Метионин гидролиз

Среди методов расщепления полипептидных цепей химическим путем наибольшее распространение получили гидролиз белка по остаткам метионина (бромцианом), тирозина (М-бромсукцинимидом), триптофана (о-йодозобензойной кислотой и ВЫР5-скатолом) и по остаткам цистеина. [c.141]

Полученную жидкую массу подкисляют, добавляя на каждые 100 л автолизата 0,25 л концентрированной серной кислоты, которую предварительно разбавляют в 4 раза. После этого автолизат кипятят 15—20 мин. После охлаждения он готов к употреблению. Кроме белкового гидролиза в дрожжевом автолизате могут идти и другие побочные процессы — декарбоксилирование кетокислот, образование аминокислот из кетокислот, спиртовое брожение и др. После автолиза 10—12% (по сухой массе) суспензии дрожжей в течение 24 ч при 45°С в жидкой фракции автолизата содержится до 5% сухих веществ. Из общего количества азота фильтрата 50% приходится на аминный азот аминокислот тирозина, триптофана, метионина, цистеина, аргинина, гистидина и др. Кроме того, в фильтрат переходят витамины группы В — тиамин, витамин РР и др. Добавки жидкого автолизата к питательным средам определяются экспериментально. [c.110]

Наибольшее значение для биохимического получения аминокислот приобрел метод стереоспецифичного гидролиза эфиров аминокислот и их N-ацильных производных. Под действием фермента ацилазы Ы-ацетил-1-метионин гидролизуется, [c.112]

Белки свеклы имеют кислотные свойства (точка коагуляции при pH 3,5), содержат больше кислых аминокислот — глутаминовую, аспарагиновую и др. Они гидролизуют с образованием низкомолекулярных пептидов и аминокислот аланин- валин, гликокол, лейцин, изолейцин, фенилаланин, -аминомасляная, тирозин, серии, треонин, цистин, метионин, пролин, триптофан, аспарагиновая, глутаминовая, гистидин. [c.6]

Последний по реакции Штреккера легко цианируется по карбонильной группе с образованием циангидрина (2), в котором затем аммиак нуклеофильно замещает ОН-группу. На следующей стадии образовавшийся таким образом геминальный аминонитрил (3) гидролизуют в щелочной среде до рацемического метионина (4). Его активную L-форму выделяют фермен- [c.36]

Для жизнедеятельности организма человека н животных необходимы белки, жиры и углеводы, являющиеся пластическими и энергетическими материалами, а также минеральные соли н витамины. Среди жиров и продуктов гидролиза белков имеются незаменимые органические вещества, поступление которых должно обеспечиваться с пищей, так как они не синтезируются организмом. По-видимому, по мере эволюционного развития животного мира отдельные виды постепенно теряли способность к биосинтезу некоторых простых органических соединений, участвующих в метаболических процессах, так как более эффективным для организма путем они могли получить их из окружающей органической природы — растений и микроорганизмов или с животной пищей. К таким органическим соединениям относятся незаменимые -аминокислоты, незаменимые ненасыщенные жирные кислоты, а также витамины (термин витамины предложен Функом [2]). На необходимость для питания таких факторов ( витаминов ), не синтезируемых животными, указывал Лунин [3]. Для человека незаменимыми оказались восемь -аминокислот (из 20) валин, лейцин, изолейцин, лизин, треонин, метионин, фенилаланин триптофан [4]. Для животных незаменимых аминокислот значительно больше, например для крысы —11. [c.5]

Пластеины вырабатывались также из других источников белка, включая клейковину пшеницы [43], зеин [82] и люцерну [83, 98]. Были испытаны также разные ферменты, в том числе микробиального происхождения [44], и были предложены технологические процессы, основанные на действии иммобилизованных ферментов [98, 114]. Для осуществления гидролиза соевых белков разработаны другой процесс и реакция пластеина в один этап [134]. Согласно этой технологии первостепенную роль как нуклеофильный агент, который связывается преимущественно концами пептидов, играет эфир аминокислоты, например этиловый эфир метионина. Более подробно это изложено ниже (см. 3.3). Этот процесс позволяет не только обогащать белки, в которых недостает некоторых аминокислот, но и включать другие гидрофильные аминокислоты, такие, как глутаминовая кислота, в гидрофобные молекулы и тем самым делать их водорастворимыми 131, 132]. Развивая эту идею, Фуйимаки с соавторами [46] запатентовали способ технологии (патент США № 4145455), который дает возможность [c.612]

При гидролизе белоксодержашее сырье (отходы пищевой и молочной промышленности) нагревают с растворами кислот или щелочей при температуре 100 —105 °С в течение 20 — 48 ч. Чаще всего используют 20 %-й раствор соляной кислоты, обеспечивающий глу- бокий гидролиз белка. Кроме того, для ускорения реакции гидролиза белков используют иммобилизованные протеолитические ферменты и ионообменные смолы. В ходе кислотного гидролиза бежов происходят рацемизация и разрушение некоторых составляюищх их аминокислот. При кислотном гидролизе полностью разрушается триптофан и достаточно значительны потери цистеина, метионина и т р рина (10—30%). Лучшим способом уменьшения потерь aMHHflik f от при гидролизе является проведение его в вакууме или в атмосфере инертного газа, а также соблюдение высокого соотношения количества кислоты, взятой для гидролиза, и массы белка (200 1). Рациональное использование сырья при гидролизе, характерное для многих других биотехнологических производств, обеспечивает создание безотходных технологий и способствует оздоровлению окружающей среды. Ранее методом гидролиза получали аминокислоты исключительно для фармацевтических и научных целей. В последнее время сфера использования белковых гидролизатов существенно расширилась. Их применяют в медицине, животноводстве, пищевой и микробиологической промышленности. [c.42]

Стереоспецифичность ферментативного действия довольно часто используют для получения оптически активных веществ. Наибольшее значение приобрел метод стереоспецифичного гидролиза iV-ацильных производных аминокислот. Под действием фермента ацилазы jV-ацетил-L-метионин гидролизуется, например, в 1000 раз быстрее, чем ацетильное производное О-энантиомера. [c.67]

Химотрипсин преимущественно расщепляет пептидные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы ароматических аминокислот. Кроме того, гидролизу химотрипсином могут быть подвергнуты связи, образованные лейцином, валином, метионином и аспарагином. [c.140]

В процессе пищеварения Б. подвергаются гидролизу до аминокислот, к-рые и всасываются в кровь. Пищ ценность Б. зависит от их аминокислотного состава, содержания в них т. наз. незаменимых аминокислот, не синтезирующихся в организмах (для человека незаменимы триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин и фенилаланин). В питательном отношении растит. Б. менее ценны, [c.253]

Серасодержащие аминокислоты цистин, цистеин и метионин. Цистин настолько легко выделяется из продуктов гидролиза белков, что разработка методов его синтеза представляет только теоретический интерес. [c.450]

Исследования химотрипсина на синтетических субстрат ах показали, что специфичность фермента проявляется несколько шире, чем специфичность трипсина. Как правило, пептидные связи, гидролизуемые химотрипсином, образованы карбоксильными группами аминокислот, имеющих боковые цепи ароматического характера, например тирозина, фенилаланина или триптофана. Кроме того, атаке подвергаются соединения, содержащие метионин и лейцин, но гидролиз протекает гораздо медленнее [128, 228]. [c.199]

Расщепление С -метионина гидролизом с помощью йодистоводородной кислоты описано Арнштейном [6], [c.210]

Метод, а) Гидролиз. 0,5—1,0 г белка (6 мг метионина) гидролизуют 18 час. с 25 мл концентрированной HI в атм<3сфере азота. Избыток HI удаляют отгонкой в вакууме. Прибавление нескольких миллилитров разбавленной соляной кислоты способствует удалению избытка HI. [c.215]

Изящная комбинация химической модификации с ионообменной хроматографией была использована для быстрого отбора из совокупности пептидов, полученных после трипсинового гидролиза, тех из них, которые содержат Met. Смесь трипсиновых пептидов растворяли в 30%-ной СН3СООН и обрабатывали радиоактивно меченным иодацетамидом. На атоме серы метионина возникал дополнительный положительный заряд, поэтому при хроматографии на сильном катионообменнике такие пептиды задерживались но сравнению с нормальным положением их элюции. По наличию метки со- [c.298]

