Тирозин см также тканей

Аминокислоты следует по возможности освободить от сопутствующих примесей. Если проводят контрольный опыт для сравнения величин то применяют набор чистых аминокислот, который в настоящее время имеется в продаже , и готовят из них растворы, содержащие в 1 мл по 1 мг каждого из исследуемых веществ. Растворителем служит преимущественно вода с добавкой около 10% к-пропанола такие растворы сохраняются в холодильнике и даже при комнатной температуре в течение 2—4 недель. Труднорастворимые аминокислоты тирозин и цистин растворяют в 0,1 н. соляной кислоте. Наносят 0,5 или 1 цл раствора, что соответствует 0,5 или 1 лг аминокислоты. При применении солянокислых эталонных растворов рекомендуется подкислять также неизвестные анализируемые пробы и перед хроматографическим анализом в течение 15—20 мин обдувать пластинку воздухом для удаления избытка соляной кислоты. В методе хроматографии на бумаге обычно принято соляную кислоту нейтрализовать парами аммиака. При этом, однако, необходима осторожность. Аммиак сравнительно легко удерживается силикагелем, в результате чего при применении нейтральных растворителей возникает опасность проведения анализа в более или менее щелочной среде. Аминокислоты в кислом белковом или пептидном гидролизате (см. ниже) почти всегда существуют в виде гидрохлоридов. Их раствор в воде соответствует приблизительно 0,1 н. раствору соляной кислоты. Аминокислоты в экстрактах из животных и растительных тканей и в таких жидкостях, как моча, сыворотка и т. д., перед нанесением необходимо отделить от примесей и осуществить хроматографический анализ в виде ДНФ-ами- [c.395]

Из фенилаланина и тирозина при их окислении в переживающих тканях и при определенных условиях также в живом организме образуется ацетоуксусная кислота. Путь распада тирозина долго оставался загадочным, но в последнее время его удалось почти полностью выяснить. [c.351]

Много лет назад было установлено, что к числу продуктов, образующихся при росте бактерий, принадлежат некоторые амины. Так, например, из продуктов роста бактерий на средах, содержащих орнитин, лизин, тирозин или глутаминовую кислоту, были выделены соответственно путресцин, кадаверин, тирамин и /г-аминомасляная кислота [192—195]. Дальнейшие исследования показали, что специфические ферменты, присутствующие в некоторых тканях животных и растений, также [c.199]

Медь относится к сильным цитоплазматическим ядам, но небольшие ее количества организму необходимы для образования гемоглобина (медь в его состав не входит), превращения железа в доступную для синтеза гема форму, способствует переносу в костный мозг железа, повышает его всасывание в кишечнике и использование в тканях. Медь нужна также для образования ферментов, в которых она содержится. К таким ферментам принадлежат энзимы, катализирующие превращения тирозина, аскорбиновой кислоты и др. [c.157]

Легко проникают в ткани корней и аминокислоты, которые в известной степени также используются как источник азотной пищи, однако следует учитывать, что усвояемость отдельных аминокислот весьма различна. Установлено, кроме того, что любая аминокислота по своей эффективности во много раз уступает аммиачному или нитратному азоту. Ряд аминокислот (лизин, тирозин, аланин) усваивались кукурузой очень плохо, несмотря на то, что поглощались они корнями достаточно активно. В нестерильных условиях доступность этих аминокислот значительно увеличивалась. Установлено, что при питании растений аминокислотами большая часть последних ассимилируется не непосредственно, а лишь после предварительной переработки, в основном путем окислительного дезаминирования. Освобождающийся в ходе этого процесса аммиак используется затем корнями на синтез собственного набора аминокислот. [c.455]

Коллагены представляют самые распространенные альбуминоиды. Они образуют между прочим главную составную часть соединительной ткани, костей и хрящей. Коллагены во многом отличаются от собственно белковых веществ. По своему составу они отличаются большим содержанием азота (17,9 °/о)> кроме того они не содержат ароматических ядер, а поэтому при гидролитическом распадении не дают тирозина, наиболее важным продуктом их распада является гликокол, а наряду с ним образуются также лейцин, аспарагиновая и глютаминовая кислоты. [c.326]

Фенилкетонурии (фенилпировиноградная олигофрения) развивается как результат потери способности организма синтезировать фенилаланин-4-монооксигеназу, катализирующую превращение фенилаланина в тирозин. Характерные особенности болезни —резкое замедление умственного развития ребенка, а также экскреция с мочой больших количеств фенил-пировиноградной кислоты (до 1—2 г/сут) и фенилацетилглутамина (до 2—3 г/сут). Решающим доказательством метаболического блока при фенилкетонурии являются данные о накоплении фенилаланина в тканях. Так, [c.467]

Витамин С в природных условиях активен в трех формах аскорбиновая кислота, дегидроаскорбиновая кислота и аскорбиген (комплекс аскорбиновой кислоты с белком), и все они участвуют во многих биохимических реакциях клеточного метаболизма. Витамин С является одним из компонентов антиоксидантной системы организма. Этот витамин участвует в монооксигеназных реакциях при смешанном НАДН и НАДФН гидроксилировании. Доказано участие аскорбиновой кислоты в метаболизме тирозина и триптофана, а также в образовании коллагена, причем ее роль заключается в гидроксилировании пролина и лизина. При участии витамина С и АТФ происходит транспорт железа и включение его в состав ферритина тканей. Аскорбиновая кислота выполняет также коферментную функцию в составе фермента тиоглюкозидазы. [c.128]

Образующиеся биогенные амины — триптамин, серотонин, дофамин обладают сильным фармакологическим действием на множество физиологических функций человека и животных. Так, триптамин и серотонин оказывают сосудосуживающее действие. Кроме этого, серотонин участвует в регуляции артериального давления, температуры тела, дыхания и почечной фильтрации, является нейромедиатором, который вызывает изменение поведения, например при шизофрении. Дофамин, возможно, сам является нейромедиатором, а также предшественником широко известного медиатора норэпинефрина и гормона адреналина. Источником ДОФА в организме является тирозин, который под действием специфической гидроксилазы превращается в 3,4-диоксифенилаланин. Тирозингидроксилаза открыта в надпочечниках, в тканях мозга и периферической нервной системы. [c.384]

Токсическое действие. Циановодород вызывает быстрое удушение из-за блокирования дыхательных ферментов и расстройства тканевого дыхания. Так же действуют все цианистые соединения, способные отщеплять НСН и образовывать ион СН . При остром отравлении НСН в первую очередь страдают дыхательный и сосудодвигательный центры (сначала углубление дыхания и повышение кровяного давлегшя, затем паралич дыхания и резкое падение кровяного давления). Цианиды ингибируют окислительное фосфорилирование и энергетические процессы в нервных клетках, а также угнетают ферменты, катализирующие биотрансформацию ряда аминокислот — гистидина, триптофана, тирозина. О резком понижении способности тканей потреблять кислород свидетельствует алая окраска крови в венах. В первый момент отравления решающим является кислородное голодание тканей, в дальнейшем же могут развиваться дегенеративные изменения в ЦНС. При хроническом воздействии НСН в картине отравления важную роль играет угнетение продукции гормона щитовидной железы, вызываемое не пен, а образующимися из него роданистыми соединениями. Чувствительность организма к острому действию цианидов связана с уровнем потребления кислорода при низком его уровне (например, при зимней спячке) резко повышается устойчивость к интоксикации, что связано с понижением температуры тела и повышением резистентности к гипоксии вообще. НСН обладает кожно-резорбтивным действием. [c.513]

Тироксин является тетрайодпроизводным п-оксифенилового эфира тирозина. Он находится наряду с дийодтирозином в щитовидной железе позвоночных. Обе аминокислоты связаны в щитовидной железе в виде белков. Ь-(—)-Тироксин был получен в результате щелочного гидролиза этих белков или, точнее, интегральной ткани железы (Кендалл, 1919 г.). Дийод- и дибромтирозины были идентифицированы также в опорных белках коралла горгония и некоторых морских грибов. [c.399]

Рис. 22-9. Аллостерическое ингибирование глутаминсинтетазы у Е. соИ. У этого организма глутамин является предшественником указанных здесь продуктов. Все они способны ингибировать фермент по типу обратной связи. Такое действие нескольких отрицательных модуляторов называется согласованным ингибированием. Глутаминсинтетаза резко ингибируется также избытком АТР, под влиянием которого она переходят в неа ивную форму вследствие ковалентной модификации тех остатков тирозина в ее субъединицах, которые важны для каталитической активности. В животных тканях активность глутаминсинтетазы регулируется гораздо более простым способом.

Фенолоаминокислоты, подобно аминофенолам, встречаются в тканях и жидкостях животных и растений наиболее известны тирозин и его иодированные производные тироксин и тиронины, а также производные хинолина, образующиеся при метаболизме триптофана, различные производные индола, антраниловой кислоты и допа (3,4-диоксифенилаланина). [c.63]

В данной главе подробно рассматривается роль фенолазного комплекса в биосинтезе фенолов. Возникает вопрос о субстратной специфичности фермента. В случае животных тканей гидроксилирование тирозина до 3,4-диоксифенилаланина (допа) катализируется фенолазным комплексом млекопитающих (тирозиназой) с очень высокой специфичностью. Лернер и сотр. [62] показали, что аминогруппы тирозина должны быть свободными для того, чтобы было возможно гидроксилирование, в то время как карбоксилы могут быть этерифицированы, но и тогда эфир будет все же гидроксилирован. Кроме того, установлено, что активность фенолазного комплекса млекопитающих относительно специфична по отношению к допа (см. также [63]). [c.326]

Из обычных аминокислот флуоресцируют только те, которые содержат ароматические системы, например триптофан, тирозин и фенилаланин [343]. Они поглощают только ниже 300 нм, и в этой области возбуждаются также многие другие распространенные соединения, например продукты гидролиза белков. Поэтому Ваалкс и Юденфренд [344] разработали для тирозина химический метод (реакция с а-нитрозо-р-нафтолом в присутствии азотной и азотистой кислот) получения флуоресцирующего продукта, который можно возбудить в видимой области при 460 нм. Такой способ применяется, например, для определения тирозина в плазме или ткани с использованием сравнительно простой методики, не требующей полного выделения тирозина. В биохимических исследованиях такой принцип — сдвиг параметров флуоресценции в более длинноволновую область — очень часто используется с целью избежать помех, обусловленных многими сопутствующими веществами, и обеспечить более надежную идентификацию. [c.435]

Тироцидин представляет собой кристаллический полипептид, содержащий свободные аминогруппы. Он образует гидрохлорид, растворимый в воде и нерастворимый в эфире. При расщеплении молекулы тироцидина образуются осколки, состоящие из аланина, тирозина, триптофана, фенилаланина и дикарбоновой аминокислоты. В буферных растворах тироцидин обладает бактерицидным действием против большинства бацилл, нарушая их процессы метаболизма однако он является также токсичным для клеток тканей. Фосфолипоиды являются ингибиторами его антибактериального действия. [c.426]

Ацетилхолин является медиатором при передаче нервного импульса. В ответ на выделение ацетилхолина окончанием нервного волокна следует реакция возбуждения нервной клетки. После передачи нервного импульса ацетилхолин разрушается ферментом, который гидролизует 1—2 мкг ацетилхолина за 0,1—0,2 мс. Существует два типа таких ферментов ацетилхолинэстеразы и холинэстеразы. Первые ранее назывались истинными холинэстеразами, вторые — псевдохолинэстеразами, или ложными холинэстеразами, но эти названия менее удачны, чем настоящие. Ацетилхолинэстераза встречается преимущественно в нервной ткани и эритроцитах большинства видов животных, холинэстераза преобладает в плазме крови животных. Эти ферменты относятся к простым белкам. Механизм действия ацетилхолинэстеразы подробно исследован. Ведущую роль в каталической активности ацетилхолинэстеразы, как и иных эстераз, играет гистидин—сериновая пара, а также радикалы дикарбоновых кислот и тирозина. [c.140]

Одним из важнейших результатов применения меченых атомов к изучению живых организмов было, как уже указывалось, открытие высокой динамичности процессов распада и ресинтеза жиров, углеводов и белков, ведуш,их к быстрому их обновлению в тканях и органах. В работах Шенгеймера [1061 и других биохимиков это было наглядно показано для жиров и углеводов путем применения дейтерия и изотопов углерода, а для белков, главным образом, путем применения тяжелого азота, радиоактивных изотопов фосфора и серы. При введении в пищу жирных кислот, меченных дейтерием в радикале, этот дейтерий быстро появляется в жирах всех органов и, прежде всего, в жировых запасах, откуда он переходит в другие места. Средняя продолжительность пребывания каждого атома меченого водорода в теле позвоночных близка к двум неделям. При кормлении крыс гидролизатом казеина, содержавшим дейтерий, было установлено, что за три дня обновляется 10% протеинов печени и 25% протеинов мускулов. При кормлении казеином с цитратом аммония, меченным тяжелым азотом, последний через несколько дней был обнаружен почти во всех аминокислотах тела (но не в несинтезирующемся в нем лизине), в креатине мышц, гиппуровой кислоте мочи и проч. Если животное имело бедную белками пищу, то оно усваивало около половины вводимого азота. При нормальной диете, когда животное находилось в состоянии азотного равновесия, усвоение азота уменьшалось, но качественная картина оставалась той же. Столь же быстрое усвоение и распределение азота в организме наблюдается при кормлении глицином, лейцином, тирозином и другими аминокислотами, меченными тяжелым азотом. Азот из пищи особенно быстро усваивается в виде синтезируемых глютаминовой и аспарагиновой кислот. Это, очевидно, связано с быстрым течением открытых А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман реакций энзиматического переаминирования этих кислот с а-кетокислотами, а также с их исключительной ролью в общем обмене аминокислот и протеинов [11]. [c.496]

Обмен белков в организме также сильно понижается при артериосклерозе, как показали М. Г. Крицман и М. В. Бавина[ 1522], вводя кроликам меченые аминокислоты 5 -метионин, С -глицин и С -тирозин. Радиоактивность белков у животных с экспериментальным артериосклерозом, по сравнению с контрольными, через некоторое время после введения аминокислоты была особенно сильно понижена в аорте, кровяной плазме, селезенке, почках и сердечной ткани. Она была нормальной к скелетной мышце и в мозговой ткани. [c.498]

Опыты с препаратами щитовидной железы показали, что она быстро усваивает неорганический меченый иод из физиологического раствора [1504]. Уже через час распределение его достигает 85% от предельного, тогда как для печеночной ткани оно в тех же условиях равно лишь 2%. Связывание неорганического иода тирозином в препаратах щитовидной железы сильно ингибируется недостатком кислорода и ядами, парализующими энзимы дыхания, например H2S, СО и H N [1505]. Отсюда можно заключить, что превращение в иодированные аминокислоты идет путем его энзиматического окисления. Этот процесс идет быстро. Органически связанный иод находится в щитовидной железе преимущественно в виде дииодтирозина. При помощи хроматографического разделения были также обнаружены значительные количества моноиодтирозина [1496] и тироксина [1497]. Изучение скорости накопления введенного радиоактивного иода в этих соединениях показало, что первично образуется моноиодтирозин, который затем иодируется до дииодтирозина. С меньшей достоверностью была найдена конденсация последнего в тироксин. В кровь связанный иод поступает из щитовидной железы в виде тироксина, но хроматографическое разделение белков плазмы после введения обнаружило присутствие в ней также небольших количеств дииодтирозина [1498]. [c.509]

Иное использование аминокислот. Давно известно, что глицин в организме травоядных, а также человека образует гиппуровую кислоту, служащую для обезвреживания бензойной кислоты. Некоторые аминокислоты превращаются в тканях в такие пептиды, как, например глютатион, карнозин, пантотеновая кислота. Серин соединяется с фосфоглице-ридами, образуя составную часть нервной ткани. В организме используются не только самые аминокислоты, но и продукты их распада, при образовании пуринов, креатина и др. Некоторые гормоны, например тироксин и адреналин, происходят из тирозина и фенилаланина. Таким образом, из аминокислот образуются специфические азотсодержащие продукты. Вещества эти нередко обладают сильной биологической активностью и не подвергаются дальнейшим превращениям, свойственным аминокислотам и обычным продуктам их распада. Только при дальнейшем использовании их организмом в специальных биологических целях они подвергаются окончательному сгоранию, но уже без связи с общим белковым обменом. [c.366]

А. в чистом виде не получены, поэтому физико-химич. характернстшш препаратов этих ферментов отсутствуют. В тканях животных обнаружены ферменты, осуществляющие гидролиз амидов монокар-боновых а-аминокислот, напр, тирозина.мида, аланин-амида, амида а-аминомасляной к-ты и т. д. В н<ивотном организме дезамидированию подвергаются также ам1-1Ды нек-рых алифатич. и циклич. к-т, вводимые извне и не обнаруживаемые в обычных условиях в организме (пропионамид, бензамид, ацетамид). Амидазная активность отмечена у ряда протеолитич. ферментов (трипсин, химотрипсин, лейцинаминопеп-тидаза, папаин, фицин, бромелин и катепсины). [c.83]

Л. с наибольшей скоростью расщепляет лейцил-иептиды, однако оиа действует и иа пептиды с др. алифатич. N-концевыми аминокислотами, иричем скорость гидролиза уменьшается с уменьшением длины алифатич. цепи в ряду лейцин — норвалин — валин — аланин - глицин. Со значительно меньшей скоростью Л. расщепляет пептиды с N-концевыми остатками фенилаланина, тирозина, гистидина илп триптофана. Помимо пептидов, Л. также гидролизует амиды аминокислот, в частности лейцинамид. Действие Л. строго стереоспецифично и направлено только на остатки L-аминокислот. Л. широко распространена в животных и растительных тканях, а такжо у нек-рых микроорганизмов. Л., выделенная пз почек свиньи и очищенная путем фракционирования ацетоном и (NH4)2S04, а также с помощью электрофореза в крахмальном геле, имеет оптимум активности при рП 7,8—9,3, обладает электрофоретич. подвижностью [c.470]

В состав фолиевой кислоты входит другой витамин — /г-аминобензойная кислота и также весьма активная в физиологическом отношении глютаминовая кислота. В тканях растений и животных фолиевая кислота связывает обычно три или семь остатков глютаминовой кислоты. Соединение птеридина и пара-аминобензойной кислоты (без глютаминовой кислоты) называют птериновой кислотой. Основной функцией фолиевой кислоты в организме является перенос остатка формальдегида и муравьиной кислоты. Эти соединения являются исходными материалами для биосинтеза пуриновых оснований, некоторых аминокислот (серина, тирозина, гистидина и метионина),. [c.183]

По-видимому, у животных, а также и у других жнвых существ, жиры образуются из белков не прямым путем, а через процессы синтеза из аминокислот углеводов (гликонеогенеза). В этом случае образование жиров из белков проходит стадию возникновения углеводов, из которых затем уже появляются жиры. Не исключена, однако, возможность образования жиров непосредственно из некоторых аминокислот. При распаде оксипролина, лейцина, фенилаланина, тирозина и отчасти изолейцина п тканях животных образуется ацетоуксусная кислота, которая может превратиться в высокомолекулярные жирные кислоты. [c.465]

Скорость распада ферментов и скорость их синтеза зависят также от условий окружающей среды. Например, при голодании уровень аргиназы в печени крысы повышается, поскольку подавляются процессы деградации супериндукцию тирозин-аминотрансферазы, которую вызывает актиномицин, вводимый после гормона, по-видимому, также можно связать с уменьшением скорости деградации. Изофермент 5 лактатдегидрогеназы встречается в разных тканях (рис. 12.3) в печени крысы он синтезируется приблизительно в 10 раз быстрее, а распадается в 8 раз медленнее, чем в сердечной мышце. У мышей описана мутация, при которой снижается скорость распада каталазы [4122]. [c.115]

Основной путь деградации тирозина в организме млекопитающих — через р-гидроксифенилпируват, гомогентизиновую кислоту и расщепление кольца — не встречается в головном мозге. В мозге присутствует Ь-тирозин-2-оксоглутаратами-нотрансфераза (КФ 2.6.1.5.), которая осуществляет активное переаминирование тирозина в нейрональной ткани. Тирозин мозга является также субстратом для неспецифической декарбоксилазы ароматических аминокислот. [c.65]

Предшественниками глюкозы при глюконеогенезе являются пируват, оксалоацетат и фосфоенолпируват. Поэтому аминокислоты, которые превращаются в эти соединения, могут быть использованы для синтеза глюкозы (глюконеогенез из аминокислот) такие аминокислоты называют гликогенпыми. Глюконеогенез с участием аминокислот происходит особенно активно при преимущественно белковом питании, а также при голодании. В последнем случае используются аминокислоты собственных белков тканей. Катаболизм лейцина и лизина не включает стадии образования пировиноградной кислоты углеродная часть превращается непосредственно в ацетоуксусную кислоту и ацетил-КоА, из которых синтез углеводов невозможен это кетогепные аминокислоты. Тирозин, фенилаланин, изолейцин и триптофан являются одновременно и гликогенными, и кетогенными часть углеродных атомов их молекул при катаболизме образует пируват, другая часть включается в ацетил-КоА, минуя стадию пирувата. [c.340]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология