Гемоглобин молекулярный вес

В молекуле гемоглобина содержится 4 атома железа. Это означает, что 4 гема входят в состав молекулы гемоглобина. Молекулярный вес гемоглобина около 65 ООО—68 ООО. [c.63]

Активация молекулярного кислорода за счет комплексообразования имеет большое биохимическое значение. Классическим примером является присоединение кислорода к гемоглобину (см. стр. 625). Образование комплексов с участием молекул N2 в качестве лигандов играет важную роль при фиксации атмосферного азота клубеньковыми растениями, а также в процессе каталитического синтеза аммиака. По-видимому, в естественных условиях (обычные температура и давление) биохимическое связывание атмосферного азота осуществляется с участием комплексов Ре и Мо. [c.464]

Опытным путем найдено, что осмотическое давление раствора, содержащего 5 г гемоглобина (белковое вещество крови) на 100 мл раствора, при 27°С равно 13,65 мм рт. ст. Вычислить молекулярный вес гемоглобина. [c.81]

Кислород — единственное простое вещество, которое имеет в газовой фазе аллотропную модификацию — озон О3. Молекулярные орбитали и некоторые свойства молекулы О2 приведены в табл. 17.16. За счет двух неспаренных электронов на щ и Лг разрыхляющих орбиталях молекула О2 парамагнитна. Диссоциация этой молекулы становится заметной при —2300 К. Поскольку молекула О2 не насыщенна, для кислорода характерны реакции присоединения, в частности к гемоглобину крови. [c.425]

На рис. 1-5 в качестве иллюстрации показана зависимость п/с от с для раствора нитрата целлюлозы в циклогексаноне и гемоглобина в воде [14, с. 455], причем для удобства сравнения выбраны ВМС с примерно одинаковой молекулярной массой (70 000). Как видно из рисунка, для нитрата целлюлозы, молекулы которого имеют линейное строение, значение я/с с увеличением с возрастает, что обусловлено увеличением числа сегментов с повышением концентрации. Для гемоглобина, имеющего сферические молекулы, значение я/с не зависит от концентрации. Более точные значения молекулярной массы ВМС можно получить, если осмотическое давление его раствора найдено в нескольких растворителях. [c.36]

Таким образом, эта цифра представляет собой минимально возможный молекулярный вес гемоглобина. Молекулярный вес, определенный физическими методами, примерно в 4 раза больше (см. табл. 16). Это может означать, что либо молекула гемоглобина является агрегатом, состоящим из четырех единиц с молекулярным весом 17 ООО, либо молекулярный вес гемоглобина действительно равен 68 ООО [c.429]

Особый интерес представляют приведенные в табл. 1 молекулярные веса, вычисленные для инсулина и гемоглобина. Было найдено, что структурная единица кристалла инсулина имеет молекулярный вес приблизительно 12 ООО. Однако молекулярный вес этого белка в растворе равен приблизительно 36 ООО. В то время, когда проводили рентгеноструктурное исследование инсулина, это несоответствие было непонятным. Определенный в настоящее время химическим путем молекулярный вес инсулина менее 6000. Таким образом, фактически структурной единицей в кристалле является димер. Молекула в растворе представляет собой агрегат из трех таких димеров. В последние годы многие исследователи наблюдали диссоциацию этих агрегатов при подходящих условиях на более мелкие единицы. Подобная ситуация имеет место и в случае гемоглобина. Молекулярный вес гемоглобина в растворе при нейтральном pH равен приблизительно 67 ООО, что находится в соответствии с максимальным молекулярным весом, согласующимся с данными рентгенографии. Однако х-емо-глобин легко диссоциирует на вдвое меньшие по размерам молекулы. [c.76]

Железо функционирует как основной переносчик электронов в биологических реакциях окисления — восстановления [231]. Ионы железа, и Fe +, и Fe +, присутствуют в человеческом организме и, действуя как переносчики электронов, постоянно переходят из одного состояния окисления в другое. Это можно проиллюстрировать на примере цитохромов . Ионы железа также служат для транспорта и хранения молекулярного кислорода — функция, необходимая для жизнедеятельности всех позвоночных животных. В этой системе работает только Ре(П) [Fe(111)-гемоглобин не участвует в переносе кислорода]. Чтобы удовлетворить потребности метаболических процессов в кислороде, большинство животных имеет жидкость, циркулирующую по телу эта жидкость и переносит кислород, поглощая его из внешнего источника, в митохондрии тканей. Здесь он необходим для дыхательной цепи, чтобы обеспечивать окислительное фосфорилирование и производство АТР. Одиако растворимость кислорода в воде слишком низка для поддержания дыхания у живых существ. Поэтому в состав крови обычно входят белки, которые обратимо связывают кислород. Эти белковые молекулы способствуют проникновению кислорода в мышцы (ткани), а также могут служить хранилищем кислорода. [c.359]

Данные размеры относятся к молекуле гемоглобина молекулярного веса 67 ООО. По-видимому, жесткая структура состоит из димерной молекулы, которая образует основу кристаллической структуры. (Гемоглобин в нейтральных растворах тоже находится в виде димера.) [c.77]

Пигмент крови гемоглобин устроен иначе и к тому же сложнее. Подобно ферменту, гемоглобин состоит из двух компонентов — белкового глобин) и небелкового (железосодержащий пигмент гем). Белковый компонент состоит из 4 белковых молекул, каждая из них имеет молекулярный вес около 16 ООО. В каждой из четырех полипептидных цепей участки, обладающие а-спиральной вторичной структурой, чередуются с участками, имеющими беспорядочное строение. Далее, каждая из четырех белковых молекул имеет третичную структуру, возникающую за счет скручивания ее извитых отрезков, а все 4 молекулы образуют единый комплекс— то, что мы называем четвертичной структурой гемоглобина (молекулярный вес комплекса 64 450). Это уже не линейный, а глобулярный белок (рис. 14). Следует отметить, что белковые партнеры в этом комплексе [c.40]

При среднем молекулярном весе аминокислотного остатка равном 115,5, вычисленном для гемоглобина, молекулярный вес такого кольца равен 693. При среднем молекулярном весе, равном 124 (вычисленном для яичного альбумина), молекулярный вес кольца будет равен 744. [c.121]

Объем и конфигурация молекулы ритмично меняются от этапа к этапу — процесс весьма напоминает движения грудной клетки при дыхании, и М. Перутц имел все основания назвать молекулу гемоглобина молекулярными легкими . [c.155]

С другой стороны, считалось, что молекулярный вес ВТМ составляет около 40 миллионов, и поначалу казалось, что понять устройство ВТМ будет неизмеримо труднее, чем строение гораздо меньших молекул миоглобина и гемоглобина, над которыми Джон Кендрью и Макс Перутц бились много лет, так и не получив никаких интересных для биолога результатов. [c.67]

Для выявления деталей механизма регулирования гемоглобином и миоглобином своего сродства к кислороду были предприняты модельные исследования [237], при этом поставленные задачи формулировались следующим образом 1) Как предотвратить окисление до Ре(П1) во время физических исследований гемоглобина, например при рентгеноструктурном анализе 2) Какова детальная молекулярная геометрия гема и комплексов гем — СО и гем — Ог 3) Каким образом сродство к кислороду и скорость окисления контролируются в гемопротеине [c.361]

У.8.9. Вычислить среднюю молекулярную массу гемоглобина по опытным данным Сведберга. Седиментационное равновесие наступило через 39 ч при Т=293 К. Частота вращения центрифуги п=8700 об/мин плотность растворителя ро= 1,008-10 кг/м удельный объем гемоглобина 0 = 0,749-10 м /кг. Концентрация гемоглобина и с. на расстояниях к,, и /г от оси вращения ротора центрифуги приведены в таблице [c.122]

В настоящее время, как известно, твердые тела используются в радио- и микроэлектронике как многофункциональные устройства. Отметим, что сформулированная проблема относится и к молекулярной биологии. Молекулы глобулярных белков (гемоглобина, пепсина и др.) обладают достаточно жесткой структурой, испытывающей определенные трансформации при выполнении этими молекулами специфических функций в биохимических процессах жизнедеятельности организмов. [c.9]

В силу двухвалентности атомы кислорода образуют прочную двухатомную молекулу с двойной связью между атомами. При комнатной температуре молекулы кислорода на атомы практически не распадаются. Для превращения молекул кислорода в атомы необходимо затратить энергию, равную 500 кДж/моль. Поэтому при обычных условиях молекулярный кислород, в атмосфере которого мы живем, высокой химической активностью не отличается, хотя некоторые вещества, например гемоглобин крови, с ним взаимодействуют и при таких условиях. [c.163]

Молекулярная структура кислородиереносящих белков удивительна в процессе биологической эволюции природа создала несколько типов молекул для переноса кислорода. Все они ярко окрашены. Кислородпереносящие белки можно разделить на три больших семейства гемоглобин, хорошо знакомое красное вещество в крови человека и многих других животных гемоцианин, голубой пигмент в крови многих моллюсков и членистоногих гемэритрин , белок вишневого цвета в физиологических л<идко-стях организмов некоторых мелких беспозвоночных. Все они относятся к металлопротеинам. Гемоглобины содержат железо в составе гема гемоцианины имеют в активных центрах два атома меди (разд. 6.5), а гемэритрипы — два атома железа. Гемоглобин— это красный белок красных кровяных телец, который переносит кислород из легких к тканям иа долю гемоглобина крови приходится примерно три четверти содержания железа в человеческом теле [232]. [c.359]

Лайнус Карл Полинг (род. 1901 г.) — выдающийся американский химик, один из немногих ученых, которому была дважды присуждена Нобелевская премия (1954 г. — по химии, 1962 г. — премия Мира). В 1970 г. Л. Полингу была присуждена Ленинская премия за укрепление мира между народами. Один из создателей метода ВС, теории гибридизации, концепции резонанса, электроотрицательности и др. Внес огромный вклад в создание молекулярной биологии (спиральное строение полипептидной цепи, существование гемоглобина 8 и т. д.). На русский язык переведены его книги Не бывать войне , Природа химической связи , Общая химия и др. [c.137]

Таким образом, гемоглобин ведет себя в процессе дыхания как катализатор. Частица его при молекулярном весе 68 ООО содержит 4 атома Ре, каждый из которых способен связывать одну молекулу О2. [c.577]

Все известные ферменты представляют собой длинные цепи из а-амино-кислот (относительная молекулярная масса порядка 0,5 млн), свернутые в компактную форму, в которых имеется несколько реакционноспособных участков. Изучение природы ферментов показало, что, помимо белка, многие из них содержат и другие соединения. Так, например, в составе окислительных ферментов были обнаружены органические соединения железа. Эти соединения у различных окислительных ферментов оказались одинаковыми по составу. Кроме того, было выяснено, что такие же соединения железа входят и в гемоглобин крови, переносящий кислород в организме человека и животных. Комплексное соединение железа (гем) можно отделить от белка. Однако после этого ни белок, ни гем не проявляют ферментативных свойств. Отсюда следует, что высокая активность и специфичность свойственны только сложной системе, состоящей из белка и гема. В состав различных ферментов входят и комплексные соединения других металлов. В некоторых ферментах обнаружены медь, цинк, марганец, хром и другие элементы. Для некоторых ферментов уже известна первичная структура, т. е. последовательность аминокислот в длинной цепи. Вторичная структура — общий характер спирали, образуемый цепью, приближенно установлена для нескольких ферментов. О третичной структуре, т. е. природе реакционноспособных поверхностных участков молекулы, известно очень мало. [c.149]

Строением белков объясняются их весьма разнообразные. свойства. Они имеют разную растворимость некоторые растворяются в воде, другие — в разбавленных растворах нейтральных солей, а некоторые совсем не обладают свойством растворимости (например, белки покровных тканей). При растворении белков в воде образуется своеобразная молекулярно-дисперсная система (раствор высокомолекулярного вещества). Некоторые белки могут быть выделены в виде кристаллов (белок куриного яйца, гемоглобина крови). [c.353]

Большое значение имеет комплексообразование железа с биолигандами [2, с. 165—184]. Особенно важен гемоглобин — железосодержащая белковая молекула, выполняющая в крови животных и человека функции переносчика кислорода. Гемоглобин содержит белок глобин и четыре гема , представляющих собой порфириновый комплекс железа (II), где атом железа образует связь с четырьмя атомами азота порфиринового кольца и одну связь с атомом азота гистидина— аминокислоты, входящей в состав б1елка глобина. Шестое место в координационной сфере железа (II) может быть занято молекулярным кислородом О2, а также лигандами типа СО, СЫ и др. Если гемоглобин вступил во взаимодействие, например, с СО, он теряет способность обратимо присоединять О2. В таком случае организм погибает от гипоксии. Этим объясняется высокая токсичность СО, СК - и подобных им лигандов. [c.134]

Вторая эпоха характеризовалась отсутствием избытка свободного водорода и началом медленного нарастания (в результате радиолиза воды) концентрации свободного кислорода, а также последующего появления в высоких слоях земной газовой оболочки вначале слабого, но все же поглощающего самые короткие ультрафиолетовые волны озонного панцыря последний начал предохранять земную поверхность от стерилизации. Б связи с этим ультрафиолетовая фотохимия постепенно начала вытесняться на земной поверхности фотохимическими реакциями синтеза под действием видимого света с его более длинными волнами. Окрашенные пигменты (хлорофилл, гемоглобин, гемоцианин), имеющие в молекулярном скелете порфириновую группировку из четырех пятичленных пиррольных колец с атомами Mg, Ре, Со и Си, в их центре рождались теперь в воде океана и смогли наравне с другими сложными органическими молекулами сохранять свое существование, тогда как раньше короткий ультрафиолет разложил бы их на осколки так же, как он стерилизовал все живое. [c.375]

Обычно в состав простетических групп в растительных и животных системах входят порфириновые ядра, представляющие собой хелатные структуры с включением ионов металлов (Ре , Со ", и т. д.). Так, гемоглобин животных содержит такую группу с Ре " , присоединенную к белковой половине (глобин). Эта группа аналогична по структуре простетической группе, содержащей в хлорофилле растений и одноклеточных животных. Молекулярный вес белков обычно лежит в пределах от 30 ООО до 80 ООО. Однако молекулярный вес может быть и меньше и значительно больше этих величин. Ферменты являются очень специфичными катализаторами. Зачастую их активность может проявляться только в какой-либо одной реакции. Так, например, фумараза катализирует только обратимую реакцию превращения малеиновой кислоты в фумаровую [98] [c.561]

Все белки являются полимерами аминокислот. Общая формула такого полимера показана в нижней части рис. 21-1, а модель отдельной аминокислоты-на рис. 21-12. Ферменты представляют собой один из классов белков, причем, видимо, наиболее важный. Ферменты имеют компактные молекулы с молекулярной массой от 10000 до нескольких миллионов и диаметром от 20 А и выше. Они выполняют роль катализаторов, регули-руюидах биохимические реакции. Другие компактные молекулы белков, например миоглобин и гемоглобин, выполняют роль переносчиков и накопителей молекулярного кислорода (см. рис. 20-25, 20-26). Цитохромы-это белки, способные к окислительно-восстановительным реакциям и играющие роль промежуточных звеньев при извлечении энергии из пищевых продуктов (см. рис. 20-23). Молекулы гамма-глобулинов с молекулярной массой порядка 160000 представляют собой так называемые антитела, защитное действие которых заключается в том, что они присоединяются к вирусам, бактериям и другим чужеродным телам в живом организме и осаждают их из жидких сред. Все перечисленные белки относятся к глобулярным белкам. [c.313]

Все белки денатурируются под действием кислот или при нагревании, что проявляется в коагуляции и уменьЩенин растворимости, а также в потере специфических биологических свойств. Определение молекулярного веса белков является трудной задачей. Исходя из содержания железа в гемоглобине крупного рогатого скота, было найдено, что молекулярный вес этого белка лежит в пределах 16 000— 17 000. Молекулярный вес казеина, определенный по содержанию легко отщепляющейся серы, равен 16 000 и т. д. Подобные выводы, однако, справедливы лншь прн том условии, что данный белок однороден и содержит в своей молекуле только один атом того элемента, который используется для расчета молекулярного веса. Криоскопическое определение молекулярного веса затрудняется тем, что даже растворимые белки образуют коллоидные растворы наблюдаемое малое понижение точки плавления соответствует большому весу мицеллы. Более подходящими являются методы, основанные на определении скорости диффузии и вязкости. Помимо них практическое значение приобрел предложенный Сведбергом способ определения велич1п-1ы частиц по скорости седиментации в ультрацентрифуге. [c.396]

Разделение гемоглобина и глицина на колонке с сефадексом <3-25 происходит вследствие различия их молекулярных масс.. Гемоглобин представляет из себя белок, окрашенный в красно-коричневый цвет, с молекулярной массой около 63 500, а глицин— аминокислоту МНгСНгСООН с молекулярной массой 75. Вначале во внешнем объеме вымывается из колонки гемоглобин, а затем глицин. [c.243]

Наконец, следует напомнить, что железо, связанное с порфи-рииом (гем), находится в ферросостоянии. Процесс связывания кислорода гемоглобином обратим, причем молекула кислорода и атом л<елеза находятся в стехиометрическом соотношении 1 1 и не происходит окисления Ре(П) до Ре(П1). Исследованию такого обратимого связывания молекулярного кислорода с Ре(П) в геме уделено очень большое внимание. Способность гема обратимо связывать кислород, проявляется при его включении в большую белковую структуру. Одиако если гем извлечь из белка и поместить в раствор при комнатной температуре, молекулярный кислород необратимо окисляет железо до феррисостояния Ре(П1). [c.361]

Синтезированная недавно модель кобальтзамещенного гемоглобина приведена на схеме 6.1 [245]. Длинная боковая цепь обеспечивает координацию пиридинового кольца с центральным атомом кобальта. Комплекс Со(П) и этого так называемого петлеобразного порфирина обратимо реагирует с молекулярны.м кислородом при низких температурах (от —30 до — G0° ), но боковая цепь лишь в незначительной степени увеличивает сродство кислорода к таким модельным соединениям по сравнению с жслсзопорфириновыми системами. [c.371]

ГЕМОГЛОБИН (греч. haima — кровь и лат. globus — шар) — красные пигменты эритроцитов крови человека и животных. Г. представляет собой сложные белки группы хромопротендов они переносят молекулярный кислород от легких к тканям. В крови человека содержится около 750 г Г., т. е. н среднем 14,5% всей массы крови. Г.— кристаллы, хорошо растворимые в воде и нерастворимые в спирте, эфире и хлороформе. В состав Г. входит железо. [c.68]

К составным белкам, а конкретно к металлопротеидам, относятся близкие по своей структуре миоглобин и гемоглобин. Эти глобулярные белки содержат небелковую компоненту, пигмент крови —гел1 (разд. 7.9.2.4), и поэтому называются также гемопротеидами. Имеющиеся в теме двухвалентное железо способно связывать молекулярный кислород или диоксид углерода, поэтому оба белка осуществляют перенос этих газов в крови (гемоглобин) и мышцах (миоглобин). Степень окисления железа при таком переносе не изменяется, и оно остается двухвалентным. Структура миоглобина более простая, чем структура гемоглобина. Оба этих белка имеют красную окраску (присутствующий в мышцах миоглобин обусловливает их красную окраску, подобно тому как гемоглобин в красных кровяных тельцах обусловливает красный цвет крови). В растительном мире (Rhizobium) известен гемопротеид — леггемоглобин, который по своей структуре близок к миоглобину. [c.195]

Изучение строения белков-гормонов и других белков, выполняющих важные физиологические функции, позволило в ряде случаев вскрыть химическую первопричину некоторых болезней. Так, при тяжелом наследственном заболевании, так называемой серповидной анемии, больным оказывается белок крови гемоглобин. Его заболевание заключается в том, что в сложной структуре этого белка всего одна аминокислота заменена другой. Подобных молекулярных болез.чен (термин, предложенный известным американским ученым Полингом) в настоящее время известно несколько. [c.344]

Важнейшие протеины, выполняющие функции хранения и транспорта Ог, — железосодержащие (миоглобин, гемоглобин и ге-меритрин), медьсодержащий (гемоцианин) и ванадийсодержащий (гемованадин). Для выяснения природы взаимодействия молекулярного кислорода с этими биокомплексами необходимо вспом- [c.568]

Наиболее знакомый нам гемоглобин — металлопротеин со значительно большей молекулярной массой, чем миоглобин, состоит из двух пар субъединиц, в каждой из которых имеется по одному атому железа (см. гл. 13), заключенному в порфириновый цикл. Как и все переносчики О2, гемоглобин может существовать в двух формах диоксигенированной (диоксиформа) и оксигенированной (оксиформа). В первой из них железо (II) — высокоспиновый ион (s = 3/2), он не входит в порфириновое окно (или полость ), а возвышается над ним. Во второй форме (после присоединения кислорода) по перпендикулярной схеме Fe (И) характеризуется нулевым спином (s = 0) и находится в плоскости, образованной четырьмя атомами пиррольного азота. По-видимому, размеры иона Fe + в высокоспиновом и низкоспиновом состояниях разные и координационное число меняется от 5 до 6—7. Поглощение кислорода гемоглобином происходит при определенном pH раствора, в котором растворен кислород. [c.570]

Число аминокислотных остатков, входяшд4Х в молекулы отдельных белков, весьма различно в инсулине их 51, в миоглобине - около 140. Поэтому и молекулярная масса белков колеблется в очень широких пределах - от 10 ООО до нескольких миллионов. На основе определения молекулярной массы и элементного анализа установлена эмпирическая формула белковой молекулы - гемоглобина крови [c.419]

Железо имеет громадное значение для биологии животных организмов, так как является катализатором дыхательных процессов. Организм взрослога человека содержит около 4 г Ре, из которых приблизительно 60% входит в состав гемоглобина. Основной функцией этой доли железа является связывание молекулярного кислорода и перенос его в ткани. Последние, в свою очередь, содержат органические соединения Ре, катализирующие процессы дыхания в клетках. Из отдельных частей организма наиболее богаты железом печень и селезенка. Ежедневная потребность человека в железе составляет около I мг для мужчин или 2 мг для женщин и полностью покрывается обычной пищей. В больших дозах растворимые соединения железа ядовиты (соли Ре" более, чем соли Ре" ). [c.443]

Белки обладают большой молекулярной массой. Гемоглобин (белок крови, переносящий кислород от легких к тканям) имеет молекулярную массу около 66 000 а.е.м., сывороточный альбумин (связывающий и переносящий в организме карбоновые кислоты) — около 67ООО, белки вирусов—до 50 000 000 а.е.м. [c.311]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология