Аминогруппы аминокислот кислота

Ацилирование аминокислот. Так же, как и в аминах, водород в аминогруппах аминокислот может быть замещен остатками карбоновых кислот (ацилами). Например [c.283]

Структура и физические свойства. По физич. и ряду химич. свойств А. резко отличаются от соответствующих к-т и оснований. Они лучше растворимы в воде, чем в органич. растворителях хорошо кристаллизуются имеют высокую плотность и исключительно высокие темп-ры плавления (часто разложения). Эти свойства указывают на взаимную ионизацию аминных и кислотных групп, в результате к-рой А., в отличие от амино-фенолов, находятся, как правило, во внутрисолевой (цвиттерионной) форме. Взаимное влияние аминогруппы и кислотной группы в цвиттерионе особенно ярко проявляется в случае а-аминокислот, где обе группы находятся в непосредственной близости, и в случае о- и п-аминобензойных к-т, где их взаимодействие передается через систему сопряженных связей. Электроноакцепторные свойства группы —КНз приводят к резкому усилению кислотности карбоксильных групп. Аминогруппа подвергается воздействию со стороны электроноакцепторной карбонильной группы и электронодонор-ного отрицательно заряженного атома кислорода. В результате взаимного гашения этих влияний основность аминогрупп аминоуксусной кислоты и га-амино-бензойной кислоты мало отличается от основности соответственно этиламина и анилина. Вследствие этого аминогруппа А. ионизирована в несколько меньшей [c.53]

Существуют три основные реакции, с помощью которых в природе аммиак внедряется в органические молекулы (схемы 9—11). Во многих организмах единственной реакцией, позволяющей перейти от неорганического азота к а-аминогруппе аминокислоты, является восстановительное аминирование а-кетоглутарата, в результате которого образуется -глутаминовая кислота (8) (схе- [c.403]

Аминокислоты можно охарактеризовать теми же методами, чтО амины и карбоновые кислоты. Более пригодными оказываются производные, полученные реакциями по аминогруппе. Аминокислоты нельзя идентифицировать по температурам плавления при нагревании они разлагаются, причем температуры разложения не характеристичны. [c.313]

Реакции аминогруппы аминокислот. 1. С минеральными кислотами аминокислоты дают соли, подобно аминам. [c.493]

Химические свойства. Вследствие наличия в молекулах аминокислот одновременно карбоксильных и аминогрупп аминокислоты могут реагировать как кислоты и как амины. Некоторые же свойства аминокислот являются результатом взаимного влияния и взаимодействия карбоксильных групп и аминогрупп. [c.280]

Аминогруппа аминокислот проявляет себя в реакциях с кислотами, образуя аммонийные соли, ацилируется [c.75]

Часть выделенного индивидуального дипептида растворяют в разбавленной соляной кислоте и полученную каплю подвергают действию нитрозных газов в течение 10 мин при 37° [40]. Свободная аминогруппа аминокислоты, карбоксил которой амидно связан в молекуле дипептида, под влиянием нитрозных газов замещается на гидроксил. После упаривания реакционной смеси, гидролиза остатка 6 н. соляной кислотой в капилляре и упаривания гидролизат хроматографированием на бумаге можно разделить на оксикислоту и аминокислоту. Нингидрин обнаружит присутствие только той аминокислоты, которая была связана в пептиде своей аминогруппой. [c.480]

Пептидами называют продукты взаимодействия между двумя или несколькими молекулами аминокислот за счет отщепления воды от карбоксильной группы одной кислоты и аминогруппы другой кислоты. При этом образуется так называемая пептидная связь. [c.125]

Реакции аминогруппы аминокислот. 1. Образование солей с кислотами. С минеральными кислотами аминокислоты дают соли, подобно аминам. [c.375]

Свободные первичные аминогруппы аминокислот, полипептидов и белков реагируют с азотистой, кислотой по уравнению [c.167]

Фенилаланин—аммиак-лиаза выделена из многих растительных источников [73, 74] в тщательно очищенном виде. Ингибирование ее ферментативной активности достигалось действием химических реагентов, взаимодействующих с карбонильной группой (например, N-, ЫаВН4) [75, 76]. При обработке фермента три-тированным борогидридом натрия и последующем гидролизе получается аланин, в молекуле которого основная часть радиоактивной метки сосредоточена в р-метильной группе [75]. Аналогично, реакция с [ (1 ]цианидом калия с последующим гидролизом приводит к [р- С]аспарагиновой кислоте [76]. На основании этих фактов предположили, что активный центр фермента, подобно активным Центрам других аминокислотных аммиак-лиаз, содержит остаток а,р-дегидроаланина [75]. Предложен механизм действия фермента [75] (схема 46), согласно которому аминогруппа аминокислоты Первоначально присоединяется к метиленовой группе дегидроала-нина. Показано [77, 78], что реакция элиминирования протекает [c.711]

Газометрическое определение основано на реакции первичной аминогруппы аминокислот с азотистой кислотой и выделении при этом свободного азота согласно реакции [c.185]

Атомы азота мочевой кислоты (показаны красным) происходят от а-аминогрупп аминокислот в молекулу мочевой кислоты они включаются очень сложным путем. [c.596]

Белки, подобно аминокислотам, амфотерны и образуют соли как с кислотами, так и с основаниями. В их полипептидных цепях имеются свободные карбоксильные группы и аминогруппы двухосновных кислот и диаминокислот, не участвующие в образовании цепей и находящиеся в боковых ответвлениях. В отрезке полипептидной цепи, представленном на стр. 292, такая свободная карбоксильная группа имеется в остатке глутаминовой кислоты, а аминогруппа — в остатке лизина. [c.295]

В зависимости от положения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе различают а-, Р-, у-аминокислоты. По строению кислоты, в молекулу которой введена аминогруппа, аминокислоты делятся на алифатические, ароматические и гетероциклические. В специальную группу выделяют аминокислоты, содержащие окси-и тиольные группы. [c.179]

Химические свойства. Аминокислоты принадлежат к соединениям с двойными функциями. Они обладают амфотерными свойствами с одной стороны, аминокислоты проявляют кислотные свойства, так как в их молекулах имеются карбоксильные группы, а с другой стороны, проявляют основные свойства, так как в их молекулах имеются аминогруппы. Аминокислоты образуют соли и с основаниями, и с кислотами. [c.202]

Энзимы обычно классифицируют по типу реакций, который они катализируют. Гидролитические энзимы (гидролазы) вызывают гидролиз, например, протеазы, липазы, карбогидразы и т. п. Окислительные энзимы (дегидрогеназы) являются акцепторами водорода. Имеется также небольшое число энзимов (оксидаз), которые окисляют субстрат непосредственно молекулярным кислородом, например оксидаза аскорбиновой кислоты (стр. 310) окисляет аскорбиновую кислоту в дегидроаскорбиновую молекулярным кислородом. К изомеризующим энзимам относится трансаминаза, катализирующая превращение аминогрупп аминокислот в кетогруппы кетокислот. К расщепляющим С—С-связь энзимам относится карбоксилаза, катализирующая декарбоксилирование. [c.306]

Добавление формальдегида к водному раствору аминокислот не меняет кривой, изображающей изменение pH в ходе нейтрализации кислотой но при нейтрализации щелочью кривая смещается в направлении, соответствующем возрастанию силы кислоты, как это видно на рис. 105. Известно, что формальдегид реагирует с аминогруппой аминокислоты, и ясно, что именно эта часть молекулы нейтрализуется щелочью. Следовательно, кислотной частью электрически нейтрального амфолита должна быть группа —NHJ [2]. [c.555]

В связи с наличием аминогрупп аминокислоты дают соли с кислотами, например [c.264]

Широкое применение получили также органические вещества, образующие с большинством катионов прочные растворимые комплексы. Эти вещества получили общее название комплексонов. Комплексоны представляют собой многоосновные органические кислоты (или их соли), содержащие аминогруппы (аминокислоты). [c.265]

Характер связи между полисахаридными и пептидными цепями. Поскольку от характера связи между полисахаридными и пептидными цепями и ее устойчивости к разного рода воздействиям в значительной мере зависит химическое поведение гликопротеина, вопрос о типе связи является центральным вопросом химии этих биополимеров. Типы такой связи вследствие полифункциональности моносахаридов и аминокислот могут быть Достаточно многообразными. В принципе возможны сложноэфирная связь гидроксильной группы сахара с карбоксилом аминокислоты (/4), ацилгликозидная связь гликозидного гидроксила сахара с карбоксилом аминокислоты (В), амидная связь аминогруппы аминосахара с карбоксилом аминокислоты (С), гликозиламинная связь, образованная аминогруппой аминокислоты, связанной с гликозидным центром (D), N-ацил-гликозиламидная связь, образующаяся при ацилировании аминогруппы гликозиламина карбоксильной группой двухосновной аминокислоты (Е), О-гликозидная связь, образованная гликозилированием восстанавливающим концом олиго- или полисахаридной цепи гидроксила оксиаминокислоты (F). Менее вероятна простая эфирная связь гидроксильных групп моносахарида и оксиаминокислот (G) и амидная связь аминогруппы аминокислоты с карбоксильной группой уроновой кислоты (Я). [c.570]

Интересные данные о механизме декарбоксилирования аминокислот получены при помощи D2O [246]. Обнаружено, что в процессе ферментативного декарбоксилирования лизина, тирозина и глутаминовой кислоты в молекулу амина у углеродного атома, несущего аминную группу, включается только один атом дейтерия. Из этого следует, что в процессе декарбоксилирования не происходит образования на промежуточной стадии иминопроиз-водного аминокислоты, поскольку при а-углеродном атоме сохраняется один водородный атом (а-водород исходной аминокислоты). Эти наблюдения согласуются с рассмотренным ла стр. 257 механизмом декарбоксилирования аминокислот, основанным на образовании шиффова основания в результате конденсации аминогруппы аминокислоты и альдегидной группы пиридоксальфосфата. [c.210]

Такие превращения протекают в живом организме под влиянием соответствующих биокатализаторов. Синтетически они могут быть осуществлены обработкой аминокислот, содержащих первичные аминогруппы, азотистой кислотой. Реакция эта протекает по обычной для первичных аминов (стр. 195 и сл.) схеме с выделением азота [c.362]

BqDнeм я к аминокислотам, а точнее - к одному важнейшему из их взаимодействий дрзт с другом - реакции конденсации, когда две молекулы аминокислоты связывают ся за счет аминогруппы одной кислоты и карбоксила другой с образованием пептидной связи и молекулы пептида [c.267]

При действии на эфиры аминокислот треххлористым фосфором получаются очень активные амиды фосфористой кислоты, называемые также фосфоазосоединениями, которые взаимодействуют с защищенными по аминогруппе аминокислотами [c.495]

Однако определенные несимметричные ангидриды типа R 00Y [прц V = Р СО, Р КСО, Р ЗОг, (Р 0)2Р0] находят применение (особенно при получении пептидов [19,20]), так как высокая электронная плотность V направляет реакцию по карбонильной группе, удаленной от заместителя У. В синтезах используют также смешанный ангидрид, получаемый из уксусного ангидрида и муравьиной кислоты этот ангидрид избирательно взаимодействует с аминами по формильному углероду, с образованием формамидов [21]. Этот реагент используется также для формилирования аминогруппы аминокислот перед пептидным синтезом [19,, 22]. Циклические ангидриды, такие как фталевый или янтарный, также реагируют с аммиаком или аминами [4, 23, 24], давая после раскрытия кольца моноамид дикарбоновой кислоты (амидовую кислоту) схема (7), стадия (а) . Для выделения амидовой кислоты необходимо тщательно контролировать условия во избежание циклизации в имид схема (7), стадия (б) . И действительно, эта реакция является одним из главных методов синтеза имидов (см. разд. 9.9.1.8). [c.393]

Впоследствии аминогруппа -глутаминовой кислоты может Использоваться для создания аминогрупп других аминокислот [c.403]

Из табл. 6 видно, что в казеине особенно много глутаминовой кислоты количество двухосновных кислот в сумме составляет 17 0 по отношению к весу всего казеина или 24,5% по отношению к выделенным аминокислотам. Карбоксильные группы в белковой молекуле компенсируются аминогруппами. Двухосновные кислоты, имея одну аминогруппу и две карбоксильные, сохраняют характер карбоновой кислоты. По Дэкину двухосновные кислоты находятся в молекуле протеина по концам уепи и когда их много и они превышают своим содержанием диаминокислоты—протеин носит ясно выраженный кислотный характер. В казеине на 24,5% двухосновных кислот приходится 17,2% диаминокислот, аргинина и лизина. Вводя поправку на разницу молекулярных весов, которые у диаминокислот выше, нежели у дикарбоновых аминокислот, получаем, что количество вторых карбоксильных групп вдвое больше, нежели количество-вторых аминогрупп в диаминокислотах. Это соотношение между основными и кислотными группами, а также размещение карбоксилов по концам цепи определяют кислотный характер казеина. [c.62]

Флуорескамин. Этот реагент реагирует с первичными аминогруппами аминокислот и пептидов. Хроматограмму опрыскивают 0,05%-ным раствором флуорескамина в ацетоне и наблюдают флуоресцирующие пятеа. Предварительное и последующее опрыскивание хроматограммы 10%-ным раствором триэтиламина в метиленхлориде повышает чувствт ельность методики (1 нмоль), а также устойчивость образующихся флуоресцирующих пятен. Пятна пролина и гидроксипролина медленно проявляются при нагревании в течение 3 ч при 110°С или через два дня при комнатной температуре. В другом варианте методики бумагу или пластинку, обработанную флуорескамином, вымачивают последовательно в 0,1 М растворе уксусной кислоты в ацетоне и 0,1 М растворе Ы-хлоросукцинимида в ацетоне. Выдерживают 5 мин, промывают ацетоном и нагревают 5-10 мин при 110°С. [c.390]

Овальбумин является наиболее доступным гликопротеином, послужившим первым объектом серьезного химического изучения гликопротеинов. Молекулярный вес овальбумина около 45 ООО, в его состав входит 3,2% углеводов и остатки фосфорной кислоты, которые, очевидно, связаны с гидроксильной группой серина, а также с аминогруппами аминокислот (фосфамидной связью). Овальбумин содержит одну углеводную цепь и относится поэтому к гликопротеинам типа I (см. стр. 569). Однозначно доказано, что пептидная и олигосахаридная цепи связаны в нем ацилглико-зиламидной связью между остатками аспарагиновой кислоты и N-ацетил-глюкозамина доказательство основано на выделении. указанного фрагмента н его встречном синтезе . [c.575]

Переаминирование. а. Давно известно, что некоторые а-кето-кислоты превращаются в а-аминокислоты под действием ферментов, содержащихся в тканях. При соприкосновении смеси глутаминовой и пировиноградной кислот с измельченными печенью или мышцами аминогруппа аминокислоты переходит к кетокислоте, причем получается смесь а-кетоглутаровой кислоты и аланина до установления равновесия (Браунштейн и Крицман, 1937 г.) [c.388]

Эта короткая глава посвящена обсуждению химии карбоновых кислот с заместителями, содержащими атомы азота в более высокой степени окисления, чем аминогруппа аминокислот. а-Амино-оксикислоты, например циклосерин (1) [1], N-гидроксиаминокис-лоты (2) и гидразинокислоты (3) уже обсуждались в главе 9,6 и здесь будут упоминаться лишь в случае их образования при реакциях других производных карбоновых кислот, Азидокислоты [c.261]

Переаминированием называется процесс ферментативного переноса аминогрупп аминокислот на кето-кислоты, открытый и подробно исследованный А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман. Обязательным компонентом системы переаминирования является дикарбоновая амино- или кетокислота. [c.181]

Поскольку аминокислоты играют важную биологическую роль, то представляет большой интерес количественное определение их в различных биологических жидкостях. В связи с этим важно отметить, что количественное определение аминокислот в водном растворе не может быть осуществлено путем титрования едкими щелочами. При добавлении к нейтральному раствору аминокислоть титрованной щелочи происходит изменение цвета индикатора (например, фенолфталеина) от первой же капли щелочи. Таким образом, создается впечатление, что в растворе, заведомо содержащем известное количество аминокислоты, кислоты не имеется. Объясняется это тем, что при взаимодействии щелочи с аминокислотой у аминогруппы возникает способный к диссоциации гидроксил (см. выше). Из вышеизложенного вытекает, что титрование водного раствора аминокислоты щелочью невозможно потому, что помехой служит аминогруппа. [c.238]

Подводя итог вышеизложенному, можно сказать, что при паде а-аминокислот из них образуется а-к е г и-к и слот а. Аминогруппы аминокислот при этом либо освобождаются в виде аммиак а, либо (главным образом) превращаются в мочевину (при этом половина азота проходит через стадию аммиака, а другая половина через стадию аспарагиновой кислоты). Аммиак и кетокислоты частично используются для ресинтеза аминокислот и для синтеза других азотистых веществ. Другая часть а-к етокислот путем декарбоксилирования укорачивается на один атом С и превращается в жирную кислоту, окислительный распад которой до СОз и НгО совершается путем (Ь-о кисления и при участии цикла трикарбоновых кислот. [c.343]

Путем переноса аминогрупп аминокислот на кетокислоты может синтезироваться значительное число аминокислот. Б растениях наиболее легко подвергаются переаминировапию глютаминовая и аспарахчшовая кислоты, что указывает на большую роль этих соединений в процессах обмена веществ. Кроме того, источником аминогрупп для переаминирования с кетокисло-тами, как показали исследования последнего времени, могут служить -амы-номасляная кислота и амиды аспарагиновой и глютаминовой кислот — аспарагин и глютамин. [c.184]

После введения глутамина и других аминокислот в организм млекопитающих большая часть введенного азота выводится в виде мочевины. В ранних исследованиях Кребса и Гензелейта было показано, что образование мочевины тесно связано с циклическими превращениями аргинина, орнитина и цитруллина (стр. 338) из этих исследований вытекало, что для превращения орнитина в цитруллин и цитруллина в аргинин необходим аммиак (или донатор аммиака). В настоящее время известно, что непосредственным источником одного из атомов азота амидиновой группы аргинина служит аминогруппа аспарагиновой кислоты. Источником атома азота, необходимого для превращения орнитина в цитруллин, служит карбамилфосфат, [c.175]

Карбобензоксипроизводные. — Следующей проблемой был синтез оптически активных пептидов путем образования связи между карбоксильной группой природной L-кислоты А и аминогруппой L-кислоты Б. Задача заключается в умении защитить аминогруппу кислоты А при получении хлорангидридов для конденсации аминокислоты А с кислотой Б. Однако обычные ацильные группы непригодны в качестве защиты, так как при гидролитическом удалении защиты расщепляется и пептидная связь. [c.661]