Инсулин химические свойства

Существенным подтверждением полипептидной теории строения белка является возможность синтеза чисто химическими методами полипептидов и белков с уже известным строением инсулина-51 аминокислотный остаток, лизоцима-129 аминокислотных остатков, рибонуклеазы -124 аминокислотных остатка . Синтезированные белки обладали аналогичными природным белкам физико-химическими свойствами и биологической активностью. [c.51]

Лишь очень немного определенных изменений химических свойств наблюдалось как результат облучения. Значительные изменения физических свойств могут быть вызваны незначительными химическими изменениями, которые слишком малы для их обнаружения. Таким образом, о радиационной химии белков известно очень мало. Нельзя сказать, что в этом вопросе у нас меньше знаний, чем в области синтетических полимеров, которые мы рассматривали в предыдущих главах. Но исследователи, работающие с биологическими полимерами, находятся в невыгодном положении из-за незнания точной структуры вещества, т. е. последовательности расположения аминокислот в молекуле белков, за исключением инсулина [59]. По этой причине точные сведения в этой области накапливаются сравнительно медленно. Представляется, что детальное исследование результатов облучения инсулина было бы особенно перспективным. Начало в этом направлении уже положено. Подробнее на этом мы остановимся ниже. [c.225]

Установлено, что ковалентное связывание АТР с инсулином не изменяет его антигенных свойств, что, по-видимому, объясняется как небольшими размерами самого маркера, так и его удаленностью от молекулы антигена. Это обстоятельство обеспечило возможность использования ЛИКА для решения ряда проблем сравнительного изучения физико-химических свойств растворимых и иммобилизованных антител, исследования физико-химических характеристик антител на разных стадиях иммунного ответа, изучения структуры иммунных комплексов при разных соотношениях концентраций компонентов реакции антиген — антитело. Большой интерес к использованию этого подхода объясняется возможностью проведения реакций в растворе без введения твердой фазы, высокой чувствительностью метода, позволяюш,его работать в области физиологических концентраций инсулина. [c.127]

Первичная структура белков. На рис. 2-1, В показано, что три аминокислоты (аланин — Ала, аспарагиновая кислота — Асп и лейцин — Лей) соединены в следующем порядке — Aлa-A п-Лeй, образуя полипептид. Однако те же самые аминокислоты могут быть соединены шестью различными способами Ала-Асп-Лей, Ала-Лей-Асп, Асп-Ала-Лей, Асп-Лей-Ала, Лей-Ала-Асп, Лей-Асп-Ала. Хотя каждый из трипептидов построен из одних и тех же субъединиц, физические и химические свойства их несколько отличаются, т. е. они представляют собой шесть разных химических соединений. Из четырех разных аминокислот (папример, из трех прежних плюс валин) можно было бы получить 24 тетрапептида. В молекуле белка аминокислоты могут располагаться в любом порядке, причем каждая аминокислота может неоднократно повторяться в цепи. Исходя из этого, легко представить себе, что, хотя во всех белках используются одни и те же субъединицы, число их сочетаний астрономически велико другими словами, возможно создание невероятно большого числа белков, причем каждый будет иметь свойства, хоть немного отличающиеся от свойств других белков. Для многих белков уже известна полная последовательность аминокислот. Аминокислотная последовательность одного из таких белков — гормона инсулина — показана на рис. 2-2. Молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей, одна из которых содержит 30 аминокислот, другая — 21. Обе цепи соединены дисуль-фидными связями. Дисульфидные связи образуются благодаря тому, что в состав аминокислоты цистеина (Цис) входит атом серы и две молекулы цистеина связываются двумя атомами серы (рис. 2-2). [c.20]

Процесс развития животного из оплодотворенного яйца — одно из наиболее замечательных биологических явлений. Из первых, очень сходных между собой эмбриональных клеток в ходе всего нескольких клеточных делений возникают дифференцированные органы и ткани, такие, как печень, мозг, почки, кожа и эритроциты. Дифференцированные клетки характеризуются, как правило, высокоспециализированными биохимическими свойствами. Так, эритроциты содержат гемоглобин, тогда как в мышечных клетках в больших количествах образуются миозин и актин. В эндокринных клетках поджелудочной железы синтезируются инсулин и глюкагон, а в экзокринных-—пищеварительные ферменты, которые секретируются в пищеварительный тракт. В целом считается, что в клетках специализированных тканей одновременно транскрибируется не более 10% общего количества генов (исключение составляет ткань мозга см. разд. Б, 8). Методом химического анализа четко установлено, что специализированные клетки содержат нормальное количество ДНК, т. е. полный набор генов, но 90% этого количества не функционирует. [c.352]

Единственные сильные взаимодействия в белковой глобуле — это химические дисульфидные связи между остатками Цис (см. стр. 58). Наличие нескольких дисульфидных сшивок между звеньями одной цепи или нескольких цепей (например, инсулин, см. стр. 74) накладывает заметные ограничения на возможные конформации цепи. Однако нельзя было бы говорить о глобуле, если бы взаимодействия сводились к дисульфидным мостикам. В этом случае полипептидная цепь была бы подобна цепи каучука в резине, вулканизированной серой. Каучук в резине сохраняет свойства статистического клубка, несмотря на наличие ди-и полисульфидных мостиков. [c.221]

Это отнюдь не новая область. Выпекать хлеб и сбраживать сусло люди научились тысячи лет назад. Процессы ферментации, разделения и очистки давно и хорошо известны. Но с появлением сведений о молекулярной структуре и основных аспектах химии генетического материала в биотехнологии началась новая эра. (см. разд. Ш-Е). Она ознаменовалась разработкой процедур сращивания генов, позволяющих химикам использовать бактерии для производства сложных биологически активных молекул. Были найдены ферменты, способные разрывать цепи ДНК в нужных местах и вводить в них чужеродную ДНК с новыми химическими связями. Модифицированная ДНК вырабатывает белки в соответствии с заложенным в нее измененным кодом. Этими белковыми продуктами могут быть гормоны, антитела или другие нужные нам сложные химические соединения со специфическими свойствами и функциями. Вырабатываемый бактериями с внедренным геном человека интерферон, по-видимому, окажется ценным средством лечения целого ряда болезней. Уже появился на рынке инсулин человека, производимый методом сращивания генов. Активность в этой области высока, и коммерческие предприятия возникают быстро. [c.130]

Первичная структура гормона инсулина была установлена методом химической деструкции. Последовательность 51 аминокислоты в бычьем инсулине изображена на рис. 20-6. Было показано, что структура инсулина овцы и свиньи несколько иная. Дисуль-фидные связи удерживают две пептидные цепи в изогнутом состоянии и играют важную роль в определении кон( юрмации и физиологических свойств инсулина. [c.123]

От физико-химического состояния структурных белков зависит проницаемость и возбудимость клеток [89], их способность образовывать комплексы с другими клетками [90] и ряд других их свойств [91]. Фибриллярные белковые частицы можно изучать при помощи электронной микрографии. Электронные микрограммы мышечных белков [92, 93], белков кожи [94] и других органов [95] показали наличие отчетливой фибриллярной структуры белковых частиц этих органов. Следует, одиако, помнить, что, с одной стороны, фибриллярная структура присуща далеко не всем белкам, с другой же, иногда и такие глобулярные белки, как инсулин, гемоцианин или вирусные белки, также могут образовывать фибриллярные частицы. Подобное превращение из глобулярного состояния в фибриллярное часто оказывается обратимым [96]. [c.396]

Поливинилпирролидон является замечательным синтетическим полимером, находящим разнообразнейшее применение в медицине. Известны свойства его водных растворов, позволяющие использовать эти растворы как искусственную сыворотку крови [23]. В зависимости от молекулярного веса поливинилпирролидон может быть использован для связывания токсических веществ, сравнительно быстро выводящихся из организма (молекулярный вес 10 ООО—15 ООО), как кровезаменитель (молекулярный вес 30 000—40 000), для длительного связывания в организме некоторых химических веществ в целях пролонгации действия новокаина, инсулина и пр. (молекулярный вес свыше 50 000) [24]. Его прекрасная растворимость в воде и достаточная рыхлость упаковки молекулярных цепей обеспечивают образование благоприятных для роста кристаллов галогенидов серебра адсорбционных оболочек на их поверхностях. [c.67]

Из всего сказанного вытекает, что ключевые открытия в области биологического синтеза белков — дело будущего. Каким бы ни оказался ферментный механизм образования пептидных связей, ясно, что он представляет собой лишь часть общей схемы образования белка. Ведь останется, например, еще вопрос о природе сил, придающих столь важным с биологической точки зрения белкам, как ферменты или гормоны, их характерные физические, химические и физиологические свойства. Денатурированная молекула инсулина, хотя она и утра- [c.78]

В настоящее время известно, что имеются отклонения от этого идеального состояния. Инсулин в кислой среде или при разбавлении распадается на составляющие его субчастицы. Образцы инсулина, полученные из быка, свиньи или овцы, проявляющие, повидимому, одинаковую физиологическую активность, химически отличаются друг от друга [124]. Несмотря на известную видовую специфичность белков, одинаковая, повидимому, активность различных образцов инсулина указывает на то, что физиологические свойства белка не требуют строгого постоянства его состава. [c.262]

На основании изложенного выше должно быть ясно, что для объяснения влияния химической модификации белков на их биологические свойства необходимо накопить большое количество фактического материала и тщательно его проанализировать. Исследование, в котором применялся какой-либо один реагент и использовались только химические методы, не может вскрыть все факторы, определяющие степень биологической активности. К счастью, имеется значительное число данных о многих весьма чистых белках, например таких, как пепсин, химотрипсин, вирус табачной мозаики, инсулин и лизоцим. Изменение последних двух белков подробно обсуждено в последующих томах настоящего сборника. То же относится и к иммунологическим исследованиям модифицированных белков. [c.354]

Гидроксильная группа свободного серина, подобно другим первичным спиртовым группам, химически мало активна. Однако она оказывает существенное влияние на свойства участка белка, соседнего с остатком серина. Близлежащие пептидные связи становятся менее прочными и легко разрываются при кислотном гидролизе Так, например, при гидролизе инсулина соляной кислотой пе удалось получить пептиды, содержащие связи, образованные аминогруппами остатков серина и треонина, — они разрушались в первую очередь. [c.207]

Наличие поперечных химических связей в белках сообщает им специфические свойства, такие, как нерастворимость, меньшая способность к набуханию под действием полярных растворителей и повышенная прочность в мокром состоянии. В небольших молекулах таких биологически активных белков, как инсулин и рибонуклеаза, поперечные дисульфидные мостики оказываются необходимыми для проявления этими белками биологической активности. При этом дисульфидные поперечные связи не участвуют непосредственно в биохимических процессах, а функции их заключаются в сохранении в неизменном состоянии такой конформации молекул белка, которая необходима для проявления биологической активности. Модификация дисульфидных поперечных связей шерсти, а также введение в нее новых поперечных связей часто придают новые интересные свойства этому белку. Такими свойствами могут быть повышение прочности на разрыв, уменьшение способности к свой-лачиванию, увеличение устойчивости к агрессивным химическим реагентам (щелочи, кислоты, окислители или восстановители), повышение устойчивости к моли и износостойкости, а также повышение прочности окрашивания. Было показано, что дубление коллагена, необходимое для превращения сырья в технический продукт, также является процессом образования поперечных связей. Поскольку коллаген не содержит цистеина или цистина, в сшивании, протекающем при дублении, участвуют, по-видимому, другие группы, возможно аминные и гидроксильные. В настоящем разделе будут рассмотрены в первую очередь поперечные химические связи упоминавшихся выше классов белков. Шерсть — типичный кератин, являющийся одним из наиболее детально изученных в этом плане белков, дает интересные и наглядные примеры образования, расщепления и поведения как дисульфидных, так и вводимых искусственно поперечных химических связей другого типа. [c.395]

Наконец, четвертое свойство полипептидной цепи заключается в том, что ее остов, построенный из —NH—ОТ—СО-фрагментов, окружен разнообразными по своей химической природе боковыми цепями, что можно видеть при рассмотрении структуры фрагмента молекулы инсулина (см. с, 5 ). [c.51]

Синтезированный из проинсулина инсулин может существовать в нескольких формах, различающихся по биологическим, иммунологическим и физико-химическим свойствам. Различают две формы инсулина 1) свободную, вступающую во взаимодействие с антителами, полученными к кристаллическому инсулину, и стимулирующую усвоение глюкозы мышечной и жировой тканями 2) связанную, не реагирующую с антителами и активную только в отношении жировой ткани. В настоящее время доказано существование связанной формы инсулина и установлена локали- [c.268]

Первый химический синтез гена, осзтцествленный примерно 20 лет назад, потребовал многих человеко-лет работы. С той поры в этой области достигнуты замечательные успехи, и сейчас синтез гена того же размера один исследователь может выполнить всего за две недели. В промышленных лабораториях осушествлено несколько синтезов генов инсулина, а в Англии был проведен замечательный синтез гена интерферона. Оба этих белка перспективны при использовании в медидине. Их выгодно производить и с коммерческой точки зрения. Недавно выполнен синтез гена для фермента рибонуклеазы, позволяющий проводить в дальнейшем изменения в гене и тем самым открывающий возможность изменять физические и химические свойства белка желаемым образом. [c.172]

Биохимия животных одного класса практически одинакова так, например, все млекопитающие имеют гемоглобин, однако существуют некоторые различия в аминокислотном составе для разных видов (например, в случпе инсулина см.2 ). Более того, может с щегтвовать небольшое различие (например, в отдельных аминокислотных остатках) для отдельных индивидуумов одного вида, вызванное индивидуальным генетическим кодом. Наконец, у данной особи могут быть два или больше типа слегка различных белковых молекул. Эти различия не сказываются сколько-нибудь существенным образом на большинстве физико-химических свойств, поэтому обычно нет необходн- [c.19]

Препараты окситоцина и питрессина содержат соответственно 3,06 и 3,10% серы и 14,3 и 10,5% тирозина [58]. Следует напомнить, что высокое содержание серы и тирозина характерно также и для препаратов инсулина. Гормоны задней доли гипофиза во многом напоминают инсулин и по физико-химическим свойствам. Они также расщепляются протеолитическими ферментами на аминокислоты [59] и инактивируются восстановителями, например цистеином [60]. Однако в отличие от инсулина они реактиви- [c.318]

Основываясь на принципах формульного схематизма, позволяющего проектировать синтез сколь угодно сложных органических соединений, н на закономерностях, устанавливающих зависимость реакционных свойств вещества от химического строения его молекул, структурные теории смогли обеспечить выдающиеся достижения в препаративном синтезе самых различных органических веществ вплоть до таких сложных, как витамины и гормоны, антибиотики и даже белки (инсулин). Мо они оказались не в состоянии указать пути осуществления процессов ароматизации парафинов или производства этилена, ацетилена и других олефиновых, ацети-лсмювых, диеновых углеводородов в широких промышленных масштабах. [c.101]

В заключение следует упомянуть, что для исследования взаимосвязи между структурой и биологическим действием было проведено значительное число синтезов цепей инсулина с различными последовательностями. После комбинирования таких аналогов с природными или синтетическими цепями определялся спектр их биологического действия. Так как природный инсулин относительно легко доступен, структурные изменения в молекуле могут быть проведены с помощью семисинтетических операций, причем такой частичный синтез возможен как исключительно химическим путем, так и с применением ферментативных методов. Подробности приведены в рекомендуемых обзорах. Поскольку инсулин, будучи макромолекулой, действует иммуногенно, для терапевтических целей очень важно, чтобы иммунный ответ в организме больных диабетом оставался на возможно низком уровне. Как правило, у большинства больных это так. В особых случаях применяют инсулин с иJмeнeнными антигенными свойствами (имеется в виду инсулин из других видов и модифицированный инсулин с уменьшенными антигенными свойствами). [c.269]

К середине 1940-х годов пептидная теория белков Фишера и Вальд-шмидт-Лейтца была почти повсеместно принята. Встал вопрос о точном знании деталей химического строения, т.е. о конкретном порядке расположения аминокислот в белковых цепях. Впервые такое сложное исследование удалось провести в течение десятилетия (1945-1954 гг.) ф. Сенгеру, определившему аминокислотную последовательность инсулина. Вторым белком была рибонуклеаза А. Полная структура этого фермента расшифрована С. Муром, К. Хирсом и У. Стейном (1960 г.). Вскоре идентификация химичекого строения белков стала производиться с помощью автоматических секвенаторов и приобрела рутинный характер. Однако достижения в решении первой фундаментальной задачи проблемы белка не принесли удовлетворения. Сначала не вызывало сомнений, что химические и физические свойства белков получат свое объяснение, как только станет известно химическое строение их молекул. Однако основанная на опыте всей органической химии и биохимии надежда на то, что установление химического типа и строения молекул окажется достаточным для понимания хотя бы в общих чертах их специфического функционирования, не оправдалась. Тем самым определение структуры из конечной цели исследования превратилось в необходимый для последующего изучения белков начальный этап. Утвердилась мысль, что химическая универсальность и практически необозримое многообразие свойств соединений этого класса при строгой специфичности его отдельных представителей связаны с особенностями пространственных структур белковых молекул. [c.67]

Большое сходство в химических и физических свойствах между синтетическими полипептидами Фишера и некоторыми белками (протеинами) оказало дальнейшую поддержку предположению, ранее выдвинутому Фишером и независимо от него Хофмейстером в 1902 г. о пептидном строении белков (протеинов). Эта теория предполагала, что молекула белка (протеина) построена только из цепей а-аминокислот (и позже, конечно, были включены а-ими-нокислоты), связанных друг с другом пептидными (амидными) связями между а-амино- и а-карбоксильными группами [см. формулу (1)].Сам Фишер учел, что возможны и другие способы соединения между аминокислотами в молекуле белка (протеина) и добавил к имеющимся сомнениям вопросы о размере и сложности природных белков, что вызвало в период 1920—1940 гг. различные предположения [3] об альтернативных способах связи между остатками аминокислот. Сэнджер [4] писал в 1952 г., что самым убедительным доводом в поддержку пептидной теории строения белков (протеинов) в действительности было то, что с 1902 г.— со времени ее возникновения, не были найдены опровергающие ее факты сам Сэнджер привел одно из первых убедительных доказательств этой теории, установив полную структуру белкового гормона инсулина. [c.218]

Принцип этого метода в основном тот же, что и принцип метода, примененного Сенгером для определения последовательности аминокислот в молекуле инсулина. Вначале дыхательную цепь разделяют на фрагменты или механически (методом ультразвука), или путем разрушения липидного цемента детергентами, спиртами или дезоксихолевой кислотой. Затем фрагменты разделяют с помощью ультрацентрифугирования. Определяя химические и ферментные свойства этих фрагментов, можно реконструировать последовательность реакций интактной дыхательной цепи. Этот метод был впервые чрезвычайно успешно применен Грином и его сотрудниками. В целях удобства работу проводили почти исключительно на митохондриях животных. Дыхательная цепь особенно легко поддается расщеплению в некоторых точках, указанных на фиг. 62 буквами. При расщеплении в точке А из дыхательной цепи высвобождаются пиридинпротеиды, образуя фрагмент ( переносящую электрон частицу ), уже не способный окислять промежуточные продукты цикла Кребса, но получивший теперь способность окислять НАД-На (в отличие от интактных митохондрий). Таким образом, при расщеплении в точке А удаляются пиридин-протеиды, необходимые для дегидрирования кислот цикла Кребса, но в то же время открываются участки, пригодные для окисления НАД-Нг. Многочисленные исследования были проведены с так называемой переносящей электрон частицей . Расщепление в точках В Л О приводит к образованию фрагмента, обладающего сукци-нат-цитохром-с-редуктазной активностью, но не активного по отношению к связанным с пиридиннуклеотидами субстратам. Обычно наблюдается хорошее соответствие между ферментативной актив- [c.225]

Действие синтетического трикозапептида на человека исследовали Дановский и сотр. [565] (ср. [1039]). Ежедневное внутримышечное-введение взрослым мужчинам 160 единиц а -АКТГ в желатине в течение 7 дней сопровождается усиленным выделением И-окси-, П-дезокси- и 17-кетостероидов с мочой. Кроме того, наблюдается снижение содержания в плазме калия, суммарного белка, альбумина, кальция и связанного с белком иода. Сравнивая действие синтетического продукта и продажного АКТГ, следует отметить, что сходный эффект вызывается введением 200 единиц последнего. Продажный АКТГ вызывает ги-полипемический эффект, а синтетический продукт, напротив, лишь в очень редких случаях приводит к снижению уровня холестерина и триглицеридов. Различные образцы АКТГ отличались друг от друга при испытании на максимально допустимые дозы инсулина и глюкозы, а синтетический препарат вообще не давал при этом какого-либо заметного и воспроизводимого эффекта. Количественные и качественные различия в поведении различных образцов АКТГ объясняются присутствием примесей других биологически активных соединений, в то время как о[1-23-АкТГ химически однороден. Кроме того, авторы отмечают различия в абсорбционных свойствах и скоростях гидролиза [c.299]

Сохранение биологической специфичности в химически измененных ферментах и вирусах имеет такое же важное значение, как и ее потеря. Возможность получения исключительно кислых или основных белков с неизмененной физиологической активностью имеет, разумеется, как теоретический, так и практический интерес, особенно, в случае инсулина. Заслуживает внимания тот факт, что некоторые ацилированные производные вируса табачной мозаики сохраняют свою вирулентность, и ясно, что способность к химической модификации не является свойством, передающимся по наследству. Однако тот факт, что эти производные вызывают неодинаковую реакцию у двух хозяев, представляет собой замечательное явление и заслуживает дальнейшего исследования. Кроме того, следует сравнить влияние химического замещения в случае родственных разновидностей вирусов или сходных ферментов, а также в случае гормонов, полученных из различных биологических видов. Несмотря на то, что динитрофенилпроизводные трех разновидностей вируса табачной мозаики провоцировали такую же относительную реакцию у двух различных хозяев, какую вызывал и нормальный вирус, их чувствительность по отношению к обработке ДНФБ была различной. [c.353]

Химическая индивидуальность, или видовая специфичность, белков легко выявляется серологическим путем. Если животному, например кролику, ввести в кровь чужеродный ему белок (антиген), то в организме вырабатываются специфические антитела, являющиеся белками глобулино-ной природы и находящиеся, главным образом, в у-глобулиновой фракции белков сыворотки крови. Антигены и антитела взаимодействуют друг с другом с образованием осадков (преципитата), что можно наблюдать при добавлении к сыворотке крови животного, которому ввели в кровяное русло чужеродный белок ( иммунизированного животного), того же белка (антигена). Образование осадка носит название реакции преципитации . Эта реакция весьма тонкая и позволяет выявить свойства белков, неуловимые при их хими ческом изучении. Так, например, тщательное химическое изучение гемоглобина крови лошади, овцы и собаки не выявляет каких-либо особенностей в их химической структуре. Между тем при введении этих гемоглобинов в кровь кролика образуются специфические для каждого из них антитела. Известны, однако, некоторые белки, почти не вызывающие образования антител. Гормоны белковой природы (инсулин, некоторые гормоны гипофиза и др.), изолированные из желез внутренней секреции крупного рогатого скота, при введении их в кровь человека (а также животных) практически не вызывают образования антител. Надо полагать, что химические различия в структуре белков-гормонов животных и белков-гормонов человека настолько малы, что они не всегда выявляются серологически. Это обстоятельство имеет большое практическое значение, так как оно позволяет широко применять в медицинской практике белки-гормоны без опасения вызвать при повторном введении их в организм человека реакцию преципитации. [c.38]

Еще один важнейший аспект получения белков для практических целей был обозначен акад. А. С. Спириным в докладе на юбилейной сессии Академии наук СССР (март 1987 г.). Он сводится к преодолению клеточного уровня биосинтеза белков и переходу к масштабированному их синтезу в бесклеточных системах трансляции непрерывного действия, работающих в проточном режиме. Это откроет возможность получать биологически значимые белки (интерферон, инсулин, ах-антитрипсин) и пептиды медицинского назначения, позволит конструировать и производить белки с любыми заданными свойствами, поднимет на новый уровень изучение закономерностей химической коэволюции белков и нуклеиновых кислот. Решающую роль здесь играет наработка необходимых количеств соответствующих мРНК в системах, содержащих РНК-зависимую РНК-полимеразу типа репликазы фага Qp. Уже создана и опробована на РНК-4 вируса мозаики костра, РНК фага М82 и мРНК кальцитонина установка для твердофазной трансляции типа реактора непрерывного действия. Указанные работы по внеклеточному синтезу белка ведутся в рамках Государственной научно-технической программы Новейшие методы биоинженерии . Уже сегодня в лабораторных условиях на небольших биореакторах этим методом можно получать достаточное для дальнейших исследований количество пептидных гормонов, антигенов для диагностических целей, белковых токсинов и антитоксинов, антивирусных защитных белков, некоторых ферментов. Революция в молекулярной биологии и биотехнологии продолжается. [c.305]

Кодирующие последовательности А- и В-цепей инсулина синтезировали химическим путем и встраивали в структурную часть гена trpE (антранилатсинтетазы) в составе векторной плазмиды в правильной рамке трансляции. Из образовавшихся химерных полипептидов бромистым цианом вьш епляли последовательности А- и В-цепей, которые затем смешивали и химически генерировали дисульфидные связи. Сконструированный таким образом инсулин обладал теми же биологическими свойствами, что и природный белок. [c.165]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология