Структура денатурированная

Изменения в серологической специфичности белков при денатурации также свидетельствуют о нарушении их специфической структуры. Денатурированный яичный альбумин гораздо хуже реагирует со специфическим антителом, и количество образуемого им соединения составляет лишь 1—2% того количества, которое образуется нативным яичным альбумином [154, 159]. Тот факт, что сложное специфическое расположение пептидных цепей меняется при денатурации, сам по себе не вызывает удивления. Почти каждый физический или химический агент способен менять лабильную структуру нативных белков. Денатурирующее действие минеральных кислот и едких щелочей может быть объяснено их влиянием на ионные группы белков. Минеральные кислоты превращают отрицательную группу —СОб в группу [c.150]

Двухспиральная (нативная) ДНК связывает противоионы (за исключением гидроксония и некоторых других ионов) сильнее, чем денатурированная. Поэтому добавление поддерживающего электролита укрепляет вторичную структуру ДНК и повышает температуру ее денатурации. [c.212]

Весьма важным было открытие, что две дезорганизованные цепи денатурированной при 80°С ДНК рекомбинируются, если дать раствору медленно охладиться ниже температуры перехода. Ренатурированная ДН К имеет исходную двухспиральную Структуру, что подтверждается почти полной идентичностью многих свойств. Электронные микрофотографии показывают наличие характерного для спиральной ДНК цилиндра диаметром 20А. Более того, можно получить гибридную ДНК из двух генетически близких штаммов бактерий. Если две бактерии имеют почти одинаковые генетические свойства, сегменты двух цепей ДНК должны быть сходны между собой, что способствует частичной гибридизации. Так как сегменты ДНК и РНК могут удовлетворительно соответствовать для получения двойной спирали, то возможно образование гибрида ДНК и РНК. [c.738]

Принято считать, что процесс денатурации сопровождается раскручиванием полипептидных цепей, изменением структуры, характерной для природного белка. В коагуляте денатурированного гемоглобина или денатурированного овальбумина раскрученные полипептидные цепи различных молекул данного белка настолько переплетены между собой, что их уже нельзя разделить, чем и объясняется нерастворимость денатурированного белка. Некоторые химические реагенты, к числу которых относятся сильные кислоты, сильные щелочи и спирты, служат сильными денатурирующими средствами. [c.394]

Доказательством получения иммобилизованных мономеров служит их способность к реассоциации с растворимыми субъединицами с восстановлением тетрамерной структуры. Для реассоциации необходимо провести инкубацию иммобилизованных тетрамеров с денатурированными растворимыми субъединицами дегидрогеназы. [c.303]

Из этого списка ясно, чего необходимо избегать, поскольку целесообразнее, конечно, изучать белки в нативном состоянии, а не их денатурированные компоненты. К счастью, глобулярные белки кристаллизуются в нативном состоянии (что, правда, сопряжено со значительными трудностями), в то время как денатурированные белки не обладают кристаллической структурой. Ведь почти все, что нам известно о вторичной и третичной структуре белков, было установлено при помощи рентгеноструктурного анализа отдельных белковых кристаллов. [c.412]

Полная денатурация молекулы ДНК приводит к расхождению комплементарных цепей. При быстром охлаждении раствора денатурированной ДНК цепи остаются в разделенном состоянии. Однако, если в течение какого-то времени поддерживать температуру чуть ниже значения Тпл (этот процесс называют отжигом), может вновь восстановиться нативная структура. Этот факт дает в руки ученым очень важный метод [c.142]

Книга во многом полемична. Так, в главе 18 рассматривается концепция Л.Б. Меклера о стереохимическом генетическом коде. Несмотря на то что прошло много лет с его первой публикации (а за ней были и другие), идеи Л.Б. Меклера, послужившие основанием для далеко идущих выводов, не получили прямого экспериментального развития. Излагая свой взгляд на причины такого положения, автор впервые дает критический анализ упомянутой концепции. В книге также ставятся под сомнение широко распространенные представления о роли водородных связей в формировании конформаций олиго- и полипептидов, отрицаются иерархичность структурной организации белков (от первичной структуры к вторичной, супервторичной, доменам и полной пространственной структуре) и целесообразность введения понятия "расплавленная глобула" для описания переходного состояния между нативным и денатурированным состоянием глобулярных белков. Несмотря на приводимую при этом весомую аргументацию, вряд ли перечисленные выводы будут легко приняты научной общественностью. Ответственный редактор надеется, что высказанные в томе положения будут замечены коллегами и вызовут дискуссию, которая пойдет на пользу науке. [c.5]

Конформации с величинами (У сщ = О и 6,2 ккал/моль, а также некоторые другие представляют интерес в связи с результатами, полученными Крейтоном [7] при исследовании процесса укладки денатурированной белковой цепи и локализации у метастабильных промежуточных продуктов дисульфидных связей. На разных стадиях окисления восстановленного белка Крейтон обнаружил продукты с S-S-мостиками между ys и ys , ys и ys , ys и ys . В конформации с энергией 6,2 ккал/моль ос-татю ys и ys оказываются сближенными. Соответствующая конформация у фрагмента Arg - ys была глобальной (см. табл. IV.8), а структура, близкая к экспериментальной, проигрывала ей 2,8 ккал/моль. У свободного фрагмента Arg -Arg последняя оказалась уже на 3,1 ккал/моль более предпочтительной, а у фрагмента Arg -Tyr - на 4,1 ккал/моль. Поэтому можно полагать, что метастабильное конформационное состояние молекулы БПТИ с дисульфидным мостиком ys - ys характерно для ранней стадии ренатурации белка. Глобальная и близкие ей низкоэнергетические структуры могут при удлинении цепи привести к сближенности остатков ys и ys , ys и ys . В связи с этим обстоятельством низкоэнергетические структуры разных типов, энергии которых отмечены в табл. IV.9 звездочками, оставлены для дальнейшего анализа. [c.444]

При рассмотрении механизма ренатурации БПТИ состояние белковой цепи на пути от статистического клубка к нативной конформации оценивалось, следуя Крейтону [7], по дисульфидным связям (см. рис. IV. 17), Считалось, что чем больше их число и чем ближе они подходят к системе дисульфидных связей конечной структуры, тем дальше продвинулся процесс сборки. При экспериментальном изучении ренатурации белков альтернативного, столь же надежного способа идентификации структуры промежуточных метастабильных состояний практически нет. Действительно, дисульфидная связь является удобным критерием. Она указывает на сближенность определенных участков белковой цепи на этапах свертывания, надежно характеризует как исходное, полностью денатурированное состояние, так и конечную, нативную трехмерную структуру. И тем не менее способ идентификации промежуточных состояний только по дисульфидным связям не может пролить свет на многие важные детали механизма ренатурации и ответить на поставленные вопросы. Возникновение этих связей является следствием, а не причиной самоорганизации белковой цепи. [c.480]

Как уже указывалось выше (см. стр. 223), сравнительно мягкие воздействия на белок, не разрывающие пептидных связей, могут привести к утрате биологической функциональности — происходит денатурация белка. Она может быть вызвана нагреванием, механическим воздействием (ультразвук), изменением pH, действием различных химических агентов (например, мочевины). Денатурация состоит в разрушении пространственной структуры белковых молекул при сохранении первичной структуры цепей. Денатурированная молекула белка оказывается в состоянии статистического клубка с ограничениями, налагаемыми дисульфидными связями, или без них. Для глобулярных белков процесс денатурации сводится к переходу глобула — клубок. [c.242]

Рис. 6-16. Тепловая обработка нативных глобулярных белков, а также некоторые другие виды воздействия приводят к денатурации этих белков, т. е. к развертьшанию цепей без разрушения их ковалентной структуры. Денатурированный белок может принимать множество случайных конформаций и обычно не обладает биологической активностью.

Изучение процесса сворачивания — разворачивания белков позволяет понять, какие факторы определяют формирование иативной структуры этих молекул. Обратимая денатурация белков обычно является кооперативным процессом. Результаты многих термодинамических экспериментов можно объяснить в рамках модели двух состояний, где в качестве одного состояния выступает нативная структура, а другого — набор статистических клубков, известный как денатурированная форма. Для более глубокого проникновения в механизм формирования белка и процесса перехода (нативная структура) — (денатурированное состояние) применялись различные физические методы. Расхождения в результатах, полученных разными методами, можно объяснить образованием стабильных промежуточных состояний в процессе формирования структуры белка. Весьма полезным подходом является сравнение калориметрически измеренной полной энтальпии денатурации с энтальпией, полученной с помощью соотношения Вант-Гоффа по результатам измерения физических параметров (например, поглощения света) в процессе тепловой денатурации. Прн наличии промежуточных состояний первая величина будет больше второй. [c.236]

Биологическая активность белков нередко тесно связана с высокой организацией структуры, и живые организмы синтезируют белки требуемой конформации, которая часто оказывается метастабильной (т. е. из всех возможных структур не самой устойчивой). Под влиянием нагревания, крайних значений pH или многих химических реагентов белки часто теряют свою биологически необходимую конформацию, превращаясь в случайные неорганизованные структурные единицы и утрачивая биологическую активность. Такой процесс называется денатурацией. Наиболее известный пример — изменение структуры яичного белка при нагревании и структуры мяса в процессе приготовления. В последнем случае кулинарная обработка приводит к значительному облегчению процесса переваривания мяса, поскольку при денатурации освобождаются белковые связи, которые в сыром мясе труднодоступны для протеолити-ческих ферментов пищеварительного тракта. При такой денатурации в результате развертывания белковых цепей обнажаются гидрофобные группы, в обычном состоянии направленные внутрь центральной части белковой молекулы. Взаимодействие освобожденных гидрофобных участков рядом расположенных молекул вызывает коагуляцию денатурированного белка. [c.303]

Эластические свойства кератина волос и шерсти, ио данным ронтге-ноструктурного анализа, зависят от того, что в нерастянутом белке полипептидная цепь закручена сама на себя. Растягивание развертывает петли и образуег цепь из аминокислотных единиц с периодом идентичности 3,3 А, сравнимым с таковым для фиброина. Кератин богат цистином, который образует дисульфидные поперечные связи между пептидными цепями. Шерсть может быть модифицирована, а волосы завиты путем восстановления меркаптаном для расщепления части поперечных связей и обратного окисления для образования других поперечных связей. Восстановление, которое в случае завивки производится смачиванием раствором тиогликолевой кислоты, приводит к денатурированному белку с менее жесткой структурой, допускающей растяжение и перестройку молекулы. Появление и исчезновение сульф-гидрильных групп можно проследить при помощи нитропрусоидной пробы. [c.668]

Разумеется, без достаточных экспериментальных подтверждений мы не можем настаивать на таком объяснении, однако это и не так уже существенно. Важен надежно установленный экспериментальный факт для элюции нативной ДНК (или двунитевой РНК, а также гибридных молекул ДНК—РНК) с оксиапатита требуется почти вдвое более высокая концентрация фосфатного буфера, чем для элюции денатурированной ДНК или однонитевой РНК. Это обстоятельство открыло возможность быстрого и надежного отделения двунитевых молекул нуклеиновых кислот от однонитевых, что сыграло очень важную роль как в изучении структуры генома (исследования кинетики ренатурации), так и в развитии современных методов генной инженерии (гибридизация молекул НК и др.). Как и в случае кислых белков, присутствие даже относительно высоких концентраций неорганических солей в элюирующем буфере практически не сказывается на процессах элюции одно- и двунитевых молекул НК с оксиапатита. Вместе с тем, варьируя концентрацию Na l или КС1 в буфере, можно управлять изменением конформации самих нуклеиновых кислот, а также характером их гибридизации (например, отделять истинные , полноценные, гибридные молекулы от несовершенных гибридов ). [c.230]

Фокс и соавторы исследовали зависимость прочности сорбции на оксиапатите нативной и денатурированной ДНК от температуры сорбента и концентрации элюирующего фосфатного буфера. В случае фрагл1ентированной ДНК из плаценты длиной около 500 пар основании авторы регистрировали различие в прочности сорбции правельных двунитевых структур с температурой плавления 84° и несовершенных структур с неточным спариванием нитей, температура плавления которых составляла соответственно 77° и 70°. На рис. 106 результаты этого исследования представлены в виде диаграммы. Под нижней кривой лежит область связывания с оксиапа-титом как нативной, так и денатурированной ДНК. Выше верхней кривой располагается область элюции нативной ДНК. Между кривыми заключена область значений концентраций фосфатного буфера и температур, в которой на оксиапатите удерживается нативная ДНК, а денатурированная элюируется. Пунктиром я точками обозначены верхние границы атой области для случаев несовершенного спаривания нитей ДНК. Показанные на диаграмме границы областей не являются линиями истинно фазовых переходов на самом деле эти границы имеют диффузный характер. Здесь они обозначают соотношение параметров, при котором за определенное время элюируется 50% ДНК соответствующего типа. Положение границ зависит от нуклеотидного состава ДНК, последовательности нуклеотидов и партии оксиапатита — их следует рассматривать как ориентировочные. Тем не менее небезынтересно отметить различие ха- [c.237]

Если в белках максимум низкоэнергетической полосы поглощения соответствует Я. г280 нм, то для полинуклеотидов Я,тах = 260 нм (38 500 см ). При исследовании оптических свойств нуклеиновых кислот особенно важной характеристикой является гипохромный эффект. В то время как поглощение денатурированного полинуклеотида примерно равно суммарному поглощению его компонентов, при образовании двухцепочечной структуры с укладкой оснований одно над другим поглощение при 260 нм уменьшается на 34%. Это явление лежит в основе оптического метода исследования плавления полинуклеотидов (рис. 2-28). Физическая природа гипохромного эффекта кроется во взаимодействии тесно уложенных одно над другим пар оснований (стэ-кинг-взаимодействие) [38]. [c.22]

Хотя ни один из хиральных атомов не претерпел рацемизации , кривая дисперсип оптического вращения глобулярного белка в нативном состоянии будет отличаться от кривой дисперсии оптического вращения соответствующего денатурированного белка . Объясните это высказывание с точки зрения первичной и вторичной структуры белков. (Обратите внимание на то, что слово рацемизация приведено в кавычках. При изменении конфигурации хирального атома в молекуле, содержащей несколько хиральных атомов, образуется не энантиомер исходного продукта, а диастереомер.) [c.417]

Температурная зависимость поглощения УФ-света при 260 нм (длина волны, при которой свет поглощается нуклеиновыми кислотами эффективнее всего) называется кривой плавления (рис. 2-28). В нативном состоянии нуклеиновые кислоты поглощают свет менее интенсивно, чем в денатурированном. Этот так называемый гипохромный эффект (гл. 13, разд. Б.4.Д) обусловлен стэкинг-взаимодействием между основаниями, плотно уложенными стопками в структуре нативной молекулы. Температура плавления, Т л, — это точка, при которой прирост поглощения составляет половину максимального (рис. 2-28). Чем выше ОС-содер-жание нуклеиновой кислоты, тем более устойчива она к денатурации, причем зависимость Т л от ОС-содержания почти линейна. Для раствора, содержащего 0,15 М КаС1 + 0,015 М цитрата натрия, pH 7,0, справедливо уравнение (2-15). Точное соотношение между ОС-содержани-ем ДНК и Тпл очень сильно зависит от ионного состава и pH среды [87, 88]. [c.142]

Этот технологический процесс, разработанный Венджером и др. [96] под названием Юни-текс , предполагает использова-ние двух последовательных термоэкструдеров. В первом экстру-I дере смесь сырья увлажняется, подогревается и превращается в однородную пластифицированную массу с денатурированными белками. На этой стадии нет еще никакой ориентации элементов структуры. Из аппарата масса поступает непрерывно и без промежуточных звеньев во второй экструдер. Прохождение ее при атмосферном давлении позволяет удалять летучие соединения, нередко обусловливающие нежелательные привкусы. Вторая экструзия под давлением меньше 1 МПа имеет целью ориентировать и фиксировать элементы структуры. Продукт, получаемый на выходе из фильеры, содержит около 30 % воды, что требует его дополнительной сушки. Высушенный продукт при влажности 7 % имеет повышенную плотность — 0,4—0,6 г/см . После повторной [c.555]

Имеется еще одно возражение против гипотезы о расплавленной глобуле, использующейся вместе с аппаратом равновесной термодинамики и формальной кинетики для объяснения экспериментальных фактов. Конкретной теоретической основой интерпретации данных о денатурации служит термодинамическая теория двух состояний Брандтса [12, 13]. Как уже отмечалось, белковая молекула в растворе, согласно этой теории, может быть представлена большим количеством микросостояний. Все они входят в состав либо распределения N (нативное макросостояние белка), либо О (денатурированное макросостояние). Теория Брандтса сделала возможным относительно простой термодинамический анализ конформа-ционного перехода N — О в предположении, что реализующиеся микросостояния не являются чем-то вновь созданным, а присутствуют в распределении N и О. Это означает, что в теории постулируется отнюдь не очевидное положение об отсутствии новых промежуточных конформационных состояний в области перехода N - О. Следовательно, главный критерий справедливости теории двух состояний Брандтса состоит в требовании отсутствия максимумов, минимумов и потенциальных ям в наблюдаемых изменениях энтальпии и энтропии при переходе от О к N (и наоборот). Иными словами, если образование трехмерной структуры белка происходит, как того требует теория двух состояний, путем постоянного усложнения и приближения к нативному состоянию, то изменения энтальпии, энтропии и свободной энергии по ходу ренатурации должны быть монотонными. Отсутствие экстремумов означает отсутствие между нативной структурой и статистическим клубком метастабильных промежуточных состояний. Механизм сборки белка проходит в этом случае в одну стадию. А теперь обратимся вновь к обсуждаемой гипотезе о расплавленной глобуле в которой постулируется образование на пути к нативной структуре близкое к ней промежуточное состояние. При существовании достаточно устойчивых обнаруживаемых экспериментально интермедиатов зависимости изменений энтальпии, энтропии и свободной [c.85]

Найденные низкоэнергетические структуры двух шейпов тетрадекапептида представляют интерес потому, что в случае шейпа 62/465/2 форма основной цепи полностью совпадает с конформацией фрагмента Arg - ys в кристаллической структуре БПТИ. Более того, у самой выгодной конформации этого типа рассчитанные значения двугранных углов ф, V, со и X совпадают с экспериментальными. Вторая группа низко-энергетических конформаций шейпа 62/462/62/2 может реализоваться при свертывании белковой цепи в условиях in vitro в процессе ренатурации восстановленной молекулы БПТИ. Т. Крейтон [7] при исследовании промежуточных состояний, образующихся при свертывании денатурированной белковой цепи, обнаружил продукт с дисульфидной связью между ys и ys , которая отсутствует в нативной структуре БПТИ. В свете полученных результатов образование такой связи весьма вероятно. Расчет показал, что в самых предпочтительных по энергии конформациях 62/462/62/2 свободного тетрадекапептида Arg - ys остатки ys и ys оказываются сближенными (см. рис. IV.9). Таким образом, из найденных теоретически низкоэнергетических конформаций двух форм основной цепи [c.438]

Вернемся теперь к ренатурации молекулы БПТИ. Обнаруженная Крейтоном [7] в самом начале этого процесса статистическая смесь моно-85-продуктов может быть смело отнесена к добифуркационному этапу сборки, когда еще не сложились автономные конформационно жесткие структуры и состояние белковой цепи почти полностью определялось обратимыми флуктуациями. Через короткое время селекция беспорядочных конформационных отклонений привела к возникновению на участках Лг -Рго (см. рис. 1У.7), РНе 2-01п (см. табл. 1У.7) и А1а" -01у стабильных пространственных форм, а на промежуточных участках последовательности БПТИ к немногочисленным наборам структурных вариантов. После уменьшения конформационной свободы продукты с одной дисульфидной связью в денатурированной цепи уже не могут оставаться равновероятными. Существовавшая ранее статистическая смесь 15 моно-58-продуктов автоматически дифференцируется по энергии. В результате, как показывает опыт, наиболее предпочтительными оказываются два продукта. Один из них содержит связь Су5 °-Су5 , а другой-Су5 —Су5 °, отсутствующую в нативной конформации белка (рис. IV. 17). Интересно то обстоятельство, что остатки Су5 , Суз и Суз , образующие дисульфидные связи в самых предпочтительных моно-55-про-изводных, входят в конформационно жесткие фрагменты 1-9,22-31 и [c.475]

Это, по-видимому, не случайно, поскольку большую вероятность ( казаться сближенными имеют остатки ys, обладающие меньшим числом пеней свободы, т.е. принадлежащие жестким структурам, f . На следующем этапе происходит образование ди-SS-продуктов. Здесь (роявляется взаимообусловленность между конформационными состоя- дими значительно большего количества звеньев полипептидной цепи в структурированию начинают подключаться дальние взаимодействия, (ост длины белковых участков, беспорядочная флуктуация которых в конечном счете приводит к созданию новых конформационных состояний, (ущественным образом, однако, не может сказаться на продолжитель-юсти случайного поиска бифуркационных флуктуаций этого этапа сборки. Одновременно с увеличением размеров свертывающихся пептидных участков резко сокращается число их конформационных степеней свободы. Из первоначального массива переменных денатурированной цепи БПТИ исключается подавляющее большинство параметров конформа-ЩИОННО жестких участков 1-9, 22-31 и 48-56, а таюке заметно ограни-Яиваются области допустимых изменений параметров промежуточных лабильных участков. [c.477]

В молекулярной биологии широко используется способность денатурированных ДНК ренатурировать с восстановлением исходной двуспиральной структуры. Она лежит в основе метода молекулярной гибридизации нуклеиновых кислот, который позволяет выявлять степень сходства различных ДНК (а также РНК). Для этого денатурированную ДНК (если изучается гибридизация двух различных нуклеиновых кислот, то одна из них несет радиоактивную метку) помещают в условия, оптимальные для образования двойных спиралей (ионная сила раствора — около 0,2 температу за — на 10—20 "С ниже Тт нативной ДНК). В случае полностью комплементарных цепей ДНК со временем они целиком превратятся в двуспиральные молекулы. Если в смеси присутствуют как комплементарные, так и некомплементарные цепи ДНК, то после ренатурации первых тем или иным способом определяют долю двуспиральных молекул. В настоящее время широко распространены методы, когда денатурированные молекулы ДНК одного типа закрепляются на нитроцеллюлозных фильтрах, которые затем помещают в раствор ДНК (или РНК) другого типа. После образования двуспиральных комплексов на фильтрах они легко могут быть отмыты от несвязав-шейся ДНК- Этот же подход используется при выявлении цепей ДНК (или РНК), комплементарных другим ДНК (или РНК), после разделения их электрофорезом в гелях. [c.30]

Естественно, что полной обратимости денатурации следует ожидать для белков, не содержащих групп, вступающих в денатурированном состоянии в необратимые реакции (например, окисление 5 — Н-групп) [101]). Так, доказана обратимость денатурации рибонуклеазы [135], такаамилазы А [136] и а-амилазы [136]. В работах Анфинсена и др. [137—140] показано, что можно добиться ренатурации белков и с разорванными дисульфидными связями. Из этих данных следует, что денатурацию действительно можно трактовать как термодинамический конформационный переход и что нативная структура белка отвечает если не глобальному, то относительному минимуму свободной энергии. [c.249]

Пространственное строение тРНК характеризуется большой компактностью молекул в нативном состоянии. Положение спиральных участков фиксировано, вероятно, в результате взаимодействия неспиральных участков. В этом смысле молекула тРНК сходна с белковой глобулой. Для поддержания нативной пространственной структуры необходимы ионы Mg. Термически денатурированная тРНК способна к ренатурации. Эти особенности структуры установлены путем исследования гидродинамических свойств и рентгеновского рассеяния под малыми углами (см., в частности, [58, 59]). [c.574]

Протеины могут существовать в разнообразных конформациях. Один из предельных случаев и соответственно один из классов конформаций образует полностью денатурированное состояние - хаотический клубок (randora oil), для которого в соответствии с введенным определением не существует никакого выделенного направления. Переход от нативной конформации к этому состоянию можно легко проследить по спектрам ЯМР Н. Спектр ЯМР Н для протеина в состоянии свернутого листа сильно структурирован, и вид спектра невозможно предсказать заранее. Это удается лишь в том случае, если известна пространственная структура. В противоположность этому спектр протеина в денатурированном состоянии в первом приближении задается аминокислотным составом. В этом случае химические сдвиги отделг -ных компонент очень хорошо согласуются с теми значениями, которые приведены в таблице для модельных веществ. Общепринятыми модельными системами являются тетрапептиды 01у-01у-Х-А1а, в которых X непосредственно представляет собой искомую аминокислоту (табл.3.3). Правда, эти значения для хаотического клубка могут быть несколько меньшими, что происходит под влиянием соседа, непосредственно следующего за X в ами- [c.104]

УФ-светом, рентгеновскими лучами, сильное механическое воздействие, давление, ультразвук - приводят к разрушению связей, обеспечиваюшлх сохранение четвертичной, третичной и даже вторичной структур, и, следовательно, к разрушению уникальной нативной (созданной природой) структуры белка. Этот процесс носит название денатурации белка. Нарушение нативной конформации белка может быть обратимым (если изменение структуры легко устранимо и нативная структура восстанавливается легко) и необратимым (особенно выражено при повышении температуры, лучевом воздействии, обработках сильными кислотами и щелочами). Денатурация белка сопровождается снижением гидрофильности белковых молекул, уменьшением стабильности растворов белка в изоэлектриче-ской точке, повышением реакционной способности таких функциональных групп молекулы, как -8Н, -КНо, -С6Н4ОН, -СООН и др. Большинство белковых молекул проявляют специфическую функциональную активность только в узком интервале значений pH и температуры (физиологические значения). В результате изменений указанных параметров белок теряет активность из-за денатурации. Денатурированные белки существуют в виде случайных хаотических петель и клубков, форма которых подвержена изменениям. [c.72]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология