Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Белки типы связей

    Полипептиды составляют основу биополимеров — белков, специфика структуры которых определяется наличием многих типов связей и взаимодействий. Существует понятие о четырех уровнях структуры белков. [c.171]

    Если еще сравнительно недавно среди ученых шли споры об общих принципах строения белков (о типе связи аминокислот друг с другом), то теперь органическая химия перешла к углубленному изучению отдельных конкретных белков, к выяснению их химического строения. Объектами этого изучения служат главным образом белковые гормоны, ферменты, сравнительная простота которых (невысокая молекулярная масса) облегчает задачу исследователя. В то же время изучение именно этих объектов позволяет подойти к решению огромной важности проблемы — связи физиологической активности и химического строения белка. [c.342]


    ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКОВ. Водородные связи играют основную роль в определении конформации полипептидной цепи. Спираль — наиболее высокоорганизованный тип конформации отдельной полипептидной цепи] ъ-аминокислот. Она определяется пространственным расположением следующих атомов а-аминокислот, составляющих цепь 1) атома углерода карбонильной группы, 2) а-углеродного атома и 3) атома азота а-аминогруппы. Наиболее устойчивой иа различных типов спирали является [c.408]

    Таким образом, наряду с главным доминирующим типом связи в белке NH— СО имеется еще вторая S—S-дисульфидная связь. Мостики S—S могут образовываться между различными цепями (например, в инсулине) или связывать отдельные звенья одной и той же цепи (например, в рибонуклеазе), или же вызывать образование циклов (см. стр. 527), например, в окситоцине и вазопрессине. [c.529]

    Типы связей между белками и липидами [c.311]

    Ввиду амфифильного характера молекул липидов, входящих в состав мембраны, возможны два типа связей с белками полярные (ионные, водородные) и гидрофобные. [c.311]

    Энтальпия перехода в связи с этим меняется дифференцированно в соответствии с типом связи, действующей между липидами и белками. [c.312]

    Химотрипсин использовался для гидролиза полипептидов и белков до выделения пептидов с целью изучения последовательности аминокислот. Полученные до настоящего времени данные о том, какие типы связей подвергаются разрыву под [c.202]

    Типы связей между функциональными доменами (ковалентная, невалентная), так же как и их отсутствие, можно коррелировать с физиологической средой, в которой существует белок. Большинство внутриклеточных белков олигомерны, белки плазмы крови — крупные мономеры, состоящие из нескольких функциональных доменов, а белки, действующие вне организма, представляют собой небольшие мономеры. Попытаемся пояснить некоторые аспекты такого распределения. [c.63]

Рис. 2.4. Ионный тип связи между белками и фосфолипидами. Рис. 2.4. Ионный тип <a href="/info/1536807">связи между белками</a> и фосфолипидами.
    Типы связей между углеводными компонентами и белками определены только у ряда гликопротеинов, аминокислотный состав и структура которых известны (иммуноглобулины, гормоны) они включают 0-гликозидные [c.91]


    Полисахариды, наряду с белками и нуклеиновыми кислотами, являются необходимыми компонентами любой живой клетки. Если в области изучения биосинтеза и биологических функций нуклеиновых кислот и белка достигнуты в последнее время значительные успехи, молекулярная биология полисахаридов остается по существу белым пятном. Между тем многие проблемы иммунохимии, межклеточных взаимодействий, оплодотворения, клеточной дифференцировки, по-видимому, не могут быть удовлетворительно разрешены без понимания факторов, определяющих биологическую специфичность полисахаридов. Важным звеном, необходимым при обсуждении этих факторов, являются сведения о макромолекулярной структуре полисахаридов и других углеводсодержащих биополимеров. Между тем это направление исследований, к сожалению, развивается пока крайне слабо. Следует отметить, что изучение макромолекулярной структуры полисахаридов принципиально сложнее, чем в случае белков и нуклеиновых кислот. Это связано с огромным разнообразием возможных типов связей между мономерными единицами и существованием разветвлений, что ставит качественно новые задачи при определе- [c.635]

    Ионообменная хроматография. В ионообменной хроматографии используется различное сродство ионов раствора к ионообменным центрам противоположной полярности в неподвижной фазе, т. е. в ионообменниках белки связываются обычно с помощью электростатических сил, возникающих между заряженными поверхностями белков и плотными кластерами заряженных групп самого ионообменника. Установлено также, что белковые молекулы образуют с ионитами, кроме ионных, еще и другие типы связей, например водородные и гидрофобные. [c.55]

    Исследование механизма структурообразования и упрочнения межфазных адсорбционных слоев глобулярных белков сводится к выяснению адсорбции поверхностно-активных молекул белка на границах раздела фаз, конформационных изменений молекул белка на этих границах и установлению типов связей (контактов), которые ответственны за двухмерное структурообразование, приводящее к возникновению прочности. [c.198]

    Другие свойства. Строение многих веществ с внутримолекулярной Н-связью (например, гликолей [146], малеиновой кислоты [1834] и белков [1432, 883] исследовалось методами рентгене- и электронографии. Поскольку этот тип связи не представляет специфической проблемы в структурных исследованиях, нет необходимости упоминать здесь об этих результатах. Они будут рассматриваться в гл. 9. [c.165]

    Как и активность иммобилизованных ферментов, их стабильность также в значительной степени зависит не только от свойств самого фермента, но и от природы носителя и типа связи между ферментом и матрицей. Вообще говоря, можно утверждать, что носители, содержащие гидрофобные группы, могут денатурировать белки, аналогично тому, например, как происходит денатурация гидрофобными растворителями. Однако близость гидрофобного носителя не обязательно немедленно приведет фермент к денатурации последний может медленно инактивироваться во время хранения или обладать повышенной чувствительностью к нагреванию, [c.431]

    Белки построены из остатков аминокислот, соединенных между собой пептидной связью. Этот главнейший тип связи определяет первичную структуру белковой молекулы. [c.147]

    Все цитохромы состоят из железопорфирина, связанного с белком. Цитохромы различаются между собой характером замещений в ядре порфирина, белковой частью и типом связи между белком и железосодержащим порфирином. Цитохромы связаны с субклеточными частицами (митохондриями, микросомами и хлоропластами). Наибольшее число данных получено в отношении свойств цитохрома с, который выделяется относительно легко из животных и растений. Остальные цитохромы связаны с субклеточными частицами более прочно, что затрудняет их получение в чистом виде. Кроме упомянутых цитохромов, существует еще ряд других цитохромов, найденных пока только у бактерий. [c.213]

    Установление строения. Для установления строения линейных Б. (белков, нуклеиновых к-т и линейных полисахаридов) необходимо, помимо определения мономерного состава Б. и установления типа связи между мономерными звеньями, выяснить последовательность, в к-рой эти звенья расположены в полимерной цепи. Принципиальный подход к решению этой задачи достаточно хорощо разработан он состоит в специфич. (ферментативном илн химическом) расщеплении Б. по крайней мере двумя различными способами, разделении полученных фрагментов и установлении последовательности мономерных звеньев в них (при этом существенное значение имеют методы, позволяющие последовательно отщеплять мономерные звенья с копца цепи). Затем на основании данных о структуре полученных фрагментов судят об исходной структуре Б. Для однозначной [c.129]

    Изучая связи аминокислот в белках, крупный русский биохимик А. Я. Данилевский в 1888 г. высказал предположение, что основной тип связей аминокислот в белках — связь —СО—ЫН—. Немецкий химик Э. Фишер в начале нашего столетия развил дальше эти представления и назвал связь —СО—ЫН— пептидной. Он создал теорию строения белков, которая получила название пептидной теории. [c.203]


    Что касается природы белков, связанных с нуклеиновыми кислотами, то на этот вопрос исчерпывающего ответа мы дать пока не можем. Однако известно, что в ядрах и рибосомах нуклеиновые кислоты связаны с белками щелочного характера, содержащими много основных аминокислот (белки типа ги-стонов, протаминов или глобулинов с высоким содержанием основных аминокислот). Кроме щелочных белков, в образовании связей с нуклеиновыми кислотами могут принимать участие и другие белки. [c.237]

    В большинстве регуляторных систем растений и животных катализ осуществляется глобулярными белками, которые носят название ферментов. Высокая химическая специфичность ферментов связана отчасти с уникальной макроструктурой этих полимеров. Сложность общей структуры белков можно оценить на примере фермента рибоиуклеазы (рис. 25-12). В то время как вторичная структура белков определяется только водородными связями, многочисленные изгибы полипептидной цепи, придающие глобулярным белкам третичную структуру, зависят не только от пептидных связей и водородных связей между амидными группами, но и от других типов связей, а именно а) дисульфидных связей в цистине б) ионных связей, в которых участвуют дополнительные аминогруппы или карбоксильные группы в) водородных связей и г) гидрофобных взаимодействий (рис. 25-13). [c.410]

    Глютенины II сформированы из субъединиц с молекулярными массами более 68 ООО Да. Связь между полипептидами ковалентна и содержит, по крайней мере, один межмолекулярный дисульфидный мостик. Глютенины II способны мигрировать при электрофорезе в присутствии ДДС-Ыа только после восстановления дисульфидных мостиков вследствие очень высокой молекулярной массы молекулярных ассоциаций. Эти ассоциации могут, кроме того, формировать агрегаты посредством гидрофобного взаимодействия. Белки типа глютенинов I могут прочно соединяться с глютенинами II или захватываться последними, ибо фракция этого типа высвобождается после восстановления дисульфидных мостиков. [c.217]

    Наличие в полипептидах необычных типов связей свидетельствует о существовании биологического механизма их образования, а также о том, что они могут присутствовать белках. Трудности исследования белков делают маловероятным обнаружение одиночного аминокислотного остатка, например е-аминогруппы лизина, участвующего в образовании необычного типа связи. Однако для низкомолекулярных полипептидов, например бэцитрацина А и полимиксина В, имеются данные, свидетельствующие о наличии связей необычного типа. Так, в бацитрацине А е-аминогруппа лизина и р-карбоксильная группа аспарагиновой кислоты участвуют в образовании пептидной связи, приводящей к появлению [c.169]

    Изучение пространственных моделей и построение математических моделей позволяют предположить существование таких свойств упорядоченных конформаций углеводных цепей, по которым они отличаются от конформаций других важных биополимеров— белков и нуклеиновых кислот. Во-первых, углеводные цепи значительно жестче и, следовательно, число форм, которые может принимать полисахаридная цепь, более ограничено из-за пространственных запретов. Расчет по методу твердых сфер для цепей, в которых последовательно соединенные остатки разделены двумя связями, показывает, что обычно реализуется лишь 5 % возможных конформаций цепи [18]. Во-вторых, изменение последовательности углеводных остатков в полисахаридной цепи может приводить к гораздо более начительному изменению стереохимии молекулы, чем изменени порядка расположения аминокислотных или нуклеотидных остатков, поскольку в случае полипептидов или полинуклеотидов происходит перестройка лишь боковых цепей при сохранении структуры основной цепи, тогда как в полисахаридах изменение конфигурации или положения гликозидной связи ведет к существенным изменениям именно в основной цепи. В-третьих, углеводные цепи часто имеют разветвленную структуру с различным типом связей в точках ветвления, и взаимодействие [c.285]

    Полисахариды соединительных тканей (хондроитинсульфаты, гепарин и др., см. стр. 541) образуют с белками этих тканей комплексы, которые долгое время считали комплексами ионного типа, образованными сульфогруппами сульфированных углеводов и основными группами белка. В настоящее время, однако, установлено, что в действительности это белково-углеводные соединения, связанные ковалентной, хотя и довольно лабильной, связью. Комплекс хондроитинсульфата с белком, который был выделен из гиалинового хряща в условиях, исключающих гидролитический разрыв связей , имеет молекулярный вес, достигающий нескольких миллионов. Он содержит, по-видимому, около 20 цепей хондроитинсульфата, присоединенных к белковой цепи , т. е. относится к гликопротеинам типа П1. Результаты мягкого щелочного гидролиза свидетельствуют о наличии 0-гликозидных связей в этом гликопротеине , однако возможно, что они не являются единственным типом связи . После обработки гиалуронидазой, расщепляющей углеводные цепи, и папаином, расщепляющим белковую цепь, выделены гликопептидные фрагменты, содержащие галактозу, ксилозу, а также аминокислоты, в том числе серин . Исследования, проводимые в настоящее время, должны дать окончательный ответ на вопрос о природе связи в комплексе. [c.580]

    Из аорты человека выделено соединение, состоящее гепарина и белка, которое содержит ковалентную связь и является гликопротеином . После обработки его гиалуронидазой и протеиназами , а также в результате мягкого кислотного гидролиза получены низкомолекулярные гликопептиды 0-ксилозид серина и галактозилксилозид серина , что непосредственно доказывает природу одного из типов связи гепарина с пептидной цепью бглка в гепарин-белковом комплексе. Структура кси-лозида серина была подтверждена встречным синтезом . Таким образом, в настоящее время наличие ковалентной связи между белковой частью и углеводами соединительной ткани можно считать строго доказанным. [c.580]

    Вторичная структура белков (как и пептидов) отражает расположение полипептидной цепи в пространстве. Характер пространственной структуры полипептидной цепи обусловлен дополнительным образованием пяти типов связей между отдельными аминокислотными остатками, стабилизирующих структуру белковой молекулы 1) дисульфидные мостики, 2) водородные связи, 3) ионные связи, 4) гидрофобные связи и 5) гидратируемые группы при этом связьшаемые остатки могут находиться и в достаточно удалённых друг от друга участках полипептидной цепи. [c.67]

    Фикобилипротеины — красные и синие пигменты, содержащиеся только у одной фуппы эубактерий — цианобактерий. Хромофорная фуппа пигмента, называемая фикобилином, ковалентно связана с водорастворимым белком типа глобулина и представляет собой структуру, состоящую из четырех пиррольных колец, но не замкнутых, как в молекуле хлорофилла, а имеющих вид развернутой цепи, не содержащей металла (рис. 69). Молекулы фикобилипротеинов состоят из двух нековалентно связанных неидентичных субъединиц — а и 3, к каждой из которых ковалентно присоединены хромофорные группы фикоэритробилин или фи-коцианобилин. Некоторые данные относительно строения и спектральных свойств фикобилипротеинов цианобактерий приведены в табл. 20. [c.266]

    Иммуноадсорбция. Абсолютно специфическим адсорбентом для любого фермента или белка является антитело к этому белку, которое связано с нерастворимой матрицей. Антитела обладают высокой избирательностью только к тем белкам, против которых они были получены. Поэтому при использовании иммуноадсорбентов можно получить препараты фермента более чистые, чем при использовании на других типах аффинных адсорбентов. [c.56]

    Компонент F — белок с молекулярной массой 36—38 kDa — состоит из пяти типов субъединиц а, р, у, 5, г. Его вероятная формула apySs, основные каталитические свойства компонента F (синтез АТФ) обеспечиваются а- и Р-субъединицами, у- и 5-белки осуществляют связь компонента F с остальными компонентами комплекса, а е-субъединица является ингибитором АТФ-азной активности. [c.204]

    Прочность геля яичного альбумина обусловлена межмолекулярными взаимодействиями, которые определяются различными типами связей водородными, гидрофобными, электростатическими. Электростатические взаимодействия между полярными группахми, возможность которых заложена в самой природе белка, в данном случае исключались, так как структуры образовывались в сильнокислой и сильнощелочной областях. Для выяснения роли водородных связей в образовании прочности структур в водных гелях яичного альбумина использовались реагенты, разрушающие их, а [c.127]

    Рассмотрим теперь, какие межмолекулярные связи участвуют в образовании необратимого прочного межфазного адсорбционного слоя. Можно ожидать, что в образовании межмолекулярных связей будут участвовать те же типы связей, которые обеспечивают определенную конформацию молекул белка в растворе. Все эти типы связей электрической природы, но различно11 силы кулоновское взаимодействие, ван-дер-ваальсово взаимодействие и водородные связи. При денатурации молекул яичного альбумина разрываются внутримолекулярные водородные связи и ван-дер-ваальсовы ( гидрофобные ) связи, при этом образуются в соответствующих условиях межмолекулярные связи. [c.206]

    Вывод о том, что самым важным типом связи, обусловливающим прочность межфазных адсорбционных слоев водных растворов глобулярных белков на границе как с воздухом, так и с маслом, являются гидрофобные взаимодействия между отдельными гидрофобными участками цепей молекул глобулярных белков, подтверждается опытами по изучению прочности межфазных адсорбционных слоев о -казеина с разрушенными 8—З-связями. В качестве агента, разрушающего 8—8-связи, был выбрап сульфит натрия. Из табл. 12 видно, что прочность адсорбционных слоев [c.207]

    Прочность межфазных слоев иоливинилового спирта и желатины уменьшается с повышением температуры и при добавлении салицилата натрия. Это означает, что основными типами связей, скрепляющих пространственную структуру, оказываются водородные связи. В случае глобулярных белков (вторая группа полимеров), у которых прочность межфазных адсорбционных слоев обусловлена в основном гидрофобными взаимодействиями, повышение температуры упрочняет возникающую структуру. Подобное влияние температуры и денатурирующих агентов наблюдалось и ири исследовании объемного структурообразования в водных растворах рассмотренных полимеров. Таким образом, наблюдается полная аналогия механизмов образования прочных межфазных адсорбционных слоев и трехмерных (объемных) структур этих же высокомолекулярных ПАВ. [c.217]

    Весьма перспективно использование водорода в качестве горючего в транспортных средствах (авто- и авиатранспорт, авиационно-космические объекты) ввиду его высокой теплоты сгорания и значительной хладоемкости. Особый интерес представляет водород как аккумулятор энергии — вторичный энергоноситель, который можно эффективно использовать, например, на электростанциях для покрытия пиковых нагрузок. Кроме того, применение водорода в качестве энергоносителя дает возможность передавать энергию на большие расстояния с более высоким КПД, чем это обеспечивают современные системы, в том числе передачи электроэнергии по проводам. Попытается значение широкого использования водорода для получения синтетических жидких топлив и синтетических газов (типа природных) из угля и сланцев. Развитие промышленных биологических процессов получения пищевых белков также связано с использованием водорода. Примеры применения водорода в химической и нефтехимической промышленности, в наземном и воздушном транспорте, коммунальном хозяйстве, в новых направлениях [c.8]

    Белки как амфотерные ионы. Между полинептидными цепями молекул белков (или между разными точками одной и той же цепи) могут развиваться три типа связей или сил притяжения ковалентные связи 8—5 так, как указывалось выше, водородные связи (см. ниже) и электростатические силы притяжения между разноименными ионными группами. Физико-химические свойства белков, значительно отличающиеся от свойств других макромолекулярных соединений, обусловлены именно этими взаимодействиями между цепями белков. [c.433]

    Дисульфидные связи часто встречаются в природных продуктах. Во внеклеточных белках [81] ковалентные дисульфидные связи обеспечивают образование поперечных сшивок, значительно более прочных, чем гидрофобные взаимодействия и водородные связи, которые, как полагают, обеспечивают первоначальное скручивание молекулы белка. Дисульфидная поперечная сшивка делает относительно постоянным то расположение пептидных цепей, которое первоначально образовалось за счет более слабых связывающих сил. Дисульфидные связи не являются основным типом связей во внутриклеточных структурах. Биохимическая важность дисульфидной связи определяется уникальностью природы системы тиол — дисульфид, в которой связь 8—5 может образовываться и разрываться в условиях, приемлемых для биологических процессов, посредством дисульфидного обмена с участием глутатиона (61). Цистин (62) является составной частью аэробных систем. Он образуется посредством легкого окисления цистеина НЗСН2СН(НН2)С02Н и при переваривании дисульфидов, входящих в состав белка. Липоевая кислота (63) участвует в окислительном декарбоксилировании а-оксокислот и является общим звеном в двух основных биохимических процессах, в которых участвует тиол — дисульфидная система перенос электрона и генерирование тиоэфирных связей, обладающих большой энергией [81,82]. [c.446]

    В белках аминокислоты связаны друг с другом по типу полипептидов и дикетопиперазинов. Образование полипептидов из аминокислот происходит путем отщепления молекулы воды от аминогруппы одной молекулы аминокислоты и карбоксильной группы другой молекулы. [c.94]

    Теоретически рассуждая, связь между полипептидами, имеющими в своем составе дикарбоновые аминокислоты и диаминокислоты, может осуществляться, во-первых, за счет пептидных связей, которые могут образоваться в результате взаимодействия свободных карбоксильных групп одной поли-пептидной цепочки со свободными аминогруппами другой цепочки. Связь между полипептидами может осуществляться далее также и с помощью эфирных связей, образующихся в результате взаимодействия свободных карбоксильных групп со свободными оксигруппами. Эти связи могут возникнуть в том случае, если в составе цепочек имеются оксикислоты или фено-локислоты (серин, треонин, оксиглутаминовая кислота, тирозин). Полипептиды могут быть соединены, наконец, друг с другом с помощью дисульфидных мостиков, если в их составе имеется цистеин. Из упомянутых видов связей твердо доказан пока только последний тип связи, который представлен на таблице 21, отображающей строение белка инсулина. [c.271]

    Разнообразие белков может быть обусловлено далее различными типами связей между полипептидными цепочками (пептидной, эфирной, дисульфидной, водородной). [c.273]

Смотреть страницы где упоминается термин Белки типы связей: [c.37]    [c.311]    [c.307]    [c.185]    [c.97]    [c.257]    [c.132]   
Физическая химия для биологов (1976) -- [ c.24 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.65 , c.66 ]



ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

типы связ



© 2024 chem21.info Реклама на сайте