Гидрофобные взаимодействия

Образованные в результате такого гидрофобного взаимодействия соединения в дальнейшем связываются с гидрофобными частями полимера и образуют еще более малоподвижные молекулярные комплексы, которые могут укрупняться, образуя связь с уже имеющимися на поверхности мембраны молекулами неполярного вещества или их группами. Важным следствием такого гидрофобного взаимодействия является повышение числа свободных подвижных молекул воды в связанном слое, получаемых вследствие вытеснения некоторых молекул воды из моди- [c.221]

Еще одним примером системы, полностью аналогичной только что рассмотренной, может служить аминолиз тех же п-нитрофениловых эфиров (V) длинноцепочечными алифатическими аминами, изученный в работе [14]. Масштабы и природа эффектов, наблюдаемых в обеих системах, одинаковы. Другие примеры ускорения реакций за счет гидрофобных взаимодействий, приводящих к концентрированию реагентов, будут рассмотрены в разделах, посвященных катализу полимерами и мицеллами. [c.77]

Ориентация молекул в ГС жидкостей, повышение вязкости, упругости, появление сопротивления сдвигу могут значительно препятствовать сближению частиц. Перекрытие ГС при сближении частиц приводит к появлению структурной составляющей расклинивающего давления, ответственной за устойчивость ряда гидрофильных коллоидов и а-пленок воды на гидрофильных подложках. В случае гидрофобных поверхностен структурные силы могут приводить к дополнительному притяжению частиц ( гидрофобное взаимодействие ). [c.171]

Геометрия гликозидной связи С—N такова, что планарный (5р -гибридизация) пурин или пиримидин направлен под углом, близким к прямому, к почти плоскому сахарному кольцу (рис. 3.4), благодаря чему основания в двойной спирали способны образовывать стопочную структуру, так что между основаниями возникают гидрофобные взаимодействия, дополнительно стабилизирующие спираль. [c.115]

Обнаружено, что с увеличением размера гидрофобной груины в молекуле эфира скорость катализируемого гидролиза также возрастает. Однако эти эфиры, ио существу, обнаруживают одинаковую активность к имидазолу как нуклеофилу. Следовательно, опираясь на пространственные модели, можно предположить, что две СНг-группы между системой ароматических колец и эфирной груиной необходимы для обеспечения гидрофобного контакта с а-новерхностью стероидной молекулы, а гидрофобные взаимодействия между субстратом и катализатором благоприятствуют протеканию катализируемого имидазолом гидролиза эфиров. [c.314]

Расстояние R = Ri - частицы зафиксированы в положении ближней потенциальной ямы в результате преодоления энергетического барьера между ними. Сильные гидрофобные взаимодействия Рс 10 ...10- Н. Высококонцентрированная дисперсная система. [c.104]

Общим для большинства ферментативных систем является то, что субстрат связывается с активным центром двумя или большим числом точек. В качестве примера можно указать на сорбцию молекулы синтетического субстрата на активном центре папаина (стр. 19). Углеводородный фрагмент сорбируемой молекулы связывается с белком за счет гидрофобных взаимодействий. Дополнительную ориентацию ей придают 3 водородные связи (пунктир) с аминокислотными остатками белка 01у-66 и Азр-158. [c.23]

Фундаментальное свойство экстракционной модели, обусловленное самой природой гидрофобных взаимодействий, заключается в том, что инкремент свободной энергии переноса углеводородного фрагмента в молекуле лиганда из воды в органический растворитель практически не зависит от природы последнего [43—47]. Это связано с тем, что главный вклад в эту величину вносит свободная энергия сольватации углеводородного фрагмента в воде. Так, например, независимо от природы органического растворителя инкремент свободной энергии переноса СНа-группы из воды в органическую фазу составляет примерно 700 кал/моль (3000 Дж/моль) [45]. Приблизительно та же величина свободной энергии характеризует адсорбцию алифатических соединений на поверхности раздела фаз вода — масло или вода — воздух, адсорбцию их из водного раствора на поверхность ртутной капли или же процесс солюбилизации органических молекул мицеллами детергентов [45]. Значение этого факта трудно переоценить, поскольку именно поэтому (пользуясь сопоставлением термодинамики гидрофобного взаимодействия белок — органический лиганд с аналогичными данными для модельных процессов) можно выявить, в принципе, специфические свойства структуры или микросреды гидрофобных полостей в белках. [c.27]

Специфичность функциональных мицелл, состоящих из нуклеофильного ПАВ, так же как и фермента, определяется гидрофобным взаимодействием между субстратной группой К и катализатором. Это следует из данных на рис. 29, где отложена зависимость относительных значений константы скорости второго порядка ацилирования того и другого катализатора от гидрофобности группы К в молекуле сложного эфира. В качестве показателя гидрофобности приняты значения парциальных коэффициентов распределения группы Я между водой и октанолом (см. раздел Экстракционная модель в гл. I, а также рис. 25). Из наблюдаемых в опыте линейных зависимостей следует, что для того и другого катализатора справедливо утверждение чем гидрофобнее субстрат, тем быстрее протекает химическая реакция. [c.120]

Гидрофобное взаимодействие фермент — субстрат. Для экспериментальной проверки соотношения (2.19) целесообразно использовать, например, гомологический ряд субстратов, содержащих набор модифицированных групп К это позволит варьировать свободную энергию взаимодействия Е-Н. В качестве примера рассмотрим реакцию гидролиза н-алкил-Р-О-галактопиранозидов типа [c.43]

Как видно, свободная энергия переноса молекулы реагента из воды в мицеллярную фазу может практически полностью компенсировать предполагаемую потерю энтропии при включении молекулы общеосновного или общекислотного катализатора в переходное состояние реакции. Эта компенсация и обусловливает некоторое подобие механизмов ферментативного и мицеллярного катализа. В отличие от реакций высокого кинетического порядка, протекающих в результате взаимодействия низкомолекулярных реагентов непосредственно в растворе, в том и другом случае катализа почти отсутствует неблагоприятный инкремент свободной энергии активации, связанный с потерей поступательного и вращательного движений при включении в переходное состояние реакции дополнительной частицы. Разумеется, конкретный механизм этого явления в каждом из видов катализа несколько иной. В мицеллярном катализе имеет место рассмотренная выше компенсация энтропийных потерь за счет свободной энергии термодинамически выгодных ионных и гидрофобных взаимодействий реагента с мицеллой. В ферментативном катализе компоненты активного центра (злектрофильные и нуклеофильные группы) заранее связаны с белковой глобулой (как правило, химически) и обладают до- [c.122]

Гидрофобные взаимодействия. Рассмотрим кинетику гидролиза л-нитрофениловых эфиров [c.75]

Анализ этой проб емы методами математического моделирования показывает, что создание закрепленной структуры все же возможно, но только для макромолекул, обладающих достаточной жесткостью цепей и с сильно взаимодействующими звеньями. Другой путь — это присоединение к макромолекуле групп, способных к взаимодействию [при условии обеспечения их миграции вдоль цепи (сополимер с переменной первичной структурой)]. Следует ожидать, что в таком сополимере должен протекать процесс самонастройки, т. е. самопроизвольный процесс выбора макромолекулой конформации, отвечающей минимуму свободной энергии. Теоретический анализ показал, что для сополимера данной молекулярной массы и состава существует лишь небольшой набор таких закрепленных конформаций. Экспериментальным обоснованием для таких представлений послужили исследования о влиянии поверхностно-активных веществ на структуру полиэлектролитов в растворе [62, 63]. В подобного рода системах роль мигрирующих взаимодействующих групп играют ионы поверхностно-активных веществ, электростатически присоединенные к цепи полиэлектролита и гидрофобно взаимодействующие между "собой углеводородными радикалами. [c.104]

Ацилированные препараты хитозана в водной среде набухают, образуя системы, обладающие высокой селективной сорбционной способностью по отношению к аминокислотам, красителям, а также к разделению рацемических смесей. Это обусловливает интерес, который представляют данные препараты в качестве полимерного носителя в гель-хроматофафии, а также при изготовлении волокнистых и пленочных материалов медико-биологического назначения. Под влиянием гидрофобных ацильнЫх радикалов сорбированная этими препаратами при набухании вода частично гидратирует полимерный субстрат, а частично остается инклюдйрованной в порах геля. При этом изменяется структура жидкой воды, обусловливая возможность регулирования интенсивности гидрофобных взаимодействий в системе. В табл. 6.6 приведены результаты экспериментов по изучению взаимодействия воды в изотермических условиях (298 К) с ацилированными препаратами хитозана. [c.334]

Третичная структура белков предопределяет особенности взаимного расположения полипептидных цепей в фибриллах и (или) глобулярных структурах. Для каждого вида белка характерна определенная третичная структура. Третичная структура белков стабилизируется различными видами межмолекулярных контактов водородных, диполь-дипольных, солевых, дисульфидных, амидных, сложноэфирных связей. Существенное значение в формировании и фиксации третичных структур ифают гидрофобные взаимодействия в водно-белковых системах. [c.347]

Гидрофобные взаимодействия проявляются только в водных средах и обусловливаются способностью неполярных молекул образовывать между собой прочные ассоциаты в процессе мицелл ообразования. Этим предопределяются возможность возникновения би- и многослойных биологических мембран, а также реализация конформационных переходов макромолекул белков и др. [c.347]

Значительная роль в процессах структурообразования в растворах желатины принадлежит гидрофобным взаимодействиям . Фазовые диаграммы желатина - вода характеризуются ВКТР, При охлаждении концентрированные растворы желатины застудневают. Основными характеристиками качества желатины являются вязкость разбавленных и концентрированных растворов, прочность гелей (студней), температура гелеобразования и температура плавления геля, определяемые в стандартных условиях. [c.382]

Последовательность аминокислот, или первичная структура фермента, определяет вторичную и третичную (трехмерную) структуры, т. е. свертывание пептидной цепи в макромолекуляр-ную глобулу, имеющую некоторую определенную полость для взаимодействия с субстратом или, если необходимо, с кофермен-том. Ферменты обладают сложной и компактной структурой, в которой боковые цепи полярных аминокислот, находящиеся на поверхности молекулы, направлены к растворителю, а боковые цепи неполярных в общем случае ориентированы внутрь молекулы, от растворителя. Трехмерная структура поддерживается большим количеством внутримолекулярных нековалентных взаимодействий аполярной, или гидрофобной, природы, а также благодаря ионным взаимодействиям, дисульфидным мостикам, водородным связям, иногда солевым мостикам [57]. Гидрофобные взаимодействия имеют наиболее важное значение, поскольку они, вероятно, ответственны за большую величину свободной энергии связывания, которая наблюдается при ферментсубстратных взаимодействиях. [c.202]

Широкоизвестное поверхностно-активное вещество додецилсульфат натрия Hз( H2)пSOaNa (ДСН) образует сферы, содержащие от 50 до 100 молекул. Потенциал между мицеллой и раствором составляет 50—100 мВ, и важнейшими факторами, обеспечивающими стабильность мицелл, оказываются силы электростатических и гидрофобных взаимодействий.. ДСН часто используют для денатурации белков, у которых аналогичные электростатические и гидрофобные взаимодействия участвуют в формировании третичной структуры. [c.285]

Скоростьлимитирующей стадией в этой реакции является катализируемая основанием енолизация кетона. Если Аг= фенил, нафтил и фенантрил, скорость возрастает благодаря гидрофобным взаимодействиям в 9,0, 27 и ПО раз соответственно. [c.314]

В обоих белках (гемоглобине и миоглобине) гем прочно связан с белковой частью (глобином) с помощью 80 гидрофобных взаимодействий и одной координационной связью между имидазольным кольцом так называемого проксимального гистидина и атомом железа. Несмотря на многочисленные различия в их аминокислотных последовательностях, миоглобин и гемоглобино-вые субъединицы имеют сходную третичную структуру, включающую восемь спиральных участков. Гем вклинивается в щель между двумя спиральными участками кислород связывается по одну сторону порфирина, в то время как гистидиновый остаток координируется по другую. По-видимому, уникальное свойство гемоглобина связывать кислород зависит от структурных особенностей всей молекулы гемоглобина или миоглобина. [c.360]

Лабильная связь всегда перпендикулярна плоскости пиридинового кольца, и совокупность ионных, полярных и гидрофобных взаимодействий в ферменте определяет, какой из конформеров будет преобладать. Это легко показать, например, с помощью пью-меновской проекции процесса ферментативного декарбоксилирова-ния. В конформации, необходимой для декарбоксилирования, карбоксильная группа в значительной степени выходит из плоскости конъюгированной системы. Следовательно, специфичность реакции определяется главным образом этой стадией. Так, ферментативное декарбоксилирование аминокислот идет с сохранением конфигурации и обеспечивает, таким образом, синтез оптически чистых а-дейтерированных аминов, если реакцию проводят в тяжелой воде [304]. [c.439]

Существенную роль в мицел-лообразоваиии играет увеличение энтропии системы (сверх эптропин смешения). Наличие в воде ближнего порядка и отсутствие да.яьнего приводит к существованию пустот, дырок , в которые внедряются неполярные группы молекул ПАВ, уменьшая свободу теплового движения молекул воды и энтропию системы. При объединении углеводородных частей молекул ПАВ (гидрофобном взаимодействии) уменьшается наведенная вокруг них ориентация молекул воды, что приводит 188 [c.188]

Микросреда поверхностного слоя обнаруживает также сильно пониженную полярность по сравнению с водой. На это указывают, в частности, результаты сравнения УФ- и видимых спектров поглощения или спектров флуоресценции ароматических соединений в воде, в органическом растворителе и при солюбилизации их в поверхностном слое белковой глобулы [23, 24]. Полярность среды, окружающей молекулу Ы-арилсульфоната в комплексе с белком, близка й значению, характеризующему этанол (Z = 80 для воды Z = 95) (табл. 4). В тех участках ферментной глобулы, где непосредственно происходит гидрофобное взаимодействие аполярных аминокислотных остатков поли-пептидной цепи, полярность микросреды должна быть еще более низкой. С другой стороны, в рядом расположенных областях поверхност- ного слоя следует ожидать высокую локальную концентрацию диполей пептидных связей. Это (даже в отсутствие полярных и заряженных боковых групп) может привести к образованию участков высокополярной и поляризующей мик- 57 росреды (где напряженность поля достигает значений 10— [c.21]

Поверхностный слой белковых глобул характеризуется повышенной микровязкостью [20, 25]. Эффекты повышенно й микровязкости особенно сильно развиты в области активных центров. Весьма наглядное представление о их масштабе было получено при исследовании методом ЯМР подвижности органических молекул, связанных на активном- центре только за счет гидрофобных взаимодействий. Как известно, гидрофобные взаимодействия при слипании углеводородных молекул (или же их фрагментов) в водном растворе не ограничивают свободу их вращательного движения [26]. Инре наблюдается при включении органической молекулы в высокоорганизованную структуру [c.22]

Вклад гидрофобного взаимодействия в свободную энергию сорбции органической молекулы на ферменте можно оценить теоретически [261. Однако более плодотворными для оценки прочности гидрофобной связи оказались некоторые эмпирические критерии. В их основу положено представление, что образование комплекса белок — органический лиганд, возникаюш,его в результате гидрофобных взаимодействий, можно рассматривать фактически как термодинамически выгодный перенос аполярной молекулы (или ее фрагмента) из воды в органическую фазу беЛка. Величина поверхности связываемой молекулы [40, 41] — это весьма частный критерий, поскольку на его основании нельзя сравнивать комплексующие свойства соединений, содержащих в молекуле различного рода полярные заместители. Недостаточным критерием гидрофобности ингибиторов или субстратов следует считать также и растворимость их в воде. Использование этой величи- [c.26]

Используя уравнение (1.6), можно оценить искомую величину АОвнутр, поскольку показатели гидрофобности лигандов ДОэитр были измерены для огромного числа органических соединений [43], а значения х также известны для многих ферментов. В случае липоксигеназы (см. рис. 10) и ряда других ферментов (или белков) у. 1 [53]. Оценка, проведенная на основании этих данных для гидрофобного взаимодействия с белком, например боковой группы фенилаланина (С4Н5СН2—), приводит к величине ДОв тр, равной почти — 4 ккал/моль (—16 кДж/моль). [c.28]

Это означает, что свободная энергия внутримолекулярного (в переходном состоянии) гидрофобного взаимодействия Е-Н (т. е., величина Д <55%нутр. которая и определяет эффективность катализа) фактически пропорциональна свободной энергии переноса (экстракции) группы Н из воды в органический растворитель (АОэкстр)- [c.44]

Столь подробное рассмотрение роли гидрофобных взаимодействий между субстратом и ферментом в ускорении реакции оправдано тем, что данный тип взаимодействия встр.ечается в огромном числе энзиматических систем, например в реакциях, катализируемых ацетилхо-линэстеразой [10], пепсином [11], липоксигеназой [12], цитохромом Р-450 [13], коэнзим А синтетазой [14], а-химотринсином (см. гл. IV) и многими другими ферментами [1, 15, 16]. [c.45]

При анализе значений наблюдаемых констант скорости второго порядка 2 следует иметь в виду в принципе два возможных эффекта, вызываемых увеличением длины (п) алифатических групп в молекулах реагентов возрастание стерических препятствий, тормозящих реакцию, и, с другой стороны, возрастание свободной энергии гидрофобного взаимодействия реагентов, приводящего к стабилизации переходного состояния реакции и тем самым к ее ускорению. В нуклеофиле (VI) алкильный заместитель отделен от реакционного центра ими-дазольным кольцом. Поэтому при увеличении п в имидазолах (VI) стерические эффекты должны быть выражены в гораздо меньшей степени, чем для сложных эфиров (V), где заместитель расположен непосредственно у атакуемого карбонильного атома углерода. Следовательно, можно допустить в первом приближении, что стерические эффекты зависят только от свойств эфира. И если принять, наконец, что стерический эффект торможения реакции алкильным заместителем в ацильной группе вносит одинаковый вклад как в щелочной, так и в катализируемый имидазолами (VI) гидролиз, то необходимая поправка может быть внесена простым делением величин на соответствующее для данного сложного эфира (V) значение константы скорости щелочного гидролиза н. [c.75]

Зависимость 1й( 2/ он) от числа углеродных атомов п в ацильной части сложного эфира (V) [при различных значениях числа углеродных атомов в алкильном заместителе в имидазолах (VI)) представлена на рис. 19. При значениях п < 5—6 величина слабо зависит отп при изменении длины углеводородных цепей как в том, так и другом реагенте. Это может быть связано с тем, что при образовании переходного состояния реакции имидазольное кольцо и сложноэфирная группа должны быть взаимно расположены таким образом, что короткие алкильные цепи реагентов просто не могут дотянуться друг до друга. При больших значениях п контакт цепей становится возможным и их взаимодействие приводит к значительному ускорению реакции. Система симметрична в том смысле, что увеличение п как в сложном эфире, так и в нуклеофиле (VI) приводит к одинаковому возрастанию скорости. В среднем введение каждой метиленовой группы (свыше первых 5—6) приводит к ускорению реакции в 2,5 раза. Это отвечает понижению свободной энергии активации реакции на 550 кал/моль (2,3 кДж/моль) на каждую метиленовую группу, что представляет собой величину, типичную для гидрофобных взаимодействий углеводородов [5, 9, 13]. [c.76]

В молекуле ХЬУ1 гидрофобное взаимодействие между углеводородными цепями хотя и приводит к некоторым элементам упорядоченности (аполярное ядро, окруженное гидрофйльными заряженными группами), однако и здесь трудно говорить об определенной, одинаковой для всех макромолекул структуре. [c.104]

И, наконец, укажем на одновременное проявление электростатических и гидрофобных эффектов в катализе гидрофобизованными полиэлектролитами. Так, полистиролсульфокислота обнаруживает повышенную каталитическую активность (по сравнению с мономером) в кислотнокатализируемой реакции гидролиза сложных эфиров алифатических кислот [72]. Механизм ускорения заключается, по-видимому, в следующем. Гидрофобное взаимодействие между углеводородными фрагментами молекулы сложного эфира и аполярными областями в полимерной частице обеспечивает концентрирование субстрата на полимере. Кроме того, необходимо также принять во внимание концентрирование ионов водорода в поверхностном слое полимерной частицы за счет их электростатического взаимодействия с отрицательным зарядом полимера. Этот эффект приводит к локальному понижению pH вблизи сорбированных реагентов и благоприятствует протеканию кислотнокатализируемой реакции. [c.106]

Однако наклон прямой б, соответствующей мицеллярной реакции, несколько меньше, чем в случае ферментативного процесса (пунктир). Это связано с тем, что алкоксильный анион в мицелле расположен в гидратированном поверхностном слое (а это снижает эффективность гидрофобного взаимодействия). Действительно, если нуклеофил несколько углублен в мицеллу, что происходит в случае бензимидазольного аниона [ПО], то специфичность мицеллярного катализа (точки на пунктире) вполне соответствует ферментативному (пунктир). Различия в константах скоростей реакций с участием наименее (ацетат) и наиболее гидрофобногЬ (гептаноат) субстратов превышают два порядка (рис. 29). [c.121]

Наиболее важная информация о строении молекулы химотрипсина (молекулярная масса 25 ООО) была получена с помощью рентгеност-зуктурных исследований последних лет, проведенных Блоу с сотр. 14, 17—19]. Как итог своих исследований авторы представили трехмерную модель молекулы химотрипсина (см. рис. 3). В согласии с ранними общими представлениями о строении белков было найдено, что все заряженные группы в молекуле этого фермента направлены в сторону водного растворителя (за исключением трех, которые выполняют специфические функции либо в механизме активации зимогена, либо в механизме действия активного центра). Особенности расположения аминокислотных остатков с гидрофобными боковыми цепями внутри белковой глобулы также согласуются с ранними представлениями о важной роли гидрофобных взаимодействий в стабилизации третичной структуры белков (см. гл. I). [c.127]

Коллоидная химия 1982 (1982) -- [ c.59 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.0 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.383 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.38 , c.51 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.38 , c.51 ]

Биоорганическая химия (1991) -- [ c.369 , c.370 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.75 ]

Биоорганическая химия (1987) -- [ c.58 , c.89 , c.90 , c.102 , c.103 , c.141 , c.198 , c.405 , c.406 , c.515 , c.714 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.65 , c.76 , c.113 , c.114 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.84 , c.197 , c.863 , c.865 ]

Конфирмации органических молекул (1974) -- [ c.0 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.110 , c.122 , c.124 , c.125 , c.129 , c.136 , c.139 , c.158 , c.182 , c.183 , c.184 , c.260 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.0 ]

Биофизика Т.1 (1997) -- [ c.233 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.44 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.44 ]

Биофизика (1983) -- [ c.68 , c.75 , c.78 , c.85 , c.87 , c.115 ]

Биофизическая химия Т.1 (1984) -- [ c.139 , c.267 , c.270 , c.309 , c.310 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.209 ]

Сборник Иммуногенез и клеточная дифференцировка (1978) -- [ c.21 , c.22 , c.24 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.31 , c.39 , c.107 , c.115 , c.204 , c.206 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.127 , c.205 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология