Белки гормональные

Известно, что из альфа-аминокислот тоже синтезируются вещества, которые обладают чрезвычайно высокой гормональной активностью. В клетках тканей они находятся в малых количествах в соединении с белками. Гормональное действие проявляют в чистом виде — после отщепления от белков. [c.68]

Функционирует А. в составе сложного комплекса, состоящего из гормонального рецептора (К), расположенного на внеш. стороне клеточной мембраны, внутримембранного регуляторного белка (С), в состав к-рого входит остаток [c.31]

Все эти положения были высказаны Э. Фишером более 50 лет тому назад. Но за последние 10—15 лет был накоплен огромный фактический материал о продуктах распада белка и было синтезировано огромное число пептидов, среди них ряд природных, что окончательно подтвердило эту точку зрения (см. стр 524—525). Наряду с полипептидами и белками за последнее время среди природных соединений найдено значительное количество циклических пептидов. Некоторые из них обладают гормональным действием, например вазопрессин, регулирующий кровяное давление, другие являются продуктами жизнедеятельности микроорганизмов, например грамицидины. Одни из этих циклопептидов состоят только из аминокислотных остатков (грамицидин), другие содержат в цикле и другие элементы— серу. Швицер предложил называть первые гомодетными и вторые гетеродетными циклопептидами. [c.486]

Последняя часть (гл. 15 и 16) посвящена проблемам биохимической генетики и гормональной регуляции обмена веществ и развития организмов, а также деятельности мозга. Гл. 15 охватывает не только вопросы биосинтеза нуклеиновых кислот и белков, но и дает представление о методах, используемых в биохимической генетике. Указанные сведения помещены в конце книги, но преподаватели могут их использовать (частично или целиком) в начале чтения курса. Последняя глава представляет собой краткое введение в проблемы межклеточных коммуникаций, нейрохимии, диффереицировки клеток, а также экологии. [c.9]

В некоторых случаях измерение биологической активности может служить полезным средством оценки влияния липидов на конформацию белков (ферментов, гормональных рецепторов). В этой области проведены многочисленные работы, показавшие, что некоторые ферменты мембран обладают специфичностью по отношению к некоторым классам фосфолипидов и физическое состояние липидов (фаза геля или жидкого кристалла) влияет на активность ферментов [42, 91]. Специфичность ферментов мембран по отношению к некоторым фосфолипидам касается только полярной части (табл. 7.8). [c.314]

Разница между пептидами первой группы и белками проблематична и исторически базируется на размере молекул. Способность проходить через природные мембраны при диализе определяет верхний предел молекулярной массы пептидов как 10 000, или примерно 100 аминокислотных остатков. В настоящем обзоре низко-молекулярными мы будем называть пептиды, лежащие в области от дипептида до пептидов, содержащих примерно 50 аминокислотных остатков. Наибольший интерес в этой области за последнюю четверть века представляют в основном пептиды, обладающие гормональной активностью. В этой области достигнут заметный прогресс, что представляется весьма важным для взаимосвязи между биологией и химией. [c.285]

Гормональная функция. Обмен веществ в организме регулируется разнообразными механизмами. В этой регуляции важное место занимают гормоны, синтезируемые не только в железах внутренней секреции, но и во многих других клетках организма (см. далее). Ряд гормонов представлен белками или полипептидами, например гормоны гипофиза, поджелудочной железы и др. Некоторые гормоны являются производными аминокислот. [c.21]

Внешние проявления денатурации сводятся к потере растворимости, особенно в изоэлектрической точке, повышению вязкости белковых растворов, увеличению количества свободных функциональных 8Н-групп и изменению характера рассеивания рентгеновских лучей. Наиболее характерным признаком денатурации является резкое снижение или полная потеря белком его биологической активности (каталитической, антигенной или гормональной). При денатурации белка, вызванной 8М мочевиной или другим агентом, разрушаются в основном нековалентные связи (в частности, гидрофобные взаимодействия и водородные связи). Дисульфидные связи в присутствии восстанавливающего агента меркаптоэтанола разрываются, в то время как пептидные связи самого остова полипептидной цепи не затрагиваются. В этих условиях развертываются глобулы нативных белковых молекул и образуются случайные и беспорядочные структуры (рис. 1.12). [c.47]

К типичным гликопротеинам относят большинство белковых гормонов, секретируемые в жидкие среды организма вещества, мембранные сложные белки, все антитела (иммуноглобулины), белки плазмы крови, молока, овальбумин, интерфероны, факторы комплемента, группы крови, рецепторные белки и др. Из этого далеко не полного перечня гликопротеинов видно, что все они выполняют специфические функции обеспечивают клеточную адгезию, молекулярное и клеточное узнавание, антигенную активность опухолевых клеток, оказывают защитное и гормональное, а также антивирусное действие. [c.91]

О белковой природе ферментов свидетельствует факт инактивирования (потеря активности) ферментов брожения при кипячении, установленный еще Л. Пастером. При кипячении наступает необратимая денатурация белка-фермента. Фермент при этом теряет присущее ему свойство катализировать химическую реакцию. Точно так же белки при кипячении денатурируются и теряют свои биологические свойства (антигенные, гормональные, каталитические). Под влиянием различных физических и химических факторов (воздействие УФ- и рентгеновского излучения, ультразвука, осаждение минеральными кислотами, щелочами, алкалоидными реактивами, солями тяжелых металлов и др.) происходит денатурация ферментов, так же как и белков. [c.118]

Известно, что направленность и тонкая регуляция процесса передачи информации обеспечиваются прежде всего наличием на поверхности клеток рецепторных молекул (чаще всего белков), узнающих гормональный сигнал (см. Рецепторы инсулина). Этот сигнал рецепторы трансформируют в изменение концентраций внутриклеточных посредников, получивших название вторичных мессенджеров, уровень которых определяется активностью ферментов, катализирующих их биосинтез и распад. [c.289]

Кажущаяся стабильность химического состава целостного организма является результатом существования определенного равновесия между скоростями синтеза и распада его составляющих. Внедрение в биохимическую и клиническую практику метода меченых атомов позволило доказать, что белки нужны не только растущему, но и сформировавшемуся организму, когда его рост прекратился, т.е. имеются доказательства существования в организме механизма постоянного обновления химических составных частей тела. При нормальных физиологических условиях, как и при патологических состояниях, скорости синтеза и распада специфических веществ определяются, помимо нервно-гормонального влияния, химической природой веществ и внутриклеточной их локализацией. В растущем организме скорость синтеза многих компонентов органов и тканей преобладает над скоростью их распада. Тяжелые изнуряющие болезни, а также голодание, напротив, характеризуются преобладанием скорости катаболизма над скоростью синтеза. Почти все белки тела, включая структурные белки, гемоглобин, белки плазмы и других биологических жидкостей организма, также подвергаются постепенному распаду и синтезу. Например, более половины белков печени, сыворотки крови и слизистой оболочки кишечника подвергается распаду и ресинтезу в течение 10 дней. Медленнее обновляются белки мышц, кожи и мозга. [c.410]

Таким образом, состояние белкового обмена определяется множеством факторов, как экзогенных (окружающая среда, характер питания и др.), так и эндогенных (физиологическое состояние организма, включающее нервно-гормональный статус, ферментная оснащенность и др.). Любые отклонения от нормального физиологического состояния организма отражаются на азотистом обмене. Знание закономерностей изменений обмена белков при данном конкретном патологическом процессе — необходимая предпосылка для правильного выбора тактики терапевтических мероприятий по устранению нарушенного процесса обмена. [c.412]

Рецепторные белки играют важную роль при передаче нервного или гормонального сигнала в клетку или в ее некоторые компартменты. Рецепторы локализованы в мембранах, и механизмы передачи информации связаны в основном с изменениями конформации белка, поглощением или выделением энергии и т. д. [c.46]

В химии белка уже достигнут ряд выдающихся результатов. Разработаны современные физико-химические методы исследования аминокислот, пептидов и белков. Установлена первичная структура некоторых белковых ферментов и гормонов, таких, как адренокортикотропный гормон, инсулин, рибонуклеаза, миоглобин, гемоглобин, цитохром с, лизоцим, химотрипсиноген, белок вируса табачной мозаики и других. Успешно развиваются методы синтеза биологически активных белков и пептидов. В 1963 г. осуществлен синтез первого высокомолекулярного белка гормональной природы — инсулина, а в 1969 г. — синтез фермента р1[бонуклеазы (124 аминокислотных остатка). Изучена пространственная структура миоглобина, гемоглобина, лизоцима, химотрипсина, карб-оксипеитидазы А, рибонуклеазы и других белков. Эти достижения помимо их высокой научной ценности имеют громадное практическое значение для медицины, сельского хозяйства и ряда отраслей промышленности. [c.18]

Полезно включить многие белки (гормональные рецепторы, транспортные белки), локализованные в мембранах за счет гидрофобных взаимодействий. В мембранах находятся в основном их а-спирали, расположенные перпендикулярно плоскостям, хотя в ряде случаев возможно и внутримембранное расположение -частей. С помош ью определения участков гидрофобных последовательностей можно предска- [c.212]

МОЙ РНК-полимеразы. И тиреоидные, и стероидные гормоны могут быть не только индуктором, но и репрес-сорами синтеза белка. На рис. 20 изображена модель гормонзависимой индукции синтеза белка. Гормональный индуктор может переводить в активное состояние несколько структурных генов, находящихся под контролем одного и того же гена-оператора. [c.56]

Он является универсальным посредником передачи гормонального сигнала в клетке и активирует внутриклеточные ферменты (протеинкиназы), участвующие в синтезе белков и различных ферментов. Кроме цикло-АМФ вторичными мессенджерами служат также гуанозинцикломонофосфат (цикло-ГМФ), инозит-1,4,5-трифосфат (ИТФ), катион Са(И), N0 и др. [c.41]

ФОСФОПРОТЕИДЫ (фосфопротеины), сложные белки, содержащие остатки фосфорной к-ты, присоединенные, как правило, фосфоэфирной связью к остаткам a-aMHHO- -окси-кислоты— серина (фосфосерин) или треонина (фосфотрео-нин). Образуются в результате катализируемого ферментом протеинкиназой переноса фосфата АТФ на гидроксильную группу к-ты в уже сформированной молекуле белка. Образование Ф. и их расщепление ферментом ФП-фосфа-тазой играют большую роль в гормональной регуляции активности мн. ферментов, напр, гликоген-синтетазы и глико-ген-фосфорилазы. [c.628]

Аденилатциклаза (КФ 4.6.1.1) эукариот является ферментом плазматических мембран. Она катализирует реакцию образования цАМФ из АТФ. Фермент состоит из трех компонентов рецептора к гормону, ГТФ-связывающего белка (Ы-белка) и каталитической су единицы. Гормональная активация аденилатциклазы осуществляется в результате следующих взаимодействий компонентов. Гормон, связываясь с рецептором, индуцирует образование тройного комплекса гормон — рецептор — Ы-белок. Связывание ГТФ с К-белком вызывает диссоциацию тройного комплекса с образованием активированного N-бeлкa. Активированный N-бeлoк, содержащий ГТФ, взаимодействует с каталитической субъединицей фермента, увеличивая ее активность. Гидролиз ГТФ до ГДФ и неорганического фосфата ГТФазой Ы-белка приводит к диссоциации комплекса Ы-белка с каталитической субъединицей и выключению фермента [c.368]

Тироксины и трииодтиронин освобождаются из тиреоглобулина под действием ряда протеиназ. Как действие протеиназ, так и освобождение гормонов щитовидной железы в кровь стимулируется тиреотропным гор ] моном гипофиза (ТТГ). Этот тиреотропный гормон, подобно глюкагону, вероятно, использует в своем действии механизм, связанный с участие сАМР. Гормоны щитовидной железы разносятся по всему организму связывающим эти гормоны глобулином — специальным белком, выполН няющим транспортную функцию. Некоторые молекулы гормонов ne-j реносятся и другими сывороточными белками. Как тироксин, так я] хрииодтирриин оказывают мощное гормональное воздействие на ткани, но для трииодтиронина лаг-период ответной реакции короче, чем для [c.146]

Мембранные белки наряду с липидами играют важную структурную роль, кроме этого они ответственны за выполнение подавляющего большинства специализир. ф-ций отдельных мембран. Они служат катализаторами протекающих в мембранах и на их пов-сти р-ций (см., напр.. Дыхание), участвуют в рецепции гормональных и антигенных сигналов и т. п. (см., напр., Аденилатциклаза), выполняют транспортные ф-ции, обеспечивают пиноцитоз (захват клеточной пов-стью и поглощение клеткой жидкости), хемотаксис (перемещение клетки, обусловленное градиентом концентраций к.-л. в-ва в среде) и т.п. Мн. из периферич. белков-компоненты цитоскелета (совокупность филамен-тов и микротрубочек цитоплазмы) и связанных с ним сократит, элементов, к-рые обусловливают форму клеткн и ее движение. [c.29]

П. ф. играют важную роль во мн. процессах, происходящих в организме, напр, при оплодотворении, биосинтезе белка, свертывании крови и фибринолизе, иммунном ответе (активации системы комплемента), гормональной регуляции. Во ми. этих случаях фермент расщепляет я субстрате лишь одну или неск. связей (ограниченный протеолиз). Активность П. ф. регулируется на посттрансляц. стадии путем активации их неактивных предшественников (зи-могенов), а также действием прир. ингибиторов ферментов (а -макроглобулина, ai-антитрилсина, секреторного панкреатич. ингибитора и др.). Нарушения механизмов регуляции активности П. ф.-причина мн. тяжелых заболеваний (мышечной дистрофии, аутоиммунных заболеваний, эмфиземы легких, панкреатитов и др.). [c.113]

Биосинтез С. г. в организме происходит в органах, производящих гормоны (надпочечники, яичники, семенники и др.), откуда они (обычно в виде комплексов с белками) разносятся током крови к клеткам органов-мшпеней, где вступают во взаимод. со специфич. белковыми (цитоплазматич.) рецепторами, расположенными либо на клеточной мембране, либо в цитоплазме. С. г. обратимо связываются с рецепторами за счет водородных связей и гидрофобных взаимод., образуя стероид-рецепторные комплексы. Последние пере-дают,.гормональный сигнал, либо оставаясь на месте (мембранные рецепторы), либо проникая в ядро клетки и вступая там во взаимод. с генами. Эффективность гормонального сигнала определяется законом действующих масс, специ- [c.436]

Физиол. действие Т. не отличается от действия тироксина, но его гормональная активность в 5-10 раз выше, чем у первого. Кроме высокоактивного Т. в организме путем монодеиодирования тироксина в положении 5 образуется 3,3, 5 -трииодтиронин (т.наз. обратный, или реверсивный, Т.), лишенный гормональной активности. Небольшое кол-во обратного Т. секретируется также щитовидной железой. В крови Т. подобно тироксину циркулирует в осн. в виде комплексов со специфич. связывающими белками, однако его связь с белками сыворотки крови слабее, чем у тироксина. [c.633]

В таблице приведены далеко не все секреторные и несекреторные пептидные и белковые гормоны. При их последующем рассмотрении также нельзя охватить всех их представителей и остановиться на всех аспектах их химии и эндокринологии. Почти невозможно включение в обсуждение многочисленных синтетических аналогов различных пептидных гормонов, а также проблематики, связанной с обширными нсследованнямн конформаций пептидных молекул. Многие монографии и обзоры могут дать обширную информацию об интересной области науки, относящейся к пептидным и белк овь(м гормонам [581—590]. Уверенно идет установление структуры и изучение механизма действия новых природных соединений пептидной природы из головного мозга, внутренних органов, лимфоцитов, кожи амфибий и т. д., обладающих гормональным действием. [c.236]

В гл. 9 были рассмотрены результаты теоретического анализа ангиотензина П (АТ П), Asp -Aгg2-VaP-Tyr -VaP-His6-Pro -Phe [378]. Исследование конформационных возможностей октапептидного гормона позволило установить его структурную организацию и тем самым определить набор низкоэнергетических пространственных форм, потенциально являющихся биологически активными. Следующая задача заключается в выявлении в найденном наборе оптимальных конформаций структур АТ П, актуальных для реализации гормональной активности, и определении конкретных связей между ними и функциями. Это тема следующего, четвертого, тома издания "Проблема белка". Здесь же на примере главным образом АТ II только отметим некоторые причины, сдерживающие установление принципов структурно-функциональной организации гормонов, а также покажем, что достижение цели немыслимо без решения обратной структурной задачи. [c.566]

Метаболические, нервные и гормональные раздражения, част усиленные ферментативными каскадами, коррелируют расход а запас энергии. Какие механизмы обеспечивают химической энергией активную сократительную систему Важную роль в непосредственной корреляции запаса энергии с энергетическими запросами играет ADP — основной продукт АТРазной деятельности миозина. ADP как метаболический сигнал приводит в действие выработку АТР активированными белками в ключевых положениях гликоли-тического пути и окислительного фосфорилирования [19]. Создание запаса энергии на продолжительный период регулируется ионами [c.289]

Весьма широко распространено посттрансляционное присоединение углеводов к белкам. Все известные белки плазмы крови, напрнмер, представляют собой гликопротеины (за исключением альбумина и преальбумина). Гликопроте ины несут разнообразные функции, в частности структурные (коллаген), ферментативные (тромбин) и гормональные (тироглобулин). Содержание углеводов меняется от 0,5 /о в коллагене до примерно 85 % в групповых веществах крови. В гликопротеинах, однако, присутствует лишь относительно небольшое число типов углеводов, включающее О-галактозу, О-маннозу, О-глюкозу, -фукозу, Л -ацетил-/)-глюкозамин, УУ-ацетил-О-галактозамин и сиаловые кислоты. В некоторых растительных гликопротеинах содержится 1-араби-ноза. [c.548]

Хроматографические методы, в которых разделение компонентов смеси основано на различии в размерах, форме или суммарном заряде молекул, часто недостаточно эффективны для разделения смесей белков. В таких случаях может оказаться полезной аффинная хроматография [48]. Успех метода зависит от того, удастся ли найти вещество, которое будет специфически взаимодействовать с подлежащим очистке белком. Для фермента таким веществом может быть конкурентный ингибитор катализируемой этим ферментом реакции, а для участвующего в гормональной регуляции белка-рецептора — соответствующий гормон. Это вещество связывают с подходящим нерастворимым гидрофильным носителем, и полученный материал используют при хроматографии как стационарную фазу. Вещества такого типа часто сами оказываются большими природными макромолекулами, и приемы, используемые для соединения их с носителями, сходны с методами приготовления иммобилизованных ферментов [см. разд. 27.4.2 (5)]. Реакции, с помощью которых белки, содержащие аминогруппы или фенольные группировки, могут быть связаны с носителем на основе сшитого полиакриламида, содержащего некоторое число гидразидных или 4-аминоанилидных остатков (схемы 30, 31 Б — остаток белка). Хорошие результаты получены в тех случаях, [c.322]

На заключительном этапе выделения и очистки белков исследователя всегда интересует вопрос о гомогенности полученного белка. Нельзя оценивать гомогенность индивидуального белка только по одному какому-либо физико-химическому показателю. Для этого пользуются разными критериями. Из огромного числа хроматографических, электрофоретических, химических, радио- и иммунохимических, биологических и гравитационных методов наиболее достоверные результаты при определении гомогенности белка дают ультрацентрифугирование в градиенте плотности сахарозы или хлорида цезия, диск-электрофорез в полиакриламидном геле, изоэлектрическое фоьсусирование, иммунохимические методы и определение растворимости белка. Действительно, если при гель-электрофорезе белок движется в ввде одной узкой полосы и в этой зоне сосредоточена его биологическая активность (ферментативная, гормональная, токсическая [c.32]

В свою очередь трехмерная структура белковой молекулы также содержит информацию, но уже совершенно нового типа, а именно функциональную, которую акад. В.А. Энгельгардт назвал интрамолекулярной информацией. Как будет показано далее, все биологические свойства белков (каталитические, гормональные, антигенные и др.) связаны с сохранностью их третичной структуры, которую принято называть нативной конформацией. Любые воздействия (термические, физические, химические), приводягцие к нарушению этой конформации молекулы (разрыв водородных и других нековалентньгх связей), сопровождаются частичной или полной потерей белком его биологических свойств. [c.68]

Наиболее изученным является аденилатциклазный путь передачи гормонального сигнала. В нем задействовано мимимум пять хорошо изученных белков 1) рецептор гормона 2) фермент аденилатциклаза, выполняющая функцию синтеза циклического АМФ (цАМФ) 3) G-белок, осуществляющий связь между аденилатциклазой и рецептором 4) цАМФ-зависимая протеинкиназа, катализирующая фосфорилирование внутриклеточных ферментов или белков-мишеней, соответственно изменяя их активность 5) фосфодиэстераза, которая вызывает распад цАМФ и тем самым прекращает (обрывает) действие сигнала (рис. 8.5). [c.290]

Ионам Са принадлежит центральная роль в регуляции многих клеточных функций. Изменение концентрации внутриклеточного свободного Са является сигналом для активации или ингибирования ферментов, которые в свою очередь регулируют метаболизм, сократительную и секреторную активность, адгезию и клеточный рост. Источники Са могут быть внутри- и внеклеточными. В норме концентрация Са в цитозоле не превышает 10 М, и основными источниками его являются эндоплазмати-ческий ретикулум и митохондрии. Нейрогормональные сигналы приводят к резкому повышению концентрации Са (до 10 М), поступающего как извне через плазматическую мембрану (точнее, через потенциалзависимые и рецепторзависимые кальциевые каналы), так и из внутриклеточных источников. Одним из важнейших механизмов проведения гормонального сигнала в кальций—мессенджерной системе является запуск клеточных реакций (ответов) путем активирования специфической Са -кальмодулин-зависимой протеинкиназы. Регуляторной субъединицей этого фермента оказался Са -связывающий белок кальмодулин (мол. масса 17000). При повышении концентрации Са в клетке в ответ на поступающие сигналы специфическая протеинкиназа катализирует фосфорилирование множества внутриклеточных ферментов —мишеней, регулируя тем самым их активность. Показано, что в состав киназы фосфорилазы Ь, активируемой ионами Са , как и КО-синтазы, входит кальмодулин в качестве субъединицы. Кальмодулин является частью множества других Са -свя-зывающих белков. При повышении концентрации кальция связывание Са с кальмодулином сопровождается конформационными его изменениями, и в этой Са -связанной форме кальмодулин модулирует активность множества внутриклеточных белков (отсюда его название). [c.296]

Известно, что эффект стероидных гормонов реализуется через генетический аппарат путем изменения экспрессии генов. Гормон после доставки с белками крови в клетку проникает (путем диффузии) через плазматическую мембрану и далее через ядерную мембрану и связывается с внутриядерным рецептором-белком. Комплекс стероид-белок затем связывается с регуляторной областью ДНК, с так называемыми гормончувствительны-ми элементами, способствуя транскрипции соответствующих структурных генов, индукции синтеза белка de novo (см. главу 14) и изменению метаболизма клетки в ответ на гормональный сигнал. [c.297]

Пептидил-пуромицин не несет на себе триплета антикодона и поэтому тормозит элонгацию пептидной цепи, вызывая обрыв реакции, т.е. преждевременную терминацию синтеза белка. При помощи пуромицина было доказано, например, что гормональный эффект в ряде случаев зависит от синтеза белка de novo. Укажем также, что пуромицин оказывает тормозящее действие на синтез белка как у прокариот, так и у эукариот. [c.541]

Трансдуцин, также называемый G-белком, удивительно похож на N-белки — описанные в гл. 9 мембранные компоненты, передающие некоторые гормональные сигналы или сигналы нейромедиаторов от их рецепторов к ферменту аденилатциклазе. И трансдуцин, и N-белки состоят из трех полипептидных цепей <х, и и механизмы их действия, по-видимому, очень сходны. Подобие системы родопсин — трансдуцин — фосфодиэстераза и системы -адренэргический рецептор — N-белок — аденилатцик-лаза так велико, что возможна, например, перекрестная рекомбинация (замена) отдельных компонентов этих систем. В одном из таких экспериментов по реконструкции было показано, что трансдуцин способен передавать сигналы от -рецепторов к аденилатциклазе в клетках с недостаточным количеством N-белка. [c.18]

Плазматические мембраны нейронов и мембраны некоторых не нейрональных клеток содержат специфические рецепторы (рецепторы ЫОР), которые связывают N0 вначале с низким, а затем с высоким сродством. Было показано, что рецепторы с высоким сродством образуют кластеры и вместе со связанным ЫОР попадают в клетку при эндоцитозе и транспортируются внутри клетки частично к лизосомам (где происходит их деградация), частично к ядру. При их поглощении нервным окончанием рецептор и ЫОР переносятся путем ретроградного аксонального транспорта. Подобные процессы могут происходить и при других типах гормональной регуляции и поэтому КОР служит своеобразной моделью гормонов и факторов роста. Механизм действия ЫОР в клетке не изучен. В ответ на действие ЫОР наблюдалось фосфорилирование белка и поэтому было постулировано участие в этом процессе сАМР-зависимой протеинкиназы. Идентифицировано несколько субстратов КОР-активированного фосфорилирования (среди них тирозингидроксилаза, рибосомальный белок 56, гистоны Н1 и НЗ и не-гистонные ядерные белки), но не показана связь между этими процессами и физиологической функцией МОР. [c.326]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология