Ферменты, их действие и свойств

На последних этапах процесса пивоварения регулируется количество пены, которую образует пиво и которая обусловлена присутствием в пиве растворенных белков. Обычно это свойство пива зависит от действия протеолитических ферментов, появляющихся в процессе приготовления солода. Если эги ферменты действуют на белки пива слишком долго, то пиво будет мало пениться если же они, напротив, действуют недостаточно долго, то пиво в холодном состоянии не будет прозрачным. Иногда для получения нужного количества пены к пиву добавляют протеолитические ферменты из других источников. Важную роль в определении аромата пива играет диметилсульфид, [c.470]

В настоящее время существует несколько теорий, объясняющих механизм действия ферментов. Однако всеми теориями признается, что ферменты обладают свойствами биологических катализаторов. [c.110]

К числу весьма характерных свойств ферментов принадлежит также их ярко выраженная специфичность действия. Каждый фермент действует лишь на вполне определенный субстрат (или на ограниченное число субстратов) или же на определенный тип химической связи в молекуле. [c.118]

Каждый фермент действует только на одно определенное вещество или на группу веществ, обладающих близкой структурой. Он осуществляет реакцию определенного типа, расщепляет связи определенной структуры. Это, может быть, наиболее характерное свойство фермента называется его специфичностью. Специфичность действия ферментов — важнейшее биологическое явление. Без него невозможен направленный обмен веществ в природе и, следовательно, сама жизнь. Биологические катализаторы не только регулируют скорость химических реакций в клетках, но определяют, какие вещества должны подвергнуться превращению. Взаимосвязанное действие ферментов как бы организует жизненные процессы, выбирает, вовлекает те или иные вещества в реакции и, кроме того, определяет из различных возможных путей тот необходимый, может быть, единственный путь, по которому должен идти процесс. Специфичность ферментов может выражаться по-разному. [c.57]

Катализаторы, ускоряя ту или иную реакцию, не входят в конечные продукции реакции. Отсюда следует, что любое малое количество катализатора катализирует любое большое количество субстрата, на которое он действует. Необходимо отметить еще одно важное свойство катализаторов — их специфичность. Один и тот же катализатор катализирует только какую-нибудь одну реакцию или ограниченное число реакций. Это свойство особенно ярко выражено по отношению к ферментам. Каждый фермент действует только на свой характерный для него субстрат. Эта чувствительность к структуре фермента доведена до такой узкой специализации, что данный фермент может действовать только на один какой-нибудь стереоизомер. [c.94]

Одной из интересных особенностей в реакциях, катализируемых ферментами, является специфичность ферментов. В некоторых случаях эта специфичность абсолютная фермент действует только на одну определен ную связь в одном соединении- В других случаях действие ферментов имеет более общий характер. Чтобы фермент мог действовать, должно происходить своего рода соединение между субстратом и ферментом. Для этого субстрат должен иметь очень тонкую структуру, и активные группы фермента, которые участвуют в реакции,. должны примыкать к реактивным группам субстрата. Действия ферментов без сомнения разнообразны. Например, окислительно-восстановительные ферменты (см. гл. VII) имеют свойство присоединять или отдавать электроны. Автор полагает, что гидролитические ферменты, как протеазы, липазы, карбогидразы, действуют при присоединении или отдаче протона и что такие группы в ферментах, как NHs и СОО-, которые ответственны за действие фермента, по всей вероятности являются акцепторами или донорами протонов. [c.75]

Можно было думать, что должны существовать по крайней мере три отдельных класса ферментов, катализирующих три указанных типа реакций, но фактически мы нередко встречаемся с явлением, когда один и тот же фермент действует на процессы, относящиеся к разным классам. К сожалению, исследование свойств ферментов, гидролизующих ФОС, связано с такими невероятными трудностями, что к настоящему времени еще нельзя составить сводную таблицу, в которой были бы перечислены отдельные ферменты, указана их субстратная специфичность и приведены данные об их активности в различных тканях отдельных видов животных. Наличие такой таблицы могло бы оказать существенную помощь для предсказания токсичности новых соединений. [c.140]

Прежде всего необходимо отметить, что круг ингибиторов обычно значительно превышает круг субстратов и специфичность фермента к ингибированию оказывается меньше его субстратной специфичности. В общем виде причина этого достаточно ясна даже при рассмотрении одних лишь конкурентных ингибиторов. Если для катализа необходима адсорбция субстрата и его строгая ориентация относительно каталитических групп, то для ингибирования достаточно не только взаимодействия со всем адсорбционным центром, но и простого связывания ингибитора отдельными элементами адсорбционного центра, как правило состоящего из нескольких участков адсорбции. Поэтому изучение ингибирующего действия разнообразных структурных аналогов субстратов помогает в исследовании адсорбционных центров ферментов и свойств их отдельных элементов, а также химической природы основных, активных для катализа групп фермента. [c.70]

Стереохимическая специфичность. При действии на оптически активные соединения ферменты обнаруживают стереохимическую специфичность. Фермент действует только на одну стереоизомерную форму, не затрагивая оптический антипод. На этом свойстве ферментов основан один из способов разделения рацемических смесей. [c.222]

Изменения активности фермента в процессе развития организма могут быть обусловлены изменением его количества в результате увеличения или уменьщения скорости синтеза или распада или изменением эффективности действия определенного количества фермента. Последний вариант, по-видимому, реализуется в тех случаях, когда необходим быстрый метаболический ответ. Установлено, что реагировать на изменения метаболизма способны многие ферменты это свойство в наибольщей степени присуще ферментам, которые относятся к категории регуляторов (см. с. 928). Истинное изменение количества фермента играет главную роль для относительно медленно протекающих процессов развития и дифференцировки тканей. [c.104]

Ферментом, кинетические свойства которого при разных pH изучены лучше, чем свойства остальных ферментов, является химотрипсин хорошо известны его структурные особенности и механизм каталитического действия. Чрезвычайно широкая специфичность химотрипсина и, следовательно, возможность использования различных субстратов позволяет исследовать простой механизм Михаэлиса — Ментен, механизм с накоплением промежуточных соединений, обнаруживать непродуктивное связывание и анализировать механизм Бриггса — Холдена с изменением природы лимитирующей стадии при варьировании pH. [c.179]

Ферменты обладают свойствами, необычными для других катализаторов. Прежде всего, они характеризуются весьма специфической чувствительностью к температуре. Экспериментальные исследования показали, что любой конкретный фермент проявляет максимальную активность при температурах, близких к нормальной температуре организма, в котором находится данный фермент. На рис. 25.6 показан типичный график зависимости активности фермента от температуры. Нередко случается наблюдать, что при повышении температуры выше обычной температуры действия фермента его активность временно возрастает, но затем снижается. Вторичная и третичная структуры белковой молекулы фермента, от которых зависит активность активного центра, поддерживаются множеством слабых сил, удерживаюших белковую цепь в определенной конфигурации. Нагревание приводит к разрушению прежней структуры белковой цепи фермент денатурируется и полностью теряет свою активность. [c.451]

Огромные успехи исследований механизмов кодирования наследственной информации и биосинтеза белка, ферментативного катализа и регулирования активности ферментов, действия антибиотиков и гормонов, всей той области изучения живого, которую принято называть молекулярной биологией, приучили всех к мысли о том, что в структурах молекул жизни положение буквально каждого атома строго обусловлено и подчинено выполнению предназначенных для этих молекул биологических функций. Именно в атом смысле принято обычно говорить о специфичности биополимеров, прочно ассоциировавшейся в сознании исследователей с однозначным соответствием между структурой и выполняемой функцией. При таком комплексе стр>т<турного детерминизма трудно было освоиться с представлением о специфичности полисахаридов, для многих из которых характерна статистичность структур, микрогетерогенность и, нередко, хаотичность распределения различных моносахаридных остатков по цепи. И, тем не менее, накапливающийся материал по сложному и высоко специализированному функционированию углевод ных полимеров в живых системах убеждает в том, что и в этой области возможен и необходим перевод функций- нальных свойств биополимеров на язык молекулярных структур, т. е. применим основной принцип молекулярной) [c.162]

Ферменты (от лат. fermentum — закваска, брожение), энзимы — органические катализаторы белковой природы, вырабатываемые живой протоплазмой клетки являются обязательными участниками всех биохимических процессов обладают большой активностью и специфичностью действия. В настоящее время известно более 800 ферментов. Знание свойств ферментов очень важно и для целей практики. См, Энзимология. [c.142]

Различие в механизмах гидролиза под действием химотрип-сина и карбоксипептидазы и в механизмах декарбоксилирования под действием металлозависимых ферментов и ферментов, действующих через основание Шиффа, является отражением различия в восприимчивости карбонилсодержащих соединений к кислотному и основному катализу. Нуклеофильные и основные свойства боковых цепей белковой молекулы вполне достаточны для проявления ферментом каталитической активности, тогда как ионы металлов являются гораздо более эффективными кислотными катализаторами по сравнению с протонами, о чем убедительно свидетельствует пример металлоферментов. Другая причина широкой распространенности металлоферментов связана, вероятно, с полидентатным характером комплексов металлов. Строго определенное пространственное расположение не- [c.148]

Нет ясности в отношении фосфолипазы В. Возможно, что это-смесь ферментов, обладающих свойствами фосфолипаз и А,. Не исключено, что фосфолипаза В-фермент, действующий только на лизофосфолипид (например, лизолецитин), т.е. это лизофосфолипаза. [c.398]

ГЬстидиновые остатки обнаружены в активных положениях ри-бонуклеазы и некоторых других ферментов. Действие некоторых ферментов, очевидно, заключается в катализе протонного переноса (см. также разд. 8.2.3). Система имидазола проявляет как кислые, так и основные свойства. Имидазол представляет собой оргаииче- [c.344]

Природная целлюлоза состоит из мономеров глюкозы, соединенных между собой посредством Р(1 4)-гликозидной связи. Благодаря Р-связям остатки глюкозы образуют вытянутую пйлимерную цепь (см. рис. 11-16). Между нисколькими параллельными цепями возникают межмолекулярные водородные связи, в результате чего формируются длинные жесткие нерастворимые волокна. Гликоген также состоит из остатков глюкозы, но они соединены друг с другом а(Г -> 4)-связями. Такая а-связь между остатками глюкозы вызывает изгиб цепи и препятствует образованию длинных нитей. Кроме того, гликоген сильно разветвлен (рис. 11-15). Эти структурные свойства обеспечивают высокую степень гидратации гликогена, поскольку многие гидроксильные группы обращены к воде. Поэтому гликоген можно экстрагировать в диспергированном виде горячей водой. Физические свойства этих двух полимеров хорошо подходят для выполнения ими их биологической функции. Целлюлоза служит структурным материалом в растениях, что согласуется с ее способностью агрегировать с образованием нерастворимых волокон. Гликоген играет роль запасного горючего в организме животных. Сильно гидратированные и незащищенные гранулы гликогена быстро гидролизуются гликогенфосфорилазой до глюкозо-1-фосфата. Этот фермент действует только на нередуцирующие концы, поэтому высокая степень разветвления полимера обеспечивает наличие в нем множества мест, доступных действию гликогенфосфорилазы. [c.358]

Ферменты, подобно белковым веществам, термолабильны, т. е. неустойчивы при высокой температуре. Каждый отдельный фермент проявляет способность ускорять реакцию только при определенном значении pH. Характерное свойство ферментов — их специфичность, т. е. способность ускорять реакцию превращения только одного вещества или близких ему по природе веществ. Различают три вида специфичности ферментов абсолютную, когда фермент действует только на одно определенное вещество, например, фермент уреаза разрушает только мочевину, фермент инвер-таза расщепляет только дисахарид сахарозу, не затрагивая мальтозу, лактозу и другие дисахариды относительную, когда фермент обладает более широким диапазоном действия, как, например, фермент пепсин, действуя на пептидные связи, способен расщеплять разнообразные белковые вещества, а фермент трипсин гидролизует не только пептидные, но и эфирные связи оптическую, или стереохимическую, когда действие фермента проявляется только на одном стереоизомере, например, а-глюкозидаза действует только на а-глюкознды, но не на р-глюкозиды. [c.61]

Можно назвать еще следующие направления, по которым развивается современная ферментология изучение роли и действия отдельных факторов, влияющих на процесс,—температуры, pH среды, ее окислительно-восстановительного потенциала, концентрации субстрата и фермента изучение кинетики ферментативных реакций исследование специфичности ферментов — важнейшего свойства, определяющего их биологическую роль и возможности практического использования химического строения и действия ингибиторов ферментов, обратимого и необратимого, специфического и неспецифического торможения ими реакций изучение строения и функций различных кофакторов, в первую очередь специфических коферментов, их роли в каталитическом процессе, в обмене веществ исследование особенностей ферментных белков — состава, числа цепей, гидродинамических и электрохимических свойств, химической структуры далее — строения активных центров, их числа, их низкомолекулярных аналогов изучение механизма действия ферментов действия полифермент-ных систем и, наконец, образования ферментных белков, в том числе их биосинтез и образование из предшественников префер-ментов). [c.46]

Физические свойства растворов белков также резко изменяются в начальной фазе протеолиза снижается вязкость, и белки теряют способность свертываться при нагревании. Это, обычно, связано с превращением белка в пептиды, имеющие меньший молекулярный вес. Так, например, при переваривании яичного альбумина пепсином количество белка, теряющего способность свертываться при нагревании, пропорционально числу освобожденных аминогрупп [3]. С другой стороны, в начальной фазе гидролиза желатины или казеина трипсином не наблюдается прироста свободных аминогрупп [4] и, следовательно, резкое уменьшение вязкости не обусловлено разрывом пептидных связей. Возможно, что на этой стадии ферментного действия происходит распад каких-то очень слабых связей между отдельными группировками белковой молекулы. Поэтому можно было бы сказать, что фермент действует в качестве деполимеразы. [c.362]

Свойства ферментов 1) зависимость активности от ьпкп/тн температуры, 2) концентрации водородных ионов (pH среды), 3) от активаторов и ингибиторов, 4) специфич- ность действия. Свойства ферментов определяются их белковой природой и биологической ролью. [c.127]

Если рассмотреть все возможные причины того, что в процессе очистки препарата все в большей и большей степени ослабляются его определенные химические свойства, то получим некоторое подтверждение точки зрения, высказанной де Ягером и Артасом, что ферменты не являются химическими индивидуумами, однако некоторые тела могут придавать им свойства, характерные для ферментов. Таким образом, обсуждаются свойства, а не вещества. Утверждают даже, что это воздействие может передаваться на расстоянии. Эксперименты, которые были предложены в подтверждение такого представления, не являются ни в коем случае убедительными... Похожую теорию предложил недавно Бейрендрехт, согласно которой ферменты действуют как радиоактивные тела и химическая активность ферментов обусловлена радиацией. [c.12]

Ферменты, гидролизующие белки или действующие на небелковые компоненты сложных белков, могут выделяться или активироваться во время подготовки белковой смеси к фракционированию. При действии этих ферментов многие из соединений, которые должны быть получены, могут оказаться измененными или разрушенными. Хорошо известно, как важно быстро инактивиро-вать протеолитические ферменты поджелудочной железы при выделении из нее инсулина [22]. Даже если в начале опыта фермент присутствовал в небольших концентрациях, то по мере фракционирования его концентрация может увеличиваться в какой-либо отдельной фракции и нанести большой ущерб. Примером непро-теолитич"еского фермента может служить так называемый ПР-фер-мент Кори и Грина [23]. Этот фермент изменяет свойства фосфо-рилазы мышц таким образом, что ее трудно затем выделить [c.10]

Dose [г] исследовал влияние рентгеновских и ультрафиолетовых лучей на лактикодегидрогеназу в растворе (1—2%). Пр облучении в дозах до 700 крад не удалось обнаружить каких-либо сдвигов в аминокислотном составе белков, но автор нашел изменения электрохимических свойств фермента, возникших, по-видимому, вследствие нарушения вторичной и третичной структуры белка. Действительно, при этом образовывалась новая форма белка-фермента, сохраняющая свойства исходного необлученного фермента, но электрофоретически отличающаяся от него. Было изучено большое число соединений с точки зрения их возможных защитных свойств при рентгеновском облучении. Среди них были цистеин, цистеамин и восстановленный глютатион, однако только D-лактат обладал выраженным защитным действием. [c.502]

СПЕЦИФИЧНОСТЬ ДЕЙСТВИЯ ПИРИДОКСАЛЕВЫХ ФЕРМЕНТОВ И СВОЙСТВА ИХ КИСЛОТНО-ОСНОВНЫХ ЦЕНТРОВ [2] [c.237]

Специфичносгь действия ферментов. Ферменты обладают также характерным свойством ярко выраженной специфичности их действия. Каждый фермент действует на определенный тип химической связи в молекуле субстратов. Незначительные изменения в химической структуре вещества исключают иногда возможность проявления действия фермента. По характеру специфичности различают ферменты с абсолютной и относительной специфичностью. Большинство ферментов обладает, по-видимому, первой из них, т. е. фермент может действовать только на один или два субстрата. К ним относятся прежде всего дегидрогеназы, киназы и синтетазы. [c.131]

Выше было показано, чти первичная фотохимическая реакция фитохрома сопровождается конформационными изменениями белковой части пигмента. Очевидно, именно это свойство фитохрома является определяющим в механизме его регуляторного действия на структурное состояние мембран и активность ферментов. Аналогичным свойством обладает и ряд других фоторецепторных систем, например зрительный пигмент родопсин и светочувствительная система голохром — протохлорфиллид. Последняя участвует в контроле за формированием хлоропластов высших растений и некоторых зеленых водорослей. Поглощение красного света вызывает гидрирование протохлорофиллида, разрушение комплекса голохром — [c.429]

Такое действие -кислого гликопротеина не является результатом загрязнения рибонуклеазой. Оно зависит от размеров молекул -кислого глико-лротеина и исчезает после разрушения протеолитическими ферментами. Это свойство не связано, однако, с присутствием сиаловой кислоты в молекуле гликопротеина [73]. [c.77]

Для окончательного выяснения вопроса о связи строения белка с ферментативной активностью необходимо определить пространственное положение каждой аминокислоты фермента 320]. Однако, решение этой проблемы можно было бы упростить, определив активную область, обусловливающую действие фермента [321]. Для изучения актив1ной области ферментов пригодны четыре основных метода. В первом методе используется ингибирование тех или иных групп специфичным реагентом, причем предохранение против такого ингибирования с помощью субстрата служит доказатель ством того, что наблюдаемая реакция проходит у активной области. Второй метод заключается в изучении зависимости каталитической активности от pH, откуда выясняется р/С групп активной области. Третий состоит в применении реагентов, образующих стабильное соединение в активной области, расщепление которого позволяет идентифицировать аминокислоты вблизи активной области. При четвертом методе проводятся реакции, при которых образуется более или менее стабильное промежуточное соединение фермент — субстрат, свойства которого можно исследовать. [c.131]

Уксуснокислые бактерии обладают дегидрогеназами двух типов, которые различаются по локализации в клетках и физикохимическим свойствам. Одни из них связаны с системой внутриклеточных мембран и не требуют для своей активности пиридин-нуклеотидов, другие — растворимые — зависимы от НАД и НАДФ. Мембранно-связанные ферменты действуют в кислой среде, растворимые — в щелочной. [c.482]

В настоящее время не вызывает сомнения, что решающая роль в механизме кооперативной регуляции активности принадлежит конформационной подвижности белков. Поскольку иммобилизация иногда существенно ограничивает ее, то кооперативные и аллостерические свойства олигомерных ферментов в иммобилизованном состояния часто отличаются от свойств этих ферментов в гомогенном растворе. При этом иногда уменьшается или даже совсем исчезает 8-образный характер зависимости скорости реакции от концентрации субстрата или аллостери-ческого лиганда. Эти зависимости могут трансформироваться в сигмоидальные, которые характерны для ферментов, действующих в соответствии с кинетическим уравнением Михаэлиса — Ментен. [c.117]

Сахаролитические ферменты микробов. Свойство расщеплять углеводы и высокоатомные спирты, которые принято объединять в одну группу, именуемую сахарами, присуще многим патогенным микробам. Под действием сахаролитических ферментов бактерий сахара расщепляются на альдегиды и кислоты. Конечными продуктами их расщепления являются газообразные вещества СОг и На. [c.60]

Белки состоят из аминокислот, боковые цепи которых могут содержать кислотные п основные группы. Для многих белков концентрации групп составляют приблизительно 1 ммоль на 1 г белка. Кроме того, пептидные связи в структуре белка являются достаточно полярными и способны действовать как слабые кислоты и основания [111]. В результате свойства белков очень сильно зависят от pH среды, В частности, от pH среды сильно зависит активность фермента. Дополнительные осложнения вносят кислотные и основные группы, которые могут присоединиться к простетической группе фермента. [c.564]

После доставки непосредственно к месту действия в организме, как дальше работает леклрство Специфичность лекарств, подобная специфичности ферментов, часто зависит от формы молекулы. Многие лекарства действуют на рецепторы — области белка или клеточной мембраны, по форме и химическим свойствам соответствующие лекарствам, - помогая начать требуемый биологический ответ (подавление боли, понижение температуры и т. д.) [c.481]