Липазы специфичность

Панкреатическая липаза не проявляет специфичности и стереоспецифичности в отношении жирных кислот, а также не обнаруживает различия между положениями 1 и 3 в молекулах триглицеридов, что затрудняет их полный стереоспецифический анализ. [c.228]

В зависимости от механизма действия различают ферменты с относительной (или групповой) и абсолютной специфичностью. Так, для действия некоторых гидролитических ферментов наибольщее значение имеет тип химической связи в молекуле субстрата. Например, пепсин в одинаковой степени расщепляет белки животного и растительного происхождения, несмотря на то что эти белки существенно отличаются друг от друга как по химическому строению и аминокислотному составу, так и по физико-химическим свойствам. Однако пепсин не расщепляет ни углеводы, ни жиры. Объясняется это тем, что точкой приложения, местом действия пепсина является пептидная —СО—КН-связь. Для действия липазы, катализирующей гидролиз жиров на глицерин и жирные кислоты, подобным местом является сложноэфирная связь. Аналогичной групповой специфичностью обладают трипсин, химотрипсин, пептидазы, ферменты, гидролизующие а-гликозидные связи (но не 3-гликозидные связи, имеющиеся в целлюлозе) в полисахаридах, и др. Обычно эти ферменты участвуют в процессе пищеварения, и их групповая специфичность, вероятнее всего, имеет определенный биологический смысл. Относительной специфичностью наделены также некоторые внутриклеточные ферменты, например гексокиназа, катализирующая в присутствии АТФ фосфорилирование почти всех гексоз, хотя одновременно в клетках имеются и специфические для каждой гексозы ферменты, выполняющие такое же фосфорилирование (см. главу 10). [c.142]

СТИ раздела субстрата и происходит быстрый гидролиз триацилглицеролов. Колипаза связывается с поверхностью раздела системы желчная соль— триа-цилглицерол/вода, образуя высокоаффинный якорь для липазы. Полный гидролиз триацилглицеролов приводит к образованию глицерола и жирных кислот. Заметим, однако, что отщепление второй и третьей жирных кислот от триацилглицеролов происходит с возрастающей трудностью. Панкреатическая липаза в сущности специфична в отношении гидролиза первичных эфирных связей, т. е. связей в положениях 1 и 3 триацилглицеролов. Во время переваривания жира водная, или мицелляр-ная , фаза содержит смешанные дисковидные мицеллы и липосомы из желчных солей, насыщенных продуктами липолиза (см. рис. 15.34). Так как гидролиз вторичной эфирной связи в триацилглицероле затруднен, можно предположить, что перевариванию триацилглицерола предшествует удаление терминальных жирных кислот с образованием 2-моноацилглицерола. Поскольку последняя жирная кислота связана вторичной эфирной связью, ее удаление требует изомеризации в первичную эфирную [c.290]

Деградация фосфатидилглицеринов начинается с отщепления ацильных групп, которое катализируется липазами, различающимися по специфичности к отщепляемой группе. Фосфолипаза Аг, например, гидролизует эфирную связь при среднем атоме углерода глицерина с образованием лизолецитина фосфолипаза А1 отщепляет другой ацильный остаток, а дальнейший гидролиз осуществляют фосфолипазы С и О (рис. 2.7). Деградация образующихся жирных кнслот происходит посредством -окисления [9]. [c.43]

Гидролиз триглицеридов, поступающих в организм с пищей, происходит в основном в тонком кишечнике под действием липолитических ферментов, выделяемых поджелудочной железой и известных под названием панкреатических липаз [275, р. 135]. Панкреатические липазы проявляют специфичность в отношении первичных сложноэфирных групп и гидролизуют триглицериды в 2-моноглицериды, которые постепенно расщепляются в глицерин и жирные кислоты. Эффективное расщепление триглицеридов липазами достигается в присутствии солей желчных кислот, которые способствуют образованию эмульсий. Полученные моно- и диглицериды, а также длинноцепные жирные кислоты (более С12) всасываются в тонком кишечнике, а глицерин и жирные кислоты с короткой цепью (менее С ) переносятся кровью в печень. Триглицериды, синтезированные в слизистой кишечника, в виде хиломикронов (липопротеид-ные частицы, содержащие 90% триглицеридов) попадают в кровь через лимфатическую систему [276, р. 179]. [c.354]

Ферменты обладают специфичностью действия, т. е. каждый фермент действует только на одно вещество или на группу сходных веществ. Так, например, амилаза гидролизует крахмал, а липаза—жиры. Несмотря на то, что и в том, и в другом случае мы имеем дело с процессами гидролиза, липаза не может заменить амилазу, и наоборот. [c.56]

Реакция может протекать с отщеплением одной, двух или трех молекул жирной кислоты животные и растительные липазы обычно действуют, отщепляя вначале один кислотный остаток, затем второй и лишь за ним третий. Вообще действие липаз может быть довольно специфичным так, фермент из поджелудочной железы отщепляет 1- 3- (или а-) цепи жирных кислот от триглицеридов значительно быстрее, чем 2- (или р-) цепи, причем это не зависит от природы освобождаемых кислот. Липазы, как и простые эстеразы, катализируют гидролиз незаряженных субстратов они специфичны главным образом в отношении длины и формы углеводородных цепей по обе стороны от эфирной связи. [c.267]

Самые активные липазы в листьях — это ацилгидролазы и фосфолипазы [32, 20]. Ацилгидролазы обычно характеризуются довольно высокой специфичностью. Они интенсивно воздействуют на многочисленные глицеролипиды или их лизопроизводные, высвобождая жирные кислоты. Эти ферменты суш.ествуют в растворимой форме, но также связаны с ламеллами хлоропластов. Фосфолипазы D превраш.ают фосфолипиды в фосфатидную кислоту. Они могут катализировать реакции трансфосфатидиля-ции. [c.256]

Одной из интересных особенностей в реакциях, катализируемых ферментами, является специфичность ферментов. В некоторых случаях эта специфичность абсолютная фермент действует только на одну определен ную связь в одном соединении- В других случаях действие ферментов имеет более общий характер. Чтобы фермент мог действовать, должно происходить своего рода соединение между субстратом и ферментом. Для этого субстрат должен иметь очень тонкую структуру, и активные группы фермента, которые участвуют в реакции,. должны примыкать к реактивным группам субстрата. Действия ферментов без сомнения разнообразны. Например, окислительно-восстановительные ферменты (см. гл. VII) имеют свойство присоединять или отдавать электроны. Автор полагает, что гидролитические ферменты, как протеазы, липазы, карбогидразы, действуют при присоединении или отдаче протона и что такие группы в ферментах, как NHs и СОО-, которые ответственны за действие фермента, по всей вероятности являются акцепторами или донорами протонов. [c.75]

Освещаются свойства и особенности ферментов, их промышленное производство и применение в различных областях народного хозяйства. Детально рассматриваются выделение, кинетика действия, специфичность ферментов, их строение, механизм каталитического акта, роль коферментов, влияние активаторов и парализаторов, функции ферментных систем. Рассматривается применение важнейших групп ферментов (карбо-гидраз, протеаз, пектиназ, целлюлаз и гемицеллюлаз, липазы, ряда оксидаз), их использование в разнообразных областях пищевой и легкой промышленности, сельского хозяйства, медицины и общественного питания. Приводятся данные об экономической эффективности внедрения ферментных препаратов, о перспективах ферментного катализа. Предназначена для научных и инженерно-технических работников пищевой, легкой, медицинской и химической промышленности, работников общественного питания, сельского хозяйства, врачей ряда специальностей, а также может быть использована преподавателями и студентами соответствующих вузов, химических и биологических факультетов университетов. [c.2]

Относительная групповая специфичность проявляется тогда, когда фермент специфичен к типу химической связи, но допускает изменение природы компонентов этой связи. Например, липазы и эстеразы расщепляют не только триглицериды (жиры), но и диглицериды, моноглицериды и другие сложные эфиры. Широкой специфичностью обладают пепсин, химотрипсин и остальные протеолитические ферменты. [c.128]

У человека и многих животных вырабатывается панкреатическая, кишечная н тканевая липаза. Панкреатическая липаза синтезируется в неактивной форме и активируется желчными кислотами, оптимум рН равен 9,0. Она часто образует комплексы с белками (связанная липаза), н1е обладает высокой специфичностью, активируется ионами кальция. В растительном мире липазы широко распространены в семенах и вегетативных органах. [c.140]

Действие ферментов избирательно. Некоторые ферменты абсолютно специфичны. Например, уреаза катализирует только гидролиз мочевины. Другие ферменты активны по отношению к определенным химическим связям. Так, липаза катализирует гидролиз сложных эфиров всех жирных кислот. [c.301]

Благодаря высокой активности и специфичности Ф. к. находит применение в пром-сти. Широко примен. протеолитические ферменты, липазы, глюкозооксидаза, каталаза и др. Новые успехи в пром. применении Ф. к. связаны с получ. т. н. иммобилизов. ферментов, искусственно связанных с нерастворимыми в воде носителями и длительно сохраняющих (полностью или частично) каталитич. св-ва. Иммобилизов. ферменты фактически являются гетерог. биокатализаторами, к-рые м. б. использованы в колонках или проточных аппаратах, что позволяет перевести мн. хим. процессы на непрерывный режим. Получение иммобилизов. ферментов и их примен. для технол. целей входит в круг проблем, решаемых инженерной энзимологией. [c.617]

Липазы—ферменты, расщепляющие жиры. Специфичность липаз очень низкая требуется лишь, чтобы субстратом был сложный эфир, состоящий из спирта и органической кислоты. Но они обладают определенно выраженной стереохимической специфичностью. Характерную черту липаз составляет известная степень легкости, с которой они катализируют как гидролиз, так и синтез сложных эфиров и жиров. [c.341]

Ферментативные методы. Одним из основных путей исследования структуры глицеридов в настоящее время является ферментативное расщепление, которое дает полную информацию о положении кислотных остатков в молекулах триглицеридов. Для этой цели используют панкреатическую липазу (ЕС 3.1.1.3), которая проявляет абсолютную специфичность в отношении первичных сложноэфирных групп триглицеридов. Гидролиз триглицеридов этим ферментом проходит ступенчато, через стадию диглицеридов, которые далее превращаются в 2-моноглицериды [50] [c.228]

Специфичность действия липазы определяется положением эфирных связей в триацилглицероле. Фермент активен по отношению к гидролизу внешних эфирных связей в а(1)- и а (3)-положениях, в результате чего образуется Р(2)-моноацилглицерол. Гидролиз эфирной связи в -положении 2-моно-ацилглицерола идет уже более медленно и преимущественно катализируется липазой, секретируемой железами тонкого кишечника, либо после изомеризации Р(2)-моноацилглицерола при действии панкреатической изомеразы в а(1)-моноацилглицерол, панкреатическая липаза полностью завершает гидролиз триацилглицерола до конечных продуктов — глицерола и жирной кислоты [c.320]

Характерной особенностью ферментов является их четко выраженная специфичность действия. Есть ферменты, гидролитически расщепляющие жиры (липазы), другие (протеазы) расщепляют белки, третьи (карбогидразы) — углеводы. Имеется несколько видов ферментов, способствующих отщеплению водорода (дегидразы) есть и особые окисляющие ферменты (оксидазы). В каждой из этих групп имеются ферменты с еще более узкой специфичностью действия. Так, например, одни из карбогидраз расщепляют лишь полисахариды, но не расщепляют тетра-, три-и дисахаридов для этого служат уже другие ферменты. Среди последних имеются ферменты, расщепляющие только дисахариды с а-глюкозидной группировкой другие же ферменты способствуют расщеплению р-глюкозидов. На действии таких ферментов и основано различие в усвоении животными организмами клетчатки (стр. 318) и крахмала (стр. 320). Дифференцированной специфичностью отличаются и отде.пьные липазы, протеазы и другие ферменты. [c.388]

В растительном мире ситуация представляется иной. Действительно, известно немного липаз полярных группировок впрочем, ацилгидролазы полярных липидов довольно малоспецифичны. До сих пор неизвестно, существуют ли ацилгидролазы, специфичные для одного или другого полярного липида. [c.290]

Отаосительная групповая специфичность возможна в случаях,когда фермент проявляет специфичность в отношении связи между отдельными частями молекулы и абсолютно инертен к химической структуре самой молекулы. Таким примером может стать липаза, также выделенная в ГНЦЛС из семян чернушки дамасской и расщепляющая не только различные третлицериды (жиры), но и диглицериды и моноглицериды [20]. [c.163]

Жиры или триацилглицерины практически не всасываются в пищеварительном тракте. В тонком кишечнике происходит их гидролиз, который катализируется липо-литическими ферментами, вырабатываемыми поджелудочной железой. Существует несколько типов панкреатиче-ческих липаз. Одни из них специфичны в отношении эфирных связей в а-положении триацилглицерина, а другие гидролизуют связи в -положении. Полный гидролиз триацилглицеринов происходит постадийно сначала ферментами атакуются а- и х-связи, а затем более медленно гидролизуются -моноацилглицерины. Конечные продукты переваривания (глицерин, высшие жирные кислоты, а также диацилглицерины и моноглицерины) всасываются в стенки кишечника. [c.146]

Характерной особенностью ферментов является специфичность их действия. Каждый фермент действует на строго определенный субстрат. Специфичность бывает абсолютная, когда фермент действует на один субстрат (уреаза), групповая— когда фермент действует на ряд соединений с определенными атомными группировками (липаза), а также стереохими-ческая — когда фермент действует на определенные стереоизомеры (р-глюкозооксидаза). Активность ферментов в клетке строго регулируется. Процесс биосинтеза ферментов находится под генетическим контролем. Активность ферментов регулируется концентрацией конечных и промежуточных продуктов превращения субстрата, а также условиями окружающей среды. [c.82]

Ферменты обладают строго специфичным действием. Многие из них действуют только на одно вещество. Например, углевод лактоза расщепляется только одним ферментом — лактазой,, а углевод мальтоза— трлько ферментом мальтазой. Другие ферменты действуют на группу сходных веществ, влияя на определенные химические связи. Например, липаза действует на различные жиры, расщепляя химические связи между жирными кислотами и глицерином. [c.121]

Имеются случаи, хотя и редкие, когда только характер связи между А и В обусловливает специфичность, причем характер компонентов А и В безразличен в подобных случаях говорят о пониженной специфичности. В качестве примера приведем липазы поджелудочной железы и печени, гидролизующие эфиры разнообразнейших карбоновых кислот со спиртами различных типов, включая и такие трехатомные спирты, как глицерин. Однако не все эстеразы обладают такой пониженной специфичностью. Так, танназа гидролизует исключительно эфиры бензойных кислот, замещенных по крайней мере двумя ОН-группами в иных положениях, чем орто, по отношению к карбоксилу холин-дстераза гидролизует, кроме ацетилхолина, небольшое число ацилхо-линов, тогда как хлорофиллаза гидролизует только оба хлорофилла аж в. [c.796]

ЛИПАЗЫ — ферменты, катализирующие гидролитич. расщепление сложных эфиров глицерина и высших жирных кислот. Иодобно большинству эстераз, Л. не отличаются строгой специфичностью и, помимо жиров, расщепляют триглицериды низших алифатич. к-т (триацетин, трибутприн),, а также нек-рые сложные эфиры одноатомных спиртов. Л. расщепляют триглицериды последовательным отщеплением остатков жириых к-т, при этом с максимальной скоростью происходит гидролиз триглицеридов до соответствующих диг.шцеридов диглицериды расщепляются значительно медленнее еще медленнее гидролизуются моноглицериды. В определенных условиях JL спо- [c.486]

В растениях липазы широко распространены обмен жиров в клетках в значительной степени связан с активноатью этих ферментов. У каждого ида растений есть свои собственные липазы, значительно различающиеся по свойствам (раствори мость, оптимум pH и т. д.), однако в отличие от многих других ферментов специфичность липаз очень низка, и любая липаза может расщеплять всякий жир. [c.66]

Гидролиз триглицеридов, входящих в состав нищи, происходит у высших животных иреимущественпо в тонком кишечнике и катализируется липо-литическими ферментами, вырабатываемыми поджелудочной железой. Эти панкреатические липазы (гидролазы эфиров глицерина) бывают, по-видимому, двух типов — одни из них специфичны в отношении эфирных связей в а-положении триглицерида, а другие гидролизуют связи в (5-положении. Полный гидролиз триглицеридов происходит постадийно сначала быстро гидролизуются а и а -связи, а потом уже идет медленный гидролиз р-моно-глицерида (фиг. 97). Протекание этих реакций ускоряется под действием солей желчных кислот — таурохолата и гликохолата натрия, что следует объяснить повышением растворимости липидов в результате образования [c.335]

Г. Липаза. Теплая среда желудка важна для перевода в жидкое состояние основной массы пищевых липидов происходит их эмульгирование, которому способствуют перистальтические сокращения желудка. Хотя в желудке присутствует липаза, способная гидролизовать триацилглицеролы с короткой или средней цепью, липолитическое действие желудочного сока не играет существенной физиологической роли. В то же время в желудке при низких значениях pH может продолжаться действие липазы язьжа, которое сохраняется в течение 2—4 ч и способно обеспечить переваривание примерно 30% пищевых триацилглицеролов. Липаза языка более активна в отношении триацилглицеролов, содержащих короткоцепочечные жирные кислоты, и с большей специфичностью атакует эфирную связь в положении 5п-Ъ, чем в положении I. В жире молока присутствуют короткоцепочечные жирные кислоты и жирные кислоты со средней длиной цепи, имеющие тенденцию к эстери-фикации в положении 5 -3. Таким образом, молочный жир представляет собой особенно хороший субстрат для этого фермента. Высвобождающиеся гидрофильные короткоцепочечные жирные кислоты всасываются стенкой желудка и поступают в воротную вену, тогда как длинноцепочечные жирные кислоты растворяются в жировых каплях. [c.287]

Вероятно, наиболее замечательной особенностью энзимов является специфичность их действия. Гидролизующее действие кислот и щелочей относится в одинаковой мере к сложным эфирам, амидам, углеводам, гликозидам и т. д. Энзимы же обладают избирательным действием и часто только по отношению к одному определенному веществу, которое называется субстратом энзима. Например, липаза расщепляет сложные эфиры, но не расщепляет углеводов мальтаза расщепляет мальтозу, но не действует на тростниковый сахар дрожжи оказывают ферментативное действие только на (- -) глюкозу и не затрагивают (—) глюкозу эмульсин, или эмульсаза, гидролизует только -гликозиды. [c.331]

Но даже если отбросить эти примеры ошибочных названий, то все равно приходится констатировать, что и в наименовании тех ферментов, индивидуальность которых установлена, нет единообразия. Некоторые употребляют термин липаза , если субстрат является эфиром глицерина иногда название эстераза применяют к ферментам, расщепляющим эфиры некарбоновых кислот (например, эфиры фосфорной кислоты). Обычно приставку добавляют в том случае, когда данная эстераза обладает сродством к одному определенному эфиру (например, холестеринэстераза) или же обладает специфичностью к одной из частей эфира (ацетил-эстераза) или к определенной группе эфиров (так, ароматические эстеразы гидролизуют преимущественно ароматические эфиры, в то время как алиэстеразы гидролизуют алифатические эфиры). Дополнительная классификация была введена Олдриджем [3], который предложил применять термин А-эстеразы для эстераз, которые не угнетаются под действием ФОС, а термин Б-эстеразы к тем, для которых ФОС являются ингибиторами. [c.19]

При гидролизе триглицеридов I панкреатической липазой образуется смесь 2-моноацил-(П), 1,2-(III) и 2,3-диацил-5л-глицерин0в (IV). Моноглицерид II отделяют, а диглицериды III и IV фосфорилируют фенилдихлорфосфатом, получая соответствующие фениловые эфиры фосфатидовых кислот (V и VI). Разделение последних основано на гидролизе фосфолипазой Аг, которая специфична для производных [c.228]

Катаболизм липидов с простой эфирной связью в организме изучен в меньшей степени, чем для липидов со сложной эфирной связью [173]. Расщепление нейтральных липидов с простой эфирной связью (алкилдиацилглицерины и нейтральные плазмалогены) происходит под действием панкреатических липаз, которые активны к первичной сложноэфирной группировке, но не атакуют 0-алкильные и О-алкен-1-ильноэфирные связи. Замена жирнокислотного остатка в фосфолипидах на алкильную и алкенильноэфирные группы не изменяет специфичности действия фосфолипаз Аг, С, О (стр. 271), но существенно сказывается на скорости ферментативного гидролиза [290]. [c.364]

Для действия ферментов характерна специфичность а) абсолютная — фермент катализирует превращение строго определенного вещества (уреаза расщепляет только мочевину на С02 и ЫНз) б) относительная — фермент катализирует превращения одного типа связей в ряду близких по химическому строению веществ (например, липаза катализирует разрыв сложноэфирных связей независимо от типа радикала) в) групповая относительная — то же, но для разрыва связи важны образующие ее атомные группировки. Все протеолити- [c.62]

Специфичность действия ферментов состоит в том, что фермент может катализировать превращение определенного субстрата или действовать на один из типов химических связей в нем. Благодаря этому в клетке множество химических реакций протекает одновременно в строго определенном порядке. Различают ферменты с абсолютной, относительной, сте-реохимической и групповой специфичностью. Абсолютная специфичность фермента проявляется в том, что он катализирует превращение молекул только одного субстрата. Например, фермент аргиназа способен катализировать распад только аргинина на мочевину и орнитин, а ферменты сахараза, мальтаза, лактаза способны расщеплять только соответствующие дисахариды. Относительной специфичностью действия обладают ферменты, которые катализируют разрыв определенного типа химической связи в молекулах разных веществ. Для них строение молекулы субстрата не имеет решающего значения. Относительная специфичность характерна для пептидаз пищеварительного тракта (пепсина, трипсина, химотрипсина), которые расщепляют пептидную связь в различных белках и пептидах, а также фосфатаз, липаз, которые расщепляют эфирные связи в молекулах различных веществ. Стереохимическая субстратная специфичность — самая высокая специфичность действия ферментов. Ферменты действуют только на один из нескольких изомеров субстрата. Так, например, ферменты гликолиза катализируют превращение только О-изоформы глюкозы и не влияют на ее Ьизоформу. Групповая специфичность характерна для ферментов, которые действуют на субстраты с одинаковым типом связи и подобным строением молекул. Так, например, холинэстеразы расщепляют эфирную связь во многих субстратах, которые содержат остаток холина. [c.95]

Специфичность действия. Наи-больпгим различием между неорганическими катализаторами (такими, как платина и никель) и ферментами, возможно, является специфичность действия последних. Например, платина может служить катализатором для ряда реакций. Действие ферментов специфично липаза катализирует расщепление эфирной связи между глицерином и жирными кислотами в жирах, но она не действует на белки и углеводы уреаза отличается высокой сиецифич-ностью — она катализирует расщепление только одного соединения — мочевины. Другие ферменты обладают стереохимической специфичностью оксидаза / -аминокислот сие- [c.332]

Наряду с абсолютной специфичностью, различают и относительную спе-цифичность действия ферментов. Липаза — фермент, катализирующий гидролиз жиров, действует с различной интенсивностью на гидролиз различных жиров. Основываясь на приведенном примере, можно говорить о том, что специфичность действия ферментов является не абсолютной, а относительной. [c.172]

Липазы широко распространены в растениях. Каждому виду свойственны определенные липазы, которые различаются по растворимости, оптимуму pH (3,6—8,0) и т. д. Однако в отличие от других ферментов специфичность липаз очень низкая любая липаза может расщеплять любой жир. В растениях липазы содержатся в виде нерастворимого и растворимого ферментов. Нерастворимая липаза (очень тесно связана с белковыми ве-1цествами) находится в семенах клещевины. Она характеризуется обратимостью действия и высокой специфичностью. Ее оптимум pH 3,6. Липазы семян злаков, многих масличных культур являются растворймыми ферментами. В семенах подсолнечника содержатся кислые и щелочные липазы. [c.366]

Несмотря на большое разнообразие известных ферментативных активностей, сами ферменты построены из ограниченного числа блоков - функциональных доменов, в состав которых, в свою очередь, входит вполне определенное количество элементов вторичных структур. Все это проявляется в наличии у ферментов гомологичных участков аминокислотных последовательностей разной протяженности и модулей, с похожей пространственной укладкой полипептидных цепей. Такое строение ферментов а priori накладывает ограничения на ферментативные активности, которые они потенциально могут приобрести в результате замены нескольких аминокислотных остатков. В этой связи возможность изменения субстратной специфичности одного фермента с появлением у него новой специфичности, которой исходно обладает другой фермент, более вероятна в том случае, если имеется сходство в строении двух ферментов, имеющее отношение к их активности [309]. Например, поскольку в превращении субстрата у липаз и амидаз принимает участие триада аминокислотных остатков Ser-His-Asp, она не должна изменяться при попытках превращения амидазы в липазу и наоборот, а само наличие сходства между ферментами делает их взаимопревращение, в соответствии с данной концепцией, теоретически возможным. В то же время превращение эстераз в оксигеназы, которые резко отличаются от первой группы ферментов по своей пространственной структуре, а также используют другие субстраты и кофакторы, кажется невозможным, или же реализация такого проекта столкнется со значительно большими трудностями. [c.437]