Металлы, соединение с белкам

Ионы металлов в белках и других природных соединениях [c.342]

Неподеленная пара электронов атома азота легко присоединяет протон, в результате чего получается прочный ион аммония Процессы протонизации и депротонизации атома азота по неподеленной паре электронов играют большую роль в образовании комплексных соединений белков и аминокислот с металлами. [c.173]

Подробное исследование геометрии координации и соответствующей электронной структуры ионов металлов в белках с необходимостью требует рассмотрения аналогичных свойств простых координационных соединений ионов металлов. Хотя и не все комплексы металлов с аминокислотами и пептидами будут нам встречаться в дальнейшем изложении, между этими металлокомплексами существуют определенные геометрические соотношения, которые характеризуются замечательным постоянством [77]. Важно установить, выполняются ли эти соотношения, например относительные длины связей металл—лиганд, геометрические структуры комплексов металлов с имидазолом и т. д., в более сложных биологических системах. Значительные отклонения от постоянных геометрических соотношений будут свидетельствовать об искажении структуры и электронных свойств координационного центра в белке по сравнению с соответствующими комплексами с аминокислотами. [c.27]

Самую большую и разнообразную группу составляют полупроводники, т. е. вещества со значениями электропроводности в интервале примерно от Ю" до 10 ом -см . К ним относятся многие простые тела (германий, кремний, бор, иод), сплавы (например, сплав цинка с сурьмой), различные неорганические соединения (окислы, сульфиды) и довольно большое число органических веществ (сложные ароматические соединения, белки, ряд синтетических полимеров). Однако особенности электрических свойств полупроводников не ограничиваются только величинами электропроводности. Одним из наиболее существенных отличий полупроводника от металла является характер зависимости электропроводности от температуры. В то время как сопротивле- [c.274]

В две пробирки налейте по 1—2 мл раствора белка. В одну из них медленно, по каплям, при встряхивании прибавляйте насыщенный раствор сернокислой меди, а в другую — 20%-ный раствор уксуснокислого свинца. В осадок выпадают малорастворимые солеобразные соединения белка. Поэтому белок используют как противоядие при отравлении солями тяжелых металлов. [c.388]

Соли тяжелых металлов осаждают белки из растворов, образуя с ними не растворимые в воде солеобразные соединения. [c.131]

Белки осаждаются солями тяжелых металлов (Си, РЬ, Нд, иОа, Ре), некоторыми органическими кислотами (трихлоруксусная, сульфосалициловая, пикриновая и др.) и образующими коллоидные растворы кислотами (вольфрамовая, дубильная) и основаниями (гидроокись железа). Эти осадители обычно нельзя использовать для получения чистых белков, так как многие белки при их действии денатурируются. Однако в последнее время было найдено, что если соль тяжелого металла добавлять осторожно и избегать избытка, то можно получить в кристаллической форме соли тяжелых металлов некоторых белков [29]. Из соединений белков с некоторыми тяжелыми металлами, например с цинком, можно получить белки в нативном состоянии [30]. [c.18]

Соединения белков с металлами [c.239]

Нуклео-альбуминная гипотеза природы ферментов была не единственной гипотезой, допускавшей сложное, комплексное строение ферментов. Помимо уже упоминавшихся представлений о том, что ферменты - это соединения белков с углеводами, появились гипотезы, представляющие фермент в виде комплекса белка или иного коллоидного носителя с ионами металлов, а также с иными низкомолекулярными активными соединениями. О развитии этих представлений речь пойдет ниже. [c.131]

В т. 1 кратко обсуждены основные положения химии координационных соединений, устойчивость комплексов и методы определения их структуры. Рассмотрены комплексы металлов с белками, их роль в жизненно важных процессах и отдельные представители класса металлопротеинов. Дан обзор металлоферментов, их структур и механизмов, посредством которых ионы металлов участвуют в ферментативной активности. [c.4]

Во-первых, функциональные группы, которые связывают атомы металлов в белках, могут быть сближены в третичной структуре белка, а в цепи белка разделены несколькими аминокислотными остатками. Такие функциональные группы действуют сравнительно независимо одна от другой. Каждая подчиняется геометрическим требованиям, налагаемым цепью белка, находящейся в непосредственной близости к ней, и вследствие контакта с другими функциональными группами координируется к тому же атому металла. Эти ограничения входят в число свойств, которые мы хотели бы изучить, но их трудно воспроизвести в малых модельных соединениях именно потому, что лиганды являются малыми молекулами. Даже в самой простой аминокислоте, глицине, расстояние между концевыми NH2- и СОО -группами составляет всего несколько ангстрем, а в самом простом пептиде, глицилглицине, кроме этих двух концевых, есть еще пептидная СО—ЫН-группа. Вся- [c.152]

Включение минеральных элементов в состав органических соединений приводит к повышению реакционной способности последних, сообщает им качественно новые особенности и свойства. В частности, высокой активностью наделены соединения некоторых металлов с белками и их производными, к которым принадлежат многие важные каталитически активные белки—ферменты. [c.410]

Таким образом, возможность эффективного участия микроэлементов Б активировании биологических процессов во многом определяется их физико-химическими свойствами, особенностью строения электронных оболочек, способностью давать с разнообразными органическими соединениями различного рода комплексы. Металлы могут при этом существенно изменять реакционную способность исходных соединений. Возникающие в этих случаях соединения приобретают такие свойства, что практически исключена возможность повторения их при замене любого из компонентов комплекса, будь то каталитически активный комплекс металла с белком или тройная система металл—белок—субстрат. [c.43]

К сложным белкам относятся хромопротеиды (соединения белка с пигментами), нуклеопротеиды, простетической частью которых являются нуклеиновые кислоты, фосфопротеиды (белки, содержащие фосфор), глюкопротеиды (соединения белка со сложными углеводами), липопротеиды (белки, соединенные с жироподобными веществами) и металлопротеиды (белки, соединенные с металлами). [c.35]

Многие химические вещества вступают во взаимодействие с различными жидкостями и тканями организма (соединения металлов с белками образуют альбуминаты, алкалоиды — комплексные соли и т. п.) химические вещества органической природы подвергаются в организме многочисленным превращениям (метаболизм), протекающим по 4 основным типам окисление, восстановление, гидролиз и синтез с отдельными биохимическими компонентами организма (с глюкуроновой кислотой, с остатком серной кислоты). При этом количество превращений, протекающих по 3 первым типам, очень велико, по 4-му типу — ограничено большинство веществ подвергается превращениям в организме в две фазы. В первой фазе протекают реакции окисления, восстановления и гидролиза, а во второй — синтеза. Для некоторых веществ характерной является лишь одна фаза. Примером может служить метаболизм этилового алкоголя до ацетальдегида, уксусной кислоты и углекислоты. В процессе метаболизма в подавляющем большинстве случаев образуются менее токсичные вещества, а в отдельных случаях, наоборот, менее токсичные вещества переходят в более токсичные (например, тиопентал превращается в этаминал). Примеры метаболизма различных ядовитых веществ приводятся в специальной части учебника. [c.31]

Минерализация представляет собой окисление (сжигание) органического вещества, составляющего объект исследования, и предпринимается для освобождения искомых неорганических соединений из их комплексов с белками. Окисление часто не проходит до полного сжигания органическрго вещества, т. е. до образования угольного ангидрида, воды и других простых веществ, но в результате минерализации сложные соединения металлов с белком разрушаются, образуя более простые и менее прочные комплексы, способные при дальнейшем химическом ис- [c.278]

Кислые вещества (например, кремнекислота или танин) приобретают в воде отрицательный заряд. Амфотерные соединения (белки, гидроокиси некоторых металлов, почвенные коллоиды) могут быть заряжены отрицательно или положительно. В природной воде глинистые и кварпевые частипьт имеют обычно отрицательный яарятт а гидроокиси алюминия или железа, образующиеся в ходе гидролиза коагулянтов,— положительный. [c.31]

Белки из растворов легко осаждаются солями тяжелых металлов (свинца, меди, серебра, ртути и др.), образуя с ними прочные солеобразные и комплексные соединения. В отличие от высаливания солями щелочных и щелочноземельных металлов для осаждения солями тяжелых металлов требуются небольшие концентрации последних. В случае применения уксуснокислого свинца и сернокислой меди избыток этих солей вызывает растворение обра-зовянного ими осадка. Такое растворение объясняется адсорбцией избытка ионов металла и перезарядкой белкового комплекса, вследствие чего в раствор переходит комплекс измененного белка с металлом. Благодаря тому же механизму добавление дссгаточного количества хлористого натрия вызывает рг с творение осадка ртутного соединения белка. Белковые осадки, полученные действием солей тяжелых металлов, однако, нерастворимы в первоначальном растворителе, т. е. в воде или слабых растворах солей. Таким образом, осаждение белков солями тяжелых металлов следует отнести к необратимым реакциям осаждения, связанным с денатурацией белка. [c.23]

Связывание соединения, обладающего сладким вкусом, с металлом и белком, содержащим сульфгидрильную группу, может приводить к изменению конформации рецепторного центра. Брэдли и Хенкин назвали белок, контролирующий и регулирующий подход молекул сладкого соединения к рецепторному центру, белком-привратником . Когда вслед за приемом лекарства, содержавшего тиольные группы, этот белок уменьшает эффективный размер пор, порог вкусовой чувствительности должен, конечно, существенно изменяться. То, что именно так оно и происходит, можно считать доводом в пользу такого объяснения. [c.204]

КИСЛОТ, обычно участвующих в координации ионов металлов в белках. Длины связей приведены в табл. 4 и в основном заимствованы из обширного обзора Фримана [77], Это сравнение служит иллюстрацией изменений длин связей металл —лиганд в зависимости от ионного радиуса металла и изменений геометрии взаимодействия ионов металлов с имидазольным кольцом. Дополнительные сведения приведены для сравнения, чтобы охарактеризовать другие малые различия в геометрии, которые обнаруживаются в комплексах металлов с аминокислотами. Координационные соединения аминокислот с катионами Мп(П) [77а] или лантани-дов(1П) почти неизвестны. [c.28]

Роль переходных металлов в жизнедеятельности организмов в основном опеределяется их каталитическими свойствами. Многие ферменты представляют собой белок как таковой (т. е. являются полипептидами), тогда как другие состоят из белка (называемого в этом случае апоферментом ) и одной или более малых молекул или ионов (кофактор, кофермент или простетическая группа), которые вместе образуют весь фермент или холофермент. Кофермент может представлять собой органическую молекулу, например флавин, пиридоксаль, пнридиннуклеотид и др., соединенную с белком ковалентной связью, водородными связями или за счет вандерваальсовых взаимодействий. Кофактор может быть простым ионом металла, например ионом меди, или комплексом металла с одним или несколькими лигандами, например железопорфирины, кобальт-корриноиды. Если с ионом металла координируется один или несколько анионов аминокислот, то лигандом может служить сам белок, хотя это лиганд необычного типа. Очевидно, такие металлоферменты можно рассматривать как особую группу ферментов или как особую группу комплексов металлов и сопоставлять каталитическую активность ферментов, содержащих и не содержащих металл, или каталитическую активность комплексов переходного металла с белком и без белка. В рамках этого обзора мы не будем рассматривать металлоферменты, в которых ион металла выступает главным образом как льюисовая кислота (как в некоторых гидролитических ферментах [59]). Предметом обзора являются такие металлопротеины, которые сами претерпевают определенные (например, окислительно-восстановительные) превращения в ходе каталитического процесса и в которых в качестве лигандов принимают участие некоторые специфические компоненты, например молекулярный кислород, которые характерны для комплексов переходных металлов. [c.133]

В настояще время изучаются модели следующих групп ферментов дегидрогеназ, оксидаз, некоторых гидролаз и, пожалуй, наиболее часто моделировавшегося фермента — каталазы. Все они (за исключением гидролаз) представляют собой комплексы (соединения) белка с определенной простетической группой изучение их шло по пути моделирования ее. Ряд ферментов содержит в своем активном центре атом металла, например каталаза — железо (в геме), полифенолоксидаза — медь. Естественно, что многие исследования были направлены на изучение каталитических свойств различных соединений металлов. Были получены модели каталазы — комплексные соединения кобальта, свинца, марганца, но наиболее эффективной при разрушении перекиси водорода оказалась медь. Известно, что некоторые комплексные соединения ее с азотистыми веществами, сравнительно простые по своему составу, типа, скажем, комплекса с диамином [c.329]

В состав протоплазмы растений входят сложные белки л и-попротеиды — соединения белков с жирами и жироподобными веществами нуклеопротеиды — соединения белков с высокомолекулярньши, содержащими фосфор нуклеиновыми кислотами глюкопротеиды — соединения белков С углеводами хромопротеиды — соединения белков с красящими веществами (например, хлороглобип — соединение белка с хлорофиллом) металлопротеиды — соединения белков с металлами (с железом, медью, марганцем, цинком и т. д.). Из-за усложнения состава и еще большего увеличения размера молекул коллоидные свойства сложных белков выражены гораздо сильнее, чем простых. [c.15]

Из соединений белков с тяжелыми металлами заслуживают упоминания природные соединения белка с медью, например гемокупреин из эритроцитов крови быка [59], гепатокупреин из печени [59], гемоциапипы крови некоторых видов беспозвоночных (см. гл. XI) и содержащие медь оксидазы [60]. Медь содержится не только в растворимых белках печени, но также и в нерастворимом остатке, который получают после экстракции разбавленным аммиаком [61]. Повидимому, во всех этих соединениях ионы меди связаны с отрицательно заряженными группами белка. Подобным же образом соединяются белки с медью и in vitro. Связывание меди сывороточным альбумином сопровождается освобождением свободной энергии F снижается от —5 179 кал на [c.88]

Соединения белков с металлами были выделены также из плазмы крови. Если плазму крови подвергнуть фракционированному осаждению этиловым спиртом, то во фракции IV [62] (см. стр. 175) можно обнаружить pi-глобулины, содержащие металлы. Эти металлопротеиды представляют собой смесь протеидов, содержащих медь, и протеидов, в состав которых входит железо (сидерофилины). Содержащие железо сидерофилины имеют такую же розовую окраску, как и соединения железа с гидрокса-мовыми кислотами. Весьма вероятно, что в сидерофилине железо соединено с группировкой —N(OH) O—, входящей в состав белка [93]. Молекулярный вес сидерофилина 90 ООО. Каждая молекула белка в сидерофилине способна присоединять два атома железа. [c.240]

Суспензоиды, или необратимые коллоиды, лио-фобныеколлоиды имеют в качестве дисперсионных частиц металлы, оксиды металлов, их сульфидов, гидроксидов, других солей. Частицы дисперсной фазы имеют кристаллическую структуру, аналогичную структуре компактного вещества. Суспензоиды не могут длительно существовать без стабилизатора. Необратимыми они являются потому, что осадки, полученные после выпаривания, не образуют вновь золей при введении в дисперсионную среду. Для стабилизации таких коллоидных растворов применяют защитные коллоиды — высокомолекулярные соединения (белки, поливиниловый спирт и др.). [c.100]

Многие биологические координационные соединения являются белками они обсуждены в частях II—VI. Часть II начинается с систематического рассмотрения (гл. 4) данных о комплексах металлов с мономерами белков — аминокислотами и простыми олигопептидами. Затем следует обзор некоторых встречающихся в природе олигопептидов, которые в организмах обычно связываются с железом (гл. 5) и со щелочными металлами (гл. 6). Некоторые из этих веществ — олигопептиды, а другие — нет, но координационные свойства этих пептидных и непептидных соединений во многом сходны. В гл. 7 рассматривается взаимодействие ионов металлов с белками, для того чтобы продемонстрировать типы координационных центров макромолекул, с которыми могут связываться ионы металлов. [c.9]

Трудности, связанные со сравнением констант устойчивости комплексов с белками и модельными соединениями, были наглядно показаны также при исследовании миоглобина кашалота [109, ПО] и альбумина бычьей сыворотки [111, 112]. Отсутствие данных о константах устойчивости комплексов ионов металлов с малыми пептидами, содержащими координирующие боковые цепи (т. е. гистидин, лизин или остатки глутаминовой кислоты), очень задерживает понимание более сложных взаимодействий ионов металлов с белками. [c.126]

После этих первых открытий взаимодействие металлов с аминокислотами и пептидами стало привлекать внимание как явление, связанное с координацией, как модель реакций металлов с белками и как модель биологических систем, в которых свойства белка модифицированы присоединенными к нему атомами металлов. Первый обзор литературы по этому вопросу был сделан Гурдом и Уилкоксом в 1956 г. [3], а исчерпывающее описание основных химических свойств вплоть до 1957 г. дано Гринштейном и Виницем [4]. Интересные примеры комплексов металлов с аминокислотами и пептидами как лигандами встречаются повсеместно в книгах Мартелла и Калвина [5] и Накамото и МакКарти Спектроскопия и структура хелатных соединений металлов [6]. В последующих обзорах особое внимание уделено таким вопросам, как стереоселективность и реакционная способность [7], спектроскопическое поведение меди в комплексах с пептидами и белками [8], анализ кристаллической структуры [9] и роль модельных соединений для понимания активности ферментов [10]. Исчерпывающий обзор новейшей литературы вплоть до конца 1968 г. дан Гиллардом и Лаури [И] в первой периодической серии специальных сообщений. [c.152]

Часто утверждается, что комплексы такого типа, лак обсуждаемые в этой главе, представляют биологический интерес . Иногда это верно, так как некоторые комплексы встречаются в биологических системах. Однако гораздо чаще фраза биологический интерес выражает надежду, что систематическое изучение многих комплексов поможет понять закономерности, в соответствии с которыми осуществляется взаимодействие между ионами металлов и встречающимися в природе лигандами. Многие встречающиеся в природе лиганды — чрезвычайно сложные молекулы. Исследовать систематичеоки можно только комплексы с относительно простыми лигандами. Комплекс металла с пептидом может иметь некоторые общие свойства с комплексом металла с белком. Когда речь идет только об этих общих свойствах, простой комплекс является модельным соединением для биологического взаимодействия. Но мы должны помнить, что это модель, а не копия [154]. [c.196]

Подобно другим металлам, соединения Б. вне организма осаждают белки из растворов. Ряд авторов указывает на усиленное развитие под влиянием соединений Б. клеточных элементов физиологической системы соединительной ткани. Действуют местно, главным образом, на дыхательные пути и кожу, вызывая как острые формы заболеваний (альвеолиты, пневмонии, дерматиты), так и хронические (склероз, гранулемы). В пользу наличия у них общего действия говорит влияние на центральную нервную систему, развитие дистрофических и специфических изменений (гранулем) в паренхиматозных органах и коже при отсутствии прямого воздействия на последнюю (Гельман, Лябелле, Магницкий, Поликар, Об). [c.351]

Минерализацрш представляет собой окисление (сжигание) органического вещества, составляющего объект исследоваиия, и предпринимается для освобождения ионов искомых неорганических соединений из их комплексов с белковой молекулой. Окисление часто не проходит до полного сжигания органического вещества, т. е. до образования угольного ангидрида, воды и других простых веществ, но в результате минерализации сложные соединения металла с белком разрушаются, образуя колшлексы менее сложного состава, менее прочные и способные при дальнейшем химическом исследовапип разлагаться, давая возможность обнаружит , искомый металл обычно применяемыми качественными реакциями. [c.272]

Механизм действия металла как активатора биохимических реакций в первую очередь определяется формой связи между компонентами, составляющими отдельную ферментную единицу, т. е. металлом, специфическим белком и простетической группой (в ферментах, содержащих ее). Природа связи отдельных микроэлементов в каталитической единице в свою очередь зависит от физико-химических свойств самого металла и тех соединений, с которыми он тем или иным способом связан в своей деятельности, будь он необходимой конституционной частью энзима или только металлом-активатором. Скорость и направление реакции, катализируемой тем или иным ферментом, определяется природой взаимодействия между отдельными компонентами энзиматической цепи — ферментом и субстратом, которые во многом зависят от свойств металла. [c.22]

Ферменты этой группы в основном представляют либо очень прочный комплекс специфического белка и металла, как это имеет место во многих медьсодержащих белках, либо столь же прочное комплексное соединение белка, металла и простетической группы. Такую сложную ферментную единицу мы имеем в случае порфириновых и некоторых других железо- и медьсодержащих катализаторов. Оба металла могут и не являться конституционными составляющими ферментов, а быть неспецифическими активаторами биохимических процессов, находясь в активном центре комплекса металл—фермент (белок) в последнем случае они выполняют ту же роль, что и марганец, кобальт, магний, цинк — металлы-катализаторы реакций, осуществляющихся с участием разнообразных групп ферментов. [c.146]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология