Аминокислоты 2-Амино-М15-кислот

Этерификация. Подобно другим карбоновым кислотам а-амино-кислоты образуют со спиртами сложные эфиры. Для получения последних по методу, предложенному Эмилем Фишером, суспензию аминокислоты в спирте обрабатывают избытком НС1. При этом карбоксил-анион диполярного иона аминокислоты превращается в свободную карбоксильную группу, которая затем подвергается этерификации, [c.356]

Открытие аминов и аминокислот. Амины растворяются в кислотах. Часто обладают характерным запахом. Амины жирного ряда, кроме того, имеют основную реакцию на лакмус и другие индикаторы. [c.125]

Действие азотистой кислоты на аминокислоты аналогично ее действию на амины аминогруппа замещается на оксигруппу. Характерно, однако, что при образовании сложных эфиров а-амино-кислот реакцию можно остановить на стадии диазопроизводного, которое, отщепляя подвижный протон, стабилизируется за счет образования системы сопряжения, включающей карбонильную группу [c.168]

Поэтому аминокислоты природных белков можно рассматривать как производные Ь (+)-аланина, у которого водородные атомы при р-углероде замещены различными группами. На этом основании все а-аминокислоты белков с асимметрическим углеродом являются соединениями -ряда (стр. 204), независимо от того, в каком направлении они вращают плоскость поляризации. О-Изомеры а-амино-кислот в природных белках не встречаются и животными организмами не усваиваются. [c.280]

Применение. Аминокислоты, преимущественно а-амино-кислоты, необходимы для синтеза белков в живых организмах. Нужные для этого аминокислоты человек и животные получают в виде пищи, содержащей различные белки. Последние в пищеварительном тракте подвергаются расщеплению на отдельные аминокислоты, из которых затем синтезируются белки, свойственные данному организму. Для этой цели успешно используются также искусственно выделенные или синтезированные аминокислоты. Некоторые из них применяются в медицинских целях. Многие аминокислоты служат для подкормки животных. [c.11]

Все известные ферменты представляют собой длинные цепи из а-амино-кислот (относительная молекулярная масса порядка 0,5 млн), свернутые в компактную форму, в которых имеется несколько реакционноспособных участков. Изучение природы ферментов показало, что, помимо белка, многие из них содержат и другие соединения. Так, например, в составе окислительных ферментов были обнаружены органические соединения железа. Эти соединения у различных окислительных ферментов оказались одинаковыми по составу. Кроме того, было выяснено, что такие же соединения железа входят и в гемоглобин крови, переносящий кислород в организме человека и животных. Комплексное соединение железа (гем) можно отделить от белка. Однако после этого ни белок, ни гем не проявляют ферментативных свойств. Отсюда следует, что высокая активность и специфичность свойственны только сложной системе, состоящей из белка и гема. В состав различных ферментов входят и комплексные соединения других металлов. В некоторых ферментах обнаружены медь, цинк, марганец, хром и другие элементы. Для некоторых ферментов уже известна первичная структура, т. е. последовательность аминокислот в длинной цепи. Вторичная структура — общий характер спирали, образуемый цепью, приближенно установлена для нескольких ферментов. О третичной структуре, т. е. природе реакционноспособных поверхностных участков молекулы, известно очень мало. [c.149]

Белки — это сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из а,-аминокислот. По современным представлениям, в белках а-аминокислоты соединены между собой пептидными (амидными) связями (—NH—СО—) в пептидные цепи. Образование пептидных связей происходит в результате взаимодействия карбоксила одной аминокислоты с аминогруппой другой. При этом из двух а-амино-кислот е выделением одной молекулы воды образуются [c.416]

Как оказалось, эта кислота принадлежит к ряду О-амино-кислот, а не к ряду -аминокислот, к которому принадлежат все аминокислоты обычных природных белков [c.602]

Предварительно определяют величину коэффициента молярной экстинкции раствора ДНФ, приготовленного на 1%-ном растворе соды. По его величине и найденной оптической плотности для ДНФ-амино-кислоты рассчитывают содержание концевых аминокислот. [c.147]

АМИНОКИСЛОТЫ (см. кислоты, амины) [c.614]

Все большее значение в последнее время приобретают ферментативные методы разделения рацематов аминокислот. Бергман показал, чтО ацилированные аминокислоты реагируют с анилином под действием фермента папаина избирательно — образуются анилиды только Ь-амино-кислот. [c.456]

В алифатических соединениях положение аминогруппы относительно карбоксильной группы обозначают греческими буквами В связи с этим соответствующие амино кислоты делят на а, р, V аминокислоты и т д [c.305]

И различаются только по остаткам R боковой цепи. Все эти соединения содержат по крайней мере один центр хиральности (за исключением глицина, у которого R = Н). Вследствие этого следует различать оптически активные энантиомеры и оптически неактивные (рацемические) формы а-амино-кислот. Встречающиеся в природе а-аминокислоты имеют ь-конфигура-цию. Лишь некоторые продукты метаболизма низших организмов содержат D-аминокислоты. [c.9]

Аминокислоты по взаимному расположению карбоксильной и аминогруппы делятся на а-, Р , у- и т. д. аминокислоты, причем имеются некоторые специфические способы синтеза аминокислот каждого из этих классов и свойства их в некоторых отношениях различаются. С биологической точки зрения колоссальное значение имеют а-аминокислоты, ряд которых (табл. 49) можно получить из природного материала, гидролизуя белки — мясо, кожу, желатин, шерсть, волос, перо, белки протоплазмы и ядра любой растительной или животной клетки, казеин из творога, ряд гормонов, подобных инсулину, ферменты (например, пепсин) и т. д. а-Амино-кислоты являются простейшими кирпичами в структуре высокомолекулярных веществ — белков, без которых никакая жизнь не существует. Белки включают как жирные а-аминокислоты, так и ароматические и гетероциклические, поэтому их удобнее рассмотреть в конце курса (часть П). [c.484]

НОЙ причины для предпочтения ь-конфигурации ее зеркальному отображению, по-видимому, нет. Правда, было показано, что внутренняя асимметрия в распределении продуктов при -распаде проявляется через молекулярную асимметрию путем предпочтительного разрушения о-аминокислот [9]. Но наблюдаемый эффект (несколько процентов) слишком слаб для объяснения отбора. По-видимому, выбор произошел случайно, а не вследствие немного более высокой концентрации среди исходных продуктов ь-амино-кислот. На последующих этапах о-система оказалась подавленной более развитой ь-системой. Не исключено также, что обе системы развивались параллельно и ь-система победила благодаря более удачным флуктуациям под действием внешних факторов, влияние которых, по-видимому, значительно превосходило влияние незначительного различия концентраций аминокислот. [c.15]

Сравнение существующих метаболических путей образования аминокислот с генетическим кодом показывает, что связанные метаболически между собой аминокислоты коррелируют также н в отношении их кодонов [10]. Это делает весьма привлекательной идею параллельной эволюции генетического кода и метаболизма а также указывает на наличие исторической иерархии аминокис лот. Более простые аминокислоты, как Gly, Ser, Ala, Asp и Glu считаются ранними в отличие от более сложных аминокислот, на пример Met, His и Asn. Однако последовательное появление амино кислот не отражено в существующих белковых структурах, по скольку аминокислотные остатки белков в известной мере заменяе мы поэтому корреляция с ранними периодами жизни в настоящее время вряд ли правомерна. [c.18]

Одной из глобальных задач современной биологии и ее новейших разделов молекулярной биологии, биоорганической химии, физико-химической биологии—является выяснение молекулярных основ и тонких механизмов синтеза белка, содержащего сотни, а иногда и тысячи остатков L-амино-кислот. Последние располагаются, как это установлено, не хаотично, а в строго заданной последовательности, обеспечивая тем самым уникальность структуры синтезированной белковой молекулы, наделенной уникальной функцией. Другими словами, механизм синтеза должен обладать весьма тонкой и точной кодирующей системой, которая автоматически программирует включение каждого аминокислотного остатка в определенное место полипептидной цепи. Установлено, что кодирующая система однозначно определяет первичную структуру, в то время как вторичная и третичная структуры белковой молекулы определяются фи-зико-химическими свойствами и химической структурой радикалов аминокислот в полипептиде. [c.509]

Хлористый кальций является одним из наиболее часто применяющихся высушивающих средств как для газов, так и для жидкостей. Однако нужно отметить, что он обладает и серьезными недостатками. Прежде всего хлористый кальций не очень эффективен при высушивании воздуха он уступает серной кислоте. Поэтому при применении хлористого кальция трудно добиться полного обезвоживания. Важнейшим недостатком. хлористого кальция является его свойство легко присоединяться к различным органическим веществам. Так, хлористый кальций образует комплексные соединения со многими спиртами, с аминами, аминокислотами, амидами кислот, углеводами и даже с некоторыми сложными эфирами. Поэтому вещества неизвестного строения или их растворы не следует высушивать хлористым кальцием. [c.43]

Другие ДНФ-производные аминокислот (е-ННг-ДНФ-Лиз, O ДНФ-Тир) обычно являются производными не концевых аминов кислот, а остатков, расположенных внутри цепи Таким образом количественно определяя и идентифицируя а -ДНФ-аминокислоты мы получаем данные относительно N-концевых аминокислот, которые позволяют рассчитать число пептидных цепей у изучаемого белка. [c.266]

Кроме приведенных методов в лабораторной практике применяют микробиологические методы определения различных аминокислот Эти методы основаны на изменении интенсивности развития опреде ленных видов микроорганизмов в зависимости от количества амино кислот в исследуемой среде. [c.34]

Трансферазы (ферменты переноса). Они катализируют перенос различных органических остатков и целых атомных группировок. Трансферазы переносят остатки фосфорной кислоты, моносахаридов, аминокислот, аминные и метильные группы от одного соединения к другому. [c.63]

БЕЛКИ (протеины) — высоксг-.-оле-кулярные природные соединения, являющиеся продуктами поликонденсации сотен и даже тысяч молекул а-амино-кислот. Б.— важнейшая составная часть всех живых организмов. В молекулах Б. остатки -аминокислот, соединенные друг с другом пептидными связями (—СО—NH—), образуют длинные цепи [c.39]

Для разделения энантиомеров (оптических изомеров) применяют лигандообменную хроматографию. Так, рацемические а-амино-кислоты были успешно разделены на оптически активные антиподы хроматографией на хиральном адсорбенте с химически привитыми группировками -пролина в присутствии ионов меди. Структура комплекса, образуемого иммобилизованным лигандом ( -проли-ном), комплексообразующим ионом металла и подвижным лигандом L- и О-аминокислоты с различными Р) в данной системе может быть представлена следующим образом [c.107]

Кроме описанных способов рекомендуется перед анализом аминокислот, аминов и белков подвергать бумагу следующей обработке. Бумагу тщательно отмывают 0,3 н. раствором НС1, затем нейтрализуют кислоту 0,5 н. раствором щелочи, избыток NaOH отмывают дистиллированной водой до отрицательной реакции иа фенолфталеин, обрабатывают 0,1 %-ным фосфатным буфером с pH 7,0—7,5 и высушивают. Если бумага не содержит ионов тяжелых металлов, то ее можно не подвергать предварительной обработке. [c.110]

В связи с этим твердые углеводороды перекрнсталлизоны- аются из петролейного эфира, бензина, бензола, толуола соединения, содержащие гидроксильные группы (спирты, простейшие сахара, алифатические и ароматические оксикнсло-ты) — из воды или спирта кислоты — из ледяной уксусной кнслоты амииосоедииеиия (амины, аминокислоты, амиды кислот) — из воды или спирта и т. д. [c.125]

При необходимости можно провести количественное определение некоторых аминокислот в исследуемом образце, например аланина и глицина, которые хорошо отделяются от других аминокислот. Для количественного определения аланина и глицина на электрофореграмму, помимо исследуемого образца, наносят разные количества этих амино-кислот- свидетелей (20—140 нмоль). После окончания электрофореза, прокрашивания и фиксации вырезают пятна соответствующих аминокислот и обрабатывают их так, как описано на с. 132. Колориметри-рование проводят при 500 нм и строят график зависимости оптической плотности от количества внесенной аминокислоты. Используя полученный график, определяют содержание глицина и аланина в исследуемом образце. [c.139]

В основе метода динитрофенилирования лежит реакция свободных ЫНг-групп белка или пептида с 2,4-динитрофторбензолом (ДНФБ) в щелочной среде, при которой образуются соответствующие динитрофенильные производные (ДНФ-производные). В реакцию с ДНФБ, кроме свободных а-ЫНг-групп, вступают также е-ННг-группа лизина, 5Н-группа цистеина, ОН-группы оксиаминокислот и имидазольный гетероцикл гистидина. ДНФ-производное белка или пептида подвергают полному кислотному гидролизу. Ы-концевые ДНФ-амино-кислоты экстрагируют из гидролизатов эфиром, отделяя их от свободных аминокислот и ДНФ-производных по другим функциональным группам аминокислот, которые растворимы в воде. Идентификацию [c.145]

Если ариламиновая чэсте. продукта реакции Яппа —Клингемана должна быть удалена, как, например, при восстановлении до а-аминокислоты (стр. 157), то соль диазония следует выбирать с учетом не только возможного ныхода в реакции сочетания, но и характера второго продукта последуюи ей реакции, Например, в результате сочетания диазотированной аминобензойной кислоты, проводимого с целью получения а-амино-кислоты, образуется продукт, который трудно отделить от ами нобензойной кислоты, что ликвидирует любое преимущество, которое может быть получено при реакции сочетания. [c.161]

Растворенные органические вещества (РОВ). Эта группа веществ включает различные органические соединения органические кислоты, спирты, альдегиды и кетоны, сложные эфиры, в том числе эфиры жирньк кислот (липиды), фенолы, гуминовые вещества, ароматические соединения, углеводы, азотсодержащие соединения (аминокислоты, амины, белки) и т. д. Для количественной характеристики РОВ используют косвенные показатели общее содержание Сорг, Морг, Рорг, перманганатную или дихроматпую окисляемость воды (ХПК), биохимическое потребление кислорода (БПК). [c.35]

Все эти лабораторные методы синтеза а-аминокислот (in vitro) приводят к образованию рацемической смеси D- и L-изомеров. Для получения чистых оптических изомеров разработан ряд приемов, но более универсальны и перспективны, пожалуй, методы с использованием биологических систем. Они основаны на том, что организмы животных потребляют, как правило, лишь один из энантиомеров а-амино-кислот. Животным скармливают смесь дэух энантиомеров аминокислоты, метаболизму подвергается только L-оптический изомер, а D-энан-тиомер выделяется с мочой. [c.252]

Исследователи, занимающиеся изучением этого важнейшего процесса, считают, что -высокополимерная, линейная микросомная РНК является матрицей. На этой матрице аминокислоты располагаются в определенной Последовательности, которая, по-ви димому, определяется чередованием оснований в полимерной РНК, и затем из активиро ванных аминоки слот образуются пептиды. Во зможно, что амино кислоты не переносятся на высоксполимерную РНК, а остаются на растворимой, низкомолекулярной РНК, которая реагирует с линейным уча-стком высокополимерной микросомной РНК, образуя водородные связи за счет оснований. [c.265]

Изоэлектрнческие точки а-амино-а-карбоновых кислот лежат около pH = 6, так как константы диссоциации карбоксильной группы несколь ко выше константы диссоциации аминной группы. Введение в амино кислоту дополнительных функциональных групп — кислых, основных ли только полярных смещает изоэлектрическую точку (см. табл. 4) В кислой среде в аминокислотах подавляется диссоциация карбоксиль ной группы и соединение ведет себя как амин. В щелочной среде подав ляется диссоциация аммонийной группы и проявляются кислые свойсгва вещества. [c.459]

За немногими исключениями (например, р-аланин или у-аминомас-ляная кислота) все природные аминокислоты являются а-аминокисло-тами. Известно более 200 соединений, имеющих структуру такого типа. В состав белков входят лишь около двадцати аминокислот. Обычно природные аминокислоты имеют -конфигурацию при С-2. В некоторых метаболитах микроорганизмов можно, однако, обнаружить К-амино-кислоты. [c.554]

Реакци.ч. Образование N-защищенной аминокислоты с активированной карбоксильной группой. Реакция протекает без рацемизации. В отличие от других методов получения активированных эфиров Бок-амино-кислот в этом методе не используют дициклогексилкарбодиимид, что устраняет трудности при отделении продукта от образовавшейся дицик-логексилмочевины. [c.565]

Для удобства написания пептидных фрагментов предложено пользоваться сокращенными названиями аминокислотных остатков, которые состоят из первых трех букв тривиального названия аминокислоты, например Ala для L-аланина и Met для L-метионина (сокращения для других аминокислот см. в табл. 1-1). Оптическая конфигурация аминокислоты указывается символами, причем специально отмечаются только о- и DL-амино-кислоты, например о-А1а и DL-Met. длло-Соединения обозначаются символом а , например alle для алло-ь-изолейцина. [c.11]

Преобладающее число карбоксизащитных групп производится на основе первичных, вторичных и третичных спиртов. Для приготовления эфиров аминокислот служат методы, нзвестнЬ1е из органической химии, причем исходят либо из свободной аминокислоты, либо из N-зaмeщeннoгo производного амин кислоты. [c.116]

Все природные аминокислоты, кроме аминоуксусной, содержат асимметрический углеродный атом. Все они относятся к -ряду. Простейшая Р-аминокислота — аминопропионовая — входит в состав важного и универсального витамина — пантотеновой кислоты, но в общем роль Р-амино-кислот несравненно более скромная, чем а-аминокислот. Из других [c.484]

Внутримолекулярная нуклеофильная атака амидной группой играет важную роль в процессах рацемизации оптически активных аминокислот. Амидный зтом кислорода (1) Ы-ацил.амино-кислот внутримолекулярно. атлкует карбонильный атом углерода (5) с отщеплением НХ, приводя к оксазолону 10.18 [схема (10.28)]. Оксазолон 10.18 под действием основания легко теряет протон при атоме углерода С-4, превращаясь в соответствующий анион, который дополнительно стабилизирован за счет резонанса, как показано на схеме (10.29). Рацемизация аниона,, таким образом, протекает весьма легко. Образование омсазоло Иов было доказано различными методами и является важней шим маршрутом рацемизации аминокислот. Следует отметить что к рацемизации также приводит и непосредственный отрыв [c.267]

Б. Цитратный метод Ровери [75]. Большая часть ДНФ-амино-кислот может быть разделена в 1 М цитратном буферном растворе pH 6,4 (фиг. 59). Метод особенно удобен для количественных определений в случае не очень сложных смесей, например смеси нескольких ДНФ-аминокислот и ДНФ. [c.269]

Насколько нам известно, за исключением эфиров ТФА-амино-кислот [16, 27, 38, 131], метиловых эфиров ДНФ-аминокислот [66] и гексафтороксазолидинонов [102], другие производные не пытались разделять с программированием температуры. Тем не менее вполне можно предположить, что с помощью этого метода ГХ любого вещества значительно упрощается и, вероятно, улучшается. Характеристики ГХ-анализа наиболее важных и достаточно подробно описанных методик приведены в табл. 15. [c.331]

Вышеуказанный характер зависимости р — инр ОбнЭруЛСбН ДЛЯ МНОГИХ классов органических ингибиторов алифатических амииов, аминокислот, амино-спнртов, триазинов, ароматических аминов, производных органических кислот (фталевой, салициловой, бензойной), производных гексаметиленимина, холей [c.49]

Неионообменная порошковая целлюлоза применяется в качестве носителя при распределительной хроматографии и электрофорезе на колонках и в слоях. Целлюлоза используется для хроматографического разделения сахаров, глицеридов, спиртов, фенолов, аминов, карбоновых и аминокислот, пептидов, белков, нуклеиновых кислот, уроновых кислот, липидов, алкалоидов, антибиотиков, гормонов, ферментов, витаминов, гербицидов и инсектицидов, неорганических ионов, красителей, углеводородов и других веществ. Применяется также для электрофореза белков, пептидов, аминокислот, нуклеиновых кислот, нуклеотидов. [c.127]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология