Гидролиз мицеллярный

Катионные ПАВ, полученные из аналогов в (—)-эфедрина, обнаруживают различную каталитическую эффективность при гидролизе д-нитрофениловых эфиров о- и ь-миндальной кислоты [165]. Для о ( — )-изомера ПАВ гидролиз рацемической смеси протекает медленнее, чем гидролиз энантиомеров можно предположить, что в каждую мицеллу включается больше одной молекулы субстрата. Следовательно, энантиомерная молекула субстрата нарушает мицеллярную структуру и образующийся комплекс [c.290]

Мицеллярная модель действия а-химотрипсина. Катализ гидролиза сложных эфиров мицеллами ПАВ следующего строения [c.120]

Повышение скорости реакции в мицеллярных растворах обусловлено как увеличением концентрации, так и изменением реакционной способности при переносе из воды (или, в общем случае, из объемной фазы) в мицел-лярную фазу. Сдвиг константы диссоциации ионного реагента под действием поверхностного заряда мицеллы также играет важную роль в кинетических мицеллярных эффектах. Закономерности, полученные для водных растворов ПАВ, могут быть применены и для мицелл ПАВ в неводных средах. Изменением содержания воды в мицелле от нескольких молекул до тысяч можно регулировать скорости реакций, а также изучать реакционную способность молекул воды в микросреде. Так, нейтральный гидролиз пикрилхлорида в гидратированных мицеллах аэрозоля ОТ в октане идет в 10 раз эффективнее, чем в воде. Если оба реагента гидрофильны и сосредоточены в мицеллах, то при увеличении содержания воды и размеров мицелл скорость реакции возрастает. [c.361]

Таким образом, коллоидно-мицеллярные растворы ПАВ — чрезвычайно сложные и полидисперсные системы, в которых равновесно сосуществуют частицы различной степени сложности неагрегированные молекулы и ионы ПАВ (а зачастую и продукты их гидролиза) и мицеллы различного размера и формы. [c.114]

Длинноцепочечные амины [75, 362], имидазолы [219, 531] и спирты [91, 369], ставшие мицеллярными либо в результате внедрения их заряженных групп, либо за счет образования смешанных мицелл со стандартными амфифильными соединениями, были исследованы как потенциально эффективные и селективные нуклеофильные катализаторы при гидролизе эфиров. [c.643]

IV. МИЦЕЛЛЯРНЫЙ КАТАЛИЗ РЕАКЦИИ ГИДРОЛИЗА И СОЛЬВОЛИЗА [c.245]

Гидролиз и сольволиз эфиров в мицеллярных системах [c.246]

Фосфаты и сульфаты с алкильными заместителями с длинной цепью образуют при концентрациях выще ККМ мицеллы. Поэтому гидролиз таких эфиров представляет собой удобную систему для исследования мицеллярных эффектов мицеллообразование при этом не осложняется присутствием посторонних солюбилизатов. Гидролиз таких ПАВ следует рассматривать при исследовании их влияния на скорости реакций. Однако константы скорости гидролиза таких эфиров, как додецилсульфат натрия, при нейтральных значениях pH очень малы при 90 °С составляет 296 дней нри pH 8,63). Кислотный гидролиз того же эфира протекает быстрее примерно на три порядка, но все еще гораздо медленнее, чем большинство других реакций гидролиза [212]. [c.271]

Гидролиз и сольволиз сульфатов и фосфатов в мицеллярных системах [c.272]

Субстратная специфичность мицеллярного катализа для реакций гидролиза эфиров фосфорной и серной кислот позволяет еще раз подчеркнуть особое значение мицеллярного катализа как модели ферментативного катализа. [c.289]

Реакции амфифилъных субстратов и реагентов. Константы скорости кислотного, нейтрального и щелочного гидролиза некоторых к-алкилсульфатов приведены в табл. 3.23 [322]. Константы скорости нейтрального гидролиза плавно снижаются с увеличением длины цепи, что отчасти напоминает кислотный гидролиз эфиров [386]. Константы скорости щелочного гидролиза падают более быстро среди низкомолекулярных гомологов и резко для гомологов от g до С10. Резкий скачок происходит тогда, когда ККМ сульфата падает ниже концентрации используемого субстрата. Аналогично скорость кислотно-катализируемой реакции для к-СюН21050 падает с уменьшением концентрации, как и следует ожидать для параллельного протекания быстрого гидролиза мицеллярного и более медленного гидролиза [c.642]

Влияние добавок на щелочной гидролиз мицеллярного п-нитрофенилдодеканоата и п-нитрофенилацетата при 25 °С [302 [c.350]

В ряде работ было показано, что кинетические эффекты мицелл в присутствии и в отсутствие мочевины и других денатурирующих агентов более чувствительны к характеру и величине гидрофобных взаимодействий, чем величина ККМ. В работе [302] удалось таким путем установить некоторые особенности катализируемого основаниями гидролиза мицеллярного /г-нитрофенилдоде-каноата константа скорости его гидролиза резко уменьшается при увеличении начальной концентрации эфира (от 10 до 10 М), а константа скорости реакции второго порядка основного гидролиза этого эфира в мицеллярной форме (1,0-10 М) в 800 раз меньще, чем константа скорости гидролиза п-нитрофенилацетата. Уменьшение скорости, естественно, объясняется исходя из гидрофобного связывания молекул п-нитрофенилдодеканоата друг с другом, которое защищает функциональную группу эфира от атаки ионом гидроксила. В присутствии мочевины, м-бутилмочевины, диоксана и бромистого тетраметиламмония наблюдалось поразительное ускорение реакции (табл. 23). Поскольку все эти добавки уменьшают константу (табл. 23), то ускорение гидролиза мицеллярного п-нитрофенилдодеканоата можно отнести за счет нарушения гидрофобных взаимодействий, а не за счет влияния среды на эфирную группу [302]. В работе [236] также- было отмечено, что введение в раствор 5,0 М мочевины снижает константу скорости реакции производного гистидина 17 с длинной цепью с катионным эфиром 18 с длинной углеводородной цепью примерно в 10 раз (разд. IV, Д). [c.351]

Однако в некоторых случаях мицеллярный катализ может наблюдаться. Например, аликват 336 (метилтриоктиламмонийхлорид) является очень эффективным липофильным МФ-катализатором (см. ниже). Сам по себе он мицеллы не образует. В водных растворах в отсутствие органических растворителей он суш,ествует в виде масляной суспензии. Однако, если добавить в смесь какой-либо неионный мицеллообразующий агент (например, полиоксиэтиленгликоль), аликват уходит внутрь или на поверхность неионной мицеллы. Образующийся таким способом катализатор оказывается очень эффективным во многих процессах [39]. В воде при очень низких концентрациях (10 —10 М) аликват 336 образует самоассоциаты. И хотя они существенно меньше, чем обычные глобулярные мицеллы, они катализируют нуклеофильный гидролиз и реакции декарбоксилирования 40]. Совершенно ясно, что механизм гидролиза нуждается в дальнейшем тщательном изучении. [c.66]

Гидролиз чистого а,а,а-трихлортолуола (С) до бензойной кислоты в 20%-ном водном растворе гидроксида натрия при 80 °С сильно ускоряется добавлением 0,01 М гексадецилтриме-тиламмонийбромида или в меньшей степени 0,006 М нейтрального ПАВ — брий 35. С 0,02 М Ви4Н+Вг эта реакция шла хуже [475]. Разбавление С бензолом при использовании катионного ПАВ увеличивает время реакции в И раз. Авторы интерпретируют эти данные как косвенное, хотя и не точное, доказательство эмульсионного или мицеллярного катализа, а не истинного МФК-процесса. [c.245]

В заключение можно сказать, что проведение омыления в условиях МФК синтетически выгодно в случае стерически затрудненных эфиров. При этом следует использовать систему твердый гидроксид калия/толуол и краун-эфиры или криптанды в качестве катализаторов. Кроме того, скорость гидролиза простых эфиров карбоновых кислот концентрированным водным раствором гидроксида натрия значительно выше для гидрофильных карбоксилатов. Хорошими катализаторами являются четвертичные аммониевые соли, особенно BU4NHSO4 и некоторые анионные и неионные ПАВ. Это указывает на то, что может осуществляться любой из трех возможных механизмов реакции на поверхности, мицеллярный катализ или истинная МФК-реакция. В зависимости от условий может реализоваться каждый из этих механизмов. Как было показано раньше, при МФК возможна экстракция кислот в форме ионной пары R4N+X----HY [57]. Ранние работы, в которых рассматривалось кислотное МФК-омыление, оказались ошибочными [1202, 1348]. Однако недавно было описано мягкое и селективное расщепление трет-бутиловых эфиров, которое происходит при перемешивании с [c.250]

С другой стороны, несмотря на весьма близкое сходство полимерных и мицеллярных моделей в простейших случаях, в более сложных полимерных системах уже сейчас обнаружены проявления полифунк-ционального катализа (не известного пока для мицеллярных систем) и предложены катализаторы (в основном для реакций гидролиза), поразительно высокая активность которых не может быть объяснена на основании одних только эффектов микросреды и концентрирования низкомолекулярных реагентов при сорбции их на полимере. Так, Клотц [75, 76] модифицировал, полиэтиленимин (XLVH) имидазольными и додецильными остатками [c.107]

В последние годы все большее внимание привлекает эффект мицеллярного катализа [28] — ускорение или замедление органических реакций в результате солюбилизации реагентов (Или одного из них) мицеллами коллоидного ПАВ. Таковы, например, реакции гидролиза и сольволиза сложных эфиров, ацеталей, ортоэфиров, некоторые реакции замещения соединений алифатического и ароматического рядов. Увеличение константы скорости реакции при протекании ее в мицеллах может достигать 1—2 порядков по сравнению со скоростью реакции в воде. [c.85]

Л. более полярны и легче раств. в воде, чем диацил-фосфолипиды (в ф-ле R и R -ацилы). Обладают высокой поверхностной активностью и проявляют св-ва детергентов. Образуют в воде мицеллярные р-ры (критич. концентрация мицеллообразования 10 -10 М). Сами по себе Л. не способны давать бислойные структуры, но легко формируют их при ассоциации с жирными к-тами и холестерином. При щелочном гидролизе Л. образуются жирные к-ты и замещенные глицерофосфаты (в ф-ле R и R -H), к-рые далее расщепляются с одноврем. изомеризацией до смеси незамещенных 2- и 3-глицерофосфатов (R, R, Х-Н). В условиях основного или кислотного катализа Л. изомеризуются в результате миграции ацильной группы между положениями 1 и 2 остатка глицерина. Селективное отщепление жирной к-ты от Л. происходит под действием фермента лизофосфолипазы. С помощью ацилирующих реагентов Л. могут быть переведены в диацилфосфолипиды. [c.593]

Функциональные мицеллы не относятся к числу наиболее известных примеров мицеллярного катализа, главным образом потому, что заряженные концевые группы обычных детергер1тов представляют собой сопряженные основания сильных кислот нли тетраалкнламмониевые катионы, в силу чего их реакционная способность ниже, чем у нуклеофилов или общих оснований. Анионная мицелла (см. рис. 24.1.15) может катализировать реакции специфического кислотного катализа, такие как гидролиз ацеталей ил и ортоэфиров с гидрофобными группами, путем связывания субстрата таким образом, что полярная функциональная группа [c.507]

Более сложно происходит всасывание жирных кислот с длинной углеродной цепью и моноглицеридов. Этот процесс осуществляется при участии желчи и главным образом желчных кислот, входящих в ее состав. В желчи соли желчных кислот, фосфолипиды и холестерин содержатся в соотношении 12,5 2,5 1,0. Жирные кислоты с длинной цепью и моноглицериды в просвете кишечника образуют с этими соединениями устойчивые в водной среде мицеллы. Структура мицелл такова, что их гидрофобное ядро (жирные кислоты, моноглицериды и др.) оказывается окруженным снаружи гидрофильной оболочкой из желчных кислот и фосфолипидов. Мицеллы примерно в 100 раз меньше самых мелких эмульгированных жировых капель. В составе мицелл высшие жирные кислоты и моноглицериды переносятся от места гидролиза жиров к всасывающей поверхности кишечного эпителия. Относительно механизма всасывания жировых мицелл единого мнения нет. Одни исследователи считают, что в результате так называемой мицеллярной диффузии, а возможно, и пиноцитоза мицеллы целиком проникают в эпителиальные клетки ворсинок, где происходит распад жировых мицелл. При этом желчные кислоты сразу поступают в ток крови и через систему воротной вены попадают сначала в печень, а оттуда вновь в желчь. Другие исследователи допускают возможность перехода в клетки ворсинок только липидного компонента жировых мицелл. Соли желчных кислот, выполнив свою физиологическую роль, остаются в просвете кишечника позже основная масса их всасывается в кровь (в подвздошной кишке), попадает в печень и затем выделяется с желчью. Таким образом, все исследователи признают, что происходит постоянная циркуляция желчных кислот между печенью и кишечником. Этот процесс получил название печеночно-кишечной (гепатоэнтеральной) циркуляции. [c.367]

При известном распределении субстрата между мицеллярной фазой и объемом раствора (разд. б.Е) можно определить константы скорости для обеих фаз. Выражая распределение 2,4-динитрохлорбензола в мицеллах - 16H33N( H3) Br " с помощью уравнения (3.45) (К = 4600), Бантон и Робинсон [84] рассчитали константы скорости для реакций второго порядка щелочного гидролиза 248 10"4 (мицелла) и 1,4- 10 4 (объем) л/(моль- с). Примеры использования уравнения (3.44) даны в работе Уинтерса и Грюнвальда [551]. [c.638]

В работе [133] было исследовано влияние мицеллярных растворов додеканоата натрия и бромистого -додецилтриметиламмония на скорость щелочного гидролиза /г-нитрофенилацетата, га-нитро-фенилдодекандиоата и га-нитрофенилоктаноата. Показано, что анионные детергенты замедляют, а катионные — ускоряют гидролиз, причем и в этом случае каталитический эффект мицелл усиливается с увеличением длины углеводородной цепи субстрата (рис. 6). Для некоторых эфиров получены, однако, данные, не удовлетворяющие простой электростатической схеме (табл. 5). [c.259]

Сложные эфиры, по всей вероятности, локализуются в слое Штерна на поверхности мицеллы. Поэтому усиление щелочного гидролиза, по крайней мере частично, объясняется стабилизацией переходного состояния вследствие электростатического взаимодействия отрицательно заряженных переходных состояний с катионной мицеллой. Электростатическая интерпретация подтверждается, например, наблюдением, что аминолиз сложных эфиров анионными нуклеофилами — ионами гидроксила и лейцином — катализируется катионными мицеллами, тогда как реакция тех же эфиров с нейтральным реагентом морфолином не ускоряется [137]. Мицел-лярныи катализ подавляется сравнительно небольшими добавками фторид-, хлорид-, бромид-, нитрат- и сульфат-ионов, причем эффективные константы скорости иногда получаются меньшими, чем в огсутствие детергента. Этот эффект также согласуется с электростатической интерпретацией, поскольку взаимодействие переходного состояния с катионной мицеллой может быть ослаблено связыванием анионов ингибиторов мицеллярной поверхностью и уменьшением степени диссоциации четвертичных аммониевых групп [101]. [c.261]

Гидролиз ортоэфиров и ацеталей в мицеллярных системах [c.262]

Изложенные соображения о механизме реакции согласуются с отчетливо выраженным ингибирующим действием неорганических катионов на катализируемую ДДС реакцию гидролиза метилортобензоата [111, 143]. В случае катионов щелочных металлов ингибирующее действие повышается с увеличением размеров иона (ионного радиуса). Для катионов щелочноземельных металлов ингибирующий эффект почти не зависит от природы иона. Для ряда н-алкил- и замещенных н-алкиламмониевых ионов степень ингибирования мицеллярного катализа увеличивается параллельно с усилением гидрофобности иона [111]. Эти солевые эффекты можно объяснить, предположив, что при связывании катионов протоны вытесняются из слоя Штерна. Поскольку реакционная способность субстрата по отношению к протону выше на поверхности анионной мицеллы, чем в объеме раствора, то вытеснение протонов в раствор должно приводить к подавлению мицеллярного катализа. Те же соображения использовались для объяснения ингибирующего действия анионов при катализе реакций гидролиза сложных эфиров катионными детергентами [101]. С другой стороны, ингибирование может быть объяснено (частично или полностью) уменьшением электростатической стабилизации переходного состояния вследствие вызванного противоионами снижения степени ионизации сульфатных групп и тем самым поверхностного заряда мицеллы. Величина ускорения гидролиза ортоэфиров ДДС уменьшается с повышением температуры, что, по-видимому, свидетельствует о контроле скорости каталитической реакции энтальпийным фактором [111]. [c.267]

По мере удлинения алкильной цепи мицеллы образуются при все более низкой концентрации (ККМ уменьшается). Сульфатные группы в таких мицеллах находятся в контакте с водой и образуют рыхлую структуру, допускающую свободное движение ионов и растворителя между двумя фазами. Используя эту модель и простые электростатистические соображения, можно качественно объяснить наблюдаемое ускорение кислотного и замедление щелочного гидролиза алкилсульфатов при мицеллообразовании, а также отсутствие заметного каталитического эффекта мицелл в случае гидролиза при нейтральных значениях pH. Отрицательный потенциал на мицеллах смещает равновесия в сторону нейтральных сульфатов [уравнение (19)] и тем самым способствует гидролизу. Электростатические соображения показывают также, что реакция должна происходить во внешней части слоя Щтерна. Электростатическое отталкивание между отрицательно заряженной поверхностью мицелл и ионом гидроксила является, по-видимому, причиной замедления гидролиза сложных эфиров в мицеллярной форме при щелочных значениях pH [212]. [c.282]

Сопоставление активационных параметров кислотного гидролиза алкилсульфатов с длинной цепью и немицеллярного этилсуль-фата показывает, что ускорение реакции при образовании мицелл связано главным образом с уменьшением энтальпии активации, а не с увеличением энтропии [212]. Этот вывод был получен с использованием потенциометрических данных. Однако энергия активации кислотного гидролиза додецилсульфата натрия, полученная из спектрофотометрических измерений, оказалась одинаковой в мицеллярных и истинных растворах (табл. 8), тогда как энтропия активации была на 6,9 энтр. ед. больше в случае мицеллярного раствора [215]. Это противоречие, вероятно, объясняется неодинаковым выбором стандарта для сравнения (раствор этилсульфата и неми-целлярный раствор додецилсульфата). Возможно также, что расхождения связаны с отклонениями температурной зависимости от уравнения Аррениуса и зависящими от температуры ошибками потенциометрического метода. [c.282]

Катионные детергенты, содержащие в гидрофильной аммониевой группе фенильные заместители с повышенной электронной плотностью (фенил, бромистые 2,4-диметоксифенил- и 2,4-диметоксибензилдиметиламмоний), оказались более эффективными катализаторами гидролиза 2,4- и 2,6-динитрофенилфосфатов, чем БЦТА [136. Константы скорости этих реакций псевдопервого порядка возрастают уже при весьма низких концентрациях ПАВ (вблизи ККМ), и константы связывания мицеллы с субстратом определяются по уравнению (106). Наличие ароматических заместителей в молекуле ПАВ приводит к увеличению констант связывания и каталитического эффекта, однако скорость реакции в мицеллярной фазе, по-видимому, существенно не изменяется. Эти наблюдения показывают важность электростатических и гидрофобных взаимодействий, л также природы мицеллярной поверхности в связывании субстрата. Из этих опытов следует также, что [c.285]

Электростатическая модель мицеллярного эффекта при гидролизе моноэфиров фосфорной кислоты подтверждается также результатами опытов по ингибированию мицеллярного катализа [136, 139]. Показано, что катализ гидролиза дианионов динитрофе-нилфосфатов БЦТА подавляется низкими концентрациями многих солей (рис. 9). Простые электролиты, такие, как хлористый натрий, фосфат натрия, динатрийборат, мало влияют на каталитические свойства мицелл. Однако соли с объемистыми органическими анионами, такие, как п-толуолсульфонат натрия и натриевые соли арилкарбоновых и арилфосфорных кислот, сильно подавляют мицеллярный катализ БЦТА. По уравнению (14) и рис. 10 были рассчитаны константы ингибирования Ki [139], представленные в табл. 9. Линейность графиков на рис. 10 подтверждает предположение о конкурентном ингибировании, т. е. о вытеснении молекулы субстрата из мицелл при связывании ингибитора (разд. П1). [c.286]

В той же работе на основе значений р/Са, констант связывания и наблюдаемых констант скоростей реакции при наличии мицелл и в отсутствие ПАВ были вычислены константы скорости реакции гидролиза и-хлорбензилиден-1,1-диметиламина в объеме раствора ко и в мицеллярной фазе кт- Расчет констант скорости реакции второго порядка показывает, что реакция в области независимости от pH происходит примерно в 30 раз медленнее в мицеллах ДДС, чем в объеме раствора, тогда как в мицеллах БЦТА практически не отличается от константы скорости в воде (табл. 10). Константа скорости реакции протонированной формы шиффова основания с водой [уравнение (24)] в катионных, неионных и анионных мицеллах мало отличается от ко. Однако лимитирующее скорость разложение соединения 4 происходит намного медленнее в мицеллах ДДС, тогда как кш в катионных и неионных мицеллах примерно совпадает с ко. Влияние увеличения концентрации шиффова основания на наблюдаемые константы скорости в присутствии мицелл очень незначительно, откуда ясно, что в этих системах насыщения субстратом не наблюдается [142]. [c.291]