Актин молекулярный вес

Филаменты актина могут диссоциировать йа глобулярные молекулы с молекулярной массой примерно 58 000. В самом филаменте эти молекулы агрегированы в две цепи, которые скручены в двойную спираль (рис. 15.10). Филаменты миозина также могут диссоциировать на отдельные молекулы миозина с молекулярной массой около 525 000. При помощи электронного микроскопа установлено, что они имеют форму стержней длиной 200 нм и диаметром 2,0 нм на одном конце такого стержня расположена головка длиной 20 нм и диаметром 4 нм. Рентгенограммы показывают, что вторичная структура таких стержней представляет собой а-спираль, причем стержень, вероятно, состоит из двух скрученных цепей, имеющих конформацию -спирали. Каждый филамент миозина состоит примерно из 600 молекул. Электронные мик- [c.436]

Уже упоминавшийся актин является другой сложной белковой системой. Сам актин имеет молекулярную массу 42 000 и состоит из 374 аминокислот с известной первичной структурой. Подобно миозину, в актине содержится УУт-метилгистидин, однако в другой, непохожей последовательности (28). [c.578]

Сфероидальные мономеры С-актина имеют диаметр 5,5 нм и молекулярную массу 46 000—47 000. Степень а-спиральности около 30%- Полимеризация С-актина в Р-актин происходит с участием АТФ [c.395]

В подгруппу входят шесть элементов 1Л, Na, К, КЬ, Се и Рг. Франций в природе практически отсутствует, а один из его изотопов является продуктом а-распада актиния. Иногда в эту подгруппу включают и водород, который так же, как и остальные элементы группы, содержит один валентный электрон 1з. Однако специфика водорода заключается в том, что он с одинаковой легкостью может и отдавать электрон, превращаясь в катион Н , и принимать его от менее электроотрицательных элементов до гелиевой структуры 1з . В шкале электроотрицательностей Л. Полинга он занимает среднее положение с ЭО = 2,1. По некоторым свойствам (сходный характер спектра, образование иона Н , восстановительная способность в молекулярной и особенно [c.127]

Актин является глобулярным белком с молекулярной массой 42 ООО. В таком виде его называют С-актином. Однако он обладает способностью полимеризовать-ся, образуя длинную структуру, называемую /-актином. В такой форме актин способен взаимодействовать с головкой миозина, причем важной чертой этого взаимодействия является его зависимость от присутствия АТФ. При достаточно высокой концентрации АТФ комплекс, образованный актином и миозином, разрушается. После того как под действием миозиновой АТФазы произойдет гидролиз АТФ, комплекс снова восстанавливается. Этот процесс легко наблюдать в растворе, содержащем оба белка. В отсутствие АТФ в результате образования высокомолекулярного комплекса раствор становится вязким. При добавлении АТФ вязкость резко понижается в результате разрушения комплекса, а затем начинает постепенно восстанавливаться по мере гидролиза АТФ. Эти взаимодействия играют важную роль в процессе мышечного сокращения. [c.435]

Миозин и актин являются, по всей вероятности, белками, обеспечивающими сократительную функцию мышц. Тропомиозин представляет собой индивидуальный белок с молекулярным весом 130 ООО или 65 ООО, а миозин — по-видимому, полимер тропомиозина. Актин образует с миозином соединение, играющее, вероятно, существенную роль в сокращении мышц. [c.445]

Молекулярный вес мономера актина близок к 70 ООО. [c.441]

Было показано, что весь мышечный механизм состоит из мелких и более или менее независимых единиц величиной с глобулы актина. Их молекулярный вес равен 70 000, т. е. в 70 000 раз больше веса атома водорода. Присоединившись к АТФ, эти единицы в покоящемся состоянии обладают определенным запасом потенциальной энергии, так что в этом состоянии их можно сравнить с заряженным ружьем или натянутой пружиной. При возбуждении нервным импульсом они теряют эту энергию. Для того чтобы вернуть их в прежнее заряженное состояние, необходимо поступление энергии от АТФ. Теперь, когда мы знаем, что это происходит именно так, все это представляется нам и вполне естественным. Живое ружье всегда готово стрелять и заряжается после выстрела, а не перед выстрелом, как это обычно бывает. [c.234]

Таким образом, Резерфорд и Содди были уверены в реальности существования атомов они не сомневались в том, что радий, полоний и актиний ничем не отличаются от остальных элементов в химическом отношении и вовсе не являются молекулярными соединениями каких-либо атомов с гелием. Однако накопление новых экспериментальных данных заставило вернуться к вопросу что же такое химический элемент [c.78]

Разве нелегко было принять эту реакцию за распад молекулы (радия) на два атома Вот так порой и решалась загадка радия. Таким образом, теория Резерфорда и Содди покоилась прежде всего на полной уверенности в реальности существования атомов авторы ее были также совершенно уверены в том, что радий, полоний и актиний ничем не отличаются от остальных элементов в химическом отношении и вовсе не являются молекулярными соединениями каких-либо атомов с гелием. [c.60]

Весьма детальная классификация элементов по кристаллическим структурам была дана в 1942—1960 гг. Г. Б. Бокием [160]. Он различает шесть основных типов структур элементов 1) гексагональную плотную упаковку, 2) кубическую плотную, 3) кубическую объемноцентрированную упаковку (металлические структуры), 4) молекулярные структуры, 5) ковалентные структуры с координационным числом K—S—N, 6) прочие структуры. Г. Б. Бокий отметил принадлежность водорода по кристаллохимическим признакам к группе галогенов, разделение элементов III группы на две подгруппы (бора—таллия и скандия—актиния), указал на своеобразие структур марганца, урана, индия, цинка, кадмия и ртути, объяснил повышенные значения da для структур цинка и кадмия эллипсоидальной формой атомов и высказал предположение, что алюминий, а- и р-таллий, свинец и индий в металлическом состоянии не отщепляют всех валентных электронов [160]. В этом плане кристаллохимия элементов была рассмотрена и в ряде других работ [32, 111] и др. [c.190]

Проблемы, связанные с молекулярными основами превращений химической энергии АТФ в механическую энергию процессов сокращения и движения, чрезвычайно сложны [3, 15]. Это объясняется тем, что вне живого организма отсутствуют примеры непосредственного превращения химической энергии в механическую. Механическая работа может быть представлена сокращением мышц, а также движениями ресничек и жгутиков у простейших. Большинство клеток содержат сократительные нити (фибриллы), которые осуществляют организацию содержимого клетки, движение и перенос клеточных веществ, процессы клеточного деления и т. д. В качестве примера преобразования энергии АТФ в механическую работу можно привести процессы мышечного сокращения, связанные с использованием энергии АТФ [3, 15, 18], при этом важную функцию выполняют белковые компоненты мышечных клеток — комплекс миозина и актина, названный актомиозином. Актомиозин и его компонент миозин обладают АТФ-азной активностью, т. е. способны гидролизовать концевую фосфатную группу АТФ. Однако АТФ-азную активность актомиозина стимулируют ионы Mg +, а миозина — ионы Са +. Сигналом для сокращения мышц является электрический импульс, приходящий из двигательного нерва через нервномышечное соединение. До получения импульса по обе стороны мембраны (сарколемма) мышечной клетки поддерживается, разность потенциалов (с наружной стороны имеется избыточный положительный заряд). При распространении импульса по мембране разность потенциалов сразу исчезает. Считают, что это является результатом резкого повышения проницаемости мембраны для ионов К+, Na+ и Са2+ при этом направление потоков ионов вызывает разряд трансмембранного потенциала. После этого мембрана вновь возвращается в поляризованное состояние, а ионы Са + входят внутрь саркоплазматической сети мышечной клетки. Подобный перенос ионов Са + осуществляется за счет свободной энергии гидролиза АТФ (АТФ-азный кальциевый насос мембраны). Поставщиками АТФ в мышечных клетках служат как гликолиз, так и дыхание. Однако при нарушении этих процессов мышца (скелетная мышца позвоночных животных) при стимуляции продолжает сокращаться благодаря тому, что в ней содержится богатое энергией вещество — креатинфосфат (см. стр. 416), концентрация которого более чем в 4 раза превышает концентрацию АТФ. В мышце идет реакция [c.430]

Гипотеза Резерфорда и Содди. В ходе измерений активности ториевой соли Резерфорд заметил, что показания электрометра иногда не воспроизводились. В течение 1899 г. было выяснено, что причиной этого является диффузия радиоактивного вещества, выделяющегося из ториевого препарата. Аналогичное явление наблюдалось и в случае соединений радия. Последующие исследования, проведенные главным образом Резерфордом и Содди, показали, что выделяющиеся радиоактивные вещества представляют собой инертные газы с высоким молекулярным весом, конденсирующиеся около —150°. В 1899 г. из смоляной руды было извлечено еще одно радиоактивное вещество — актиний, и оно также оказалось способным выделять активный газ. [c.14]

Актин — второй сократительный белок мышц, который составляет основу тонких нитей (рис. 118). Известны две его формы — глобулярный С-актин и фибриллярный Р-актин (см. главу 12). Глобулярный актин — это шарообразный белок с молекулярной массой 42 ООО. На его долю приходится около 25 % общей массы мышечного белка. В присутствии Мд актин подвергается нековалентной полимеризации с образованием нерас- [c.297]

Основной белок тонких нитей - актин. Актин - глобулярный белок с молекулярной массой 42 кДа. Этот белок обладает двумя важнейшими свойствами. Во-первых, проявляет высокую способность к полимеризации с образованием длинных цепей, называемых фибриллярным актином (можно сравнить с нитью бус). Во-вторых, как уже отмечалось, актин может соединяться с миозиновыми головками, что приводит к образованию между тонкими и толстыми нитями поперечных мостиков, или спаек. [c.129]

МОЛЕКУЛЯРНЫЕ СИТА — пористые адсорбенты, у которых размеры пор или входов в поры близки к размерам молекул. Такие адсорбенты способны избирательно адсорбировать мелкие молекулы и отсевать крупные. Таким свойством обладают мелкопористый актини-рованный уголь, пористое стекло и в особенности алюмосиликатные кристаллы — природные и синтетические цеолиты. М. с. позволяют четко производить разделение смесей различных веществ в газообразных и жидких фазах. [c.163]

Па молекулярных сита можно очищать природный газ от се-роводсрола. При концентрации I i S п газе примерно 0,6 г/л моле-сита обладают достаточной адсорбционной актинностью но поглощения ими 4,5 кг I S на 100 кг адсорбента ирн концентрации H-S п газе, рапной 2,3 е/м- молекулярные сита актипны до поглощения 13,5 кг IkS на 100 кг адсорбента. [c.93]

На рис. 4-7 приведены красивые спиральные структуры четырех разных типов, образованные из отдельных молекулярных фрагментов. Это пиль Е. oli, нить актина (F-актин) из мышечного волокна, жгутик бактерии ( . соИ) и вирион вируса табачной мозаики. Считается, что каждая из этих структур состоит из большого числа протомеров одного типа. Наиболее детально изучена структура вирусной частицы. Известна, в частности, последовательность 158 аминокислотных остатков, образующих каждую из субъединиц вирусного белка (мол. вес=17 500) число субъединиц на частицу равно примерно 2200, из них сформирова- [c.273]

Некоторые свойства белков можно объяснить только в свете их функции, т. е. их вклада в более сложную деятельность. Одной из немногих систем, для которых удалось установить корреляцию между функцией белков и функцией органа, является скелетная мышца. Клетка мышцы активируется нервными импульсами (мембранно-направленными сигналами). В молекулярном аспекте мышечное сокращение основано на циклическом образовании поперечных мостиков за счет периодических взаимодействий между миозином, актином и Mg-ATP. Ионы Са и кальцийсвязывающие белки являются посредниками между нервными импульсами и эффекторами. Медиация ионами Са " ограничивает скорость реакции на сигналы включение — выключение и предохраняет от сокращений без сигнала. Напротив, отдельные осцилляции маховых мышц крылатых насекомых контролируются не ионами или подобными низкомолекулярными соединениями, а самими сократительными белками. Эго делает возможными очень быстрые периодические сокращения, которые, будучи инициированы (ионами Са +), протекают сами по себе. В заключение отметим, что исследования мышцы показывают, что в функционировании белка отчетливо проявляется связь между деталями молекулярного строения и деятельностью всего организма. [c.292]

Миозин составляет 50—55% от сухой массы миофибрилл. Представление о миозине как о главном белке миофибрилл сложилось в результате работ А.Я. Данилевского, О. Фюрта, Э. Вебера и ряда других исследователей. Однако всеобщее внимание к миозину было привлечено лишь после опубликования работ В.А. Энгельгардта и М.Н. Любимовой (1939— 1942). В этих работах впервые было показано, что миозин обладает АТФазной активностью, т.е. способностью катализировать расщепление АТФ на АДФ и Н3РО4. Химическая энергия АТФ, освобождающаяся в ходе данной ферментативной реакции, превращается в механическую энергию сокращающейся мышцы. Молекулярная масса миозина скелетных мышц около 500000 (для миозина кролика 470000). Молекула миозина (рис. 20.3) имеет сильно вытянутую форму, длину 150 нм. Она может быть расщеплена без разрыва ковалентных связей на субъединицы две тяжелые полипептидные цепи с мол. массой 205000—210000 и несколько коротких легких цепей, мол. масса которых около 20000. Тяжелые цепи образуют длинную закрученную а-спираль ( хвост молекулы), конец каждой тяжелой цепи совместно с легкими цепями создает глобулу ( головка молекулы), способную соединяться с актином. Эти головки выдаются из основного стержня молекулы. Легкие цепи, находящиеся в головке миозиновой молекулы и принимающие участие в проявлении АТФазной активности миозина, гетерогенны по своему составу. Количество легких цепей в молекуле миозина у различных видов животных и в разных типах мышц неодинаково. [c.649]

Тономура предложил наглядную молекулярную интерпретацию скользящей модели (см. с. 396). Схема Тономуры приведена на рис. 12.15. Предполагается, что 1) сокращение связано с фос-форилированием и дефосфорилированием миозина 2) конформация головки миозина меняется при добавлении АТФ , 3) связь Г-актин-миозин расщепляется с образованием комплекса миозин-АТФ при высоких и миозин-фосфат-АДФ при низких концентрациях АТФ прочность связи зависит от конформаций миозина и комплекса Г-актина с регуляторным белком, конфор- [c.403]

Молекулярные вес ро диненнй актиния приводятся для изотопа Ас с атомным весом 227,04. [c.16]

Миозин представляет собой белок необычного сзроения, состоящий из длинной нитевидной части (хвост) и двух глобулярных головок. Общая длина одной молекулы составляет порядка 1600 нм, из которых на долю головок приходится около 200 нм. Миозин обычно выделяется в виде гексамера, образованного двумя одинаковыми полипептидными цепями с молекулярной массой 200 ООО каждая (так называемые тяжелые цепи) и четырьмя легкими цепями с молекулярной массой около 20 ООО. Тяжелые цепи закручены спиралью одна вокруг другой, образуя хвост, и несут на одном конце глобулярные головки, ассоциированные с легкими цепями. На головках миозина находятся два важных функциональных центра — каталитический центр, способный в определенных условиях осуществлять гидролитическое расщепление /3-7-пирофосфатной связи АТФ, и центр, обеспечивающий способность специфично связываться с другим мышечным белком — актином. [c.435]

Основные яды и их характеристика. По физиологическому эффекту по-липептидные токсины актиний могут быть разделены на нейротоксины и цитотоксины. Нейротоксины — полипептидные цепочки, состоящие примерно из 50 аминокислотных остатков с молекулярной массой 5000. Механизм действия в известной мере обусловлен тем, что они вызывают замедление инактивации натриевых каналов электрогенной мембраны. Цитотоксины относятся к группе мембраноактивных полипептидов, способных проникать внутрь мембраны. Кроме токсичных полипептидов у актиний обнаружены фосфолипаза А, ингибиторы протеаз, антикоагулянты. У одного из видов актиний выделен тетрамин— вещество, близкое по характеру действия на организм к кураре. Токси-ческие свойства корковых кораллов Ра1у1Ьоа были издавна известны аборигенам [c.728]

Ионные жидкофрзные реакции характеризуются гетероли-тическим разрывом связи с переходом протона (или другого иона) от реагента к реагенту или от катализатора к реагенту и обратно. Преодолению энергетических барьеров здесь способствует образование самых различных активных комплексов в зависимости от реакционной актинности и стереохимии реагентов, катализаторов и растворителей. Однако во всех случаях взаимодействие происходит с участием образующихся в растворе неопределенных соединений, т. е. сольватов, молекулярных комплексов и вообще ассоциатов разной степени прочности [c.387]

Из мышечной ткани выделено несколько белковых фракций, отличных по химической природе и физико-химическим свойствам миоген, миоальбумин, миостромин, глобулин X, актин, миозин, нуклеопротеиды, коллаген. Все эти белковые вещества отличаются по молекулярному весу, изоэлектрической точке, растворимости, осаждаемости и по аминокислот- [c.247]

Для сердечной мышцы характерны ритмические сокращения. Скелетные мыщцы в свою очередь разделяются на ряд специализированных групп. Белая скелетная мышца принадлежит к быстрым мышцам, которые могут работать без кислорода, тогда как для работы красной скелетной мышцы, которая сокращается медленно, кислород необходим. У некоторых животных мышцы необычайно мощные и работают очень эффективно (рис. 14-11). Однако независимо от специализации мьшщ молекулярными компонентами их сократительных элементов всегда являются актин, миозин и тропонин источником же энергии для мышечного сокращения всегда служит АТР. Движения другого типа (гл. 2) осуществляются с помощью [c.425]

Эта схема кажется тем более правдоподобной, что по современным данным в расслабленной мышце оба компонента актомиозиновой системы, т. е. нити миозина и нити актина, действительно непосредственно друг с другом не связаны. При сокращении же. как показывают электронномикроскопические исследования, проведенные Хенсон и Хаксли, происходит взаимодействие на молекулярном уровне актиновых нитей с миози-новыми нитями с образованием более толстых актомиозиновых протофибрилл. [c.449]

И структурные белки. Несомненно, что их роль не только механическая. Доказано, что структурным белкам присущи и каталитические функции. Эти функции особенно ярко проявляются у мышечного сократительного белка миозина. Исследования В. В. Эн-гельгардта и Н. А. Любимовой показали, что миозин ускоряет взаимодействие с водой (т. е. гидролиз) важнейшего аккумулятора энергии — аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ). При этом получается аденозиндифосфорная кислота и фосфат. Энергия реакции используется мышцей, во время работы которой нити белка миозина сокращаются. Следовательно, этот белок выполняет двойную нагрузку он регулирует освобождение энергии и он же потребляет энергию, сокращаясь в процессе работы мышцы. Молекула миозина представляет собой длинную цепь — ее длина равна примерно 160 нм, а молекулярная масса достигает 600000, Кроме миозина, известны и другие мышечные белки (актин, тро-помиозин), Для того чтобы эти белки могли осуществлять обратимое сокращение, необходимо присутствие катионов металлов, вообще активно поглощаемых мышечными белками. Для работы мышцы требуются ионы калия, кальция, магния, нужен также запас фосфатов, используемых для синтеза АТФ, Связывание ионов металлов и водорода с ионными группами белков сильно влияет на взаимодействие участков цепи и приводит к изменению ее длины. Однако механизм мышечного сокращения более сложен и, по-видимому, связан с особым расположением нитей миозина и актина в мышце, позволяющих частицам актина при работе мышцы скользить вдоль нитей миозина. Из числа растворимых белков особенно важны альбумины и глобулины. [c.62]

Оба белка — миозин и актин — были изучены раздельно. Что касается актина, то это — глобулярный белок с константой седиментации 5=48 и молекулярным весом 70 ООО. Актин легко образует двойные молекулы и в таком виде, вероятно, входит в актомиозиновый комплекс. Он содержит, по всем данным, простетическую группу нуклеотидной природы, по-видимому, адениловую кислоту. Актин полимеризуется сам по себе в нити в присутствии 0,6М КС1 и 5-10 М Mg lj. По-видимому, эта полимеризация относится целиком к четвертичной структуре белка, т. е. происходит без развертывания глобул за счет их соединения в длинные цепочки локальными связями. [c.194]

Мы отнесли проблему молекулярного строения мышцы в конец, потому что эта область исследования начала разрабатываться сравнительно недавно, лишь после того, как изобретение электронного микроскопа расширило границы человеческого зрения до мира молекул. Первыми в этом направлении стали работать Холл, Джекус и Шмитт. Позднее к ним присоединились Г. Росса, автор этой статьи и Р. Быков. Исследования показали, что образование нитей из глобул актина происходит в две стадии. Сначала примерно 20 глобул соединяются в слегка удлиненную частицу, около 300 ангстремвдлину и 100 — в ширину. Затем такие частицы соединяются концами и образуют нити. На электронномикроскопических фотографиях обнаруживается, что нити имеют сильную склонность располагаться друг подле друга, так что отдельные частицы соседних нитей лежат, образуя правильные поперечные ряды. Таким образом, получаются как бы перекрещенные нити, и возникает правильная структура, напоминающая структуру кристалла. [c.233]

Вопрос о природе химического механизма образования больших белковых молекул из мелких частиц составляет одну из чрезвычайно увлекательных проблем. Большие молекулы актина им1еют примерно ту же величину, что и частицы мелких вирусов. Вопрос о том, как строятся крупные белковые молекулы, как они разъединяются и вновь соединяются в новой комбинации, — один из важнейших вопросов, возникающих при изучении вирусов. У. Боуен и К. Лаки показали, что и это чудо молекулярной техники не обходится без участия АТФ. [c.233]

Ионофоры — это лиганды, способные образовывать ион-диполь-ные комплексы с катионами посредством соответствующим образом повернутых атомов кислорода, равномерно встроенных в их циклический молекулярный остов. Нейтральные ионофоры — типичные циклические ковалентные соединения, кольца которых включают от 18 до 40 атомов. Кольца обычно содержат повторяющиеся субъединицы с регулярным чередованием центров оптической асимметрии. Валиномицин и энниатин — депсипептиды, кольца которых вдержат чередующиеся амидные и сложноэфирные группы. Повторяющиеся единицы макротетралидных актинов [28] соединены между собой исключительно сложноэфирными связями. Несколько соединений, подобных по активности ионофорам, содержат только пептидные связи, хотя, например, грамицидин не является ковалентным циклическим соединением [29] и не образует высоколипофильных катионных комплексов. Синтетические полиэфиры, короны [30], еще более инертны и содержат в молекулярном остове только эфирные атомы кислорода. [c.248]

Миозин является высокомолекулярным фибриллярным белком с молекулярной массой 490 ООО. Фибриллярная нить миозина достаточно длинная (около 160 нм) и неоднородна. Она имеет утолщение — головку и длинный хвост, состоящий из двух полипептидных цепей, закрученных относительно друг друга в двойную спираль (рис. 90, а). Головка имеет глобулярную форму и выступает относительно основной части белка. На ней находятся центры связывания с актином и с АТФ. Часть молекулы миозина в области головки обладает ферментативной аденозинтрифосфатазной активностью (АТФ-аза), способной расщеплять АТФ до АДФ и фосфата (Н3РО4) с высвобождением энергии. Длинный "хвост" молекулы миозина состоит из легкого (1) и тяжелого (2) меромиозина. Последний имеет гибкие шарнирные участки, которые играют важную роль в образовании толстых миозиновых нитей миофибрилл и в сокращении мышц. Многочисленные молекулы миозина образуют толстые нити в миофибриллах скелетных мышц. [c.240]

Актин — это высокомолекулярный белок с молекулярной массой 46 ООО. Он существует в двух формах глобулярной (О-актин) и фибрилляр- [c.240]

Несостоятельность этой классификации видна из того, что некоторые белки, например мышечный белок актин, могут находиться и в глобулярной и в фибриллярной форме. Молекулярный вес белков колеблется в широких пределах, от 10 до нескольких миллионов. Однако большинство растворимых белков имеет молекулярный вес порядка 10 они, как правило, имеют форму шара или эллипсоида размером от 15 до 60 А. Белки с молекулярным весом порядка 10 содержат около 800 аминокислотных остатков, причем длина каладого аминокислотного остатка развернутой пептидной цепи составляет примерно 3,6 А. Следовательно, в соответствии с указанными выше размерами пептидная цепь в глобулярных белках должна быть каким-то образом свернута или скручена. В таком виде белки сохраняют какую-то внутреннюю структуру и имеют ярко выраженную видовую, специфичность, которая сохраняется и после их растворения в водно-солевых растворах, а также после высаливания их из растворов сульфатом натрия или сульфатом аммония. Способность белков сохранять пространственную структуру имеет чрезвычайно важное биологическое значение, так как она лежит в основе их ферментных, гормональных и иммунохимических свойств. [c.38]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология