций поступает в цитоплазму клеток из внешней среды или из внутриклеточных депо. Он связывается с Са2+-зависимыми белками, одним из которых является кальмодулин. Комплекс Са " —кальмодулин повышает активность разных внутриклеточных ферментов, что ведет к изменению биохимических процессов и физиологических функций. [c.140]

Некоторые примеры ДцН-зависимых белков-переносчиков [c.157]

Биосинтез витамин-К-зависимых белков [c.80]

Животные не могут усваивать азот даже в виде солей. Для питания им необходимы белки, вырабатываемые растениями или другими животными. Поэтому существование животных находится в полной зависимости от растений только при посредстве растений они могут получать необходимый им азот. [c.404]

Важную роль при снятии диэлектрических изотерм играет точность диэлектрических измерений. Так, повышение точности измерения приращения электроемкости конденсатора АС по мере увлажнения находящегося в нем образца позволило провести более детальный, чем это делалось ранее, анализ диэлектрических изотерм сорбции воды на белках [659]. Полученные зависимости АС(а) имеют вид ломаных линий (рис. 15.1, кривая 4), причем первая точка излома находится в области заполнения активных центров сорбента молекулами воды. Основываясь на данных ЯМР, можно предположить, что первому участку диэлектрической изотермы соответствует сорбция молекул на двух активных центрах с помощью двух водородных связей, второму, с большим наклоном ДС/а, — сорбция молекул с помощью одной Н-связи и третьему участку, с еще большим значением АС/а, — сорбция молекул воды на ранее сорбированных молекулах. [c.245]

Иногда такая классификация не является достаточно четкой, например, для широкого класса биологических реакций при участии ферментов. Ферменты действуют как катализаторы при получении белков и сами представляют собой вещества белковой природы коллоидального размера (10—100 ммк). Следовательно, растворы, содержащие ферменты, занимают промежуточное положение между гомогенными и гетерогенными системами. Хотя такие системы называют иногда микрогетерогенными, мы не выделяем их в отдельный класс, поскольку при рассмотрении их кинетики они трактуются, в зависимости от обстоятельств, либо как гомогенные, либо как гетерогенные. [c.22]

Гель-хроматографию используют для определения молекулярных масс (М) белков, полимеров, углеводородов и др. При этом используют линейную зависимость объемов выхода вещества от его молекулярной массы [c.240]

До настоящего времени аффинный сорбент не использовали повторно, но если разработать метод элюирования белка без фотолиза, так чтобы сорбент можно было снова использовать, то это откроет путь широкому применению этому адсорбционному методу для очистки В12-зависимых ферментов. [c.395]

Для ионного обмена в тонких слоях применяют специальные сорта ионообменной целлюлозы. В зависимости от природы активных групп ионообменные целлюлозы могут быть катионитами и анионитами. В тонких слоях этих целлюлоз можно разделять не только неорганические ионы, но и ряд органических соединений пептидов, белков, нуклеотидов, липидов и др. [c.131]

В зависимости от строения основной цепи, наличия или отсутствия ионогенных функциональных групп, молекулы полимеров могут быть вытянутыми в нить , развернутыми в лист , иметь пространственное строение, быть свернутыми в клубки — глобулы и т. д. Например, молекулы каучуков обычно линейны, молекулы полиэтилена высокого давления имеют разветвленное строение, молекулы резины имеют вид пространственной сетки, а молекулы белка имеют глобулярное строение. [c.294]

Гидратация белка также находится в определенной зависимости от pH раствора она наименьшая в изоточке. Вполне понятно, что с изменением формы белковых молекул и степени их гидратации связано изменение целого ряда свойств белков и их растворов. Так, например, вязкость растворов имеет минимум в изоточке, поскольку свернутые в плотные клубки молекулы оказывают меньшее сопротивление потоку жидкости, чем длинные цепеобразные молекулы. [c.192]

Поверхностное натяжение жидкости находится в обратной зависимости от давления пара над ней. Чем выше давление пара, тем меньше величина внутреннего давления жидкости, меньше величина поверхностной энергии и, следовательно, меньше поверхностное натяжение. Растворенные вещества изменяют поверхностное натяжение жидкости. Одни из них значительно понижают поверхностное натяжение и потому носят название поверхностноактивных веществ, другие, наоборот, увеличивают поверхностное натяжение и называются поверхностно-неактивными. По отношению к воде поверхностно-активными веществами являются спирты, белки, мыла. Добавление их к воде облегчает смачивание, поэтому при приготовлении растворов некоторых ядохимикатов добавляют поверхностно-активные вещества (например, мыла) для [c.41]

Но самым важным фактором, защищающим культурные растения от вымораживания, является наличие в клетках связанной воды. Она прочно удерживается высокомолекулярными соединениями, в первую очередь белками. Морозоустойчивость того илн иного культурного растения находится в прямой зависимости от соотношения свободной и связанной воды в нем, [c.335]

Объяснять на основании известных вам сведений о белках следующие характеристики ферментов специфичность, температурная зависимость ферментативной активности, подобная указанной на рис. 25.6, ингибирование. [c.465]

Макромолекулы белка могут иметь заряд в зависимости от pH. Если изменять pH среды, то можно найти такие условия, при [c.219]

На рис. XIV, 9 в качестве иллюстрации показана зависимость л/с от с для раствора нитрата целлюлозы в циклогексаноне и гемоглобина в воде, причем для удобства сравнения выбраны высокомолекулярные вещества с примерно одинаковым молекулярным весом (70 000). Как видно из рисунка, для нитрата целлюлозы (молекулы которого имеют линейное строение) значение л/с с увеличением с возрастает, что, конечно, обусловлено увеличением числа сегментов с повышением концентрации для гемоглобина (белка со сферическими молекулами) значение я/с, естественно, не зависит от концентрации. [c.455]

Теория мембранного равновесия Доннана позволяет объяснить седлообразную форму кривой, характеризующей зависимость осмотического давления раствора белка от pH среды. В самом деле, в изоэлектрической точке амфолита число ионизированных ионогенных групп минимально. Это и обусловит минимальное давление, Прн добавлении кислоты, например НС1, содержание анионов (хлорид-ионов) в растворе сначала растет быстрее, чем содержание ионов водорода (последние [c.475]

Биологическое значение поразительной зависимости белков межклеточной адгезии из семейства кадгеринов от концентрации ионов кальция не известно. Например, еще нет никаких данных о том, что для контроля межклеточной адгезии в процессе развргтия осуществляется регуляция внеклеточной концентрации кальция. [c.522]

Важная особенность всех этих взаимодействий — то, что для них требуется много времени. Латентный период действия гормона может составлять несколько часов или суток, а регуляторные процессы иногда длятся несколько суток или недель. Значительную часть этого времени занимают различные внутриклеточные события, запускаемые гормоном, — воздействие гормона на геном, активация ферментов, синтез белков и перестройка клетки (см. гл. 9). Напротив, в нервной системе передача и обработка информации происходит чрезвычайно быстро— длительность различных процессов здесь измеряется миллисекундами или секундами. Преобразование быстрых сигналов в медленные частично происходит в нейроэндокринных клетках, а также в связанных с ними нейронах есть данные а том, что это преобразование может быть связано с фосфори-лированием Са +-зависимого белка (см. гл. 9). Таким образом, в нейроэндокринной системе могут протекать процессы с самыми различными временными характеристиками, и одна нз задач современной науки состоит в том, чтобы понять, как согласуются между собой все эти процессы. [c.166]

Большой интерес к названной группе антибиотиков связан с тем, что циклоспорины обладают специфическим иммуносу-прессорным действием. Циклоспорин А — это первый представитель нового поколения иммуномодуляторов. Указанное свойство циклоспоринов сделало возможным широкое применение их в медицинской практике при трансплантации отдельных органов и тканей, а также при лечении ряда аутоиммунных заболеваний (псориаз, ревматоидный артрит, пузырчатка, рассеянный склероз и др.). Это позволило глубже познать механизм различных иммунных реакций. Установлено, что циклоспорин в Т-лим-фоцитах связывается с Са -зависимым белком (кальмодулином), в результате чего тормозится взаимодействие фермента протеин-киназы с ионами кальция. [c.387]

Этот антибиотик, взаимодействуя с другим Са -зависимым белком — циклофилином, нарушает функцию неспецифических кальциевых каналов мембран в митохондриях животных. [c.387]

Сгусток крови образуется на внутренней поверхности измененного сосуда. В этом процессе участвуют различные факторы свертывания крови, в том числе витамин К-зависимые белки (витамин К обеспечивает синтез в печени 7-карбоксиглутами-новой кислоты, присутствующей в каждом из этих белков), в частности протромбин. В результате каскада протеолитиче-ской активации факторов свертывания на конечной стадии из протромбина образуется тромбин, который обеспечивает полимеризацию растворимого фибриногена в нерастворимый фибрин. Фибриновая сеть и захватывает элементы крови. [c.94]

Общей особенностью всех витамин-К-зависимых белков является формирование белковой сеточки, образованной у карбоксилутами-новои кислотои, связанной с кальцием. Такая сеть впервые была описана для протромбина. Протромбин в присутствии Са связывается биомембранои, что является необходимым условием для реализации процесса свертывания крови. [c.79]

Витамин-К-зависимые белки синтезируются в эндоплазматическом ретикулуме в виде белков-предщественников, содержащих сигнальный участок и участок узнавания для у-карбоксилирования. После отщепления сигнального пептида белок с помощью участка узнавания связывается с витамин-К-зависимой карбоксилазои, локализирующейся в мембранах эндоплазматического ретикулума. В результате этого связывания у-карбоксиглутаматкарбоксилаза переходит из не- [c.79]

Провести с участием представителей общественности дополнительную государственную экологическую экспертизу производства белково-витаминных концентратов из парафинов нефтн и в зависимости от ее результатов внести в августе 1990 г, в Совет Министров СССР соответствующие предложения но созданию экологически чистых производств микробиологического белка либо о перепрофилировании заводов но вып ску белково-вптамннных концентратов на основе использовапия других видов сырья или на изготовление-иной продукции, [c.232]

Зависимость констант Михаэлиса кз и Км от pH мон ет быть весьма сло кной. Поэтому для исследования зависимости от pH србды требуется использование буферных растворов. При этом нередко оказывается, что между компонентами буферного раствора (особенно НРО ") и ферментом имеется определенное взаимодействие. Кроме того, влияние на активность белка и активность субстрата также оказывает ионная сила раствора, что еще в большей стенени усложняет интерпретацию процесса в буферном растворе. Этот факт не всегда принимался во внимание. Во всех уравнениях, применявшихся в этом разделе, концентрации должны быть заменены на активности. Когда концентрация субстрата меняется в широком диапазоне, то поправка на активность может быть весьма существенной. Например, изучение скорости реакции уреаза — мочевина в диапазоне концентрации мочевины от 0,0003 до 2,0 М показало, что при высоких концентрациях мочевины скорость реакции надает [112]. Это может быть связано с изменением активности, а не механизма реакции. [c.564]

Все эти предварительные замечания в равной степени относятся к исследованию влияния высокого давления на константы скорости реакций ферментов [114] и белков] [115]. Величины и АУм, которые могут быть получены из зависимости констант скорости от давления, нельзя интерпретировать только с точки зрения изменения объема фермента или белка без тщательной оценки других параметров системы и их изменения с давлением. Ионизация различных групп, например, обычно сопровождается уменьшением парциального молярного объема за счет электрострикции растворителя. Влияние давления на ионизацию может в значительной степени. чатруднить изучение других процессов, связанных с влиянием давления на константу скорости. [c.565]

Белки являются полиамфолитами, т. е. они содержат как положительно, так и отрицательно заряженные ионогенные группы. Для всех полиамфолитов характерна зависимость их заряда от pH при низких pH они заряжены положительно, при высоких - отрицательно. Для каждого белка существуют такие значения рР1, при которых суммарный заряд молекулы равен нулю. Это значение pH определяется как изоэлектрическая точка. Очевидно, что изоэлектрическая точка полипептидной цепи определяется природой входящих в нее аминокислотных звеньев (см. табл. 6.7). Следует подчеркнуть, что все функции белков реализуются только в присутствии воды, т. е. в растворе или в набухшем состоянии. [c.340]

Натуральный шелк представляет собой нить, полученную размоткой коконов шелкопряда в условиях интенсивного набухания при гидротермических обработках. Получаемая таким образом нить характеризуется сложным морфологическим строением два фиброиновых стержня соединяются в единую нить с помощью серициновой прослойки. После дополнительного удаления серицина до содержания его 20-25% коконная нить превращается в шелк-сырец, а при более глубокой отмывке (до 4-5%) - в натуральный шелк. В зависимости от своих функций (формирования армирующей основы шелка - фиброиновых стержней или обеспечения связи между ними) полипептидные цепи имеют первичную структуру, включающую большее (в фиброине) или меньшее (в серицине) количество гидрофобных аминокислотных звеньев, но четкое различие между этими белками отсутствует (рис.6.12). Связь между ними обеспечивается проходными цепями, дисульфидными и сложноэфирными мостиками, межмолекулярными водородными связями, а также через небелковые фрагменты, например через монозы. [c.376]

Три важных фактора — индуктивный эффект, эффект поля и резонансный эффект — могут сильно влиять на поведение органических кислот и оснований, включая и биологически важные а-аминокислоты. В водном растворе, обычной среде нротекания биологических реакций, эти эффекты обусловливают большое разнообразие свойств, так что процессы диссоциации могут происходить во всем диапазоне pH. Это вал<но, потому что белки, построенные из аминокислот, в зависимости от своего аминокислотного состава могут принимать участие в кислотно-основных превращениях. Действительно, в упрощенном виде диссоциацию аминокислот можно рассматривать как миниатюрную модель диссоциации белка. В биохимических реакциях важные функции выполняют белки, и аналогия с аминокислотами может слу кить основой для понимания процессов передачи протонов. Однако такая модель слишком упрощена. Она не учитывает кооперативные взаимодействия. Например, как поведет себя лизин при диссоциации под действием линейно-расположенных положительно заряженных аминокислотных остатков, входящих в состав белка Далее, каким образом близко расположенная гидрофобная область белковой молекулы (т. е. область с более Ш13-кой диэлектрической проницаемостью) влияет на ее диссоциацию в данном химическом процессе То, что в этом случае можно ожидать значительных изменений, видно из поведения глицина при диссоциации в среде с низкой диэлектрической проницаемостью например, в 95%-ном этаноле (рКа карбоксильной группы глицина равен 3,8, а аминогруппы 10,0). Можно было бы подумать, что в этом случае но кислотности глицин близок к уксусной кислоте, но это не так, поскольку для последней р/( равен 7,1. [c.42]

Ферментативные системы, связанные с функцией кофермента В12, достаточно сложны. В связи с этим имеется несколько сообщений об очистке В12-зависимых ферментов или В12-связывающих белков с помощью аффинных сорбентов, обладающих сродством к витамину В12. Фактически для очистки ферментов или белков аффинная хроматография широко используется как один нз наиболее привлекательных методов [270]. С этой целью был разработан метод синтеза нерастворимого носителя кобаламинсефарозы (рис. 6.14). Этот носитель использован для очистки М-5-метилтетрагидрофолатгомоцистеин1юбаламинмстилтрапс-феразы из Е. oli. [c.394]

Такого рода стабилизация, достигаемая адсорбцией нейтральных молекул, происходит еще более наглядно в том случае, если адсорбированное вещество обладает свойствами коллоида. Причина такого явления не совсем ясна, но возможно, что оно частично имеет место под влиянием факторов геометрического характера, а частично находится в зависимости от фактора времени. Не исключена возможность, что в течение проверенных на практике промежутков времени может произойти адсорбция большего количества коллоидного вещества, чем это досягаемо путем индивидуальной адсорбции отдельных молекул. Во всяком случае описываемое явление настолько явно выражено, что это обстоятельство привело к созданию специального термина защитный коллоид . Свойства таких коллоидов присущи декстрину, смолам, белкам и др. ве-ш,еством. В равной мере эффективными являются в данном отношении мыла и иные моющие среаства, В конечном счете этот ме- [c.86]

Довольно много измерений такого рода было проведено с яичным альбумином. Это один из сравнительно простых белков, который поддается тщательной очистке. Первые измерения с монослоями яичного альбумина и других белковых веществ, включая и определение их молекулярной массы, были осуществлены Гуа-сталла в 1945 г. со специально сконструированными поверхностными весами с чувствительностью 0,001 дин ( ). Он показал, что только при очень сильном разрежении поверхностного слоя (100 м /мг) зависимость двумерного осмотического давления от площади удовлетворяет уравнению состояния идеального монослоя. При этих условиях было установлено, что молекулярная масса яичного альбумина равна М = 40 ООО. В 1947 г. Булл, используя другой раствор-подложку (концентрированный водный раствор сульфата аммония вместо употреблявшейся Гуасталла подкисленной воды), добился существенного расширения области идеального двумерного состояния (до 1,5 м /мг). Из своих измерений, более точных, чем измерения Гуасталла, он нашел М = 44 ООО. В 1951 г. Мишук с помощью предложенной им более удобной измерительной системы и для гораздо более тщательно очищенного яичного альбумина получил М = 44 900 (на подложке из концентрированного раствора карбоната аммония). Полученная Мишу-ком кривая зависимости я от площади (в кв. метрах на 1 мг нанесенного вещества) показана на рис. 32. [c.131]

Константы равновесия в том и другом случае отличаются незначительно (в 2—4 раза). В то же время при переходе от профлавина к родамину 6Q процесс комплексообразования красителя с активным центром замедляется почти в 10 paat Структуры молекул этих лигандов различаются в основном лишь тем, что молекула родамина 6Q содержит дополнительное бензольное кольцо. Как показало изучение температурной зависимости кинетики комплексообразования, энергия активации этого процесса порядка 17 ккал/моль (71,4 кДж/моль). С другой, стороны, известна, что энергия активации процессов, контролируемых диффузией, не превышает, как правило, 5 ккал/моль (21 кДж/моль) [62, 63]. Поэтому следует заключить, что образование комплекса химотрипсина с более объемной молекулой родамина 6G возможно лишь в результате конформационных изменений в молекуле фермента. Такой механизм (1.8) комплексообразования органических молекул с белками, по-видимому, весьма распространен. [c.31]

Активность различных ферментов, а также специфика происходящих в тканях биохимических процессов тесно связаны с определенными довольно узкими интервалами pH. Например, пепсин желудочного сока активен при pH = 1,5—2,0 содержащийся в слюне птиалин, ускоряющий процесс осахаривания крахмала, наиболее активен при pH = 6,7, т. е. почти в нейтральной среде. В зависимости от pH среды ферменты могут катализировать совершенно различные реакции. Так, тканевые катепсииы при реакции среды, близкой к нейтральной, катализируют синтез белка, а при кислой реакции его расщепление. При отклонении величины pH от оптимальных значений активность ферментов, как показывает опыт, сильно снижается нли даже вовсе прекращается, что в конечном итоге приводит организм к гибели. [c.205]

Макромолекулы белков имеют спиралевидную конфигурацию, которая может изменяться в зависимости от знака их заряда. Так, в нейтральном состоянии белка противоположно заряженные ионы NH и СОО- испытывают сильное притяжение друг к другу и тем самым вызывают укорачивание белковой иичи и даже скручивание ее в ниде спирали [c.339]

В растворах потенциалопределяющих ионов наблюдается сложная зависимость дзета-потенциала от концентрации. Избыток ионов в среде может привести к перемене зарядов и потенциалов двойного электрического слоя (ДЭС). Изменение потенциалов может произойти за счет специфической адсорбции. согласно правилу Фаянса. По этой причине с увеличением концентрации ионов значение С ПО-тенциала уменьшается, переходит изо- 3, распределение ио-электрическую точку, затем изменяет ццд падение потенциала знак заряда и снова увеличивается до в двойном электрпческом определенного предела. Для амфотерных при сверхэквивалент-веществ (А Оз, белки и др.) получены адсорбции [c.81]

Очень просто объясняется с позиций теории мембранного равновесия и известная зависимость объема набухшего белка (например, студня желатина) от pH среды. Минимальная степень набухания студня должна соответствовать изоэлектрической точке белка, так как при этом минимально и осмотическое давление, являющееся причиной набухания. По обе стороны от этого минимума кривая зависимости объема от pH поднимается и, достигнув максимума, спускается, поскольку таким же образом от pH зависит и осмотическое давление. При трактовке набухания с точки зрения Доннана соверщенно все равно, являются ли макромолекулы белка кинетическими отдельностями или образуют трехмёрную сетку. Иначе говоря, безразлично, какими причинами удерживаются вместе поливалентные ионы в системе — в результате ли наличия полупроницаемой перегородки или тем, что эти поливалентные ионы связаны друг с другом прочными связями и образуют трехмерную сетку. [c.476]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология