Аминокислоты установление строения

Деструкция, являясь одним из видов старения полимеров, — довольно распространенная реакция в химии высокомолекулярных соединений. Она может играть как положительную роль (например, для установления строения полимеров, получения некоторых индивидуальных веществ из природных полимеров аминокислот из белков, глюкозы из крахмала и целлюлозы и т. д.), так и отрицательную. Являясь необратимой химической реакцией, деструкция приводит к нежелательным изменениям в структуре полимеров при их эксплуатации. Это необходимо учитывать при использовании полимерных материалов в строительстве, когда они подвергаются многим неизбежным отрицательным воздействиям. Факторы, приводящие к деструкции полимеров, можно разделить на физические (тепло, свет, ионизирующее излучение, механическая энергия и др.) и химические (гидролиз, алкоголиз, окисление и т. д.). [c.409]

При установлении строения химики широко пользуются методом частичной деструкции молекулы с последующим исследованием осколков. Полипептиды расчленяются на отдельные аминокислоты, гликозиды — на сахар и агли-кон, сложные эфиры — на спирты и кислоты. Здесь нередко используется метод прямой идентификации осколков сведением неизвестного к известному при помощи физических констант, табличных данных. [c.19]

В отличие от пептидов, набор мономеров в НК невелик и ограничивается по существу четырьмя главными мононуклеотидами, а очень незначительное количество редких мононуклеотидов можно вначале не принимать в расчет. Это делает задачу более легкой по сравнению с установлением строения пептидов. Однако, с другой стороны, строение мононуклеотидов значительно более сложно, чем строение аминокислот, и их высокая лабильность необычайно усложняет эту задачу. Вследствие этого удовлетворительного решения этой задачи еще нет, хотя эта проблема и является главнейшей проблемой химии нуклеотидов сегодняшнего дня. [c.252]

Установление строения природных аминокислот [c.495]

После предварительной оценки на основании данных хроматографии, электрофореза и качественных цветных реакций следующим этапом в установлении строения аминосахаров является превращение в нейтральные моносахариды или аминокислоты известного строения. Однако для решения этого сложного вопроса стандартные подходы отсутствуют, и в каждом случае в зависимости от положения, числа и характера аминогрупп он решается индивидуально. [c.281]

Рентгеноструктурный анализ щироко используется для установления строения разнообразных природных соединений, при исследовании водородных связей и протонирования, а также для изучения строения комплексов, образуемых пуринами меладу собой и с органическими соединениями самых различных типов. В число последних входят другие пурины и пиримидины (тимин, цитозин, урацилы, барбитуровые кислоты и т. д.), многие ароматические молекулы, аминокислоты (особенно ароматические), прочие органические кислоты и амиды, индолы, Л -оксиды ряда [c.594]

Для установления строения пептида прежде всего определяют его аминокислотный состав. С этой целью пептид расщепляют на составляющие аминокислоты (как правило, путем кислотного гидролиза) и гидролизат анализируют методом бумажной хроматографии, электрофореза или ионообменной хроматографии. Для точного анализа этими методами требуются весьма малые количества пептидов (порядка десятых долей миллиграмма). [c.811]

Этим пользуются для установления строения аминокислоты определяют, в каком положении находится аминогруппа по отношению к карбоксильной группе. [c.271]

Установление строения цитохрома с из сердца человека показало почти полное подобие его лошадиному гемопротеиду. Он также состоит из 104 аминокислот, причем N-концевой глицин ацетилирован положение и характер присоединения гема к полипептидной цепи, распределение основных и гидрофобных остатков одинаковы в обоих белках наконец, большие участки полипептидных цепей полностью идентичны. Цитохром с человека отличается от цитохрома с лошади 12 аминокислотными остатками, причем ряд аминокислот замещен подобными (например, Glu в положении 62 на Asp), а ряд — совершенно отличными аминокислотными остатками (Glu в положении 92 на Ala) [c.161]

Примером белка установленного строения является инсулин. Инсулин [847, 848] различного происхождения имеет одинаковые кристаллическую форму, элементарный состав, точку плавления, оптическое вращение и физиологическую активность. Удалось установить и суммарный аминокислотный состав, причем во многом этому способствовало применение бумажной хроматографии [849, 850]. Путем частичного гидролиза инсулина и определения последовательности аминокислот в осколках был установлен порядок расположения аминокислот. С помощью динитрофторбензола [851, 852] можно определить концевые аминокислоты со свободными аминогруппами, а именно, гликоколь и фенилаланин. Концевые карбоксильные группы принадлежат аланину. Состав и последовательность аминокислот в инсулине могут различаться в зависимости от его происхождения [853, 854]. [c.126]

В конце 40-х — начале 50-х годов нашего века химикам удалось обстоятельно проанализировать с помощью метода бумажной хроматографии смеси аминокислот, полученные при расщеплении ряда белков. В результате удалось установить общее число остатков каждой аминокислоты, содержащихся в молекуле белка, однако порядок расположения аминокислот в полипептидной цепи при этом определить, естестве шо, было нельзя. Английский химик Фредерик Сенгер (род. в 1918 г.) изучал инсулин — белковый гормон, состоящий примерно из пятидесяти аминокислот, распределенных между двумя взаимосвязанными пол и пептидными цепями. Сенгер расщепил молекулу на несколько более коротких цепей и проанализировал каждую из них методом бумажной хроматографии. Восемь лет продолжалась кропотливая работа по складыванию мозаики , но к 1953 г. был установлен точный порядок расположения аминокислот в молекуле инсулина. Позднее таким же способом было установлено детальное строение даже больших молекул белка [c.130]

Совершенно ясно, что трудности, с которыми сталкивается экспериментатор при работе с гетерополисахаридами, очень велики. Они начинаются при разрешении вопросов о выделении, 1шдивидуализации и очистке гетерополисахаридов, так как ввиду сложности их состава наличие нри.месей. может привести к роковым ошибка.м, влияющим на весь дальнейший ход исследования. В связи с этим так часты противоречивые результаты, с которы.ми можно встретиться н литературе. Противоречия, естественно, объясняются различными методами очистки природных гетерополпсахаридов. Еще большие, для сегодняшнего дня часто не разрешимые, трудности представляет собою установление строения гетерополпсахаридов ввиду пх структурной сложности. Подход к решению этого вопроса в общих чертах напоминает подход к решению вопроса о строении пептидов и белка с топ разницей,, что химия самих мономеров— моносахаридов — сложнее, че,м химия аминокислот. [c.162]

Сведения о таких производных углеводов еще крайне скудны, и познание этих сложнейших природных продуктов пока еще лишь начато. Наибольшее внимание привлекают в настоящее время два класса таких производных углеводов. Более интенсивно идет изучение соединений, содержащих одновременно пептидную и углеводную часть, так называемых гликопептидов, входящих в состав углеводнобелковых комплексов и широко представленных в различных тканях организмов. Трудности проблемы установления строения таких веществ связаны с многообразием возможных комбинаций связей аминокислоты и моносахарида, и в настоящее время делаются вполне резонные попытки использовать для решения этого вопроса синтетический метод, т. е. развить синтез упрощенных модельных соединений этого рода. [c.169]

Ряд методов определения Ы-концевых аминокислот основан на алкилировании или ацилировании пептида и последующем гидролизе. В гидролизате концевая аминокислота обнаруживается в виде алкильного или ацильного производного. Наиболее важным и детально разработанным методом является метод динитрофенилирования белка, предложенный в 1945 г. Зангером и использованный им при установлении строения инсулина. [c.510]

Еще одной важной проблемой в стереохимии природных соединений является установление строения полипептидных антибиотиков, продуцируемых бактериями и грибами. Такие полипептиды часто содержат в своей структуре неприродные аминокислоты, т. е. имеющие в-конфигурацию или обладающие структурой, не обнаруженной в белках. Очистка и установление структуры таких сложных соединений, часто вьщеляемых в очень небольших количествах, требует квалифицированного разделения и точных аналитических методов. В этом отнощении исключительно важным является непосредственное определение конфигурации аминокислот методом хиральной хроматографии. Особенно большое значение имеет применение хиральной ГХ для хирального аминокислотного анализа и создания аминокислотных карт гидролизатов. Приведенный ниже пример [24] должен проиллюстрировать сказанное. [c.182]

Метод масс-спектрометрии позволяет решать весьма сложные структурные задачи органической химии, например, такие, как определение последовательности расположения аминокислот в полипептидах, установление строения производных моносахаридов, дисахаридов и олигосахаров. В масс-спектрах производных углеводородов, содержащих атомы Вг (79 и 81), хлора (35 и 37), серы (32 и 34), следует учитывать наличие изотопноразличимых положительно заряженных фрагментов. Частицам, имеющим идентичное строение, но содержащим изотопные атомы, соответствуют близлежащие пики определенной интенсивности. Во многих случаях соотношения пиков изотопов того или иного атома в молекуле помогают легче решить вопрос о ее строении. Представления о структуре получают, анализируя пути фрагментации, т. е. изучая число, интенсивность пиков и природу их возникновения. В табл. 4.1 приведены данные о типичных осколках различных классов соединений и их массовых числах. [c.104]

Эмиль Фишер (1852—1919) — крупнейший химик и биохимик, ученик А. Байера. Был профессором в Мюнхене, Эрленгене, Вюрцбурге (с 1855) и в Берлине (с 1892). Помимо классических работ по изучению состава и строения сахаров и связанных с этим последований, ему принадлежит установление строения розанилина, открытие реакции конденсации альдегидов и кетонов с гидразином и др. С 1899 г. изучал строение белков, в частности аминокислот и полипептидов. В дальнейшем синтезировал ряд производных пурина (кофеин и теобромин). [c.182]

Успехи в установлении строения и частичном синтезе инсулина еще в 50-х гг. вызвали большой интерес ученых к изучению строения других белков. В частности, внимание химиков привлек фермент рибонуклеаза, обладающий в отличие от инсулина одноцепочечной структурой. Американские ученые К. Хирс, У. Стейн и С. Мур, основываясь на опыте Ф. Сенгера и других исследователей, определили в 1960 г. полную формулу рибонуклеазы. При этом эффективным оказался новый метод, так называемый автоматический анализатор аминокислот , незадолго до этого разработанный У. Стейном, С. Муром и Д. Спекманом. [c.263]

Структурное звено фенилэтиламина, присущее изохинолиновым алкалоидам, присутствует также в ароматических аминокислотах— фенилаланине и тирозине, которые являются предшественниками в биосинтезе алкалоидов [43]. Этот вопрос исследовали многие ученые, в том числе Винтерштейн и Трайер, Робинсон и Бартон. Выделение и установление строения этих алкалоидов представляет собой одно из крупнейших достижений органической химии. Данное краткое описание некоторых алкалоидов ряда изохинолина преследует цель показать, как эти исследования способствовали развитию органической химии в целом и, в частности химии гетероциклических соединений. [c.281]

После установления строения пантотеновой кислоты (Уильямс, Вули, 1940 г.) было проведено несколько синтезов этого соединения (Уильямс, Вули Рейхштейн, Штиллер Р. Кун и Т. Виланд, 1940 г.), из которых приведем синтез, исходя из валина. Эта аминокислота превращается известным путем в а-кетокислоту, дающую в результате конденсации с формальдегидом лактон оксикетокислоты. Восстановление последнего водородом в присутствии платины приводит к получению соответствующего рацемического оксилактона. То же гидрирование, проведенное в присутствии дрожжей в процессе брожения приводит к соответствующему (—)-оксилактону, который конденсируется с р-аланином с образованием пантотеновой кислоты [c.395]

Определение химическою строения неизвестного соединения на основании спектроскопических и спектрометрических данных может быть цоручено и компьютеру, который здесь выступает в роли искусственного интеллекта . При этом имеется в виду не идентификация неизвестного соединения путем сравнения его спектра с эталонными, а именно установление строения впервые изучаемого спектроскопически вещества на основе набора большого числа спектров,- соответствующих другим соединениям. Примеры такого подхода уже есть. Биман и Мак Лафферти в 1966 г. применили компьютерный структурный анализ для определения аминокислот в составе олигопептидов Петтерсон и Рихаге (1967) — для установления строения предельных углеводородов от до Сдо, содержащих одну метильную группу в боковой цепи Джерасси и сотр. (1969) — для установления строения алифатических кетонов и простых эфиров. Сасаки (1970) предложил метод компьютерного структурного анализа, основанный на положении о том, что в спектроскопических данных находится информация о всех фрагментах данного вещества и чт-о поэтому задача компьютера сводится к построению из этих фрагментов наиболее вероятной структуры анализируемого соединения [55]. [c.314]

В случае каждого из рассмотренных методов реакция протекает через стадию образования промежуточных соединений установленного строения. Имеется еще третий метод, обычно называемый стандартным согласно этому методу, этилдихлорфосфит прибавляют в присутствии триэтиламина к раствору смеси N-защищенной аминокислоты и эфира аминокислоты в диэтилфосфите. По этому способу получаются наиболее высокие выходы. [c.187]

На протяжении многих лет изучение оксазолонов шло наряду с изучениел химии аминокислот и оказало большую помощь в установлении строения ряда аминокислот, в разработке методов их синтеза, а также в изучении рацемизации оптически активных и расщепления рацемических аминокислот. [c.157]

Химическая характеристика высокомолекулярных соединений путем исследования продуктов деструкции основывается на особенностях строения полимеров. В некоторых случаях продукты распада определенного строения получаются уже при сухой перегонке, для многих полимеров деструкция протекает вплоть до образования мономеров. При облучении ультрафиолетовыми лучами и при размоле в шаровой мельнице также происходит деструкция полимеров, но большей частью только до низкомолекулярных полимеров (например, при размоле полистирола в шаровой мельнице происходит деструкция до степени полимеризации около 100). Направленная деструкция, сопровождающаяся разрывом определенных связей в макромолекуле, позволяет сделать конкретные выводы о строении полимера. Такая реакция имеет место при расщеплении озонидов каучука (см. стр. 81), а также при гидролитическом расщеплении полисахаридов (см. стр. 86, 87 и 91) и идентификации осколков макромолекул известными методами, используемыми для низкомолекулярных соединений. Исследования продуктов распада белков и нуклеиновых кислот также дали возможность сделать предварительные выводы о их строении и о строении структурных единиц (об анализе аминокислот см. стр. 97). О специфических методах ферментативного расщепления было уже упомянуто выше (см. стр. 92). Для установления строения поливинилового спирта, полученного из поливинилацетата, наряду с отсутствием янтарной кислоты в продуктах разложения (как показали Штаудингер и Штарк, см. стр. 107) решающим явился тот факт, что этот полимер не деструктируется или очень незначительно деструктируется такими реагентами, как йодная кислота, расщепляющая 1,2-гликоли (Мар-вел и Деноон). [c.182]

В результате ферментативного воздействия, определяли последовательно после каждого отщепления Ы-концевого остатка по методу Эдмана (см. гл. 6). При изучении гемоглобина (Брауницер был удачно применен последовательный гидролиз белка разными про-теолитическими ферментами. В этом случае на белок действовали трипсином, а затем полученные пептиды гидролизовали пепсином, специфичность которого значительно повышали, ограничивая время реакции. Методические трудности, связанные с фракционированием сложных гидролизатов и определением полной структурной формулы белка, были преодолены в результате упорного труда нескольких групп ученых. Мы теперь знаем полную аминокислотную последовательность инсулина, глюкагона, рибонуклеазы, гемоглобина, белка вируса табачной мозаики, а также кортикотропина и других пептидных гормонов приближаются к завершению работы по установлению строения папаина, лизоцима, химотрипсиногена, трипсииогена, цитохрома с успешно продвигается изучение некоторых других белков. Изучение последовательности аминокислот проводилось на частичных кислотных гидролизатах или на гидролизатах, полученных при действии различных протеолитических ферментов. Чисто химические методы избирательного расщепления пептидных цепей не имели до сих пор значительного успеха, и эта область остается еще нерешенной задачей пептидно химии. [c.117]

Исследования Бромера и сотр. [405—409, 2128] завершились установлением строения глюкагона, представляющего собой линейный полипептид, построенный из 29 аминокислот (рис. 70). Ы-Концевой остаток, оказавшийся гистидином, определяли с по- [c.329]

МОЩЬЮ динитрофенилирования, а гидразинолиз и обработка карбоксипептидазой привели к установлению строения С-концевой аминокислоты — треонина. Повторная инкубация дезтреонил-глюкагона с карбоксипептидазой позволила определить следующую аминокислоту. Кроме того, авторы использовали в ходе установления строения глюкагона ферментативный гидролиз химотрипсином (6 фрагментов), субтилизином (11 фрагментов) и трипсином (2,5 час, 4 фрагмента 50 час, 6 фрагментов). Пептиды после гидролиза разделяли на дауэксе-50 и анализировали на аминокислотном анализаторе. Дальнейшее динитрофенилиро-вание, обработка карбоксипептидазой и отнесение карбоксамид-ных групп позволили завершить определение последовательности аминокислот в глюкагоне. Хилл и Смит [1004] полностью гидролизовали глюкагон (7 мг) при инкубации с лейцинаминопептидазой (4,35 лг, 7 час, 40°, pH 8,5), доказав тем самым, что в нем содержатся только ь-аминокислоты. [c.330]

Кроме циклических амидов (дикетопиперазинов и лактамов), все аминокислоты способны образовывать уже упомянутые ациклические амиды — дипептиды — путем ацилирования карбоксилом одной кислоты аминогруппы другой. Эти важные вещества будут рассмотрены после разделов об установлении строения и конфигурации аминокислот, которые дополнят сведения о реакциях аминокислот. [c.465]

В настоящее время идет интенсивное исследование транспортных РНК других аминокислот и уже установлены структуры т-РНК серина, валина, тирозина и фенилаланина. Конечно, трудности установления строения РНК с высоким М0лекуляр 1ЫМ весом будут несравнимо большими, хотя принцип может остаться тем же. [c.681]

Установлено строение и ряда других более сложных гормонов полипептидной природы (адренокортикотропный гормон, меланофорный гормон, глукагон). Вскоре после установления строения инсулина был полностью расшифрован порядок соединения аминокислотных остатков в ферменте рибонуклеазе (расщепляет рибонуклеиновую кислоту). Оказалось, что он содержит одну полипептидную цепь из 129 остатков аминокислот (молекулярная масса 13 500). Участки этой цепи в четырех местах фиксированы четырьмя дисульфидными мостиками. Быстрым темпом идет выяснение строения белков, еще более сложных, чем инсулин и рибонуклеаза, например фермента трипсина (молекулярная масса 45 ООО) и др. [c.308]

К настоящему времени подобраны стационарные фазы, позволяющие разделять методом ГЖХ ГАС практически любого класса и решать самые сложные стрз ктурные проблемы, вплоть до установления оптической конфигурации молекул (например, аминокислот [164], изоирепоидных жирных кислот и их эфиров [269]. Получены необходимые для идентификации экспериментальные данные по параметрам удерживания характерных для нефтей летучих ГАС, в том числе тиолов [270], диалкилсульфидов [271], тиацикланов [272], аминов [273, 274], производных пиридина и хинолина [274—276], свободных жирных [277] и ароматических [278] кислот и их метиловых эфиров, фенолов [279, 280], кето-нов [281], спиртов [282] и т. д. Выведены корреляции между хроматографическим поведением и строением ГАС отдельных типов. Надежность идентификации чисто газохроматографическими средствами можно значительно повысить путем изучения так называемых спектров хроматографического удерживания [283]. На основе характеристик удерживания идентифицирован, например [c.34]