Химотрипсин преимущественно расщепляет те пептидные связи, карбоксильная функция которых относится к ароматическим аминокислотам. В длинных полипептидных цепях гидролизуются также связи, образованные лейцииом, валином, аспарагином и метионином. Пепсин обладает слабо выраженной специфичностью. Расщепляются связи, образованные триптофаном, фенилаланином, тирозином, метионином и лейцином. [c.365]

С целью имитации ситуации, имеющей место нри гидролизе белков 6 н. НС1 при 110°, когда производят защиту серусодержащих аминокислот от неконтролируемого окисления, вместо цистеина и метионина на рис. 160 фигурируют цистеинсульфокислота и метионин-сульфон — продукты окисления цистеина и метионина надмуравьиной кислотой по этой же причине отсутствуют аспарагин и глютамин [c.482]

Определение качественного и количественного аминокислотного состава белков и пептидов проводят после их гидролиза кислотой или щелочью. Оба вида гидролиза разрушают некоторые аминокислоты. При щелочном гидролизе частично разрушаются цистеин, серии, треонин и происходит частичная рацемизация некоторых аминокислот. При гидролизе соляной кислотой (5,7 н., 105—110° С), которая обычно используется при кислотном гидролизе пептидных связей, практически полностью разрушается триптофан. В связи с этим содержание триптофана в пробах обычно определяют после щелочного гидролиза или спектрофотометрическим методом Кроме того, наблюдаются значительные потери оксиаминокислот (серина, треонина, тирозина), се-русодержащих аминокислот (цистеина, метионина) и частично пролива. При этом степень разрушения аминокислот зависит от чистоты и концентрации НС1, используемой для гидролиза, а также длительности и температуры гидролиза. Следует отметить, что примеси альдегидов при кислотном гидролизе приводят к значительной потере тирозина, а также цистеина, гистидина, глутаминовой кислоты и лизина, а примеси углеводов в больших концентрациях — к разрушению аргинина. [c.123]

Выход продуктов гидролиза колеблется от 70 (связи триптофана с валином и изолейцином) до 100% (связи со всеми остальными аминокислотами). При блокировании 5Н-групп в белках окислению при ее использовании подвергаются только остатки метионина. Селективность гидролиза зависит от качества используемого препарата примеси в виде о-йодоксибензойной кислоты приводят к разрыву связей по остаткам тирозина. Для разрушения о-йодоксибензойной кислоты применяют ге-крезол. [c.144]

ЛЗ. Известно, что пептид содержит только Е-лизин и Е-метионин. Р1з данных по титрованию следует, что на каждую свободную карбоксильную группу пептида приходятся 3 свободные аминогруппы. При обработке пептида азотистой кислотой (HNO2) в аппарате Ван-Слайка каждая аминогруппа освобождает 1 моль N2. Если провести полный кислотный гидролиз дезаминированного пептида и вновь обработать гидролизат HNO2, то высвобождается то же количество N2, что и из исходного пептида. Обработка исходного пептида избытком динитрофторбензола дает динитрофенильный (ДНФ-) пептид, который по спектрофотометрическим данным содержит по три ДНФ-группы на каждую свободную карбоксильную группу. После полного гидролиза этого ДНФ-пептида выявляются следующие продукты бесцветное соединение, содержащее S (Ai) соединение желтого цвета, содержащее S (Аг), и соединение желтого цвета, не содержащее S (Аз). При частичном гидролизе ДНФ-пептида образуются Ai, А2 и Аз и еще четыре соединения, имеющие желтую окраску—Bi, В2, Вз и В4. При полном гидролизе из Bi образуется Ai, А2 и Аз из 2 — Ai и А2 из Вз—-Ai и Аз, а из В4 — только A3. Какова наиболее вероятная структура исходного пептида [c.192]

ТЕРМОЛИЗИН, фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз пептидных связей, образованных гл. обр. остатками гидрофобных аминокислот (изолейцином, лейцином, валииом, фенилаланином, метионином, аланином). Со значительно меньшими скоростями катализирует гидролиз связей, образованных остатками тирозина, глицина, треонина и серина. Не способен расщеплять пептидные связи, образованные с участием остатка пролина. Т. также катализирует р-цию транспептидирования (образование поперечных сшивок путем взаимод. концевой группы NHj пентаглицинового остатка молекулы с пептидной связью между концевыми остатками D-аланина др. фрагмента молекулы-гл. обр. в протеогликанах), не катализирует гидролиз амидов и эфиров карбоновых к-т. [c.542]

В качестве источников углерода дрожжевые клетки могут использовать и низшие спирты — метанол и этанол, получаемые в биотехнологии из природного газа или растительных отходов. Дрожжевая масса, полученная после культивирования дрожжей на спиртах, содержит больше белков (56 — 62 % от сухой массы) и меньше вредных примесей, чем кормовые дрожжи, выращенные на парафинах нефти, такие, как производные бензола, /)-аминокисло-ты, аномальные липиды, токсины и канцерогенные вещества. Кроме того, кормовые дрожжи имеют повышенное содержание нуклеиновых кислот — 3 — 6% от сухой массы, которые в этой концентрации вредно воздействуют на организм животных. В результате их гидролиза образуется много пуриновых оснований, превращающихся затем в мочевую кислоту и ее соли, которые могут быть причиной мочекаменной болезни, остеохондроза и других заболеваний. Тем не менее кормовые дрожжи хорошо усваиваются и перевариваются в организме животных, а по содержанию таких аминокислот, как лизин, треонин, валин и лейцин, значительно превышают многие растительные белки. Вместе с тем белки дрожжей частично не сбалансированы по метионину, в них мало цистеина и селенцистеина. Оптимальная норма добавления дрожжевой массы в корм сельскохозяйственных животных обычно составляет не более 5 —10 % от сухого вещества. [c.11]

Существует множество других реагентов, расщепляющих пептидные связи внутри цепи в специфических местах [138]. Особенно ценен бром-циан, N = —Вг, разрывающий цепь вслед за остатками метионина. Как показывает уравнение (2-26), сера метионина замещает ион брома. Пространственная конфигурация образующегося сульфониевого соединения благоприятствует разрыву С—S-связи, протекающему с участием соседней пептидной группы. Гидролиз связи = N в полученном продукте обусловливает разрыв пептидной цепи (уравнение 2-26). [c.174]

Получение 2,2 -диметилцистина-1,Г-С2 также описано Арнштейном [6] т. пл. 270° (разл.). 2-Амино-З-(бензилтио)-2-метил-пропионитрил-ЬС " получают из цианистого-С " натрия и (бензилтио)-пропанона-2 [7] по методу Штреккера [8] и гидролизуют его концентрированной соляной кислотой. Образовавшийся 5-бензил-2-метилцистеин-1-С дебензилируют металлическим натрием в жидком аммиаке (см. описание синтеза метионина- [c.222]

Для гидролиза белков до составляющих их аминокислот обычно используют хлороводородную кислоту (бМ, 24 ч, 120°С, эвакуированные запаянные ампулы). Однако этот метод не лищеи побочных реакций. Из генетически кодированных аминокислот интенсивно распадается триптофан, в то время как выходы серина и треонина составляют только 90—95%. Может происходить также хлорирование тирозина и образование орнитина из аргинина. Нередко метионин частично превращается в соответствующий сульфоксид, а цистеин полностью окисляется в цистин. Глутамин и аспарагин, естественно, гидролизуются до глутаминовой и аспарагиновой кислот. Использование п-толуолсульфокислоты может повысить выход триптофана [11], однако эту аминокислоту обычно определяют после гидролиза с помощью гидроксида бария. С другой стороны, щелочной гидролиз, помимо того, что вызывает рацемизацию, приводит к больщим потерям серина, треонина, цистеина и аргинина. [c.231]

Состояние белкового обмена целостного организма зависит не только от количества принимаемого с пищей белка, но и от качественного состава его. В опытах на животных было показано, что получение одинакового количества разных пищевьгх белков сопровождается в ряде случаев развитием отрицательного азотистого баланса. Так, скармливание равного количества казеина и желатина крысам приводило к положительному азотистому балансу в первом случае и к отрицательному—во втором . Имел значение различный аминокислотный состав белков, что послужило основанием для предположения о существовании в природе якобы неполноценных белков. Оказалось, что из 20 аминокислот в желатине почти отсутствуют (или содержатся в малых количествах) валин, тирозин, метионин и цистеин кроме того, желатин характеризуется другим, отличным от казеина процентным содержанием отдельных аминокислот. Этим можно объяснить тот факт, что замена в питании крыс казеина на желатин приводит к развитию отрицательного азотистого баланса. Приведенные данные свидетельствуют о том, что различные белки обладают неодинаковой пищевой ценностью. Поэтому для удовлетворения пластических потребностей организма требуются достаточные количества разных белков пищи. По-видимому, справедливо положение, что, чем ближе аминокислотный состав принимаемого пищевого белка к аминокислотному составу белков тела, тем выше его биологическая ценность. Следует, однако, отметить, что степень усвоения пищевого белка зависит также от эффективности его распада под влиянием ферментов желудочно-кишечного тракта. Ряд белковых веществ (например, белки шерсти, волос, перьев и др.), несмотря на их близкий аминокислотный состав к белкам тела человека, почти не используются в качестве пищевого белка, поскольку они не гидролизуются протеиназами кишечника человека и большинства животных. [c.413]

Своеобразие данной реакции заключается в том, что СНз-группа метионина активируется под действием положительного заряда соседнего атома серы. 8-аденозилметионин участвует во всех реакциях, где метильная группа используется в биосинтетических реакциях например, в синтезе адреналина, креатинина, тимина, фосфатидилхолина, бетаина и др. Образовавшийся после отщепления метильной группы 8-аденозилгомоцистеин подвергается гидролизу на аденозин и гомоцистеин последний используется в синтезе серина (это основной путь превращения) или служит акцептором метильной группы от СН,—ТГФК в синтезе метионина (эту реакцию катализирует гомоцистеинметилтрансфераза), завершая, таким образом, своеобразный цикл активирования метильной группы. [c.454]

Окуда и Хори [116] выделяли лигнин спиртовым раствором едкого натра по Филиппсу (см. Брауне, 1952, стр. 108) из рисовой и пшеничной соломы, сосновой хвои, листьев дуба и японского кедра. Лигнины содержали 2,6, 0,69, 0,35, 0,67 и 0,28% азота соответственно. Гидролиз лигнинов 6 н. соляной кислотой в течение 24 ч и хроматография на бумаге гидролизатов показали присутствие аргинина, лизина, гистидина, фенилаланина, серина, треонина, лейцина, валина, глицина, аланина, пролива, глютаминовой и аспарагиновой кислот. Гидролизат лигнина из рисовой соломы содержал также метионин. [c.120]

При кислотном гидролизе триптофан разрушается полностью, а серии и треонин — на 5—10% разрушаются также цистин, цистеин и метионин. Из метионина получается главным образом метио-нинсульфоксид, который частично снова превращается в метионин в процессе гидролиза. Серусодержащие аминокислоты могут быть определены только в окисленных образцах (например, окисленных надмуравьиной кислотой). [c.178]

А. Штреккером, основан на реакции альдегида К—СНО с цианидом калия и мочевиной. Полученное циклическое производное аминокислоты гидролизуется щелочью с образованием рацемической смеси о, ь-аминокислоты. В качестве примера можно привести получение ь-метионина из р-метилтиопропи-онового альдегида, который, в свою очередь, синтезируется из акролеина и метилмеркаптана [c.22]

Наряду с трипсином из яоджелудочной железы выделяют другую сериновую протеиназу — химотрипсин. Используемый для структурных исследований а-кимотрипсин А проявляет максимальную активность в диапазоне pH 7,8 — 9,0. Химотрипсин обладает гораздо более широкой специфичностью, чем трипсин. Фермент преимущественно катализирует гидролиз пелтидиык связей, образо< ванных карбоксильными группами ароматических аминокислот — тирозина, фенилаланина и триптофана. С меньшей скоростью гидролизуются пептидные связи лейцина, метионина, гистидина. Скорость расщепления отдельных связей в белках и пептидах зависит от характера соседних аминокислотных остатков. [c.45]

С меньшей скоростью гидролизуются саязи, в образовании которых участвуют Остатки аланина и метионина Присутствие свободных карбоксильных и а-амино-групп рядом с остатком гидрофобной аминокислоты несколько замедляет скорость илро-аиза, а остаток пр1У1ииа, следующий за остатком илрофибиои аминокислоты, препятствует гидролизу. [c.46]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология