Структура воды и гидрофобные взаимодействия

Гидрофобные взаимодействия. Биополимеры — белки и нуклеиновые кислоты — функционируют главным образом в водном окружении. Гидрофобные силы — силы специфического отталкивания между неполярными атомными группами и молекулами воды. Это энтропийный эффект, определяемый особенностями структуры воды как конденсированной системы. Гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль в формировании структуры белков, надмолекулярных систем (мембраны) и т. д. [c.58]

Вблизи гидрофильных поверхностей плотность воды повышена и давление на стенке выше Рй- Структурная составляющая расклинивающего давления здесь положительна (П8>0). Резкое возрастание структурных сил отталкивания при утончении водных прослоек препятствует слипанию частиц гидрофильных коллоидов и обеспечивает устойчивость тонких пленок воды на гидрофильных поверхностях. В тех случаях, когда состояние поверхности является промежуточным между гидрофильным и гидрофобным, структура воды в граничных слоях изменена незначительно и структурное взаимодействие практически не проявляется. В этом случае взаимодействие м жду поверхностями, разделяющими водную прослойку, определяется, в соответствии с теорией Дерягина — Ландау—Фервея — Овербека (ДЛФО), молекулярной и электростатической составляющими расклинивающего давления [42, 43]. [c.16]

Механизм этих взаимодействий определяется не взаимодействием самих гидрофобных групп (алифатических или ароматических) и не отталкиванием молекул воды такими фуппами. Причина состоит в изменении структуры воды при растворении таких веществ. В жидкой воде существуют мощные межмолекулярные взаимодействия, обусловленные возникновением водородных связей и приводящие к образованию упорядоченных лабильных сфуктур - кластеров. При растворении полярных (гидрофильных) веществ происходит перестройка структуры воды. Однако при растворении неполярных (гидрофобных) веществ такой перестройки не происходит, и процесс растворения оказывается энергетически невыгодным. При этом более энергетически выгодной является ассоциация молекул растворяемого [c.347]

Гидрофобная гидратация обнаруживается в случае сложных органических ионов и молекул ряда неэлектролитов. Она обусловливается тормозящим действием растворенных частиц на трансляционное движение молекул воды раствора. В отличие от гидрофильной гидрофобная гидратация не является следствием сильного взаимодействия молекул воды и растворенного вещества, а скорее возникает в результате усиления взаимодействия между молекулами Н2О, способствуя тем самым структурированию свободной воды. По представлениям О. Я. Самойлова, гидрофобная гидратация заключается в стабилизации структуры воды частицами растворенного вещества. [c.275]

В системе глина — вода возможно взаимодействие воды с твердой фазой. В гидрофобных суспензиях, дающих компактную коагуляцию с образованием крупных агрегатов, количество иммобилизованной воды сравнительно невелико. При переходе к более гидрофильным дисперсным фазам оно увеличивается вследствие резкого роста числа частичек от компактной коагуляции к сплошной коагуляционной структуре геля. [c.237]

Термин гидрофобная связь следует считать не совсем удачным, как справедливо отметил Гильдебранд [39], поскольку при ассоциации гидрофобны молекул в воде речь идет не об образовании каких-то определенных связей, а о неспецифических взаимодействиях, определяемых изменениями структуры воды, как растворителя. [c.26]

Было высказано предположение [36], согласно которому стабильность структуры макромолекул и мембр-ан обеспечивается главным образом гидрофобными взаимодействиями углеводородных фрагментов, в результате чего молекулы липидов, белков и других соединений могут образовывать в водной цитоплазме олигомерные агрегаты и мембраны. Вместе с тем наиболее активные катализаторы, т. е. большинство ферментов, растворимы в воде. Таким образом, мембраны представляют собой сравнительно стабильные тонкие пленки, примыкаю щие к водным участкам клетки, в которых легко протекают химические реакции и которые содержат полярные молекулы, растворимые в воде. [c.355]

Понимание основных принципов, описывающих структуру воды и взаимодействие мембрана — вода, упрощает задачу тщательного отбора и синтеза новых перспективных полимеров для гиперфильтрационных мембран. Например, для гиперфильтрационных мембран из ацетата целлюлозы оказывается, что гидратация гидрофильных гидроксильных групп, образование водных оболочек около гидрофобных ацетатных групп и жесткость молекул целлюлозы оказывают совместное влияние на повышение вязкости (и, следовательно, на снижение е) воды, необходимое для практически полного выделения соли. [c.177]

Кроме того, четвертичные аммониевые соли резко изменяют структуру воды вследствие гидрофобных взаимодействий углеводородных цепей с водой, что приводит к возникновению у четвертичного аммониевого катиона плотной гидратной оболочки ( шуба ), внутри которой образуются полости ( дыры ). Это хорошо объясняет, например, увеличение растворимости органических молекул (углеводородных газов) [4, 6], которые могут размещаться в этих полостях, и изменение pH растворов этих солей из-за снижения активности ионов Н+, происходящего в результате прекращения эстафетной передачи протонов в воде. [c.20]

Фундаментальное свойство экстракционной модели, обусловленное самой природой гидрофобных взаимодействий, заключается в том, что инкремент свободной энергии переноса углеводородного фрагмента в молекуле лиганда из воды в органический растворитель практически не зависит от природы последнего [43—47]. Это связано с тем, что главный вклад в эту величину вносит свободная энергия сольватации углеводородного фрагмента в воде. Так, например, независимо от природы органического растворителя инкремент свободной энергии переноса СНа-группы из воды в органическую фазу составляет примерно 700 кал/моль (3000 Дж/моль) [45]. Приблизительно та же величина свободной энергии характеризует адсорбцию алифатических соединений на поверхности раздела фаз вода — масло или вода — воздух, адсорбцию их из водного раствора на поверхность ртутной капли или же процесс солюбилизации органических молекул мицеллами детергентов [45]. Значение этого факта трудно переоценить, поскольку именно поэтому (пользуясь сопоставлением термодинамики гидрофобного взаимодействия белок — органический лиганд с аналогичными данными для модельных процессов) можно выявить, в принципе, специфические свойства структуры или микросреды гидрофобных полостей в белках. [c.27]

В более сложных системах гидрофобные взаимодействия могут оказаться фактором, направляющим процесс в сторону образования структур определенного типа. В белковых молекулах, находящихся в воде, свертывание пептидной цепи происходит так, что углеводородные части молекулы располагаются во внутренних областях частицы, тогда как гидрофильные группы обращаются к водной среде. [c.270]

Не более оригинальна и каркасная модель сборки белка, базирующаяся на постулате, непосредственно следующем из концепции Полинга-Кори о якобы энергетической предпочтительности регулярных вторичных структур, которые в связи с этим должны играть центральную роль в определении пути структурирования белковой цепи. Предполагается, что процесс сборки начинается с появления изолированных и на первых порах изменчивых вторичных структур ("мерцающих кластеров"). Взаимодействуя друг с другом, они вытесняют молекулы воды, стабилизируют свои структуры и посредством гидрофобных взаимодействий образуют единый, достаточно жесткий каркас третичной структуры [23, 24]. Близкое и столь же умозрительное представление о свертывании белковой цепи заложено в так называемой диффузионно-коллизионной модели [25, 26]. Аналогичные по существу механизмы сборки белка рассматривались также в работах [27, 28]. [c.86]

При повышении температуры эндотермичность процесса растворения увеличивается, что может быть связано со смещением аномерного равновесия в сторону увеличения доли а-аномера, который менее, чем Р-аномер, приспособлен к образованию с водой водородных связей. Необходимо также учитывать изменение с температурой способности к гидрофобной гидратации, которая по мере разрушения структуры воды ослабляется. Если структуру воды нарушить иным способом, то это может привести к прямо противоположным последствиям. Так, например, добавление мочевины уменьшает эндотермичность процесса растворения [67], что связано с интенсивным взаимодействием молекул углеводов с мочевиной. [c.85]

Энтропийный фактор. Процесс свертывания не нарушит второе начало термодинамики, если неизбежное при образовании высокоорганизованной структуры уменьшение энтропии белковой цепи будет компенсироваться одновременным увеличением энтропии водной фазы и уменьшением энтальпии системы. Реализация того и другого связана с эффектом так называемых гидрофобных взаимодействий, возникающих при контактах молекул воды с атомными группами неполярных органических молекул. Энтропийная природа этих взаимодействий была обоснована У. Козманом [46], который показал, что на каждую неполярную алифатическую боковую цепь, покидающую водное окружение, энтропия возрастает на -30 ккал/моль град, а свободная энергия понижается на 5-10 ккал/моль. У большинства белков число остатков, склонных к гидрофобным взаимодействиям, превышает 50% всего аминокислотного состава. Поэтому энтропийный эффект, ведущий к экранизации гидрофобных атомных групп от молекул воды, играет существенную ориентационную роль в свертывании белковой цепи. Об этом, в частности, свидетельствует сильное денатурирующее действие, оказываемое на структуру белка слабо полярными органическими растворителями, мочевиной, производными гуанидина и другими соединениями. [c.95]

Поскольку в тех случаях, когда состояние поверхности является промежуточным между гидрофильным и гидрофобным, структура воды в граничных слоях изменяется незначительно, и поэтому структурное взаимодействие практически не проявляется. На втором этапе большая часть глинистых частиц с адсорбированными на них КПАВ как раз и находится в промежуточном состоянии. Адсорбция КПАВ может приводить и к гидрофобизации глинистых частиц, что не только уменьшает структурное отталкивание, но и в случае высокой степени гидрофобизации может также привести к смене знака структурных сил. Следовательно, вероятность структурного притяжения самих глинистых частиц от стадии к стадии растет. Причиной этого является не только повышение степени гидрофобизации глинистых частиц (в состоянии, близком к изоэлектрическому и полной перезарядке насыщенным слоем КПАВ), но и увеличение количества таковых частиц. [c.125]

По мере расшифровки структуры различных белков (особенно в последние годы) становилось все более очевидным, что глобулярные белки, как и миоглобин, сохраняют свою структуру преимущественно благодаря взаимодействию между гидрофобными остатками. Внутри молекулы белка боковые группы уложены исключительно компактно. Если где-нибудь в структуре остается свободное пространство, оно обычно заполняется водой [24, 25]. Например, плотность упаковки (отношение объема, ограниченного вандерваальсовой оболочкой, к полному объему) молекул лизоцима и рибонуклеазы составляет 0,75 для сравнения укажем, что для плотно упакованных сфер теоретическое значение плотности упаковки равно 0,74. Полярные группы обычно находятся на поверхности, но иногда бывают утоплены внутрь, образуя водородные связи с другими группами внутри молекулы белка. На отдельных участках поверхности встречаются и неполярные боковые цепи, которые в ряде случаев сгруппированы в гидрофобные кластеры. Последние могут обусловливать взаимодействие с другими белками или с липидными участками мембран. [c.96]

Интересно, что реакции Дильса—Альдера ускоряются не только в водных средах, но и в органических растворителях (например, в этаноле или дихлорметане), если в последних суспендированы глины (например, монтмориллонит) [719]. Предполагается, что механизмы каталитического действия глин и воды близки, поскольку слоистая структура глин способствует прочному захвату ими молекул воды, которые и обусловливают возможность гидрофобных взаимодействий. [c.374]

Данные по величинам вкладов неполярных групп пептидов в А2 при различных температурах представлены в табл. 4.3 [32]. Как видно из этой таблицы, указанные значения возрастают (для метиленовой и валиновой групп) или практически постоянны (для лейциновой группы) в интервале от 298 до 308 К. Известно, что температурная зависимость теплоемкости воды имеет минимум при 308 К, что влияет на сеть водородных связей, определяющих структуру воды, а структура воды играет важную роль в гидрофобных взаимодействиях [33]. Можно заключить, что максимум на температурной зависимости вкладов неполярных боковых цепей в /12 объясняется изменениями в структуре воды. Гидрофобные взаимодействия между боковыми группами пептидов усиливаются в промежутке 298-308 К. Тем не менее, при рассмотрении температурных зависимостей гидрофобных взаимодействий есть указания на их линейное усиление [34], по крайней мере, до 333 К. Расхождение мнений можно объяснить следующим. При изучении температурной зависимости вкладов боковых цепей в Л2 необходимо, как минимум, учитывать два определяющих эффекта первый - усиление гидрофобных взаимодействий вследствие ослабления гидрофобной гидратации при увеличении температуры второй - ослабление гидрофобных взаимодействий за счет увеличения влияния цвиттерионных заряженных групп вследствие уменьшения диэлектрической константы воды. Влияние полярного растворителя, такого как вода, на межмолекулярные взаимодействия очень велико из-за диэлектрического экранирования зарядов на атомах. Благодаря понижению диэлектрической константы воды диэлектрическое экранирование зарядов будет уменьшаться при увеличении температуры. Таким образом, влияние гидрофильных (заряженных и полярных) групп будет сильно мешать гидрофобным взаимодействиям неполярных групп при высоких температурах. [c.198]

Для выяснения типа структур, образующихся в концентрированных эмульсиях, исследовалось нарастание прочности во времени, затем структура разрушалась механическим перемешиванием и снова исследовалось нарастание прочности во времени. В случае концентрированных эмульсий, стабилизованных растворами поверхностно-активных полимеров до критической концентрации гелеобразования, прочность структуры практически полностью восстанавливается (см. табл. 27). Такие объехмные структуры оказываются аналогичными коагуляционным, тиксотропно-об-ратимым структурам. Прочность таких структур определяется гидрофобными взаимодействиями между неполярными участками макромолекул, находящихся на внешней поверхности адсорбционных слоев, в соответствии с известными представлениями о роли структуры воды в гидрофобных взаимодействиях, т. е. теми же самыми причинами, которые приводят к образованию компактных глобул белка в растворе, солюбилизации, адсорбции на границах раздела фаз и агрегации макромолекул в растворе. [c.253]

Жоликер и Лакруа [59] считают, что ДС ц состоит из следующих вкладов полостного, характеризующего разность энергий образования Полостей в В2О и Н2О сольватационного, характеризующего разность энергий сольватации неполярных молекул молекулами В2О и Н2О структурного, характеризующего разность энергетических изменений, связанных с перестройкой структуры воды гидрофобного, характеризующего разность энергий взаимодействия молекул растворенного вещества. [c.123]

Для построения белков может быть использована любая комбинация спиралей, сюгадчатых слоев и петель. При этом должны выполняться следующие требования усилено образование водородных связей и сведены к минимуму контакты гидрофобных групп. Ведущую роль в формировании третичной структуры играют гидрофобные взаимодействия. Попав в воду, гидрофобные радикалы аминокислот стремятся уйти от контакта с П2О, они уходят внутрь молекулы, образуя гидрофобное ядро (жирную каплю). Цепь изгибается, занимает определенное положение и фиксируется всеми типами связей. Белковая молекула формирует глобулу с жирным пятном внутри, а на поверхности находятся [c.41]

Гидрофобизация поверхности слюды в результате адсорбции ка-тионактивного ПАВ приводит, по-видимому, к смене знака структурных сил. Так, Пэшли и Израелашвили [184] экспериментально обнаружили в этом случае на малых расстояниях дополнительные (сверх П + П ) силы притяжения, в несколько раз превышаюпще моле кулярные. Этот эффект можно предположительно связать с образованием вблизи гидрофобных поверхностей граничных слоев воды с другой структурой, чем вблизи гидрофильных. На таких структурных изменениях воды вблизи гидрофобных участков молекул основываются, в частности, известные эффекты гидрофобного взаимодействия [185]. [c.240]

Ацилированные препараты хитозана в водной среде набухают, образуя системы, обладающие высокой селективной сорбционной способностью по отношению к аминокислотам, красителям, а также к разделению рацемических смесей. Это обусловливает интерес, который представляют данные препараты в качестве полимерного носителя в гель-хроматофафии, а также при изготовлении волокнистых и пленочных материалов медико-биологического назначения. Под влиянием гидрофобных ацильнЫх радикалов сорбированная этими препаратами при набухании вода частично гидратирует полимерный субстрат, а частично остается инклюдйрованной в порах геля. При этом изменяется структура жидкой воды, обусловливая возможность регулирования интенсивности гидрофобных взаимодействий в системе. В табл. 6.6 приведены результаты экспериментов по изучению взаимодействия воды в изотермических условиях (298 К) с ацилированными препаратами хитозана. [c.334]

Гидрофобное фермент-субстратное взаимодействие вносит важный вклад в специфичность химотрипсинового катализа (см. 2, 4, 5 этой главы). Это связано с тем, что составной нукЛеофил, входящий в активный центр фермента и принимающий участие в атаке сорбированной молекулы субстрата, расположен в поверхностном слое белковой глобулы [17—19, 66, 67]. Реакции, катализируемые химотрипсином, протекают таким образом вблизи поверхности раздела фаз вода — белок и сопровождаются термодинамически выгодным переносом (полным или частичным) гидрофобных фрагментов молекулы субстрата из одной среды (вода) в другую (белок). Свсбодная энергия такого рода гидрофобного взаимодействия, сопровождающего химическую реакцию между ферментом и субстратом, зависит от структуры субстрата, а также от геометрической конгруэнтности ее по отношению к активному центру (см. 5 этой главы). [c.150]

Результатом гидрофобных взаимодействий является диспропорционирование энтропии, т.е. увеличение порядка у одной подсистемы за счет его уменьшения у другой. При этом, однако, не возникают какие-то новые по своей природе дополнительные силы и, следовательно, выражение "гидрофобные силы", строго говоря, лишено физического смысла. Рассматриваемые взаимодействия обусловлены водным окружением аминокислотной последовательности и специфической структурой воды. Следствием гидрофобного эффекта является образование энергетически наиболее предпочтительных внутримолекулярных и внешних контактов между родственными по своей природе атомными группами. Эффективность контактов количественно оценивается с помощью известных потенциальных функций ван-дер-ваальсовых, электростатических и торсионных взаимодействий и водородных связей. [c.95]

Одновременно с растворением ПАВ происходит объединение углеводородных частей молекулы ПАВ в водной среде — так называемое гидрофобное взаимодействие. Причиной гидрофобного взаимодействия является ослабление структуры воды при переходе углеводородных цепочек из водных растворов ПАВ в ядро мицеллы, где между ними возникают ван-дер-ваальсовы связи. Разрушение структуры воды, а также увеличение конформационной энтропии углеводородных цепочек в ядре мицеллы по сравнению с их энтропией в водной фазе приводят к повышению энтропии системы. В работах Немети и Шерага, а также в исследованиях П. А. Ребиндера и 3. Н. Маркиной показано, что процесс образования мицелл является типичным случаем гидрофобного взаимодействия. Это означает, что в энергетическом балансе мицеллообразования появляется новая со-- ставляющая — увеличение энтропии системы, что и определяет во многих случаях энтропийный характер мицеллообразования. Конечно, не следует забывать, что при образовании миЦелл идет и противоположный процесс — падение энтро- пии. В результате в качестве компромисса возникают малые мицеллы, так как при образовании крупных мипелл происходила бы значительная убыль энтропии. [c.406]

Глобулярные белки растворимы в воде и разбавленных солевых растворах и обладают шарообразной формой молекулы (эллипсоид вращения). Компактная структура возникает прн определенном сворачивании полипептидной цепи в основе такой структуры, по существу, лежит гидрофобное взаимодействие неполярных боковых цепей аминокислот. Помимо этого во взаимодействии отдельных участков цепн играют роль водородные связи и в некоторой степени ионные связи. Хорошая растворимость глобулярных белков объясняется локализацией иа поверхностн глобулы заряженных аминокислотных остатков, которые, окружая себя гидратной оболочкой, обеспечивают хороший контакт с растворителем. К глобулярным белкам относятся все ферменты и, за исключением структурных, большинство других биологически активных белков. [c.344]

При той причине, что белки функционируют в водной среде, а вода обладает исключительно сильно выраженным деассоциирующим действием, образование белковых конформаций не может быть объяснено одним лишь большим числом водородных связей в спиральной и -структурах. Помимо водородных связей решающий вклад в стабилизацию конформаций вносят ионные связи, вандерваальсовы дисперсионные силы и особенно гидрофобные взаимодействия. Под гидрофобными взаимодействиями понимают тот факт, что в водной среде гидрофобные группы плотно контактируют друг с другом с тем, чтобы уменьшить поверхность контакта с водой. Причина этого лежит в том, что соприкосновение гидрофобных групп с окружающими молекулами воды энергетически невыгодно. Об этом говорит то, что значение ДЯ° слегка превышает нулевое. Рассмотрим окружение некоторого гидрофобного бокового радикала таким образом, что оно будет охарактеризовано определенным упорядоченным состоянием молекул воды. Если две гидрофобные группы вступают во взаимодействие, то умень- [c.381]

Выше отмечалось, что, начиная с Хаггинса, огромную роль в стабилизации пространственной формы белковой цепи стали отводить пептидным водородным связям. Считалось, что именно они формируют вторичные структуры - а-спираль и р-складчатые листы. Но что в таком случае удерживает эти структуры в глобуле и под влиянием каких сил белковая цепь свертывается в нативную конформацию в водной среде, где пептидные водородные связи N-H...O= и электростатические взаимодействия малоэффективны Можно поставить вопрос иначе. Почему внутримолекулярные взаимодействия у природной гетерогенной аминокислотной последовательности превалируют в водном окружении над ее взаимодействиями с молекулами воды Фундаментальное значение в структурной организации белковой глобулы стали отводить так называемым гидрофобным взаимодействиям. Само понятие возникло в начальный период изучения коллоидного состояния высокомолекулярных веществ, в том числе белков. Первая теория явления, правда, не раскрывающая его сути, предложена, в 1916 г. И. Ленгмюром. Ему же принадлежит сам термин и разделение веществ на гидрофобные, гидрофильные и дифиль-ные. Природа гидрофобных взаимодействий была объяснена У. Козманом (1959 г.). Он показал, что низкое сродство углеводородов и углеводородных атомных групп к водному окружению обусловлено не неблагоприятными с энергетической точки зрения межмолекулярными контактами, а понижением энтропии. На энтропийный фактор обращали внимание еще в 1930-е годы для объяснения причин образования мицелл моющих средств в водных коллоидных растворах (Дж. Батлер, Г. Франк, Дж. Эдзал), однако такая трактовка формирования компактных структур не была перенесена на белки. Впервые это сделал Козман, поэтому гидрофобная концепция носит его имя. [c.73]

Фактором, благоприятствующим гидрофобным взаимодействиям, является изменение энтропии, точнее говоря, ее прирост. В случае глобулярных белков полярные и прежде всего почти все ионные группы находятся на поверхности, чем облегчается гидратащ1я молекулы белка, имеющая большое значение для стабилизации пространственной структуры. У некоторых белков удаление воды неизбежно связано с их денатурацией. Большая часть неполярных остатков, напротив, находится внутри молекулы белка. Они укладываются плотно один к другому и практически выдавливают воду из первоначально еще непрочной клубковой структуры полипептидной цепи, что приводит к компактности и стабильности гидрофобного ядра. Само собой разумеется, что часть функциональных (ионных) групп боковых цепей находится внутри молекулы белка. Группы, оказавшиеся замаскированными, не подвергаются внешним воздействиям (изменение pH, реакции модификации и др.). Более того, измененная реакционноспособность таких функциональных групп, имеющая значение для каталического действия ферментов, определяется гидрофобным окружением и взаимодействием с [c.382]

Известно, что циклодекстрины димеризованы в воде за счет гидрофобных взаимодействий [49, 50], это и упрочняет структуру воды. На основе данных по энтальпиям разбавления водных растворов а-циклодекстрина [51] можно утверждать, что взаимодействие а-ЦД-а-ЦД энергетически более выгодно, чем взаимодействие а-ЦД-вода. При исследовании теплоемкостных характеристик некоторых сахаров и а-, Р - и 7-ЦД в твердом состоянии и водном растворе [52] была обнаружена зависимость молярной теплоемкости С указанных соединений в твердом состоянии от числа остатков глюкозы. Значения для сахаридов с открытой цепью и циклодекстринов лежат на параллельных прямых, отстоящих друг от друга на 125 Дж/(моль К). Такое различие объясняется частичной потерей одной молекулы воды при формировании циклодекстриновых колец и более жесткой структурой кольцеобразных молекул. Наряду с данной зависимостью была построена зависимость парциальной молярной теплоемкости растворенных веществ при бесконечном разбавлении от числа глюкозных единиц. Оказалось, что ее вид совпадает с первой, но разница между прямыми составила 200 ДжДмоль К). Большее различие можно объяснить эффектом неполной сольватации циклодекстринов. Вклад [c.206]

С = и [93, 94]. Природа сил, обеспечивающих стэкинг-взаимодействие, различна. Отчасти, стэкинг обусловлен взаимодействием между индуцированными диполями, образованными тс-электронами оснований. При исследовании димеризации кофеина в воде показано [95], что она имеет характер, типичный для комплексов с переносом заряда, а димер af является слабо п-связанным молекулярным комплексом. Кроме того, эти структуры наиболее стабильны в водных растворах, что указывает на важную роль гидрофобных взаимодействий в стабилизации стопкообразных структур. Известно, что стэкинг представляет собой сильно экзотермический процесс (AS < 0,1Д// > TAS). В то же время, гидрофобные взаимодействия являются эндотермическими и, следовательно, определяются энтропией (Д5 > 0). Поэтому нельзя безоговорочно утверждать, что гидрофобные взаимодействия являются главными силами, обеспечивающими стэкинг нуклеиновых оснований в воде. Такие выводы базируются, главным образом, на положительных значениях энтальпии и энтропии, сопутствующих гидрофобным эффектам, а также на нулевом изменении теплоемкости при переносе оснований из органических сред в воду. Однако, это не означает, что полученные в настоящее время экспериментальные результаты однозначно исключают любое участие гидрофобных эффектов в стэкинг-взаимодействиях. Интересный подход к исследованию энергетики стэкинга оснований разработали Синаноглу и Абдулнур [96]. Они развили идею о том, что поверхностное натяжение наряду с другими факторами играет важную роль в образовании стопкообразных структур. Очевидно, что для создания отдельных полостей для каждого основания необходимо совершить больше работы, чем для создания одной большой полости, которая вместит все основания без растворителя между ними. Следовательно, будет наблюдаться тенденция к упаковке оснований в одну полость. Возможно, вода проявляет такую сильную тенденцию к стабилизации стопочных структур из-за того, что она обладает относительно высоким поверхностным натяжением (-72 дин см ) по сравнению, например, с этанолом (22 дин см" ). Разница в энергии, [c.236]

С, , на который предварительно были нанесены Ы-алкил-и-оксипролины С-1, С]о и С1 ) подвижной фазой служил раствор ацетата меди(П) (0,1 мМ) в смеси метанол/вода (15/85 по объему). Все добавки удерживались на сорбенте [g благодаря сильным гидрофобным взаимодействиям и не вымывались из колонки. Таким образом, в данном случае, если содержание воды в элюенте было достаточно высоким, хиральные добавки в подвижной фазе могли отсутствовать. Предполагаемая структура образующегося при этом гетеролигандного комплекса показана на рис. 7.17. [c.158]

Итак, в ФСК достигается структурное соответствие, реализуемое в полости молекулы фермента. Как показывает сопоставление всех изученных рентгенографически структур, их общая особенность состоит в том, что внутренняя поверхность полости образована преимущественно неполярными остатками. Вследствие гидрофобных взаимодействий полярные остатки выведены наружу. Неполярное нутро белковой молекулы имеет малую диэлектрическую проницаемость, что облегчает электрические взаимодействия. Фермент является не только специфическим реагентом, но и средой реакции. Нерутц писал Мы можем спросить себя, почему химические реакции, нормально требующие мощных органических растворителей или сильных кислот и оснований, могут протекать в водном растворе вблизи нейтрального pH в присутствии ферментных катализаторов. Органические растворители имеют преимущества по сравнению с водой, обеспечивая среду с низкой диэлектрической проницаемостью, в которой могут иметь место сильные электрические взаимодействия между реагентами. Неполярные внутренние области ферментов обеспечивают живую клетку эквивалентами органических растворителей, применяемых химиками . [c.192]

Глобулярные белки денатурируются (см. 4.8) под действием слабополярных органических растворителей, образующих водородные связи с большим трудом, чем вода. Действие таких растворителей определяется контактами с гидрофобными группами эти контакты нарушают гидрофобные взаимодействия. Денатурирующее действие спиртов на белки возрастает с увеличением размеров алифатического радикала [85, 86]. Сильное денатурирующее действие мочевины также объясняется ее способностью ослаблять гидрофобные взаимодействия. Концепция гидрофобных взаимодействий как важнейшего фактора, определяющего пространственную структуру белка, была подробно обоснована Кауцманном [87]. [c.223]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология