Белки определение серы

В состав белков входят углерод, водород, кислород и азот. Многие белки содержат серу известны белковые вещества, содержащие фосфор и другие элементы. Белки играют исключительную роль в природе. Энгельс писал Жизнь-это способ существования белковых тел... . Белки обладают чрезвычайно сложным строением. Несмотря на многочисленные попытки химиков, искусственный синтез белков до сих пор не осуществлен. Однако в этом направлении достигнуты уже определенные успехи — синтезированы вещества, так называемые полипептиды, молекулы которых содержат остатки 20 аминокислот. В основе синтеза полипептидов лежит реакция поликонденсации. Образование, например, дипептида можно выразить схемой [c.354]

При репликации происходит воспроизведение определенной серии частиц. Кроме удвоения количества ДНК хроматина должно также удвоиться количество белка. Наряду с вопросом о том, как устроены частицы, необходимо выяснить, что происходит с другими белками, присутствующими в хроматине. Поскольку репликация, вероятно, нарушает структуру хроматина, при этом, с одной стороны, возникает проблема сохранения участков со специфической структурой, с другой же, создается возможность внести в нее изменения. [c.359]

Содержимое белка в испытуемых пробах устанавливают по калибровочному графику, который строят на основе чистого белка точно известной концентрации. Метод дает абсолютные данные только в том случае, если калибровочный график построен по тому же самому белку, определение которого ведут посредством этой цветной реакции. В случае определения концентрации мембранных белков калибровочный график строят по бычьему сывороточному альбумину готовят серию растворов белка с содержанием от 20 до 400 мкг в 1 мл. С каждым из указанных растворов производят не менее пяти раз реакцию Лоури, применяя весь ход определения, описанный выше. Строят калибровочную кривую (рис. 80). [c.224]

Применять водородный электрод в качестве рН-индикаторного электрода довольно сложно. Требуется большая чистота водорода, в нем не допускается наличие даже следов кислорода. В растворе не должно быть веществ, обладающих большой адсорбционной способностью и отравляющих поверхность платины, в частности соединений серы и мышьяка, белков, сильных окислителей и восстановителей. Все это ограничивает применимость водородного электрода для потенциометрического определения pH. [c.144]

Ввиду того что сернокислый цинк и щ елочь частично ингибируют глюкозооксидазу, для построения стандартного графика к 0,1 мл раствора глюкозы приливают хлористый натрий, сернокислый цинк и едкий натр в тех же количествах, которые использовались для осаждения белков крови. После центрифугирования отбирают из стандартных проб по 1 мл раствора и добавляют по 3 мл рабочего реактива. Стандартный график строят для каждой серии определений. [c.20]

В обеих приведенных ниже таблицах видны определенные различия между двумя сериями цифровых показателей, как по тоннажу ежегодного производства пищевых белков (средняя раз- [c.649]

В то время как амины и аминокислоты, несущие положительный заряд, более прочно удерживаются при более высоких значениях pH, для отрицательно заряженных сорбатов справедливо обратное. Систематические исследования, проведенные на серии N-бензоил-о, L-аминокислот, позволили глубже понять механизм взаимодействия сорбата с белком. Влияние изменения свойств подвижной фазы на величины к VI а демонстрирует рис. 7.10. Во-первых, удерживание в значительной степени возрастает с усилением гидрофобного характера аминокислоты (Ser > А1а> Phe). Во-вторых, увеличение суммарного отрицательного заряда белка с увеличением pH вызывает уменьшение к для всех шести соединений (вследствие ионного взаимодействия). Далее, влияние концентрации буфера можно объяснить усилением адсорбции вследствие ионных взаимодействий при низкой ионной силе. Небольшое, но вполне заметное возрастание к для наиболее сильно удерживаемых сорбатов при высоких концентрациях буфера вероятнее всего является результатом усиления гидрофобных взаимодействий. Поскольку ионные (кулоновские) и гидрофобные взаимодействия по-разному подвержены влиянию ионной силы, то оба эффекта приводят к возникновению минимума в адсорбции сорбата (к ) в определенной точке. И наконец, совершенно очевидно влияние органического растворителя-модификатора он всегда приводит к понижению удерживания сорбата и тем сильнее, чем более гидрофобен сорбат. Влияние pH и ионной силы на удерживание незаряженных соединений невелико, но выражено вполне отчетливо. Оно связано исключительно с изменениями в связывающем центре ХНФ. Добавление пропанола-1 вызывает уменьшение удерживания по сравнению с наблюдаемым у заряженных сорбатов, что свидетельствует о преимущественном вкладе в удерживание гидрофобных взаимодействий. Это подтверждает также наблюдаемое очень большое влияние на удерживание длины цепи алканола-1. Высшие спирты являются значительно более эффективными конкурентами за связывающий центр, а потому вызывают более быстрое элюирование сорбата. Возможность регулирования удерживания путем изменения подвижной фазы, которую демонстрирует схема 7.6, говорит о том, что эту особенность данных хроматографических систем можно использовать в целях оптимизации разделения. [c.135]

Многие ферменты содержат прочно связанные ионы металлов (обычно переходных). Еще большее число ферментов активируется определенными металлами. Все содержащиеся в белках функциональные группы являются потенциальными лигандами, поэтому возможно образование широкого спектра комплексов, в которых металл связан с кислородом, азотом или серой, выступающими в качестве доноров [37]. [c.474]

Возможность полного удаления не связывающегося с белком фуксина из бумаги является преимуществом этого метода, особенно удобного при количественном определении фракций с помощью элюирования (см. стр. 60). Одну и ту же порцию окрашивающего или дифференцирующего растворов можно использовать 4—5 раз. При первых отмывках новой серии электрофореграмм можно использовать последние порции отмывающего раствора из предыдущей процедуры окрашивания. [c.55]

Наиболее выпукло способность к узнаванию выражена у белков иммунной системы — уже упоминавшихся в 1.4 иммуноглобулинов, или антител. Иммуноглобулины определенной специфичности начинают активно вырабатываться организмом в ответ на появление чужеродного антигена и обладают способностью избирательно связывать именно этот антиген. Если в роли антигена выступает большая молекула, например молекула белка, то антитело опознает не всю молекулу, а некоторый ее участок, называемый антигенной детерминантой. Белковые молекулы обычно имеют серию антигенных детерминант, и уже по этой причине в ответ на появление в организме чужеродного белка вырабатывается целый набор антител, направленных на разные детерминанты. Более того, к каждой детерминанте вырабатывается, как правило, несколько различных иммуноглобулинов. Поэтому даже иммуноглобулины, специфичные к одному определенному антигену, представляют собой не индивидуальные белки, а смесь большого числа сходным образом построенных молекул. А так как организм непрерывно встречается с разнообразными антигенами, то фракция иммуноглобулинов сыворотки крови представляет собой смесь огромного числа различных антител, причем содержание каждого из них, как правило, очень мало. Трудность выделения индивидуальных иммуноглобулинов долгое время была препятствием для их биохимического исследования, в том числе для установления их первичной структуры. [c.38]

Анализ аминокислотного состава включает полный кислотный гидролиз исследуемого белка или пептида с помощью 5,7 н. соляной кислоты и количественное определение всех аминокислот в гидролизате. Гидролиз образца проводится в запаянных ампулах в вакууме при ПО "С в течение 24 ч. При этом полностью разрушается триптофан и частично серии, треонин, цистин и цистеин. а глутамин и аспарагин превращаются соответственно в глутаминовую и аспарагиновую кислоты. В то же время пептидные связи, образованные аминокислотными остатками с разветвленной боковой цепью (Val, Не. Leu), из-за стерических препятствий гидролизуются частично. Особенно стабильны связи Val—Val. Ile—Ile, Val—De и Ile—Val. [c.34]

При процессе окисления двуокиси серы в серную кислоту катализатором является двуокись азота. Двуокись азота ассимилирует вещество среды с образованием новых молекул, склонных к внутримолекулярным реакциям и к выделению образовавшихся веществ во внешнюю среду, с регенерацией катализатора для нового процесса. Это очень точное определение каталитического процесса, которым Энгельс и характеризовал главную особенность белка — вещества — процесса. [c.440]

В сточных и загрязненных поверхностных водах встречаются многочисленные неорганические и органические соединения серы. К неорганическим соединениям серы относятся сульфиды, тиосульфаты, сульфаты, сульфиты, роданиды, элементарная сера и т. п. К органическим соединениям относятся, например, меркаптаны, анионоактивные моющие вещества, сульфосоединения, белки и др. Серу в этих соединениях определяют одновременно и объединяют названием общая сера . При решении некоторых вопросов, связанных с загрязнением поверхностных вод, определение общей серы дополняют определением сульфатов. По разности находят содержание несульфатной серы. [c.178]

Гораздо меньшие затраты на аппаратуру требуются для гель-хроматографии в тонком слое (см. гл. П). В этом случае в конце опыта вместо объема выхода необходимо измерить расстояние от стартовой линии до пятна вещества — длину пробега ]56]. При стандартизации результатов хроматографии на бумаге длину пробега относят к пути, пройденному растворителями (определяют величину / /) в тонкослойной гель-хроматографии длину пробега исследуемого вещества относят к пути, пройденному хорошо идентифицированным веществом [72]. Для белков (а только для них тонкослойная гель-хроматография и применялась до настоящего времени) удается таким образом определять молекулярный вес, имея в распоряжении всего несколько микрограммов вещества [56, 72, 73]. В качестве стандартов здесь также используются белки, приведенные в табл. 22. Из фиг..36 видно, что отношение длины пробега ряда белков к пути, пройденному цитохромом с, является линейной функцией от логарифма молекулярного веса. Как показывает опыт, эту калибровочную линию нельзя считать достаточно универсальной, поскольку ее наклон довольно сильно изменяется от одной серии экспериментов к другой. Результаты определения молекулярного веса становятся более точными, если соответствующие стандартные белки наносят на каждую пластинку. Это вполне возможно, так как на пластинку шириной 20 см свободно можно одновременно нанести по меньшей мере 10 образцов. Благодаря несложному оборудованию и небольшим затратам вещества точность определения молекулярного веса этим методом можно повысить. [c.167]

ОПРЕДЕЛЕНИЕ ЦИСТИНА ПО ЛАБИЛЬНОЙ СЕРЕ В БЕЛКАХ (ШУЛЬЦ) [c.188]

Каталитическую волну образуют также аммиачные растворы, содержащие следы белков с сульф-гидрильными группами, как это впервые наблюдали Гейровский и Бабичка . В дальнейшем полЯг рографическое поведение белков было изучено рядом авторов зэ. збО, В результате было установлено, что высота каталитических волн белков зависит от pH раствора, природы буфера и концентрации буфера. В аммиачном растворе, содержащем двух- или трехвалентный кобальт, белки дают две каталитические волны, которые могут быть использованы для количественного определения белков, содержащих серу. [c.52]

В июне 1846 г. были опубликованы данные Ф. Рюлинга [376], А. Вальтера [466] и Ф. Вердея [448] о количественных определениях серы в различных белках. Эти исследования, проведенные менее тщательно, чем анализы Лясковского, тем не менее сильно поколебали веру в непогрешимость результатов эксперимента Мульдера, так как расхождение данных последнего с данными Рюлинга и других не могли быть объяснены допустимыми отклонениями в пределах ошибки эксперимента и свидетельствовали о серьезных методических погрешностях, допущенных одной из сторон (табл. 2). [c.36]

Полученные результаты указывают на присутствие приблизительно половины цистинового остатка на 11 аминокислот. То же самое соотношение было найдено Дейчем и Мортоном [31] при определении цистина непосредственно в виде более стабильной цистеиновой кислоты или в виде S-карбо-ксиметилцистеиновых производных. Поскольку свободные сульфгидрильные группы не обнаружены [5], молекула должна иметь около 8 дисульфидных мостиков на моль (28 800 г). Цистин и метионин фактически содержат всю серу белка (2,2% [5]). Количество лизина находится в полном соответствии с содержанием, найденным при гидролизе полностью динитрофенилированного гликопротеина [32]. Содержание триптофана обычно значительно меньше одного моля на 28 800 г белка, определенного как химически, так и спектрофотометрически [5, 28, 12], однако в литературе не было данных о получении препаратов, не содержащих триптофана. Содержание тирозина в различных [c.28]

Главные элементы, участвующие в фотосинтезе (С, Н, О), а также азот, сера и фосфор составляют основные строительные блоки тела растения. Например, клеточные стенки, формирующие скелет растения, состоят почти исключительно из углеводов и близких к ним соединений, содержащих С, Н и О. Белки, главные органические компоненты цитоплазмы, построены преимущественно из С, Н, О и N и небольшого количества 3. В состав нуклеиновых кислот, присутствующих в ядрах и в некоторых органеллах цитоплазмы, входят С, Н, О, N и Р. Липиды, содержащиеся в изобилии во всех мембранах, состоят преимущественно из С, Н и О, а также незначительного количества N и Р. Из 12 элементов, источником которых служит материнская порода, четыре используются растением главным образом для структурных целей. Сера является компонентом нескольких ами нокислот (цистеин, цистин и метионин)—структурных единищ из которых в конечном счете образуются белки. Хотя клеткам растения необходимо относительно малое количество серы, почти вся она выполняет важную структурную функцию. Без серу-содержащих аминокислот не могли бы синтезироваться многие важные белки клетки. Сера присутствует также в глутатионе,. широко распространенном веществе, который, как полагают, играет определенную роль в окислительно-восстановительных реакциях благодаря своей способности к обратимому превращению из восстановленной, или сульфгидрильной, формы (—5Н), в окисленную, или дисульфидную, форму (—-8—8т-), [c.209]

Сера. Определение так назьшаемой общей серы в пищевых продуктах проводится очень редко (за исключением, конечно, тех случаев, когда соединения серы вводятся в продукт специально). Это объясняется тем, что сера в значительной степени связана с белком и в определенной степени характеризует его содержание. Для многих продуктов отношение белок сера настолько постоянно, что по содержанию серы можно судить о количестве белка, и наоборот. Но исследователи предпочитают судить о содержании белка по азоту, определяемому по Кьельдалю, а не по содержанию серы, которая определяется труднее. Аналитические методы определения серы подробно описаны в, руководстве Кархмера [14]. [c.340]

Все белки денатурируются под действием кислот или при нагревании, что проявляется в коагуляции и уменьЩенин растворимости, а также в потере специфических биологических свойств. Определение молекулярного веса белков является трудной задачей. Исходя из содержания железа в гемоглобине крупного рогатого скота, было найдено, что молекулярный вес этого белка лежит в пределах 16 000— 17 000. Молекулярный вес казеина, определенный по содержанию легко отщепляющейся серы, равен 16 000 и т. д. Подобные выводы, однако, справедливы лншь прн том условии, что данный белок однороден и содержит в своей молекуле только один атом того элемента, который используется для расчета молекулярного веса. Криоскопическое определение молекулярного веса затрудняется тем, что даже растворимые белки образуют коллоидные растворы наблюдаемое малое понижение точки плавления соответствует большому весу мицеллы. Более подходящими являются методы, основанные на определении скорости диффузии и вязкости. Помимо них практическое значение приобрел предложенный Сведбергом способ определения велич1п-1ы частиц по скорости седиментации в ультрацентрифуге. [c.396]

Сера входит в состав некоторых важнейших аминокислот. Так, в молекуле цистсина содержится группа 8Н. При определенных условиях из двух молекул цистеина образуется ци-стин — в нем остатки цистеина связаны между собой дисуль-фидной связью (8 — 8). Эти связи необходимы для придания белковым молекулам определенной конфигурации. Переход 8—8 8Н осуществляется в процессах переноса водорода в клетках. Этот обратимый процесс служит организму защитой от радиационного поражения улавливаются радикалы Н-и ОН-, появляющиеся в клетках при расщеплении воды под действием радиации. Цистин образуется при гидролизе белков, образующих покровные ткани (из волос, шерсти, рогов и т. д.). [c.182]

Определение качественного и количественного аминокислотного состава белков и пептидов проводят после их гидролиза кислотой или щелочью. Оба вида гидролиза разрушают некоторые аминокислоты. При щелочном гидролизе частично разрушаются цистеин, серии, треонин и происходит частичная рацемизация некоторых аминокислот. При гидролизе соляной кислотой (5,7 н., 105—110° С), которая обычно используется при кислотном гидролизе пептидных связей, практически полностью разрушается триптофан. В связи с этим содержание триптофана в пробах обычно определяют после щелочного гидролиза или спектрофотометрическим методом Кроме того, наблюдаются значительные потери оксиаминокислот (серина, треонина, тирозина), се-русодержащих аминокислот (цистеина, метионина) и частично пролива. При этом степень разрушения аминокислот зависит от чистоты и концентрации НС1, используемой для гидролиза, а также длительности и температуры гидролиза. Следует отметить, что примеси альдегидов при кислотном гидролизе приводят к значительной потере тирозина, а также цистеина, гистидина, глутаминовой кислоты и лизина, а примеси углеводов в больших концентрациях — к разрушению аргинина. [c.123]

Фронтальные методы основаны на измерении скорости перемещения границы раздела р-ров с разной плотностью. Классич. вариант метода был рмработан в 1930 и с тех пор применяется для определения подвижности и разделения высокомол. в-в, в частности белков. В простейшей модификации метода в U-образную трубку помещают р-р белков, а над ним буферный электролит, в к-рый погружены электроды. При наложении электрич. поля ивдиввдуальные белки перемещаются с разл. скоростями, образуя серию границ. Их положение регистрируют оптич. методами по изменению коэф. преломления. [c.438]

С. в виде сплавов применяется для чеканки монет, для изготовления ювелирных изделий, столовых приборов, лабораторной посуды, как катализатор, для аккумуляторов. Из солей С. практическое значение имеют галогениды в производстве фотоматериалов нитрат серебра AgNOздля получения других соединений С., в аналитической химии для определения галоид-ионов, в медицине ( ляпис ), в производстве зеркал. Ионы серебра обладают хорошими антисептическими свойствами. Серии СНг(ОН)—СН(ЫНг)—СООН—а-амино-Р-оксипропиоиовая кислота, входит в состав белков растительного и животного происхождения, содержится в казеине (белковое вещество молока). В печени из С. образуется цистин. [c.118]

Реагент, равномерно меченный изотопом 8, удобно приготавливать он обеспечивает высокую чувствительность анализа. Однако ввиду относительно короткого периода полураспада изотопа " 8 (87 дней) требуется непрерывно в течение анализа измерять радиоактивность порции этого радиореагента. Чтобы избежать дополнительных измерений, можно применять изотоп но при этом его необходимо вводить только в группу —С(8)—8— с тем, чтобы не возникало затруднений при отделении сероуглерода от обработанного образца. Возможные эффекты, связанные с применением изотопа необходимо оценивать до анализа. Данный метод применялся для определения меркаптановой серы в пробах некоторых белков величиной порядка 10 мкг. Анализу этим методом могут мешать соединения, способные окислить диэтилдитио-карбаматный анион в щелочном растворе до тетраэтилтиурамди-сульфида. [c.357]

Белки синтезируются на рибосомах из отдельных аминокислот, образуемых самими микроорганизмами. Исключение составляют некоторые ауксотрофные мутанты, для которых необходимо присутствие в среде определенных аминокислот. Биосинтез аминокислот в клетке идет ферментативно из неорганического азота и различных соединений углерода, например продуктов аэробного или анаэробного разложения углеводов. Многие аминокислоты образуются из промежуточных продуктов цикла Кребса из а-кетоглутаровой кислоты — глутаминовая кислота, орнитин, аргинин, пролин из щавелевоуксусной кислоты — Ь-ас-парагиновая кислота, гомосерин, метионин, треонин, диаминопимелиновая кислота, лизин, изолейцин из пировиноградной кислоты — аланин, валин, лейцин, серии, глицин, цистеин (рис. 17). [c.41]

Одним из важных применений кулонометрической редокс титриметрии является непрерывный контроль содержания сероводорода и диоксида серы в воздухе и газовых пробах с помощью электрогенериро-ванного бромида или трииодида. Описано также определение содержания белка в сыворотке титрованием гипобромид-ионами, генерированными на аноде. [c.437]

Хитли и Пейдж [34] определяли элементарную серу по светопоглощению в ультрафиолетовой области ее эта-нольных растворов. Растворы подчиняются закону Бера в пределах концентраций О—40 мкг/мл. До 40% воды в этаноле не мешает определению. Различные соединения серы и белки мешают, и их следует удалять. [c.326]

В состав почвенных микроорганизмов входят различные физиологические группы, каждая из которых осуществляет одно определенное окислительное превращение сложных органических соединений в более простые. В результате происходит окисление отдельных органических компонентов до газообразных продуктов. Так, углеводы окисляются до углекислого газа и воды СбН120б- С02+Н20. Входящий в состав белка азот окисляется до нитратов К—СНКНз—СООН- ЫОз" +СО2+Н2О. Сера и фосфор, входящие в состав многих органических соединений, окисляются до соответствующих окислов [c.180]

Основная биологическая роль серы заключаеюя в создании определенной структурной и функциональной организации живой клетки. Серосодержащая сульфгидрильная группа является важный структурный элементом белка на молекулярном уровне. Образующиеся сульфидные мостики обусловливают вторичную и тре ичную структуры белковой молекулы. Большов значение имеют 5Н-группы и в надмолекулярной организации живой материи /I0,I8,4I, f2,44, 53/. [c.117]

Эта серия анализов ясно показывает неспецифичность определения триптофана по методу Фолина с фосфорномолибденовой и фосфорновольфрамовой кислотами. Для определения триптофана в препаратах белка, содержащих большое количество углеводов, следует предпочесть метод Миллона, видоизмененный Лаггом. [c.157]