Биохимический перенос водорода

Перемещение водорода в органических соединениях рассматривается в следующих аспектах 1) реакции в гомогенной среде или при повышенной температуре 2) реакции в присутствии гетерогенных катализаторов 3) фотохимическое перемещение 4) биохимические процессы. При современном уровне наших знаний трудно установить связь между этими типами переноса водорода, поэтому такая классификация произвольна. [c.329]

В первой реакции окисление иона двухвалентного железа — это потеря электрона. Во втором примере окисление углеродного субстрата можно в равной мере рассматривать как отрыв от него водорода (дегидрирование) или независимое удаление двух протонов (Н+) и электронов (ё). В биохимических процессах, как правило, перенос водорода осуществляется путем раздельного транспорта протонов и электронов протоны вьщеляются в среду и при необходимости поглощаются из нее, электроны обязательно должны быть переданы на соответствующие молекулы. Поэтому [c.93]

Распад и синтез в воде идут с участием многоступенчатых ферментных реакций, в которых металлы с переменной валентностью Ре -Ре Си -Си"" активизируют действие растворенного кислорода. Окислительные свойства кислорода усиливаются в протонной среде, где есть возможность одновременного переноса электрона и связывания образующегося кислородного аниона с ионом водорода или с ионом металла. Биохимическое окисление нефти и нефтепродуктов осуществляется благодаря наличию в морской среде и в донных отложениях микроорганизмов, способных утилизировать органические соединения в качестве своего источника углерода и энергии. [c.44]

Затем может происходить расщепление вновь образовавшейся связи С—О в результате смещения электронов от спиртовой части аддукта к флавину [уравнение (8-53), стадия б]. Продуктами являются восстановленный флавин и альдегид. К тому же результату приводит перенос гидрид-иона от углеродного атома спирта, однако в этом случае водород отделяется от углерода в форме протона. Фактически оба водорода исходного субстрата (при кислороде и при углероде) диссоциируют в форме протонов, причем в процессе расщепления аддукта электроны переносятся в виде электронной пары. Гамильтон утверждал, что перенос гидрид-иона — явление редкое в биохимических процессах, и одна из причин этого заключается в том, что изолированный гидрид-ион имеет большой диаметр в отличие от протона, который сравнительно мал и обладает большой подвижностью. Исходя из этого, Гамильтон считал, что дегидрирование чаще всего осуществляется механизмами переноса протона. [c.262]

Отметим прежде всего их необычное строение. Каждый убихинон имеет длинную боковую цепь, образованную изопреновыми С -фрагментами. Число этих фрагментов в различных убихинонах неодинаково. Убихинон человека, например, содержит 10 изопреновых фрагментов. Такая боковая цепь неполярна и служит для внедрения убихинона в гидрофобный слой плазматической мембраны. Присоединившись таким длинным хвостом к мембране хиноидный фрагмент убихинона имеет возможность легко перемещаться от одного компонента к другому в биохимических реакциях электронного переноса. В ходе таких реакций хиноидный фрагмент акцептирует два электрона и два атома водорода, превращаясь во фрагмент гидрохинона. [c.204]

Дыхание. Большинство гетеротрофных организмов получает энергию в результате биологического окисления органических веществ — дыхания. Водород от окисляемого вещества (см. 24) передается в дыхательную цепь. Если роль конечного акцептора водорода выполняет только кислород, процесс носит название аэробного дыхания, а микроорганизмы являются строгими (облигатными) аэробами, которые обладают полной цепью ферментов переноса (см. рис. 14) и способны жить только при достаточном количестве кислорода. К аэробным микроорганизмам относятся многие виды бактерий, гри-бь1, водоросли, большинство простейших. Аэробные сапрофиты играют основную роль в процессах биохимической очистки сточных вод и самоочищении водоема. [c.63]

В результате фосфорилирования, сопряженного с переносом электронов при дыхании аэробных организмов, образуется намного больше АТР, чем при фосфорилировании на уровне субстрата при брожении поэтому неудивительно, что в процессе биохимической эволюции возник и в дальнейшем сохранился такой тип метаболизма, при котором водород от органического субстрата переносится на связанный кислород . При этом носителями кислорода могут быть нитрат, сульфат, карбонат или другие соединения они восстанавливаются водородом субстрата. Способность переносить электроны на эти соединения дает бактериям возможность окислять субстраты без участия молекулярного кислорода и таким образом извлекать больше энергии, чем это возможно при брожении. [c.304]

Потенциал между водородным и кислородным электродами соответствует изменению свободной энергии при реакции окисления водорода до воды (перенос 2Н+ и 2е- на атом кислорода). Наличие ряда биохимических окислительно-восстановительных систем, приведенных в табл. 14, позволяет расчленить этот потенциал на ряд промежуточных этапов, лежащих в основе процессов биологического окисления. [c.256]

Величина восстановительного потенциала иона металла или какого-нибудь другого вещества есть мера способности вещества принимать электрон от донора электронов. Чем выше восстановительный потенциал, измеряемый в вольтах, тем сильнее выражено сродство акцептора к электрону, т. е. его способность присоединять электрон. Биохимические акцепторы электронов можно представить в виде ряда, члены которого расположены в порядке возрастания их восстановительных потенциалов и, следовательно, убывания окислительных потенциалов. Эти вещества физически разобщены в митохондриях, что препятствует непосредственному взаимодействию между крайними членами ряда. Электроны, отщепленные от атомов водорода, переносятся от акцептора к акцептору, а высвобождающаяся при этом энергия окисления идет на образование АТФ, причем максимальный выход этой реакции соответствует образованию трех молекул АТФ на каждую пару атомов водорода, отщепленных от субстрата. [c.286]

Следует подчеркнуть, что энергия активации реакций, протекающих в конденсированной фазе, в частности биохимических, имеет совсем иную природу, чем энергия активации реакций в газообразном состоянии. Недопустимо переносить представления о механизме, полученные из кинетики газообразных реакций, на такие системы будет ошибочным искать между этими разнородными явлениями далеко идущие аналогии. Отличие состоит прежде всего в том, что вместо кратковременных столкновений реагирующих частиц, имеющих место для газообразных молекул, частицы в конденсированной фазе находятся длительно в непосредственном соседстве. Далее, окружающая среда настолько облегчает отрыв от нейтральной молекулы зарядов — электрона и протона, что весь механизм реакции коренным образом меняется. В газообразной фазе отщепление зарядов, наоборот, требует значительно большей энергии и идет с трудом. Здесь же подобный процесс преобладает, состоя, как правило, из окислительно-восстановительной реакции явного или скрытого переноса зарядов. Внешне такие реакции часто выглядят как перенос нейтрального атома водорода, т. е. как реакции гидрирования и дегидрирования. На самом деле здесь осуществляется перенос электрона и протона, происходящий настолько быстро, что обычными средствами разделить его на отдельные этапы пе представляется возможным. [c.346]

Биохимики раньше других столкнулись с реакциями переноса водорода, играющими большую роль в обмене веществ в организмах. Некоторые результаты работ биохимиков были использованы химиками-органиками в настоящее время применяемые методы окисления — восстановления как in vitro, так и in vivo все больше основываются на переносе водорода. В превосходной обзорной работе Фишера [32, стр. 159], охватывающей литературу до 1947 г., рассматривается вопрос о биохимическом окислении и восстановлении. Несмотря на то что с тех пор широко изучаемый биологический перенос водорода исчер- [c.356]

Биохимические процессы в клетке контролируются специальными белками -ферментами. Ферменты являются биокатализаторами с очень высокой эффективностью и специфичностью. Они могут увеличивать скорость реакций в 10 и более раз. Очень часто ферменты называют по субстрату с окончанием аза . Так, фермент цел-люлаза катализирует гидролиз целлюлозы. Используются также названия ферментов по катализируемой реакции. Например, гидролазы катализируют гидролиз, дегидрогеназы - отрыв водорода и т.д. В связи с увеличением числа известных ферментов в настоящее время по катализируемым реакциям все ферменты разделены на шесть классов оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы. Ок-сидоредуктазы катализируют обратимые окислительно-восстановительные реакции, в которых происходит перенос водорода, электронов или гидрид-нонов. Трансферазы переносят группы атомов от одного соединения к другому. Гидролазы катализируют гидролитическое расщепление различных связей (гликозидных, пептидных, эфирных и др.). Лиазы катализируют реакции, в которых происходит расщепление химических связей с образованием двойных связей илн присоединение по двойным связям. Изомеразы воздействуют на процессы изомеризации. Л и газы (син-тетазы) катализируют образование связи между двумя соединениями, используя энергию АТФ и других высокоэнергетических соединений. [c.327]

Важной особенностью нуклеотидных коферментов является их способность восстанавливать различные соединения в неферментативных условиях, но при этом происходит уменьшение скорости восстановления и потеря специфичности. Оказалось возможным восстановить посредством NADH и NADPH феррицианид, феназиновые красители, орто-хиноны, рибофлавин и его нуклеотиды [21]. Реакции с орто-хи-нонами и флавинами представляют особый интерес, поскольку подобные взаимодействия имеют место в биохимических процессах переноса водорода. [c.133]

Белковые аминокислотные заместители способны эффективно осуществлять те окислительно-восстановительные процессы, которые удается осуществить только путем перемещения двух протонов в некоторой ЦПС. Таких процессов сравнительно немного (см. гл. VIII). Если в цепи перераспределения связей происходит перемещение протона и гидрид-иона, то это оказывается уже достаточным для проведения остальных биохимически важных процессов. Превращения в подобных ЦПС можно отнести к актам кислотно-основного катализа, поскольку они связаны с переносом протона. Однако точнее говорить о ЦПС с гетеролитическим переносом водорода в форме Н+ и Н . [c.186]

Многие ферменты двухкомпонентны, они способны диссоциировать на белок и низкомолекулярные компоненты (простетическую группу, кофермент), без которых ферД1ентный белок недеятелен, особенно при биохимических превращениях, например при брожении, гликолизе, клеточном дыхании и т. д. Максимальная скорость превращений достигается при введении в систему недостающих в ней коферментов или металлов, а также некоторых соединений, которые участвуют в промежуточных реакциях при образовании субстратов, в переносе водорода, фосфатных, аминных и других групп. Так, например, активация углеводов при брожении под действием фосфата или АТФ состоит в образовании гексо офосфорных эфиров. Активация уксусной кислоты в клеточном обмене заключается в ее превращении в аистг л-КоА [c.244]

Межвидовой перенос водорода подвел черту под эпохой исключительного господства чистых культур в бактериологии, юридически закрепленного Иерусалимским кодексом номенклатуры бактерий, по которому узаконивались только чистые культуры в международно признанных коллекциях . Этот перелом проходил в 1980-х годах и до сих пор еще не вполне осознан представителями физиоло-го-биохимического направления и клеточной биологии. Для природоведческого направления общей микробиологии наряду с чистой культурой объектом исследования стало микробное сообщество. [c.44]

Описано пятнадцать биохимических реакций, катализируемых коферментными формами витамина — 5-дезоксиаденозил-В 2 и СН3-В12. Все реакции, кроме рибонуклеотидредуктазной, катализируемые 5 -дезоксиаденозил-В 2 (табл. 1), связаны с переносом водорода. При этом имеет место 1,2-гидридный сдвиг с одновременным перемещением группы в противоположном направлении [c.290]

В первой реакции окисление иона двухвалентного железа — это потеря электрона. Во втором примере окисление углеродного субстрата можно в равной мере рассматривать как отрыв от него водорода (дегидрирование или независимое удаление двух протонов (Н+) и электронов (ё). В биохимических процессах, как правило, перенос водорода осуществляется путем раздельного транспорта протонов и электронов протоны выделяются в среду и при необходимости поглощаются из нее, электроны обязательно должны быть переданы на со-ответствуюд1 ие молекулы. Поэтому все окислительно-восстановительные превращения определяются по существу перемещениями электронов. В последнем примере имеет место присоединение атома кислорода к молекуле субстрата. Окислительно-восстановительный характер-реакции в этом случае не столь очевиден, как в предыдущих, поскольку не происходит отрыва электрона (водорода) от молекулы метана. В данном случае в результате окисления метана происходит замена-связи С—Н на связь С—ОН, при этом кислород оттягивает электроны от атома углерода, подвергшегося окислению, сам при этом восстанавливаясь. Таким образом, внутри молекулы происходит деление электронной пары между атомами углерода и кислорода, т. е. окислительно-восстановительные перестройки. Реакции, в которых имеется возможность отрыва электронов, могут быть использованы прокариотами для получения энергии. [c.80]

Ферменты катализируют биохимические реакции стереоспеци-фично. Вследствие этого асимметрический синтез в природе происходит повсеместно и чаще всего в единственном направлепии, Следовательно, большинство природных соединений оптически активно, потому что получены ири каталитическом действии ферментов, обладающих определенной трехмерной структурой, В самом общем виде можно сказать, что между субстратом и активным центром фермента существует точное геометрическое соответствие, Например, фермент триозофосфатизомераза катализирует превращение оптически неактивного диоксиацетонмонофос-фата до о-глицеральдегид-З-фосфата [59]. Субстрат имеет прохиральный центр , и один атом водорода специфически переносится с одной стороны (ге-поверхности) двойной связи на карбонильную [c.203]

Все приведенные способы анализа требуют довольно длительной обработки, высокой чистоты реактивов и большой навески исследуемого вещества (0,02—5,0 г). Предлои ен ускоренный микрометод [14.3] определения общего азота в нефтях и нефтепродуктах, в основу которого положен метод определения осадочного азота крови в биохимических исследованиях. Выделившийся в результате разложения азот определяют титрометрически. Метод характеризуется небольшой навеской, малым временем определения и другими достоинствами. В лаборатории аналитической химии нефти ИХН СО АН СССР Л. И. Аксеновой и Т. П. Сырых этот метод модифицирован. Суть его заключается в следующем. В колбу Кьельдаля объемом 50 мл вносят 5—20 мг аиа (нзируемого вещества и прибавляют 1 —2 мл концентрированной серной кислоты, затем смесь медленно доводят до кипения, кипятят до просветления и появления красноватого оттенка. Колбу охлаждают и вносят в нее 5—8 капель 30%-ной перекиси водорода, затем снова кипятят до окончательного обесцвечивания смеси. Весь процесс длится 3 ч. После охлаждения содержимое колбы переносят в мерный стакан емкостью 100 мл, колбу споласкивают несколько раз дистиллированной водой. Затем при перемешивании в стакан последовательно вносят 30%-НЫЙ раствор NaOH до pH 7 и 4—5 капель реактива Кесслера, объем раствора доводят до 100 мл. Параллельно проводят ХОЛОСТОЙ опыт без образца. Через 4—5 мин замеряют оптическую плотность раствора на ФЭК-56М при длине волны 450 нм. Общее содержание азота рассчитывают по формуле [c.190]

Перенос оротона (чаще всего между атомами кислорода, азота и серы) происходит в ходе многих биохимических реакций. Связи между атомом водорода, с одной стороны, и атомами кислорода, азота и серы — с другой, обычно силшо поляризованы, что приводит 1К появлению на водородных атомах небольшого положительного заряда. Таким образом, группы пр,иобретают слабо кислотный характер, и протоны могут сравнительно легко отрываться от них и переноситься на другие группы. Естественно допустить, что каталитические свойства кислот и оснований связаны с подобным переносом водородных атомов. [c.52]

Букштиг и Тиле предложили использовать для оценки биохимической активности ила, а также для контроля качества работы очистного сооружения дегидрогеназную активность. Дегидрогеназы относятся к группе окнслительно-восстановительных ферментов. Эта группа катализирует первые этапы биологического окисления многих органических веществ, участвуя в переносе электронов водорода от окисляемого субстрата на другой субстрат (акцептор). В основе метода определения дегидрогеназной активности лежит способность некоторых веществ-индикаторов приобретать стойкую окраску при переходе из окисленного состояния в восстановленное. Внесенный в бактериальную суспензию индикатор является как бы искусственным субстратом-акцептором водорода, который при биохимическом окислении переносится на это вещество с окисляемого субстрата ферментами дегидрогеназами. Сравнение нескольких методов определения дегидрогеназной активности показало, что наиболее чувствительным индикатором на эти ферменты являются соли тетразолия и, в частности, 2, 3, 5 трифенилтетразолий хлористый (ТТХ). Критерием активности фермента служит количество восстановленного ТТХ (т. е. образовавшегося при этом трифенилформазана, имеющего красную окраску). [c.99]

АТР. Они обладают особым аппаратом дыхательной электрон-транспортной) цепью и ферментом АТР-синтазой, обе системы у прокариот находятря в плазматической мембране, а у эукариот-во внутренней мембране митохондрий. Ведущие свое происхождение от субстратов восстановительные эквиваленты (Н или электроны) в этих мембранах поступают в дыхательную цепь, и электроны переносятся на О 2 (или другие терминальные акцепторы электронов). В дыхательной цепи происходят реакции, представляющие собой биохимический аналог сгорания водорода. От химического горения молекулярного водорода они отли-чг ются тем, что значительная часть свободной энергии переводится при этом в биологически доступную форму, т.е. в АТР, и лишь небольшая доля рассецвается в виде тепла. [c.235]

Самым важным процессом из тех, которые имеют отношение к запасанию биохимической энергии в молекуле АТФ, является система реакций с участием цепи переноса электронов (хиноны, цитохромы и т. д.). С помощью этого процесса осуществляется сопряжение восстановления окислителя Yix, образующегося в системе I фотохимическим путем, с окислением восстановителя, т. е. либо Xred, образующегося у высших растений в системе II, либо экзогенного донора водорода ДНг — в случае бактерий (реакция ХП.15). Суммарная реакция образования восстановленного НАДФ с одновременным фосфорилированием выглядит так [c.327]

Обширный класс химических соединений с гербицидными свойствами составляют производные мочевины. Они почти всегда применяются в качестве почвенных гербицидов системного действия. Биохимический механизм их действия на растения основан на ингибировании фотосинтеза, который определяют in vitro по так называемой реакции Хилла. Эта реакция происходит в присутствии изолированных хлоропластов в водной среде, причем вода под влиянием блокёров фотосинтеза подвергается фотолитическому расщеплению с образованием кислорода и водорода. Посредством подходящих акцепторов, например липоновой кислоты, водород переносится на пиридиновый кофермент и используется для гидрирования углекислого газа. Измеряют происходящее на свету превращение углекислого газа и образование кислорода. В качестве другого механизма действия производных мочевины следует назвать угнетение восстановления цитохрома. [c.237]

Оксидоредуктазы ускоряют окислительно-восстановительные реакции, осуществляя перенос электронов или атомов водорода е 4-Н+) от окисляемого субстрата (донора водорода) к акцептору, который при этом восстанавливается. Биохимическое окисление органических соединений происходит путем их дегидрирования. Процесс этот катализируют оксидоредуктазы, носящие название дегидрогеназ. Первичные дегидрогеназы в качестве кофермента чаще всего имеют никотинамид-адениндинуклеотид (НАД). В сочетании с различными белковыми носителями НАД образует множество ферментов, действующих на определенные вещества. В общем виде реакцию дегидрирования можно записать так [c.53]

Я подчеркиваю последние обстоятельства потому, что и для биохимических систем фотосинтеза и окислительного фосфорн-лирования у ныне живущих организмов на Земле, также вероятны все перечисленные выше особенности — и участие воды, ц перенос протонов , и существенная роль следов кислорода и перекиси водорода. [c.127]

В осноБе метода определения дегидрогеназной активности лежит способность некоторых веществ — индикаторов приобретать стойкую окраску при переходе из окисленного состояния в восстановленное. Индикатор является как бы искусственным субстратом-акцептором водорода, который при биохимическом окислении переносится на это вещество с окисляемого субстрата ферментами дегидрогеназами. Наиболее чувствительными индикаторгами на эти ферменты являются метиленовый синий и 2,3,5-трифенил-тетразолий хлористый (ТТХ). Критерием активности фермента служат скорость обесцвечивания метиленового синего или количество восстановленного ТТХ, т. е. образовавшегося при этом трн-фенилфомазона, имеющего красный цвет. [c.59]

К настоящему времени установлено, что процесс генерации в результате переноса энергии на кислород от триплетных молекул различных соединений является одним из самых эффективных механизмов образования этой активной формы кислорода. Он определяет фотосенсибилизированное образование 02 в растворах сенсибилизаторов в аэробных условиях, приводит к появлению синглетного кислорода в темновых химических и биохимических реакциях, если они сопровождаются образованием возбужденных молекул органических соединений в синглетном и триплетном состояниях. Кроме того, супероксидный анион-радикал, пероксид водорода, пергидроксильный радикал, образу- [c.135]