Денатурация на поверхности

Обе стадии невозможно отделить одну от другой. Сущность тепловой денатурации можно рассмотреть на примере глобулярных белков. Основная молекула глобулярного белка, как известно, состоит из одной или нескольких полипептидных цепей, сложенных складками и образующих клубки. Такая структура стабилизируется непрочными связями, среди которых большую роль играют водородные связи, образующие поперечные мостики между параллельными пептидными цепями или их складками. При нагревании белков происходит усиленное движение полипептидных цепей или их складок, что вызывает разрыв непрочных связей между ними. В результате этого наблюдается развертывание и перегруппировка складок, сопровождаемые перераспределением полярных и неполярных радикалов, причем неполярные радикалы концентрируются на поверхности глобул, понижая их гидрофильность, а следовательно, и растворимость. [c.370]

При выделении фермента на разных стадиях его очистки требуется интенсивное перемешивание раствора. Чтобы предотвратить сильное вспенивание и возможность денатурации фермента на поверхности раздела, используют различные типы мешалок. Целесообразно использовать мешалки с большими лопастями, что дает возможность, не снижая эффективности перемешивания, снизить скорость их вращения. Лопасти мешалки должны быть как можно глубже погружены в перемешиваемый раствор. При работе с небольшими объемами удобно использовать магнитные мешалки. [c.197]

В КИСЛОЙ области pH (рН<2) адсорбция белков также может уменьшаться вследствие протонирования силанольных групп и устранения тем самым отрицательного заряда поверхности. В данном случае проблемы представляют очень малый ЭОП и возможная денатурация белков. Использование крайних значений pH для анализа биополимеров ограничивает селективность системы, поскольку разница в зарядах анализируемых веществ заметно уменьшается. Кроме того, выгодно иметь в качестве свободно изменяемого параметра значение pH. Скорость движения заряженных проб в КЗЭ определяется степенью их ионизации, которую можно легко регулировать величинами pH. Наилучших результатов можно достичь, выбирая высокие [c.66]

Обычно белки соответственно своим значениям р1 обладают различным зарядом молекул, на этом основано их разделение при применении нормальных буферных систем в условиях, исключающих денатурацию. Для достижения разделения по ММ белки должны обладать одинаковым отношением заряда к поверхности. В этом случае возможно разделение в геле по молекулярным размерам или ММ. [c.101]

Таким образом, все исследования подчеркивают сильное влияние условий сушки на водоудерживающую способность белков, особенно это касается изолятов. Овладение сушкой позволяет достигать точно заданной степени денатурации белков и состояния поверхности их частиц, т. е. параметров, имеющих первостепенное значение для сорбции и капиллярного удерживания воды. [c.517]

Этот продукт распространен в Китае его получают прогревом соевого молока, который вызывает испарение и образование пленки на поверхности жидкости как результат испарения воды и денатурации белков. Белковые пленки, собираемые последовательно в процессе прогрева соевого молока, высушивают на воздухе, после чего они содержат 10 % воды, 52 % белков и 24 % липидов. Их можно использовать в качестве оболочек для разных пищевых изделий или употреблять непосредственно, в слоеном виде, после варки. При этом необходимы ароматизация и повторная гидратация продукта. [c.530]

В специализированной области хроматографического разделения биохимических веществ накопление получаемых данных, без сомнения, будет постоянно продолжаться, что должно привести к более детальной картине адсорбции на кремнеземе веществ с высокими молекулярными массами. Серьезную проблему, однако, представляет собой денатурация белков, когда скрученные в спирали и связанные водородными связями белковые конфигурации разрываются под действием сил, стремящихся распрямить молекулы вдоль поверхности. С целью определения молекулярных размеров полимерных молекул методом эксклюзивной хроматографии кремнезем следует сформировать в виде совершенных структур с регулируемым размером пор [443]. Однако при таком использовании адсорбции полимеров на поверхности кремнезема необходимо избегать некоторых нежелательных моментов, и, кроме того, еще нет полностью удовлетворительного способа, пригодного для модифицирования поверхности, чтобы сделать ее инертной по отношению ко всем адсорбционным силам. [c.981]

Активность процесса денатурации в расчете на 1 г кремнезема достигает максимума при кремнеземных частицах диаметром 20—30 нм. Однако такая активность, рассчитанная на единицу плош,ади поверхности кремнезема, быстро возрастает по [c.1057]

Наблюдения Холта и Вента [269] наводят на мысль о том, что кремнеземные частицы размером меньше 5 нм и, следовательно, безвредные могут стать токсичными в биологической системе за счет какого-либо типа полимеризации, стимулируемой внутри данной системы. Авторы наблюдали, что полимеризация кремнеземных частиц может иметь место, когда монослой белка (инсулина), находящийся на поверхности жидкости — очень разбавленного золя кремневой кислоты,— поглощает кремнезем из раствора, и при последующем сжатии пленки частицы кремнезема тесно сближаются. Такая полимеризация протекает наиболее быстро в области pH 5,4—6,1, т. е. как раз при тех значениях pH, когда идет наиболее быстро процесс гелеобразования кремнеземных золей. Это означает, что, хотя поликремневая кислота, состоящая из частиц размером меньше 5 нм, может быть безвредной в биологической системе, частицы тем не менее способны объединиться вместе в большие агрегаты благодаря отмеченному выше механизму, особенно в том случае, когда биологические мембраны могут сжиматься. Образовавшиеся большие агрегаты могут затем становиться активными по отношению к денатурации белка. [c.1059]

Изучение денатурации дает информацию о природе и устойчивости нативной структуры. Интерпретация экспериментальных данных трудна, так как взаимодействия внутри глобулы и на ее поверхности многообразны, а параметры перехода имеют суммарный характер. [c.242]

Флуоресценция Фен практически не видна. Свечение Тир и Три существенно зависит от pH и полярности среды, от протонизации соседних групп. В нативных белках у для Тир значительно меньше приведенного напротив, у Для Три может оказаться увеличенным до 0,32. Денатурация мочевиной выравнивает эти значения квантовый выход первого остатка увеличивается, второго — уменьшается. Таким образом, для Тир и Три квантовые выходы конформационно чувствительны. Это объясняется зависимостью тушения люминесценции Тир и Три от окружения, в частности от того, гидрофобно оно или гидрофильно. Люминесценция остатков, переходящих при конформационных изменениях из внутренности глобулы на ее поверхность, легче тушится и посторонними тушителями. Исследование [c.324]

При денатурации белков обычно наблюдаются уменьшение или полная потеря специфической биологической активности белка, уменьшение растворимости, измене ние формы и размеров молекулы, выход на поверхность молекулы белка гидрофобных групп. [c.37]

При нагревании термочувствительных сред на поверхностях нагрева могут образовываться и пригорать к ним отложения, являющиеся следствием действия высоких температур на компоненты продукта, происходят необратимые физико-химические изменения, такие, например, как денатурация белка, [c.191]

К физическим факторам могут быть отнесены температурный—нагревание растворов выше 50—60° С многократное чередование замораживания и оттаивания денатурация под высоким давлением в 1000 кг/см и выше так, напрнмер, ферменты трипсин и химотрипсин при pH 5,0—5,2 под воздействием давления 7750 кг см через 5 мин инактивируются на 50% денатурация при воздействии ультразвуковых волн связана с разворачиванием молекул, а при более сильном воздействии ультразвука происходит даже paзpyшefIi e ковалентных связей при образовании мономолекулярных пленок на поверхности белковых растворов наблюдается так называемая поверхностная денатурация белка ультрафиолетовые лучи и ионизирующая радиация вызывают химические говреждеиия белковой молекулы, разрушая водородные связи, окисляя дисульфидные группировки, обусловливают исчезновение нативных третичных и вторичных структур белка. Интересными также являются наблюдения, указывающие на процессы денатурации, происходящие при старении белков. [c.209]

Эти соображения в определенно степен сохраняют свою силу и при использовании низкомолекулярных лигандов, если в ходе аффинной хроматографии на них будут сорбироваться белки. Разумеется, ситуация здесь лучше, так как на поверхности белка может быть лишь небольшое число аффинных центров связывания, а действующие здесь силы уступают ковалентным связям, поэтому денатурации белка при посадке на аффинный сорбент опасаться не приходится (мы сейчас оставляем в стороне возможность связыва- [c.386]

Как и электродиализ, электроультрафильтрование сопровождается нежелательным эффектом Бете — Торопова (см. выше). Этот эффект может способствовать денатурации белков на поверхности мембраны. [c.204]

В изоэлектрической точке белковая молекула представляет собой цвиттер-иои, т. е. положительные и отрицательные заряды в молекуле взаимно уравновешиваются и суммарный заряд молекулы равен нулю растворимость и гидратация минимальны, отсутствует движение в электрическом поле. Изоэлектрическая точка может быть определена из кривой титрования, отражающей суммарное состояние ионизации молекулы. В случае глобулярных белков ионизируемые группы преимущественно локализова-, ны иа поверхности молекулы. Группы, находящиеся внутри или принимаю- щие участие в образовании водородных связей, могут быть зарегистрированы титрованием после денатурации. Кроме того, изоэлектрическая точка( может быть установлена путем определения минимума растворимости й [c.356]

Фактором, благоприятствующим гидрофобным взаимодействиям, является изменение энтропии, точнее говоря, ее прирост. В случае глобулярных белков полярные и прежде всего почти все ионные группы находятся на поверхности, чем облегчается гидратащ1я молекулы белка, имеющая большое значение для стабилизации пространственной структуры. У некоторых белков удаление воды неизбежно связано с их денатурацией. Большая часть неполярных остатков, напротив, находится внутри молекулы белка. Они укладываются плотно один к другому и практически выдавливают воду из первоначально еще непрочной клубковой структуры полипептидной цепи, что приводит к компактности и стабильности гидрофобного ядра. Само собой разумеется, что часть функциональных (ионных) групп боковых цепей находится внутри молекулы белка. Группы, оказавшиеся замаскированными, не подвергаются внешним воздействиям (изменение pH, реакции модификации и др.). Более того, измененная реакционноспособность таких функциональных групп, имеющая значение для каталического действия ферментов, определяется гидрофобным окружением и взаимодействием с [c.382]

Гранулометрические показатели сырья должны быть подходя-Ш.ИМИ, насколько это возможно, для максимально полного и быстрого растворения белков. Поэтому контактируюш,ая с жидкостью поверхность частиц должна быть наибольшей, чтобы уменьшить расстояние между центром частицы и растворителем. Например, вполне пригодны обезжиренные хлопья сои, если их толщина достаточно мала (0,2 мм) [149]. Эта характеристика, связанная с перемешиванием среды, позволит лучше управлять скоростью диффузии белков в растворителе. Обширная поверхность хлопьев упрощает разделение белкового экстракта. Когда сырьем служит мука (например, бобовых, богатых крахмалом, — гороха и конских бобов), ее гранулометрические достоинства заключаются в однородности при размерах частиц от 100 до 150 мкм [161]. В самом деле, более мелкие размеры усложняют разделение твердой и жидкой фаз без реального выигрыша в растворимости или даже в скорости обработки. Кроме того, слишком энергичное измельчение может вызвать тепловую денатурацию сырья. Наоборот, использование более крупных частиц продлевает время растворения и повышает степень удержания белкового экстракта нерастворимым остатком. [c.430]

Библиографических сведений о влиянии тепловой обработки на поверхностно-активные свойства белков и их способность образовывать эмульсии и пену довольно мало. Тем не менее проведено одно обобщающее исследование [44] по различным белкам животного и растительного происхождения. Авторы установили, что термическая денатурация, которая происходит во всех случаях за счет повышения гидрофобности поверхности макромолекул, как правило, не улучшает эмульгирующие свойства. Как свидетельствуют результаты этого исследования, с одной стороны, эмульгирующие свойства оптимальны, когда гидрофобность поверхности, измеренная по методу Като и Накаи [24], находится в пределах 280—350, а с другой стороны, стабильность эмульгирования повышается для этой зоны гидрофобности, если снижается растворимость. Ввиду этого для каждого белка необходимо подбирать оптимальные параметры тепловой обработки (продолжительность, температура, pH, ионная сила) с целью достичь этой благоприятной зоны (режима обработки). [c.522]

Однако, было обнаружено, что большинство биокатализаторов (биомасса микроорганизмов, собранная с поверхности агари-зованпой среды) вообще не работает в этих условиях. Это согласуется с имеющимся в летературе представлением о том, что окислительно-восстановительные биотрансформации редко реализуются в органических растворителях из-за способности последних растворять цитоплазматические мембраны клеток, а также вызывать денатурацию самих ферментов. [c.64]

Повторное свертывание модифицированных белков дает информацию о процессе свертывания. Исследования повторного свертывания нативных белков были дополнены опытами по повторному свертыванию модифицированных белков. В ранних исследованиях [445] было показано, что рибонуклеаза поджелудочной железы, иодинированная по расположенному на поверхности нативной структуры Туг-115, после денатурации теряет способность к повторному свертыванию. Эго показывает, что состояние остатка Туг-115 имеет важное значение для процесса свертывания. Для того чтобы установить, можно ли модифицировать белок (путем расщепления цепи и делеций в последовательности или путем присоединения объемных трупп к боковым цепям) без потери им способности к свертыванию, был проведен ряд систематических исследований нуклеазы стафилококка и панкреатической рибонуклеазы. [c.183]

Технология максимально очищенных препаратов сложнее технологии других фитопрепаратов, поскольку из полученных вытяжек необходимо удалить балластные вещества, не затронув при этом терапевтически ценных компонентов. Для удаления балластных веществ наряду с методами, характерными для очистки других фитопрепаратов (спиртоочистка, денатурация), применяются своеобразные, типичные только для производства максимально очищенных препаратов методы. К ним относятся 1) фракционированное осаждение, достигаемое сменой растворителя, высаливанием, осаждением балластных веществ солями тяжелых металлов 2) жидкостная экстракция, в основе которой лежит переход вещества из одной жидкости в другую, не смешивающуюся с первой 3) сорбция — поглощение вещества на поверхности какого-либо сорбента. [c.409]

Когда белки определенного типа адсорбируются на поверхности стекла или кремнеземе, они денатурируют, но затем, когда снова десорбируются, оказывается, что их структура подверглась необратимым изменениям. Полагают, что реакция белков с кремнеземом, который вводится в брюшину подопытных животных, обусловливается подобной денатурацией. Рюттнер и Ислер [256] отметили, что глобулины особенно сильно адсорбируются на поверхности кремнезема, и после десорбции обнаруживается их денатурация. Шил, Флелшер и Клемперер [257] на основании изучения взаимодействия кремнезема с белками пришли к заключению, что возникающий при этом токсический эффект является следствием денатурации белков. [c.1056]

Следовало бы ожидать, что меньшие по размеру частицы и, таким образом, образцы кремнезема с большей удельной поверхностью будут давать больший эффект денатурации. Однако Лундгрен и Свенссон [258] обнаружили, что при заданном количестве кремнезема такой эффект увеличивался с увеличением размера частиц, когда сравнивались частицы с диаметрами 10, 14 и 60 нм. Кроме того, оказалось, что токсичность пересыщенного раствора монокремневой кислоты повышалась по мере полимеризации кремнезема [259]. Таким образом, ниже определенного низкого значения молекулярной массы или определенного размера частиц поликремневая кислота вообще не вызывает денатурацию белка, тогда как с увеличением размера [c.1056]

Как объясняет Марголис [263], действие кремнезема обусловливается адсорбцией и денатурацией глобулярного белка— фактора Хагемана. Было обнаружено, что степень денатурации возрастала с увеличением размеров частиц коллоидного кремнезема, который добавлялся в систему. Предложенный механизм заключался в том, что на достаточно больших по размеру частицах или же на плоских поверхностях кремнезема при формировании монослоев молекула белка растягивается под действием адсорбционных сил. Но в том случае, когда размер частиц кремнезема очень мал, молекулярные сегменты белка, не раскрываясь, присоединяются сразу к различным кремнеземным частицам. Для пояснения рассматриваемых эффектов приведен рис. 7.6, аналогичный рисунку в работе Марголиса. В том случае, когда молекула белка адсорбируется на большей по размеру частице кремнезема или на образованном из малень-ших частиц большом агрегате, цепь молекулы белка растягивается, при этом некоторое число внутренних водородных связей, удерживавших молекулу белка в какой-либо специфической конформации, оказываются разорванными. На одиночных частицах небольшого размера подобного растяжения молекулы не происходит [264—266]. [c.1057]

Ферментное ингибирование в присутствии олигомеров кремневой кислоты может быть следствием либо направленности активных центров фермента в сторону кремнеземной поверхности, либо денатурации молекулы фермента по механизму Марголиса. Глюкоза-6-фосфатаза из микросом клеток печени крыс ингибируется олигокремневыми кислотами при их содержании 0,01—0,025 % S1O2 в отличие от некоторых других фос-фатаз, например дегидрогеназы и оксидазы [279]. Кинг и др. [c.1061]

Авторы работы [344] при изучении культуры эмбриональных миокардиальных клеток цыплят пришли к заключению, что добавление как очень тонкодисперсного кварцевого порошка, так и аморфного кремнезема не вызывает никаких воздействий. Авторы полагали, что введенные частицы должны были находиться полностью внутри клеток, так что токсичность могла быть обусловлена контактом поверхности частиц с цитоплазмой, как и в случае введения кремнезема внутрь фагоцитов. Таким образом, растворимый кремнезем, несомненно, не участвует в рассматриваемых воздействиях. Теорию растворимости подкрепляли также наблюдения относительно токсичности поликремневых кислот, проведенные не на легких, а на других органах. Применяя внутрибрюшинные инъекции, Петерсон и Уитли [345] решительно утверждали, что возникающий при этом так называемый силикоз вызывался раствором кремневой кислоты, полученным в результате растворения поверхности кварца, и что токсичность проявляли исключительно мономерная или олигомерные кремневые кислоты (поддающиеся контролю молибдатным методом) при инъекциях внутрибрюшинно это справедливо, и нет никаких сомнений в том, что поликремневые кислоты могут вызвать денатурацию белка п как следствие воспалительные реакции. Однако при развитии истинного силикоза, т. е. при фиброзе легких, вдыхаемые кремнеземные частицы, по-видимому, вызывают некий добавочный эффект, имеющий другой механизм. [c.1079]

Денатурация белка кислотой или щелочью определяется двумя факторами. Во-первых, свободная энергргя сферического полиэлектролита пропорциональна квадрату суммарного заряда поверхности, так что стабильность глобулы убывает в обе стороны от изоэлектрической точки. Во-вторых, изменение pH может приводить к ионизации групп, погребенных в неполярном ядре глобулы. Будучи ионизованными, эти группы притягивают гидрат-пые оболочки, что вызывает сдвиг равновесия к расплавленной форме. [c.118]

Распределение остатков между внещним слоем и ядром глобулы должно зависеть от свободных энергий их взаимодействия с водой и соседними остатками. В равновесных условиях должно быть соответствующее больцмановское распределение. Брандте развил и уточнил идею Фищера [107]. Он рассматривал три типа остатков гидрофобные, находящиеся преимущественно внутри глобулы (Ала, Вал, Лей, Фен и т. д.), гидрофильные, преимущественно располагающиеся на поверхности (в частности, все заряженные остатки), и нейтральные (Гли, Сер, Цис и, вероятно, Асн и Глн), локализующиеся внутри и снаружи глобулы. Числа заполнения внутренних и внещних ячеек для каждого типа остатков взвещиваются в соответствии со свободной энергией переноса остатка извне вовнутрь и со статистическим вырождением. Это дает возможность написать статистическую сумму для глобулы и построить статистико-термодинамическую теорию денатурации (см. 4.7, 4.8). [c.230]

Действие таннина на растворы протеинов однако имеет крупное отличие от действия спирта и ацетона. Это отличие состоит в способности таннина адсорбироваться частицами протеина. Действие таннина на протеины можно рассматривать как взаимное осаждение коллоидов. Г. Р. Кройт предполагает, что таннин (эфир глюкозы и дигалловой кислоты) СбН7Об[СОСдН0(ОН)2ОСОСйН.2(ОН)з]5 при адсорбции на поверхности протеиновых частиц ориентируется глю-козным концом цепи к протеину и дегидрирует его, а фенольными группами—к воде. Фенолы слабо растворимы в воде, в силу чего происходит уменьшение гидрофильности получаемого агрегата — протеин плюс таннин. Сродство к воде повышается у фенолят. Вот почему дубление в щелочной среде не сопровождается дегидратацией. Разница,в механизме действия между спиртом и таннином сказывается на силе денатурации этих веществ для таннина она в 50 раз выше, нежели для спирта. [c.29]

Рецепторы исследуются на трех уровнях в интактной ткани или в отдельных интактных клетках, в суспензиях мембран, полученных из этой ткани, и на молекулах, выделенных из нее. Считается, что биохимические исследования отражают физиологические свойства, если на всех уровнях получены согласующиеся результаты. Биохимические исследования рецепторных молекул увенчивались успехом только тогда, когда удавалось отделить эти молекулы от окружающих мембранных компонентов с сохранением присущих свойств. Наиболее полезными инструментами при таких исследованиях являются неионные детергенты, типа, например, тритона Х-100, эмульфогена или бриджа. Они солюбилизируют мембрану, но стабилизируют гидрофобный мембранный белок в воде и благодаря своим амфо-фильньш свойствам заменяют липиды на белковой поверхности. Тем самым они предотвращают агрегацию и осаждение белка и позволяют избежать денатурации, которая всегда происходит при применении ионного детергента додецилсульфата натрия (ДСН) (гл. 3). [c.242]

При тепловой обработке мясных продуктов при 60—70 °С начинается денатурация белков. Вначале разрушается третичная структура миофибриллярных и саркоплазменных белков с выделением свободной воды. При некоторых условиях эта вода уожет затем внедриться во вторичную структуру соединительной ткани (коллагена и эластина) с образованием желатиноподобных соединений. Происходит частичный гидролиз мышечных белков с образованием растворимых в воде продуктов, в том числе пептидов и аминокислот. Общее количество этих продуктов может достигать 10 % исходного белка. При варке эти азотистые вещества переходят в бульон, где участвуют в образовании пенки при жарении остаются на жарочной поверхности вместе с сырьем. [c.167]

С помощью подобных селективных сорбентов возможно, например, успешное удаление фенола из крови применением высокосовместимого с кровью анионита АН-221, синтезированного на основе тромбогенного макропористого сополимера стирола с дивинилбензо-лом. При этом слабоосновные этилендиаминовые группы, обладая высокой гидратируемостью, повышают гидрофильность полимерной матрицы. Это в свою очередь позволяет избежать денатурации белковых факторов свертывания и адгезии тромбоцитов — явления, характерного для развитой полимерной поверхности. Практически важным является отсутствие влияния гемоперфузии на уровень свободного гепарина в крови животных, что позволяет свести к минимуму количество вводимого антикоагулянта. Необходимо отметить, что гемосорб А-12, полученный на базе слабоосновного анионита АН-221, не дает отрицательных физиологических реакций. [c.564]

После испытания этой фракции желатины на токсичность были пр5 "едены опыты по заш ите радиоактивных коллоидных растворов золота, которые дали хорошие результаты, т. о. ни в одном из проведенных опытов яв-пение денатурации и образование хлопьев не наблюдалось. Таким образом, вопрос заш,иты радиоактивных коллоидных растворов золота был решен. Необходимо было далее добиться равномерной дисперсности получаемых радиоактивных золей золота. Для этого использовался следующий прием. После введения в нейтрализованный раствор золотохлори-стоводородной кислоты желатины отдельно готовился зародышевый раствор коллоидного золота, и восстановление происходило при одновременном введении приготовленного зародышевого раствора и избытка аскорбиновой кислоты. Присутствие желатины в растворе приводит к образованию на поверхности коллоидных частиц, образующихся при введении зародышевого раствора, [c.37]

Хорошо известно, что белки на поверхности их растворов часто подвергаются денатурации, так же как и при встряхивании или при пропускании через раствор пузырьков воздуха. Это показывает, что белки поверхностноактивны и способны адсорбироваться на поверхности раздела раствор — воздух. Впервые способность растворенных белков свободно растекаться по водной поверхности с образованием монослоев была показана Дево, который использовал для этого тот же путь, что и Покельс при исследовании растекания масла на поверхности воды. Позднее свойства монослоев белков были систематически изучены Гортером и Райдилом с сотрудниками, которые показали, что многие растворимые белки при растекании из водных растворов образуют устойчивые монослои как на поверхности раздела вода — воздух, так и на границе вода — масло. [c.295]

Электрохимическая природа процессов обеднения переносом и электродиализа в ряде важных аспектов различается. В процессе обеднения переносом концентрационная поляризация вблизи поверхностей нейтральных мембран не возникает, тогда как в процессе обычного электродиализа она возникает у поверхностей анионообменных мембран. Благодаря отсутствию концентрационной поляризации предел1шая плотность тока в процессе обеднения переносом не достигается. Объясняется это тем, что предельная плотность тока в любом мембранном пакете почти всегда обусловлена характеристиками анионообменных, а не катионообменных мембран. Поляризация (и сопутствующие ей разложение воды и смещение pH ) вызывает сильную денатурацию протеина в сыворотке и усиление засорения поверхностей анионообменных мембран. Так как это явление в процессе обеднения переносом не возникает, срок службы мембран увеличивается, а процедура очистки пакета по сравнению с обычным электродиализом упрощается. Однако в процессе обеднения переносом эффективность тока не достигает таких высоких значений, какие возможны при электродиализе, так как одна из мембран по своей природе неселективна и катионы не отталкиваются. Поэтому катионы могут выделиться из сыворотки, пройти через концентрированный раствор и вновь попасть в сыворотку в следующей по направлению к катоду камере. Таким образом, через неселективную мембрану происходит конкурирующий перенос катионов в одном направлении и анионов в противоположном. [c.70]

Нормальное значение pH свежей сыворотки равно - 6,5. Значение pH кислой сыворотки при производстве прессованного творога имеет значение 4,5. Смещение pH от иэоэлектрической точки вызывает денатурацию протеина. При более кислых по сравнению с изоэлектрической точкой значениях pH денатурированный протеин образует агломерат, представляющий собой нерастворимое вещество. При значениях pH выше изоэлектрической точки протеин также денатурируется. Однако в щелочнь1х условиях фракшга протеина полностью растворимы. Способность протеина растворяться при высоких значениях pH среды часто используется для очистки засоренных мембран. Смещение pH при превышении предельной плотности тока, сопровождающее концентрационную поляризацию и диссоциацию воды вблизи поверхностей мембран, приводит к отложению на поверхностях мембран тонких слоев денатурированного протеина. [c.72]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология