Митохондрии поглощение

В кювету полярографа помещают 2 мл среды инкубации (п. 4), погружают электроды и устанавливают положение пера самописца в исходное положение. Добавляют примерно 50 мкл густой ( — 100 мг/мл) суспензии митохондрий. Через 1—2 мин в кювету добавляют глутамат и малат до конечной концентрации, равной 5 мМ. Регистрируют постоянную скорость дыхания и через 1—2 мин добавляют 100 мкМ 2,4-динитрофенол. Наблюдают увеличение скорости поглощения кислорода. [c.440]

Рис. 55. Поглощение фосфата аммония митохондриями

Таким образом, осмотическое поведение митохондрий можно изучать, измеряя поглощение света суспензией. При этом выбирают такую длину волны, чтобы ослабление света при прохождении через суспензию было обусловлено только рассеивающими свойствами митохондрий (520 нм). При такого рода исследованиях к митохондриям обычно добавляют ингибиторы дыхания, чтобы исключить влияние метаболических изменений объема на результаты измерений. [c.446]

Интересным свойством этой системы является то, что небольшие количества Са + не только резко ускоряют поглощение ионов М.п + в митохондриях, но и существенно изменяют ее кинетическое поведение при взаимодействии с Мп + в качестве субстрата. Это явление получило новое объяснение после того, как было показано, что Са служит не только субстратом рассматриваемой транспортной системы, но и с высокой эффективностью регулирует ее активность. [c.454]

Пробы 3, 6, 9 служат контролем и их не инкубируют в аппарате Варбурга. Доводят температуру в термостате до 26° С. Готовят раствор гексокиназы на 0,5 М глюкозе, исходя из расчета 0,5—1 мг гексокиназы на пробу (необходимое количество гексокиназы находят в предварительных опытах). Выделяют митохондрии из исследуемой ткани (с. 403). Во все сосудики разливают по 0,2 мл раствора гексокиназы в глюкозе и по 0,4 мл суспензии митохондрий, быстро притирают сосудики к манометрам и помещают их в термостат аппарата Варбурга. Включают качающий механизм и через 10 мин, в течение которых происходит выравнивание температуры, подводят жидкость в обоих коленах манометра до одного уровня (150—250), закрывают краны и приступают к определению поглощения кислорода. [c.468]

Далее оценивают способность митохондрий аккумулировать добавленный Са2+. С этой целью в кювету, содержащую митохондрии и сукцинат, последовательно добавляют небольшие количества Са2+ (по 50—100 мкМ) и регистрируют кратковременную активацию дыхания, сменяющуюся переходом в контролируемое состояние (замедление дыхания вследствие поглощения добавленного Са2+). Добавление Са2+ прекращают, когда очередная порция Са + приводит к развивающейся во времени спонтанной активации дыхания. [c.477]

Одним из основных параметров, характеризующих обмен выделенных митохондрий, является их способность к поглощению кислорода и зависимость скорости дыхания от присутствия акцепторной системы (АДФ-ЬФн) (см. также с. 462). В связи с этим для изучения метаболизма митохондрий необходимо иметь метод, позволяющий точно измерить поглощение кислорода при окислении митохондриями тех или иных субстратов. [c.480]

На основании изучения энергетических процессов, происходящих в митохондриях животных клеток, В.П.Скулачев предложил следующую классификацию реакций взаимодействия клетки с молекулярным кислородом (рис. 89). Порцию поглощенного клеткой О2 можно разделить на две неравные части. Основная масса кислорода потребляется клеткой с участием клеточных ферментных систем. Поглощение клеткой какой-то части О2 не связано с ее ферментными системами. Иллюстрацией последнего служит хорошо известный факт активного поглощения кислорода су- [c.344]

Получены предварительные данные об участии кофермента Р в дыхательной цепи у растений. При добавлении янтарной кислоты к суспензии митохондрий из цветной капусты наблюдалось уменьшение поглощения света в области длин волн от 250 до 300 ммк [c.219]

Изучение процесса дыхания в изолированных митохондриях. Можно изучать клеточное дыхание на препаратах изолированных митохондрий, наблюдая за тем, как изменяется поглощение кислорода этими препаратами в зависимости от условий. Если к активно дышащим митохондриям, использующим в качестве единственного источника топлива пируват, добавить 0,01 М малонат натрия, то дыхание внезапно прекращается и накапливается один из промежуточных продуктов метаболизма. [c.506]

Химическое строение активной формы уксусной кислоты долгое время оставалось неясным только в последние годы удалось расшифровать структуру этого соединения. Вместе с тем был выяснен и механизм окислительного декарбоксилирования пировиноградной кислоты у некоторых микроорганизмов. [Установлено, что декарбоксилирование пировиноградной кислоты, сопровождающееся поглощением кислорода, катализируется сложной системой, в состав которой входит особая дегидрогеназа, коферменты (тиаминпирофосфат, липоевая кислота, коэнзим А, НАД) и система ферментов — катализаторов тканевого дыхания. Вся эта система локализована в митохондриях. [c.274]

ЧТО способность осуществлять окислительное фосфорилирование присуща исключительно митохондриям, что дыхание (т. е. окисление) и фосфорилирование могут быть разобщены с помощью определенных соединений, таких, как 2,4-динитрофенол, что подавляющее число точек фосфорилирования связано с цепью переноса электронов, а не с окислением на уровне субстрата и что число молей АТФ, образующегося на 1 г-атом поглощенного кислорода, т. е. отношение Р/0 для различных субстратов, подвергающихся одностадийному окислению, весьма близко к целым числам. Так, для превращения а-кетоглутарата в сукцинат было получено значение Р/0 4 для превращения малата в оксалоацетат, глутамата в а-кетоглутарат и 3-оксибутирата в ацетоацетат отношение Р/0 равно 3 для превращения сукцината в фумарат или малат это отношение равно 2. [c.394]

Эти белки были открыты как остаточные железосодержащие белки в митохондриях, не обнаруживающие характерных для гема оптических спектров. На самом деле интенсивность спектров поглощения этих белков столь мала, что до 1053 г. о них ничего не было известно [438]. [c.419]

В 1961 г. английский биохимик П. Митчел выдвинул хемиосмо-тическую (электрохимическую) гипотезу энергетического сопряжения окисления и фосфорилирования, которая в дальнейшем получила подтверждение и развитие во многом благодаря работам советских ученых (В. П. Скулачев, Е. А. Либерман). Принцип хемиосмотического сопряжения иллюстрирует рис. VI. 14. Субстрат АНг —донор водорода — окисляется на активном центре фермента, встроенного на внешней стороне мембраны митохондрии. При этом 2Н+ и А выбрасываются в окружающую среду, а два электрона переносятся на внутреннюю сторону мембраны по так называемой дыхательной цепи, ориентированной поперек мембраны. Локализованный на внутренней стороне переносчик электронов передает электроны акцептору водорода В (например, кислороду), который присоединяет 2Н+ из внутримитохондриального матрикса. Таким образом, окисление одной молекулы АНг приводит к возникновению 2Н+ во внешнем пространстве и исчезновению 2Н+ из внутреннего пространства митохондрии. Возникший градиент ионов водорода генерирует трансмембранный потенциал, который оказывается достаточным по величине для осуществления реакции фосфорилирования. Последняя состоит во взаимодействии АДФ с фосфатом Ф и приводит к образованию АТФ с поглощением 2Н+ из внешнего пространства и выделением 2Н+ в матрикс. Величина трансмембранного потенциала сравнительно 160 [c.160]

Поглощение катионов двухвалентных металлов сопровождается выделением эквивалентного количества протонов из мембраны, так что фактически мембрана (ее связывающие единицы) обменивают протоны на катионы металлов. Перенос ионов приводит к проникновению воды, и митохондрия набухает набухания не происходит, если ионы связываются неорганическим фосфатом и образуют осадок. Одновалентные ионы калия и натрия способны и пассивна проникать во внутреннее пространство, если имеются анионы и субстрат этот процесс также ведет к набуханию митохондрии. В процессе переноса через мембрану, например, аниона фосфорной кислоты, он прежде чем войти в белково-липидный слой мембраны, превращается в нейтральную частицу (лучшая растворимость в липидной среде). По этой причине протоны вместе с анионами также переносятся из внешней во внутреннюю зону. Работа митохондрий по созданиго макроэргических связей не ограничивается образованием только АТФ первичные продукты деятельности аппарата сопряжения, поставляющие активные богатые энергией вещества и для транслоказы, и для образования НАДФ-Нг, и для синтеза АТФ, мало исследованы, хотя работы по их изучению ведутся интенсивно. [c.390]

В кювету полярографа, заполненную средой, содержащей 0,125 М сахарозу, 60 мМ КС1, 10 мМ трис-НС1, 0,1 мМ 2,4-динитрофенол и 40 мкМ цитохром с, вносят суспензию либо интактных митохондрий, либо митопластов, либо интактных митохондрий, разрушенных детергентом (конечное содержание белка в кювете полярографа —0,5— 1 мг/мл). Митохондрии, разрушенные детергентом, готовят, смешивая равные объемы густой суспензии митохондрий и 2%-ного раствора детергента твин-80. Смесь взбалтывают 2—3 мин и помещают на лед. Реакцию начинают добавлением нейтрализованной (pH 7,4) аскорбиновой кислоты (конечная концентрация 10 мМ). Регистрируют постоянное во времени поглощение кислорода и рассчитывают активность цитохромоксидазы в микроэлектронэквивалентах за 1 мин в расчете на 1 мг белка препарата. [c.412]

В полярографическую кювету, содержащую 2 мл среды инкубации,, погружают электроды, вносят 50 мкл суспензии обработанных антимицином митохондрий, добавляют 5 мМ малат и 5 мМ глутамат и через 1—2 мин вносят 50 мкл густой (50—70 мг/мл) суспензии препарата Кейлина—Хартри. Внесение субмитохондриальных фрагментов практически не вызывает стимуляции поглощения кислорода. Реакцию инициируют добавлением 4 мкМ Qa (осуществляющего перенос элект ронов между митохондриями и субмитохондриальными фрагментами неспособными окислять малат). По ходу реакции добавляют 100 мкМ динитрофенол и регистрируют увеличение скорости поглощения кисло рода. В том случае, если стимуляция разобщителем не наблюдается рекомендуется вдвое понизить количество вносимого препарата Кей лина—Хартри и (или) уменьшить концентрацию вносимого Q i. Нов торяют измерение с другими гомологами убихинона Qi (3 мкМ) и Qe (3 мкМ). Убеждаются в полной чувствительности наблюдаемой убихинон-редуктазной активности (измеренной с различными гомологами убихинона) к ротенону. С этой целью в кювету по ходу реакции вносят 5 мкМ ротенон и наблюдают полное ингибирование реакции. [c.440]

Изучение проницаемости внутренней мембраны митохондрий для ионов Са + привело к представлению о существовании в митохондриях специфической транспортной системы. Ее активность ингибируется низкими концентрациями рутениевого красного, катионов семейства лантапидов и гексаминокобальта. Транспорт Са + специфически ингибируется антителами на митохондриальный гликопротеин, который может быть легко экстрагирован из митохондрий с помощью осмотического щока в присутствии ЭДТА. Иммунологические данные не оставляют сомнений в участии этого гликопротеина (м. м. 33 000 Да) в связывании и (или) переносе Са + через мембрану. Система транспорта Са + в митохондриях катализирует также зависимое от энергии поглощение других двухвалентных катионов, но ее специфичность па- [c.453]

Предварительно определяют константы сосудов (с. 12). В день опыта, прежде чем приступить к выделению митохондрий, подготавливают аппарат Варбурга к работе. Для этого заполняют дополнительный резервуар сосудиков нарезанной фильтровальной бумагой и смачивают ее в 0,3 мл 10%-ного раствора КОН для поглощения СО2. Заполняют основное пространство сосудиковой средой инкубации по схеме [c.468]

В работе предлагается сравнить действие разобщителей на процессы окислительного фосфорилирования и активного транспорта Са + в митохондриях печени крысы. Так как протекание обеих эндергонических реакций сопряжено с поглощением (синтез АТФ) или освобождением (транспорт Са +) стехпометрических количеств ионов Н+, следует воспользоваться установкой для непрерывной регистрации pH стеклянным Н+-чувствительньш электродом (с. 474). Изменения трансмембранного потенциала прослеживают по распределению К+ (в присутствии валиномицина в бескалиевой среде — с. 442) с помощью К+-чувствительного электрода или по абсорбции проникающих синтетических катионов (например, сафранин, оксанол и др.) с помощью двухволновой спектрофотометрии. [c.469]

Чанс с сотрудниками провел спектрофотометрические наблюдения на интактных митохондриях и субмитохондриальных частицах, исследуя при этом как последовательность переносчиков, так и участки фосфорилирования. В этих экспериментах был использован двухволиовой спектрофотометр, который позволял регистрировать поглощение прн длине волны Й,та (максимум поглощения для данного соединения) относительно поглощения при другой длине волны ht- Основные длины волн, использованные в эксперименте, приведены в табл. 10-5. [c.405]

Существует предположение, что вывод аспартата из митохондрии связан с потреблением энергии в этом случае можно провести аналогию с работой Na+-Ha o a в цитоплазматической мембране [104]. Механизм такого транспорта может быть сходен по характеру с механизмом поглощения аминокислот цитоплазматическими мембранными пузырьками бактерий [105—107]. Накопление аминокислот такими пузырьками, по-видимому, не зависит от АТР, но сопряжено с переносом электронов, осуществляемым специфическими, связанными с мембраной флавинсодержащими дегидрогеназами. Поглощению аминокислот пузырьками Е. old особенно эффективно содействует дегидриро- [c.424]

За счет поглощения квантов света возбуждаются пигменты ФС-1, и электроны перемещаются на более высокий энергетический уровень. За счет энергии этих электронов образуются молекулы НАДФН. В ФС-П вследствие фотолиза воды и фотовозбуждения пигментов образуются электроны, которые также двигаются на более высокий энергетический уровень, затем через систему цитохромов переносятся на электронодефицитную ФС-1, и равновесие между системами восстанавливается. Перенос электронов от ФС-П к ФС-1 сходен с движением электронов дыхательной цепи в ходе окислительного фосфорилирования в митохондриях в обоих [c.92]

Эффекгивность окислительного фосфорилирования в митохондриях определяется как отношение величины образовавшегося АТФ к поглощенному кислороду АТФ/О или Р/О (коэффициент фосфорилирования). Экспериментально определяемые значения Р/О, как правило, оказываются меньше 3. Это свидетельствует о том, что процесс дыхания не полностью сопряжен с фосфорилированием. Действительно, окислительное фосфорилирование в отличие от субстратного не является процессом, в котором окисление жестко сопряжено с образованием макроэргов. Степень сопряжения зависит главным образом от целостности митохондриальной мембраны, сберегающей разность потенциалов, создаваемую транспортом электронов. По этой причине соединения, обеспечивающие протонную проводимость (как 2,4-ди-нитрофенол), являются разобщителями. [c.313]

Теория Митчелла получила ряд качественных подтверждений. Либерман и его сотрудники изучили транспорт ионов через искусственные фосфолипидные мембраны. В присутствии синтетических ионов, с зарядом, экранированным гидрофобными заместителями, например тетрабутиламмония N [(СПг)зСПз] 4 или тетрафенилбората В (СвП5)4, существенно повышается электропроводность системы. Эти ионы быстро диффундируют сквозь мембраны. Был изучен транспорт этих ионов через митохондриальные мембраны (ММ) и субмитохондриальные частицы (СМЧ), полученные путем обработки митохондрий ультразвуком. ММ и СМЧ оказываются ориентированными противоположным образом. Цитохром с локализован на внешней стороне ММ и на внутренней стороне мембраны СМЧ. Можно думать, что внутри-митохондриальное пространство заряжено отрицательно, а внутреннее пространство СМЧ — положительно. Энергизация СМЧ добавкой АТФ вызывает поглощение синтетических анионов, а деэнергизация ингибитором дыхания (актиномицином) или разобщителем окислительного фосфорилирования (производное фенилгидразона) вызывает выход анионов. Транспорт электронов в мембранах СМЧ сопровождается поглощением синтетических анионов. В свою очередь их транспорт нарушается ингибиторами электронного транспорта и разобщителями окислительного фосфорилирования. [c.436]

Причиной высвобождения ацетилхолина является деполяризация нервного окончания в результате достигающего его потенциала действия. Однако в отсутствие ионов кальция во внеклеточном пространстве высвобождения медиатора не происходит. Мы уже упоминали, что ионы кальция влияют и на пороговую величину потенциала действия. Сейчас кажется очевидным, что они играют ключевую роль в химической синаптической передаче. Деполяризация нервного окончания увеличивает проницаемость мембраны для ионов кальция и, следовательно, их внутриклеточную концентрацию. Однако кальций, попадающий в нервное окончание, должен выделиться снова, если стимуляция Синапса временно прекращается. Имеются многочисленные доказательства того, что внутриклеточная концентрация кальция регулируется митохондриями и такими белками, как кальмодулин и кальциневрин (гл. 7). Митохондрии располагают очень эффективным кальциевым насосом, а ингибиторы митохондриальной функции вызывают, кроме того, количественное увеличение миниатюрного потенциала концевой пластинки, что также свидетельствует об ингибировании поглощения кальция митохондриями. Неясно, куда именно кальций переносится митохондриями с тем, чтобы они сами не перенасытились этими ионами. Еще меньше известно о молекулярном механизме кальциевой стимуляции высвобождения медиатора. Высказаны соображения о вкладе актомиозиниодобного комплекса, но экспериментальных доказательств этого еще нет. Зависимость кальциевого эффекта от его концентрации показывает, что несколько ионов (возможно, четыре) кооперативно активируют высвобождение кванта медиатора. Ионы Mg + конкурируют с [c.200]

Цитоплазма нейрона находится в постоянном движении. Это движение, называемое аксональным транспортом, осуществляет функциональную связь между телом клетки и ее ядром, с одной стороны, и нервным окончанием, с другой стороны, часто находящемся на расстоянии 1 м и даже более. Аксональный транспорт обусловливает рост и функциональную активность аксона, его регенерацию после очаговых поражений и адаптацию синаптической активности. Различают антеро- и ретроградный аксональный транспорт, так что различные компоненты могут проходить не только от тела клетки к синапсу, но и в обратном направлении. Существует медленный аксональный поток (1— 4 мм/сут), промежуточный (15—50 мм/сут) и быстрый (200— 400 мм/сут). Каждый вид молекул переносится с характерной для него скоростью. Тубулин, субъединицы нейрофиламентов, актин и миозин транспортируются медленно митохондрии с промежуточной скоростью мембранные белки, гликопротеины, гликолипиды, ферменты синтеза медиаторов и медиаторы — быстро. ДНК, РНК н ганглиозиды не транспортируются. Ретроградный транспорт удаляет продукты деградации синапсов, переносит ферменты, а также субстраты, поглощенные пресинаптической мембраной, например фактор роста нервов, токсин столбняка и нейротропные вирусы. [c.316]

Цитохромы составляют группу железосодержащих белков и участвуют в переносе электронов от флавопро-теинов к молекулярному кислороду. В митохондриях клеток высших организмов идентифицировано 5 различ-НЬ1Х цитохромов Ь, с, Сг, а и Оз). Цитохромы различают по положению полос в спектрах поглощения в видимой области спектра. Для восстановленной формы цитохрома с характерны две полосы поглощения в желто-зеленой части спектра (максимум поглощения при 550 нм). В спектре окисленной формы цитохрома с этих полос нет. [c.114]

Почти несомненно, что цитохромоксидаза катализирует по крайней мере часть процесса поглощения кислорода во всех растительных тканях. Исследования изменений спектральных свойств цитохромов in vivo, аналогичные описанным выше для митохондрий (см. стр. 222), подтверждают эту точку зрения. Более того, дыхание ряда растительных тканей подавляется окисью углерода, причем это подавление снимается действием света. [c.239]

Регуляцию дыхания можно лучше всего показать на митохондриях животных (фиг. 66, А). Никакого поглощения кислорода не происходит, когда митохондрии инкубируют в присутствии субстрата (глутаминовой кислоты), фосфата и кислорода. Быстрое поглощение кислорода начинается только после добавления АДФ и продолжается до тех пор, пока концентрация АДФ не уменьшится до низкого уровня в результате фосфорилирования в дыхательной цепи. Эту последовательность явлений можно повторить, снова добавляя АДФ. В митохондриях растений (фиг. 66, Б) заметное поглощение кислорода происходит и в отсутствие АДФ. Это показывает, что использованные в данной работе митохондрии растений не имели таких прочно сопряженных систем, как препараты митохондрий из животных тканей. Добавление АДФ к митохондриям растений вызывает значительное усиление поглощения кислорода. Затем интенсивность поглощения кислорода постепенно уменьшается по мере того, как добавленный АДФ фосфорилируется в АТФ. Дальнейшие прибавки АДФ приводят к повторению всей последователь- [c.244]

Митохондрии бурого жира. У новорожденных детей в области шеи и в верхней части спины имеется особая жировая ткань, которая у взрослых практически отсутствует,-так называемый бурый жир. Бурую окраску придают этой ткани митохондрии, которых в ней чрезвычайно много. У некоторых животных, впадающих в зимнюю спячку или приспособленных к обитанию в холодных местностях, тоже имеется бурый жир. В то время как в митохондриях печени при окислении NADH на каждый атом поглощенного кислорода образуются обычно три молекулы АТР, в митохондриях бурого жира [c.549]

По-видимому, существуют различия между мхами и высшими растениями в поглощении свинца и в его распределении в тканях. У различных мхов были найдены электроноплотные отложения свинца в ядрах, пластидах, вакуолях, митохондриях и плазмодесмах. В отличие от этого у рдеста (Potamogeton) свинец изолирован в виде электроноплотного осадка в клеточной стенке и лишь в незначительном количестве поглощается путем пиноцитоза. Видимо, таким же образом живые деревья депонируют свинец в коре вне клеток в форме электроноплотного материала. Эти различия могли бы быть одной из причин чувствительности низших растений к загрязнению воздуха. [c.72]

Рис. 9. Действие флоридзина на окисление и фосфорилирование в митохондриях гороха. По оси абсщгсс — Концентрация флоридзина. По оси ординат — поглощение кислорода (АО) и эоте1рификащ1я фосфора (АР)

Легко объяснить накопление в растениях тех элементов, которые входят в органическое веш есфво азота, фосфора, серы, магния они выводятся из раствора, что смещает ёго равновесие. Но для калия аналогичного объяснения дать нельзя, ибо, а исключением части его, адсорбированной коллоидами протоплазмы й необменно поглощенной митохондриями, все основное количество этого катиона остается в растениях в воднорастворимой форме, и поглощение осуществляется против градиента концентрации. [c.47]

Число точек фосфорилирования и их локализация в цепи переноса электронов были установлены с помощью целого ряда прямых и косвенных методов. Прямые измерения обычно проводят с помощью полярографического метода, определяя поглощение кислорода, или же используют изотопную метку (Р ), или, наконец, определяют образование АТФ или убыль АДФ с помощью ферментативных методов. Сравнение полученных при этом значений для отношения Р/0 показало, что для истинного фосфорилирования, обусловленного реакциями в дыхательной цепи, отношение Р/0 равняется 3 (окисление восстановленного НАД и субстратов НАД-дегидрогеназы) и 2 (для субстратов флавиновых ферментов, например для сукцината). Поскольку стадии, следующие за реакциями, которые протекают с участием флавопротеидов, для всех субстратов одинаковы, одна из точек фосфорилирования должна быть локализована в пределах комплекса I. Оставшиеся две точки, таким образом, должны быть расположены на коротком отрезке цепи между коферментом Q (цитохром Ъ) и Ог- Одна из них (точка 2), вероятно, локализована между коферментом Q и цитохромом (или с), т. е. в пределах комплекса III. Такое заключение подтверждается тем, что в системе, в которой цитохромоксидаза блокирована с помощью H N, для окисления восстановленного НАД или В- 3-оксибутирата при добавлении цитохрома с величина Р/2о (то же, что и Р/0) оказывается равной 2. О локализации третьей точки фосфорилирования в области цитохромоксидазы можно судить по результатам только что описанных экспериментов, а также исходя из того факта, что окисление аскорбиновой кислоты — переносчика, способного отдавать электроны только цитохрому с,— в присутствии тетраметил-га-фениленди-амина (ТМФД) характеризуется отношением Р/0, равным единице. Ни скорость, ни стехиометрия этой реакции не изменяются в присутствии антимицина А. В основном к тем же выводам пришли Чанс и Уильямс, исходя из своих экспериментов с использованием ингибиторов (см. стр. 392). Когда к интактным митохондриям добавляют субстрат и Фн, наблюдается явление, получившее название дыхательного контроля] при этом в отсутствие АДФ скорость дыхания становится очень низкой (так называемое состояние 4). После добавления АДФ система возвращается в состояние 3. [c.394]

В опытах с листьями наземных растений в замкнутой системе (фиг. 38, Б) имеются еще более сложные источники ошибок. Здесь один и тот же воздух в течение продолжительного времени циркулирует, проходя последовательно через прибор для измерения концентрации и через листовую камеру. Поэтому фотосинтез происходит при непрерывно уменьшающейся концентрации СОа и скорость его в любой момент времени можно определить, исходя из известного объема системы и наклона кривой, описывающей изменение концентрации СО2 во времени. Этот наклон определяется не только скоростью поглощения и выделения СО2 (соответственно хлоропластами и митохондриями), но и наружной концентрацией СО2 в данный момент времени, предшествующими изменениями этой концентрации во времени и, наконец, всеми значениями внутреннего сопротивления движению СО2. При наличии,очень точного метода определения концентрации объем замкнутой системы можно сделать достаточно большим относительно поверхности листа для того, чтобы снижение концентрации происходило крайне медленно (и вместе с тем поддавалось измерению). В противном случае видимый фотосинтез следует измерять в открытой или, еще лучше, в полузамкнутой системе (см. ниже), так как в этих случаях можно поддерживать постоянную скорость фотосинтеза, пополняя запас СО2 в воздухе по мере его расходования. Следует указать, что те же самые рассуждения приложимы и к опытам с открытой и замкнутой системами, в которых измеряются изменения концентрации кислорода, поскольку выделение кислорода обычно считается эквивалентным поглощению СОг- Однако теоретичесю [c.85]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология